Ферменты плазмы крови в норме
Изменения в специфических ферментативных процессах могут быть причиной или следствием различных патологических состояний. Большинство ферментативных процессов локализованы внутри клеток, но определение активности ферментов внеклеточной среды (сыворотка, плазма, слюна, моча) имеет диагностическое значение и носит название энзимодиагностика.
Для правильной трактовки результатов врачу необходимо знать основы энзимодиагностики, иметь информацию о тканевой локализации фермента, его активности в различных компартментах клетки, влиянии на активность фермента принимаемых пациентом лекарств, устойчивости фермента при хранении, наличия изоферментых форм и т.п.
Причины изменения активности ферментов в крови
Степень изменения активности ферментов клеточного метаболизма в сыворотке крови зависит от массы пораженного органа, распределения ферментов между тканями, локализации ферментов во внутриклеточных органеллах. При воспалительных процессах из клетки в первую очередь выходят цитоплазматические ферменты, при прогрессировании заболевания наблюдается некроз клеток и происходит разрушение органелл. В плазме обнаруживаются ферменты митохондрий и лизосом. Например, аланинаминотрансфераза (АЛТ, АлАТ) локализована в цитоплазме, а аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАТ) и в цитоплазме, и в митохондриях, глутаматдегидрогеназа – митохондриальный фермент.
Повышение активности в сыворотке крови может быть результатом ускорения процессов:
- синтеза – щелочная фосфатаза при рахите, гепатите,
- некроза клеток – АлАТ, АсАТ, ЛДГ, КК при инфаркте миокарда, кислая фосфатаза при аденоме простаты, липаза, амилаза при панкреатитах,
- понижения выведения – щелочная фосфатаза при желчнокаменной болезни,
- повышения проницаемости клеточных мембран – АлАТ, АсАТ, ЛДГ при гепатите.
Снижение активности вызывается:
- уменьшением числа клеток, секретирующих фермент (холинэстераза при циррозе печени),
- недостаточностью синтеза,
- увеличением выведения фермента,
- торможением активности в результате действия протеиназ.
В ряде случаев определенное диагностическое значение имеет установление взаимоотношений между изменением активности отдельных ферментов и получение своеобразных ферментных спектров крови. При этом удается установить достоверные ферментные симптомы отдельных заболеваний.
Например,
- острые гепатиты характеризуются резким увеличением активности аланин- и аспартатаминотрансфераз и альдолазы,
- инфаркт миокарда сопровождается увеличением активности лактатдегидрогеназы, креатинкиназы, аспартатаминотрансферазы,
- при механических желтухах характерным является нарастание содержания щелочной фосфатазы без большого увеличения активности аминотрансфераз и альдолазы.
Ферменты сыворотки крови
- Ферменты, секретируемые в плазму, и выполняющие в ней специфические функции – истинноплазменные ферменты. В плазме их активность много больше, чем в органах (церулоплазмин, псевдохолинэстераза, липопротеинлипаза, белковые факторы систем свертывания крови, фибринолиза и кининогенеза, ренин).
Снижение активности этих ферментов в плазме будет свидетельствовать о снижении синтетической способности клеток или о накоплении ингибиторов в плазме крови. - Ферменты, не характерные для плазмы – органоспецифичные. Именно определение активности этих ферментов чаще всего используют для верификации диагноза и контроля лечения. Выделяют две группы органоспецифичных ферментов:
1.Ферменты клеточного метаболизма (индикаторные) – их активность резко повышается в плазме крови в случае нарушения проницаемости клеточных мембран или их альтерации:
Например,
- при изменениях со стороны сердечной мышцы происходит повышение активности сердечного изофермента креатинкиназы (КК-MB), изоферментов лактатдегидрогеназы 1 и 2 (ЛДГ-1 и ЛДГ-2), аспартатаминотрансферазы,
- нарушения скелетных мышц – мышечного изофермента креатинкиназы (КК-MM), алкогольдегидрогеназы,
- костной ткани – щелочной фосфатазы (ЩФ), альдолазы (АЛД),
- предстательной железы – кислой фосфатазы,
- гепатоцитов – аланинаминотрансферазы, глутаматдегидрогеназы, холинэстеразы, сорбитолдегидрогеназы,
- желчевыводящих путей – щелочной фосфатазы, γ-глутамилтранспептидазы (γ-ГТП).
2. Ферменты, экскретируемые в выводные протоки желчных путей, панкреатические и слюнные протоки. В норме активность таких ферментов в плазме намного ниже, чем в клетках и имеет постоянное значение (α-амилаза, липаза поджелудочной железы). Изучение активности этих ферментов позволяет судить о функционировании соответствующего органа.
Единицы измерения активности ферментов
Активность ферментов выражают в каталах (1 катал = 1 моль/с), в единицах активности (1 Е = мкмоль/мин или 1 U, 1 unit – стандартная международная единица фермента), в производных от других единиц измерения (моль/с×л, мкмоль/с×л, мкмоль/ч×мл, мг/ч×мл, в мккат/л).
Биологическая химияЛелевич Владимир Валерьянович
Ферменты плазмы крови
По происхождению ферменты плазмы крови можно подразделить на 3 группы.
1. Собственные ферменты плазмы крови (секреторные). Они образуются в печени, но проявляют своё действие в крови. К ним относятся ферменты свертывающей системы крови – протромбин, проакцелерин, проконвертин, а также церулоплазмин, холинэстераза.
2. Экскреторные ферменты – попадают в кровь из различных секретов – дуоденального сока, слюны и т.д. К ним относятся амилаза, липаза.
3. Клеточные ферменты – попадают в кровь при повреждениях или разрушениях клеток или тканей.
Таблица 4.1. Органоспецифические ферменты (изоферменты)
| Фермент (изофермент) | Орган, при повреждении которого, активность фермента в крови увеличивается |
|---|---|
| ЛДГ1 | миокард |
| ЛДГ2 | |
| ЛДГ3 | легкие |
| ЛДГ4 | печень, мышцы |
| ЛДГ5 | |
| Амилаза | поджелудочная железа |
| АЛТ | печень |
| АСТ | миокард |
| кислая фосфатаза | простата |
| щелочная фосфатаза | кости |
Данный текст является ознакомительным фрагментом.
Похожие главы из других книг:
2. Клетки крови
Система кроветворения сложнее других систем с постоянным обновлением дифференцированных клеток. В этом случае нет такого простого пространственного разделения стволовых клеток, дифференцирующихся клеток и клеток, достигших терминальной
Группы крови
В результате автомобильной катастрофы, произошедшей на шоссе Нью-Йорк — Вашингтон, погиб мистер Н., миллионер. Прямых наследников у него не было, а завещания в архивах миллионера не обнаружили. Но претенденты на наследство тотчас нашлись. Разом три молодых
Глава 21
Микробы и ферменты
Около 100 лет тому назад в 1907 г. Эдвард Бюхнер (не путать с Эрнестом Бюхнером, изобретателем воронки Бюхнера) получил Нобелевскую премию за открытие ферментации бесклеточными экстрактами из дрожжей. Растерев дрожжевые клетки с кварцевым песком и
Ферменты служат клетке
В живых клетках происходят многие химические реакции, воспроизвести которые в лаборатории оказалось возможным лишь при создании специфических условий. Одни из них протекают при высоких температурах, другие требуют повышенного давления. Как же
7.1. Общая характеристика крови
Кровь, лимфа и тканевая жидкость являются внутренней средой организма, в которой осуществляется жизнедеятельность клеток, тканей и органов. Внутренняя среда человека сохраняет относительное постоянство своего состава, которое
7.2. Форменные элементы крови
К форменным элементам крови относят эритроциты, лейкоциты и тромбоциты. Эритроцитами называются безъядерные красные кровяные клетки крови. Они имеют двояковогнутую форму, которая увеличивает их поверхность примерно в 1,5 раза. Количество
Глава 6
Дар крови
Иногда с красными клетками происходят разного рода неприятности не по их вине, а скорее из-за попадания в систему кровообращения чужеродных тел. Например, некоторые змеиные яды, а также яды скорпионов и многоножек содержат химические вещества, способные
Глава 3. Ферменты. Механизм действия ферментов
Ферментами или энзимами называют специфические белки, входящие в состав всех клеток и тканей живых организмов и выполняющие роль биологических катализаторов.Общие свойства ферментов и неорганических катализаторов:1. Не
Глава 30. Биохимия крови
Кровь – жидкая подвижная ткань, перемещающаяся по сосудам. Выполняет роль транспортного и коммуникативного средства, интегрирующего обмен веществ в различных органах и тканях в единую систему.
Общая характеристика
Общий объем крови у взрослого
Глава 18.
КАК РАБОТАЮТ ФЕРМЕНТЫ
Тот факт, что белковые молекулы имеют спиралевидную форму, удерживаемую водородными связями, объясняет не только хрупкость молекулы фермента и легкость, с которой она теряет свои свойства, но и огромную вариативность этих самых
С железом в крови
Слово «руда» когда-то означало кровь. И не напрасно наши предки связывали цвет руды с цветом крови. Сегодня мы знаем: и крови, и руде цвет придаёт железо, хотя оно содержится и не во всей крови, а только в красных тельцах — эритроцитах, где сосредоточено
Арифметика крови
Всякий, кому приходилось сдавать кровь на анализ, получив результат, прежде всего интересуется содержанием гемоглобина. О чем говорят цифры? Кровь здорового человека содержит от 13 до 16 % гемоглобина, причём за 100 % принято его содержание в 100 мл, равное 16,7 г.
Ферменты, открытые дважды
История науки изобилует множеством драматических моментов, когда блестящие открытия, очевидные для потомков, совершенно не воспринимались современниками. Так, например, было с открытием нуклеиновой кислоты молодым швейцарским врачом Иоганном
Фермент – это белок специфического характера. Он синтезируется клетками, увеличивает скорость биохимических реакций, что происходят в человеческом теле, но сам не меняется. Не будет лишним отметить, что даже малейшая реакция в организме не проходит без активного участия ферментных соединений.
Структура соединений
В молекулярной характеристике ферменты плазмы крови делятся на сложные и простые. Первые ферменты состоят из белкового (апоэнзима или апофермента) и небелкового компонента (коэнзима или кофермента). В роли коэнзима выступают витамины и металлы. В сравнении с апоэнзимом, кофермент намного меньше по размерам. Активность его напрямую зависит от молекулы, которая обеспечивает нужное расположение аминоклислот. На это влияют:
- Видовые и концентрационные особенности объекта, на который нацелено действие фермента.
- Температурные показатели.
- рН среды.
- Присутствие или отсутствие веществ, которые препятствуют работе ферментов.
Особую важность несут два последних показателя, поскольку любая реакция требует своих специальных условий.
Характеристики ферментных соединений
Отличительная черта ферментов заключается в их способности сотрудничать с одним или группой субстратов, только если они имеют похожее строение. Они могут менять активность из-за присутствия в организме инфекций и вирусов, но эти показатели нельзя считать симптомами патологических процессов.
Благодаря этому определение уровня активности данного белка несет диагностическое значение только в том случае, если отмечены изменения в других показателях. Пока что биохимии известно о происхождении приблизительно 1000 энзимов, 65 из которых систематически используются в диагностических лабораториях.
Для каждого органа человеческого тела характерен оригинальный ферментный набор. Узнав их активность, можно получить общую картину о его работе. Такой диагностический метод применяется для проверки состояния сердца, печени и опорно-двигательного аппарата тела.
Классификация ферментов
В кровяной сыворотке присутствуют две большие ферментные группы – плазменные и органоспецифические. Рассмотрим детально каждую группу.
Плазменные
Так называются соединения, которые поступают в плазму и выполняют в ней некоторые действия. Здесь уровень их активности в несколько раз больше, нежели в органах. К плазмоспецифическим соединениям относят:
- Липопротеинлипазу.
- Кининогеназу.
- Церулоплазмин.
- Ренин.
- Фибриназу.
- Псевдохолинэстеразу.
- Белковые элементы системы, обеспечивающей свертываемость крови.
Особенности фибринолиза
Важно! Если активные показатели вышеперечисленных веществ ниже нормы, это может быть вызвано пониженным синтезом ферментов или высокой концентрацией в организме ингибиторов.
Органоспецифические соединения
Эти ферменты делятся на две категории:
- Поддерживающие клеточный метаболизм. Их еще называют индикаторными ферментами плазмы крови. Индикаторные соединения появляются в плазме, если в организме нарушена проницаемость мембран клеток или произошли другие изменения в их структуре. Диагностировать эти процессы можно по показателям креатин-фосфокиназы, аминотранферазы и лактатдегидрогеназы.
- Экскреторные ферменты плазмы крови. Нормальные показатели активности этих соединений в крови, по сравнению с тканями органов ЖКТ, в которых они синтезируются, , значительно ниже, но отличаются постоянством показателей. К секретируемым ферментам относят α‑амилазу и липазу поджелудочной железы. Если анализ пациента показал повышенную концентрацию вышеописанных веществ, это можно расценивать как проявление патологии соответствующих органов.
- Секреторные. Синтезируются печенью, кишечником, сосудами, потом поступаю в плазму крови. Сюда относятся ферменты. обеспечивающие работу свертывающей и противосвертывающей системы крови.
Почему изменяется активность кровяных ферментов
Уровень изменения концентрации ферментов клеточного обмена веществ в плазме напрямую связан с размером пораженной ткани или органа, тканевоспецефического деления этих белков и их накопления в клетках. Если в теле развивается воспаление, клетка, прежде всего, выводит цитоплазматический фермент. При усилении воспаления начинается клеточный некроз. Из-за этого в сыворотку попадают ферменты лизосом и митохондрий. К примеру, аланинаминотрансфераза (АлАТ или АЛТ) локализуется в цитоплазме, аспартатаминотрансфераза (АлАТ или АЛТ) одновременно локализуется в цитоплазме и митохондриях.
Чрезмерная деятельность ферментов крови нередко сигнализирует о скорости:
- Синтеза щелочной фосфотазы при гепатитах и рахите.
- Отмирания клеток КК, АсАТ, ЛДГ и АлАТ в случае инфаркта миокарда, кислой фосфотазы при аденоме простаты, амилазы и липазы при панкреатите.
- Проницаемости клеток АлАТ, ЛДГ и АсАТ при гепатитах.
Сниженная активность ферментов спровоцирована:
- Снижением количества клеток, которые секретируют фермент (холинэстераза при циррозе печени).
- Недостаточным синтезом или ускоренным выводом ферментов.
- Замедленной активностью из-за влияния протеиназ.
В некоторых случаях для диагностики важную роль играет выяснение взаимосвязи между сменой индикатора активности некоторых ферментных групп и данными о своеобразных ферментных спектрах крови. На основе этого конститутивного анализа специалист может распознать точные ферментативные признаки ряда болезней. К таким относится:
- Острый гепатит. Это заболевание стимулирует активность аланин- и аспартатаминотрансферазы, альдопазы.
Острый гепатит
- Инфаркт миокарда. Из-за этого недуга лактатдегидрогеназа, аспартатаминотрансфераза и креатинкиназа стремительно увеличивают свою активность.
- Механическая желтуха. Провоцирует увеличение концентрации щелочной фосфотазы на фоне незначительной активности альдолазы и аминотрансферазы.
Механическая желтуха
Важность показателя АсАТ
Повышение концентрации в плазме крови этого фермента может расцениваться как предвестник:
- Инфаркта миокарда.
- Гепатита.
- Начальных стадий стенокардии.
- Панкреатита.
- Раковых патологий печени.
- Ревмокардита.
- Чрезмерных силовых нагрузок.
- Сердечной недостаточности.
Рак печени
Учитывая происхождение ферментов плазмы крови, АСТ может повышаться из-за травмированной мышечной ткани, мощного теплового удара или как побочный эффект после кардиохирургического оперативного вмешательства.
Пониженный показатель АСТ может сигнализировать о:
- Дефиците в организме витаминов.
- Осложнениях после тяжелых инфекционных и вирусных заболеваниях.
- Разрыве печени.
Обратите внимание! У женщин допустимый показатель АСТ – до 32 Ед/л, у мужчин – до 43 Ед/л.
Важность показателя альдолазы
Это соединение обеспечивает в человеческом организме правильное протекание энергетического обмена. Альдолаза считается тканевоспецифическим ферментом, поскольку присутствует во всех тканях нашего тела. Допустимые показатели для взрослого человека – не более 3,3 U/1.
Если в таблице анализа зафиксирована усиленная активность альдолазы, спровоцировать это может:
- Инфаркт.
- Травмированная мышечная ткань.
- Инфекционные, вирусные и механические заболевания печени.
- Панкреатит.
- Новообразование злокачественного характера.
- Воспаление и распад мышечных волокон.
- Гемолитическая анемия.
- Инфекционный мононуклеоз.
- Запущенная стадия воспаления легких.
- Шизофрения.
- Чрезмерная силовая нагрузка.
Шизофрения
Почему важен показатель СДГ
Сорбитолдегидрогеназами называются индикационные ферменты плазмы крови, главным центром локации которой является печень. Если показатели СДГ завышены, специалист может сразу расценить это как клинический симптом печеночных патологий. По мировым стандартам биохимия плазмы крови на ферменты СДГ должна показать активность 1-3 ЕД/л.
На повышенную активность СДГ влияет:
- Острая стадия вирусного гепатита.
- Резкое обострение гепатита хронического характера.
- Печеночная кома.
- Обтурационная желтуха.
Влияние простатической кислой фосфатазы
Местом происхождения и локализации КФ считается предстательная железа (ПЖ). Если на результате анализа крови зафиксирована активная деятельность этого фермента, пациенту могут диагностировать:
- Раковую опухоль предстательной железы, которая уже запустила метастазы.
- Доброкачественную гипертрофию простаты.
- Простатит.
- Инфарктное поражение ПЖ.
- Осложнение от лечения простаты.
На многих примерах доказано, этот индикационный фермент не проявляет большую активность на ранних стадиях любых заболеваний ПЖ. Именно поэтому специалисты предпочитают проводить анализ на работу КФ уже после определения диагноза. Цель этого действия – контролировать результат терапевтических мероприятий.
Проверяем глюкозо-6-фосфатдегидрогеназу
Фермент Г-6-ФДГ локализуется в эритроцитах и проявляет бурную активность в новообразовавшихся клетках. Если у пациента диагностировали наследственное нарушение допустимых показателей, со временем он будет страдать от гемолитических кризисов.
В медицине установлено, что нормальная активность этого фермента может колебаться в пределах 123-244 мЕД/млрд эритроцитов.
Если эритроциты будут испытывать дефицит данного фермента, у пациента в скором времени проявится гемолитическая анемия.