Гемоглобин как хелатный комплекс

Гемоглобин – белок, содержащийся в эритроцитах и осуществляющий обмен кислорода между легкими и тканями организма. Имеет в своем составе железо. Также он обуславливает цвет крови.

Синонимы русские

Содержание гемоглобина.

Синонимы английские

Hemoglobin, Haemoglobin, Haemoglobin concentration, Hb, Hgb.

Единицы измерения

Г/л (грамм на литр).

Какой биоматериал можно использовать для исследования?

Венозную кровь.

Общая информация об исследовании

Измеряется количество гемоглобина, содержащегося в эритроцитах белка, который доставляет кислород к тканям и органам, а углекислый газ – от тканей и органов к легким, где он выдыхается.

Это происходит за счет того, что кислород способен связываться железом, атомы которого “встроены” в гемоглобин. “Подходя” к тканям, эритроциты освобождаются от кислорода и забирают “отработанный” диоксид углерода (углекислый газ).

Гемоглобин состоит из аминокислот, образующих белковый комплекс глобин, и гема, содержащего железа. Образование глобина и гема у некоторых людей может нарушаться, что грозит анемией.

Сниженный уровень гемоглобина, скорее всего, свидетельствует об анемии – состоянии, при котором организм не получает достаточно кислорода, что вызывает слабость и быструю утомляемость.

Гемоглобин повышается при увеличении количества эритроцитов и снижается, соответственно, если их становится меньше.

Снижение количества эритроцитов может происходить из-за уменьшения их образования в костном мозге, их потери в результате кровотечения или разрушения внутри организма.

Для чего используется исследование?

• Чтобы оценить тяжесть анемии или полицитемии.
• Чтобы отслеживать в динамике эффективность терапии этих состояний.

Когда назначается исследование?

• Входит в рутинный клинический анализ крови, который может назначаться по различным показаниям.

Что означают результаты?

Референсные значения

Причины изменения уровня гемоглобина

Уровень гемоглобина выше у мужчин, так как андрогены стимулируют образование эритроцитов.

Причины повышения уровня гемоглобина:

• дегидратация (обезвоживание) из-за сгущения крови – гемоконцентрации;
• истинная полицитемия в результате избыточной продукции эритроцитов в костном мозге;
• хроническая обструктивная болезнь легких; хроническая сердечная недостаточность.

Причины понижения уровня гемоглобина:

• железо-, B12- или фолиево-дефицитная анемия;
• острое или хроническое кровотечение (хотя во время кровотечения или сразу после него уровень гемоглобина будет повышен),
• нарушения синтеза гемоглобина (серповидно-клеточная анемия, талассемия);
• хронические болезни почек (как правило, из-за уменьшения синтеза гормона эритропоэтина, который стимулирует образование эритроцитов в костном мозге);
• цирроз печени;
• микседема (снижение функции щитовидной железы);
• гемолиз (разрушение эритроцитов), который может происходить по разным причинам – из-за наследственного дефекта эритроцитов, в результате появления антител к собственным эритроцитам или токсического действия при малярии;
• онкологические заболевания костного мозга или метастазы других опухолей в костный мозг;
• апластическая анемия;
• системные заболевания соединительной ткани;
• хронические инфекции.

Что может влиять на результат?

Повышенный уровень гемоглобина наблюдается:

• у людей, поднимающихся на большую высоту, так как их организм адаптируется к пониженной концентрации кислорода;
• у курильщиков (вследствие кислородного голодания тканей);
• при влиянии гентамицина и пентоксифиллина.

Уровень гемоглобина понижен:

• в норме у беременных,
• у соблюдающих вегетарианскую диету,
• после сдачи крови,
• при выраженной липемии и повышении количества лейкоцитов,
• при сдаче крови в положении лежа (снижение до 5  %).

Важные замечания

• Следует понимать: нормальный уровень эритроцитов не всегда означает, что содержание в них гемоглобина будет тоже в норме.

Также рекомендуется

• Клинический анализ крови: общий анализ, лейкоцитарная формула, СОЭ (с микроскопией мазка крови при выявлении патологических изменений)
• Гематокрит
• Эритропоэтин

Кто назначает исследование?

Врач общей практики, терапевт, гематолог, нефролог, хирург.

Хелаты и внутрикомплексные соединения

Циклические комплексные соединения, в образовании которых принимают участие полидентатные лиганды, называются хелатами. Полидентатные лиганды обычно представляют собой многоатомные спирты, амины и их производные. Электронодонорные атомы лиганда (N, O, S и др.) расположенные на некотором расстоянии друг от друга, за счет донорно-акцепторных связей образуют с комплексообразователем циклы (один или несколько). Обычно встречаются пяти- и шестичленные циклы, реже — четырехчленные.

Например, 1,2-диаминоэтан, в котором два донорных атома разделены двумя СН2-группами

с ионами кобальта Со 3+ образует хелатный комплекс:

Хелатные комплексы отличаются повышенной прочностью. Это относится как к термической прочности, так и к устойчивости внутренней сферы в водных растворах. О последнем свидетельствует сравнение величин констант нестойкости хелатного комплекса кобальта с 1,2-диаминоэтаном и иона гексамминкобальта (III), кото-рые, соответственно, равны 2×10 — 49 и 7×10 — 36 . В обоих случаях имеется связь кобальта с азотом. Разница заключается лишь в том, что в первом случае образуется циклическая структура, а во втором — нет.

Если помимо координационной связи, полидентатный лиганд связан с комплексообразователем еще и ковалентной связью, то образуется дополнительный хелатный цикл. Такие соединения называются внутрикомплексными. Соединения, которые образуют внутрикомплексные соединения с ионами металлов, называются комплексоны. Такими свойствами, например, обладают органи-ческие производные аминополикарбоновых кислот:

На практике чаще используется трилон Б, так как эта динатриевая соль лучше растворима в воде по сравнению с ЭДТА. Трилон Б образует прочные растворимые в воде комплексы с катионами металлов, так как кроме двух ковалентных связей (при замещении ионов водорода в -СООН группах) образуются две дополнительные координационные связи с участием неподеленных пар электронов атомов азота:

где Me — Mg 2+ , Ca 2+ , Sr 2+ , Ba 2+ , Mn 2+ Fe 2+ , Cu 2+ , Zn 2+ , Pb 2+ и др.

В случае трехвалентных комплексообразователей (Al 3+ , Ga 3+ , Ce 3+ и др.) комплексы имеют более сложное октаэдрическое строение.

Внутрикомплексные соединения четырехвалентных металлов отличаются тем, что не имеют внешней сферы, т.е. не являются электролитами.

К внутрикомплексным соединениям относятся многие биоло-гические комплексы, например, хлорофилл (комплексообразователь — Mg 2+ ), гемоглобин (Fe 2+ ), витамин В12 (Co 3+ ) и многие другие.

Комплексоны используют в медицинской практике. Например, при отравлениях тяжелыми металлами (Pb 2+ , Hg 2+ ) для их связывания и выведения из организма применяют ЭДТА. Трилон Б применяется при заболеваниях, связанных с избыточным отложением солей кальция в организме (артриты, артрозы, отложение кальция в почках, венах, мышцах). Трилон Б также используют как антикоагулянт при консервировании крови.

Комплексонометрия

Метод объемного анализа, в котором в качестве рабочих раст-воров (титрантов) используют растворы комплексонов, называется комплексонометрией. Метод применяют для определения концентрации ионов металлов в растворах, в том числе в биологических жидкостях, сточных водах и т. д.

В частности, комплексонометрию используют для определения общей жесткости воды. Жесткость воды, как известно, обусловлена присутствием солей кальция и магния — гидрокарбонатов, хлоридов, сульфатов, и др. Различают временную жесткость, вызванную нали-чием гидрокарбонатов, и постоянную, причиной возникновения которой является, в основном, присутствие хлоридов и сульфатов. Общая жесткость воды складывается из временной и постоянной жесткости и выражается суммарной молярной концентрацией эквивалента катионов Ca 2+ и Mg 2+ (ммоль/л). Использование жесткой воды приводит к образованию накипи в котлах и отопительных приборах, повышает расход моющих средств. Верхний предел жесткости воды в системах водоснабжения составляет, как правило, 7 ммоль/л.

Точку эквивалентности в методекомплексонометрии фиксируют при помощи металлоиндикаторов (эриохром черный Т, мурексид и др.). Металлоиндикаторы представляют собой однозамещенные соли слабых многоосновных органических кислот.

Так, эриохром черный Т имеет структуру:

которую можно кратко представить как NaH2Ind.

Кислотность этого соединения обусловлена наличием фенольных групп, величины

которых равны 7,7 и 9,5. В водных растворах этот индикатор может находится в виде трех форм, соотношение которых зависит от pH среды. Это находит отражение в изменении окраски раствора:

Н2Ind — ⇄ Н

+ HInd 2 — ⇄ 2Н + Ind 3 — .

Отличительной особенностью этих соединений является способ-ность образовывать с ионами металлов окрашенные, малопрочные и растворимые в воде комплексы. Так, при добавлении эриохрома черного Т к водопроводной воде при рН = 7÷11 образуется красный комплекс индикатора с ионами Са 2+ и Mg 2+ :

HInd 2 — (cиний) + Ca 2+ ⇄ [CaInd] — (красный) + H +

HInd 2 — (cиний) + Mg 2+ ⇄ [MgInd] — (красный) + H +

Образующиеся при этом ионы H + нейтрализуются аммиачным буфером и в системе поддерживается постоянство pH на уровне 7÷11.

Полученные при этом комплексы характеризуются меньшей прочностью по сравнению с внутрикомплексными соединениями. Действительно, значения

[MgInd] — и [MgTr] 2 — соответственно равны 2,8·10 5 и 5·10 8 . Поэтому при добавлении трилона Б конкуренцию за ионы Ме 2+ выигрывает комплексон, так при этом образуется более прочный комплекс:

Ме 2+ + H2Tr 2 —

MeTr 2 — + 2H +

В точке эквивалентности ярко окрашенный комплекс металла с индикатором полностью разрушается и индикатор выделяется в индивидуальной форме:

МеInd — + H2Tr 2 —

MeTr 2 — + HInd 2 — + H + ,

цвет которой определяется рН раствора.

Таким образом, если применять индикатор эриохром черный Т, то точку эквивалентности можно зафиксировать по переходу окраски раствора из красной в синюю.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: Сдача сессии и защита диплома — страшная бессонница, которая потом кажется страшным сном. 9099 —

| 7340 — или читать все.

источник

Комплексное соединение гемоглобин. Обратимые и необратимые реакции.

Описание презентации по отдельным слайдам:

«Комплексное соединение – гемоглобин. Обратимые и необратимые химические реакции»

Цель исследования: изучение строения и биохимических свойств гемоглобина как жизненно важного комплексного соединения с точки зрения обратимых и необратимых реакций.

Задачи: • изучить историю возникновения и развития координационной теории; • изучить строение и классификацию комплексного соединения – гемоглобина; • исследовать биохимические свойства комплексного соединения – гемоглобина; • провести качественные реакции; • получить комплексные соединения гемоглобина и сравнить их прочность; • исследовать обратимые и необратимые реакции, лежащие в основе биохимических свойств комплексного соединения гемоглобина крови.

Объект исследования: комплексное соединение – гемоглобин крови теленка. Предмет исследования: строение и свойства гемоглобина. Методы исследования: анализ, синтез, аналогия, моделирование, обобщение, вывод, эксперимент, наблюдение.

Гипотеза: комплексное соединение — гемоглобин, являясь составной частью крови, может вступать в обратимые и необратимые реакции с различными веществами.

Актуальность: Гемоглобин – комплексное соединение, какое химическое строение имеет гемоглобин, какие изменения происходят с гемоглобином под воздействием различных факторов и какое влияние эти изменения оказывают на жизнедеятельность организмов. Решение этой проблемы можно ярко показать на примере комплексного соединения – гемоглобина крови, что и определяет выбор темы исследования.

Новизна: до настоящего времени в нашем образовательном учреждении не проводились исследования по данной тематике; гемоглобин, как комплексное соединение, представляет интерес при изучении отдельных тем биологии и химии; в открытом доступе мало или вообще отсутствуют теоретические и практические данные по изучаемой тематике.

Практическая значимость: исследовав состав и биохимические свойства гемоглобина, можно дать рекомендации по соблюдению здорового образа жизни, по рациональному отношению к своему здоровью и раннему выявлению заболеваний, употреблению продуктов питания повышающих уровень гемоглобина в организме.

История развития координационной теории Первый период. С древних времен и до начала 18 века ученые и ремесленники использовали и даже синтезировали комплексные соединения, хотя и неосознанно. С начала 18 века до 1893 года идет целенаправленный синтез комплексных соединений. С 1893 года по 1940 год – создание, обоснование и победа координационной теории А. Вернера. С 1940 года и по настоящее время – современный период укрепления и всестороннего развития координационной теории.

Комплексное соединение – гемоглобин. Строение

Производные гемоглобина Дезоксигемоглобин; Оксигемоглобин (HbO2); Карбоксигемоглобин (HbCO); Метгемоглобин (мет-Hb; pH 7,0-7,4); Циан-метгемоглобин (CN-мет-Hb).

Метаболизм гемоглобина Молодые формы эритроцитов: нормобласты; эритробласты; ретикулоциты. , Функции гемоглобина буферные свойства гемоглобина, поддержание кислотно –щелочного равновесия в организме участие в газообмене между организмом и внешней средой

Клинические показания гемоглобина

Продукты с высоким содержанием железа

Продукты с высоким содержанием железа

Специальные рецепты для повышения гемоглобина Стакан грецких орехов и стакан сырой гречневой крупы перемолоть, добавить стакан меда, все перемешать, каждый день есть по столовой ложке. Грецкие орехи, курага, мед, изюм – все в пропорции 1:1 – перемолоть и тщательно перемешать, есть по 1-3 столовые ложки в день(один из лучших рецептов не только для поднятия гемоглобина, но и для обеспечения организма необходимыми витаминами). По 1 стакану чернослива, кураги, грецких орехов, изюма перемолоть, добавить мед, добавить 1-2 лимона со шкуркой (вместо лимона можно добавить сок алоэ), есть по 1-3 столовые ложки в день.

Опыт 1. Свертывание белка гемоглобина под действием спирта. Реактивы и оборудование: Спирт 96%-ный, 40%-ный раствор спирта, кровь теленка; пробирки химические или пробирки химические для микрореакций. В две пробирки помещаем 3 мл крови теленка. В первую приливаем 96%-ный спирт, во вторую – 40% спирт. В обеих пробирках наблюдается коагуляция белка. Однако с чистым спиртом коагуляция идет сильнее и красная пигментация почти исчезает, в отличие от второй пробирки, где красная пигментация сохраняется.

Опыт 2. Свертывание белка гемоглобина под действием соляной кислоты. Реактивы и оборудование: 10%-ная кислота соляная, 0,5 %-ная кислота соляная, кровь теленка; пробирки химические или пробирки химические для микрореакций. В три пробирки помещаем по 1 мл крови теленка. Первую пробирку оставляем для контроля, во вторую пробирку добавляем 0,5 %-ный раствор соляной кислоты, в третью – 10%-ный раствор соляной кислоты. При добавлении 10%-ного раствора наблюдается полная коагуляция белка гемоглобина с исчезновением кроваво-красного окрашивания. При использовании соляной кислоты, разбавленной в 20 раз, также наблюдается коагуляция белка и изменения окраски, но в значительно меньшей степени.

Опыт 3. Свертывание белка гемоглобина под действием растворов солей тяжелых металлов. Реактивы и оборудование: 1%-ный раствор ацетата свинца, 1%-ный раствор сульфата меди (II), 1%-ный раствор хлорида бария, кровь теленка; пробирки химические или пробирки химические для микрореакций. В три пробирки помещаем по 5 мл крови теленка. Первую пробирку добавляем ацетат свинца, во вторую — соль хлорида бария, в третью – соль сульфата меди (II). При добавлении растворов солей меди и свинца, наблюдается полная коагуляция белка гемоглобина. При действии раствора соли бария коагуляция не наблюдается

Опыт 4. Качественная реакция на ионы Fe2+ гемоглобина. Реактивы и оборудование: 1%-ные растворы: KSCN, К3[Fe(CN)6], К4[Fe(CN)6], кровь теленка; пробирки химические или пробирки химические для микрореакций. В три пробирки помещаем по 1 мл крови теленка. Первую пробирку добавляем раствор KSCN, во вторую — К4[Fe(CN)6], в третью – К3[Fe(CN)6]. В первых двух пробирках не происходит изменение окраски раствора. В третьей наблюдается появление сине-зеленого окрашивания.

Опыт 5. Отделение белковой части крови и проверка наличия свободного от гемоглобина железа. Реактивы и оборудование: Кровь теленка, 1%-ный раствор К3[Fe(CN)6]; пробирки химические или пробирки химические для микрореакций. В две пробирки наливаем одинаковое количество крови. Первую пробирку оставляем как контрольную, а вторую добавляем соляную кислоту. Свернувшийся белок гемоглобина отделяем от жидкости. Проводим качественную реакцию на ионы Fe (II), не связанные с гемоглобином крови. Изменение окраски в типичную темно-синюю для ионов Fe (II) не наблюдается.

Опыт 6. Равновесие в системе: венозная кровь ↔ артериальная кровь. Реактивы и оборудование: Кровь теленка; пробирки химические или пробирки химические для микрореакций. В две пробирки наливаем одинаковое количество крови. Первую пробирку оставляем как контрольную, а вторую интенсивно встряхиваем. При встряхивании пробирки с кровью в течение 5 минут, кровь приобретает алую окраску, характерную для артериальной крови. Через 30 минут после встряхивания, кровь вновь приобретает темную окраску, характерную для венозной крови.

Опыт 7. Получение равновесного комплекса карбоксигемоглобина. Реактивы и оборудование: Для получения кислорода СО (конц. Н2SO4 и муравьиная кислота), кровь теленка; пробирки химические или пробирки химические для микрореакций. В две пробирки помещаем кровь теленка. Через одну пробирку с кровью пропускаем газ СО в течении 5 минут, а другую оставляем для сравнения. В пробирке образуется комплекс вишневого цвета карбоксигемоглобин HbCO.

Опыт 8. Обратимые процессы комплекса карбоксигемоглобина. Реактивы и оборудование: Для получения кислорода O2 (Н2О2 и MnO2), карбоксигемоглобин (получен в опыте 7), кровь теленка; пробирки химические или пробирки химические для микрореакций. Через карбоксигемоглобин, полученный в опыте 7, пропускаем кислород в течении 10 минут. Вторая пробирка с кровью теленка — для контроля. В первой пробирке наблюдается восстановление до цвета контрольного образца крови в течении 3 часов.

Опыт 9. Равновесие в системе лекарственного железосодержащего лекарственного препарата мальтофер. Реактивы и оборудование: Мальтофер (активное вещество железо (III) гидроксид полимальтозат), 10%-ный раствор НCl, 1%-ные растворы: KSCN, К3[Fe(CN)6], К4[Fe(CN)6]; пробирки химические или пробирки химические для микрореакций. В три пробирки наливаем одинаковое количество препарата мальтофера. В первую пробирку добавляем KSCN, вторую — К4[Fe(CN)6], в третью — К3[Fe(CN)6]. Никаких видимых изменений окраски не наблюдается

Выводы: 1. Изучили историю возникновения и развития координационной теории. 2. Изучили строение и классификацию комплексного соединения – гемоглобина. Строение комплекса гемоглобина соответствует основным положениям теории Вернера. В составе гемоглобина отсутствует ион Fe3+. Наличие белка подтверждено в опытах с соляной кислотой и этиловым спиртом: коагуляция белка – глобина. 3. Исследовали биохимические свойства гемоглобина, его взаимодействие с кислородом, оксидом углерода (II), углекислым газом, этиловым спиртом, соляной кислотой, солями тяжелых металлов. 4. Качественные реакции, проведенные с гемоглобином, подтвердили, что в состав гемоглобина входит белок, а двухвалентное железо прочно связано с белковой частью. 5. В ходе работы были получены комплексные соединения гемоглобина: оксигемоглобин (HbO2), карбогемоглобин (HbCO2), карбоксигемоглобин (HbCO). Устойчивость комплексов возрастает в ряду: HbO2→HbCO2→HbCO. 6. Необратимыми являются реакции гемоглобина с спиртом, кислотами и соединениями меди и свинца. Реакции гемоглобина с кислородом, оксидом углерода (II) и оксидом углерода (IV) являются обратимыми.

Заключение. На основе теоретических знаний и проведенных исследований, нами были проведены обратимые и необратимые реакции комплексного соединения – гемоглобина крови. Полученные результаты исследования хорошо коррелируются с теорией комплексных соединений Вернера.

источник