Белок гемоглобин выполняет транспортную функцию
Определение 1
Транспортные белки – это группа белков, которые выполняют функцию переноса различных лигандов через клеточную мембрану и внутрь клетки (в одноклеточных организмах) и между различными клетками многоклеточного организма.
Транспортные белки
Белки выполняют в клетках весьма разнообразные функции: каталитическую, строительную, ферментативную, энергетическую.
Любая белковая молекула по сути является гетерополимером и имеет различную длину. Мономерами белков являются аминокислоты. В состав белков входят такие вещества, как водород, углерод, азот и кислород. Почти все белки также содержат серу, поскольку она является основной составляющей таких аминокислот как цистеин и метионин.
Транспортыне белки внедряются в мембрану или секретируются из клетки в виде растворов из ядра и органелл эукариотического организма.
К основным группам транспортных белков относят:
- хелатирующие белки;
- ионные каналы;
- транспортирующие белки.
Каждая группа представленных белков выполняет транспортную функцию по-особенному, а именно это зависит от направления и скорости транспорта. Считается, что белковая молекула может укладываться различными способами и принимать множество различных форм и конформаций. Все это зависит от условий рН, уровня температуры, и наличия конкретных ионов. Также эта структура определяется тем, как сворачивается полипептидная цепь внутри раствора, что зависит от последовательности аминокислот.
Определение 2
Транспортная функция белков – это участие белков в переносе веществ в клетки и за их пределы, а также внутри клеточного пространства. В рамках человеческого организма функция белков реализуется в транспорте крови и других жидкостей организма, которые имеют в своем составе белковые молекулы.
При помощи белков могут осуществляться совершенно различные виды транспорта. Перенос веществ через клеточную мембрану проходит в несколько этапов и зависит от степени прохождения веществ через билипидный мембранный слой. Для полноценной жизнедеятельности в клетку должны поступать:
- углеводы;
- аминокислоты;
- ионы щелочных металлов.
Так как слои липидов практически не проницаемы для различных веществ, внутри мембраны находятся специализированные транспортные белки, которые осуществляют перенос полярных заряженных соединений. Такой транспорт веществ может быть активным и пассивным.
Активный транспорт реализуется за счет специализированных каналов внутри мембраны против градиента концентрации и протекает с затратой энергии. В активном транспорте участвуют белки – переносчики. Для такого переноса необходима энергия, которая получается транспортными белками при расщеплении АТФ.
Пассивный транспорт веществ реализуется из области высокой концентрации в область низкой, но без затрат энергии. Другими словами, этот путь имеет вид диффузии. Диффузия может быть облегченной и простой.
Облегченная диффузия обеспечивается белками – переносчиками. Такой вариант транспорта осуществляется различными конформациями белка. В данном процессе может участвовать один белок или несколько белков. Если участвует только транслоказа, то этот белок связывает вещество и сближается с другой стороной мембраны и отдает связанное вещество, постепенно возвращаясь в исходное состояние. При участии нескольких белков один из них связывается с исходным веществом, потом передает его другому белку до тех пор, пока вещество по цепи не доходит до другой стороны мембраны.
Также пассивный транспорт осуществляется по белкам – каналам. Они образуют водные поры, которые открыты в какой – либо период времени. По этим каналам белки могут транспортироваться из одной клетки в другую.
Еще один путь попадания веществ клетку называется эндоцитозом. В этом процессе могут участвовать только специализированные транспортные белки.
Путем простой диффузии в клетку проникают различные гидрофобные вещества (кислород, азот, бензол), а также различные полярные молекулы (углекислый газ, вода). Путем простой диффузии в клетку не могут проникнуть такие вещества, как аминокислоты и моносахариды.
Вода диффундирует в клетку путем осмоса. Осмос представляет собой одностороннюю диффузию воды сквозь полупроницаемую мембрану в раствор с более высокой концентрации. При этом раствор с высокой концентрацией содержит минимальную концентрацию молекул растворителя. В него путем диффузии просачивается растворитель из области вещества с меньшей концентрацией.
Функции транспортных белков
Внутри клетки происходит перенос веществ между ядром и другими органоидами через клеточную цитоплазму. Это происходит благодаря ядерным порам, пронизывающих два слоя белковой оболочки. Эти оболочки также состоят из белков. Вещества переносятся из цитоплазмы в ядро клетки вместе с белками — транспортинами. Эти белки узнают вещества, предназначенные для транспорта в ядро, и связываются с ними. Впоследствии этот белок соединяется с белками ядерной поры и распадается, а транспортные белки возвращаются обратно в цитоплазму.
Перенос белков из цитоплазмы к другим органоидам проходит при участии белков переносчиков. Что касается переноса веществ внутри организма, то он также осуществляет при участии белков.
Например, гемоглобин переносит кислород. Также в плазме крови всегда находятся транспортные белки.
Определение 3
Транспортные белки плазмы крови – это сывороточные альбумины.
Жирные кислоты транспортируются с помощью альбуминов сывороток крови. Гормоны щитовидной железы переносятся транстиретином. Кроме того, альбумины могут переносить билирубин, многочисленные лекарства, ионы и многие другие вещества.
Также существуют другие примеры транспортных белков. Например, альбумин является белком плазмы крови, переносящим лекарства и неорганические ионы. Миоглобин является белком скелетных мышц и способствует переносу кислорода. Глобулин переносит различные гормоны и витамины.
Источник
Белки в живых организмах выполняют разнообразные функции, молекулы этих соединений определяют структуру и форму клетки, обеспечивают узнавание и связывание различных молекул, катализ и регуляцию химических реакций, протекающих в организме.
Функция белка теснейшим образом связана с его пространственной структурой, а она, в свою очередь, зависит от последовательности аминокислот в белке, которая закодирована в гене (ДНК).
1. Одна из важнейших функций белков — каталитическая. При той температуре и кислотности среды, которая характерна для живой клетки, скорость большинства химических реакций мала. Тем не менее реакции в клетке протекают с очень большой скоростью. Увеличение скорости химических реакций достигается за счет функционирования биологических катализаторов — ферментов.
Ферменты — самый крупный и специализированный класс белков. Именно ферменты обеспечивают протекание в клетке многочисленных химических реакций, совокупность которых составляет обмен веществ или метаболизм. В настоящее время известны десятки тысяч различных ферментов.
2. По сравнению с химическими катализаторами ферменты имеют ряд особенностей:
Их каталитическая эффективность необычайно высока: ферменты способны ускорять химические реакции в $mathrm{10^6-10^8}$раз, это значительно выше, чем эффективность химических катализаторов.
Ферменты очень специфичны: обычно фермент катализирует лишь одну реакцию (то есть превращение одного вещества, называемого субстратом) или нескольких реакций одного типа.
Кроме того, активность ферментов в большинстве случаев регулируется различными химическими соединениями, имеющимися в клетке.
Важным свойством некоторых ферментов является способность сопрягать две химические реакции и таким образом осуществлять энергетически невыгодные процессы синтеза сложных веществ за счет энергии, выделяющейся, например, при гидролизе АТФ и других высокоэнергетических соединений.
3. Вторая важная функция белков — это структурная функция. Из структурных белков формируются элементы цитоскелета. К структурным белкам относится, например, фибриллярный белок $beta$-кератин, который образует промежуточные филаменты эпителиальных клеток, входит в состав волос, когтей, рогов и копыт млекопитающих, а также фибриллярный белок коллаген, основной структурный белок соединительной и костной ткани. Химическая структура этих белков, которые выдерживают очень большую нагрузку, идеально приспособлена к выполнению механической функции.
4. Другие типы белков обеспечивают двигательную функцию. По цитоскелетным нитям — микротрубочкам и микрофиламентам — способны АТФ- или ГТФ-зависимо перемещаться моторные белки. Так, по микротрубочкам «ходят» динеины и кинезины, а по актиновым нитям — миозин. Актин и миозин входят не только в сократимые волокна мышечных клеток — миофибриллы, но и участвуют в изменении формы других типов клеток.
Рис. 1. Кинезин — моторный белок, «шагающий» по микротрубочке
5. Некоторые белки выполняют транспортную функцию.
а) Прежде всего, это белки мембран, осуществляющие активный перенос веществ из окружающей среды в клетку и обратно. К транспортным белкам относятся также некоторые белки, встроенные в биологические мембраны и формирующие в них поры (каналы).
Рис. 2. Структура калиевого канала, встроенного в мембрану
б) Это также белки крови, которые связывают и переносят различные вещества. Наиболее известным из транспортных белков является гемоглобин, который осуществляет перенос кислорода из легких в ткани.
Рис. 3. Структура гемоглобина: 4 субъединицы (тетрамер), каждая их которых содержит гем с ионом $Fe^{2+}$
Помимо кислорода с кровью переносятся и другие вещества: сывороточные липопротеиды переносят с током крови липиды, а сывороточный альбумин — свободные жирные кислоты. Ионы железа переносятся белком трансферрином, а ионы меди — белком церулоплазмином.
6. Белки способны также осуществлять защитную функцию. При попадании в организм животных или человека вирусов, бактерий, чужеродных белков или других полимеров в организме происходит синтез белков, которые называют антителами, или иммуноглобулинами. Антитела связываются с чужеродными полимерами, которые называют антигенами.
Рис. 4. Антитело (гамма-глобулин) обладает четвертичной структурой, состоит из 2 тяжелых и 2 легких цепей и имеет 2 центра связывания антигена
7. Многие живые существа (растения, грибы, бактерии, беспозвоночные, рыбы, амфибии, змеи) для обеспечения защиты и нападения выделяют также белки и пептиды, называемые токсинами. Эти белки подавляют жизненно важные процессы в клетках других организмов, могут разрушать определенные клеточные полимеры, что приводит к гибели организма.
8. Еще одной важной функцией белков является регуляторная.
а) Прежде всего, эту функцию выполняют белки — активаторы и репрессоры генов.
б) Кроме того, специализированные белки регулируют активность ферментов.
в) В специализированных клетках животных осуществляется синтез биологически активных веществ, поступающих непосредственно в кровь, — гормонов. Гормоны способны в очень малых концентрациях обеспечивать регуляцию метаболизма. Часть гормонов (но не все) являются пептидами или белками. Наиболее известным из белковых гормонов является инсулин — гормон, вырабатываемый в поджелудочной железе и регулирующий уровень глюкозы в клетках организма. При недостатке инсулина в организме возникает заболевание, известное как сахарный диабет.
Рис. 5. Гексамер (6 молекул) инсулина, скоординированные ионом цинка, — основная биологически активная форма этого гормона. Желтым показаны дисульфидные мостики, которые стабилизируют структуру инсулина. Фиолетовые — остатки гистидина, связывающиеся с цинком
К белковым гормонам относятся и гормоны, продуцируемые передней долей гипофиза: гормон роста соматотропин, пролактин. Задняя доля гипофиза выделяет пептидные гормоны окситоцин и вазопрессин, каждый из которых состоит из восьми аминокислот и регулирует сокращение мускулатуры матки и сосудов соответственно.
г) Многие клетки в организме выделяют белки и пептиды, являющиеся биологически активными соединениями, которые влияют на функции соседних клеток. К ним, в частности, относятся многочисленные факторы роста, которые регулируют рост и развитие клеток определенных тканей, например фактор роста нервной ткани, фактор роста фибробластов.
д) Большая часть биологически активных соединений, оказывающих биологических эффект в очень низких концентрациях, в том числе гормоны и факторы роста, связываются со специфическими рецепторами, которые являются белками, часто гликопротеинами.
У каждого рецептора есть свой лиганд — вещество, с которым он связывается с крайне высокой специфичностью. Связывание биологически активного вещества (например, гормона или фактора роста) с соответствующим рецептором приводит к изменению конформации (пространственной структуры) рецептора, что является сигналом, инициирующим внутриклеточный каскад передачи сигнала. Результат работы каскада — изменение активности ферментов или генов.
Рис. 6. Рецептор глутамата — медиатора в нервной системе. Видна внеклеточная часть, связывающая лиганд — глутамат, трансмембранная часть и внутриклеточная часть, передающая сигнал в клетку
Рис. 7. Мембрана и встроенный в нее рецептор
Таким образом, биологически активные вещества белковой природы и их рецепторы обеспечивают регуляторную функцию белков.
9. Кроме того, белки пищи для животных выполняют энергетическую функцию и функцию источника незаменимых аминокислот. При голодании собственные белки используются в качестве энергетического субстрата в последнюю очередь — когда израсходованы запасы гликогена и жира. Это может приводить к падению мышечной массы, заболеваниям кожи, возникновению язв и др.
10. В ряде случаев белки выполняют запасающую функцию. Чаще всего это происходит в структурах, связанных с размножением. Такие белки откладываются в семенах многих растений (алейроновые зерна), в яйцах животных (овальбумин).
Таким образом, белки выполняют все основные функции в живом организме, кроме функций хранения и передачи наследственной информации.
основы ферментативного катализа
Катализаторы — это вещества, которые ускоряют реакции, но сами при этом не расходуются. В живых клетках основным и катализаторами являются ферменты. Очень немногие реакции катализируются молекулами РНК, такие РНК называются рибозимы.
Принцип работы катализатора связан со снижением энергии активации — энергии, которой должны обладать молекулы, чтобы вступить в реакцию. Без катализатора очень малая часть молекул при физиологических условиях имеет достаточно энергии, чтобы вступить в реакцию. Катализатор понижает активационный барьер, и благодаря этому больше молекул могут его преодолеть.
Рис. 8
Принцип действия ферментов основан на очень специфичном узнавании ферментом своего субстрата (исходного вещества в реакции) или нескольких субстратов и эффективном связывании. Молекулы фермента, как правило, очень велики по сравнению с молекулами низкомолекулярных субстратов (или отдельных участков высокомолекулярных субстратов, с которыми они работают). В связывании участвует только небольшой участок фермента — активный центр, который обычно имеет вид «кармана», куда «прячется» субстрат.
Рис. 9
Связывание фермент-субстрат описывали моделью «ключ-замок», однако согласно современным данным, конформация (пространственная структура) и субстрата, и фермента меняется в результате этого связывания, поэтому предложена новая модель — модель индуцированного соответствия, или модель «рука-перчатка». Именно благодаря изменению структуры субстрата при связывании с ферментом снижается энергия активации — измененный субстрат в активном центре фермента находится в напряженном, высокоэнергетическом переходном состоянии и легче переходит в продукт. Таким образом, роль фермента состоит в стабилизации переходного состояния субстрата.
Ферментативный катализ можно описать уравнением:
$E + A -> [EA] -> [EP] -> E + P,$
где E — фермент (enzyme); A — субстрат; P — продукт; [EA] — временный комплекс фермента с субстратом, [EP] — временный комплекс фермента с продуктом.
Таким образом, видно, что фермент и вступает в реакцию, и образуется в результате, т. е. в итоге не расходуется.
Специфическое связывание субстрата возможно благодаря расположению определенных аминокислотных радикалов на внутренней поверхности активного центра фермента. Остатки, несущие положительный или отрицательный заряд, взаимодействуют с разноименно заряженными группами субстрата, гидрофобные остатки — с его гидрофобными частями. За счет точного пространственного соответствия создается высокоспецифичная поверхность взаимодействия. Благодаря этому ферменты способны «отличать» свой субстрат от очень близких по строению веществ, а также «различать» оптические изомеры, взаимодействуя только с одним из них (этим объясняется поддержание хиральной чистоты, см. тему «Хиральность и оптическая изомерия биомолекул»).
регуляция активности ферментов
В зависимости от конкретных условий внешней и внутренней среды активности ферментов должны меняться в рамках поддержания гомеостаза — постоянства физико-химических параметров внутренней среды клетки и организма. Так, при поступлении глюкозы в кровь должны активироваться ферменты синтеза гликогена, в виде которого глюкоза запасается, а также ферменты гликолиза — начального этапа окисления глюкозы при клеточном дыхании.
Регуляция бывает двух типов:
положительная регуляция — активация (повышение активности фермента);
отрицательная регуляция — ингибирование (понижение активности фермента).
Различают два типа регуляции активности ферментов: конкурентное ингибирование и аллостерическая регуляция.
конкурентные ингибиторы
Конкурентные ингибиторы «имитируют» субстрат, но не вступают в химическую реакцию. «Мимикрируя» под субстрат, они занимают активный центр фермента и вытесняют субстрат из него, вследствие чего ингибируют реакцию. Иногда они связываются с ферментом очень прочно — тогда наступает необратимое ингибирование. Такие ингибиторы часто являются опасными ядами. Например, фосфорорганические соединения зарин, зоман, V-газы — боевые отравляющие вещества — ингибируют фермент ацетилхолинэстеразу (АХЭ), расщепляющую медиатор ацетилхолин в синаптической щели, что приводит к блокировке передачи нервного импульса. Другие фосфорорганические соединения, слабо токсичные для позвоночных, используются в качестве инсектицидов.
аллостерическая регуляция
Слово «аллостерический» означает «в другом месте» (греч. «аллос» — другой, «стерос» — место). Аллостерические регуляторы могут быть как активаторами, так и ингибиторами, и действуют, связываясь с ферментом не в активном центре, а в другом участке его структуры, который в этом случае называют аллостерическим центром.
Очень распространенными аллостерическими регуляторами ферментов метаболизма являются АТФ и АДФ. Соотношение концентраций АТФ и АДФ характеризует энергетический статус клетки. Так, АТФ ингибирует некоторые ферменты гликолиза (окисления глюкозы), т. к. энергии в клетке уже много. АДФ, напротив, активирует ферменты гликолиза (энергии мало, ее нужно быстрее получать окислением глюкозы). Определенные ферменты практически всех метаболических путей ингибируются конечным продуктом, получающимся в результате протекания реакций этого пути (можно сказать, чтобы этого продукта не синтезировалось слишком много).
В данном случае работает универсальный принцип отрицательной обратной связи, за счет которого поддерживается гомеостаз в биологических системах. Смысл его в том, что при любом отклонении параметров система саморегулируется так, чтобы свести отклонение к минимуму. Если есть избыток какого-то вещества — ингибируется (замедляется) его синтез и активируется расход. При недостатке определенного вещества активируется его синтез и ингибируется расход.
Источник