Гемоглобин красный пигмент крови
В 1915 году доктору Рихарду Вильштаттеру была вручена Нобелевская премия за открытие такого химического соединения, как хлорофилл: сети атомов углерода, водорода, азота и кислорода, окружающих атом магния. Хлорофилл – основа биологической жизни на нашей Планете.
Хлорофилл [гр. chloros зеленый + phyllon лист] – зеленый пигмент растений, от присутствия которого зависит окраска листьев, побегов и др. Хлорофилл содержится у высших растений в хлоропластах, у низших – в хроматофорах; биологическая роль хлорофилла – поглощение энергии солнечного света и трансформация ее в химическую энергию органических веществ, образующихся в процессе фотосинтеза.
Пятнадцать лет спустя, в 1930-м, Нобелевскую премию получил Доктор Ханс Фишер, открывший химическую структуру гемоглобина – основного дыхательного пигмента крови человека, и к своему удивлению обнаруживший, что она практически идентична хлорофиллу.
Гемоглобин [гр. haima (haimatos) кровь + лат. globus шарик] – красный железосодержащий пигмент крови человека, позвоночных и ряда беспозвоночных животных, играющий роль переносчика кислорода от органов дыхания к тканям организма. Гемоглобин состоит из белковой части – глобина и небелковой – гемма, представляет собой пигмент, окрашивающий клетки крови в красный цвет, точно так же, как хлорофилл делает растения зелёными. Единственное отличие заключается в том, что в центре хелатного комплекса в хлорофилле находится атом магния, а в гемоглобине – железо. Поэтому хлорофилл способен оказывать на кровь воздействие сходное с действием гемоглобина: повышать уровень кислорода, ускорять азотистый обмен. Обратите внимание, что молекулы Хлорофилла и Гемоглобина отличаются только одним атомом в центре, в Хлорофилле – это магний, а в Гемоглобине – это железо.
Современные продукты питания приводят к тому, что человек начинает гнить и разлагаться даже уже при жизни. Это выражается в неприятном запахе изо рта по утрам, вонючем поте и необходимости постоянно мыться и пользоваться дезодорантами, одеколоном, зубной пастой, косметикой и другими химикатами. Здоровый человек всегда приятно пахнет, это легко проверить на своем опыте, достигнув Настоящего Здоровья. Конечно же, гниение организма также приводит к затуманиванию сознания, замедлению мыслительных процессов, агрессии.
Диетологи никогда не выделяли зелень в отдельную группу продуктов, потому что большинство людей не воспринимает ее как реальную еду. Несмотря на то, что пищевая ценность вершков моркови в несколько раз превышает питательность корней, существует глубоко укоренившееся мнение, что зелень является едой для кроликов, овец и коров. Для человека вкус корнеплодов лучше вкуса ботвы, потому что корни содержат значительно больше сахара и воды, чем верхушки, которые к тому же бывают горьки от изобилия в них питательных веществ. Корневая часть лидирует лишь в трех категориях: по калориям, углеводам и сахару (за исключением репы). Эти три компонента делают корни более приятными на вкус.Некоторые цифры сильно удивят вас. Например, кальция в листьях свеклы в 7 раз больше, чем в ее корнях, а витамина А больше в 192 раза! Содержание витамина К в листьях репы в 2500 (!) раз больше, чем в корнях. Заметьте в 100гр различной зелени белка больше, чем в 100гр мяса, не говоря уже о витаминах и других полезных веществах.
Получение белков из зелени наиболее предпочтительно для нашего организма, так как в зеленых листьях белки находятся в форме свободных аминокислот. В этом случае вы получаете все необходимые вашему организму аминокислоты, созданные из солнечного света и хлорофилла. Из этих новых (не старше зелени) аминокислот ваш организм легко сложит вашу собственную, уникальную молекулу ДНК.К сожалению, большинство из нас привыкло потреблять протеины, находящиеся в основном в продуктах животного происхождения. Это вынуждает наш организм тяжело работать. Именно поэтому нас клонит в сон после трапезы, состоящей из животной пищи. Кроме того, вместе с животной пищей наш организм получает множество ненужных, трудно перевариваемых частиц, таких как свободные радикалы, синтетические гормоны, антибиотики и множество других токсичных веществ. Эти частицы, являющиеся мусором, могут оставаться в нашей крови в течение долгого времени, вызывая аллергии и другие проблемы со здоровьем.
Чтобы быть здоровыми, нам нужно иметь 80-85% «хороших» бактерий в кишечнике. Дружественные нам бактерии производят множество важных питательных веществ, включая витамин К, витамины группы В, многочисленные полезные ферменты. Для таких «хороших», или аэробных, бактерий наиболее благоприятной средой является та, в которой присутствует кислород, ибо они нуждаются в нем для продолжения роста и существования. Вот почему, когда нашим клеткам не хватает кислорода, в организме появляются «плохие» бактерии, которые вызывают огромное количество заболеваний. Эти патогенные бактерии анаэробны и терпеть не могут газообразный кислород.Заботиться о своей кишечной флоре жизненно важно! «Хорошие» бактерии могут быть с легкостью разрушены антибиотиками, плохой диетой, перееданием, стрессами и т. д. В этом случае мы получим «плохие» бактерии, наполняющие организм токсическими кислотными отходами. Преобладание анаэробных бактерий в нашем кишечнике — это одна из первичных причин всех болезней.
Зелень — вот совершенная еда и лекарство. Живительная сила хлорофилла совершает настоящие чудеса исцеления! Добавление зеленых коктейлей к диете любого человека даст оздоровительный эффект больший, чем сыроедение. Хлорофилл так же важен, как и свет солнца. Никакая жизнь на Земле невозможна без солнечного света, и никакая жизнь невозможна без хлорофилла. Хлорофилл — это жидкая солнечная энергия. Употребляя хлорофилл, мы, в буквальном смысле, купаем наши внутренние органы в солнечном свете. Молекула хлорофилла удивительно сходна с молекулой гемоглобина человеческой крови. Хлорофилл заботится о нашем теле, как самая внимательная, любящая мать. Он исцеляет и очищает все наши органы и даже разрушает многих наших внутренних врагов, таких как патогенные бактерии, грибки, раковые клетки и другие.
Было доказано, что хлорофилл помогает предотвращать многие формы рака и атеросклероза. Многочисленные научные исследования показывают, что вряд ли существуют заболевания, при которых нельзя было бы улучшить состояние с помощью хлорофилла.
Хлорофилл укрепляет клеточные мембраны, способствует формированию соединительных тканей, что помогает в заживлении эрозий, язв, открытых ран. Хлорофилл усиливает иммунную функцию организма, ускоряя фагоцитоз. Кроме этих удивительных качеств, хлорофилл способен предотвращать патологические изменения молекул ДНК. Некоторые исследователи считают, что хлорофилл блокирует первый этап превращения здоровых клеток в раковые. Таким образом, он является еще и антимутагеном. В составе хлорофилла имеется витамин К, что делает его прекрасным средством для профилактики мочекаменной болезни, так как он сдерживает образование кристаллов оксалата кальция в моче. Хлорофилл выводит из организма токсины, а также действует как слабое мочегонное средство. Он обладает дезодорирующим свойством, в частности удаляет неприятный запах изо рта. Повышает функцию щитовидной и поджелудочных желез. Помогает при анемических состояниях, регулирует кровяное давление, усиливает работу кишечника, снижает нервозность. Хлорофилл необходим людям, по каким-либо причинам получающим мало солнечного света, – офисным работникам и всем тем, кто безвыездно живет в крупных городах.
Хлорофилл – его полезные свойства:
- Повышает уровень гемоглобина в крови;
- Помогает предотвратить рак;
- Обеспечивает органы железом;
- Ощелачивает организм;
- Противостоит пищевым токсинам;
- Помогает при анемии;
- Очищает ткани кишечника;
- Помогает очистить печень;
- Способствует улучшению состояния при гепатите;
- Регулирует менструальный цикл;
- Помогает при гемофилии;
- Улучшает образование молока;
- Помогает заживлению ссадин и воспалений;
- Удаляет телесные запахи;
- Противостоит бактериям ран;
- Очищает зубы и десны;
- Устраняет дурной запах изо рта;
- Излечивает больное горло;
- Является отличным дополнением к полосканиям после оральных операций;
- Помогает при воспалении миндалин;
- Амортизирует язвенные ткани;
- Смягчает болезненные геморроидальные шишки;
- Помогает при катарах;
- Оздоравливает сосудистую систему ног;
- Улучшает состояние варикозных вен;
- Уменьшает боли при воспалениях;
- Улучшает зрение.
Природа использовала свое гениальное изобретение (хлорофилл) еще раз в организме животных и человека, поскольку прямо или косвенно мы все равно питаемся растениями.Для современного человека оптимально съедать в день 500 и более грамм зелени. Конечно, вследствие векового употребления вареной пищи, органы жевания значительно атрофировались, и здесь спасительным средством будет коктейль.
Молекула гемоглобина: 4 субъединицы окрашены в разные цвета
Структура гемоглобина человека. Железосодержащие гем-группы показаны зелёным. Красным и синим показаны альфа- и бета- субъединицы.
Гемоглоби́н (от др.-греч. αἷμα «кровь» + лат. globus «шар») (Hb или Hgb) — сложный железосодержащий белок животных, обладающих кровообращением, способный обратимо связываться с кислородом, обеспечивая его перенос в ткани. У позвоночных животных содержится в эритроцитах, у большинства беспозвоночных растворён в плазме крови (эритрокруорин) и может присутствовать в других тканях[1]. Молекулярная масса гемоглобина человека — около 66,8 кДа. Молекула гемоглобина может нести до четырёх молекул кислорода. Один грамм гемоглобина может переносить до 1.34 мл. O2
Гемоглобин появился более чем 400 миллионов лет назад у последнего общего предка человека и акул в результате 2 мутаций, приведших к формированию четырёхкомпонентного комплекса гемоглобина, сродство которого к кислороду достаточно для связывания кислорода в насыщенной им среде, но недостаточно, чтобы удерживать его в других тканях организма.[2][3]
Большой вклад в исследование структуры и функционирования гемоглобина внёс Макс Фердинанд Перуц, получивший за это в 1962 году Нобелевскую премию[4].
Нормальным содержанием гемоглобина в крови человека считается: у мужчин — 130—160 г/л (нижний предел — 120, верхний предел — 180 г/л), у женщин — 120—160 г/л; у детей нормальный уровень гемоглобина зависит от возраста и подвержен значительным колебаниям. Так, у детей через 1—3 дня после рождения нормальный уровень гемоглобина максимален и составляет 145—225 г/л, а к 3—6 месяцам снижается до минимального уровня — 95—135 г/л, затем с 1 года до 18 лет отмечается постепенное увеличение нормального уровня гемоглобина в крови[5].
Во время беременности в организме женщины происходит задержка и накопление жидкости, что является причиной гемодилюции — физиологического разведения крови. В результате наблюдается относительное снижение концентрации гемоглобина (при беременности уровень гемоглобина в норме составляет 110—155 г/л). Кроме этого, в связи с внутриутробным ростом ребёнка происходит быстрое расходование запасов железа и фолиевой кислоты. Если до беременности у женщины был дефицит этих веществ, проблемы, связанные со снижением гемоглобина, могут возникнуть уже на ранних сроках беременности[6].
Главные функции гемоглобина: перенос кислорода и буферная функция. У человека в капиллярах лёгких в условиях избытка кислорода последний соединяется с гемоглобином. Потоком крови эритроциты, содержащие молекулы гемоглобина со связанным кислородом, доставляются к органам и тканям, где кислорода мало; здесь необходимый для протекания окислительных процессов кислород освобождается от связи с гемоглобином. Кроме того, гемоглобин способен связывать в тканях небольшое количество диоксида углерода (CO2) и освобождать его в лёгких.
Монооксид углерода (CO) связывается с гемоглобином крови намного сильнее (в 250 раз[7]), чем кислород, образуя карбоксигемоглобин (HbCO). Впрочем, монооксид углерода может быть частично вытеснен из гема при повышении парциального давления кислорода в лёгких. Некоторые процессы приводят к окислению иона железа в гемоглобине до степени окисления +3. В результате образуется форма гемоглобина, известная как метгемоглобин (HbOH) (metHb, от «мета-» и «гемоглобин», иначе гемиглобин или ферригемоглобин, см. Метгемоглобинемия). В обоих случаях блокируются процессы транспортировки кислорода.
Строение[править | править код]
Гемоглобин является сложным белком класса гемопротеинов, то есть в качестве простетической группы здесь выступает гем — порфириновое ядро, содержащее железо. Гемоглобин человека является тетрамером, то есть состоит из 4 протомеров. У взрослого человека они представлены полипептидными цепями α1, α2, β1 и β2. Субъединицы соединены друг с другом по принципу изологического тетраэдра. Основной вклад во взаимодействие субъединиц вносят гидрофобные взаимодействия. И α-, и β-цепи относятся к α-спиральному структурному классу, так как содержат исключительно α-спирали. Каждая цепь содержит восемь спиральных участков, обозначаемых буквами от A до H (от N-конца к C-концу).
Гем представляет собой комплекс протопорфирина IX, относящегося к классу порфириновых соединений, с атомом железа(II). Этот кофактор нековалентно связан с гидрофобной впадиной молекул гемоглобина и миоглобина.
Железо(II) характеризуется октаэдрической координацией, то есть связывается с шестью лигандами. Четыре из них представлены атомами азота порфиринового кольца, лежащими в одной плоскости. Две другие координационные позиции лежат на оси, перпендикулярной плоскости порфирина. Одна из них занята азотом остатка гистидина в 93-м положении полипептидной цепи (участок F). Связываемая гемоглобином молекула кислорода координируется к железу с обратной стороны и оказывается заключённой между атомом железа и азотом ещё одного остатка гистидина, располагающегося в 64-м положении цепи (участок E).
Всего в гемоглобине человека четыре участка связывания кислорода (по одному гему на каждую субъединицу), то есть одновременно может связываться четыре молекулы. Гемоглобин в лёгких при высоком парциальном давлении кислорода соединяется с ним, образуя оксигемоглобин. При этом кислород соединяется с гемом, присоединяясь к железу гема на 6-ю координационную связь. На эту же связь присоединяется и монооксид углерода, вступая с кислородом в «конкурентную борьбу» за связь с гемоглобином, образуя карбоксигемоглобин.
Связь гемоглобина с монооксидом углерода более прочная, чем с кислородом. Поэтому часть гемоглобина, образующая комплекс с монооксидом углерода, не участвует в транспорте кислорода. В норме у человека образуется 1,2 % карбоксигемоглобина. Повышение его уровня характерно для гемолитических процессов, в связи с этим уровень карбоксигемоглобина является показателем гемолиза.
Физиология[править | править код]
Изменение состояний окси- и дезоксигемоглобина
В отличие от миоглобина гемоглобин имеет четвертичную структуру, которая придаёт ему способность регулировать присоединение и отщепление кислорода и характерную кооперативность: после присоединения первой молекулы кислорода связывание последующих облегчается. Структура может находиться в двух устойчивых состояниях (конформациях): оксигемоглобин (содержит 4 молекулы кислорода; напряжённая конформация) и дезоксигемоглобин (кислорода не содержит; расслабленная конформация).
Устойчивое состояние структуры дезоксигемоглобина усложняет присоединение к нему кислорода. Поэтому для начала реакции необходимо достаточное парциальное давление кислорода, что возможно в альвеолах лёгких. Изменения в одной из 4-х субъединиц влияет на оставшиеся, и после присоединения первой молекулы кислорода связывание последующих облегчается.
Отдав кислород тканям, гемоглобин присоединяет к себе ионы водорода и углекислый газ, перенося их в лёгкие[8].
Гемоглобин является одним из основных белков, которыми питаются малярийные плазмодии — возбудители малярии, и в эндемичных по малярии районах земного шара весьма распространены наследственные аномалии строения гемоглобина, затрудняющие малярийным плазмодиям питание этим белком и проникновение в эритроцит. В частности, к таким имеющим эволюционно-приспособительное значение мутациям относится аномалия гемоглобина, приводящая к серповидноклеточной анемии. Однако, к несчастью, эти аномалии (как и аномалии строения гемоглобина, не имеющие явно приспособительного значения) сопровождаются нарушением кислород-транспортирующей функции гемоглобина, снижением устойчивости эритроцитов к разрушению, анемией и другими негативными последствиями. Аномалии строения гемоглобина называются гемоглобинопатиями.
Гемоглобин высокотоксичен при попадании значительного его количества из эритроцитов в плазму крови (что происходит при массивном внутрисосудистом гемолизе, геморрагическом шоке, гемолитических анемиях, переливании несовместимой крови и других патологических состояниях). Токсичность гемоглобина, находящегося вне эритроцитов, в свободном состоянии в плазме крови, проявляется тканевой гипоксией — ухудшением кислородного снабжения тканей, перегрузкой организма продуктами разрушения гемоглобина — железом, билирубином, порфиринами с развитием желтухи или острой порфирии, закупоркой почечных канальцев крупными молекулами гемоглобина с развитием некроза почечных канальцев и острой почечной недостаточности.
Ввиду высокой токсичности свободного гемоглобина в организме существуют специальные системы для его связывания и обезвреживания. В частности, одним из компонентов системы обезвреживания гемоглобина является особый плазменный белок гаптоглобин, специфически связывающий свободный глобин и глобин в составе гемоглобина. Комплекс гаптоглобина и глобина (или гемоглобина) затем захватывается селезёнкой и макрофагами тканевой ретикуло-эндотелиальной системы и обезвреживается.
Другой частью гемоглобинообезвреживающей системы является белок гемопексин[en], специфически связывающий свободный гем и гем в составе гемоглобина. Комплекс гема (или гемоглобина) и гемопексина затем захватывается печенью, гем отщепляется и используется для синтеза билирубина и других жёлчных пигментов, или выпускается в рециркуляцию в комплексе с трансферринами для повторного использования костным мозгом в процессе эритропоэза.
Экспрессия генов гемоглобина до и после рождения.
Также указаны типы клеток и органы, в которых происходит экспрессия гена (данные по Wood W. G., (1976). Br. Med. Bull. 32, 282.).[9]
Гемоглобин при заболеваниях крови[править | править код]
Дефицит гемоглобина может быть вызван, во-первых, уменьшением количества молекул самого гемоглобина (см. анемия), во-вторых, из-за уменьшенной способности каждой молекулы связать кислород при том же самом парциальном давлении кислорода.
Гипоксемия — это уменьшение парциального давления кислорода в крови, её следует отличать от дефицита гемоглобина. Хотя и гипоксемия, и дефицит гемоглобина являются причинами гипоксии.
Если дефицит кислорода в организме в общем называют гипоксией, то местные нарушения кислородоснабжения называют ишемией.
Прочие причины низкого гемоглобина разнообразны: кровопотеря, пищевой дефицит, болезни костного мозга, химиотерапия, отказ почек, атипичный гемоглобин.
Повышенное содержание гемоглобина в крови связано с увеличением количества или размеров эритроцитов, что наблюдается также при истинной полицитемии. Это повышение может быть вызвано: врождённой болезнью сердца, лёгочным фиброзом, слишком большим количеством эритропоэтина.
См. также[править | править код]
- Гемоглобин А
- Гемоглобин С (мутантная форма)
- Эмбриональный Гемоглобин (эмбриональный)
- Гемоглобин S (мутантная форма)
- Гемоглобин F (фетальный)
- Кобоглобин
- Нейроглобин
- Анемия
- Порфирия
- Талассемия
- Эффект Вериго — Бора
Примечания[править | править код]
- ↑ Haemoglobins of invertebrate tissues. Nerve haemoglobins of Aphrodite, Aplysia and Halosydna
- ↑ Ученые выяснили происхождение гемоглобина. РИА Новостей, 20.05.2020, 18:59
- ↑ Michael Berenbrink. Evolution of a molecular machine/Nature, NEWS AND VIEWS, 20 MAY 2020
- ↑ Лауреаты нобелевской премии. Макс Перуц.
- ↑ Назаренко Г. И., Кишкун А. А. Клиническая оценка результатов лабораторных исследований. — 2005.
- ↑ Общий анализ крови и беременность Архивная копия от 10 марта 2014 на Wayback Machine
- ↑ Hall, John E. Guyton and Hall textbook of medical physiology (англ.). — 12th ed.. — Philadelphia, Pa.: Saunders/Elsevier, 2010. — P. 1120. — ISBN 978-1416045748.
- ↑ Степанов В. М. Структура и функции белков : Учебник. — М. : Высшая школа, 1996. — С. 167—175. — 335 с. — 5000 экз. — ISBN 5-06-002573-X.
- ↑ Айала Ф., . Современная генетика: В 3-х т = Modern Genetics / Пер. А. Г. Имашевой, А. Л. Остермана, . Под ред. Е. В. Ананьева. — М.: Мир, 1987. — Т. 2. — 368 с. — 15 000 экз. — ISBN 5-03-000495-5.
Литература[править | править код]
- Mathews, CK; KE van Holde & KG Ahern (2000), Biochemistry (3rd ed.), Addison Wesley Longman, ISBN 0-8053-3066-6
- Levitt, M & C Chothia (1976), “Structural patterns in globular proteins”, Nature
Ссылки[править | править код]
- Eshaghian, S; Horwich, TB; Fonarow, GC (2006). “An unexpected inverse relationship between HbA1c levels and mortality in patients with diabetes and advanced systolic heart failure”. Am Heart J. 151 (1): 91.e1—91.e6. DOI:10.1016/j.ahj.2005.10.008. PMID 16368297.
- Kneipp J, Balakrishnan G, Chen R, Shen TJ, Sahu SC, Ho NT, Giovannelli JL, Simplaceanu V, Ho C, Spiro T (2005). “Dynamics of allostery in hemoglobin: roles of the penultimate tyrosine H bonds”. J Mol Biol. 356 (2): 335—53. DOI:10.1016/j.jmb.2005.11.006. PMID 16368110.
- Hardison, Ross C. (2012). “Evolution of Hemoglobin and Its Genes”. Cold Spring Harbor Perspectives in Medicine. 2 (12): a011627. DOI:10.1101/cshperspect.a011627. ISSN 2157-1422. PMC 3543078. PMID 23209182.