Белок гемоглобин следует отнести

Молекула гемоглобина: 4 субъединицы окрашены в разные цвета

Структура гемоглобина человека. Железосодержащие гем-группы показаны зелёным. Красным и синим показаны альфа- и бета- субъединицы.

Гемоглоби́н (от др.-греч. αἷμα «кровь» + лат. globus «шар») (Hb или Hgb) — сложный железосодержащий белок животных, обладающих кровообращением, способный обратимо связываться с кислородом, обеспечивая его перенос в ткани. У позвоночных животных содержится в эритроцитах, у большинства беспозвоночных растворён в плазме крови (эритрокруорин) и может присутствовать в других тканях[1]. Молекулярная масса гемоглобина человека — около 66,8 кДа. Молекула гемоглобина может нести до четырёх молекул кислорода. Один грамм гемоглобина может переносить до 1.34 мл. O2

Гемоглобин появился более чем 400 миллионов лет назад у последнего общего предка человека и акул в результате 2 мутаций, приведших к формированию четырёхкомпонентного комплекса гемоглобина, сродство которого к кислороду достаточно для связывания кислорода в насыщенной им среде, но недостаточно, чтобы удерживать его в других тканях организма.[2][3]

Большой вклад в исследование структуры и функционирования гемоглобина внёс Макс Фердинанд Перуц, получивший за это в 1962 году Нобелевскую премию[4].

Нормальным содержанием гемоглобина в крови человека считается: у мужчин — 130—160 г/л (нижний предел — 120, верхний предел — 180 г/л), у женщин — 120—160 г/л; у детей нормальный уровень гемоглобина зависит от возраста и подвержен значительным колебаниям. Так, у детей через 1—3 дня после рождения нормальный уровень гемоглобина максимален и составляет 145—225 г/л, а к 3—6 месяцам снижается до минимального уровня — 95—135 г/л, затем с 1 года до 18 лет отмечается постепенное увеличение нормального уровня гемоглобина в крови[5].

Во время беременности в организме женщины происходит задержка и накопление жидкости, что является причиной гемодилюции — физиологического разведения крови. В результате наблюдается относительное снижение концентрации гемоглобина (при беременности уровень гемоглобина в норме составляет 110—155 г/л). Кроме этого, в связи с внутриутробным ростом ребёнка происходит быстрое расходование запасов железа и фолиевой кислоты. Если до беременности у женщины был дефицит этих веществ, проблемы, связанные со снижением гемоглобина, могут возникнуть уже на ранних сроках беременности[6].

Главные функции гемоглобина: перенос кислорода и буферная функция. У человека в капиллярах лёгких в условиях избытка кислорода последний соединяется с гемоглобином. Потоком крови эритроциты, содержащие молекулы гемоглобина со связанным кислородом, доставляются к органам и тканям, где кислорода мало; здесь необходимый для протекания окислительных процессов кислород освобождается от связи с гемоглобином. Кроме того, гемоглобин способен связывать в тканях небольшое количество диоксида углерода (CO2) и освобождать его в лёгких.

Монооксид углерода (CO) связывается с гемоглобином крови намного сильнее (в 250 раз[7]), чем кислород, образуя карбоксигемоглобин (HbCO). Впрочем, монооксид углерода может быть частично вытеснен из гема при повышении парциального давления кислорода в лёгких. Некоторые процессы приводят к окислению иона железа в гемоглобине до степени окисления +3. В результате образуется форма гемоглобина, известная как метгемоглобин (HbOH) (metHb, от «мета-» и «гемоглобин», иначе гемиглобин или ферригемоглобин, см. Метгемоглобинемия). В обоих случаях блокируются процессы транспортировки кислорода.

Строение[править | править код]

Гемоглобин является сложным белком класса гемопротеинов, то есть в качестве простетической группы здесь выступает гем — порфириновое ядро, содержащее железо. Гемоглобин человека является тетрамером, то есть состоит из 4 протомеров. У взрослого человека они представлены полипептидными цепями α1, α2, β1 и β2. Субъединицы соединены друг с другом по принципу изологического тетраэдра. Основной вклад во взаимодействие субъединиц вносят гидрофобные взаимодействия. И α-, и β-цепи относятся к α-спиральному структурному классу, так как содержат исключительно α-спирали. Каждая цепь содержит восемь спиральных участков, обозначаемых буквами от A до H (от N-конца к C-концу).

Гем представляет собой комплекс протопорфирина IX, относящегося к классу порфириновых соединений, с атомом железа(II). Этот кофактор нековалентно связан с гидрофобной впадиной молекул гемоглобина и миоглобина.

Железо(II) характеризуется октаэдрической координацией, то есть связывается с шестью лигандами. Четыре из них представлены атомами азота порфиринового кольца, лежащими в одной плоскости. Две другие координационные позиции лежат на оси, перпендикулярной плоскости порфирина. Одна из них занята азотом остатка гистидина в 93-м положении полипептидной цепи (участок F). Связываемая гемоглобином молекула кислорода координируется к железу с обратной стороны и оказывается заключённой между атомом железа и азотом ещё одного остатка гистидина, располагающегося в 64-м положении цепи (участок E).

Всего в гемоглобине человека четыре участка связывания кислорода (по одному гему на каждую субъединицу), то есть одновременно может связываться четыре молекулы. Гемоглобин в лёгких при высоком парциальном давлении кислорода соединяется с ним, образуя оксигемоглобин. При этом кислород соединяется с гемом, присоединяясь к железу гема на 6-ю координационную связь. На эту же связь присоединяется и монооксид углерода, вступая с кислородом в «конкурентную борьбу» за связь с гемоглобином, образуя карбоксигемоглобин.

Связь гемоглобина с монооксидом углерода более прочная, чем с кислородом. Поэтому часть гемоглобина, образующая комплекс с монооксидом углерода, не участвует в транспорте кислорода. В норме у человека образуется 1,2 % карбоксигемоглобина. Повышение его уровня характерно для гемолитических процессов, в связи с этим уровень карбоксигемоглобина является показателем гемолиза.

Физиология[править | править код]

Изменение состояний окси- и дезоксигемоглобина

В отличие от миоглобина гемоглобин имеет четвертичную структуру, которая придаёт ему способность регулировать присоединение и отщепление кислорода и характерную кооперативность: после присоединения первой молекулы кислорода связывание последующих облегчается. Структура может находиться в двух устойчивых состояниях (конформациях): оксигемоглобин (содержит 4 молекулы кислорода; напряжённая конформация) и дезоксигемоглобин (кислорода не содержит; расслабленная конформация).

Устойчивое состояние структуры дезоксигемоглобина усложняет присоединение к нему кислорода. Поэтому для начала реакции необходимо достаточное парциальное давление кислорода, что возможно в альвеолах лёгких. Изменения в одной из 4-х субъединиц влияет на оставшиеся, и после присоединения первой молекулы кислорода связывание последующих облегчается.

Отдав кислород тканям, гемоглобин присоединяет к себе ионы водорода и углекислый газ, перенося их в лёгкие[8].

Гемоглобин является одним из основных белков, которыми питаются малярийные плазмодии — возбудители малярии, и в эндемичных по малярии районах земного шара весьма распространены наследственные аномалии строения гемоглобина, затрудняющие малярийным плазмодиям питание этим белком и проникновение в эритроцит. В частности, к таким имеющим эволюционно-приспособительное значение мутациям относится аномалия гемоглобина, приводящая к серповидноклеточной анемии. Однако, к несчастью, эти аномалии (как и аномалии строения гемоглобина, не имеющие явно приспособительного значения) сопровождаются нарушением кислород-транспортирующей функции гемоглобина, снижением устойчивости эритроцитов к разрушению, анемией и другими негативными последствиями. Аномалии строения гемоглобина называются гемоглобинопатиями.

Гемоглобин высокотоксичен при попадании значительного его количества из эритроцитов в плазму крови (что происходит при массивном внутрисосудистом гемолизе, геморрагическом шоке, гемолитических анемиях, переливании несовместимой крови и других патологических состояниях). Токсичность гемоглобина, находящегося вне эритроцитов, в свободном состоянии в плазме крови, проявляется тканевой гипоксией — ухудшением кислородного снабжения тканей, перегрузкой организма продуктами разрушения гемоглобина — железом, билирубином, порфиринами с развитием желтухи или острой порфирии, закупоркой почечных канальцев крупными молекулами гемоглобина с развитием некроза почечных канальцев и острой почечной недостаточности.

Ввиду высокой токсичности свободного гемоглобина в организме существуют специальные системы для его связывания и обезвреживания. В частности, одним из компонентов системы обезвреживания гемоглобина является особый плазменный белок гаптоглобин, специфически связывающий свободный глобин и глобин в составе гемоглобина. Комплекс гаптоглобина и глобина (или гемоглобина) затем захватывается селезёнкой и макрофагами тканевой ретикуло-эндотелиальной системы и обезвреживается.

Другой частью гемоглобинообезвреживающей системы является белок гемопексин[en], специфически связывающий свободный гем и гем в составе гемоглобина. Комплекс гема (или гемоглобина) и гемопексина затем захватывается печенью, гем отщепляется и используется для синтеза билирубина и других жёлчных пигментов, или выпускается в рециркуляцию в комплексе с трансферринами для повторного использования костным мозгом в процессе эритропоэза.

Экспрессия генов гемоглобина до и после рождения.
Также указаны типы клеток и органы, в которых происходит экспрессия гена (данные по Wood W. G., (1976). Br. Med. Bull. 32, 282.).[9]

Гемоглобин при заболеваниях крови[править | править код]

Дефицит гемоглобина может быть вызван, во-первых, уменьшением количества молекул самого гемоглобина (см. анемия), во-вторых, из-за уменьшенной способности каждой молекулы связать кислород при том же самом парциальном давлении кислорода.

Гипоксемия — это уменьшение парциального давления кислорода в крови, её следует отличать от дефицита гемоглобина. Хотя и гипоксемия, и дефицит гемоглобина являются причинами гипоксии.
Если дефицит кислорода в организме в общем называют гипоксией, то местные нарушения кислородоснабжения называют ишемией.

Прочие причины низкого гемоглобина разнообразны: кровопотеря, пищевой дефицит, болезни костного мозга, химиотерапия, отказ почек, атипичный гемоглобин.

Повышенное содержание гемоглобина в крови связано с увеличением количества или размеров эритроцитов, что наблюдается также при истинной полицитемии. Это повышение может быть вызвано: врождённой болезнью сердца, лёгочным фиброзом, слишком большим количеством эритропоэтина.

См. также[править | править код]

Гемоглобин А
Гемоглобин С (мутантная форма)
Эмбриональный Гемоглобин (эмбриональный)
Гемоглобин S (мутантная форма)
Гемоглобин F (фетальный)
Кобоглобин
Нейроглобин
Анемия
Порфирия
Талассемия
Эффект Вериго — Бора

Примечания[править | править код]

↑ Haemoglobins of invertebrate tissues. Nerve haemoglobins of Aphrodite, Aplysia and Halosydna
↑ Ученые выяснили происхождение гемоглобина. РИА Новостей, 20.05.2020, 18:59
↑ Michael Berenbrink. Evolution of a molecular machine/Nature, NEWS AND VIEWS, 20 MAY 2020
↑ Лауреаты нобелевской премии. Макс Перуц.
↑ Назаренко Г. И., Кишкун А. А. Клиническая оценка результатов лабораторных исследований. — 2005.
↑ Общий анализ крови и беременность Архивная копия от 10 марта 2014 на Wayback Machine
↑ Hall, John E. Guyton and Hall textbook of medical physiology (англ.). — 12th ed.. — Philadelphia, Pa.: Saunders/Elsevier, 2010. — P. 1120. — ISBN 978-1416045748.
↑ Степанов В. М. Структура и функции белков : Учебник. — М. : Высшая школа, 1996. — С. 167—175. — 335 с. — 5000 экз. — ISBN 5-06-002573-X.
↑ Айала Ф., . Современная генетика: В 3-х т = Modern Genetics / Пер. А. Г. Имашевой, А. Л. Остермана, . Под ред. Е. В. Ананьева. — М.: Мир, 1987. — Т. 2. — 368 с. — 15 000 экз. — ISBN 5-03-000495-5.

Литература[править | править код]

Mathews, CK; KE van Holde & KG Ahern (2000), Biochemistry (3rd ed.), Addison Wesley Longman, ISBN 0-8053-3066-6
Levitt, M & C Chothia (1976), “Structural patterns in globular proteins”, Nature

Ссылки[править | править код]

Eshaghian, S; Horwich, TB; Fonarow, GC (2006). “An unexpected inverse relationship between HbA1c levels and mortality in patients with diabetes and advanced systolic heart failure”. Am Heart J. 151 (1): 91.e1—91.e6. DOI:10.1016/j.ahj.2005.10.008. PMID 16368297.
Kneipp J, Balakrishnan G, Chen R, Shen TJ, Sahu SC, Ho NT, Giovannelli JL, Simplaceanu V, Ho C, Spiro T (2005). “Dynamics of allostery in hemoglobin: roles of the penultimate tyrosine H bonds”. J Mol Biol. 356 (2): 335—53. DOI:10.1016/j.jmb.2005.11.006. PMID 16368110.
Hardison, Ross C. (2012). “Evolution of Hemoglobin and Its Genes”. Cold Spring Harbor Perspectives in Medicine. 2 (12): a011627. DOI:10.1101/cshperspect.a011627. ISSN 2157-1422. PMC 3543078. PMID 23209182.

Источник

Фото: https://pixabay.com/illustrations/blood-cells-red-medical-medicine-1813410/

Структура и формы гемоглобина

Что такое гемоглобин?

Гемоглобин по своей природе является сложным белком, который имеет в своём составе 4 полипептидные цепи. В зависимости от типа цепей выделяют некоторые формы гемоглобина. Помимо цепей в молекуле данного белка имеется ион железа.

В молекуле гемоглобина выделяют гем, содержащий ион железа, и глобин – белковый компонент.

Данный транспортный белок находится в эритроцитах – красных клетках крови.

Фото: https://pixabay.com/illustrations/red-blood-cell-rbc-erythrocyte-1861640/

Формы

Существует несколько форм гемоглобина. Стоит остановиться подробнее на каждом из них.

Оксигемоглобин

Оксигемоглобин – форма гемоглобина, которая связана с кислородом. Данная форма составляет 95-98% гемоглобина в крови. Данный вид транспортного белка образуется в лёгких и сосудах, идущих от лёгких. Вдыхаемый кислород в воздухе проникает через альвеолы лёгких в капилляры. Таким образом, от лёгких поступает гемоглобин богатый кислородом.

Карбогемоглобин

Карбогемоглобин – физиологическая форма гемоглобина. Эта разновидность белка, который связан с углекислым газом. В норме содержание данного вида гемоглобина составляет 15 – 20%. Карбогемоглобин образуется при обмене кислорода на углекислый газ в периферических клетках и тканях. Затем он транспортирует СО2 в лёгкие, где в процессе он выдыхается в окружающую среду.

Карбоксигемоглобина больше в венозной крови, соответственно, её цвет меняется на более тёмный.

Метгемоглобин

Метгемоглобин является патологической формой гемоглобина, которая в норме у здоровых людей почти не встречается. У данного вида гемоглобина вместо двухвалентного железа находится Fe3+. Такой белок не может переносить кислород, соответственно, возникают нарушения.

Изменение валентности железа происходит под действием избытка нитритов и нитратов, которые могут находиться в избытке в продуктах питания. Чтобы железо вновь приобрело нужны вид, на него можно подействовать витамином С.

Карбоксигемоглобин

Другой патологической формой гемоглобина является карбоксигемоглобин. Данную форму не стоит путать с карбогемоглобином. Карбоксигемоглобин представляет собой гемоглобин, связанный с угарным газом. Такое возникает при вдыхании человеком угарного газа. В легких он связывается с гемоглобином, занимая место кислорода.

Данный вид гемоглобина с трудом может «расстаться» с СО. Таким образом, обмен газов нарушается и человек может погибнуть, если не предпринять никаких мер.

Патологической формой гемоглобина является HbS, который встречается у больных серповидно-клеточной анемией.

Гемоглобин взрослых

Ранее было указано, что в зависимости от типа цепей гемоглобин также может различаться. В норме у взрослого превалирует HbA или гемоглобин взрослых. Его содержание в крови – 80%. У такого гемоглобина содержится 2 альфа-цепи и 2 бета-цепи.

Также в крови имеется небольшое количество транспортного белка эритроцитов, который содержит 2 альфа-субъединицы и две дельта-субъединицы. Содержание такого гемоглобина в крови составляет не более 2%.

Фетальный гемоглобин

У детей имеется другой вид гемоглобина – фетальный. Его отличие от гемоглобина взрослого — в составе цепей. У детей гемоглобин состоит из двух альфа-цепей и двух гамма. После рождения у ребёнка данный гемоглобин будет замещаться белком взрослого человека.

Также у взрослого не должно быть фетального гемоглобина в крови больше 2%.

Миоглобин

Название данного белка созвучно с гемоглобином. Миоглобин относится к белкам, содержащим железо в своём составе, а также белковую часть. Только отличие от гемоглобина состоит в том, что он находиться в мышечной ткани. Там он выполняет роль депо для кислорода.

Функции гемоглобина в организме

Главной задачей гемоглобина является перенос различных газов в крови, например, кислород и углекислый газ. Кислород необходим для поддержания жизнедеятельности клеток. Также не мало важно забирать продукты распада различных веществ, то есть не накапливать «отходы» в них.

Гемоглобин придаёт окраску крови: артериальная кровь ярко-красного цвета, венозная – вишнёвого.

Гемоглобин выполняет роль буферной системы, то есть поддерживает кислотно-щелочное равновесие в крови.

Когда необходимо определять уровень гемоглобина в крови?

Скрининговые исследования у взрослых людей

Фото: https://www.pexels.com/photo/white-plastic-syringe-1164531/

Уровень гемоглобина входит в ряд показателей, определяемых в ОАК – общеклиническом анализе крови. Данное исследование вместе с уровнем гемоглобина является одним из самых первых, которое назначается при любом обращении в поликлинику.

Оно является самым простым и достаточно информативным. В случае обнаружении отклонений, врач назначит пациенту сдавать другие исследования крови для уточнения состояния здоровья.

При каких симптомах проводится определение?

Также при наличии некоторых симптомов, указывающих на нарушение содержания гемоглобина в крови, назначается общеклинический анализ крови.

Дефицит кислорода, который переносит гемоглобин, вызывает анемический синдром. Он проявляется:

головокружением;
головной болью;
слабостью;
утомляемостью;
низкой работоспособностью;
бледностью кожи, слизистых оболочек;
возможны обмороки;
учащение сердечных сокращений.

Пациенты также могут жаловаться на шум в ушах или мелькание «мушек» перед глазами.

Также содержание транспортного белка эритроцитов указывает на то, достаточно ли железа в организме. Дефицит железа может проявляться сидеропеническим синдромом:

сухость кожи;
ломкость ногтей;
выпадение волос;
извращение вкусовых ощущений, например, желание есть землю, мел;
изменения со стороны нервной системы.

Если вдруг вы заметили у себя похожие клинические проявления, следует обратиться к врачу и сдать анализы крови.

Суть методики определения уровня гемоглобина

Определение данного белка в крови проводится гемоглобинцианидным методом. Он заключается в том, что к крови добавляют специальный компонент, который изменяет ее окраску. Изменение интенсивности цвета фиксируют на фотоколориметре – специальном приборе, который может высчитывать оптическую плотность раствора.

Затем высчитывается концентрация гемоглобина в крови по определённому показателю.

В настоящее время определение данного транспортного белка проводится вместе с другими показателями общеклинического анализа крови на гематологическом анализаторе. Анализатор забирает необходимое количество крови из пробирки, затем автоматически проводит расчёт всех показателей. Результаты исследования распечатываются на бумаге, а также отправляются в электронную базу данных учреждения здравоохранения.

Некоторые виды гемоглобина определяются специфическими методами.

Например, гликозилированный гемоглобин – белок, соединённый с углеводным компонентом. Часто используется в диагностике обмена углеводов.

Так вот определение данного белка осуществляется с помощью электрофореза.

Подготовка

Для того чтобы результаты были наиболее правильными, рекомендуется придерживаться простых правил при подготовке к исследованию.

Материалом для исследования является кровь. Для общеклинического анализа крови производится забор капиллярной крови из пальца, а также крови из вены.

Важной особенностью в подготовке к исследованию крови является то, что анализ нужно сдавать натощак. То есть лучше сдавать кровь утром после 8-10 часового голодания после последнего приёма пищи.

Также рекомендуется воздержаться от курения в течение нескольких часов до забора крови.

Стресс и различные эмоциональные переживания могут отразиться на результатах, поэтому следует себя оградить от этого.

Физические нагрузки тоже желательно перенести на время после забора крови.

Если пациент принимает какие-либо лекарственные препараты, например, сульфаниламиды, ему следует проконсультироваться с врачом. Некоторые группы лекарственных средств могут искажать результаты анализа.

Также дамам во время менструации не стоит сдавать кровь, так как кровопотеря будет заметна по анализу крови. Кровь можно сдать спустя неделю, когда концентрация показателей придёт в норму.

Фото: https://pixabay.com/vectors/eat-drink-prohibited-forbidden-98633/

Расшифровка анализа

Норма гемоглобина

Далее будет представлена информация о том, сколько составляет норма гемоглобина у женщин и мужчин, а также в зависимости от возраста человека.

Таблица 1. Норма гемоглобина в крови у мужчин и женщин в зависимости от возраста.

Возраст и пол		Норма
Первые две недели жизни		135 – 200 грамм на литр
Две недели – один месяц		115 – 180 г/л
1 – 2 месяца		90 – 130 грамм на литр
От двух до шести месяцев		95 – 140 г/л
Полгода – год		105 – 140 грамм на литр
От года до пяти лет		100 – 140 грамм на литр
От пяти лет до двенадцати		115 – 145 г/л
Двенадцать – пятнадцать лет	Девушки	112 – 152 грамм на литр
	Юноши	120 – 160 г/л
Пятнадцать – восемнадцать лет	Девушки	115 – 153 г/л
	Юноши	117 – 160 грамм на литр
Взрослые	Женщины	120 – 155 г/л
	Мужчины	130 – 160 грамм на литр

Обратите внимание на то, что данные в таблице представлены ориентировочные. Расшифровка результатов анализа производится по данным, представленным на бланке ответов конкретной лаборатории. Также изучение изменений уровня гемоглобина в динамике должно проводиться в одной и той же лаборатории, так как данные в разных лабораториях могут несущественно, но отличаться.

Низкий гемоглобин

Чаще всего среди других отклонений отмечается низкий уровень гемоглобина в крови. Состояние, когда в организме снижается содержание красных кровяных клеток и гемоглобина, принято называть анемией.

Если у пациента обнаружилась анемия, далее необходимо выяснить, что стало причиной данного состояния.

Причинами могут быть:

потеря крови острая или хроническая, дефицит гемоглобина вызван нехваткой красных кровяных клеток;
в результате нехватки некоторых витаминов, например, фолиевой кислоты или кобаламина (В12);
нехватка железа сопровождается возникновением железодефицитной анемии;
состояния, при которых происходит разрушение эритроцитов (гемолиз). Это может быть вызвано токсическими соединениями в крови или лекарственными препаратами;
некоторые хронические заболевания;
генетические нарушения, которые приводят к дефекту ферментов, участвующих в метаболизме железа, эритроцитов;
нарушение формирования цепей транспортного белка приводит к снижению его в крови. Примером такого заболевания может быть талассемия. В норме у взрослого человека в гемоглобине две альфа и две бета-цепи. При талассемии могут быть различные вариации: все четыре цепи альфа или бета, или только 3 цепи альфа и одна бета, и наоборот.

Анемия может классифицироваться в зависимости от степени тяжести. Степень будет зависеть от содержания гемоглобина в крови:

анемия лёгкой степени – гемоглобин не ниже 90 грамм на литр;
средней степени – гемоглобин 70 – 90 грамм на литр;
тяжёлая степень тяжести будет при концентрации гемоглобина менее 70 грамм на литр.

Повышение уровня гемоглобина

Высокие концентрации данного транспортного белка тоже могут быть обнаружены у пациентов. Как правило, врач, замечая данное отклонение, говорит, что кровь густая. И это может быть опасно для организма.

Высокое содержание гемоглобина возможно при большом количестве эритроцитов в крови. Такое наблюдается при полицитемии – состоянии, когда увеличивается содержание всех трёх разновидностей форменных элементов:

красных кровяных клеток;
белых кровяных клеток;
тромбоцитов.

Фото: https://foter.com/fff/photo/34146253130/626327768a/

Повышенное количество тромбоцитов угрожает развитием тромбов в организме. Тромб может перекрыть ток крови, что вызовет отмирание клеток. В ряде случаев летального исхода удаётся избежать.

Увеличение количества красных кровяных клеток может происходить при повышении уровня эритропоэтина при патологии почек или в результате компенсаторного механизма костного мозга при злокачественных заболеваниях крови.

В случае обнаружения отклонений в уровне гемоглобина необходимо провести дополнительные исследования крови для уточнения причин. К ним относятся:

показатели, характеризующие обмен железа в организме (трансферрин, ферритин, ОЖСС и другие);
уровень В9 и В12 в крови;
молекулярно-генетическое исследование на подтверждение некоторых генетических изменений в ферментах и так далее;
пункцию костного мозга.

Как повысить уровень гемоглобина в крови?

Как скорректировать уровень гемоглобина пациенту должен рассказать врач. Самостоятельное назначение каких-либо лекарственных средств может усугубить ситуацию и привести к ухудшению состояния здоровья.

Максимум, что могут сделать пациенты самостоятельно – изменить свой рацион питания. При нехватке гемоглобина следует повысить количество продуктов, содержащих железо в своём составе. А при избытке, наоборот, стоит прекратить на время употребление продуктов, богатых железом, затем снова проверить гемоглобин. Также стоит пить побольше воды. Кровь немного разбавится, что опять же отразиться на результатах ОАК.

Какие продукты богаты железом? Вот эти:

мясо;
гранат;
бобовые;
орехи;
сухофрукты;
зелень;
греча и другие.

Фото: https://www.pexels.com/

Заключение

Гемоглобин представляет собой транспортный белок крови, который обеспечивает обмен кислорода и углекислого газа в тканях и лёгких. Он также выполняет роль пигмента крови и буферной системы организма.

Гемоглобин является одним из показателей, который исследуется при проведении общеклинического анализа крови. По уровню гемоглобина и красных кровяных клеток может быть диагностирована анемия. Разобраться в причинах данного состояния предстоит врачу.

Источники

https://biokhimija.ru/hemoglobin/obmen-gemoglobina
Клиническая лабораторная диагностика: национальное руководство: в 2 т. — Т. I./под ред. В. В. Долгова, В. В. Меньшикова. — М.: ГЭОТАР-Медиа, 2032. — 928 с.

Выпускница факультета медико-профилактического дела и медицинской биохимии, отделения медицинской биохимии СГМУ (бывш. АГМА). Специальность по диплому – врач-биохимик (врач клинической лабораторной диагностики).

Оценка статьи

Мы приложили много усилий, чтобы Вы смогли прочитать эту статью, и будем рады Вашему отзыву в виде оценки. Автору будет приятно видеть, что Вам был интересен этот материал. Спасибо!

Загрузка…

Источник