Гемоглобин что это фермент
Оглавление
- Введение
- Клеточное железо:
– Гемоглобин
– Миоглобин
– Цитохромы
– Цитохромоксидаза
– Каталаза
– Пероксидаза
– флавопротеиновые
ферменты
3. Внеклеточное
железо
4. Заключение
5. Список литературы
Железо, находящееся в организме человека, можно
разбить на 2 большие группы клеточное и внеклеточное. Соединения
железа в клетке, отличающиеся различным
строением, обладают характерной только
для них функциональной активностьюи
биологической ролью для организма. В
свою очередь их можно подразделить на
4 группы:
1. гемопротеины, основным структурным
элементом которых является гем
(гемоглобин, миоглобин, цитохромы,
каталаза, ипероксидаза)
2. железосодержащие ферменты негеминовой
группы (сукцинат-де-гидрогеназа, ацетил – коэнзим А – дегидрогеназа, НАДН
,- цитохромС-редуктаза и др.)
3. ферритин и гемосидерин внутренних
органов
4. железо, рыхло связанное с белками
и другими органическими веществами
Ко второй группе внеклеточных
соединений железа относятся железо-связывающие белки трансферрин и лактоферрин,
содержащиеся во внеклеточных жидкостях.
КЛЕТОЧНОЕ ЖЕЛЕЗО
Гемоглобин, (от др.-греч. αἷμα — кровь и лат. globus — шар) — сложный железосодержащий белок кровосодержащих
животных, способный обратимо связываться с кислородом, обеспечивая его перенос в ткани. У позвоночных
животных содержится в эритроцитах, у большинства беспозвоночных растворён в плазме крови (эритрокруорин) и может присутствовать в других тканях[1].
Нормальным содержанием
гемоглобина в крови человека
считается: у мужчин 130—170 г/л (нижний
предел — 120, верхний предел — 180 г/л), у женщин
120—150 г/л; у детей нормальный уровень гемоглобина зависит от возраста и подвержен
значительным колебаниям. Так, у детей
через 1—3 дня после рождения нормальный
уровень гемоглобина максимальный и составляет
145—225 г/л, а к 3—6 месяцам снижается до
минимального уровня 95—135 г/л, затем с
1 года до 18 лет отмечается постепенное
увеличение нормального уровня гемоглобина
в крови.[2]
Главная функция гемоглобина
состоит в переносе кислорода. У
человека в капиллярах лёгких в условиях избытка кислорода последний
соединяется с гемоглобином. Током крови эритроциты, содержащие молекулы гемоглобина со
связанным кислородом, доставляются к
органам и тканям, где кислорода мало;
здесь необходимый для протекания окислительных
процессов кислород освобождается из
связи с гемоглобином. Кроме того, гемоглобин
способен связывать в тканях небольшое
количество диоксида углерода (CO2) и освобождать его в лёгких. Монооксид углерода (CO) связывается с гемоглобином крови
намного сильнее (почти в 500 раз), чем кислород,
образуя карбоксигемоглобин (HbCO).
Некоторые процессы приводят к окислению
иона железа в гемоглобине до степени
окисления +3. В результате образуется
форма гемоглобина, известная как метгемоглобин (HbOH) (metHb, от мета… и гемоглобин,
иначе гемиглобин или ферригемоглобин, см. Метгемоглобинемия). В обоих случаях блокируются процессы
транспортировки кислорода. Впрочем, монооксид
углерода может быть частично вытеснен
из гема при повышении парциального давления
кислорода в легких.
Метгемоглобин — производное
гемоглобина, в котором железо окислено (трехвалентно).
Метгемоглобин не способен переносить
кислород. Образуется в организме при
некоторых видах отравлений.[3]
Строение
Гемоглобин является сложным белком класса хромопротеинов, то есть в качестве простетической
группы здесь выступает особая пигментная группа,
содержащая химический элемент железо — гем. Гемоглобин человека является тетрамером,
то есть состоит из четырёх субъединиц.
У взрослого человека они представлены
полипептидными цепями α1, α2,
β1 и β2. Субъединицы соединены
друг с другом по принципу изологического тетраэдра. Основной вклад во взаимодействие субъединиц
вносят гидрофобные взаимодействия. И α, и β-цепи относятся к α-спиральному структурному классу, так как содержат исключительно α-спирали. Каждая цепь содержит восемь спиральных
участков, обозначаемых буквами A-H (От
N-конца к C-концу).
Гем представляет собой комплекс протопорфирина
IX, относящегося к классу порфириновых соединений, с атомом железа(II). Эта простетическая
группа нековалентно связана с гидрофобной
впадиной молекул гемоглобина и миоглобина.
Железо(II) характеризуется октаэдрической
координацией, то есть связывается
с шестью лигандами. Четыре из них
представлены атомами азота порфиринового кольца, лежащими в одной
плоскости. Две других координационных
позиции лежат на оси, перпендикулярной
плоскости порфирина. Одна из них занята
азотом остатка гистидина в 93 положении полипептидной цепи (участок
F). Связываемая гемоглобином молекула
кислорода координируется к железу с обратной
стороны и оказывается заключённой между
атомом железа и азотом ещё одного остатка
гистидина, располагающегося в 64 положении
цепи (участок E).
Всего в гемоглобине человека четыре
участка связывания кислорода (по одному
гему на каждую субъединицу), то есть одновременно
может связываться четыре молекулы. Гемоглобин
в легких при высоком парциальном давлении
кислорода соединяется с ним, образуя
оксигемоглобин. При этом кислород соединяется
с гемом, присоединяясь к железу гема на
6-ю координационную связь. На эту же связь
присоединяется и моноксид углерода, вступая
с кислородом в «конкурентную борьбу»
за связь с гемоглобином, образуя карбоксигемоглобин.
Связь моноксида углерода с гемоглобином
более прочная, чем с кислородом.
Поэтому часть гемоглобина, образующая
комплекс с моноксидом углерода, не участвует
в транспорте кислорода. В норме у человека
образуется 1,2 % карбоксигемоглобина. Повышение
его уровня характерно для гемолитических
процессов, в связи с этим уровень карбоксигемоглобина
является показателем гемолиза.
Для связывания кислорода с гемоглобином
характерна кооперативность: после присоединения первой молекулы
кислорода связывание последующих облегчается.
Гемоглобин является одним из основных
белков, которыми питаются малярийные плазмодии — возбудители малярии, и в эндемичных по малярии районах земного
шара весьма распространены наследственные
аномалии строения гемоглобина, затрудняющие
малярийным плазмодиям питание этим белком
и проникновение в эритроцит. В частности,
к таким имеющим эволюционно-приспособительное
значение мутациям относится аномалия
гемоглобина, приводящая к серповидно-клеточной
анемии. Однако, к несчастью, эти аномалии (как
и аномалии строения гемоглобина, не имеющие
явно приспособительного значения) сопровождаются
нарушением кислород-транспортирующей
функции гемоглобина, снижением устойчивости
эритроцитов к разрушению, анемией и другими негативными последствиями.
Аномалии строения гемоглобина называются гемоглобинопатиями.
Гемоглобин высоко токсичен при
попадании значительного его количества
из эритроцитов в плазму крови (что происходит при массивном
внутрисосудистом гемолизе, геморрагическом шоке, гемолитических
анемиях, переливании несовместимой крови и
других патологических состояниях). Токсичность
гемоглобина, находящегося вне эритроцитов,
в свободном состоянии в плазме крови,
проявляется тканевой гипоксией — ухудшением кислородного снабжения
тканей, перегрузкой организма продуктами
разрушения гемоглобина — железом, билирубином, порфиринами с развитием желтухи или острой порфирии, закупоркой почечных
канальцев крупными молекулами гемоглобина
с развитием некроза почечных канальцев
и острой почечной
недостаточности.
Ввиду высокой токсичности свободного гемоглобина в организме
существуют специальные системы для его
связывания и обезвреживания. В частности,
одним из компонентов системы обезвреживания
гемоглобина является особый плазменный
белок гаптоглобин, специфически связывающий свободный
глобин и глобин в составе гемоглобина.
Комплекс гаптоглобина и глобина (или
гемоглобина) затем захватывается селезёнкой и макрофагами тканевой ретикуло-эндотелиальной
системы и обезвреживается.
Другой частью гемоглобинообезвреживающей системы является белок гемопексин, специфически связывающий свободный
гем и гем в составе гемоглобина. Комплекс
гема (или гемоглобина) и гемопексина затем
захватывается печенью, гем отщепляется и используется для синтеза билирубина и других желчных пигментов, или выпускается в рециркуляцию в комплексе
с трансферрином для повторного использования костным
мозгом в процессе эритропоэза.
Гемоглобин
при заболеваниях крови
Дефицит гемоглобина
может быть вызван, во-первых, уменьшением
количества молекул самого гемоглобина
(см. анемия), во-вторых, из-за уменьшенной способности
каждой молекулы связать кислород при
том же самом парциальном давлении кислорода.
Гипоксемия — это уменьшение парциального давления
кислорода в крови, её следует отличать
от дефицита гемоглобина. Хотя и гипоксемия,
и дефицит гемоглобина являются причинами гипоксии.
Прочие причины низкого
гемоглобина разнообразны: кровопотеря,
пищевой дефицит, болезни костного
мозга, химиотерапия, отказ почек, атипичный гемоглобин.
Повышенное содержание
гемоглобина в крови связано
с увеличением количества или
размеров эритроцитов, что наблюдается
также при поликизэмии (англ.)русск.. Это повышение может быть вызвано: врожденной
болезнью сердца, лёгочным фиброзом, слишком
большим количеством эритропоэтина.
Миоглобин – дыхательный белок сердечной и скелетной
мускулатуры. Он состоит из единственной
полипептидной цепочки, содержащей 153
аминокислоты и соединенный с гемпростетической
группой. Основной функцией миоглобина
является транспортировка кислорода через
клетку и регуляция его содержания в мышце
для осуществления сложных биохимических
процессов, лежащих в основе клеточного
дыхания. Он содержит0,34% железа. Миоглобин
депонирует кислород во время сокращения
мышц, а при их поражении он может попадать
в кровь и выделяться с мочой.
Железосодержащие ферменты
и негеминовое железо клетки находится главным образом
в митохондриях.
Наиболее изученными
и важными для организма ферментами являются цитохромы, каталаза и пероксидаза.
Цитохромы делятся на 4 группы в зависимости отстроения
геминовой группы:
n А – цитохромы с гем – группой,
соединяющей формилпорфин
n В – цитохромы с протогем – группой
n С – цигохромы с замещенной
мезогем – группой
n Д – цитохромы с гем – группой, соединяющей дегидропорфин.
В организме человека содержатся следующие
цитохромы
а1, аз, в, в5, с, с1, Р450. Они представляют собой липидные комплексы гемопротеинов
и прочно связаны с мембраной митохондрии.
Однако, цитохромы в5 и Р450 находятся в
эндоплазматическом ретикулюме, а микросомы
содержат НАДН- цитохром С – редуктазу.
Существует мнение, что митохондриальное
дыхание необходимо для процессов дифференцировки
тканей, а внемитохондриальное играет
важную роль в процессах роста и дыхания
клетки. Основной биологической ролью
большинства цитохромов является участие
в перенос еэлектронов, лежащих в основе
процессов терминального окисления в
тканях.
Цитохромоксидаза является конечным ферментоммитохондриального
транспорта электронов – электронотранспортнойцепочки,
ответственным за образование АТФ при
окислительном фосфолировании в митохондриях.
Показана тесная зависимостьмежду содержанием
этого фермента в тканях и утилизацией
имикислорода.
Каталаза, как и цитохромоксидаза, состоит из
единственной полипептидной цепочки,
соединенной с гем – группой.Она является
одним из важнейших ферментов, предохраняющих
эритроциты от окислительного гемолиза.
Каталаза выполняет двойную функцию в
зависимости от концентрации перекиси
водорода в клетке. При высокой концентрации
перекиси водорода фермент катализирует
реакцию ее разложения, а при низкой – и
в присутствии донора водорода (метанол,
этанол и др.) становится преобладающей
пероксидазная активность каталазы.
Пероксидаза содержится преимущественно в лейкоцитах
и слизистой тонкого кишечника у человека.
Она также обладает защитной ролью, предохраняя
клетки от их разрушения перекисными соединениями.
Миелопероксидаза – железосодержащий
геминовый фермент, находящийся в азурофильных
гранулах нейтрофильных лейкоцитов и
освобождается в фагоцитирующие вакуол
в течение лизиса гранул.
Активированное этим ферментом разрушение
белка клеточной стенки бактерий
является смертельным для микроорганизма,
аактивированное им йодинирование
частиц относится к бактерицидной функции лейкоцитов.
.
К железосодержащим относятся и флавопротеиновые ферменты, в которых железо не включено в геминовую
группу и необходимо только для реакций
переноса.Наиболее изученной является сукцинатдегидрогеназа,
которая наиболее активна в цикле трикарбоновых
кислот. Митохондриальные мембраны свободно
проницаемы для субстрата фермента.
Негеминовое железо, локализующееся главнымобразом
в митохондриях клетки, играет существенную
роль в дыхании клетки, участвуя в окислительном
фосфолировании и транспорте
электронов при терминальном окислении,
в цикле трикарбоновых
кислот.
Ферритин и гемосидерин
– запасные соединения железа в клетке,
находящиеся главным образом вретикулоэндотелиальной
системе печени, селезенки и костногомозга.
Приблизительно одна треть резервного
железа организмачеловека, преимущественно
в виде ферритина, падает на долюпечени.
Запасы железа могут быть при необходимости
мобилизованы для нужд организма и предохраняют
его от токсичного действия свободно циркулирующего
железа.
Известно, что гепатоциты и купферовские клетки печени участвуют
в создании резервного железа, причем
в нормальной печени большая часть пегом
и нового железа обнаружена в гепатоцитах
в виде ферритина. При парентеральном
введении железа как гепатоциты, так и
кунферовские клетки печениаккумулируют
большое количество дополнительного ферритина,
хотя последние имеют тенденцию запасать
относительно больше излишнего негеминового
железа в виде гемосидерина.
Положение таких макромолекул как миоглобин (Мв) и гемоглобин (Нв) в обсуждаемой проблеме неоднозначно. С одной стороны, их взаимодействие с ксенобиотиками можно квалифицировать как неферментативные процессы. С другой стороны, если Нв катализирует НАДФН-зависимое окисление анилина и его производных, то такую реакцию можно отнести к ферментативной. Отметим, что наблюдаемое явление не является исключением в биохимии чужеродных соединений. Например, очищенный сывороточный альбумин человека катализирует гидролитическое расщепление эфиров, включая ацетилсалициловую кислоту. Скорость такой реакции не меняется при использовании ингибиторов холинэстеразы.
Следовательно все перечисленные белки, скорее всего, можно отнести к ферментомиметикам.
По своей структуре Мв и Нв относятся к гемопротеинам и выполняют главную физиологическую функцию — транспорт кислорода. Если Мв состоит из одной полипептидной цепи и гема, то Нв представлен двумя а- и двумя Р-цепочками.
В отличие от CYP, у которого пятое координационное положение порфирина занято цистеином, в молекулах Мв и Нв, также как у пероксидазы и каталазы, содержится остаток гистидина. Для мутантных Нв отмечена замена гистидина на тирозин.
Если пероксидаза, каталаза и CYP450 в функционирующем состоянии содержат гемин, то Мв и Нв — гем. В отсутствие кислорода они называются дезоксигемоглобином и дезоксимиоглобином, а в связанном с кислородом состоянии оксигемоглобином (Нв02) и оксимиоглобином (Мв02). Кислород в Нв02 в определенных условиях может замещаться такими нейтральными лигандами как СО (карбоксигемоглобин) или N0.
Все нейтральные лиганды связываются только с гемовой частью молекулы Нв. В тоже время белковая часть обеспечивает обратимое, без окисления железа (Fe2+—? Fe3+), связывание кислорода. Она также способствует регулированию этого процесса и освобождению кислорода.
В некоторых случаях Мв и Нв могут превращаться в гемопротеины, содержащие железо в трехвалентном состоянии, т. е. окисляться. Окисленный Нв называют метгемоглобином (Met Нв), а нарушение — метгемоглобинемией.
Возможны, по крайней мере, три причины, обусловливающие образование Met Нв в эритроцитах:
1. Если в эритроцит попадает ксенобиотик, то в случае недостатка глутатиона (понижение скорости синтеза или нехватка глутатионпероксидазы) образуется перекись водорода, повреждающая Нв.
2. Самопроизвольное (автоокисление) Нв в процессе транспорта кислорода. Так ежедневно около 0,5 % Нв превращается в Met Нв. Предотвращает этот процесс гемоглобин-редуктаза. Аналогичную функцию выполняет система, использующая в качестве кофактора НАДФН.
3. Врожденные аномалии Нв. Их насчитывают пять и они характеризуются тем, что у каждого из них в области гемового кармана имеется замена аминокислоты, что создает предпосылку для процесса Fe2+ —? Fe3+.
Метгемоглобинемия может быть обусловлена и редкой врожденной недостаточностью метгемоглобин-редуктазы. В этом случае 25—40 % всего Нв может находиться в виде Met Нв, что сопровождается цианозом.
Представленные факты отражают только некоторые физико-химические свойства и функциональное состояние Мв и Нв, но они не раскрывают сути их действия в качестве ферментов окисляющих лекарства. В настоящее время выделяют несколько типов реакций в которых Мв и Нв могут генерировать активные формы кислорода: 1) автоокисление; 2) пероксидазные реакции; 3) монооксигеназные реакции; 4) реакции соокисления. Понятно, что процессы 2—4 носят несколько условное название.
– Читать далее “Автоокисление гемоглобина и миоглобина. Пероксидазные реакции гемоглобина”
Оглавление темы “Метаболизм лекарств”:
1. Взаимодействия лекарств в клетке. Реакционная способность лекарств
2. Окисление лекарств. Железопорфириновые ферменты
3. Механизм действия пероксидаз. Катализ лекарственных препаратов
4. Каталазы клеток. Функции каталаз клеток
5. Ферменты гемоглобина и миоглобина. Свойства гемоглобина в эритроцитах
6. Автоокисление гемоглобина и миоглобина. Пероксидазные реакции гемоглобина
7. Гемоглобин и перекись водорода. Ферменты крови
8. Гемоглобин как терминальная оксидаза. Соокисление лекарственных препаратов
9. Органические гидроперекиси. Простагландины в метаболизме лекарств
10. Соокисление ксенобиотиков. Метаболиты окисления ксенобиотиков
Цифры напротив символа Hb, или гемоглобина, в бланке с результатами общего анализа крови могут раскрыть врачу причины низкого давления, головокружения, судорог ног пациента, а также оповестить о надвигающихся серьезных угрозах. Своевременное выявление отклонений и приведение концентрации гемоглобина в норму позволит избежать серьезных проблем со здоровьем. Речь идет о снижении рисков инфарктов и инсультов у людей в возрасте, патологий развития детей, ухудшения состояния матери и плода во время беременности.
Что такое гемоглобин и каковы его функции
Гемоглобин (Hb) — сложный железосодержащий белок, содержащийся в эритроцитах (красных кровяных тельцах) крови и частично присутствующий в свободном виде в плазме. Именно он осуществляет перенос кислорода от легких к клеткам и углекислого газа — в обратном направлении. Если говорить образно, то эритроцит — это своеобразное грузовое судно, курсирующее по кровяному руслу, а молекулы гемоглобина — контейнеры, в которых транспортируется кислород и углекислый газ. В норме один эритроцит вмещает порядка 400 млн молекул гемоглобина.
Участие в газообмене — важнейшая, но не единственная функция «кровяных шаров» (от греч. haima — «кровь» + лат. globus — «шар»). Благодаря своим уникальным химическим свойствам гемоглобин является ключевым элементом буферной системы крови, поддерживающим кислотно-щелочной баланс в организме. Hb связывает и выводит на клеточном уровне кислые соединения (препятствует ацидозу — закислению тканей и крови). А в легких, куда он поступает в форме карбгемоглобина (HbCO2), за счет синтеза углекислоты предотвращает противоположный процесс — защелачивание крови, или алкалоз[1].
Производная Hb — метгемоглобин (HbOH) — обладает еще одним полезным свойством: прочно связывать синильную кислоту и другие токсичные вещества. Таким образом, железосодержащий белок принимает удар на себя и снижает степень отравления организма[2].
Итак, гемоглобин крайне важный элемент жизнедеятельности и патологическое уменьшение его концентрации (анемия или малокровие) может спровоцировать в лучшем случае ломкость ногтей и волос, сухость и шелушение кожи, мышечные судороги, тошноту и рвоту, головокружение. Острая же форма анемии вызывает кислородное голодание клеток, приводящее к обморокам, галлюцинациям и фатальным последствиям — гипоксии мозга, атрофии нервных клеток, параличу дыхательной системы.
Как должно быть в норме
Уровень гемоглобина в нашей крови может несколько увеличиваться и уменьшаться по естественным причинам. Обновление гемоглобина связано с жизненным циклом эритроцита, к которому он прикреплен. Так, примерно каждые 120 дней часть молекул гемоглобина вместе с эритроцитами отправляется в печень — на расщепление и после вновь синтезируется, присоединяясь к свободному эритроциту[3].
Количество гемоглобина зависит от возраста и пола, меняется в процессе вынашивания и рождения ребенка[4].
На гемоглобин также оказывают влияние специфические условия труда или проживания (например, повышенные показатели бывают у пилотов и жителей гористой местности), приверженность вегетарианству и донорство (эти факторы, напротив, снижают гемоглобин)[5].
Согласно рекомендациям ВОЗ[6], нормой гемоглобина считается:
- для детей от полугода до 5 лет — 110 г/л и выше;
- для детей 5–11 лет — 115 г/л и больше;
- для детей 12–14 лет, а также девушек и женщин (15 лет и старше) — 120 г/л и выше;
- для мужчин (15 лет и старше) — 130–160 г/л.
Беременным женщинам, обеспечивающим минералами (в том числе железом) себя и малыша, важно следить, чтобы уровень гемоглобина не падал ниже 110 г/л. Отметим, что, по данным ВОЗ, железодефицитная анемия (ЖДА) диагностируется у 38,2% беременных на планете[7]. Дефицит молекул гемоглобина может возникнуть после 20-й недели «интересного положения»: из-за увеличения объема циркулирующей крови, растущих потребностей плода, уменьшения поступления и всасывания железа вследствие токсикоза и расстройств ЖКТ. В это время женщину может мучить слабость, головокружение, одышка даже при непродолжительной ходьбе, судороги нижних конечностей. Опасное следствие острых форм ЖДА — преждевременные роды, задержки в развитии плода.
Кстати, необычные вкусовые запросы беременных (вплоть до анекдотичных, таких как салат из жареной клубники и селедки) порой тоже связаны с потребностью в железе для синтеза гемоглобина. Роды, сопровождающиеся потерей крови, ведут к дополнительному понижению гемоглобина. В целом от зачатия до появления ребенка на свет организм женщины утрачивает порядка 700 мг железа, еще 200 мг — за период лактации[8]. На восстановление запасов требуется не менее трех лет.
Виды анализов на гемоглобин
Подсчет числа молекул гемоглобина производится при общем анализе крови. Помимо количества белка (строка Hb), в бланке анализа могут указать MCH/MCHC, что соответствует среднему содержанию/концентрации гемоглобина в эритроците. Это уточнение позволяет подсчитать полезный железопротеин и исключить из расчета аномальные, нестабильные формы гемоглобина, не способные переносить кислород.
Для измерения гемоглобина во внелабораторных условиях — в машинах скорой помощи или при проведении профилактических выездных осмотров — применяются специальные гемоглобинометры. Это портативные приборы, в которые помещается кровь с реагентом для фотометрического автоматического определения количества гемоглобина.
Для массового тестирования на анемию в странах третьего мира ВОЗ разработала малозатратный колорометрический метод исследования. При колориметрии каплю крови наносят на специальную хроматографическую бумагу и сопоставляют ее со шкалой цветов, соответствующих разным показателям гемоглобина с шагом 20 г/л[9].
Уровень гликированного гемоглобина определяется и при биохимическом анализе венозной крови. Цель исследования в данном случае — определение глюкозы в крови, которая образует прочное соединение с гемоглобином и лишает его возможности транспортировать кислород. Показатель важен для диагностики сахарного диабета и оценки эффективности его лечения.
Чем опасен повышенный гемоглобин в крови
Высокий гемоглобин может быть вызван объективной нехваткой кислорода, стимулирующей организм на увеличенное производство этого белка крови. Подобная патология часто фиксируется у экипажей воздушных судов и часто летающих пассажиров, жителей высокогорья, альпинистов, горнолыжников. В силу большей потребности в кислороде повышенный уровень гемоглобина свойственен профессиональным спортсменам, преимущественно лыжникам, легкоатлетам, борцам, тяжелоатлетам. Это физиологический механизм компенсации, не вызывающий никаких медицинских опасений (кавказское долголетие — яркий тому пример).
Повысить гемоглобин может и пагубная привычка: во время курения человек вдыхает меньше кислорода, чем требуется, и организм реагирует на это выработкой дополнительного гемоглобина.
К сожалению, повышенный гемоглобин может указывать и на патологии системы кроветворения: эритроцитоз, рак крови, обезвоживание организма, порок сердца и легочно-сердечную недостаточность, а также на непроходимость кишечника[10].
Увеличенное количество гликированного гемоглобина отмечается при сахарном диабете: часть молекул Hb «перетягивает» на себя глюкозу, и для нормального дыхания требуются добавочные кислородные «контейнеры»[11].
Повышенный свободный гемоглобин в плазме фиксируется и при ожоговых поражениях вследствие разрушения эритроцитов с высвобождением из них гемоглобина[12].
Опасность высокого гемоглобина (+20 г/л от нормы и более) заключается в сгущении и увеличении вязкости крови, приводящему к образованию тромбов. Тромбы, в свою очередь, могут вызвать инсульт, инфаркт, кровотечение в ЖКТ или венозный тромбоз[13].
Гемоглобин ниже нормы: что это значит и к чему приводит
Железо — один из самых распространенных и легко добываемых химических элементов на Земле. При этом, как ни парадоксально, от дефицита железа в организме страдает больше людей, чем от какого-либо другого нарушения здоровья[14]. В группе риска население из низких социальных слоев, не получающее достаточного количества железа из продуктов питания, женщины репродуктивного возраста и дети, то есть люди, у которых «приход» элемента меньше «расхода».
Причиной низкого уровня гемоглобина (минус 20 г/л от нормы и более) зачастую являются скудное или несбалансированное питание — недостаточное поступление железа и меди, витаминов A, С и группы B или употребление железосодержащей пищи совместно с цинком, магнием, хромом или кальцием, которые не позволяют Fe усваиваться[15].
Низкие показатели могут наблюдаться у вегетарианцев, т.к. негемовое железо из растительной пищи усваивается намного хуже, чем гемовое, источником которого служат продукты животного происхождения[16].
Смежная причина — наличие кишечных паразитов, которые перехватывают поступающие микроэлементы и витамины. Усвоению железа могут также мешать проблемы с желудочно-кишечным трактом.
Заметное снижение уровня гемоглобина сопровождает кровопотери, вызванные ранениями, оперативным вмешательством, менструацией, кровотечениями, возникающими во время родов и абортов, а также при донации крови и ее компонентов.
На уровень гемоглобина влияют и скрытые кровопотери при патологии ЖКТ (язвы желудка и ДКП), варикозе, миомах и кистах органов женской половой системы, кровоточивость десен.
Причины снижения гемоглобина, возникающие во время беременности и лактации, а также осложнения, к которым они могут привести, мы рассмотрели выше. Длительный железодефицит у мужчин, детей и небеременных женщин имеют сходную симптоматику: ухудшение состояния кожи, ногтей и волос, головокружение, обмороки, онемение рук и ног, беспричинная слабость.
Кислородное голодание вследствие недостатка гемоглобина может привести к ухудшению памяти, замедлению нервных реакций, в запущенной форме — к атрофии клеток мозга и других органов и систем организма.
Усиленное кровообращение (более частый прогон гемоглобина от легких к тканям и обратно) чревато проблемами с сердцем и сосудами: кардиомиопатией и развитием сердечной недостаточности.
Низкий гемоглобин негативно отражается на буферной функции: это значит, что закисление крови подрывает иммунную защиту организма, снижает сопротивляемость простудным и инфекционным заболеваниям.
Наиболее уязвимы перед анемией дети и подростки. Острый дефицит жизненно важного минерала может сказаться на их умственном и физическом развитии[17].
Гемоглобин — незаменимый участник жизнедеятельности, на который возложены важнейшие функции: перенос кислорода и углекислого газа, сохранение кислотно-щелочного баланса, противостояние ядам. Еще одна функция — сигнальная — помогает по отклонению уровня гемоглобина от нормы выявить риски развития патологий и принять контрмеры. Таким образом, контроль и оперативная коррекция уровня гемоглобина — не прихоть врачей, а действенный способ сохранить здоровье.