Гемоглобин это белок имеющий четвертичную структуру
Строение гемоглобина влияет на его способность присоединять кислород, он содержит красный пигмент гем с железом и белок глобин. Они соединяются в субъединицы, а потом четыре из них скрепляются в один комплекс. Каждый гем с глобином могут переносить кислород и забирать из тканей углекислый газ.
Биологическая роль гемоглобина состоит в обеспечении тканевого дыхания, он также регулирует кислотность крови, связывает токсины. Нормальными формами считается оксигемоглобин (соединение с кислородом), дезоксигемоглобин (углекислота вместо кислорода). В норме в крови есть и немного окисленной формы (метгемоглобин), но при повышении ее уровня нарушается способность гемоглобина обеспечивать ткани кислородом.
Строение гемоглобина и его структура
Гемоглобин имеет в структуре две части – белок глобин и небелковый гем, строение молекулы позволяет ему присоединять и отдавать кислород, воду и углекислый газ. Гем относится к пигментам, то есть красящим веществам. Он придает крови алый цвет. Внутри гема есть железо. Гемоглобин содержит 4 гема, каждый со всех сторон обвит цепочкой аминокислот белка глобина. Эти 4 субъединицы позволяют связывать 4 молекулы кислорода из воздуха в легких.
Эритроциты, состоящие на 95% из гемоглобина, захватывают кислородные молекулы и переносят его к клеткам организма. Гемоглобин отдает кислород, а взамен забирает воду и углекислый газ, которые выделяются также через легкие. Соединение гемоглобина с кислородом называется оксигемоглобин, а с углекислотой – дезоксигемоглобин. Все они в норме есть в эритроцитах.
Если гемоглобин соединяется с угарным газом, то блокируются все 4 части молекулы, в результате она теряет способность соединяться с кислородом. Если есть отравление азотом или цианидами, то железо становится из двухвалентного (нормального) трехвалентным. Это тоже нарушает перенос кислородных молекул, образуется метгемоглобин. Подобная реакция бывает и при отравлении некоторыми медикаментами, наследственных болезнях.
Виды
Все виды гемоглобина делятся на нормальные (физиологические) и с нарушенной структурой (патологические). Для их обозначения используют латинские буквы и сокращение Hb (haemoglobinum).
Нормальные формы
В норме можно найти в крови:
- зрелый гемоглобин HbA, его у взрослого 95-98%, а у новорожденного 80%;
- фетальный гемоглобин HbF (фетус означает плод) образуется со 2 месяца беременности у плода, циркулирует до рождения, разрушается в первую неделю жизни, отличается большей способностью захватывать кислород;
- эмбриональный HbE образуется у плода до 2 месяца внутриутробного развития.
В зависимости от того, что присоединил гемоглобин, выделены формы:
- HbО2 – соединение с кислородом (оксигемоглобин);
- HbСО2 – гемоглобин с углекислым газом, он называется дезоксигемоглобин;
- HbMet – метгемоглобин с окисленным железом, его количество в норме допускается до 3%.
Патологические
Патологических гемоглобинов известно более 300 форм. Наиболее часто находят:
- HbS – гемоглобин при серповидно-клеточной анемии;
- HbCO – карбоксигемоглобин, образующийся при отравлении угарным газом;
- HbA1С – гликозилированный гемоглобин, его уровень возрастает при сахарном диабете.
Железо входит в состав гемоглобина крови?
Ионы металла железа входят в состав гемоглобина и находятся в центре каждой из 4 субъединиц. У них есть 4 связи постоянные и две свободные валентности, одна из них соединена с белком, а ко второй может прикрепиться кислород или вода, азот, углекислота.
Небелковая часть гемоглобина
Гем – это небелковая часть гемоглобина, составляющая 4% от его массы. По химическим свойствам он является пигментом красного цвета. Молекула гемоглобина содержит ионы железа двухвалентного, при окислении оно переходит в трехвалентное, а гем – в гематин, гемоглобин – в метгемоглобин. Перенос кислорода при этом нарушается.
Провоцируют потерю способности к транспортировке молекул свободные радикалы. Они образуются при обменных нарушениях, сахарном диабете, применении некоторых медикаментов (Парацетамол, сульфаниламиды), попадании нитратов из воды и продуктов. Препятствуют окислению гема витамины С, А, Е и микроэлемент селен. Они относятся к системе антиоксидантной защиты организма. Больше всего их содержится в таких продуктах:
- болгарском перце, черной смородине, цитрусовых, зеленом горошке (витамин С);
- говяжьей печени, молоке, твороге, моркови, шпинате (витамин А и провитамин каротин);
- растительном масле, зародышах пшеницы, орехах (витамин Е);
- яйцах, кукурузе, чечевице, миндале, бразильских орехах (селен).
Биологическая роль гемоглобина
Основная биологическая роль гемоглобина – это обеспечение тканевого дыхания, переноса кислорода для образования энергии и удаления углекислого газа. При этом первая его функция основная для организма, так как без гемоглобина кислородное обеспечение невозможно. Для выведения углекислоты есть и другие пути – 80% ее просто растворяется в крови и только 20% переносит гемоглобин.
Нарушение этих процессов происходит при снижении абсолютного числа гемоглобина или потери его активности. Чтобы проверить достаточность питания клеток кислородом, назначается общий анализ крови, а последствия нехватки показывает биохимия:
- напряжение кислорода;
- кислородная емкость;
- артерио-венозная разница по кислороду;
- насыщение гемоглобина кислородом.
Какое число гемов в составе молекулы гемоглобина
Каждая молекула гемоглобина содержит 4 единицы гема. Они образуются из аминокислоты глицина и органической янтарной кислоты. Первый компонент (глицин) содержатся в мясных и рыбных продуктах (говядина, курица, тунец, окунь, щука, скумбрия). Источником янтарной кислоты может стать:
- кефир, простокваша, йогурт, творог;
- крыжовник, вишня, яблоки;
- семена и масло подсолнечника;
- ржаной хлеб.
Физиологическая роль гемоглобина
Физиологическая роль гемоглобина не ограничивается только процессом тканевого дыхания, он также:
- поддерживает равновесие между кислотами и щелочами;
- выводит из клеток кислоту, предупреждая их закисление, снижающее иммунную реакцию;
- тормозит защелачивание крови в легких;
- связывает токсические соединения (нитраты, углекислый газ, сероводород, цианиды), но при их высокой концентрации возникает кислородное голодание или даже смерть.
Гемоглобин: клиническое значение
При снижении нормальных форм гемоглобина в крови ставят диагноз анемии, клиническое значение имеют показатели ниже 100 г/л при норме 120-140 г/л для женщин и 135-160 г/л для мужчин. Для детей результат рассматривают в зависимости от возраста – нижняя граница может быть от 90 единиц для грудничков и 105-115 для ребенка в 7-12 лет.
Симптоматика сниженного гемоглобина в крови включает признаки дефицита кислорода: общая и мышечная слабость, одышка, частый пульс, быстрая утомляемость, головная боль, головокружение, обморочные состояния. Анализ крови на эритроциты и гемоглобин покажет их нехватку, но не дает возможности определить причину. Поэтому требуется обследование: тесты на ферритин, трансферрин, железо и способность к его связыванию.
Реже обнаруживают гемоглобин выше нормы, это состояние называется полиглобулией и бывает при опухолевом процессе, длительной дыхательной и сердечной недостаточности. Для высоких показателей типично покраснение кожи, синева в носогубном треугольнике, головные боли, снижение зрения, тяжесть в правом подреберье.
Миоглобин и гемоглобин – отличия
Миоглобин и гемоглобин похожи, но первый находится в мышечной ткани, в отличие от гемоглобина, циркулирующего в крови. Он способен присоединять и временно удерживать кислород, перемещать его внутри клеток. При недостаточном поступлении кислорода миоглобин временно устраняет его дефицит.
Молекула гемоглобина имеет сложную структуру, состоит из нескольких белковых цепей, а миоглобин имеет только одну цепочку. В норме миоглобина в крови нет, он появляется только при разрушении мышечной ткани. Этим признаком пользуются при постановке диагноза инфаркта миокарда, так как в сердечной мышце содержится особый вид этого белкового комплекса.
Частые вопросы по структуре гемоглобина
Какая валентность железа в гемоглобине? В норме железо двухвалентное, при окислении переходит в трехвалентное, что ухудшает перенос кислорода.
В чем особенность химического строения гемоглобина? Гемоглобин имеет четвертичную структуру, то есть белковые цепи и пигмент вначале соединены в комплексы (первичная структура), а потом эти четыре субъединицы скрепляются между собой.
Что такое нативный гемоглобин и какую он имеет структуру? Нативный гемоглобин – это нормальный, не поврежденный, в его структуре есть гем и глобин, соединенные в 4 комплекса.
Сколько атомов железа в молекуле гемоглобина? В составе гемоглобина 4 гема с железом, поэтому в одной молекуле содержится 4 атома этого микроэлемента.
Строение гемоглобина позволяет ему присоединить кислород, переносить его к клеткам, забирать углекислый газ. При снижении возникает анемия с симптомами кислородного голодания.
Àâòîð òåêñòà Àíèñèìîâà Åëåíà Ñåðãååâíà.
Àâòîðñêèå ïðàâà çàùèùåíû. Ïðîäàâàòü òåêñò íåëüçÿ.
Êóðñèâ íå çóáðèòü.
Çàìå÷àíèÿ ìîæíî ïðèñûëàòü ïî ïî÷òå: exam_bch@mail.ru
https://vk.com/bch_5
Ïàðàãðàô ó÷åáíèêà ïî áèîõèìèè 59:
«×ÅÒÂÅÐÒÈ×ÍÀß ÑÒÐÓÊÒÓÐÀ ÁÅËÊλ.
(Ñì. ñíà÷àëà ï.57 è 58, çàòåì ï.6)
Ñîäåðæàíèå ïàðàãðàôà 59:
59. 1. ×åòâåðòè÷íàÿ ñòðóêòóðà áåëêîâ.
59. 2. Ñâÿçè â ÷åòâåðòè÷íîé ñòðóêòóðå.
59. 2. Ïîëîæèòåëüíàÿ è îòðèöàòåëüíàÿ êîîïåðàòèâíîñòü â îëèãîìåðàõ.
59. 2. 1. Ïðèìåð ïîëîæèòåëüíîé êîîïåðàòèâíîñòè.
59. 2 .2. Ïðèìåð îòðèöàòåëüíîé êîîïåðàòèâíîñòè.
59. 3. Îëèãîìåðíûå áåëêè è ïîëèáåëêîâûå êîìïëåêñû (ïîëèôåðìåíòíûå êîìïëåêñû).
59. 1. ×åòâåðòè÷íàÿ ñòðóêòóðà áåëêîâ.
Ãëîáóëû (ñì. ï.58) è ôèáðèëëû, èìåþùèå òðåòè÷íóþ ñòðóêòóðó,
ìîãóò ñîåäèíÿòüñÿ (íåêîâàëåíòíî îáû÷íî),
îáðàçóÿ êîìïëåêñû.
Ýòî è åñòü ÷åòâåðòè÷íàÿ ñòðóêòóðà áåëêà.
Îïðåäåëåíèå:
×åòâåðòè÷íàÿ ñòðóêòóðà áåëêà
ýòî ñîåäèíåíèå (êîìïëåêñ)
èç íåñêîëüêèõ îòäåëüíûõ ïîëèïåïòèäíûõ öåïåé (ÏÏÖ),
ó êàæäîé èç êîòîðûõ îáû÷íî åñòü òðåòè÷íàÿ ñòðóêòóðà.
Êðàòêî: ÷åòâåðòè÷íàÿ ñòðóêòóðà ýòî êîìïëåêñ ãëîáóë. Èëè íèòåé-ôèáðèëë.
Òåðìèíû:
Ïðè íàëè÷èè ó áåëêà ÷åòâåðòè÷íîé ñòðóêòóðû
(à îíà íå ó âñåõ áåëêîâ åñòü, õàðàêòåðíà äëÿ ðåãóëèðóåìûõ áåëêîâ)
îòäåëüíóþ ÏÏÖ (ãëîáóëó, íàïðèìåð) íàçûâàþò ÑÓÁÚÅÄÈÍÈÖÅÉ
èëè ïðîòîìåðîì, èëè ìîíîìåðîì
(íî íå ïóòàéòå ýòè ìîíîìåðû
ñ ìîíîìåðàìè òèïà àìèíîêèñëîò â ÏÏÖ èëè ãëþêîçû â ãëèêîãåíå).
Êîìïëåêñ ñóáúåäèíèö íàçûâàþò ÎËÈÃÎÌÅÐÎÌ
(îëèãî- îçíà÷àåò íåñêîëüêî).
Îëèãîìåðû èç äâóõ ñóáúåäèíèö íàçûâàþò äèìåðàìè,
èç ÷åòûð¸õ ÒÅÒÐÀÌÅÐÀÌÈ,
èç øåñòè ãåêñàìåðàìè,
èç âîñüìè îêòàìåðàìè.
Ïðèìåð îêòàìåðà îêòàìåð ãèñòîíîâ,
íà êîòîðûé «íàìàòûâàåòñÿ» äóïëåêñ ÄÍÊ ï.73 è 74.
Ïðèìåðû òåòðàìåðîâ
ãåìîãëîáèí è ïðîòåèíêèíàçà À
(â àññîöèèðîâàííîì âèäå ï.6).
59. 2. Ñâÿçè â ÷åòâåðòè÷íîé ñòðóêòóðå.
Êàêèå ñâÿçè óäåðæèâàþò ñóáúåäèíèöû â êîìïëåêñå
è òåì ñàìûì ñòàáèëèçèðóþò ÷åòâåðòè÷íóþ ñòðóêòóðó (îëèãîìåð)?
Òå æå ñàìûå, ÷òî è òðåòè÷íóþ,
êðîìå äèñóäüôèäíûõ
êîâàëåíòíûå ñâÿçè íå õàðàêòåðíû äëÿ ÷åòâåðòè÷íîé ñòðóêòóðû,
ïîñêîëüêó âàæíî, ÷òîáû ñóáúåäèíèöû ìîãëè ñîåäèíÿòüñÿ è ðàçúåäèíÿòüñÿ.
Òå æå ñàìûå òî åñòü èîííûå, âîäîðîäíûå è ò.ä.
59. 2. Ïîëîæèòåëüíàÿ è îòðèöàòåëüíàÿ êîîïåðàòèâíîñòü â îëèãîìåðàõ.
Ñóáúåäèíèöû ìîãóò âëèÿòü íà êîíôîðìàöèþ äðóãèõ ñóáúåäèíèö îëèãîìåðîâ
è çà ñ÷¸ò ýòîãî
ìåíÿòü àêòèâíîñòü ñóáúåäèíèö
àêòèâèðîâàòü èëè èíàêòèâèðîâàòü èõ.
Ýòî âëèÿíèå îäíèõ ñóáúåäèíèö íà àêòèâíîñòü äðóãèõ ñóáúåäèíèö îëèãîìåðà
íàçûâàåòñÿ ÊÎÎÏÅÐÀÒÈÂÍÎÑÒÜÞ.
Àêòèâàöèÿ ñóáúåäèíèöû äðóãîé ñóáúåäèíèöåé (ïðè ñâÿçûâàíèè ñ íåé)
íàçûâàåòñÿ ÏÎËÎÆÈÒÅËÜÍÎÉ êîîïåðàòèâíîñòüþ,
à èíàêòèâàöèÿ ñóáúåäèíèöû äðóãîé ñóáúåäèíèöåé
íàçûâàåòñÿ ÎÒÐÈÖÀÒÅËÜÍÎÉ êîîïåðàòèâíîñòüþ.
Ïðèìåðû.
59. 2. 1. Ïðèìåð ïîëîæèòåëüíîé êîîïåðàòèâíîñòè.
Ìîëåêóëà ãåìîãëîáèíà ñîñòîèò èç ÷åòûð¸õ ñóáúåäèíèö,
òî ÿâëÿåòñÿ òåòðàìåðîì.
Ñóáúåäèíèöû ãåìîãëîáèíà àêòèâèðóþò äðóã äðóãà
(òî åñòü â òåòðàìåðå ãåìîãëîáèíà íàáëþäàåòñÿ ïîëîæèòåëüíàÿ êîîïåðàòèâíîñòü)
áëàãîäàðÿ ýòîìó àêòèâíîñòü òåòðàìåðà â 400 ðàç âûøå,
÷åì àêòèâíîñòü îòäåëüíîé ñóáúåäèíèöû
èëè ÷åì àêòèâíîñòü ìîëåêóëû ìèîãëîáèíà, ó êîòîðîé åñòü òîëüêî îäíà ñóáúåäèíèöà.
(Ìèîãëîáèí ýòî áåëîê ìûøö.
Îí òîæå ñâÿçûâàåò êèñëîðîä, êàê è ãåìîãëîáèí,
íî ãëîáóëû ìèîãëîáèíà íå îáðàçóþò îëèãîìåðû).
59. 2 .2. Ïðèìåð îòðèöàòåëüíîé êîîïåðàòèâíîñòè.
Åñòü ãðóïïà ôåðìåíòîâ, êîòîðûå êàòàëèçèðóþò ôîñôîðèëèðîâàíèå áåëêîâ
è íàçûâàþòñÿ ïðîòåèíêèíàçàìè.
Îäíà èç íèõ íàçûâàåòñÿ ïðîòåèíêèíàçîé À (ÏÊ À).
Ìîëåêóëà ïðîòåèíêèíàçû À (ñì. ï.6 è 95) òîæå ÿâëÿåòñÿ òåòðàìåðîì,
òî åñòü ñîñòîèò èç ÷åòûð¸õ ñóáúåäèíèö, êàê è ãåìîãëîáèí.
Äâå ñóáúåäèíèöû ÏÊ À
ñïîñîáíû êàòàëèçèðîâàòü ðåàêöèþ
(ôîñôîðèëèðîâàòü áåëêè)
è ïîýòîìó íàçûâàþòñÿ ÊÀÒÀËÈÒÈ×ÅÑÊÈÌÈ.
À äâå äðóãèå ñóáúåäèíèöû ïðîòåèíêèíàçû À
íå êàòàëèçèðóþò ðåàêöèè,
èõ ôóíêöèÿ ðåãóëèðîâàòü àêòèâíîñòü êàòàëèòè÷åñêèõ,
ïîýòîìó îíè ýòè ñóáúåäèíèöû íàçûâàþòñÿ ÐÅÃÓËßÒÎÐÍÛÌÈ.
Êîãäà ðåãóëÿòîðíûå ñóáúåäèíèöû ñâÿçàíû ñ êàòàëèòè÷åñêèìè,
òî êàòàëèòè÷åñêèå íå ìîãóò ðàáîòàòü
òàê êàê ðåãóëÿòîðíûå èõ èíàêòèâèðóþò
(òî åñòü ðåãóëÿòîðíûå ÿâëÿþòñÿ èíãèáèòîðàìè êàòàëèòè÷åñêèõ),
ïîýòîìó òåòðàìåð ïðîòåèíêèíàçû íå àêòèâåí.
Êîîïåðàòèâíîñòü â ïðîòåèíêèíàçå À îòðèöàòåëüíàÿ.
Êàòàëèòè÷åñêèå ñóáúåäèíèöû ìîãóò ðàáîòàòü òîëüêî òîãäà,
êîãäà ðåãóëÿòîðíûå îòñîåäèíÿþòñÿ îò íèõ.
Îòñîåäèíåíèå ðåãóëÿòîðíûõ îò êàòàëèòè÷åñêèõ
(è â èòîãå àêòèâàöèÿ ïðîòåèíêèíàçû À)
ïðîèñõîäèò òîãäà,
êîãäà ñ ðåãóëÿòîðíûìè ñóáúåäèíèöàìè ñâÿçûâàåòñÿ öÀÌÔ.
Ïîýòîìó öÀÌÔ ñ÷èòàåòñÿ àêòèâàòîðîì ïðîòåèíêèíàçû À.
Òàêèì îáðàçîì, ïðè ïîëîæèòåëüíîé êîîïåðàòèâíîñòè îëèãîìåðû àêòèâíåå ñóáúåäèíèö,
à ïðè îòðèöàòåëüíîé êîîïåðàòèâíîñòè îëèãîìåðû íå àêòèâíû.
59. 3. Îëèãîìåðíûå áåëêè
è ïîëèáåëêîâûå êîìïëåêñû (ïîëèôåðìåíòíûå êîìïëåêñû).
Îëèãîìåðíûå áåëêè ýòî áåëêè, êîòîðûå îáðàçóþò îëèãîìåðû.
Î íèõ âûøå.
Íåêîòîðûå áåëêè îáðàçóþò êîìïëåêñû èç ìíîæåñòâà ÏÏÖ (îáû÷íî ãëîáóë).
Ýòî è åñòü ïîëèáåëêîâûå êîìïëåêñû.
Åñëè ýòî êîìïëåêñ ôåðìåíòîâ, òî îí íàçûâàåòñÿ ïîëèôåðìåíòíûì êîìïëåêñîì.
Ïðèìåð òàêîãî êîìïëåêñà ïèðóâàò/äåãèäðîãåíàçíûé êîìïëåêñ (ÏÄÃ),
êàòàëèçèðóþùèé ïðåâðàùåíèå ïèðóâàòà â àöåòèëÊîÀ (ï.32, 20).
 ýòîì êîìïëåêñå îáúåäèíåíû ôåðìåíòû,
êîòîðûå êàòàëèçèðóþò ïîñëåäîâàòåëüíîñòü ðåàêöèé.
×òî äà¸ò îáúåäèíåíèå áåëêîâ â êîìïëåêñ? ïîâûøåíèå ýôôåêòèâíîñòè ðàáîòû.
Ãëîáóëû îòäåëüíûõ ôåðìåíòîâ ïåðåäàþò äðóã äðóãó ìåòàáîëèòû, ðàáîòàÿ êàê êîíâåéåð.
ТЕМА БЕЛКИ
Белки – полимеры, мономерами которых являются аминокислоты.
Среди органических веществ белки занимают первое место по количеству и по значению. В организме человека встречаются 5 млн разнообразных белковых молекул, отличающихся не только друг от друга, но и от белков других организмов. Несмотря на такое разнообразие и сложность строения они построены всего из 20 различных аминокислот.
Строение аминокислоты:
В левой части молекулы расположены группаH2N–, которая обладает свойствами основания; справа – группа –COOH– кислотная, характерная для всех органических кислот. Следовательно, аминокислоты – амфотерные соединения, совмещающие свойства и кислоты и основания. Этим обусловлена их способность взаимодействовать друг с другом. Соединяясь, молекулы аминокислот образуют связи между углеродом кислотной и азотом основной групп. Такие связи называются ковалентными, а в данном случае – пептидными связями:
Соединение двух аминокислот в одну молекулу называется дипептидом, трех аминокислот – трипептидом и т. д., а соединение, состоящее из 20 и более аминокислотных остатков, – полипептидом.
Последовательность аминокислот в полипептидной цепи принято называть первичной структурой белка.
Однако молекула белка в виде цепи аминокислотных остатков, последовательно соединенных между собой пептидными связями, еще не способна выполнять специфические функции. Для этого необходима более высокая структурная организация. Путем образования водородных связей между остатками карбоксильных и аминогрупп разных аминокислот белковая молекула принимает вид спирали (α-структура) или складчатого слоя – «гармошки» (β-структура). Это вторичная структура белка. Но и ее часто недостаточно для приобретения характерной биологической активности.
Часто только молекула, обладающая третичной структурой, может выполнять роль катализатора или любую другую. Третичная структура образуется благодаря взаимодействию радикалов, в частности радикалов аминокислоты цистеина, которые содержат серу. Атомы серы двух аминокислот, находящихся на некотором расстоянии друг от друга в полипептидной цепи, соединяются, образуя так называемые дисульфидные, или S–S, связи. Благодаря этим взаимодействиям, а также другим, менее сильным связям, белковая спираль сворачивается и приобретает форму шарика, или глобулы. Способ укладки полипептидных спиралей в глобуле называют третичной структурой белка. Многие белки, обладающие третичной структурой, могут выполнять свою биологическую роль в клетке. Однако для осуществления некоторых функций организма требуется участие белков с еще более высоким уровнем организации.
Такую организацию называют четвертичной структурой. Присутствует не у всех белков. Она представляет собой функциональное объединение нескольких (двух, трех и более) молекул белка, обладающих третичной структурной организацией. Пример такого сложного белка – гемоглобин. Его молекула состоит из четырех связанных между собой молекул. Другим примером может служить гормон поджелудочной железы – инсулин, включающий два компонента. В состав четвертичной структуры некоторых белков включаются помимо белковых субъединиц и разнообразные небелковые компоненты. Тот же гемоглобин содержит сложное гетероциклическое соединение, в состав которого входит железо.
Строение белковой молекулы:
А – первичная;
Б – вторичная;
В – третичная;
Г – четвертичная структура
Строение молекулы гемоглобина
Гемоглобин – белок четвертичной структуры. В молекуле гемоглобина белковый компонент представлен белком глобином, небелковый компонент – гем. Глобин состоит из 4 субъединиц. Внутри каждой субъединицы имеется гидрофобный «карман», в котором располагается гем. Содержащийся в геме атом железа связывает кислород.
Свойства белка
Белки, как и другие неорганические и органические соединения, обладают рядом физико-химических свойств:
1. Белки – преимущественно водорастворимые молекулы и, следовательно, могут проявлять свою функциональную активность только в водных растворах.
2. Белковые молекулы несут большой поверхностный заряд. Это определяет целый ряд электрохимических эффектов, например изменение проницаемости мембран каталитической активности и других функций.
3. Белки термолабильны, то есть проявляют свою активность в узких температурных рамках.
Общий рейтинг статьи/Оценить статью
[Всего голосов: 3 Общая оценка статьи: 5]
Гемоглобин – один из самых важных показателей крови. Из школьного курса биологии мы знаем о том, что роль гемоглобина заключается в транспорте кислорода и углекислого газа. А еще в гемоглобине содержится железо. Помните, как нам в детстве мамы и бабушки настойчиво рекомендовали кушать “железные” яблочки. И все это в рамках борьбы с дефицитом гемоглобина. Кстати, польза яблок в этом вопросе слегка преувеличена, но об этом чуть позже. Гемоглобин – один из самых хорошо изученных белков. И поэтому нам есть что рассказать о нем. Давайте узнаем, для чего нужен гемоглобин, почему его количество может быть выше или ниже нормы, и как с этим бороться.
Строение гемоглобина
Гемоглобин – это сложный белок. Даже само слово “гемоглобин”, если внимательно присмотреться, сложное. Оно состоит из двух частей – глобина (белковый компонент) и гема (небелковая часть молекулы).
Если рассматривать гемоглобин с точки зрения популярности – то это самая настоящая классика жанра. Откройте любой учебник в разделе “белки”. В 99 случаях из 100, в качестве примера четвертичной структуры белка будет молекула гемоглобина. А рядом картинка такого плана:
В состав гемоглобина входит четыре молекулы гема, каждая из которых буквально обвита белковой цепью. Внутри гема есть один атом железа. Эта структура является пигментом, который окрашивает кровь в привычный нам цвет. Именно за счет гемоглобина наша кровь красная.
Железо в гемоглобине двухвалентное. Не хотелось бы усложнять статью химией, но это важный момент, к которому мы еще вернемся.
Гемоглобина в эритроците довольно много. Около 400 млн молекул в одной клетке. Он занимает практически 95% сухого остатка эритроцита.
Синтез гемоглобина
Синтез гемоглобина происходит в печени, костном мозге, кишечнике и почках. Важную роль в этом процессе играет железо. Часть его организм использует повторно. То есть при распаде гемоглобина большая часть железа остается в организме и идет на построение новых молекул гемоглобина. Немного железа поступает в организм с пищей. Таким образом происходит обновление этого макроэлемента.
Люди интересуются – можно ли насытить организм железом впрок? Нет, даже если вы принимаете препараты с высоким содержанием железа, его излишки покидают организм. При нормальном обмене веществ нам никак не превратиться в железного человека.
Железо откладывается в виде специального белка – ферритина. В составе этого соединения оно трехвалентное. Для того чтобы его превратить в двухвалентную форму, которая как мы помним входит в состав гемоглобина, нужны определенные условия. А именно — наличие таких катализаторов как витамин С и витамины группы В. Без этих веществ и всасывание железа в кишечнике будет весьма затруднительно.
В конце своего жизненного срока (примерно 120 дней), гемоглобин распадается на составляющие. Гем теряет железо, приобретает зеленый оттенок, а затем превращается в желтый билирубин. Билирубин входит в состав желчи, и когда его много, он дает симптомы желтухи. Одним из признаков массового распада гемоглобина является желтушность кожи и склер глаз.
Наверняка, вы обращали внимание на то, как изменяется цвет гематомы (синяка) при ушибе. Сначала она красная, потом синяя. Это признаки воспаления. А потом появляется другая цветовая гамма – от зеленого до коричневого. Это как раз и есть наглядный пример распада гемоглобина и превращение его составляющих в билирубин.
Функции гемоглобина
Пришло время разобраться для чего же нужен гемоглобин в нашем организме. Безусловно, главной задачей гемоглобина является газообмен. Но он занимается не только транспортом жизненно важных газов. Давайте обо всем по порядку.
Итак, функции гемоглобина:
Транспорт кислорода и углекислого газа
Все как нас учили в детстве – гемоглобин насыщается кислородом и по артериям разносит его органам и тканям. А на обратном пути забирает углекислый газ и возвращает его в легкие. Есть, конечно, ньюансы. Забирает гемоглобин почти весь кислород, полученный в легких. А обратно относит максимум 20% углекислого газа. Весь остальной углекислый газ растворяется в плазме крови и достигает легких в несвязанном состоянии. Так что в плане транспорта кислорода роль гемоглобина более существенна.
Поддержание кислотно-щелочного равновесия крови
Для того, чтобы наша кровь, да и весь организм в целом, выполняли свои функции, важно поддерживать постоянство PH. Гемоглобин выводит из клеток кислые соединения, препятствуя их закислению. А в легких, наоборот, предотвращает защелачивание. Таким образом, гемоглобин выполняет функцию буфера.
При сдвиге PH в кислую сторону в первую очередь страдает иммунная система. Нарушается синтез клеток иммунитета, замедляется иммунный ответ. Клинически это проявляется частыми инфекционными болезнями. Хотя, казалось бы, какое отношение имеет низкий уровень гемоглобина к постоянным простудам, например.
Связывание токсических веществ
Целый ряд ядовитых веществ имеет высокое сродство к двухвалентному железу. Угарный газ, синильная кислота, анилин, сероводород, нитробензол и другие соединения прочно связываются с железом гемоглобина. Это несколько снижает токсическую нагрузку на организм.
За такую помощь гемоглобина мы платим достаточно высокую цену. Прочные соединения не дают насытить гемоглобин кислородом и организм испытывает гипоксию. Так что с одной стороны гемоглобин, конечно, ограничивает контакт наших органов и тканей с токсинами. С другой же стороны, он не может выполнять свои “прямые обязанности”, и наше здоровье все равно страдает.
Виды гемоглобина
Можно выделить физиологический (нормальный) и патологический гемоглобин.
В медицинской литературе и документации, в том числе и в анализах крови, гемоглобин принято обозначать латинскими буквами Hb (haemoglobinum).
Для обозначения того или иного вида гемоглобина к буквам Hb добавляют еще одну или несколько латинских букв. Они определяют либо химическое соединение, которое вступило в реакцию с гемоглобином, либо являются заглавной буквой слова, которая раскрывает суть вещества. На самом деле все не так уж сложно. Сейчас вы в этом убедитесь.
Физиологический гемоглобин
HbA (adult -взрослый) – это “зрелый” гемоглобин, который есть у каждого человека, в том числе и маленьких детей. При рождении его около 80%, а затем количество HbA повышается до 95-98%.
HBF (fetus — плод) – фетальный гемоглобин, который вырабатывается с 8 недели эмбрионального развития и до рождения. Отличается от HbA большим сродством к кислороду, что вполне оправдано. Ведь малыш должен забрать из крови матери жизненно необходимый кислород.
HbP или HbE (embrion – эмбрион) – этот вид гемоглобина функционирует недолго. Примерно до 8 недели внутриутробного развития. Его иначе называют примитивным гемоглобином.
В зависимости от того, какие вещества присоединил к себе гемоглобин, различают следующие типы гемоглобина:
HbО2 – соединение с кислородом;
HbСО2 – соединение с углекислым газом;
HbMet – гемоглобин, соединившийся с сильным окислителем, и изменивший валентность железа на трехвалентное. В норме такого гемоглобина не должно быть больше 3%.
Патологический гемоглобин
В настоящее время известно более 300 видов патологического гемоглобина. Он может отличаться от нормального как по строению белковой составляющей, так и по наличию токсинов, которые к нему присоединились. Раньше ученые называли каждый тип гемоглобина по буквам латинского алфавита. Например, HbS — гемоглобин серповидно-клеточной анемии. Но потом поняли, что патологических соединений настолько много, что никаких букв не хватит, и начали называть их по другому принципу. К примеру, HbСО – карбгемоглобин (соединение с угарным газом), и так далее.
Говорить о структуре и функциях гемоглобина можно очень много. Оставим подробности ученым, и перейдем к более прикладным вещам – какой уровень гемоглобина считается нормой и о чем говорят его изменения в большую или меньшую сторону.
Анализ крови на гемоглобин
Несколько слов об анализе крови на гемоглобин. Ничего особо сложного тут нет. Определение уровня гемоглобина входит в общий анализ крови. Капиллярная кровь берется из пальца. Кровь нужно сдавать натощак. Накануне исключить физнагрузку. Взрослым желательно не пить воду. Для маленьких детей можно сделать исключение. Вот, собственно, и все.
Норма гемоглобина у взрослых и детей
Ребенок появляется на свет с высоким уровнем гемоглобина. Затем он постепенно снижается. Норма гемоглобина у детей до года намного выше нормы взрослого. Это связано с активным ростом организма, который требует высоких затрат кислорода.
У взрослых нормой гемоглобина считается:
Для женщин 120 — 140 г/л
Для мужчин 130 – 160 г/л
Обычно возраст человека при оценке не учитывается. Хотя, ВОЗ рекомендует учитывать этот показатель. Ведь норма гемоглобина у женщин репродуктивного возраста несколько отличается от таковой у дам в менопаузе, к примеру.
Вот норма гемоглобина по возрасту, в виде таблицы:
Норма гемоглобина у беременных чуть ниже – 110 г/л. При беременности гемоглобин снижается по вполне объективным причинам. Часть своего железа женщина отдает ребенку.
Нормативы ВОЗ не учитывают некоторые особенности жителей высокогорных районов. Чем выше над уровнем океана, тем меньше в воздухе кислорода. Соответственно срабатывают механизмы компенсации. Организм вырабатывает больше гемоглобина для того, чтобы покрыть дефицит кислорода.
У горцев норма гемоглобина выше на 35-45 г/л. То есть уровень гемоглобина вполне может составлять 200 г/л, что для жителей равнины считается патологией.
Средняя концентрация гемоглобина в эритроците
Средняя концентрация гемоглобина в эритроците обозначается аббревиатурой MCHC (Mean Corpuscular Hemoglobin Concentration). Этот показатель характеризует насыщение эритроцитов гемоглобином. Он стабильный, и у взрослых не зависит от возраста, пола и других параметров.
Средняя концентрации гемоглобина в эритроците в норме составляет 34 г/дл. Это значение может варьировать в пределах двух единиц.
Понижение этого показателя говорит о наличии анемии, а вот повышение бывает крайне редко. Дело в том, что при концентрации 37 г/дл гемоглобин нерастворим в воде, а значит и в плазме крови, и образует кристаллы. Повышение средней концентрации гемоглобина в эритроците говорит о том, что нужно повторно сдать анализ. Скорее всего произошла ошибка.
Итак, мы разобрались с нормой важных параметров гемоглобина. Неплохо было бы узнать с чем связаны отклонения от нормы и какие симптомы этих состояний.
Причины низкого гемоглобина в крови
- Кровопотеря, в том числе и при менструации
- Нарушение всасывания железа в кишечнике
- Инфекционные болезни
- Онкологические заболевания
- Скудный пищевой рацион
- Беременность
- Тяжелый физический труд
- Пожилой возраст
- Задержка жидкости в организме. Получается, что плазмы крови становится больше, а количество эритроцитов остается прежним. На этом фоне уменьшается количество гемоглобина в литре объема крови.
Таким образом, можно заметить, что женщины чаще страдают от низкого уровня гемоглобина. У них на это есть две физиологические причины – месячные и беременность.
Признаки низкого гемоглобина
- Усталость, сонливость, апатия
- Бледность кожи, иногда желтушность
- Судороги
- Холодные руки и ноги
- Ломкость ногтей
- Увеличение селезенки и печени
- Изменение цвета стула
- Нарушение сердечного ритма
- Частые инфекционные болезни
Интересный факт. Признаком низкого гемоглобина является, как ни странно, желание есть мел, вдыхать выхлопные газы, керосин и прочие жидкости со специфическим запахом. Причина этого явления до конца не ясна. Но для таких людей даже придумали специальный пищевой мел.
Причины повышения гемоглобина в крови
- Стресс
- Повышение температуры
- Обезвоживание организма
- Сердечная недостаточность
- Заболевания крови
- Дефицит кислорода
- Курение
Принято считать, что низкий уровень гемоглобина несет в себе угрозу для здоровья. Но и в повышенном гемоглобине хорошего мало. При уровне гемоглобина на 20 г/л выше нормы резко возрастает риск тромбозов, инфаркта, инсульта, нарушения работы почек и поджелудочной железы.
Симптомы высокого гемоглобина
- Сонливость, вялость
- Нарушение зрения
- Онемение конечностей
- Снижение массы тела
- Потеря аппетита
- Кровь в кале
- Зуд кожи
Как повысить гемоглобин
Как быстро повысить гемоглобин в крови? У каждого свое понимание слова “быстро”. Кто-то представляет себе недельное лечение, а кто-то хочет принять такую таблетку, которая моментально бы насытила кровь гемоглобином. К сожалению, не все так просто. Стандартное лечение предполагает 2-3 месяца минимум. Все зависит от того, насколько выражен дефицит.
Считается, что если через 2 недели лечения показатели гемоглобина будут выше предыдущих на 2%, то это достаточно неплохой результат. То есть если у вас изначально гемоглобин был 100 г/л, а через 2 недели стал 102 г/л – это хорошо. А это еще далеко не норма.
Переливание крови при низком гемоглобине – вот единственный способ быстро исправить ситуацию. Но эта процедура не так уж проста и безопасна, и проводится только при остром дефиците.
Для постепенного повышения уровня гемоглобина применяют препараты железа. Их можно вводить внутривенно, а можно принимать в виде таблеток. И дозировку, и путь введения определит врач. Кстати, не спешите принимать препараты железа самостоятельно. Во-первых, надо определить причину снижения гемоглобина. А для этого пройти обследование и сдать по крайней мере анализ на ферритин. Может быть и не в железе дело. Вы будете насыщать организм железом, а причина кроется в нарушении синтеза гемоглобина.
Несколько слов о железе. Суточная потребность в этом макроэлементе составляет 1-2 мг. С одной оговоркой – железо будет выводится из организма естественным путем – через мочу, пот, эпителий кожи и волосы. При обильных месячных, потери железа составляют 2-4 мг в сутки. В данном случае очень желательно хотя бы неделю в месяц принимать препараты железа, удвоив дозировку.
Что же касается продуктов для повышения гемоглобина в крови, то тут у вас широкий выбор – есть и растительная и животная пища, содержащая железо.
Растительные продукты для повышения гемоглобина
- Фрукты и ягоды – яблоки, клюква, рябина, земляника, клубника, киви, черная смородина, гранат, черешня, голубика, абрикосы, черника, красный виноград. Из них можно делать соки. Неплохо повышает гемоглобин вино из красного винограда. Там содержится железо, плюс ко всему алкоголь стимулирует кроветворение.
- Овощи – свекла, морковь, перец, брокколи, кукуруза, бобовые. Можно делать миксы – соки из яблок, свеклы, моркови и лимона. Лимон нужен в качестве источника аскорбиновой кислоты, которая, как мы помним, ускоряет всасывание железа.
- Орехи – грецкие, кедровые, арахис.
- Сухофрукты – изюм, курага, инжир, чернослив.
- Отвары трав – зверобой, клевер, шиповник, листья ежевики.
- Мед
Животные продукты для повышения гемоглобина
- Красное мясо (особенно говядина и телятина), говяжья печень, курица и кролик.
- Гематоген. Мы не зря включили эту сладкую ириску в список животных продуктов для повышения гемоглобина. В его состав входит животный белок альбумин, который содержит хорошо усваиваемое железо и витамины. Эта пищевая добавка стала достаточно популярной и очень нравится детям.
Если вы хотите эффективнее насытить организм железом, то не принимайте эти продукты совместно с молоком и молочными продуктами. Кальций замедляет всасывание железа в кишечнике. Кофе и чай тоже лучше заменить на шиповник.
И, разумеется, не забываем о полезных витаминах – С, В12 и фолиевой кислоте.
Как чуде