1 г гемоглобина связывает
Молекула гемоглобина: 4 субъединицы окрашены в разные цвета
Структура гемоглобина человека. Железосодержащие гем-группы показаны зелёным. Красным и синим показаны альфа- и бета- субъединицы.
Гемоглоби́н (от др.-греч. αἷμα «кровь» + лат. globus «шар») (Hb или Hgb) — сложный железосодержащий белок животных, обладающих кровообращением, способный обратимо связываться с кислородом, обеспечивая его перенос в ткани. У позвоночных животных содержится в эритроцитах, у большинства беспозвоночных растворён в плазме крови (эритрокруорин) и может присутствовать в других тканях[1]. Молекулярная масса гемоглобина человека — около 66,8 кДа. Молекула гемоглобина может нести до четырёх молекул кислорода. Один грамм гемоглобина может переносить до 1.34 мл. O2
Гемоглобин появился более чем 400 миллионов лет назад у последнего общего предка человека и акул в результате 2 мутаций, приведших к формированию четырёхкомпонентного комплекса гемоглобина, сродство которого к кислороду достаточно для связывания кислорода в насыщенной им среде, но недостаточно, чтобы удерживать его в других тканях организма.[2][3]
Большой вклад в исследование структуры и функционирования гемоглобина внёс Макс Фердинанд Перуц, получивший за это в 1962 году Нобелевскую премию[4].
Нормальным содержанием гемоглобина в крови человека считается: у мужчин — 130—160 г/л (нижний предел — 120, верхний предел — 180 г/л), у женщин — 120—160 г/л; у детей нормальный уровень гемоглобина зависит от возраста и подвержен значительным колебаниям. Так, у детей через 1—3 дня после рождения нормальный уровень гемоглобина максимален и составляет 145—225 г/л, а к 3—6 месяцам снижается до минимального уровня — 95—135 г/л, затем с 1 года до 18 лет отмечается постепенное увеличение нормального уровня гемоглобина в крови[5].
Во время беременности в организме женщины происходит задержка и накопление жидкости, что является причиной гемодилюции — физиологического разведения крови. В результате наблюдается относительное снижение концентрации гемоглобина (при беременности уровень гемоглобина в норме составляет 110—155 г/л). Кроме этого, в связи с внутриутробным ростом ребёнка происходит быстрое расходование запасов железа и фолиевой кислоты. Если до беременности у женщины был дефицит этих веществ, проблемы, связанные со снижением гемоглобина, могут возникнуть уже на ранних сроках беременности[6].
Главные функции гемоглобина: перенос кислорода и буферная функция. У человека в капиллярах лёгких в условиях избытка кислорода последний соединяется с гемоглобином. Потоком крови эритроциты, содержащие молекулы гемоглобина со связанным кислородом, доставляются к органам и тканям, где кислорода мало; здесь необходимый для протекания окислительных процессов кислород освобождается от связи с гемоглобином. Кроме того, гемоглобин способен связывать в тканях небольшое количество диоксида углерода (CO2) и освобождать его в лёгких.
Монооксид углерода (CO) связывается с гемоглобином крови намного сильнее (в 250 раз[7]), чем кислород, образуя карбоксигемоглобин (HbCO). Впрочем, монооксид углерода может быть частично вытеснен из гема при повышении парциального давления кислорода в лёгких. Некоторые процессы приводят к окислению иона железа в гемоглобине до степени окисления +3. В результате образуется форма гемоглобина, известная как метгемоглобин (HbOH) (metHb, от «мета-» и «гемоглобин», иначе гемиглобин или ферригемоглобин, см. Метгемоглобинемия). В обоих случаях блокируются процессы транспортировки кислорода.
Строение[править | править код]
Гемоглобин является сложным белком класса гемопротеинов, то есть в качестве простетической группы здесь выступает гем — порфириновое ядро, содержащее железо. Гемоглобин человека является тетрамером, то есть состоит из 4 протомеров. У взрослого человека они представлены полипептидными цепями α1, α2, β1 и β2. Субъединицы соединены друг с другом по принципу изологического тетраэдра. Основной вклад во взаимодействие субъединиц вносят гидрофобные взаимодействия. И α-, и β-цепи относятся к α-спиральному структурному классу, так как содержат исключительно α-спирали. Каждая цепь содержит восемь спиральных участков, обозначаемых буквами от A до H (от N-конца к C-концу).
Гем представляет собой комплекс протопорфирина IX, относящегося к классу порфириновых соединений, с атомом железа(II). Этот кофактор нековалентно связан с гидрофобной впадиной молекул гемоглобина и миоглобина.
Железо(II) характеризуется октаэдрической координацией, то есть связывается с шестью лигандами. Четыре из них представлены атомами азота порфиринового кольца, лежащими в одной плоскости. Две другие координационные позиции лежат на оси, перпендикулярной плоскости порфирина. Одна из них занята азотом остатка гистидина в 93-м положении полипептидной цепи (участок F). Связываемая гемоглобином молекула кислорода координируется к железу с обратной стороны и оказывается заключённой между атомом железа и азотом ещё одного остатка гистидина, располагающегося в 64-м положении цепи (участок E).
Всего в гемоглобине человека четыре участка связывания кислорода (по одному гему на каждую субъединицу), то есть одновременно может связываться четыре молекулы. Гемоглобин в лёгких при высоком парциальном давлении кислорода соединяется с ним, образуя оксигемоглобин. При этом кислород соединяется с гемом, присоединяясь к железу гема на 6-ю координационную связь. На эту же связь присоединяется и монооксид углерода, вступая с кислородом в «конкурентную борьбу» за связь с гемоглобином, образуя карбоксигемоглобин.
Связь гемоглобина с монооксидом углерода более прочная, чем с кислородом. Поэтому часть гемоглобина, образующая комплекс с монооксидом углерода, не участвует в транспорте кислорода. В норме у человека образуется 1,2 % карбоксигемоглобина. Повышение его уровня характерно для гемолитических процессов, в связи с этим уровень карбоксигемоглобина является показателем гемолиза.
Физиология[править | править код]
Изменение состояний окси- и дезоксигемоглобина
В отличие от миоглобина гемоглобин имеет четвертичную структуру, которая придаёт ему способность регулировать присоединение и отщепление кислорода и характерную кооперативность: после присоединения первой молекулы кислорода связывание последующих облегчается. Структура может находиться в двух устойчивых состояниях (конформациях): оксигемоглобин (содержит 4 молекулы кислорода; напряжённая конформация) и дезоксигемоглобин (кислорода не содержит; расслабленная конформация).
Устойчивое состояние структуры дезоксигемоглобина усложняет присоединение к нему кислорода. Поэтому для начала реакции необходимо достаточное парциальное давление кислорода, что возможно в альвеолах лёгких. Изменения в одной из 4-х субъединиц влияет на оставшиеся, и после присоединения первой молекулы кислорода связывание последующих облегчается.
Отдав кислород тканям, гемоглобин присоединяет к себе ионы водорода и углекислый газ, перенося их в лёгкие[8].
Гемоглобин является одним из основных белков, которыми питаются малярийные плазмодии — возбудители малярии, и в эндемичных по малярии районах земного шара весьма распространены наследственные аномалии строения гемоглобина, затрудняющие малярийным плазмодиям питание этим белком и проникновение в эритроцит. В частности, к таким имеющим эволюционно-приспособительное значение мутациям относится аномалия гемоглобина, приводящая к серповидноклеточной анемии. Однако, к несчастью, эти аномалии (как и аномалии строения гемоглобина, не имеющие явно приспособительного значения) сопровождаются нарушением кислород-транспортирующей функции гемоглобина, снижением устойчивости эритроцитов к разрушению, анемией и другими негативными последствиями. Аномалии строения гемоглобина называются гемоглобинопатиями.
Гемоглобин высокотоксичен при попадании значительного его количества из эритроцитов в плазму крови (что происходит при массивном внутрисосудистом гемолизе, геморрагическом шоке, гемолитических анемиях, переливании несовместимой крови и других патологических состояниях). Токсичность гемоглобина, находящегося вне эритроцитов, в свободном состоянии в плазме крови, проявляется тканевой гипоксией — ухудшением кислородного снабжения тканей, перегрузкой организма продуктами разрушения гемоглобина — железом, билирубином, порфиринами с развитием желтухи или острой порфирии, закупоркой почечных канальцев крупными молекулами гемоглобина с развитием некроза почечных канальцев и острой почечной недостаточности.
Ввиду высокой токсичности свободного гемоглобина в организме существуют специальные системы для его связывания и обезвреживания. В частности, одним из компонентов системы обезвреживания гемоглобина является особый плазменный белок гаптоглобин, специфически связывающий свободный глобин и глобин в составе гемоглобина. Комплекс гаптоглобина и глобина (или гемоглобина) затем захватывается селезёнкой и макрофагами тканевой ретикуло-эндотелиальной системы и обезвреживается.
Другой частью гемоглобинообезвреживающей системы является белок гемопексин[en], специфически связывающий свободный гем и гем в составе гемоглобина. Комплекс гема (или гемоглобина) и гемопексина затем захватывается печенью, гем отщепляется и используется для синтеза билирубина и других жёлчных пигментов, или выпускается в рециркуляцию в комплексе с трансферринами для повторного использования костным мозгом в процессе эритропоэза.
Экспрессия генов гемоглобина до и после рождения.
Также указаны типы клеток и органы, в которых происходит экспрессия гена (данные по Wood W. G., (1976). Br. Med. Bull. 32, 282.).[9]
Гемоглобин при заболеваниях крови[править | править код]
Дефицит гемоглобина может быть вызван, во-первых, уменьшением количества молекул самого гемоглобина (см. анемия), во-вторых, из-за уменьшенной способности каждой молекулы связать кислород при том же самом парциальном давлении кислорода.
Гипоксемия — это уменьшение парциального давления кислорода в крови, её следует отличать от дефицита гемоглобина. Хотя и гипоксемия, и дефицит гемоглобина являются причинами гипоксии.
Если дефицит кислорода в организме в общем называют гипоксией, то местные нарушения кислородоснабжения называют ишемией.
Прочие причины низкого гемоглобина разнообразны: кровопотеря, пищевой дефицит, болезни костного мозга, химиотерапия, отказ почек, атипичный гемоглобин.
Повышенное содержание гемоглобина в крови связано с увеличением количества или размеров эритроцитов, что наблюдается также при истинной полицитемии. Это повышение может быть вызвано: врождённой болезнью сердца, лёгочным фиброзом, слишком большим количеством эритропоэтина.
См. также[править | править код]
- Гемоглобин А
- Гемоглобин С (мутантная форма)
- Эмбриональный Гемоглобин (эмбриональный)
- Гемоглобин S (мутантная форма)
- Гемоглобин F (фетальный)
- Кобоглобин
- Нейроглобин
- Анемия
- Порфирия
- Талассемия
- Эффект Вериго — Бора
Примечания[править | править код]
- ↑ Haemoglobins of invertebrate tissues. Nerve haemoglobins of Aphrodite, Aplysia and Halosydna
- ↑ Ученые выяснили происхождение гемоглобина. РИА Новостей, 20.05.2020, 18:59
- ↑ Michael Berenbrink. Evolution of a molecular machine/Nature, NEWS AND VIEWS, 20 MAY 2020
- ↑ Лауреаты нобелевской премии. Макс Перуц.
- ↑ Назаренко Г. И., Кишкун А. А. Клиническая оценка результатов лабораторных исследований. — 2005.
- ↑ Общий анализ крови и беременность Архивная копия от 10 марта 2014 на Wayback Machine
- ↑ Hall, John E. Guyton and Hall textbook of medical physiology (англ.). — 12th ed.. — Philadelphia, Pa.: Saunders/Elsevier, 2010. — P. 1120. — ISBN 978-1416045748.
- ↑ Степанов В. М. Структура и функции белков : Учебник. — М. : Высшая школа, 1996. — С. 167—175. — 335 с. — 5000 экз. — ISBN 5-06-002573-X.
- ↑ Айала Ф., . Современная генетика: В 3-х т = Modern Genetics / Пер. А. Г. Имашевой, А. Л. Остермана, . Под ред. Е. В. Ананьева. — М.: Мир, 1987. — Т. 2. — 368 с. — 15 000 экз. — ISBN 5-03-000495-5.
Литература[править | править код]
- Mathews, CK; van Holde, KE & Ahern, KG (2000), Biochemistry (3rd ed.), Addison Wesley Longman, ISBN 0-8053-3066-6
- Levitt, M & Chothia, C (1976), Structural patterns in globular proteins, Nature
Ссылки[править | править код]
- Eshaghian, S; Horwich, TB; Fonarow, GC (2006). “An unexpected inverse relationship between HbA1c levels and mortality in patients with diabetes and advanced systolic heart failure”. Am Heart J. 151 (1): 91.e1—91.e6. DOI:10.1016/j.ahj.2005.10.008. PMID 16368297.
- Kneipp J, Balakrishnan G, Chen R, Shen TJ, Sahu SC, Ho NT, Giovannelli JL, Simplaceanu V, Ho C, Spiro T (2005). “Dynamics of allostery in hemoglobin: roles of the penultimate tyrosine H bonds”. J Mol Biol. 356 (2): 335—53. DOI:10.1016/j.jmb.2005.11.006. PMID 16368110.
- Hardison, Ross C. (2012). “Evolution of Hemoglobin and Its Genes”. Cold Spring Harbor Perspectives in Medicine. 2 (12): a011627. DOI:10.1101/cshperspect.a011627. ISSN 2157-1422. PMC 3543078. PMID 23209182.
Оглавление темы “Функции клеток крови. Эритроциты. Нейтрофилы. Базофилы.”: Гемоглобин. Типы ( виды ) гемоглобина. Синтез гемоглобина. Функция гемоглобина. Строение гемоглобина.Гемоглобин — это гемопротеин, с молекулярной массой около 60 тыс., окрашивающий эритроцит в красный цвет после связывания молекулы O2 с ионом железа (Fe++). У мужчин в 1 л крови содержится 157 (140—175) г гемоглобина, у женщин — 138 (123—153) г. Молекула гемоглобина состоит из четырех субъединиц гема, связанных с белковой частью молекулы — глобином, сформированной из полипептидных цепей.
Синтез гема протекает в митохондриях эритробластов. Синтез цепей глобина осуществляется на полирибосомах и контролируется генами 11-й и 16-й хромосом. Схема синтеза гемоглобина у человека представлена на рис. 7.2. Гемоглобин, содержащий две а- и две В-цепи, называется А-тип (от adult — взрослый). 1 г гемоглобина А-типа связывает 1,34 мл O2. В первые три месяца жизни плода человека в крови содержатся эмбриональные гемоглобины типа Gower I (4 эпсилон цепи) и Gower II (2а и 25 цепи). Затем формируется гемоглобин F (от faetus — плод). Его глобин представлен двумя цепями а и двумя В. Гемоглобин F обладает на 20—30 % большим сродством к O2, чем гемоглобин А, что способствует лучшему снабжению плода кислородом. При рождении ребенка до 50—80 % гемоглобина у него представлены гемоглобином F и 15—40 % — типом А, а к 3 годам уровень гемоглобина F снижается до 2 %. Соединение гемоглобина с молекулой 02 называется оксигемоглобином. Сродство гемоглобина к кислороду и диссоциация оксигемоглобина (отсоединения молекул кислорода от оксигемоглобина) зависят от напряжения кислорода (Р02), углекислого газа (РС02) в крови, рН крови, ее температуры и концентрации 2,3-ДФГ в эритроцитах. Так, сродство повышают увеличение Р02 или снижение РС02 в крови, нарушение образования 2,3-ДФГ в эритроцитах. Напротив, повышение концентрации 2,3-ДФГ, снижение Р02 крови, сдвиг рН в кислую сторону, повышение РС02 и температуры крови — уменьшают сродство гемоглобина к кислороду, тем самым облегчая ее отдачу тканям. 2,3-ДФГ связывается с р-цепями гемоглобина, облегчая отсоединение 02 от молекулы гемоглобина. Увеличение концентрации 2,3-ДФГ наблюдается у людей, тренированных к длительной физической работе, адаптированных к длительному пребыванию в горах. Оксигемоглобин, отдавший кислород, называется восстановленным, или дезоксигемоглобином. В состоянии физиологического покоя у человека гемоглобин в артериальной крови на 97 % насыщен кислородом, в венозной — на 70 %. Чем выраженней потребление кислорода тканями, тем ниже насыщение венозной крови кислородом. Например, при интенсивной физической работе потребление кислорода мышечной тканью увеличивается в несколько десятков раз и насыщение кислородом оттекающей от мышц венозной крови снижается до 15 %. Содержание гемоглобина в отдельном эритроците составляет 27,5—33,2 пикограмма. Снижение этой величины свидетельствует о гипохромном (т. е. пониженном), увеличение — о гиперхромном (т. е. повышенном) содержании гемоглобина в эритроцитах. Этот показатель имеет диагностическое значение. Например, гиперхромия эритроцитов характерна для В|2-дефицитной анемии, гипохромия — для железодефицитной анемии. – Также рекомендуем “Старение эритроцитов. Разрушение эритроцитов. Длительность жизни эритроцита. Эхиноцит. Эхиноциты.” |
Гемоглобин – это белок, отвечающий за кислородное насыщение организма. Любые отклонения от нормальных значений говорят о наличии проблем со здоровьем. Это гипоксия, повышенный риск развития тромбоза и более тяжелых заболеваний. Чтобы обезопасить себя от подобных проблем, нужно регулярно сдавать анализы и знать какая норма гемоглобина в крови.
Несколько фактов о гемоглобине
- Недостаток гемоглобина — это заболевание, называемое анемией. Патология очень распространена — низкий уровень важнейшего белка фиксируется у каждой третьей женщины. У каждой 12-й обнаруживается дефицит железа.
- Железосодержащий белок — основная составляющая красных клеток крови — эритроцитов. Его главная функция — транспортировка кислорода ко всем тканям и органам. При анемии страдает весь организм, включая мозг. При повышении гемоглобина — гипергемоглобинемии — сгущается кровь. Это приводит к тромбам и др. нарушениям.
- Выявить анемию или гипергемоглобинемию просто — нужно сдать анализ крови на гемоглобин. Поводом для этого могут стать бледность кожи, слабость, головокружения, любые кровопотери, ослабление памяти, зрения и т. д. Анализ сдается утром, на голодный желудок. Курить и принимать лекарства перед сдачей крови нельзя.
Изменяется ли уровень Hb у женщин с возрастом
Значения Hb меняются в зависимости от состояния здоровья, образа жизни, привычек и возраста человека.
Возрастные изменения наблюдаются во всем организме, это заметно по исследованиям крови. Чтобы убедиться в этом, рассмотрим таблицу показателей гемоглобина у женщин в разном возрасте.
Таблица: уровень Hb у женщин, г/л
| Возраст | Гемоглобин |
| Подростки 12-15 лет | 115-150 |
| Девушки 15-18 лет | 117-153 |
| Женщины детородного возраста 18-45 лет | 117-155 |
| Женщины в климактерическом периоде 45-65 лет | 117-160 |
| Женщины старше 65 лет | 117-161 |
Какие процессы влияют на количество гемоглобина
В некоторых случаях показатели изменяются по естественным причинам и восстанавливаются сами по себе.
- Небольшие отклонения. Hb взрослой женщины составляет от 120 до 140 г/л. Незначительные отклонения могут быть связаны с естественными процессами: критическими днями, физическими нагрузками, стрессом и т. д. Так как за основу расчета норм берутся средние показатели, паниковать из-за изменений в несколько единиц не стоит.
- Повышение от 20 г/л. На содержание гемоглобина влияют физические нагрузки. У спортсменки во время активных тренировок он может достигать до 160 г/л. Также может влиять на результат прием лекарств — гентамицина, пентоксифиллина, курение, вызывающее кислородное голодание, Во всех остальных случаях повышение нормы — патология.
- Понижение. Будущие матери во время вынашивания ребенка часто сталкиваются в первом и последнем триместре со значением железосодержащего белка в 110 г/л. Во втором он находится на отметке 105 г/л. Чаще всего гемоглобин нормализуется после рождения малыша, но все-равно состояние требует тщательного контроля. Также концентрация Hg на время снижается у доноров, вегетарианцев и у тех, кто сдает анализ крови лежа.
При отличных от нормы значениях в любом случае назначается дополнительная диагностика.
Каким должен быть результат анализа в пожилом возрасте
Анализ гемоглобина пожилым женщинам назначается при общем обследовании при любых жалобах, диагностике заболеваний кровеносной системы, отслеживании эффективности текущей терапии при назначении медикаментов.
Значения крови должны соответствовать общим нормам, к сожалению, чаще у старых женщин уровень Hb едва дотягивает до 110 г/л. Низкий показатель свидетельствует о развитии анемии. Анемия же говорит о наличии сопутствующих недугов, на фоне которых она возникает.
Недостаток гемоглобина, вызывающий анемию опасен в любом возрасте. Не менее опасен и переизбыток, свидетельствующий о возможных злокачественных процессах. Поэтому обратиться к гинекологу нужно при любом отклонении Hb от нормы.
Как меняется уровень гемоглобина в критические дни
Концентрация гемоглобина в крови может значительно снижаться во время менструации. Это патология, требующая лечения. Норма должна быть постоянной на протяжении всего месяца.
Часто потеря гемоглобина связана со слишком обильными выделениями. Нужно понимать, что большая кровопотеря — также повод посетить гинеколога, и не только по причине возможной анемии. Излишне обильные месячные — симптом некоторых неприятных гинекологических заболеваний: полипов в матке, эндометриоза и др. В этом случае анемия присоединится, ухудшив состояние.
У женщин репродуктивного возраста с регулярными менструациями понижение гемоглобина не должно пересекать отметку 110 г/л.
Симптомы, причины и опасность анемии
Узнать о пониженном гемоглобине в крови у женщин можно по определенным симптомам. При сниженных цифрах женщина часто чувствует слабость, головную боль, одышку, аритмию, холод в конечностях.
Чем выше степень анемии, тем ярче симптомы:
- Легкая степень. Гемоглобин определяется в концентрации 90 г/л. Внешне проблема почти незаметна, поэтому чаще выявляется при обследовании по другим поводам. Характерные черты — быстрая утомляемость, потливость, вялый аппетит.
- Средняя степень. Концентрация Hb 70–90 г/л. При таком состоянии кружится голова, сохнет кожа, появляются заеды, тахикардия. Возможны проблемы со стулом.
- Тяжелая степень. Концентрация железосодержащего белка ниже 70 г/л. Среди явных симптомов — обмороки, онемение конечностей, головокружения с мельканием перед глазами, истощение (анорексия), отсутствие менструаций. Руки и ноги мерзнут даже в тепле. Разрушаются зубы.
Тяжелая анемия может сопровождаться рвотными позывами, артериальной гипотензией, ослабленным иммунитетом, потливостью, бессонницей. Особенно опасно, если гемоглобин у женщины низкий длительное время.
Основные причины:
- недостаток железа в организме — начинающаяся или хроническая железодефицитная анемия, связанная с разными причинами, и алиментарная анемия, возникающая при диетах, голодании;
- обильные менструации и разнообразные кровотечения (потери крови могут быть, например, при язве желудка, геморрое);
- осложненная беременность и лактация, приводящие к истощению и др. нарушениям;
- глистные инвазии, дисбактериоз, колит, гастрит, колит — заболевания, влияющие на абсорбцию витаминов В12, С, необходимых для усвоения железа, и самого железа;
- заболевания щитовидной железы (например, мексидема), вырабатывающей гормоны, отвечающие за усвоение железа;
- заболевания кроветворной системы, в т.ч. злокачественные и цирроз печени;
- гломерулонефрит, красная волчанка — заболевания почек, отвечающих за фильтрацию крови и влияющие на выработку гормонального в-ва эритропоэтина. Этот гормон стимулирует образование эритроцитов;
- острые инфекции и продолжительные болезни, аутоиммунные, онкологические болезни костного мозга, приводящие к быстрой гибели эритроцитов — гемолизу.
Низкие показатели гемоглобина приводят к ухудшению работы всех систем:
- повышаются риски развития инфекционных заболеваний на фоне снижения иммунитета;
- ткани и органы страдают из-за недостатка кислорода;
- понижается артериальное давление, снижается работоспособность, ухудшается аппетит, мышцы слабеют;
- не редкость — патологии обоняния, вкуса;
- в детском возрасте происходит задержка умственного и физического развития.
Женщина, страдающая анемией, выглядит плохо. Заметны внешние изменения: выпадение волос, мелкие трещины в уголках губ, бледность и сухость кожного покрова, ломкость ногтей.
Симптомы, причины и опасность повышенного гемоглобина — гипергемоглобинемии
Высокий уровень гемоглобина в крови — патология, требующая незамедлительного медицинского наблюдения. Особенно опасно сочетание высоких значений белка и эритроцитов, потому что это говорит о функциональных изменениях крови. Обратиться к гинекологу нужно, если значения превышают норму более, чем на 20 единиц.
Симптомы повышенного гемоглобина: аритмия, беспричинный зуд, увеличение печени, жажда, нервные расстройства, длительные менструации, нарушение сна, мышечная боль, скачки давления.
Из-за закупорки капилляров в сосудах возможно появление на коже желтых или красных пятен, в некоторых случаях отмечается пигментация ладоней, подмышечной впадины, рубцов. Кончики пальцев синеют.
Провоцируют повышение гемоглобина у женщин любые факторы, влияющие на вязкость и состав крови:
- прием препаратов и пищи, сгущающей кровь или выводящих жидкость, обезвоживание;
- инфекционные заболевания пищеварительного тракта;
- болезнь Вакеза и др. патологии кровеносной системы;;
- сахарный диабет;
- полицитемия — состояние, сопровождающееся быстрой выработкой большого количества эритроцитов;
- легочная, сердечная недостаточность;
- неусвояемость витамина В12 и прием витаминов, приводящий к избытку железа.
Высокий гемоглобин становится причиной нарушений работы всего организма из-за большой концентрации эритроцитов. Густая кровь не позволяет кислороду поступать к тканям и органам. При этом наблюдаются проблемы с кровеносной системой.
Последствия высокого уровня железосодержащего белка:
- тромбоэмболия;
- гангрена;
- гипоксия;
- инсульт, инфаркт;
- при сильном кислородном голодании отмирают ткани.
Большие показатели Hb могут говорить о наличии более серьезного заболевания. Игнорирование патологии приводит к ухудшению состояния, в самых тяжелых случаях наступает смерть.
Показатель Hb у мужчин и детей
У представителей сильного пола показатели гемоглобина выше по сравнению с женщинами, так как мужской организм вырабатывает тестостерон, влияющий на рост мышечной массы. Процесс требует больше кислорода, эритроцитов и гемоглобина. Да и физиология мужчин не включает потерь крови каждый месяц. В норме железосодержащий белок у мужчины в возрасте 18-65 лет составляет 120-140 гл.
У детей цифры колеблются в зависимости от возраста. Наиболее высокая концентрация железосодержащего белка наблюдается у новорожденных и составляет 145-220 г/л. При беременности женщина сама создает запас железа для малыша. Далее значения снижаются, стабилизируясь к 18 годам.
Таблица норм гемоглобина у детей и мужчин, г/л
| Возраст | Норма гемоглобина |
| Новорожденный до 14 дней | 134-198 |
| Младенец 14 дн. – 1 мес. | 107-171 |
| Грудничок 1-2 мес. | 94-130 |
| 2-4 мес. | 103-141 |
| Малыш 4-6 мес. | 111-141 |
| 6-9 мес. | 110-140 |
| 9-12 мес. | 113-141 |
| Дошкольник 1-5 лет | 110-140 |
| Школьник 5-10 лет | 115-145 |
| Подросток 10-12 лет | 120-150 |
| 12-15 лет | 120-160 |
| Юноша 15-18 лет | 117-166 |
| Мужчина 18-45 лет | 132-173 |
| 45-65 лет | 131-172 |
| Пожилой мужчина 65 лет | 126-174 |
Как снизить или повысить гемоглобин
Лечат заболевания, связанные с колебаниями гемоглобина, только после установления точных показателей и выявления причины изменения концентрации Hb. Ведь такая патология редко бывает самостоятельным заболеванием, чаще это сопутствующий симптом серьезной болезни.
Устранить недостаток Hb можно только комплексными мерами, включающими прием лекарств, содержащих железо в легкодоступной форме (или инъекции), прием витаминов группы В (В9, В12) и диету. Чтобы не писали народные целители, просто диетическое питание с железом здесь не поможет.
Диета включает белковую пищу и продукты, богатые железом:
- морепродукты;
- яичные желтки;
- мясо — говядину и печень, сердце, почки курицы;
- бобовые, гречку, зелень;
- овощи, фрукты, черный шоколад, орехи, натуральные соки.
Таблица: содержание железа в продуктах, мг/100 гр
| Продукт | Железо | Покрытие суточной потребности |
| Кунжут, морская капуста | 16 | 114% |
| Отруби пшеничные | 14 | 100% |
| Сморчки | 12.2 | 87% |
| Чечевица | 11.8 | 84% |
| Соя | 9.7 | 69% |
| Яичный порошок | 8.9 | 64% |
| Гречиха | 8.3 | 59% |
| Ячмень | 7.4 | 53% |
| Горох | 7 | 50% |
| Печень говяжья | 6.9 | 49% |
| Желток куриного яйца, гречка (ядрица) | 6.7 | 48% |
| Устрицы, семечки подсолнечника | 6.2 | 44% |
| Маш, сушеные яблоки, говяжьи почки | 6 | 43% |
| Фасоль | 5.9 | 42% |
| Шоколад горький | 5.6 | 40% |
| Овес, Кедровый орех, овсяные отруби, рожь, пшеница (мягкие сорта) | 5.5 | 39% |
| Пшеница (твердые сорта) | 5.3 | 38% |
| Арахис | 5 | 36% |
| Крупа гречневая (продел) | 4.9 | 35% |
| Крупа и мука пшеничная, фундук | 4.7 | 34% |
| Миндаль | 4.2 | 30% |
| Мука гречневая и ржаная, грибы белые сухие | 4.1 | 29% |
Высокий гемоглобин снижают антиагрегантами — средствами, разжижающими кровь. Это лучшая профилактика образования тромбов. Из питания исключают красное мясо, печень живтных, черную смородину, свеклу.
Состояние во всех случаях контролируется повторными анализами на гемоглобин.
Гемоглобин – один из самых важных лабораторных показателей. Клетки человеческого организма должны получать кислород иначе возникают необратимые последствия. Сдать анализы и проконсультироваться у врача, можно в Санкт-Петербурге в Университетской клинике. Здесь же можно выявить и вылечить основную причину развития анемии или гипергемоглобинемии.