Гемоглобин это белок имеющий четвертичную структуру

Строение гемоглобина влияет на его способность присоединять кислород, он содержит красный пигмент гем с железом и белок глобин. Они соединяются в субъединицы, а потом четыре из них скрепляются в один комплекс. Каждый гем с глобином могут переносить кислород и забирать из тканей углекислый газ.

Биологическая роль гемоглобина состоит в обеспечении тканевого дыхания, он также регулирует кислотность крови, связывает токсины. Нормальными формами считается оксигемоглобин (соединение с кислородом), дезоксигемоглобин (углекислота вместо кислорода). В норме в крови есть и немного окисленной формы (метгемоглобин), но при повышении ее уровня нарушается способность гемоглобина обеспечивать ткани кислородом.

Строение гемоглобина и его структура

Гемоглобин имеет в структуре две части – белок глобин и небелковый гем, строение молекулы позволяет ему присоединять и отдавать кислород, воду и углекислый газ. Гем относится к пигментам, то есть красящим веществам. Он придает крови алый цвет. Внутри гема есть железо. Гемоглобин содержит 4 гема, каждый со всех сторон обвит цепочкой аминокислот белка глобина. Эти 4 субъединицы позволяют связывать 4 молекулы кислорода из воздуха в легких.

Эритроциты, состоящие на 95% из гемоглобина, захватывают кислородные молекулы и переносят его к клеткам организма. Гемоглобин отдает кислород, а взамен забирает воду и углекислый газ, которые выделяются также через легкие. Соединение гемоглобина с кислородом называется оксигемоглобин, а с углекислотой – дезоксигемоглобин. Все они в норме есть в эритроцитах.

Если гемоглобин соединяется с угарным газом, то блокируются все 4 части молекулы, в результате она теряет способность соединяться с кислородом. Если есть отравление азотом или цианидами, то железо становится из двухвалентного (нормального) трехвалентным. Это тоже нарушает перенос кислородных молекул, образуется метгемоглобин. Подобная реакция бывает и при отравлении некоторыми медикаментами, наследственных болезнях.

Виды

Все виды гемоглобина делятся на нормальные (физиологические) и с нарушенной структурой (патологические). Для их обозначения используют латинские буквы и сокращение Hb (haemoglobinum).

Нормальные формы

В норме можно найти в крови:

  • зрелый гемоглобин HbA, его у взрослого 95-98%, а у новорожденного 80%;
  • фетальный гемоглобин HbF (фетус означает плод) образуется со 2 месяца беременности у плода, циркулирует до рождения, разрушается в первую неделю жизни, отличается большей способностью захватывать кислород;
  • эмбриональный HbE образуется у плода до 2 месяца внутриутробного развития.

В зависимости от того, что присоединил гемоглобин, выделены формы:

  • HbО2 – соединение с кислородом (оксигемоглобин);
  • HbСО2 – гемоглобин с углекислым газом, он называется дезоксигемоглобин;
  • HbMet – метгемоглобин с окисленным железом, его количество в норме допускается до 3%.

Патологические

Патологических гемоглобинов известно более 300 форм. Наиболее часто находят:

  • HbS – гемоглобин при серповидно-клеточной анемии;
  • HbCO – карбоксигемоглобин, образующийся при отравлении угарным газом;
  • HbA1С – гликозилированный гемоглобин, его уровень возрастает при сахарном диабете.

Железо входит в состав гемоглобина крови?

Ионы металла железа входят в состав гемоглобина и находятся в центре каждой из 4 субъединиц. У них есть 4 связи постоянные и две свободные валентности, одна из них соединена с белком, а ко второй может прикрепиться кислород или вода, азот, углекислота.

Небелковая часть гемоглобина

Гем – это небелковая часть гемоглобина, составляющая 4% от его массы. По химическим свойствам он является пигментом красного цвета. Молекула гемоглобина содержит ионы железа двухвалентного, при окислении оно переходит в трехвалентное, а гем – в гематин, гемоглобин – в метгемоглобин. Перенос кислорода при этом нарушается.

Провоцируют потерю способности к транспортировке молекул свободные радикалы. Они образуются при обменных нарушениях, сахарном диабете, применении некоторых медикаментов (Парацетамол, сульфаниламиды), попадании нитратов из воды и продуктов. Препятствуют окислению гема витамины С, А, Е и микроэлемент селен. Они относятся к системе антиоксидантной защиты организма. Больше всего их содержится в таких продуктах:

  • болгарском перце, черной смородине, цитрусовых, зеленом горошке (витамин С);
  • говяжьей печени, молоке, твороге, моркови, шпинате (витамин А и провитамин каротин);
  • растительном масле, зародышах пшеницы, орехах (витамин Е);
  • яйцах, кукурузе, чечевице, миндале, бразильских орехах (селен).

Биологическая роль гемоглобина

Основная биологическая роль гемоглобина – это обеспечение тканевого дыхания, переноса кислорода для образования энергии и удаления углекислого газа. При этом первая его функция основная для организма, так как без гемоглобина кислородное обеспечение невозможно. Для выведения углекислоты есть и другие пути – 80% ее просто растворяется в крови и только 20% переносит гемоглобин.

Нарушение этих процессов происходит при снижении абсолютного числа гемоглобина или потери его активности. Чтобы проверить достаточность питания клеток кислородом, назначается общий анализ крови, а последствия нехватки показывает биохимия:

  • напряжение кислорода;
  • кислородная емкость;
  • артерио-венозная разница по кислороду;
  • насыщение гемоглобина кислородом.

Какое число гемов в составе молекулы гемоглобина

Каждая молекула гемоглобина содержит 4 единицы гема. Они образуются из аминокислоты глицина и органической янтарной кислоты. Первый компонент (глицин) содержатся в мясных и рыбных продуктах (говядина, курица, тунец, окунь, щука, скумбрия). Источником янтарной кислоты может стать:

  • кефир, простокваша, йогурт, творог;
  • крыжовник, вишня, яблоки;
  • семена и масло подсолнечника;
  • ржаной хлеб.

Физиологическая роль гемоглобина

Физиологическая роль гемоглобина не ограничивается только процессом тканевого дыхания, он также:

  • поддерживает равновесие между кислотами и щелочами;
  • выводит из клеток кислоту, предупреждая их закисление, снижающее иммунную реакцию;
  • тормозит защелачивание крови в легких;
  • связывает токсические соединения (нитраты, углекислый газ, сероводород, цианиды), но при их высокой концентрации возникает кислородное голодание или даже смерть.

Гемоглобин: клиническое значение

При снижении нормальных форм гемоглобина в крови ставят диагноз анемии, клиническое значение имеют показатели ниже 100 г/л при норме 120-140 г/л для женщин и 135-160 г/л для мужчин. Для детей результат рассматривают в зависимости от возраста – нижняя граница может быть от 90 единиц для грудничков и 105-115 для ребенка в 7-12 лет.

Симптоматика сниженного гемоглобина в крови включает признаки дефицита кислорода: общая и мышечная слабость, одышка, частый пульс, быстрая утомляемость, головная боль, головокружение, обморочные состояния. Анализ крови на эритроциты и гемоглобин покажет их нехватку, но не дает возможности определить причину. Поэтому требуется обследование: тесты на ферритин, трансферрин, железо и способность к его связыванию.

Реже обнаруживают гемоглобин выше нормы, это состояние называется полиглобулией и бывает при опухолевом процессе, длительной дыхательной и сердечной недостаточности. Для высоких показателей типично покраснение кожи, синева в носогубном треугольнике, головные боли, снижение зрения, тяжесть в правом подреберье.

Миоглобин и гемоглобин – отличия

Миоглобин и гемоглобин похожи, но первый находится в мышечной ткани, в отличие от гемоглобина, циркулирующего в крови. Он способен присоединять и временно удерживать кислород, перемещать его внутри клеток. При недостаточном поступлении кислорода миоглобин временно устраняет его дефицит.

Молекула гемоглобина имеет сложную структуру, состоит из нескольких белковых цепей, а миоглобин имеет только одну цепочку. В норме миоглобина в крови нет, он появляется только при разрушении мышечной ткани. Этим признаком пользуются при постановке диагноза инфаркта миокарда, так как в сердечной мышце содержится особый вид этого белкового комплекса. 

Частые вопросы по структуре гемоглобина

Какая валентность железа в гемоглобине? В норме железо двухвалентное, при окислении переходит в трехвалентное, что ухудшает перенос кислорода.

В чем особенность химического строения гемоглобина? Гемоглобин имеет четвертичную структуру, то есть белковые цепи и пигмент вначале соединены в комплексы (первичная структура), а потом эти четыре субъединицы скрепляются между собой.

Что такое нативный гемоглобин и какую он имеет структуру? Нативный гемоглобин – это нормальный, не поврежденный, в его структуре есть гем и глобин, соединенные в 4 комплекса.

Сколько атомов железа в молекуле гемоглобина? В составе гемоглобина 4 гема с железом, поэтому в одной молекуле содержится 4 атома этого микроэлемента.

Строение гемоглобина позволяет ему присоединить кислород, переносить его к клеткам, забирать углекислый газ. При снижении возникает анемия с симптомами кислородного голодания.

Источник

Àâòîð òåêñòà – Àíèñèìîâà Åëåíà Ñåðãååâíà.
Àâòîðñêèå ïðàâà çàùèùåíû. Ïðîäàâàòü òåêñò íåëüçÿ.
Êóðñèâ íå çóáðèòü.

Çàìå÷àíèÿ ìîæíî ïðèñûëàòü ïî ïî÷òå: exam_bch@mail.ru
https://vk.com/bch_5

Ïàðàãðàô ó÷åáíèêà ïî áèîõèìèè 59:
«×ÅÒÂÅÐÒÈ×ÍÀß ÑÒÐÓÊÒÓÐÀ ÁÅËÊλ.

(Ñì. ñíà÷àëà ï.57 è 58, çàòåì ï.6)

Ñîäåðæàíèå ïàðàãðàôà 59:

59. 1. ×åòâåðòè÷íàÿ ñòðóêòóðà áåëêîâ.
59. 2. Ñâÿçè â ÷åòâåðòè÷íîé ñòðóêòóðå.
59. 2. Ïîëîæèòåëüíàÿ è îòðèöàòåëüíàÿ êîîïåðàòèâíîñòü â îëèãîìåðàõ.
59. 2. 1. Ïðèìåð ïîëîæèòåëüíîé êîîïåðàòèâíîñòè.
59. 2 .2. Ïðèìåð îòðèöàòåëüíîé êîîïåðàòèâíîñòè.
59. 3. Îëèãîìåðíûå áåëêè è ïîëèáåëêîâûå êîìïëåêñû (ïîëèôåðìåíòíûå êîìïëåêñû).

59. 1. ×åòâåðòè÷íàÿ ñòðóêòóðà áåëêîâ.

Ãëîáóëû (ñì. ï.58) è ôèáðèëëû, èìåþùèå òðåòè÷íóþ ñòðóêòóðó,
ìîãóò ñîåäèíÿòüñÿ (íåêîâàëåíòíî îáû÷íî),
îáðàçóÿ êîìïëåêñû.
Ýòî è åñòü ÷åòâåðòè÷íàÿ ñòðóêòóðà áåëêà.
Îïðåäåëåíèå:
×åòâåðòè÷íàÿ ñòðóêòóðà áåëêà –
ýòî ñîåäèíåíèå (êîìïëåêñ)
èç íåñêîëüêèõ îòäåëüíûõ ïîëèïåïòèäíûõ öåïåé (ÏÏÖ),
ó êàæäîé èç êîòîðûõ îáû÷íî åñòü òðåòè÷íàÿ ñòðóêòóðà.
Êðàòêî: ÷åòâåðòè÷íàÿ ñòðóêòóðà – ýòî êîìïëåêñ ãëîáóë. Èëè íèòåé-ôèáðèëë.

Òåðìèíû:
Ïðè íàëè÷èè ó áåëêà ÷åòâåðòè÷íîé ñòðóêòóðû
(à îíà íå ó âñåõ áåëêîâ åñòü, õàðàêòåðíà äëÿ ðåãóëèðóåìûõ áåëêîâ)
îòäåëüíóþ ÏÏÖ (ãëîáóëó, íàïðèìåð) íàçûâàþò ÑÓÁÚÅÄÈÍÈÖÅÉ
èëè ïðîòîìåðîì, èëè ìîíîìåðîì
(íî íå ïóòàéòå ýòè ìîíîìåðû
ñ ìîíîìåðàìè òèïà àìèíîêèñëîò â ÏÏÖ èëè ãëþêîçû â ãëèêîãåíå).

Êîìïëåêñ ñóáúåäèíèö íàçûâàþò ÎËÈÃÎÌÅÐÎÌ
(îëèãî- îçíà÷àåò íåñêîëüêî).

Îëèãîìåðû èç äâóõ ñóáúåäèíèö íàçûâàþò äèìåðàìè,
èç ÷åòûð¸õ – ÒÅÒÐÀÌÅÐÀÌÈ,
èç øåñòè – ãåêñàìåðàìè,
èç âîñüìè – îêòàìåðàìè.

Ïðèìåð îêòàìåðà – îêòàìåð ãèñòîíîâ,
íà êîòîðûé «íàìàòûâàåòñÿ» äóïëåêñ ÄÍÊ – ï.73 è 74.

Ïðèìåðû òåòðàìåðî⠖
ãåìîãëîáèí è ïðîòåèíêèíàçà À
(â àññîöèèðîâàííîì âèäå – ï.6).

59. 2. Ñâÿçè â ÷åòâåðòè÷íîé ñòðóêòóðå.

Êàêèå ñâÿçè óäåðæèâàþò ñóáúåäèíèöû â êîìïëåêñå
è òåì ñàìûì ñòàáèëèçèðóþò ÷åòâåðòè÷íóþ ñòðóêòóðó (îëèãîìåð)? –

Òå æå ñàìûå, ÷òî è òðåòè÷íóþ,
êðîìå äèñóäüôèäíûõ –
êîâàëåíòíûå ñâÿçè íå õàðàêòåðíû äëÿ ÷åòâåðòè÷íîé ñòðóêòóðû,
ïîñêîëüêó âàæíî, ÷òîáû ñóáúåäèíèöû ìîãëè ñîåäèíÿòüñÿ è ðàçúåäèíÿòüñÿ.
Òå æå ñàìûå – òî åñòü èîííûå, âîäîðîäíûå è ò.ä.

59. 2. Ïîëîæèòåëüíàÿ è îòðèöàòåëüíàÿ êîîïåðàòèâíîñòü â îëèãîìåðàõ.

Ñóáúåäèíèöû ìîãóò âëèÿòü íà êîíôîðìàöèþ äðóãèõ ñóáúåäèíèö îëèãîìåðîâ
è çà ñ÷¸ò ýòîãî –
ìåíÿòü àêòèâíîñòü ñóáúåäèíèö –
àêòèâèðîâàòü èëè èíàêòèâèðîâàòü èõ.

Ýòî âëèÿíèå îäíèõ ñóáúåäèíèö íà àêòèâíîñòü äðóãèõ ñóáúåäèíèö îëèãîìåðà
íàçûâàåòñÿ ÊÎÎÏÅÐÀÒÈÂÍÎÑÒÜÞ.

Àêòèâàöèÿ ñóáúåäèíèöû äðóãîé ñóáúåäèíèöåé (ïðè ñâÿçûâàíèè ñ íåé)
íàçûâàåòñÿ ÏÎËÎÆÈÒÅËÜÍÎÉ êîîïåðàòèâíîñòüþ,
à èíàêòèâàöèÿ ñóáúåäèíèöû äðóãîé ñóáúåäèíèöåé
íàçûâàåòñÿ ÎÒÐÈÖÀÒÅËÜÍÎÉ êîîïåðàòèâíîñòüþ.

Ïðèìåðû. –
59. 2. 1. Ïðèìåð ïîëîæèòåëüíîé êîîïåðàòèâíîñòè.

Ìîëåêóëà ãåìîãëîáèíà ñîñòîèò èç ÷åòûð¸õ ñóáúåäèíèö,
òî ÿâëÿåòñÿ òåòðàìåðîì.

Ñóáúåäèíèöû ãåìîãëîáèíà àêòèâèðóþò äðóã äðóãà
(òî åñòü â òåòðàìåðå ãåìîãëîáèíà íàáëþäàåòñÿ ïîëîæèòåëüíàÿ êîîïåðàòèâíîñòü)
– áëàãîäàðÿ ýòîìó àêòèâíîñòü òåòðàìåðà â 400 ðàç âûøå,
÷åì àêòèâíîñòü îòäåëüíîé ñóáúåäèíèöû
èëè ÷åì àêòèâíîñòü ìîëåêóëû ìèîãëîáèíà, ó êîòîðîé åñòü òîëüêî îäíà ñóáúåäèíèöà.

(Ìèîãëîáèí – ýòî áåëîê ìûøö.
Îí òîæå ñâÿçûâàåò êèñëîðîä, êàê è ãåìîãëîáèí,
íî ãëîáóëû ìèîãëîáèíà íå îáðàçóþò îëèãîìåðû).

59. 2 .2. Ïðèìåð îòðèöàòåëüíîé êîîïåðàòèâíîñòè.

Åñòü ãðóïïà ôåðìåíòîâ, êîòîðûå êàòàëèçèðóþò ôîñôîðèëèðîâàíèå áåëêîâ
è íàçûâàþòñÿ ïðîòåèíêèíàçàìè.
Îäíà èç íèõ íàçûâàåòñÿ ïðîòåèíêèíàçîé À (ÏÊ À).

Ìîëåêóëà ïðîòåèíêèíàçû À (ñì. ï.6 è 95) òîæå ÿâëÿåòñÿ òåòðàìåðîì,
òî åñòü ñîñòîèò èç ÷åòûð¸õ ñóáúåäèíèö, êàê è ãåìîãëîáèí.

Äâå ñóáúåäèíèöû ÏÊ À
ñïîñîáíû êàòàëèçèðîâàòü ðåàêöèþ
(ôîñôîðèëèðîâàòü áåëêè)
è ïîýòîìó íàçûâàþòñÿ ÊÀÒÀËÈÒÈ×ÅÑÊÈÌÈ.

À äâå äðóãèå ñóáúåäèíèöû ïðîòåèíêèíàçû À
íå êàòàëèçèðóþò ðåàêöèè,
èõ ôóíêöèÿ – ðåãóëèðîâàòü àêòèâíîñòü êàòàëèòè÷åñêèõ,
ïîýòîìó îíè ýòè ñóáúåäèíèöû íàçûâàþòñÿ ÐÅÃÓËßÒÎÐÍÛÌÈ.

Êîãäà ðåãóëÿòîðíûå ñóáúåäèíèöû ñâÿçàíû ñ êàòàëèòè÷åñêèìè,
òî êàòàëèòè÷åñêèå íå ìîãóò ðàáîòàòü –
òàê êàê ðåãóëÿòîðíûå èõ èíàêòèâèðóþò
(òî åñòü ðåãóëÿòîðíûå ÿâëÿþòñÿ èíãèáèòîðàìè êàòàëèòè÷åñêèõ),
ïîýòîìó òåòðàìåð ïðîòåèíêèíàçû íå àêòèâåí.

Êîîïåðàòèâíîñòü â ïðîòåèíêèíàçå À îòðèöàòåëüíàÿ.

Êàòàëèòè÷åñêèå ñóáúåäèíèöû ìîãóò ðàáîòàòü òîëüêî òîãäà,
êîãäà ðåãóëÿòîðíûå îòñîåäèíÿþòñÿ îò íèõ.
Îòñîåäèíåíèå ðåãóëÿòîðíûõ îò êàòàëèòè÷åñêèõ
(è â èòîãå àêòèâàöèÿ ïðîòåèíêèíàçû À)
ïðîèñõîäèò òîãäà,
êîãäà ñ ðåãóëÿòîðíûìè ñóáúåäèíèöàìè ñâÿçûâàåòñÿ öÀÌÔ.
Ïîýòîìó öÀÌÔ ñ÷èòàåòñÿ àêòèâàòîðîì ïðîòåèíêèíàçû À.

Òàêèì îáðàçîì, ïðè ïîëîæèòåëüíîé êîîïåðàòèâíîñòè îëèãîìåðû àêòèâíåå ñóáúåäèíèö,
à ïðè îòðèöàòåëüíîé êîîïåðàòèâíîñòè îëèãîìåðû íå àêòèâíû.

59. 3. Îëèãîìåðíûå áåëêè
è ïîëèáåëêîâûå êîìïëåêñû (ïîëèôåðìåíòíûå êîìïëåêñû).

Îëèãîìåðíûå áåëêè – ýòî áåëêè, êîòîðûå îáðàçóþò îëèãîìåðû.
Î íèõ âûøå.
Íåêîòîðûå áåëêè îáðàçóþò êîìïëåêñû èç ìíîæåñòâà ÏÏÖ (îáû÷íî ãëîáóë).
Ýòî è åñòü ïîëèáåëêîâûå êîìïëåêñû.
Åñëè ýòî êîìïëåêñ ôåðìåíòîâ, òî îí íàçûâàåòñÿ ïîëèôåðìåíòíûì êîìïëåêñîì.

Ïðèìåð òàêîãî êîìïëåêñà – ïèðóâàò/äåãèäðîãåíàçíûé êîìïëåêñ (ÏÄÃ),
êàòàëèçèðóþùèé ïðåâðàùåíèå ïèðóâàòà â àöåòèëÊîÀ (ï.32, 20).
 ýòîì êîìïëåêñå îáúåäèíåíû ôåðìåíòû,
êîòîðûå êàòàëèçèðóþò ïîñëåäîâàòåëüíîñòü ðåàêöèé.

×òî äà¸ò îáúåäèíåíèå áåëêîâ â êîìïëåêñ? – ïîâûøåíèå ýôôåêòèâíîñòè ðàáîòû.
Ãëîáóëû îòäåëüíûõ ôåðìåíòîâ ïåðåäàþò äðóã äðóãó ìåòàáîëèòû, ðàáîòàÿ êàê êîíâåéåð.

Источник

ТЕМА БЕЛКИ

Белки – полимеры, мономерами которых являются аминокислоты.

Среди органических веществ белки занимают первое место по количеству и по значению. В организме человека встречаются 5 млн разнообразных белковых молекул, отличающихся не только друг от друга, но и от белков других организмов. Несмотря на такое разнообразие и сложность строения они построены всего из 20 различных аминокислот.

Строение аминокислоты:

В левой части молекулы расположены группаH2N–, которая обладает свойствами основания; справа – группа –COOH– кислотная, характерная для всех органических кислот. Следовательно, аминокислоты – амфотерные соединения, совмещающие свойства и кислоты и основания. Этим обусловлена их способность взаимодействовать друг с другом. Соединяясь, молекулы аминокислот образуют связи между углеродом кислотной и азотом основной групп. Такие связи называются ковалентными, а в данном случае – пептидными связями:

Соединение двух аминокислот в одну молекулу называется дипептидом, трех аминокислот – трипептидом и т. д., а соединение, состоящее из 20 и более аминокислотных остатков, – полипептидом.

Последовательность аминокислот в полипептидной цепи принято называть первичной структурой белка.

Однако молекула белка в виде цепи аминокислотных остатков, последовательно соединенных между собой пептидными связями, еще не способна выполнять специфические функции. Для этого необходима более высокая структурная организация. Путем образования водородных связей между остатками карбоксильных и аминогрупп разных аминокислот белковая молекула принимает вид спирали (α-структура) или складчатого слоя – «гармошки» (β-структура). Это вторичная структура белка. Но и ее часто недостаточно для приобретения характерной биологической активности.

Часто только молекула, обладающая третичной структурой, может выполнять роль катализатора или любую другую. Третичная структура образуется благодаря взаимодействию радикалов, в частности радикалов аминокислоты цистеина, которые содержат серу. Атомы серы двух аминокислот, находящихся на некотором расстоянии друг от друга в полипептидной цепи, соединяются, образуя так называемые дисульфидные, или S–S, связи. Благодаря этим взаимодействиям, а также другим, менее сильным связям, белковая спираль сворачивается и приобретает форму шарика, или глобулы. Способ укладки полипептидных спиралей в глобуле называют третичной структурой белка. Многие белки, обладающие третичной структурой, могут выполнять свою биологическую роль в клетке. Однако для осуществления некоторых функций организма требуется участие белков с еще более высоким уровнем организации.

Такую организацию называют четвертичной структурой. Присутствует не у всех белков. Она представляет собой функциональное объединение нескольких (двух, трех и более) молекул белка, обладающих третичной структурной организацией. Пример такого сложного белка – гемоглобин. Его молекула состоит из четырех связанных между собой молекул. Другим примером может служить гормон поджелудочной железы – инсулин, включающий два компонента. В состав четвертичной структуры некоторых белков включаются помимо белковых субъединиц и разнообразные небелковые компоненты. Тот же гемоглобин содержит сложное гетероциклическое соединение, в состав которого входит железо.

Строение белковой молекулы:

А – первичная;

Б – вторичная;

В – третичная;

Г – четвертичная структура

Строение молекулы гемоглобина

Гемоглобин – белок четвертичной структуры. В молекуле гемоглобина белковый компонент представлен белком глобином, небелковый компонент – гем. Глобин состоит из 4 субъединиц. Внутри каждой субъединицы имеется гидрофобный «карман», в котором располагается гем. Содержащийся в геме атом железа связывает кислород.

Свойства белка

Белки, как и другие неорганические и органические соединения, обладают рядом физико-химических свойств:

1. Белки – преимущественно водорастворимые молекулы и, следовательно, могут проявлять свою функциональную активность только в водных растворах.

2. Белковые молекулы несут большой поверхностный заряд. Это определяет целый ряд электрохимических эффектов, например изменение проницаемости мембран каталитической активности и других функций.

3. Белки термолабильны, то есть проявляют свою активность в узких температурных рамках.

Источник

Общий рейтинг статьи/Оценить статью

[Всего голосов: 3 Общая оценка статьи: 5]

Гемоглобин – один из самых важных показателей крови. Из школьного курса биологии мы знаем о том, что роль гемоглобина заключается в транспорте кислорода и углекислого газа. А еще в гемоглобине содержится железо. Помните, как нам в детстве мамы и бабушки настойчиво рекомендовали кушать “железные” яблочки. И все это в рамках борьбы с дефицитом гемоглобина. Кстати, польза яблок в этом вопросе слегка преувеличена, но об этом чуть позже. Гемоглобин – один из самых хорошо изученных белков. И поэтому нам есть что рассказать о нем. Давайте узнаем, для чего нужен гемоглобин, почему его количество может быть выше или ниже нормы, и как с этим бороться.

Строение гемоглобина

Гемоглобин – это сложный белок. Даже само слово “гемоглобин”, если внимательно присмотреться, сложное. Оно состоит из двух частей – глобина (белковый компонент) и гема (небелковая часть молекулы).

Если рассматривать гемоглобин с точки зрения популярности – то это самая настоящая классика жанра. Откройте любой учебник в разделе “белки”.  В 99 случаях из 100, в качестве примера четвертичной структуры белка будет молекула гемоглобина. А рядом картинка такого плана:

В состав гемоглобина входит четыре молекулы гема, каждая из которых буквально обвита белковой цепью. Внутри гема есть один атом железа. Эта структура является пигментом, который окрашивает кровь в привычный нам цвет. Именно за счет гемоглобина наша кровь красная.

Железо в гемоглобине двухвалентное. Не хотелось бы усложнять статью химией, но это важный момент, к которому мы еще вернемся.

Гемоглобина в эритроците довольно много. Около 400 млн молекул в одной клетке. Он занимает практически 95% сухого остатка эритроцита.

Синтез гемоглобина

Синтез гемоглобина происходит в печени, костном мозге, кишечнике и почках. Важную роль в этом процессе играет железо. Часть его организм использует повторно. То есть при распаде гемоглобина большая часть железа остается в организме и идет на построение новых молекул гемоглобина. Немного железа поступает в организм с пищей. Таким образом происходит обновление этого макроэлемента.

Люди интересуются – можно ли насытить организм железом впрок? Нет, даже если вы принимаете препараты с высоким содержанием железа, его излишки покидают организм. При нормальном обмене веществ нам никак не превратиться в железного человека.

Железо откладывается в виде специального белка – ферритина. В составе этого соединения оно трехвалентное. Для того чтобы его превратить в двухвалентную форму, которая как мы помним входит в состав гемоглобина, нужны определенные условия. А именно — наличие таких катализаторов как витамин С и витамины группы В. Без этих веществ и всасывание железа в кишечнике будет весьма затруднительно.

В конце своего жизненного срока (примерно 120 дней), гемоглобин распадается на составляющие. Гем теряет железо, приобретает зеленый оттенок, а затем превращается в желтый билирубин. Билирубин входит в состав желчи, и когда его много, он дает симптомы желтухи. Одним из признаков массового распада гемоглобина является желтушность кожи и склер глаз.

Наверняка, вы обращали внимание на то, как изменяется цвет гематомы (синяка) при ушибе. Сначала она красная, потом синяя. Это признаки воспаления. А потом появляется другая цветовая гамма – от зеленого до коричневого. Это как раз и есть наглядный пример распада гемоглобина и превращение его составляющих в билирубин.

Функции гемоглобина

Пришло время разобраться для чего же нужен гемоглобин в нашем организме. Безусловно, главной задачей гемоглобина является газообмен. Но он занимается не только транспортом жизненно важных газов. Давайте обо всем по порядку.

Итак, функции гемоглобина:

Транспорт кислорода и углекислого газа

Все как нас учили в детстве – гемоглобин насыщается кислородом и по артериям разносит его органам и тканям. А на обратном пути забирает углекислый газ и возвращает его в легкие. Есть, конечно, ньюансы. Забирает гемоглобин почти весь кислород, полученный в легких. А обратно относит максимум 20% углекислого газа. Весь остальной углекислый газ растворяется в плазме крови и достигает легких в несвязанном состоянии. Так что в плане транспорта кислорода роль гемоглобина более существенна.

Поддержание кислотно-щелочного равновесия крови

Для того, чтобы наша кровь, да и весь организм в целом, выполняли свои функции, важно поддерживать постоянство PH. Гемоглобин выводит из клеток кислые соединения, препятствуя их закислению. А в легких, наоборот, предотвращает защелачивание. Таким образом, гемоглобин выполняет функцию буфера.

При сдвиге PH в кислую сторону в первую очередь страдает иммунная система. Нарушается синтез клеток иммунитета, замедляется иммунный ответ. Клинически это проявляется частыми инфекционными болезнями. Хотя, казалось бы, какое отношение имеет низкий уровень гемоглобина к постоянным простудам, например.

Связывание токсических веществ

Целый ряд ядовитых веществ имеет высокое сродство к двухвалентному железу. Угарный газ, синильная кислота, анилин, сероводород, нитробензол и другие соединения прочно связываются с железом гемоглобина. Это несколько снижает токсическую нагрузку на организм.

За такую помощь гемоглобина мы платим достаточно высокую цену. Прочные соединения не дают насытить гемоглобин кислородом и организм испытывает гипоксию. Так что с одной стороны гемоглобин, конечно, ограничивает контакт наших органов и тканей с токсинами. С другой же стороны, он не может выполнять свои “прямые обязанности”, и наше здоровье все равно страдает.

Виды гемоглобина

Можно выделить физиологический (нормальный) и патологический гемоглобин.

В медицинской литературе и документации, в том числе и в анализах крови, гемоглобин принято обозначать латинскими буквами Hb (haemoglobinum).

Для обозначения того или иного вида гемоглобина к буквам Hb добавляют еще одну или несколько латинских букв. Они определяют либо химическое соединение, которое вступило в реакцию с гемоглобином, либо являются заглавной буквой слова, которая раскрывает суть вещества. На самом деле все не так уж сложно. Сейчас вы в этом убедитесь.

Физиологический гемоглобин

HbA (adult -взрослый) – это “зрелый” гемоглобин, который есть у каждого человека, в том числе и маленьких детей. При рождении его около 80%, а затем количество HbA повышается до 95-98%.

HBF (fetus — плод) – фетальный гемоглобин, который вырабатывается с 8 недели эмбрионального развития и до рождения. Отличается от HbA большим сродством к кислороду, что вполне оправдано. Ведь малыш должен забрать из крови матери жизненно необходимый кислород.

HbP или HbE (embrion – эмбрион) – этот вид гемоглобина функционирует недолго. Примерно до 8 недели внутриутробного развития. Его иначе называют примитивным гемоглобином.

В зависимости от того, какие вещества присоединил к себе гемоглобин, различают следующие типы гемоглобина:

HbО2 – соединение с кислородом;

HbСО2 – соединение с углекислым газом;

HbMet – гемоглобин, соединившийся с сильным окислителем, и изменивший валентность железа на трехвалентное. В норме такого гемоглобина не должно быть больше 3%.

Патологический гемоглобин

В настоящее время известно более 300 видов патологического гемоглобина. Он может отличаться от нормального как по строению белковой составляющей, так и по наличию токсинов, которые к нему присоединились. Раньше ученые называли каждый тип гемоглобина по буквам латинского алфавита. Например, HbS — гемоглобин серповидно-клеточной анемии. Но потом поняли, что патологических соединений настолько много, что никаких букв не хватит, и начали называть их по другому принципу. К примеру, HbСО – карбгемоглобин (соединение с угарным газом), и так далее.

Говорить о структуре и функциях гемоглобина можно очень много. Оставим подробности ученым, и перейдем к более прикладным вещам – какой уровень гемоглобина считается нормой и о чем говорят его изменения в большую или меньшую сторону.

Анализ крови на гемоглобин

Несколько слов об анализе крови на гемоглобин. Ничего особо сложного тут нет. Определение уровня гемоглобина входит в общий анализ крови. Капиллярная кровь берется из пальца. Кровь нужно сдавать натощак. Накануне исключить физнагрузку. Взрослым желательно не пить воду. Для маленьких детей можно сделать исключение. Вот, собственно, и все.

Норма гемоглобина у взрослых и детей

Ребенок появляется на свет с высоким уровнем гемоглобина. Затем он постепенно снижается. Норма гемоглобина у детей до года намного выше нормы взрослого. Это связано с активным ростом организма, который требует высоких затрат кислорода.

У взрослых нормой гемоглобина считается:

Для женщин 120 — 140 г/л

Для мужчин 130 – 160 г/л

Обычно возраст человека при оценке не учитывается. Хотя, ВОЗ рекомендует учитывать этот показатель. Ведь норма гемоглобина у женщин репродуктивного возраста несколько отличается от таковой у дам в менопаузе, к примеру.

Вот норма гемоглобина по возрасту, в виде таблицы:

Норма гемоглобина у беременных чуть ниже – 110 г/л. При беременности гемоглобин снижается по вполне объективным причинам. Часть своего железа женщина отдает ребенку.

Нормативы ВОЗ не учитывают некоторые особенности жителей высокогорных районов. Чем выше над уровнем океана, тем меньше в воздухе кислорода. Соответственно срабатывают механизмы компенсации. Организм вырабатывает больше гемоглобина для того, чтобы покрыть дефицит кислорода.

У горцев норма гемоглобина выше на 35-45 г/л. То есть уровень гемоглобина вполне может составлять 200 г/л, что для жителей равнины считается патологией.

Средняя концентрация гемоглобина в эритроците

Средняя концентрация гемоглобина в эритроците обозначается аббревиатурой MCHC (Mean Corpuscular Hemoglobin Concentration). Этот показатель характеризует насыщение эритроцитов гемоглобином. Он стабильный, и у взрослых не зависит от возраста, пола и других параметров.

Средняя концентрации гемоглобина в эритроците в норме составляет 34 г/дл. Это значение может варьировать в пределах двух единиц.

Понижение этого показателя говорит о наличии анемии, а вот повышение бывает крайне редко. Дело в том, что при концентрации 37 г/дл гемоглобин нерастворим в воде, а значит и в плазме крови, и образует кристаллы. Повышение средней концентрации гемоглобина в эритроците говорит о том, что нужно повторно сдать анализ. Скорее всего произошла ошибка.

Итак, мы разобрались с нормой важных параметров гемоглобина. Неплохо было бы узнать с чем связаны отклонения от нормы и какие симптомы этих состояний.

Причины низкого гемоглобина в крови

  • Кровопотеря, в том числе и при менструации
  • Нарушение всасывания железа в кишечнике
  • Инфекционные болезни
  • Онкологические заболевания
  • Скудный пищевой рацион
  • Беременность
  • Тяжелый физический труд
  • Пожилой возраст
  • Задержка жидкости в организме. Получается, что плазмы крови становится больше, а количество эритроцитов остается прежним. На этом фоне уменьшается количество гемоглобина в литре объема крови.

Таким образом, можно заметить, что женщины чаще страдают от низкого уровня гемоглобина. У них на это есть две физиологические причины – месячные и беременность.

Признаки низкого гемоглобина

  • Усталость, сонливость, апатия
  • Бледность кожи, иногда желтушность
  • Судороги
  • Холодные руки и ноги
  • Ломкость ногтей
  • Увеличение селезенки и печени
  • Изменение цвета стула
  • Нарушение сердечного ритма
  • Частые инфекционные болезни

Интересный факт. Признаком низкого гемоглобина является, как ни странно, желание есть мел, вдыхать выхлопные газы, керосин и прочие жидкости со специфическим запахом. Причина этого явления до конца не ясна. Но для таких людей даже придумали специальный пищевой мел.

Причины повышения гемоглобина в крови

  • Стресс
  • Повышение температуры
  • Обезвоживание организма
  • Сердечная недостаточность
  • Заболевания крови
  • Дефицит кислорода
  • Курение

Принято считать, что низкий уровень гемоглобина несет в себе угрозу для здоровья. Но и в повышенном гемоглобине хорошего мало. При уровне гемоглобина на 20 г/л выше нормы резко возрастает риск тромбозов, инфаркта, инсульта, нарушения работы почек и поджелудочной железы.

 Симптомы высокого гемоглобина

  • Сонливость, вялость
  • Нарушение зрения
  • Онемение конечностей
  • Снижение массы тела
  • Потеря аппетита
  • Кровь в кале
  • Зуд кожи

Как повысить гемоглобин

Как быстро повысить гемоглобин в крови? У каждого свое понимание слова “быстро”. Кто-то представляет себе недельное лечение, а кто-то хочет принять такую таблетку, которая моментально бы насытила кровь гемоглобином. К сожалению, не все так просто. Стандартное лечение предполагает 2-3 месяца минимум. Все зависит от того, насколько выражен дефицит.

Считается, что если через 2 недели лечения показатели гемоглобина будут выше предыдущих на 2%, то это достаточно неплохой результат. То есть если у вас изначально гемоглобин был 100 г/л, а через 2 недели стал 102 г/л – это хорошо. А это еще далеко не норма.

Переливание крови при низком гемоглобине – вот единственный способ быстро исправить ситуацию. Но эта процедура не так уж проста и безопасна, и проводится только при остром дефиците.

Для постепенного повышения уровня гемоглобина применяют препараты железа. Их можно вводить внутривенно, а можно принимать в виде таблеток. И дозировку, и путь введения определит врач. Кстати, не спешите принимать препараты железа самостоятельно. Во-первых, надо определить причину снижения гемоглобина. А для этого пройти обследование и сдать по крайней мере анализ на ферритин. Может быть и не в железе дело. Вы будете насыщать организм железом, а причина кроется в нарушении синтеза гемоглобина.

Несколько слов о железе. Суточная потребность в этом макроэлементе составляет 1-2 мг. С одной оговоркой – железо будет выводится из организма естественным путем – через мочу, пот, эпителий кожи и волосы. При обильных месячных, потери железа составляют 2-4 мг в сутки. В данном случае очень желательно хотя бы неделю в месяц принимать препараты железа, удвоив дозировку.

Что же касается продуктов для повышения гемоглобина в крови, то тут у вас широкий выбор – есть и растительная и животная пища, содержащая железо.

Растительные продукты для повышения гемоглобина

  1. Фрукты и ягоды – яблоки, клюква, рябина, земляника, клубника, киви, черная смородина, гранат, черешня, голубика, абрикосы, черника, красный виноград. Из них можно делать соки. Неплохо повышает гемоглобин вино из красного винограда. Там содержится железо, плюс ко всему алкоголь стимулирует кроветворение.
  2. Овощи – свекла, морковь, перец, брокколи, кукуруза, бобовые. Можно делать миксы – соки из яблок, свеклы, моркови и лимона. Лимон нужен в качестве источника аскорбиновой кислоты, которая, как мы помним, ускоряет всасывание железа.
  3. Орехи – грецкие, кедровые, арахис.
  4. Сухофрукты – изюм, курага, инжир, чернослив.
  5. Отвары трав – зверобой, клевер, шиповник, листья ежевики.
  6. Мед

Животные продукты для повышения гемоглобина

  1. Красное мясо (особенно говядина и телятина), говяжья печень, курица и кролик.
  2. Гематоген. Мы не зря включили эту сладкую ириску в список животных продуктов для повышения гемоглобина. В его состав входит животный белок альбумин, который содержит хорошо усваиваемое железо и витамины. Эта пищевая добавка стала достаточно популярной и очень нравится детям.

Если вы хотите эффективнее насытить организм железом, то не принимайте эти продукты совместно с молоком и молочными продуктами. Кальций замедляет всасывание железа в кишечнике. Кофе и чай тоже лучше заменить на шиповник.

И, разумеется, не забываем о полезных витаминах – С, В12 и фолиевой кислоте.

Как чуде