Гемоглобин на латинском языке

Расшифровка анализа крови. Очень удобная таблица.

Общий (клинический) анализ крови – это один из наиболее распространенных методов обследования, который позволяет врачу выяснить причины некоторых симптомов (например, слабость, головокружение, повышение температуры тела и др.), а также выявить некоторые заболевания крови и других органов. Для проведения общего анализа крови обычно берут капиллярную кровь из пальца, или кровь из вены. Никакой особенной подготовки проведение общего анализа крови не требует, однако кровь для этого обследования рекомендуется сдавать утром, натощак.

Общий анализ крови представляет собой обследование, с помощью которого определяются следующие основные параметры крови человека:

Каждый из этих параметров может многое сказать о состоянии здоровья человека, а также указать на возможные болезни.

Общий анализ крови не требует специальной подготовки. Как правило, анализ проводят в утренние часы, натощак (либо через 2 часа после приема пищи). Кровь для общего анализа берется из пальца (обычно, из безымянного) с помощью специального стерильного инструмента – скарификатора. Быстрым движением руки врач осуществляет небольшой прокол кожи пальца, из которого вскоре появляется капля крови. Кровь собирают с помощью небольшой пипетки в сосуд, напоминающий тонкую трубочку. Реже, кровь для общего анализа крови берут из вены.

Полученная кровь, подвергается нескольким исследованиям: подсчет числа кровяных клеток с помощью микроскопа, измерение уровня гемоглобина, определение СОЭ.

Интерпретация общего анализа крови осуществляется лечащим врачом, однако основные показатели крови вы можете оценить и самостоятельно.

Расшифровка общего анализа крови осуществляется в несколько этапов, во время которых оцениваются основные показатели крови. Современные лаборатории оснащены оборудованием, проводящим автоматическое определение основных параметров крови. Такое оборудование обычно выдает результаты анализа в виде распечатки, в которой основные параметры крови обозначены аббревиатурами на английском языке. Ниже в таблице будут представлены основные показатели общего анализа крови, соответствующие им английские аббревиатуры и нормы.

Показатель

Что это означает

Норма

Число эритроцитов (RBC – английская аббревиатура red blood cell count – количество красных кровяных телец).

Эритроциты выполняют важную функцию питания тканей организма кислородом, а также удаления из тканей углекислого газа, который затем выделяется через легкие. Если уровень эритроцитов ниже нормы (анемия) организм получает недостаточные количества кислорода. Если уровень эритроцитов выше нормы (полицитемия, или эритроцитоз) имеется высокий риск того, что красные кровные клетки склеятся между собой и заблокируют движение крови по сосудам (тромбоз).

Подробнее см. Повышение и понижение уровня Эритроцитов в крови

4.3-6.2 х 10 в 12 степени /л для мужчин

3.8-5.5 х 10 в 12 степени /л для женщин

3.8-5.5 х 10 в 12 степени /л для детей

Гемоглобин (HGB, Hb)

Гемоглобин – это особый белок, который содержится в эритроцитах и отвечает за перенос кислорода к органам. Снижение уровня гемоглобина (анемия) приводит к кислородному голоданию организма. Повышение уровня гемоглобина, как правило, говорит о высоком количестве эритроцитов, либо об обезвоживании организма.

120 – 140 г/л

Гематокрит (HCT)

Гематокрит – это показатель, который отражает, какой объем крови занимают эритроциты. Гематокрит, как правило, выражается в процентах: например, гематокрит (НСТ) 39% означает, что 39% объема крови представлено красными кровяными тельцами. Повышенный гематокрит встречается при эритроцитозах (повышенное количество эритроцитов в крови), а также при обезвоживании организма. Снижение гематокрита указывает на анемию (снижение уровня эритроцитов в крови), либо на увеличение количества жидкой части крови.

39 – 49% для мужчин

35 – 45% для женщин

Ширина распределения эритроцитов (RDWc)

Ширина распределения эритроцитов – это показатель, который говорит о том, насколько сильно эритроциты отличаются между собой по размерам. Если в крови присутствуют и крупные и мелкие эритроциты, ширина распределения будет выше, такое состояние называется анизоцитозом. Анизоцитоз – это признак железодефицитной и др. видов анемий.

11,5 – 14,5%

Средний объем эритроцита (MCV)

Средний объем эритроцита позволяет врачу получить данные о размерах эритроцита. Средний объем эритроцита (MCV) выражается в фемтолитрах (фл), либо в кубических микрометрах (мкм3). Эритроциты с малым средним объемом встречаются при микроцитарной анемии, железодефицитной анемии и пр. Эритроциты с повышенным средним объемом встречаются при мегалобластной анемии (анемия, которая развивается при дефиците в организме витамина В12, либо фолиевой кислоты).

80 – 100 фл

Среднее содержание гемоглобина в эритроците (MCH)

Показатель среднего содержания гемоглобина в эритроците позволяет врачу определить, сколько гемоглобина содержится в одном эритроците. Среднее содержание гемоглобина в эритроците, MCH, выражается в пикограммах (пг). Снижение этого показателя встречается при железодефицитной анемии, увеличение – при мегалобластной анемии (при дефиците витамина В12 или фолиевой кислоты).

26 – 34 пг (pg)

Средняя концентрация гемоглобина в эритроците (МСНС)

Средняя концентрация гемоглобина в эритроците отражает, насколько эритроцит насыщен гемоглобином. Снижение этого показателя встречается при железодефицитных анемиях, а также при талассемии (врожденное заболевание крови). Повышение этого показателя практически не встречается.

30 – 370 г/л (g/l)

Число тромбоцитов (кровяных пластинок, PLT -английская аббревиатура platelets – пластинки)

Тромбоциты – это небольшие пластинки крови, которые участвуют в образовании тромба и препятствуют потере крови при повреждениях сосудов. Повышение уровня тромбоцитов в крови встречается при некоторых заболеваниях крови, а также после операций, после удаления селезенки. Снижение уровня тромбоцитов встречается при некоторых врожденных заболеваниях крови, апластической анемии (нарушение работы костного мозга, который вырабатывает кровяные клетки), идиопатической тромбоцитопенической пурпуре (разрушение тромбоцитов из-за повышенной активности иммунной системы), циррозе печени и др.

180 – 320 × 109/л

Число лейкоцитов (WBC – английская аббревиатура white blood cell count – количество белых кровяных телец)

Лейкоциты (белые кровяные тельца) защищают организм от инфекций (бактерий, вирусов, паразитов). Лейкоциты по размерам превышают эритроциты, однако содержатся в крови в гораздо меньшем количестве. Высокий уровень лейкоцитов говорит о наличии бактериальной инфекции, а снижение числа лейкоцитов встречается при приеме некоторых лекарств, заболеваниях крови и др.

Подробнее: Снижение и повышение уровня лейкоцитов в крови

4,0 – 9,0 × 10 в 9 степени/л

Содержание лимфоцитов (LYM английское сокращение, LY% процентное содержание лимфоцитов)

Лимфоцит – это вид лейкоцита, который отвечает за выработку иммунитета и борьбу с микробами и вирусами. Количество лимфоцитов в разных анализах может быть представлено в виде абсолютного числа (сколько лимфоцитов было обнаружено), либо в виде процентного соотношения (какой процент от общего числа лейкоцитов составляют лимфоциты). Абсолютное число лимфоцитов, как правило, обозначается LYM# или LYM. Процентное содержание лимфоцитов обозначают как LYM% или LY%. Увеличение числа лимфоцитов (лимфоцитоз) встречается при некоторых инфекционных заболеваниях (краснуха, грипп, токсоплазмоз, инфекционный мононуклеоз, вирусный гепатит и др.), а также при заболеваниях крови (хронический лимфолейкоз и др). Уменьшение числа лимфоцитов (лимфопения) встречается при тяжелых хронических заболеваниях, СПИДе, почечной недостаточности, приеме некоторых лекарств, подавляющих иммунитет (кортикостероиды и др.).

Подробнее: Снижение и повышение уровня лимфоцитов в крови

LY% 25-40%

LYM# 1,2 – 3,0х109/л (или 1,2-63,0 х 103/мкл)

Содержание смеси моноцитов, эозинофилов, базофилов и незрелых клеток (MID, MXD)

Моноциты, эозинофилы, базофилы и их предшественники циркулируют в крови в небольших количествах, поэтому нередко эти клетки объединяют в одну группу, которая обозначается как MID или MXD. Эта группа может выражаться в процентах от общего числа лейкоцитов (MXD%), либо абсолютным числом (MXD#, MID#). Эти виды клеток крови также относятся к лейкоцитам и выполняют важные функции (борьбу с паразитами, бактериями, развитие аллергических реакций и др.) Абсолютное и процентное содержание этого показателя повышается, если увеличивается число одного из видов клеток, входящих в его состав. Для определения характера изменений, как правило, изучают процентное соотношение каждого вида клеток (моноцитов, эозинофилов, базофилов и их предшественников).

Подробнее: Снижение и повышение уровня эозинофилов в крови

MID# (MID, MXD#) 0,2-0,8 x 109/л

MID% (MXD%) 5 – 10%

Количество гранулоцитов (GRA, GRAN)

Гранулоциты – это лейкоциты, которые содержат гранулы (зернистые лейкоциты). Гранулоциты представлены 3 типами клеток: нейтрофилы, эозинофилы и базофилы. Эти клетки участвуют в борьбе с инфекциями, в воспалительных и аллергических реакциях. Количество гранулоцитов в различных анализах может выражаться в абсолютных показателях (GRA#) и в процентах от общего числа лейкоцитов(GRA%).

Гранулоциты, как правило, повышены при наличии воспаления в организме. Снижение уровня гранулоцитов встречается при апластической анемии (потеря способности костного мозга вырабатывать клетки крови), после приема некоторых лекарств, а также при системной красной волчанке (заболевание соединительной ткани) и др.

GRA# 1,2-6,8 х 109/л (или 1,2-6,8 х 103/мкл)

GRA% 47 – 72%

Количество моноцитов (MON)

Моноциты – это лейкоциты, которые, попав в сосуды, вскоре выходят из них в окружающие ткани, где превращаются в макрофагов (макрофаги – это клетки, которые поглощают и переваривают бактерий и погибшие клетки организма). Количество моноцитов в различных анализах может выражаться в абсолютных показателях (MON#) и в процентах от общего числа лейкоцитов (MON%). Повышенное содержание моноцитов встречается при некоторых инфекционных заболеваниях (туберкулез, инфекционный мононуклеоз, сифилис и др.), ревматоидном артрите, заболеваниях крови. Снижение уровня моноцитов встречается после тяжелых операций, приема лекарств, подавляющих иммунитет (кортикостероиды и др.).

Подробнее: Снижение и повышение уровня моноцитов в крови

MON% 4 – 10%

MON# 0.1-0.7 х 109/л (или 0,1-0,7 х 103/мкл)

Скорость оседания эритроцитов, СОЭ, ESR.

Скорость оседания эритроцитов – это показатель, который косвенно отражает содержание белков в плазме крови. Повышенная СОЭ указывает на возможное воспаление в организме из-за увеличенного содержания воспалительных белков в крови. Кроме того, повышение СОЭ встречается при анемиях, злокачественных опухолях и др. Уменьшение СОЭ встречается нечасто и говорит о повышенном содержании эритроцитов в крови (эритроцитоз), либо о других заболеваниях крови.

До 10 мм/ч для мужчин

До 15 мм/ч для женщин

Следует отметить, что некоторые лаборатории указывают в результат анализов другие нормы, то связано с наличием нескольких методик подсчета показателей. В таких случаях, интерпретация результатов общего анализа крови осуществляется по заданным нормам.

Кроме расшифровки анализа крови там же можно сделать расшифровки анализов мочи и кала

Источник

ГЕМОГЛОБИН

(haemoglobinum; Hb; гемо- + лат. globus шарик) — дыхательный пигмент, содержащийся в эритроцитах крови человека, позвоночных животных и некоторых беспозвоночных, осуществляющий перенос кислорода из легких в ткани и участвующий в переносе углекислого газа из тканей в легкие; представляет собой сложный белок, состоящий из гема и белка глобина, связанных между собой через радикал гистидинового остатка белка и атом железа гема.
гемоглобин А — Г., составляющий основную часть нормального гемоглобина взрослого человека; белковая часть гемоглобина А содержит две пары различающихся по строению полипептидных цепей, которые обозначаются как *-цепи и *-цепи.
гемоглобин А2 — Г., входящий в небольшом количестве (до 2,5%) в состав нормального гемоглобина взрослого человека и в более значительном при *-талассемии; отличается от гемоглобина А строением одной пары полипептидных цепей (*-цепи вместо *-цепей).
гемоглобин С — аномальный Г., отличающийся от гемоглобина А заменой в *-цепи глутаминовой кислоты в 6-м положении на лизин; при высоком содержании гемоглобина С (в гомозиготном организме) развивается легкая форма гемолитической анемии.
гемоглобин D — аномальный Г., отличающийся от гемоглобина А заменой в *-цепи глутаминовой кислоты в 121-м положении на глутамин; при высоком содержании гемоглобина D (в гомозиготном организме) развивается легкая форма гемолитической анемии.
гемоглобин Е — аномальный Г., отличающийся от гемоглобина А заменой в *-цепи глутаминовой кислоты в 26-м положении на лизин; при высоком содержании гемоглобина Е (в гомозиготном организме) развивается легкая форма гемолитической анемии.
гемоглобин F (син.: Г. фетальный, Г. эмбриональный) — нормальный Г. плода человека, отличающийся от гемоглобина А строением одной пары полипептидных цепей (*-цепи вместо *-цепей), большим сродством к кислороду и большей стабильностью; увеличение содержания гемоглобина F наблюдается при некоторых формах *-талассемии, остром лейкозе, апластической анемии и других болезнях.
гемоглобин М — общее название аномальных Г., отличающихся легкой окисляемостью в присутствии кислорода с превращением в метгемоглобин, что обусловлено заменой гистидина на тирозин в одной из полипептидных цепей в области контактов гема и глобина.
гемоглобин Р — нормальный Г. плода человека, преобладающий в период желточного кроветворение (до 18 недель).
гемоглобин S — аномальный Г., отличающийся от гемоглобина А заменой в *-цепи глутаминовой кислоты в 6-м положении на валин; при высоком содержании гемоглобина S (в гомозиготном организме) развивается серповидноклеточная анемия.
гемоглобин аномальный — Г., образующийся вследствие наследственных нарушений первичной структуры полипептидных цепей глобина; наличие Г. а. иногда приводит к развитию гемолитической анемии.
гемоглобин восстановленный — см. Дезоксигемоглобин.
гемоглобин нестабильный — общее название аномальных Г., характеризующихся пониженной, в сравнении с гемоглобином А, устойчивостью к действию высоких температур, окислителей и других факторов.
гемоглобин оксигенированный — см. Оксигемоглобин.
гемоглобин фетальный — см. Гемоглобин F.
гемоглобин эмбриональный — см. Гемоглобин F.

Источник

Молекула гемоглобина: 4 субъединицы окрашены в разные цвета

Структура гемоглобина человека. Железосодержащие гем-группы показаны зелёным. Красным и синим показаны альфа- и бета- субъединицы.

Гемоглоби́н (от др.-греч. αἷμα «кровь» + лат. globus «шар») (Hb или Hgb) — сложный железосодержащий белок животных, обладающих кровообращением, способный обратимо связываться с кислородом, обеспечивая его перенос в ткани. У позвоночных животных содержится в эритроцитах, у большинства беспозвоночных растворён в плазме крови (эритрокруорин) и может присутствовать в других тканях[1]. Молекулярная масса гемоглобина человека — около 66,8 кДа. Молекула гемоглобина может нести до четырёх молекул кислорода. Один грамм гемоглобина может переносить до 1.34 мл. O2

Гемоглобин появился более чем 400 миллионов лет назад у последнего общего предка человека и акул в результате 2 мутаций, приведших к формированию четырёхкомпонентного комплекса гемоглобина, сродство которого к кислороду достаточно для связывания кислорода в насыщенной им среде, но недостаточно, чтобы удерживать его в других тканях организма.[2][3]

Большой вклад в исследование структуры и функционирования гемоглобина внёс Макс Фердинанд Перуц, получивший за это в 1962 году Нобелевскую премию[4].

Нормальным содержанием гемоглобина в крови человека считается: у мужчин — 130—160 г/л (нижний предел — 120, верхний предел — 180 г/л), у женщин — 120—160 г/л; у детей нормальный уровень гемоглобина зависит от возраста и подвержен значительным колебаниям. Так, у детей через 1—3 дня после рождения нормальный уровень гемоглобина максимален и составляет 145—225 г/л, а к 3—6 месяцам снижается до минимального уровня — 95—135 г/л, затем с 1 года до 18 лет отмечается постепенное увеличение нормального уровня гемоглобина в крови[5].

Во время беременности в организме женщины происходит задержка и накопление жидкости, что является причиной гемодилюции — физиологического разведения крови. В результате наблюдается относительное снижение концентрации гемоглобина (при беременности уровень гемоглобина в норме составляет 110—155 г/л). Кроме этого, в связи с внутриутробным ростом ребёнка происходит быстрое расходование запасов железа и фолиевой кислоты. Если до беременности у женщины был дефицит этих веществ, проблемы, связанные со снижением гемоглобина, могут возникнуть уже на ранних сроках беременности[6].

Главные функции гемоглобина: перенос кислорода и буферная функция. У человека в капиллярах лёгких в условиях избытка кислорода последний соединяется с гемоглобином. Потоком крови эритроциты, содержащие молекулы гемоглобина со связанным кислородом, доставляются к органам и тканям, где кислорода мало; здесь необходимый для протекания окислительных процессов кислород освобождается от связи с гемоглобином. Кроме того, гемоглобин способен связывать в тканях небольшое количество диоксида углерода (CO2) и освобождать его в лёгких.

Монооксид углерода (CO) связывается с гемоглобином крови намного сильнее (в 250 раз[7]), чем кислород, образуя карбоксигемоглобин (HbCO). Впрочем, монооксид углерода может быть частично вытеснен из гема при повышении парциального давления кислорода в лёгких. Некоторые процессы приводят к окислению иона железа в гемоглобине до степени окисления +3. В результате образуется форма гемоглобина, известная как метгемоглобин (HbOH) (metHb, от «мета-» и «гемоглобин», иначе гемиглобин или ферригемоглобин, см. Метгемоглобинемия). В обоих случаях блокируются процессы транспортировки кислорода.

Строение[править | править код]

Гемоглобин является сложным белком класса гемопротеинов, то есть в качестве простетической группы здесь выступает гем — порфириновое ядро, содержащее железо. Гемоглобин человека является тетрамером, то есть состоит из 4 протомеров. У взрослого человека они представлены полипептидными цепями α1, α2, β1 и β2. Субъединицы соединены друг с другом по принципу изологического тетраэдра. Основной вклад во взаимодействие субъединиц вносят гидрофобные взаимодействия. И α-, и β-цепи относятся к α-спиральному структурному классу, так как содержат исключительно α-спирали. Каждая цепь содержит восемь спиральных участков, обозначаемых буквами от A до H (от N-конца к C-концу).

Гем представляет собой комплекс протопорфирина IX, относящегося к классу порфириновых соединений, с атомом железа(II). Этот кофактор нековалентно связан с гидрофобной впадиной молекул гемоглобина и миоглобина.

Железо(II) характеризуется октаэдрической координацией, то есть связывается с шестью лигандами. Четыре из них представлены атомами азота порфиринового кольца, лежащими в одной плоскости. Две другие координационные позиции лежат на оси, перпендикулярной плоскости порфирина. Одна из них занята азотом остатка гистидина в 93-м положении полипептидной цепи (участок F). Связываемая гемоглобином молекула кислорода координируется к железу с обратной стороны и оказывается заключённой между атомом железа и азотом ещё одного остатка гистидина, располагающегося в 64-м положении цепи (участок E).

Всего в гемоглобине человека четыре участка связывания кислорода (по одному гему на каждую субъединицу), то есть одновременно может связываться четыре молекулы. Гемоглобин в лёгких при высоком парциальном давлении кислорода соединяется с ним, образуя оксигемоглобин. При этом кислород соединяется с гемом, присоединяясь к железу гема на 6-ю координационную связь. На эту же связь присоединяется и монооксид углерода, вступая с кислородом в «конкурентную борьбу» за связь с гемоглобином, образуя карбоксигемоглобин.

Связь гемоглобина с монооксидом углерода более прочная, чем с кислородом. Поэтому часть гемоглобина, образующая комплекс с монооксидом углерода, не участвует в транспорте кислорода. В норме у человека образуется 1,2 % карбоксигемоглобина. Повышение его уровня характерно для гемолитических процессов, в связи с этим уровень карбоксигемоглобина является показателем гемолиза.

Физиология[править | править код]

Изменение состояний окси- и дезоксигемоглобина

В отличие от миоглобина гемоглобин имеет четвертичную структуру, которая придаёт ему способность регулировать присоединение и отщепление кислорода и характерную кооперативность: после присоединения первой молекулы кислорода связывание последующих облегчается. Структура может находиться в двух устойчивых состояниях (конформациях): оксигемоглобин (содержит 4 молекулы кислорода; напряжённая конформация) и дезоксигемоглобин (кислорода не содержит; расслабленная конформация).

Устойчивое состояние структуры дезоксигемоглобина усложняет присоединение к нему кислорода. Поэтому для начала реакции необходимо достаточное парциальное давление кислорода, что возможно в альвеолах лёгких. Изменения в одной из 4-х субъединиц влияет на оставшиеся, и после присоединения первой молекулы кислорода связывание последующих облегчается.

Отдав кислород тканям, гемоглобин присоединяет к себе ионы водорода и углекислый газ, перенося их в лёгкие[8].

Гемоглобин является одним из основных белков, которыми питаются малярийные плазмодии — возбудители малярии, и в эндемичных по малярии районах земного шара весьма распространены наследственные аномалии строения гемоглобина, затрудняющие малярийным плазмодиям питание этим белком и проникновение в эритроцит. В частности, к таким имеющим эволюционно-приспособительное значение мутациям относится аномалия гемоглобина, приводящая к серповидноклеточной анемии. Однако, к несчастью, эти аномалии (как и аномалии строения гемоглобина, не имеющие явно приспособительного значения) сопровождаются нарушением кислород-транспортирующей функции гемоглобина, снижением устойчивости эритроцитов к разрушению, анемией и другими негативными последствиями. Аномалии строения гемоглобина называются гемоглобинопатиями.

Гемоглобин высокотоксичен при попадании значительного его количества из эритроцитов в плазму крови (что происходит при массивном внутрисосудистом гемолизе, геморрагическом шоке, гемолитических анемиях, переливании несовместимой крови и других патологических состояниях). Токсичность гемоглобина, находящегося вне эритроцитов, в свободном состоянии в плазме крови, проявляется тканевой гипоксией — ухудшением кислородного снабжения тканей, перегрузкой организма продуктами разрушения гемоглобина — железом, билирубином, порфиринами с развитием желтухи или острой порфирии, закупоркой почечных канальцев крупными молекулами гемоглобина с развитием некроза почечных канальцев и острой почечной недостаточности.

Ввиду высокой токсичности свободного гемоглобина в организме существуют специальные системы для его связывания и обезвреживания. В частности, одним из компонентов системы обезвреживания гемоглобина является особый плазменный белок гаптоглобин, специфически связывающий свободный глобин и глобин в составе гемоглобина. Комплекс гаптоглобина и глобина (или гемоглобина) затем захватывается селезёнкой и макрофагами тканевой ретикуло-эндотелиальной системы и обезвреживается.

Другой частью гемоглобинообезвреживающей системы является белок гемопексин[en], специфически связывающий свободный гем и гем в составе гемоглобина. Комплекс гема (или гемоглобина) и гемопексина затем захватывается печенью, гем отщепляется и используется для синтеза билирубина и других жёлчных пигментов, или выпускается в рециркуляцию в комплексе с трансферринами для повторного использования костным мозгом в процессе эритропоэза.

Экспрессия генов гемоглобина до и после рождения.
Также указаны типы клеток и органы, в которых происходит экспрессия гена (данные по Wood W. G., (1976). Br. Med. Bull. 32, 282.).[9]

Гемоглобин при заболеваниях крови[править | править код]

Дефицит гемоглобина может быть вызван, во-первых, уменьшением количества молекул самого гемоглобина (см. анемия), во-вторых, из-за уменьшенной способности каждой молекулы связать кислород при том же самом парциальном давлении кислорода.

Гипоксемия — это уменьшение парциального давления кислорода в крови, её следует отличать от дефицита гемоглобина. Хотя и гипоксемия, и дефицит гемоглобина являются причинами гипоксии.
Если дефицит кислорода в организме в общем называют гипоксией, то местные нарушения кислородоснабжения называют ишемией.

Прочие причины низкого гемоглобина разнообразны: кровопотеря, пищевой дефицит, болезни костного мозга, химиотерапия, отказ почек, атипичный гемоглобин.

Повышенное содержание гемоглобина в крови связано с увеличением количества или размеров эритроцитов, что наблюдается также при истинной полицитемии. Это повышение может быть вызвано: врождённой болезнью сердца, лёгочным фиброзом, слишком большим количеством эритропоэтина.

См. также[править | править код]

Гемоглобин А
Гемоглобин С (мутантная форма)
Эмбриональный Гемоглобин (эмбриональный)
Гемоглобин S (мутантная форма)
Гемоглобин F (фетальный)
Кобоглобин
Нейроглобин
Анемия
Порфирия
Талассемия
Эффект Вериго — Бора

Примечания[править | править код]

↑ Haemoglobins of invertebrate tissues. Nerve haemoglobins of Aphrodite, Aplysia and Halosydna
↑ Ученые выяснили происхождение гемоглобина. РИА Новостей, 20.05.2020, 18:59
↑ Michael Berenbrink. Evolution of a molecular machine/Nature, NEWS AND VIEWS, 20 MAY 2020
↑ Лауреаты нобелевской премии. Макс Перуц.
↑ Назаренко Г. И., Кишкун А. А. Клиническая оценка результатов лабораторных исследований. — 2005.
↑ Общий анализ крови и беременность Архивная копия от 10 марта 2014 на Wayback Machine
↑ Hall, John E. Guyton and Hall textbook of medical physiology (англ.). — 12th ed.. — Philadelphia, Pa.: Saunders/Elsevier, 2010. — P. 1120. — ISBN 978-1416045748.
↑ Степанов В. М. Структура и функции белков : Учебник. — М. : Высшая школа, 1996. — С. 167—175. — 335 с. — 5000 экз. — ISBN 5-06-002573-X.
↑ Айала Ф., . Современная генетика: В 3-х т = Modern Genetics / Пер. А. Г. Имашевой, А. Л. Остермана, . Под ред. Е. В. Ананьева. — М.: Мир, 1987. — Т. 2. — 368 с. — 15 000 экз. — ISBN 5-03-000495-5.

Литература[править | править код]

Mathews, CK; KE van Holde & KG Ahern (2000), Biochemistry (3rd ed.), Addison Wesley Longman, ISBN 0-8053-3066-6
Levitt, M & C Chothia (1976), “Structural patterns in globular proteins”, Nature

Ссылки[править | править код]

Eshaghian, S; Horwich, TB; Fonarow, GC (2006). “An unexpected inverse relationship between HbA1c levels and mortality in patients with diabetes and advanced systolic heart failure”. Am Heart J. 151 (1): 91.e1—91.e6. DOI:10.1016/j.ahj.2005.10.008. PMID 16368297.
Kneipp J, Balakrishnan G, Chen R, Shen TJ, Sahu SC, Ho NT, Giovannelli JL, Simplaceanu V, Ho C, Spiro T (2005). “Dynamics of allostery in hemoglobin: roles of the penultimate tyrosine H bonds”. J Mol Biol. 356 (2): 335—53. DOI:10.1016/j.jmb.2005.11.006. PMID 16368110.
Hardison, Ross C. (2012). “Evolution of Hemoglobin and Its Genes”. Cold Spring Harbor Perspectives in Medicine. 2 (12): a011627. DOI:10.1101/cshperspect.a011627. ISSN 2157-1422. PMC 3543078. PMID 23209182.

Источник