Аминный азот крови норма
Остаточный азот в крови, уровень креатинина, аминокислот, мочевины специалисты выявляют путем забора крови на биохимию. Отклонение от нормы любого показателя может быть признаком развития ряда серьезных заболеваний. Это важное исследование при проведении диагностики с целью назначения эффективного лечения в последующем. Азот служит индикатором состояния человека, позволяет дать оценку состояния многих внутренних органов.
Остаточный соединительный азот в составе крови: что показывает биохимия?
Биохимический анализ крови и его показатели позволяют выявить патологии в органах на начальном этапе. Исследование проводится путем сбора материала из локтевой вены, оно способно определить норму или отклонения билирубинового уровня, обмена жиров и белков, азотистых веществ и его остаточных составных фракций: креатинина, мочевины, неорганических соединений.
Особенности состава
После проведения биохимии учитываются суммарные значения составляющих крови, содержащих азот. Результаты расшифровываются лишь после удаления всех белковых компонентов – веществ, содержащих большую долю азота в организме. То есть подсчет азотсодержащих веществ ведется только для соединений, которые к белкам не относятся (мочевина, креатинин, аммиак. билирубин, пептиды и др.).
Исключив белки из плазмы крови и выявив показатели небелкового азота, врачи могут сделать заключение о причинах развития хронической болезни почек, их фильтрующих клубочков, наделенных выводящими свойствами.
Остаточный азот, содержащийся в крови, и его норма
Остаточный азот у взрослого в крови – это норма, его допустимый предел – 14,3-28,5 моль/л. Хотя патологией не считается превышение уровня до отметки в 37 моль/л, причем клиническая норма у мужчин и женщин существенно разнится.
Важно! Для получения общей картины врачам важно определить отдельные компоненты азота или показатели его соединений, то есть остаточный азот крови, фракций которого насчитывается до 15 видов. Это продукты метаболизма, нуклеиновые, белковые кислоты.
По таблице можно посмотреть, какова концентрация в процентах значимых соединений:
- мочевой кислоты – 20%,
- креатинина – 5%,
- аммония – 2%,
- мочевины – 45%,
- аминокислот – 20%.
Основным итоговым продуктом распада белков или наибольшей фракцией азота выступает мочевина, синтез которой происходит в печени, а выводится она почками. Реабсорбция в канальцах производится до 40%, в ЖКТ – до 10%. Чтобы проанализировать работу почек, важно выявить концентрацию мочевины в крови.
Отклонение в большую сторону может указать на азотемию или развитие уремического синдрома.
В зависимости от причины повышения уровня мочевины различают три вида азотемии:
- Преренальная. Связана с сердечной недостаточностью и значительным уменьшением фракции выброса ЛЖ или же сильным кровотечением. В результате нарушается снабжение почек кровью.
- Ренальная, когда почки перестают нормально функционировать, а у больных появляются симптомы уремии: жажда, апатия, тошнота, головные боли, заторможенность. Это результат собственно почечных заболеваний. приводящих к поражениям паренхимы,
- Постренальная, когда отток мочи ухудшен уже после прохождения почек, что свидетельствует об аномалиях мочеточников, развитии опухоли предстательной железы или мочевого пузыря, блокировании мочеточника камнем.
Отклонение обозначений мочевины в большую сторону указывает на развитие таких заболеваний:
- туберкулез почек,
- расширение почечной лоханки (гидронефроз),
- поликистоз,
- камни в почках,
- пиелонефрит,
- сердечная недостаточность,
- опухоль почек.
Эти болезни приводят к сбою функции почек и прекращению фильтрации. Если завышен остаточный азот крови (биохимия норма в мочевине повышена), то развивается ретенционная азотемия.
Если показатели в норме, но явно выражена интоксикация организма, это может быть признаком избыточного поступления азотсодержащих продуктов в кровь – продукционная азотемия. Она становится следствием распада тканей в организме из-за воспалений, ожогов, обширных ран и др. Функция почек пр этом сохранна.
Состояние азотемии сильно подавляет иммунную систему, приводит к истощению организма, заболеваниям крови.
Другие фракции
Кроме мочевины в состав остаточного азота входят такие компоненты, как:
- Аммиак, концентрация в крови которого составляет 11,7 ммоль/л. Основная часть аммиака продуцируется в толстом кишечнике, небольшое количество содержится в тонкой кишке, мышцах и почках. Утилизирует аммиак нетоксичный глютамин, синтез же происходит в мочевине. Отклонения от нормы аммиака – признак дистрофии печени, гепатита, цирроза, почечной и сердечной недостаточности. При переизбытке токсичного вещества в головном мозге возможно развитие неврологических, психических отклонений (печеночная энцефалопатия) вплоть до печеночной комы.
- Мочевая кислота, как конечный продукт метаболизма белков. Реабсорбируется в почках до 70% и в проксимальных канальцах до 98%. В крови кислота находится исключительно в растворенном насыщенном виде, и нормой считается не более 6,8 г/л. При данных значениях кислота образует кристаллы уратов, оседающие в тканях суставов. При превышении концентрации свыше 6% уже начинает развитие подагра, в частности у мужчин старше 35 лет. Референтным значением кислоты у женщин считаются показатели в 2,5-6 г/л.
- Креатин как фракция азота синтезируется с участием глицина, метионина и аргинина в клетках печени. Образованию креатинина способствует креатинфосфатаза и креатин, фильтрация которых происходит клубочками, а выведение – с мочой. При этом всасывание его почками не выявляется. Именно креатинин даёт полную оценку работы почек, но суточная выработка его практически не видоизменяется. Изменение же концентрации явно указывает на развитие тяжелых форм почечных заболеваний, нарушении почечных функций. Норма в сыворотке и плазме крови может варьироваться с учетом пола и возраста пациентов: у женщин 0,6-1,ммоль/л, у мужчин 0,9-1,3 ммоль/л, у ребенка 0,3-0,7 ммоль/л.
Не стоит путать оксид азота и остаточный азот в крови. Это совершенно разные понятия. Оксид азота нужен для функционирования сердечной системы. Пониженный уровень приводит к сердечной недостаточности. В норме количественный уровень этого соединения – 2,4 г/моль.
Биохимический анализ – один из самых информативных методов диагностики, расшифровка которого дает возможность выявить многие болезни на начальном этапе.
Взрослые и дети должны проходить исследование не реже 1 раза в год. Для получения точных показателей, прежде чем провести гемотест, важно правильно подготовиться к исследованию:
- проводить пробу преимущественно утром – с 7 до 11 часов,
- за 3 дня до взятия крови исключить употребление острых, жареных блюд,
- отказаться от усиленных занятий спортом, физического перенапряжения,
- исключить прием лекарственных препаратов и если это невозможно, то сообщить врачу,
- устранить стрессы, волнения и лучше прийти в лабораторию немного пораньше, посидеть, успокоиться.
При расшифровке значений фракций азота показатели могут несколько отличаться. Превышение уровня азота свыше 35 ммоль/л не всегда указывает на патологию. Причина может быть вполне естественной, например, после употребления азотсодержащей пищи или еды всухомятку. Анализ плазменной крови на остаточный азот позволяет выявить норму или отклонения всех составляющих крови. Отклонения свидетельствуют о серьезном поражении, развитии хронических заболеваний почек, сердца или печени в организме.
Интересную информацию по теме можно получить из видеоролика:
Загрузка…
Под свободным аминным азотом (аминазот) понимают азот свободных аминокислот сыворотки (плазмы крови). Общий аминный азот крови включает кроме азота свободных аминокислот азот сложных полипептидов и белков. Из существующих методов определения свободного аминазота крови наиболее распространены нингидрино- вые, один из которых приведен ниже.
Принцип. Аминокислоты при взаимодействии с нингидри- ном подвергаются окислительному дезаминированию и декарбок- силированию. Нингидрин, восстанавливаясь, вступает в реакцию с продуктами этой реакции — образуется соединение, окрашенное в фиолетовый цвет. Интенсивность окрашивания при определенных условиях пропорциональна количеству свободных аминокислот.
Реактивы: 0,04 моль/л раствор уксусной кислоты — 0,23 мл ледяной уксусной кислоты (СН3СООН) на 100 мл воды; 1%-ный раствор нингидрина.
Оборудование: фотоэлектроколориметр; водяная баня; пробирки с меткой на 10 мл.
Ход определения. Исследование проводят поэтапно.
- Осаждение белков. В центрифужную пробирку вносят 0,5 мл сыворотки крови, 0,5 мл 0,04 моль/л раствора ледяной уксусной кислоты, закрывают пробкой и помещают в холодную водяную баню, которую доводят до кипения. Пробы прогревают в водяной бане в течение 5 мин (с момента закипания). Затем пробирки охлаждают и содержимое их фильтруют.
- Фильтрование. К содержимому пробирки добавляют 1 мл дистиллированной воды, перемешивают тонкой стеклянной палочкой и фильтруют через гладкий бумажный фильтр. Пробирку и осадок на фильтре промывают еще 2 раза по 1 мл водой, после чего основной фильтрат и промывные воды объединяют в одну пробирку с меткой на 10 мл.
- Цветная реакция с нингидрином. К полученному фильтрату добавляют 0,5 мл 1%-ного водного раствора нингидрина, содержимое пробирки перемешивают и помещают в кипящую водяную баню на 20 мин. Затем пробирку охлаждают в водопроводной воде, оставляют стоять 5 мин при комнатной температуре и доводят объем дистиллированной водой до 10 мл (по метке на пробирке). Одновременно ставят контроль на реактивы. К 3 мл дистиллированной воды добавляют 0,5 мл 0,04 моль/л раствора ледяной уксусной кислоты, 0,5 мл 1%-ного водного раствора нингидрина, перемешивают, прогревают на кипящей водяной бане в течение 20 мин, охлаждают под струей водопроводной воды и доводят дистиллированной водой до 10 мл. В качестве контроля можно пользоваться обычной дистиллированной водой.
- Колориметрия. Оптическую плотность пробы измеряют на ФЭКе при длине волны 536 нм (зеленый светофильтр) в кювете с толщиной слоя 5 мм против контроля или дистиллированной воды.
Расчет. По калибровочной кривой, построенной по азоту аланина или другой какой-либо аминокислоты с известным содержанием азота (кроме триптофана, лизина, цистина), находят количество мкг азота, соответствующее полученным значениям экстинк- ций.
Для перевода в мг% найденный результат умножают на 200 и делят на 1000, т. е. умножают на 0,2 (в случае, если берут 0,5 мл сыворотки).
Пример: экстинкция пробы составляет 0,212, а количество азота, найденное по калибровочной кривой, — 16,42 мкг. Отсюда концентрация аминного азота представляет величину 16,42 • 0,2 = 3,284 мг% аминного азота.
Аналогичный результат можно получить при следующей пропорции:
0,5 мл сыворотки — 16,42 мкг
100 мл сыворотки — х,
х = (16,42 • 100) : 0,5 = 3284 мкг% = 3,284 мг%.
Клиническое значение. У здоровых животных в сыворотке (плазме) крови содержится от 4 до 8 мг% свободного аминного азота.
Снижается количество аминного азота при длительном недокорме, голодании, нефрозе, хронических расстройствах функций желудочно-кишечного тракта, при жировой дистрофии печени вследствие кетоза.
Повышается уровень аминного азота в крови после приема богатого протеином корма, острой токсической дистрофии печени (печеночной коме), отравлении фосфором и другими ядами, лихорадке.
Источник’. 32.
Еще по теме Определение свободного аминного азота в сыворотке крови по методу Г. А. Узбекова в модификации 3. С. Чулковой. :
- Определение билирубина в сыворотке крови животных по методу Ендрассика—Клеггорна—Грофа в модификации В. И. Левченко и В. В. Влизло.
- Определение содержания Р-липопротеидов в сыворотке (плазме) крови (по Бурштейну в модификации Виноградовой).
- Определение каротина в сыворотке (плазме) крови по Карп н Прейсу в модификации Юдкина.
- Определение неорганического фосфора в сыворотке крови с ва- надат-молибденовым реактивом (по Пулсу в модификации В. Ф. Коромыслова и Л. А. Кудрявцевой).
- Определение магния в сыворотке (плазме) крови по цветной реакции с титановым желтым (по Кункелю, Пирсону, Швейгерту в модификации И. В. Петрухина).
- Определение общего белка в сыворотке крови рефрактометрическим методом.
- Определение активности а-амилазы в сыворотке крови, моче, дуоденальном содержимом амилоклассическим методом со стойким крахмальным субстратом (метод Каравея).
- Определение белковых фракций в сыворотке крови турбидимет- рическим (нефелометрическим) методом.
- Определение витамина Е в сыворотке крови (см. с. 195).
Определение церулоплазмина в сыворотке крови. - Определение токоферолов в тканях и сыворотке крови методом колоночной хроматографии.
- Определение активности щелочной фосфатазы в сыворотке крови по гидролизу р-глицерофосфата (метод Бодански).
- Определение билирубина в сыворотке крови по диазореакции (метод Ендрассика—Клеггорна—Грофа).
- Определение активности сорбитолдещдрогеназы (СДГ) в сыворотке крови по реакции с резорцином (метод Севела—Товарека).
Аминный азот включает в себя азот аминокислот и пептидов. Его количество в солоде дает представление о распаде белков и степени растворения солода, а следовательно, и его качества. Считают, что солод перерастворен, если в 100 г экстракта содержится свыше 230 мг аминного азота, очень хорошо растворен – 230-200 мг, хорошо растворен –200-180 мг. Следует учитывать, что количество аминного азота повышается с увеличением содержания общего азота.
Содержание аминного азота колеблется для светлых сортов пива в пределах 13-30 мг, для пива с добавками несоложеного сырья 10-14 мг на 100 см3 пива. Аминный азот составляет 28-32% общего азота.
Существует несколько способов определения аминного азота. Наиболее прост и удобен так называемый медный способ.
В основу метода положена способность аминокислот образовывать растворимые соединения с медью, количество которой определяют йодометрическим титрованием. Сущность метода заключается в том, что к слабощелочному раствору аминокислот прибавляют избыток суспензии ортофосфата меди Cu(РО4)2 в обратном буферном растворе. Для отделения образовавшихся при этом растворимых медных соединений от нерастворимого ортофорсфата меди смесь фильтруют. Затем к фильтрату прибавляют уксусную кислоту, которая отщепляет медь от комплексного соединения и превращается в ацетат меди.
Для определения количества меди, участвующей в реакциях, к раствору добавляют йодит калия: 2Cu (СН3СОО)2 + 4КJ = J2 +2 CuJ + 4СН3СООК. В результате реакции выделяется йод в количестве, эквивалентном количеству меди, а следовательно, и азоту аминокислот, который оттитровывают раствором тиосульфата натрия: J2 + Na2S2O3 = 2NaJ + Na 2S4O6. 1 см3 0,01 н раствора тиосульфата натрия соответствует 0,28 мг аминного азота, так как один атом меди реагирует с двумя молекулами аминокислот, образуя соединения типа Cu (RСНNН2СОО)2.
Реактивы. Раствор хлорида меди (27,3 г соли растворяют в 1 дм3 воды); раствор фосфата натрия (64,5 г гидроортофосфата натрия Na 2Н РО4 растворяют в 500 см3 дистиллированной воды, освобожденной от СО2, добавляют 7,2 г гидроксида натрия и после растворения доливают водой до 1 дм3); боратный буферный раствор (57,21 г буры растворяют в 1,5 дм3 воды, добавляют 100 см3 1н раствора соляной кислоты и доводят водой до 2 дм3) суспензия фосфата меди (один объем раствора хлорида меди смешивают с двумя объемами раствора фосфата натрия и добавляют два объема боратного буферного раствора. Суспензия хранится не более 3 дней); раствор тимолфталеина (0,25 г индикатора в 100 см3 50%-го спирта); 0,01 н раствор тиосульфата натрия; 1%-й раствор крахмала; 80%-я или ледяная уксусная кислота; 1н раствор гидроксида натрия; 10%-й раствор йодида калия.
Ход определения. В мерную колбу на 50 см3 пипеткой вносят 5-10 см3 исследуемого раствора, добавляют 3-4 капли тимолфталеина и по каплям 1 н раствор гидроксида натрия до появления бледно-голубой окраски. К слабощелочному раствору из цилиндра при помешивании приливают 30 см3 суспензии фосфата меди, содержимое колбы доводят водой до метки, перемешивают и фильтруют через плотный фильтр. Фильтрат должен быть совершенно прозрачным.
Затем 10 см3 фильтрата пипеткой переносят в коническую колбу, добавляют 0,5см3 уксусной кислоты и 10 см3 раствора йодита калия. После перемешивания выделившийся йод титруют из микробюретки 0,01 н раствором тиосульфата натрия, прибавляя в конце титрования 1-2 капли раствора крахмала. Конец титрования определяют по исчезновению синей окраски.
При принятом разбавлении количество аминного азота рассчитывают по уравнению
Х = а × 0,28 ×100 / 2, (21)
где а – количество 0,01 н раствор тиосульфата натрия, пошедшее на титрование, см3.
Пример.На анализ взято 10 см3 пивного сусла. На титрование выделившегося йода в 10 см3 фильтрата пошло 1,16 см3 0,01 н. раствора тиосульфата натрия. В 100 см3 пивного сусла содержится : Х = 1,16 × 0,28 × 100 / 2 = 16,24 мг аминного азота.
Таблица 8 – Содержание азота в сырье, полуфабрикатах и продуктах бродильных производств
| Наименование продуктов | Содержание азота | |
| общего, % и г на 100 г экстракта | аминного, мг на 100 см3 сусла | |
| Ячмень | ||
| Солод | ||
| Пивное сусло | ||
| Готовое пиво |
Вопросы для самопроверки
Практическое занятие №10.
Задание к занятию №10.
Тема: Обмен и функции аминокислот.
Актуальность темы.
Значение аминокислот для организма определяется тем, что они используются для синтеза белков, метаболизм которых занимает особое место в процессах обмена веществ между организмом и внешней средой. Белки входят во все структурные компоненты клеток, тканей и органов, выполняют ферментативные функции, участвуют в переносе веществ через мембраны и т. д. Важную роль в координации работы всех систем клеток играют белковые гормоны. Аминокислоты участвуют в биосинтезе большого количества других биологически активных соединений, регулирующих процессы обмена веществ в организме – нейромедиаторы, гормоны. Аминокислоты служат донорами азота при синтезе всех азотсодержащих небелковых соединений: нуклеотидов, гема, креатина, холина и других веществ. Энергетическая функция аминокислот становится значимой при голодании, некоторых патологических состояниях – сахарный диабет и других. Изучение особенностей обмена некоторых аминокислот в организме имеет большое значение в постановке диагноза заболеваний, т.к. они принимают участие в различных обменных процессах в организме.
Учебные и воспитательные цели:
– Общая цель занятия:
научить использовать знания о путях использования аминокислот в организме в практической
медицине.
– Частные цели
уметь определять свободный аминный азот в сыворотке крови нингидриновым методом.
1. Входной контроль знаний:
1.1. Тесты.
1.2. Устный опрос.
2. Основные вопросы темы:
2.1. Биологическая ценность белков. Незаменимые аминокислоты.
2.2. Нормы белка в питании у детей. Азотистый баланс, его виды, значение.
2.3. Переваривание белков и всасывание аминокислот в желудочно-кишечном тракте. Нарушение
переваривания белков и всасывания аминокислот.
2.4. Гниение белков в кишечнике. Пути использования аминокислот в организме после всасывания.
2.5. Декарбоксилирование и трансаминирование, биологическое значение. Диагностическое значение
определения активности трансаминаз.
2.6. Дезаминирование окислительное и непрямое аминокислот.
3. Лабораторно-практические работы:
3.1. Определение свободного аминного азота в сыворотке крови нингидриновым методом, значение для
клинической практики.
Выходной контроль
4.1. Ситуационные задачи.
5. Литература:
5.1. Материал лекций.
5.2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. М.: «Медицина», 1990г., с. 318-359, 356-358.
5.3. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. М.: «Медицина», 2004г., с. 409-446.
2. Основные вопросы темы
2.1. Биологическая ценность белков. Незаменимые аминокислоты.
Белки – высокомолекулярные азотсодержащие соединения, состоящие из аминокислот, связанных пептидными связями, – являются носителями жизни. Роль белков: транспортная, защитная, каталитическая, структурная, сократительная, регуляторная, рецепторная, энергетическая.
Состояние белкового обмена организма зависит не только от количества принимаемого белка, но и от его качественного состава. Те белки, которые по аминокислотному составу близки к аминокислотному составу организма, лучше подвергаются гидролизу в ЖКТ, т.е. степень их усвоения большая. Эти белки являются биологически более ценными. Они содержат более полный ассортимент незаменимых аминокислот. Под биологической ценностью индивидуального белка понимают его относительно питательную ценность по сравнению со стандартным белковым препаратом с учетом фактора перевариваемости и аминокислотного состава. Стандартным белковым препаратом, содержащим все незаменимые аминокислоты и легко перевариваемым, является, например лактальбумин. Белки, не содержащие какую-либо незаменимую аминокислоту, не обладают биологической ценностью. Растительные белки менее ценны, чем животные (мясо, рыба, молоко и т.д.), так как бедны лизином, метионином и триптофаном, а также труднее перевариваются. В организме могут синтезироваться только некоторые аминокислоты (заменимые), а те которые не синтезируются, называются незаменимыми. Для детей до 3-месячного возраста их 10: лейцин, изолейцин, лизин, треонин, триптофан, фенилаланин, гистидин, цистин, аргинин, валин. У взрослого организма 8 аминокислот являются незаменимыми (аргинин и гистидин – условно заменимые).
2.2. Нормы белка в питании у детей. Азотистый баланс, его виды, значение.
Основная масса азота в пище приходится на белки. При обмене белка, содержащийся в нем азот выделяется из организма в виде азотистых веществ. Для изучения и понимания хода и состояния обмена белков большое значение имеет определение азотистого баланса – это разница между количеством поступившего в организм азота и выведенного в виде конечных азотистых продуктов.
Виды азотистого баланса:
«положительный» – если азота выведено меньше, чем введено, т.е. азот задерживается в организме (в норме это имеет место у беременных, в растущем организме). При этом происходит накопление белков в тех или иных органах и тканях.
«нулевой» – азотистое равновесие.
«отрицательный» – если азота выведено больше, чем введено. Это значит, что в организме идет распад белков органов и тканей (сахарный диабет, ожоги, злокачественные новообразования и др.), который не компенсируется белками пищи. Он наблюдается при заболеваниях, связанных с усиленным распадом белков тканей, в старческом возрасте.
Коэффициент изнашивания – это результат ежесуточного распада тканевого белка, который равняется 23,2 г. Определен он был на добровольцах, у которых на 8-10 день безбелковой диеты начинает выделяться постоянное количество азота (53 мг в сутки на 1 кг массы тела).
Определив физиологический минимум белка, равный 30-45 г в сутки, при котором в организме устанавливается азотистое равновесие, ученые научно обосновали и рекомендовали суточную потребность белка, равную 100-120 г. Одинаково она зависит от многих факторов: возраста, вида выполняемой работы, физиологических и патологических состояний и т.д. Потребность в белке у детей: 1-3 года – 4,0 г/кг массы, 11-13 лет – 2,5 г/кг массы, 14-17 лет – 1,8 г/кг массы.
2.3. Переваривание белков и всасывание аминокислот в желудочно-кишечном тракте. Нарушение
переваривания белков и всасывания аминокислот.
Переваривание белков в ЖКТ следует рассматривать как начальный этап обмена веществ, при котором белки лишаются видовой специфичности и в виде аминокислот усваиваются организмом. Фермент ЖКТ осуществляет поэтапное расщепление пептидных связей белковой молекулы.
Протеазы, гидролизующие пептидные связи внутри белковой молекулы относятся к эндопептидазам: пепсин, ренин (у детей) гастриксин, трипсин, химотрипсин, эластаза – синтезируются в неактивной форме. Механизм активирования связан с отщеплением концевого пептида, приводящее к формированию трехмерной структуры и образованию активного центра ферментов. Трипсин разрывает пептидные связи, образованные основными аминокислотами: лизином и аргинином, пепсин – между циклическими аминокислотами, ренин створаживает молоко.
Ферменты, гидролизующие пептидную связь, образованную концевыми аминокислотами относятся к экзопептидазам: карбоксипептидазы синтезируются в виде предшественников в поджелудочной железе, содержат Zn, разрывают пептидные связи, образованные ароматическими аминокислотами.
Переваривание белков начинается в желудке. Большую роль в этом процессе занимает соляная кислота. Белки, поступающие в желудок, стимулируют выделение гистамина и группы белковых гормонов – гастринов, которые вызывают секрецию соляной кислоты (образуется в обкладочных клетках желудочных желез) и профермента пепсиногена. Под действием соляной кислоты происходит денатурация белков пищи, не подвергшихся термической обработке. НСl обладает бактерицидным действием и препятствует попаданию патогенных бактерий в кишечник. Она активирует пепсиноген и создает оптимум рН для действия пепсина.
Желудочное содержимое (химус) в процессе перевариваня поступает в двенадцатиперстную кишку. Низкое значение рН химуса вызывает в кишечнике выделение секретина, поступающего в кровь. Он стимулирует выделение из поджелудочной железы в тонкий кишечник панкреатического сока, содержащего НСО3- , что приводит к нейтрализации НСl желудочного сока и ингибированию пепсина (рН резко возрастает от 1,5-2,0 до 7,0).
Поступление пептидов в тонкий кишечник вызывает секрецию холецистокинина, который стимулирует выделение панкреатических ферментов с оптимумом рН 7,5 – 8,0. Под действием ферментов поджелудочной железы и клеток кишечника завершается переваривание белков.
Под влиянием протеолитических ферментов образуются аминокислоты, которые всасываются в кишечнике, либо диффузно, либо путем активного транспорта.
НАРУШЕНИЕ ПЕРЕВАРИВАНИЯ И ВСАСЫВАНИЯ БЕЛКОВ.
При различных заболеваниях ЖКТ в желудке нарушается выделение НСl и пепсиногена, при этом заметно снижается переваривание белков. Наиболее часто встречаются патологические изменения кислотности желудочного сока.
Повышенная кислотность (норма 40-60ТЕ) желудочного сока сопровождается изжогой, диареей и может быть симптомом язвы желудка и двенадцатиперстной кишки, гиперацидного гастрита.
Пониженная кислотность бывает при некоторых видах гастритов. Полное отсутствие НСl и пепсина (ахилия) наблюдается при атрофических гастритах.
Анацидность (рН >6) часто вызывает рак желудка.
У некоторых людей возникает иммунная реакция на прием белка, что связано со способностью к всасыванию негидролизованных коротких пептидов. Аминокислоты лишены антигенных свойств и иммунных реакций не вызывают.
У новорожденных проницаемость слизистой оболочки кишечника выше, чем у взрослых, поэтому в кровь могут поступать антитела молозива. Это усугубляется наличием в молозиве белка-ингибитора трипсина. Протеолитические ферменты в пищеварительных секретах новорожденных обладают низкой активностью. Это способствует всасыванию в кишечнике небольшого количества нативных белков, достаточного для обеспечения иммунной реакции. Подобное усиление всасывающей способности кишечника является причиной непереносимости белков пищи (молока, яиц) у взрослых людей.
При заболевании целиакии (нетропической спру) происходит нарушение клеток слизистой оболочки кишечника, где всасываются небольшие негидролизованные пептиды. Целиакия характеризуется повышенной чувствительностью к глютену (белок клейковины зерен злаков), который оказывает токсическое действие на слизистую тонкой кишки, что приводит к ее патологическим изменениям и нарушению всасывания.
2.4. Гниение белков в кишечнике. Пути использования аминокислот в организме после всасывания.
Гниение белков в кишечнике: под влиянием микрофлоры нижнего отдела кишечника некоторые аминокислоты могут подвергаться превращениям до аминов, жирных кислот, спиртов, фенолов, сероводорода и др.
Общее направление этих реакций:
1. При декарбоксилировании аминокислот возможно образование соответствующих нередко ядовитых аминов.
2. При дезаминировании возникают насыщенные и ненасыщенные кислоты, кетокислоты, оксикислоты.
Путресцин образуется при декарбоксилировании орнитина, а кадаверин – из лизина. Они относятся к группе трупных ядов. Выводятся из организма через почки с мочой почти в неизменном виде. Выделение путресцина и кадаверина с мочой наблюдается при холере, дизентерии и т.д.
Фенол и крезол образуются из тирозина. После всасывания они обезвреживаются в печени. Происходит это либо за счет связывания с Н2SО4, либо с глюкуроновой кислотой. В результате образуются парные серные-, фенол- или крезолглюкуроновые кислоты. Они называются еще эфиро-серными кислотами и являются постоянными составными частями мочи. Серная кислота присоединяется в виде активной формы, формируя фосфоаденин фосфосульфат (ФАФС), глюкуроновая кислота – уридиндифосфат глюкуроновой кислоты (УДФГК).
Индол и скатол образуется при декарбоксилировании из триптофана. Они обусловливают специфический запах кала, являются ядовитыми веществами и обезвреживаются в печени. Индол связывается в виде эфирсерной кислоты калиевая соль этой кислоты получила название животного индикана, который выводится с мочой и по его количеству судят не только о скорости процесса гниения, но и о функциональном состоянии печени.
Пути использования аминокислот после всасывания:
1. Синтез специфических белков тканей, плазмы крови, ферментов, гормонов.
2. Синтез углеводов (глюконеогенез).
3. Синтез липидов.
4. Синтез гистамина, серотонина, креатина, порфиринов, холина, адреналина, пуриновых, пиримидиновых нуклеотидов.
5. Синтез мочевины.
6. Оставшиеся неиспользованные аминокислоты подвергаются распаду с выделением энергии (10-15%).
Общие пути распада аминокислот:
1. Декарбоксилирование;
2. Трансаминирование;
3. Дезаминирование;
2.5. Декарбоксилирование и трансаминирование, биологическое значение. Диагностическое значение
определения активности трансаминаз.
Декарбоксилирование – процесс отщепления группы СО2 при участии декарбоксилаз, небелковый компонент которых пиридоксальфосфат (ПФ), активная форма витамина В6. Реакции декарбоксилирования необратимы. Их продуктами являются СО2 и биогенные амины, которые выполняют функцию нейромедиаторов (серотонин, дофамин, ГАМК), гормонов (адреналин, норадреналин), регуляторных факторов местного действия (гистамин, карнозин и др.).
Гистамин – образуется путем декарбоксилирования гистидина в тучных клетках соединительной ткани. Секретируется в кровь при повреждении ткани (удар, ожог), развитии иммунных и аллергических реакций. Роль:
1. стимулирует секрецию желудочного сока, слюны;
2. повышает проницаемость капилляров, вызывает отеки, снижает АД (но увеличивает внутричерепное давление, вызывает головную боль);
3. сокращает гладкую мускулатуру легких, вызывает удушье;
4. участвует в формировании воспалительной реакции – вызывает расширение сосудов, покраснение кожи, отечность ткани;
5. выполняет роль нейромедиатора;
6. является медиатором боли.
Серотонин – нейромедиатор проводящих путей. Образуется в надпочечниках и ЦНС из аминокислоты 5-окситриптофана. Он может превращаться в гормон мелатонин, регулирующий суточные и сезонные изменения метаболизма организма и участвующий в регуляции репродуктивной функции. Роль:
1. стимулирует сокращение гладкой мускулатуры;
2. оказывает сосудосуживающий эффект;
3. регулирует АД, температуру тела, дыхание;
4. обладает антидепрессантным действием;
5. принимает участие в аллергических реакциях.
декарбоксилаза
5-окситриптофан серотонин
ФП
γ-аминомаслянная кислота (ГАМК) – образуется путем декарбоксилирования глутаминовой кислоты. Основной тормозной медиатор высших отделов мозга. Роль:
1.увеличивает проницаемость постсинаптических мембран для ионов К+, что вызывает торможение нервного импульса;
2. повышает дыхательную активность нервной ткани;
3. улучшает кровоснабжение головного мозга.
ГАМК в виде препаратов гаммалон или аминалон применяют при сосудистых заболеваниях головного мозга (атеросклероз, гипертония), нарушениях мозгового кровообращения, умственной отсталости, эндогенных депрессиях, травмах головного мозга, эпилепсии.
СО2
COOH-CH2-CH2-CH(NH2)-COOH COOH-CH2-CH2-CH2(NH2)
Глутаминовая кислота ФП ГАМК
Трансаминирование – процесс переноса аминогруппы с α-аминокислоты на кетокислоту при участии ферментов трансаминаз (В6 – фосфопиридоксаль). Этому процессу подвергаются все аминокислоты, кроме лизина, треонина и пролина.
Реакцию трансаминирования катализируют высокоактивные аминотрансферазы: аланинаминотрансфераза (АЛТ) и аспартатаминотрансфераза (АСТ), которые обладают субстратной специфичностью.
АЛТ и АСТ – органоспецифические ферменты, в норме в крови их активнрсть равна 5-40 ЕД/л, т.е. активность трансаминаз сравнительно низкая. При заболеваниях, сопровождающихся деструкцией (некрозом) клеток, происходит выход ферментов в кровь и повышение их активности. Определение активности АЛТ и АСТ имеет большое диагностическое значение. Для дифференциальной диагностики заболеваний печени и сердца определяют соотношение активности АСТ/АЛТ в сыворотке крови – «коэффициент де Ритиса», который в норме составляет 1,33±0,42.
При гепатитах активность АЛТ увеличивается в 6-8 раз по сравнению с нормой, а АСТ – в2-4 раза. «Коэффициент де Ритиса» уменьшается примерно до 0,6. Особенно важное значение для диагностики имеет повышение активности АЛТ при безжелтушных формах вирусного гепатита. У детей при гепатитах активность АЛТ возрастает еще в дожелтушный период развития болезни. Однако, при церрозе печени «Коэффициент де Ритиса» приближается к 1,0, что свидетельств?