Белок эритроцитов гемоглобин соединяясь с кислородом выполняет функцию

Дыхательная функция вы-полняется эритроцитами за счет пигмента гемоглобина, который обладает способностью присоединять к себе и отдавать кислород и углекислый газ.

Питательная функция эритроцитов состоит в ад-сорбировании на их поверхности аминокислот, которые они транспортируют к клеткам организма от органов пищеварения.

Защитная функция эритроцитов определяется их способностью связывать токсины (вредные, ядовитые для организма вещества) за счет наличия на поверхности эритроцитов специальных веществ белковой природы — антител. Кроме того, эритроциты принимают активное участие в одной из важнейших защитных реакций орга-низма — свертывании крови.

Ферментативная функция эритроцитов связана с тем, что они являются носителями разнообразных фермен-тов. В эритроцитах обнаружены: истинная холинэстераза – фермент, разрушающий ацетилхолин, угольная ангидраза – фермент, который в зависимости от условий способствует образованию или расщеплению угольной кислоты в крови капилляров тканей, метгемоглобин – редуктаза – фермент, поддерживаю-щий гемоглобин в восстановленном состоянии.

Регуляция рН крови осуществляется эритроцитами посредством гемоглобина. Гемоглобиновый буфер – один из мощнейших буферов, он обеспечивает 70 – 75% всей буферной емкости крови. Буферные свойства гемоглоби-на обусловлены тем, что он и его соединения обладают свойствами слабых кислот.

Гемоглобин – дыхательный пигмент крови человека и позвоночных животных, выполняет в организме важную роль переносчика кислорода и принимает участие в тран-спорте углекислоты.

В крови содержится значительное количество гемо-глобина: в 1 х 10?? кг (100 г) крови обнаруживается до 1,67 х 10?2 – 1,74 х 10?2 кг (16,67 – 17,4 г) гемоглобина. У мужчин в крови содержится в среднем 140 – 160 г/л (14 -16 г%) гемоглобина, у женщин – 120 – 140 г/л (12 -14 г%). Общее количество гемоглобина в крови равно примерно 7 х 10?1кг (700 г); 1 х 10? кг (1 г) гемоглобина связывает 1,345 х 10? м3 (1,345 мл) кислорода.

Гемоглобин представляет собой сложное химическое соединение, состоящее из 600 аминокислот, его молеку-лярная масса равна 66000 ± 2000.

Гемоглобин состоит из белка глобина и четырех моле-кул гема. Молекула гема, содержащая атом железа, об-ладает способностью присоединять или отдавать молеку-лу кислорода. При этом валентность железа, к которому присоединяется кислород, не меняется, т. е. железо оста-ется двухвалентным. Гем является активной, или так называемой простетической, группой, а глобин – бел-ковым носителем гема.

В последнее время установлено, что гемоглобин кро-ви неоднороден. В крови человека обнаружено три типа гемоглобина, обозначаемые как НЬР (примитивный, или первичный; обнаружен в крови 7 – 12 -недельных зароды-шей человека), HbF (фетальный, от лат. fetus – плод; появляется в крови плода на 9-й неделе внутриутробного развития), НЬА (от лат. adultus – взрослый; обнаружи-вается в крови плода одновременно с фетальным гемо-глобином). К концу 1-го года жизни фетальный гемогло-бин полностью замещается гемоглобином взрослого.

Различные виды гемоглобина различаются между со-бой по аминокислотному составу, устойчивости к щело-чам и сродству к кислороду (способность связывать кислород). Так, HbF более устойчив к щелочам, чем НЬА. Он может насыщаться кислородом на 60%, хотя в тех же условиях гемоглобин матери насыщается всего на 30%.

Миоглобин. В скелетной и сердечной мышцах нахо-дится мышечный гемоглобин, или миоглобин. Его простетическая группа – гем – идентична гему молекулы гемоглобина крови, а белковая часть – глобин – облада-ет меньшей молекулярной массой, чем белок гемоглоби-на. Миоглобин человека связывает до 14% общего коли-чества кислорода в организме. Он играет важную роль в снабжении кислородом работающих мышц.

Гемоглобин синтезируется в клетках красного кост-ного мозга. Для нормального синтеза гемоглобина необ-ходимо достаточное поступление железа. Разрушение молекулы гемоглобина осуществляется преимущественно в клетках мононуклеарной фагоцитарной системы (рети-кулоэндотелиальная система), к которой относятся пе-чень, селезенка, костный мозг, моноциты. При некоторых заболеваниях крови обнаружены гемоглобины, отличаю-щиеся по химической структуре и свойствам от гемогло-бина здоровых людей. Эти виды гемоглобина получили название аномальных гемоглобинов.

Функции гемоглобина. Гемоглобин выполняет свои функции лишь при условии нахождения его в эритроци-тах. Если по каким-то причинам гемоглобин появляется в плазме (гемоглобинемия), то он неспособен выполнять свои функции, так как быстро захватывается клетками мононуклеарной фагоцитарной системы и разрушается, а часть его выводится через почечный фильтр (гемоглобинурия). Появление в плазме большого количества ге-моглобина увеличивает вязкость крови, повышает вели-чину онкотического давления, что приводит к нарушению движения крови и образования тканевой жидкости.

Гемоглобин выполняет следующие основные функции. Дыхательная функция гемоглобина осуществляется за счет переноса кислорода от легких к тканям и угле-кислого газа от клеток к органам дыхания. Регуля-ция активной реакции крови или кислотно-ще-лочного состояния связана с тем, что гемоглобин облада-ет буферными свойствами.

Гемоглобин, присоединивший себе кислород, превращается в оксигемоглобин (НЬО2). Кислород с гемом гемоглобина образует непрочное соединение, в котором железо остается двухвалент-ным (ковалентная связь). Гемоглобин, отдавший кисло-род, называется восстановленым, или редуци-рованным, гемоглобином (НЬ). Гемоглобин, соеди-ненный с молекулой углекислого газа, называется карб-гемоглобин (НЬСО). Углекислый газ с белко-вым компонентом гемоглобина также образует легко распадающееся соединение.

Гемоглобин может входить в соединение не только с кислородом и углекислым газом, но и с другими газами, например с угарным газом (СО). Гемоглобин, соединен-ный с угарным газом, называется карбоксигемоглобин (НЬСО). Угарный газ, так же как и кислород, соединяется с гемом гемоглобина. Карбоксигемоглобин является прочным соединением, он очень медленно отда-ет угарный газ. Вследствие этого отравление угарным га-зом очень опасно для жизни.

При некоторых патологических состояниях, например при отравлении фенацетином, амил- и пропилнитритами и т. д., в крови появляется прочное соединение гемогло-бина с кислородом – метгемоглобин, в котором мо-лекула кислорода присоединяется к железу гема, окисля-ет его и железо становится трехвалентным (MetHb). В случаях накопления в крови больших количеств метгемоглобина транспорт кислорода к тканям становится невозможным и человек погибает.

Сухое вещество эритроцита содержит около 95% гемоглобина и только 5% его приходится на долю негемоглобиновых белков и липидов, в основном фосфолипидов. Среднее значение сухой массы эритроцитов у мужчин составляет 36 пг, что превышает (р < 0,1) величину этого показателя у женщин (33 пг). Хотя сухая масса основного числа клеток (61%) как у мужчин, так и у женщин, колеблется в пределах 30 – 39 пг, эритроцитов с сухой массой от 40 до 50 пг у мужчин больше, а эритроцитов с сухой массой 20 – 30 пг больше у женщин. Такова физиологическая вариабельность эритроцитов по степени насыщения их гемоглобинов.