Дыхательный пигмент гемоглобин в эритроците связан с мембраной
Дыхательные пигменты (лат. pigmentum краска) — окрашенные органические вещества различного химического строения, способные в зависимости от условий связывать или освобождать молекулярный кислород. В организме человека и животных Дыхательные пигменты осуществляют транспорт кислорода от органов дыхания к тканям и принимают участие в процессах биологического окисления и в окислительно-восстановительных процессах. Главными из Дыхательных пигментов являются дыхательные белки и дыхательные ферменты (см.).
Использование растворенного в воде кислорода одноклеточными или низшими многоклеточными животными организмами, обитающими в водной среде, осуществляется в результате его диффузии через клеточные мембраны. У более сложно организованных животных обеспечение организма кислородом происходит с помощью специальных дыхательных белков, переносящих кислород от органов дыхания к тканям. К таким белкам относятся гемоглобин (см.), эритрокруорин, хлорокруорин, гемэритрин, гемоцианин, геликорубин. Миоглобин (см.) не способен переносить кислород, но участвует в его депонировании.
Дыхательные пигменты представляют собой сложные белки — хромопротеиды (см.), молекулы которых состоят из простого белка и небелковой окрашенной простетической группы.
У многих Д. п. простетической группой является железопорфириновый комплекс — гем. У позвоночных гемсодержащими дыхательными пигментами являются гемоглобин, находящийся в эритроцитах и осуществляющий связывание, транспорт и высвобождение кислорода в тканях, и миоглобин, с помощью к-рого в мышцах резервируется кислород в количествах, достаточных для осуществления механической работы, производимой мышцами. Во внутриклеточном депонировании кислорода, кроме миоглобина, по-видимому, принимают участие находящиеся в клетках каротиноиды (см.), причем роль этих пигментов повышается в условиях гипоксии и при старении организма.
Более многочисленными и разнообразными являются Д. п. беспозвоночных животных. Высокомолекулярные гемоглобиноподобные вещества (мол. вес 400 000—6 700 000), растворенные в гемолимфе кольчатых червей (полихет и олигохет) и моллюсков, получили название эритрокруоринов. Они представляют собой гемсодержащие белки, в состав которых входит от 30 до 400 групп гема. Каждый гем способен связывать одну молекулу кислорода. Молекула эритрокруорина состоит из 12 субъединиц.
Много общего с эритрокруорином имеет хлорокруорин — зеленый пигмент многощетинковых кольчатых червей (Spirographis и родственных им видов). Он содержится в растворенном состоянии в плазме крови.
Хлорокруорин — гемсодержащий белок, гем к-рого отличается от гема гемоглобина наличием формильной группы при втором углеродном атоме протопорфиринового кольца; он носит название спирографиспорфирина или спирографисгемина. Мол. вес хлорокруорина колеблется от 2 750 000 до 3 500 000, содержание железа в нем находится в пределах 0,45—1,2%, молекула состоит из 12 субъединиц и содержит 190 групп хлорокруорогема. Хлорокруорин обладает высоким сродством к кислороду и незначительным — к окиси углерода; кислородная емкость крови кольчатых червей составляет 10%.
Гемэритрин — коричнево-красный Д. п. с мол. весом 66 000, находится внутри клеток, циркулирующих в полостной жидкости некоторых видов беспозвоночных (морские кольчатые черви, гл. обр. Sipunculidae, и др.). Гемэритрин отличается от других дыхательных белков тем, что не содержит гема. Молекула гемэритрина состоит из 8 субъединиц, в каждой из которых находится по 2 атома железа, которые, по всей вероятности, соединяются с атомами серы, входящей в состав белка. Содержание железа колеблется от 0,8 до 1,01%, кислородная емкость составляет ок. 1,6%. Свойство гемэритрина обратимо соединяться с кислородом (каждые 2 атома железа связывают одну молекулу кислорода) обусловлено особым расположением полипептидных цепей в его молекуле.
К Дыхательным пигментам относят также гемсодержащий красный пигмент виноградной улитки — геликорубин, способный к обратимому окислению — восстановлению.
Дыхательные пигменты, содержащие в своей молекуле медь, называются гемоцианинами. Они содержатся в плазме крови многих моллюсков и членистоногих, придавая ей голубую окраску. Гемоцианины представляют собой высокомолекулярные белки (мол. вес колеблется от 500 000 до 10 000 000), содержание меди в них составляет 0,17—0,18% (моллюски) и 0,24—0,26% (членистоногие). Молекулы гемоцианинов имеют одинаковую форму и состоят из 3—6 субъединиц, содержащих значительное количество атомов меди (у гемоцианина омара их 20), которые располагаются парами. Гемоцианины отличаются один от другого по своей растворимости, цвету (от пурпурно-синего до зеленого) и форме кристаллов. Они способны обратимо соединяться с кислородом, причем одна молекула кислорода связывается с двумя атомами одновалентной меди, которые при этом окисляются. Кислородная емкость крови таких моллюсков и членистоногих пропорциональна содержанию в ней меди и количественно меньше, чем кислородная емкость крови позвоночных животных. В крови, ткани печени и других тканях животных обнаружены медьсодержащие белки, не участвующие в переносе кислорода. К таким белкам, являющимся Д. п., относятся гемокупреин и гепатокупреин. Они представляют собой синие пигменты идентичной структуры, в результате чего эти Д. п. получили общее название цитокупреины. Цитокупреин — это белок с мол. весом 32 000; молекула цитокупреина состоит из двух субъединиц, каждая из которых содержит один атом меди и один атом цинка в двухвалентном состоянии. Установлено, что фермент супероксиддисмутаза, катализирующий реакцию дисмутации супероксидных радикалов H2O-, накапливающихся в тканях в ходе окислительных процессов, представляет собой цитокупреин.
Поскольку супероксидные радикалы и некоторые продукты их превращения чрезвычайно токсичны, супероксид-дисмутаза является жизненно необходимым ферментом.
Другой медьсодержащий белок — церулоплазмин (см. Кровь) — играет главную роль в резервировании и транспорте меди у позвоночных животных и человека. Церулоплазмин является не только нетоксическим резервом меди в организме, но и способен также ускорять окисление двухвалентных ионов железа в трехвалентные, т. е. обладает ферроксидазными свойствами, участвует в синтезе гемоглобина и трансферрина (железосвязывающего белка плазмы крови; нормальное содержание его у человека — 250 мг%, при поражении паренхимы печени эта цифра уменьшается).
Церулоплазмин является медьсодержащим альфа-1-глобулином сыворотки крови человека с мол. весом 151 000; на его долю приходится до 0,5% от общего количества белка в плазме крови человека и 90% всей меди плазмы крови. У здорового человека общее содержание меди в плазме крови составляет 70— 140 мкг%. Гиперкупремия и гиперцерулоплазминемия наблюдаются в остром периоде инфекций, протекающих с лихорадкой и распадом клеточных элементов, при заболеваниях печени — гепатитах, циррозах и механических желтухах, при карциноме, лейкемии, анемиях. Гиперцерулоплазминемия отмечается также при беременности.
В сыворотке крови количественное определение церулоплазмина проводят в клин, лабораториях по Равину. Метод основан на том. что церулоплазмин является единственным компонентом сыворотки крови, обладающим оксидазными свойствами, поэтому он катализирует окисление некоторых аминов, в т. ч. парафенилендиаминдигидрохлорида, в результате окисления к-рого образуется вещество сине-фиолетового цвета. Оптическая плотность (см. Колориметрия) р-ра измеряется при 530 нм, и концентрация церулоплазмина, пропорциональная степени окисления используемого субстрата, вычисляется по калибровочной кривой. Зная количество меди в плазме крови, можно также рассчитать содержание церулоплазмина по формуле:
церулоплазмин(мг%) = Cu(мкг%)• 100/0,32
т. к. теоретически содержание меди в церулоплазмине составляет 0,32%.
К Дыхательным пигментам относится также обширная группа флавоновых пигментов, окрашенных в желтый или желто-коричневый цвет и содержащих в своей молекуле ядро флавона (см. Флавоны). Эти пигменты содержатся в основном в растениях. Для животных и человека особое значение имеют производные флавона, близкие по своему хим. строению и биол, активности и являющиеся компонентами капилляроукрепляющего витамина Р. К таким Д. п. относятся гесперидин, рутин, катехин, эпикатехин и их галловые эфиры. Витамин P в животных клетках участвует в окислительно-восстановительных процессах вместе с аскорбиновой к-той, а также является ингибитором ряда ферментов, особенно гиалуронидазы (см.). Рутин способен в определенных условиях стимулировать процессы тканевого дыхания и окислительного фосфорилирования в митохондриях и, по-видимому, участвует в биосинтезе убихинона. Возможно, что катехин, рутин и гесперидин обладают адреналиноподобным действием.
Библиография: Верболович П. А. и Утешев А. Б. Железо в животном организме, Алма-Ата, 1967, библиогр.; Карнаухов В. Н. Функции каротиноидов в клетках животных, М., 1973, библиогр.; Молекулы и клетки, пер. с англ., под ред. Г. М. Франка, в. 4, с. 136, М., 1969; Fridoyieh I. Superoxide dismutases, Ann. Rev. Biochem., v. 44, p. 147, 1975, bibliogr.; Кlotz J.M., Langerman N. R. a. Dаrnall D. W. Quaternary structure of proteins, ibid., v. 39, p. 25, 1970, bibliogr.; MalmstromB. G. a. Neilands J. B. Metalloproteins, ibid., v. 33, p. 331, 1964, bibliogr.; Mellema J. E.a. KlugA. Quaternary structure of gastropod haemocyanin, Nature (Lond.), v. 239, p. 146, 1972.
П. А. Верболович.
Функции гемоглобина в неповрежденных эритроцитах миноги: роль мембраны эритроцитов в регуляции газов…
Реферативная работа по биохимии
студента 2-го курса биолого-почвенного
факультета
Санкт-Петербургского Государственного
Университета
Розова Станислава Владимировича
по теме:
Функции гемоглобина в неповрежденных
эритроцитах миноги: роль мембраны эритроцитов в регуляции газового транспорта и
кислотно-основного баланса.
Введение
Гемоглобин имеет важнейшее биологическое значение
как наиболее широко распространенный среди современных животных дыхательный
пигмент, обладающий уникальными свойствами, связанными с транспортом кислорода
и углекислоты.
Одна из
важнейших функций организма, определяющая характер и уровень энергетических
процессов,— дыхание или обеспечение его кислородом. Осуществляется эта функция,
как известно, неодинаково у различных групп животных. Малоактивные животные
(простейшие, губки, кишечнополостные, некоторые черви, моллюски, ракообразные)
обеспечиваются кислородом путем простой диффузии через поверхность тела.
Высокоактивные животные, нуждающиеся в больших количествах кислорода, обладают
соответствующими эффективными механизмами, обеспечивающими поступление
кислорода в организм. В частности, насекомые и некоторые другие представители
членистоногих обладают трахейной системой, пронизывающей все тело и
доставляющей кислород непосредственно тканям и клеткам самых отдаленных от
поверхности частей тела. Это чрезвычайно эффективный способ, обеспечивающий
высокий уровень энергетических процессов в организме этой группы животных.
Принципиально отличен от первых двух способ обеспечения организма
кислородом при помощи дыхательных пигментов крови (позвоночные животные,
некоторые черви) или гемолимфы (часть червей, ракообразных, моллюсков). В то
время как при дыхании через поверхность тела и при помощи трахей кислород
доставляется непосредственно клеткам тела, у пигментсодержащих животных
кислород из органов аэрации доставляется клеткам тела посредством дыхательных
пигментов крови или гемолимфы.
Следовательно, помимо органов дыхания, в которых
происходит обмен газов, у этой группы животных кровь содержит особые вещества —
дыхательные пигменты, способные связывать кислород. Кроме того, у них имеется
сосудистая система, по которой движется кровь, вступая в контакт со всеми
частями тела.
В настоящее время известно четыре дыхательных
пигмента, встречающихся в организме современных животных: гемоглобин,
гемоцианин, хлорокруорин и гемэритрин. Из них только гемоцианин содержит медь,
в состав остальных входит железо. Близко родственны по структуре гемоглобин и хлорокруорин.
Гемоглобин является основным дыхательным
пигментом, распространенным среди всех групп животных
Структура гемоглобина
В
состав молекулы гемоглобина входят четыре одинаковые гемовые группы. Гем
представляет собой протопорфирин, содержащий центрально расположенный ион
двухвалентного железа. Молекула протопорфирина состоит из четырех
пиррольных колец, связанных метиновыми мостиками; к кольцам присоединены
боковые цепи характерного строения. Ключевую роль в активности гемоглобина
играет ион железа, расположенный в центре молекулы протопорфирина. Соединение с
этим ионом посредством двух координационных связей и двух связей,
образовавшихся вследствие замещения водорода, превращает протопорфирин в гем.
Структура гема целиком расположена в одной плоскости. В процессе переноса
кислорода гемоглобином молекула Од обратимо связывается с гемом, при этом
валентность железа не изменяется.
Присоединяя
кислород, гемоглобин (Hb) превращается в оксигемоглобин (HbOx). Чтобы
подчеркнуть тот факт, что валентность железа при этом связывании не меняется,
реакцию называют не окислением, а оксигенацией; обратный процесс называется
дезоксигенацией. Когда хотят специально отметить, что гемоглобин не
связан с кислородом, его называют дезоксигемоглобином.
Гем может
подвергаться не только оксигенации, но и истинному окислению. При этом железо
переходит из двухвалентного состояния в трехвалентное. Окисленный гем
называется гематином (мет-гемом), а вся полипептидная молекула в целом –
метгемоглобином. В крови человека метгемоглобин содержится в
незначительных количествах, но при некоторых заболеваниях и отравлениях
определенными ядами его содержание возрастает. Опасность таких состояний заключается
в том, что окисленный гемоглобин не способен переносить кислород к тканям.
Видовые
свойства гемоглобинов крови различных животных (различные формы кристаллов,
сродство гемоглобина к кислороду и др.) определяются особенностями глобина, так
как гемы всех исследованных гемоглобинов оказались идентичными.
Функционирование гемоглобина в эритроцитах миноги предлагает уникальное
среди позвоночных решение газового транспорта. Гемоглобин миноги в
неповрежденных эритроцитах находится в олигомерноммономерном равновесии и обладает
сходным с остальными активными рыбами кислородным сродством. Проницаемость
мембраны эритроцитов миноги для кислотных и основных эквивалентов очень низка и
таким образом бикарбонат плазмы не может в достаточной степени дегидрироваться
до CO2 пока кровь находится в жабрах. Это потенциальное ограничение
на выведение CO2 преодолевается высоким внутриэритроцитарным pH и
изменениями pH внутри эритроцита связанными с оксигенацией из-за относительной
непроницаемости мембраны эритроцитов для кислотных эквивалентов
внутриэритроцитарный гемоглобин не принимает участие в кислотно-основном
забуферивании внеклеточного компартмента. Вследствие этого внеклеточные
кислотные заряды вызывают заметные изменения pH плазмы.
Функции гемоглобина миног в основном изучались в разбавленных
растворах. На основании этих исследований ясно, что гемоглобин миноги в
растворах показывает как кооперативность, так и эффекты Бора и Хэлдена. Кроме
того, сродство гемоглобина к кислороду у миноги зависти от концентрации
гемоглобина в растворе. Это открытие, а так же наблюдение, что молекулярная
масса деоксигенированного гемоглобина больше, чем оксигенированного показывают,
что в миногах кооперативность связывания кислорода и влияние протонов на
сродство гемоглобина к кислороду вызваны обратимыми реакциями
ассоциациидиссоциации олигомеровмономеров. Это явление противоположно
ситуации с гемоглобином у всех других позвоночных, у которых эти эффекты
являются результатом конформационных изменений тетрамерной молекулы.
Поведение гемоглобина миноги в растворе может быть объяснено следующей
моделью: димернаяолигомерная форма молекулы имеет низкое сродство к кислороду
вследствие ограничений, следующих из взаимодействий между субъединицами. В
димере связывание кислорода ослабляет эти взаимодействия, молекула диссоциирует
на субъединицы, вследствие чего сродство к кислороду каждой субъединицы
возрастает. Вероятно, что дистальный гистидин (Е7) вовлечен в аллостерический
переход: в мономерной форме он находится во внутренней позиции внутри гемового
кармана (где он может образовывать водородную связь с кислородом), а в димерной
форме гистидин (Е7) находится в наружном положении (где он формирует водородную
связь с аспартатом и глутаматом соседней молекулы). Эффект Бора в таком случае
объясняется различием между значениями pK гистидина во внутреннем положении
(5,5-6,0) и во внешнем (ок. 8,0).
До недавнего времени было затруднительно интерпретировать данные по
связыванию кислорода цельной кровью на основе поведения гемоглобина в растворе:
например, сродство крови миноги к кислороду оказалось намного больше, чем
ожидаемое на основании поведения гемоглобина в растворе, а так же численное
значение фактора Бора, оцененное для всей крови оказалось намного ниже,
ожидаемого на основании данных из раствора.
Противоречие между данными по связыванию кислорода гемоглобином в
растворах и в эритроцитах было разрешено после открытия уникального среди
позвоночных свойства мембраны эритроцитов миноги: ее проницаемость для
кислотных и основных эквивалентов, а так же для хлорида очень низка. Вследствие
очень незначительного пассивного транспорта кислотных эквивалентов через
эритроцитарную мембрану внутриклеточные значения pH поддерживаются на высоком
уровне в основном Na+/H+ обменом через мембрану.
Это уникальное свойство мембраны влияет на функционирование гемоглобина
в эритроцитах миноги, на газовый транспорт и кислотно-основную регуляцию.
Сродство гемоглобина к кислороду у миноги
Сродство гемоглобина к
кислороду у миноги такое же, как и у других активных рыб. Поддержание этого
сродства к кислороду требует, чтобы внутриэритроцинарный pH сохранялся на более
высоком уровне, чем у костных рыб. Lampetra fluviatilis и Petromyzon marinus
поддерживают внутриэритроцитарный pH используя механизм, подобный
натриево-протоновому обмену.
Кооперативность связывания кислорода
Деоксигенированный гемоглобин миноги находится в олигомерной форме,
обладающей низким сродством к кислороду, которая стабилизирована при низких
значениях pH (при очень низком pH диссоциация не наблюдается). При увеличении
значений pH взаимодействия между индивидуальными цепочками олигомеров
ослабляются, и оксигенация вызывает диссоциацию обладающих низким сродством к
кислороду олигомеров на обладающие высоким сродством мономеры. Чем выше
значение pH, тем ниже требуемое для диссоциации олигомеров парциальное давление
CO2.
Эффект протонов на функции гемоглобина
Ранние
исследования влияния pH на кислород-связывающие свойства крови миноги
допускали, что фактор Бора мал (примерно от -0,1 до -0,3). Однако в тех исследованиях
сродство гемоглобина к кислороду рассматривалось как функция от внеклеточного pH,
поскольку в то время уникальность регуляции внутриклеточного pH в эритроцитах
миноги не была известна. Более поздние исследования, в которых изменение
сродства к кислороду соотносили с внутриклеточным pH показали, что фактор Бора
достаточно велик. У Petromyzon marinus при 10° С и pHi=7.3-7.6 значение фактора Бора (DlogP50/DpHi) оказались равны
–0,63, а в Lampetra fluviatilis при 18°С и при pHi=6,7-8,0 фактор Бора
равен 1,03. Для Lampetra fluviatilis это значение показывает освобождение
одного протона на один мономерный гемоглобин. Подобное же значение было
получено на основе небикарбонатной буферной способности эритроцита,
внутриэритроцитарной концентрации гемоглобина и внутриклеточных изменений pH
при оксигенации. Таким образом эффект Бора гемоглобина миноги происходит из-за
выпуска одного протона на одну цепочку гемоглобина при оксигенации.
У миноги эффекты Бора и Хэлдена ориентированы на
транспорт CO2. Эффект Хэлдена в интактных эритроцитах миноги
настолько велик, что внутриэритроцитарный pH венозной крови выше, чем
артериальной. Роль эффекта Хэлдена в транспорте CO2 кровью миноги
становится ясной, если рассмотреть механизм этого транспорта. Вследствие
относительной непроницаемости мембраны эритроцитов миноги для бикарбоната и
других кислотно-основных эквивалентов, карбоангидраза, содержащаяся в
эритроците недоступна для бикарбоната плазмы. Вследствие этого только небольшой
процент бикарбоната плазмы может быть превращен в CO2 в
некатализируемой реакции дегидратации, когда кровь проходит через жабры,
потому, что полупериод некатализируемой реакции равен 1 минуте при 15 °С, а время пребывания
крови в жабрах всего несколько секунд. Таким образом, большинство удаляемого из
крови CO2 в жабрах приходит из эритроцитарных бикарбонатных запасов
и эффективность транспорта CO2 зависит от того, какое его количество
эритроциты смогут загрузить в тканях и выгрузить в жабрах. Главные факторы,
влияющие на это: изменение давления CO2 в кровообращении и кривые
диссоциации CO2. На основании кривых диссоциации CO2 для
деоксигенированных и оксигенированных эритроцитов Lampetra fluviatilis понятно,
что более 80 % уменьшения содержания CO2 в эритроцитах может быть
приписано к зависящему от оксигенации уменьшению содержания CO2 и
менее чем 20 %-к уменьшению давления CO2. Оксигенация не влияет на
содержание CO2 в плазме. Зависящее от оксигенации уменьшение
внутриэритроцитарного содержания CO2 полностью объясняется зависящим
от оксигенации уменьшением внуриэритроцитарного pH, вызванным эффектом Хэлдана.
Таким образом, основываясь на данных in vitro можно сказать, что эффекты Бора и
Хэлдана определяюще влияют на транспорт CO2 кровью миноги. Хотя
данные in vivo немного отличны, они так же показывают ведущую роль эритроцитов
миноги в экскреции CO2 в сравнении: только 15 % выводимого CO2
у радужной форели происходит из эритроцитов.
Из-за высокого венозного внутриэритроцитарного pH
(на 0.15-0.2 ед. выше, чем в артериальной) у Petromuzon marinus CO2
эффективно загружается в эритроцитарные запасы, в основном в виде бикарбоната.
Вследствие уменьшения давления CO2 крови в жабрах, а так же,
вследствие уменьшения внутриэритроцитарного pH из-за высвобождения протонов
благодаря оксигенации гемоглобина, CO2 интенсивно выгружается в
жабрах. Таким образом, уменьшение общего содержания CO2 при
прохождении крови через жабры у миноги подобно таковому у активных костных рыб,
таких как радужная форель, за исключением того факта, что бикарбонат плазмы у
миноги играет очень ограниченную роль в выведении CO2 из-за
медленного проникновения бикарбоната через мембрану.
Влияние концентрации гемоглобина
на его функционирование
В разбавленных растворах сродство к кислороду
гемоглобина миноги заметно зависит от его концентрации. Увеличение концентрации
уменьшает сродство благодаря возрастанию процента низкосродственных олигомеров.
Так как гемоглобин в интактных эритроцитах показывает кооперативность и эффект
Бора, вероятно, реакции ассоциациидиссоциации гемоглобина протекают также и в
эритроците. Если это имеет место, то сродство гемоглобина к кислороду должно
зависеть от изменения клеточного объема (которое влияет на внутриклеточную
концентрацию гемоглобина). Эта зависимость была проверена экспериментально
путем осмотического сжатия клеток и последующего измерения P50. Результаты
показали уменьшение сродства с уменьшением объема клетки. Кроме этого
уменьшения сжатые эритроциты обычно имеют более высокий pH, чем эритроциты с
нормальным объемом. Таким образом, концентрационные изменения оказываются
способными вызывать изменения в агрегации молекул гемоглобина и, следовательно,
сродства гемоглобина к кислороду. Пока не ясно, являются ли подобные изменения
объема частью нормальной физиологической регуляцией функции гемоглобина, однако
данные об адаптировавшихся к гипоксии Lampetra fluviatilis показывают, что
средняя концентрация гемоглобина в эритроците становится ниже, после недели
адаптации к гипоксии, чем при нормоксии.
Ограничение буферных свойств
гемоглобина вследствие низкой проницаемости мембраны эритроцитов миноги к
кислотным эквивалентам.
Общая
схема забуферивания внеклеточных кислотных зарядов у позвоночных такова:
входящий в плазму протон реагирует с ионом бикарбоната и образует CO2
и Н2О. Образовавшийся СO2 диффундирует в эритроцит и гидратируется
до бикарбоната и протона. Протоны поглощаются внутриклеточным буфером (в
особенности гемоглобином), а бикарбонат может покинуть клетку через
анионобменник, таким образом, пополняя внеклеточные буферные запасы. Хотя эритроциарная буферная способность
у миног существует, эта схема к ним не применима из-за медленного прохождения
бикарбоната через мембрану эритроцита, следовательно, внеклеточные кислотные
заряды могут быть забуференны только буфером плазмы, а небикарбонатная буферная
способность плазмы очень низка. Таким образом, внеклеточные кислотные заряды
вызывают заметные изменения pH крови (внеклеточного pH) миног. Например,
выдержка Lampetra fluviatilis в течение 24 часов при pH=4,0 вызвала уменьшение pH
плазмы на 0,9 ед., а подобные действия с радужной форелью вызвали уменьшение
всего на 0,1-0,3 ед.
Заключение
Функционирование гемоглобина в эритроцитах миноги
предлагает уникальное среди позвоночных решение газового транспорта.
Кооперативность связывания кислорода и влияние протонов на сродство гемоглобина
к кислороду проявляются у миноги из-за реакции диссоциацииасоциации молекул
гемоглобина. Вследствие низкой проницаемости мембраны эритроцитов для
бикарбоната только небольшая часть бикарбоната плазмы может быть дегидрирована до
СO2 в течение пребывания крови в жабрах. Однако это ограничение
преодолевается высоким внутриклеточным pH и заметными изменениями pH,
связанными с оксигенацией. Таким образом, эффективность экскреции CO2
увеличивается.
Таким образом, главное преимущество, полученное,
вследствие эволюции анионного обмена, связано не с газовым транспортом, а с
буферной системой крови.
Список используемой литературы.
1. Марри, Р., Греннер, Д., Мейес, П., Родуэлл,
В., (1993) Биохимия человека ., Москва. изд. «Мир»
2. Шмидт, Р., Тевс, Г., (1996) Физиология
человека., Москва. изд. «Мир»
3. Коржуев П. А. (1964) Гемоглобин:
сравнительная физиология и биохимия., Москва. изд. «Наука»
4. Nikinmaa, M., Airaksinen, S., Virkki, L. V.,
(1995) Haemoglobin function in intact lamprey erythrocytes: interactions with membrane
function in the regulation of gas transport and acid-base balance. J. Exp.
Biol.
5. Ferguson, R. A. Sehdev, N. Bagatto B. Tufts
B. L. (1992) In vitro interactions betveen oxygen and carbon dioxide transport
in the blood of the sea lampry (Petromyzon Marinus)., J. Exp. Biol.