Белки сывороточный альбумин гемоглобин

Белки сывороточный альбумин гемоглобин thumbnail

Содержание

  1. Показания
  2. Подготовка и забор крови
  3. Нормальные значения
  4. Повышение уровня
  5. Снижение уровня
  6. Лечение отклонений от нормы

Исследование белковых фракций в крови (протеинограмма) – биохимический анализ, направленный на определение процентного соотношения альбуминов и глобулинов в плазме. Анализ на белковые фракции может проводиться в сочетании с общим протеином крови, протромбиновым временем, трансаминазами. Протеинограмма находит применение в диагностике и динамическом наблюдении за ходом лечения системных заболеваний соединительной ткани, острых и хронических воспалительных процессов, болезней крови, состояний, связанных с иммунодефицитом. Для фракционирования белков используется сыворотка венозной крови. Анализ производится методом электрофореза. В ходе исследования выделяют 5 фракций: альбумин, альфа-1-глобулин, альфа-2-глобулин, бета-глобулин, гамма-глобулин. Определяют их количественное содержание (в г/л) и соотношение (в %%). Продолжительность исследования составляет от 1 до 3 рабочих дней.

Исследование белковых фракций в крови (протеинограмма) – биохимический анализ, направленный на определение процентного соотношения альбуминов и глобулинов в плазме. Анализ на белковые фракции может проводиться в сочетании с общим протеином крови, протромбиновым временем, трансаминазами. Протеинограмма находит применение в диагностике и динамическом наблюдении за ходом лечения системных заболеваний соединительной ткани, острых и хронических воспалительных процессов, болезней крови, состояний, связанных с иммунодефицитом. Для фракционирования белков используется сыворотка венозной крови. Анализ производится методом электрофореза. В ходе исследования выделяют 5 фракций: альбумин, альфа-1-глобулин, альфа-2-глобулин, бета-глобулин, гамма-глобулин. Определяют их количественное содержание (в г/л) и соотношение (в %%). Продолжительность исследования составляет от 1 до 3 рабочих дней.

Большая часть протеинов крови представлена альбуминами — их содержание в плазме варьирует от 55 до 65%. Оставшаяся часть белков приходится на фракцию глобулинов. Синтез альбуминов, альфа- и бета-глобулинов происходит в клетках печени. Значительная доля бета- и гамма-глобулинов вырабатывается в костном мозге и лимфатической ткани. Если процентное соотношение компонентов белка отклоняется от нормальных значений, развивается диспротеинемия. При этом уровень общего белка может оставаться неизменным.

Главная роль сывороточного альбумина — сохранение коллоидно-осмотического давления плазмы на постоянном уровне, распределение воды между кровеносными сосудами и интерстициальным пространством. Альбумины являются переносчиками желчных пигментов, билирубина, лекарственных веществ и некоторых гормонов.

Глобулины делятся на 4 основные фракции. Альфа-1-глобулин в значительной степени представлен альфа-1-антитрипсином, который выполняет функцию ингибирования протеаз – трипсина, химотрипсина и эластазы. В состав альфа-1-глобулина входят альфа-кислый гликопротеин, участвующий в образовании новых фибрилл в зоне воспаления, и белки, транспортирующие жиры и гормоны.

Альфа-2-глобулин включает в себя острофазовые белки: альфа-2-макроглобулин, гаптоглобин, церулоплазмин и транспортный белок аполипопротеин В. Альфа-2-макроглобулин — это белок-модулятор воспалительных и иммунных реакций, участвует в системе свертывания крови, является неспецифическим маркером фиброза печени. Гаптоглобин образует соединение со свободным гемоглобином при разрушении эритроцитов, тем самым препятствует его выведению из организма; доказана роль этого глобулина в активизации лимфоцитов в очаге воспаления. Церулоплазмин — это белок, характеризующийся высокой антиоксидантной способностью. Его ведущей ролью является окисление двухвалентного железа в безопасное трехвалентное. Церулоплазмин содержит 90% всей меди организма.

Бета-глобулин преимущественно состоит из белка-переносчика железа – трансферрина. В состав глобулина входят также бета-липопротеины, транспортирующие холестерин и фосфолипиды; иммуноглобулины и компоненты комплемента, участвующие в формировании гуморального и клеточного иммунитета. Гамма-глобулин состоит из совокупности иммуноглобулинов – IgG, IgM, IgA, IgE. Эти соединения являются антителами, отвечающими в большей части за гуморальный иммунитет. Их основная функция — защита организма от инфекционных агентов.

Исследование белковых фракций применяется в ревматологии для диагностики системных заболеваний соединительной ткани, определения степени активности заболеваний и эффективности проводимой терапии. Иммунологи и инфекционисты используют результаты анализа для оценки способности иммунной системы адекватно реагировать на экзогенные и эндогенные антигены, степени тяжести воспалительного процесса. В гастроэнтерологии фракционирование белков в крови проводят для диагностики и мониторинга заболеваний печени и кишечника, определения уровня печеночной недостаточности и степени выраженности синдрома нарушенного кишечного всасывания.

Показания

Анализ на белковые фракции назначают в ходе второго этапа комплексного обследования по результатам выявленных отклонений в клинических и биохимических показателях. Проведение анализа показано при патологических переломах костей, повышенном кальции в крови, анемии. Такие симптомы могут говорить о развитии остеопороза, связанного с накоплением парапротеина в костях при миеломе. Протеинограмму назначают при отеках и выраженной протеинурии для исключения нефротического синдрома вследствие патологии гепаторенальной системы, развития гипо- и диспротеинемии.

Исследование белковых фракций показано при необъяснимой слабости, продолжительной лихорадке, частых простудных заболеваниях. Эти симптомы появляются вследствие уменьшения уровня глобулиновой фракции в плазме и развития иммунодефицитного состояния. Анализ проводится с целью дифференциальной диагностики заболеваний печени и почек, врожденной недостаточности отдельных фракций протеина, эндокринных заболеваний.

После рентгенологического обследования с контрастированием, процедур гемодиализа и плазмафереза требуется недельная отсрочка в проведении исследования.

Подготовка и забор крови

Подготовку к исследованию белковых фракций в крови необходимо начинать заблаговременно. За несколько недель до планируемого анализа отменяют прием препаратов, снижающих холестерин. Ориентировочно за трое суток до исследования не следует заниматься тяжелой физической работой и употреблять спиртные напитки. Перерыв между забором крови и последним приемом пищи должен составлять минимум 8-10 часов. За 1 час до непосредственной сдачи анализа нельзя курить. Взятие крови производится в первой половине дня.

Кровь из периферической вены забирают одноразовым шприцом или с использованием вакуумной системы – вакутайнера. Пробирку с кровью маркируют, информацию о пациенте вносят в обычный или электронный журнал. Промаркированные емкости передают курьеру в спецконтейнере для транспортировки в медлабораторию. Имеется множество способов фракционирования протеинов в крови: осаждение нейтральными солями, иммунологический, седиментационный анализ, хромография, гель-фильтрация и электрофоретический. В настоящий момент электрофорез белков на пластинах с агаровым гелем получил наибольшее распространение.

Принцип метода основан на разъединении макромолекул белка, отличающихся между собой молекулярной массой, конфигурацией и электрическим зарядом. Исследуемый материал вносят в лунку, находящуюся у края геля. В лунку добавляют заряженный краситель и начинают пускать электроток. Небольшие по массе и конфигурации молекулы двигаются стремительнее и дальше. Постепенно весь материал с красителем распределяется зонами по всей длине и достигает конца пластины. Каждой зоне соответствует своя фракция белка. По насыщенности окрашивания полос судят о концентрации белковых молекул.

Определение белковых фракций в крови является высокотехнологическим и трудоёмким анализом, требующим особой подготовки врача-лаборанта. Срок выполнения исследования — от 1 до 3 дней, зависит от оснащённости и загруженности лаборатории.

Нормальные значения

Нормальные значения белковых фракций могут несколько отличаться в разных лабораториях. Поэтому полученный результат необходимо сравнивать с показателями, указанными на бланке. Единицей измерения является % (процент). У взрослых референсные значения имеют следующие диапазоны: альбумин — 55-65, альфа-1-глобулин — 2,5-5, альфа-2-глобулин – 6-12, бета-глобулин – 8-15, гамма-глобулин – 11-21%. По итогам анализа определяют отношение альбуминов к глобулинам, так называемый альбумин-глобулиновый коэффициент. В норме у здорового человека коэффициент равен 1,5-2,3.

У детей уровень глобулинов несколько ниже, чем у взрослых. Во время III триместра беременности отмечается физиологическое снижение альбуминов и гамма-глобулинов, а фракции альфа-1, альфа-2 и бета–глобулинов, наоборот, возрастают. Снижение альбумина связано с усиленным его использованием для роста и развития плода. Уменьшение уровня гамма-глобулинов является компенсаторной реакцией, которая предотвращает развитие иммунной реакции будущей матери на чужеродные ткани плода.

Повышение уровня

Альбумин. Повышение альбуминов в крови возможно при состояниях, сопровождающихся потерей жидкости: рвотах, поносах, длительной лихорадке с обильным потоотделением. Причиной относительного повышения альбумина в крови в этих случаях является снижение массы циркулирующей крови. Концентрация альбумина увеличивается при обширных ожогах и тяжелых травмах, сопровождающихся шоком. Генез повышения протеина тот же.

Альфа-1-глобулин. Показатель повышается при остром воспалении (бронхопневмонии, холецистите), ревматических и инфекционных болезнях. Причиной является рост уровня альфа-1-антитрипсина  и альфа-1 кислого гликопротеина, которые вырабатываются организмом для моделирования местного иммунного ответа. Концентрация альфа-1-глобулина увеличивается при циррозе печени, лимфогранулематозе, беременности с патологией плода.

Альфа-2-глобулин. Уровень фракции повышается при нефротическом синдроме. Это связано с развитием компенсаторного механизма, выражающегося в ускоренном синтезе белка в качестве ответа на его усиленное выделение почками. Увеличение концентрации альфа-2-глобулина отмечается при хронических заболеваниях печени, инфаркте миокарда, системных заболеваниях соединительной ткани, неопластических процессах. Причиной роста показателя является повышение выработки альфа-2-макроглобулина, гаптоглобина и церулоплазмина, которые участвуют в иммунных и воспалительных реакциях.

Бета-глобулин. Увеличение уровня бета-глобулина происходит при острых воспалительных заболеваниях, гломерулонефрите, ревматоидном артрите. Причиной является повышенное образование иммуноглобулинов и активация комплементарной системы, участвующих в клеточном и гуморальном иммунитете. Рост бета-глобулина при железодефицитной анемии связан с ускоренным синтезом трансферрина в ответ на снижение концентрации железа в организме. Уровень бета-глобулина возрастает при наследственных и приобретенных гиперлипопротеинемиях. Это обусловлено увеличенной нагрузкой на транспортные белки — бета-липопротеины, которые являются переносчиками холестерина и фосфолипидов.

Гамма-глобулин. Повышение фракции гамма-глобулина отмечается при хронических инфекциях, глистных инвазиях, дерматомиозите, склеродермии. Причиной является формирование В-клеточного иммунитета, сопровождающегося ростом выработки иммуноглобулинов класса G и Е. Уровень показателя возрастает при макроглубулинемии Вальденстрема, миеломе. Это обусловлено синтезом огромной массы патологических белков.

Снижение уровня

Альбумин. Снижение концентрации альбумина в крови сопровождает диабетическую нефропатию, нефротический синдром. Это связано с повышенным выделением белка с мочой через поврежденные почечные канальцы. Причинами гипоальбуминемии при гепатитах и циррозах печени является угнетение синтеза альбуминов гепатоцитами. Снижение уровня альбумина отмечается при энтероколитах и панкреатитах. При этих состояниях всасывание белков, поступающих с пищей, замедляется. Неопластические процессы, гипертиреоз, продолжительная терапия кортикостероидами снижают концентрацию альбумина вследствие быстрого разрушения белковых соединений.

Альфа-1-глобулин. Снижение уровня альфа-1-глобулина отмечается у больных с тяжелой хронической обструктивной болезнью легких, бронхиальной астмой, эмфиземой. Причиной является врожденная недостаточность альфа-1-антитрипсина. Уровень фракции уменьшается при острых вирусных гепатитах по причине массивного поражения печени и нарушения ее белковосинтетической функции.

Альфа-2-глобулин. Снижение уровня альфа-2-глобулина наблюдается при заболеваниях, сопровождающихся внутрисосудистым гемолизом или повышенным высвобождением гемоглобина. К ним относятся аутоиммунные гемолитические анемии, малярия, посттрансфузионные гемолизы. Это связано с тем, что уровень гаптоглобина быстро истощается за счет связывания с высокотоксичным свободным гемоглобином. Концентрация альфа-2-глобулина уменьшается при панкреатитах, ожогах, лечении альтеплазой и стрептокиназой. Причиной является быстрое удаление альфа-2-макроглобулина с протеолитическими ферментами.

Бета-глобулин. Падение концентрации бета-глобулина в крови происходит при циррозе печени за счет угнетения синтеза этого белка печеночными клетками. Снижение показателя отмечается при состояниях, связанных с перегрузкой железом, например при частых переливаниях крови или гемахроматозе. Причиной является усиленное расходование белка трансферрина, участвующего в транспортировке железа в костный мозг и печень. Снижение уровня бета-глобулина в крови обнаруживается при злокачественных опухолях, обширных ожогах и травмах, что обусловлено быстрым распадом белка в организме.

Гамма-глобулин. Сниженный уровень гамма-глобулина отмечается при наследственных и приобретенных иммунодефицитных состояниях, таких как болезнь Брутона, лимфосаркома, лимфогранулематоз. При этих состояниях гамма-глобулины не вырабатываются совсем, или в организме резко уменьшается их синтез.

Лечение отклонений от нормы

Результаты анализа крови на белковые фракции очень сложны для интерпретации. Они не могут быть использованы для самодиагностики и лечения. Точный диагноз может поставить только врач в совокупности с данными жалоб и анамнеза пациента, другими анализами и инструментальными методами обследования. После установления причины и вида диспротеинемии специалист определяется с тактикой лечения и рекомендациями, которые необходимо неукоснительно соблюдать.

Источник

Источник

Альбумины (от лат. albus — белый) — простые растворимые в воде белки, умеренно растворимые в концентрированных растворах соли и свёртывающиеся при нагревании (денатурация белка). Их относительная молекулярная масса составляет примерно 65000 Да, не содержат углеводов. Вещества, содержащие альбумин, такие как яичный белок, называются альбуминоидами. Альбуминоидами являются также сыворотка крови, эндосперм растений.

Физические и химические свойства[править | править код]

Кроме воды растворимы в солевых растворах, кислотах и щелочах; при гидролизе распадаются на различные аминокислоты. Альбумины могут быть получены в кристаллическом виде.

Биологические свойства и функции[править | править код]

Проявляют высокую связывающую способность по отношению к различным низкомолекулярным соединениям, содержат гидрофильные и липофильные связи.

Сывороточный альбумин[править | править код]

Наиболее известный вид альбумина — сывороточный альбумин[en]. Он содержится в крови в сыворотке (отсюда название), но он также может встречаться в других жидкостях (например, в спинно-мозговой жидкости).

Сывороточный альбумин синтезируется в печени и составляет большую часть среди всех сывороточных белков. Альбумин, содержащийся в крови человека, называется человеческий сывороточный альбумин, он составляет около 55 % от всех белков, содержащихся в плазме крови.

Поскольку концентрация альбумина высока, а размеры его молекулы невелики, этот белок на 80 % определяет коллоидно-осмотическое давление плазмы.

Общая площадь поверхности множества мелких молекул сывороточного альбумина очень велика, поэтому они особенно хорошо подходят для выполнения функции переносчиков многих транспортируемых кровью и плохо растворимых в воде веществ. К веществам, связываемым сывороточным альбумином, относятся билирубин, уробилин, жирные кислоты, соли желчных кислот, некоторые экзогенные вещества — пенициллин, сульфамиды, ртуть, липидные гормоны, некоторые лекарства, такие как варфарин, фенобутазон, хлофибрат и фенитоин и т. д. Одна молекула альбумина может одновременно связать 25—50 молекул билирубина (молекулярная масса 585 Да). По этой причине сывороточный альбумин иногда называют «молекулы-такси». Конкуренция между лекарствами за места связывания на молекуле альбумина может вызвать увеличение концентрации в свободном виде одного из лекарств или обоих, что повлияет на их активность.

На мембранах клеток имеются рецепторы к альбуминам — альбандины.

Наиболее широко используются человеческий сывороточный альбумин и бычий сывороточный альбумин, часто применяемый в медицинских и молекулярно-биологических лабораториях.

Нормальный уровень сывороточного альбумина у взрослых составляет от 35 до 50 г/л. Для детей в возрасте менее 3 лет нормальный уровень — в пределах 25—55 г/л.

Низкий уровень альбумина (гипоальбуминемия) может возникать из-за болезни печени, нефротического синдрома, ожогов, энтеропатии с потерей белка, недоедания, злокачественных новообразований, на поздних сроках беременности. Приём ретинола (витамина А) в некоторых случаях может повысить уровень альбумина до высоких субнормальных значений (49 г/л). Лабораторные эксперименты показали, что приём ретинола регулирует синтез человеческого альбумина.

Высокий уровень альбумина (гиперальбуминемия) почти всегда возникает в результате обезвоживания.

Другие типы альбуминов[править | править код]

Другие типы включают в себя альбумины яичного белка (кональбумин, овальбумин, авидин), C-реактивный белок, лактальбумин (альфа-лактальбумин), парвальбумин, рицин.

Измерение уровня альбумина[править | править код]

Измерение уровня альбумина является компонентом теста функции печени. Измерение уровня альбумина может проводиться и как самостоятельный анализ.

Применение[править | править код]

Яичный, молочный, сывороточный альбумины применяются в кондитерском и текстильном производстве, в фармации и медицине.
Молочный альбумин составляет основу итальянского молочного продукта рикотта и его аналогов у других народов.
По методу академика Б. Патона альбумин применяется в качестве сварочного материала в хирургических операциях, по методике плазменной сварки живых тканей кишечника и желудка человека. Яичный альбумин так же используются в некоторых способах фотопечати.

См. также[править | править код]

  • Бычий сывороточный альбумин

Источник