Гемоглобин обладает магнитными свойствами

Магнитные свойства гемоглобина [c.422]

Механизм связывания кислорода молекулами гема не совсем ясен. Молекулы гема как бы спрятаны в складках белковой молекулы и экранированы ее гидрофобными участками. Гем, лишенный такой заш,иты, чрезвычайно легко окисляется воздухом в соответствующий комплекс Fe , и гемоглобин теряет свою уникальную способность к обратимому связыванию кислорода. По-видимому, молекула кислорода присоединяется сбоку , как в 021г(РРЬз)2-( O) l( M. стр. 457). Имеются доказательства того, что присоединение молекулы кислорода сопровождается разрывом одной связи железо — имидазол. Но если это так, то атом железа должен стать формально четырехвалентным с координационным числом 8 (29.Д. IV) молекула кислорода при этом должна располагаться ниже плоскости. Присоединение дюлекулы кислорода сопровождается резким изменением магнитных свойств системы гемоглобин имеет магнитный момент 5,4 [Хв, что соответствует высокоспиновому комплексу, а оксигемоглобин диамагнитен. Причина заключается, по-видимому, в том, что в образующейся системе с координационным числом 8 энергия d-орбиталей значительно понижается. [c.269]

Аналогично взаимодействие белка с порфирииовым кольцом через остатки, участвующие в вандерваальсовых взаимодействиях, не только позволяет регулировать ориентацию порфирина, но и контролирует спиновую мультиплетность центрального катиона. Сравнение магнитных свойств феррипроизводных гемоглобина и миоглобина показывает, что при комнатной температуре последние имеют более высокое процентное содержание высокоспинового состояния, чем соответствующие производные гемоглобина [111, 112]. Как указывалось ранее, катион металла в миоглобине проявляет более выраженную тенденцию к тому, чтобы оставаться смещенным из плоскости порфиринового кольца. Безусловно, это свойство отражает накладываемые белком стерические ограничения, которые благоприятствуют максимальной спиновой мульти-плетности. Этот структурный эффект дает некоторое представление о том, каким образом структурные искажения полипептидной цепи, происходящие при изменении природы поверхностных остатков, могут передаваться к порфириновому центру, чтобы управлять спиновым состоянием гемового железа. [c.63]

Магнитные свойства каталазы изучали Михаэлис и Гр ник [118]. Вследствие малого содержания железа измерен трудны. Вначале думали, что в этом соединении, как и в ферр гемоглобине гидроокиси, атом железа имеет три непарнь электрона, но последующие измерения делают это заключен сомнительным. [c.184]

Полученный в работе [28] спектр соединения [(диметиловый эфир дейтеропорфирина)Ре(П1)]20 в видимой области проявляет сильное сходство со спектрами железо(III)гемоглобина, железо (III) миоглобина и гидроксида железо(III) пероксидазы [31]. Учитывая этот факт и приведенное выше обсуждение, мы приходим к выводу, что необходимо дальнейшее выяснение связи между магнитными свойствами и строением гидроксидов железо(III)гемопротеинов в растворах. [c.145]

На основе рентгеноструктурного анализа с высоким разрешением проведено сравнение стереохимических свойств трех типов взаимодействий металл—белок. Для установления структурных и электронных факторов, ответственных за регуляцию активности иона металла, рассмотрены координационные центры металл — лиганд в белках и прослежена связь между молекулярной структурой, стереохимией и электронной структурой и биологической ролью функции иона металла. Гидро( бное взаимодействие порфиринового кольца гемоглобина и миоглобина рассмотрено по данным измерений магнитной восприимчивости, спектроскопии парамагнитного резонанса и исследования поляризационных спектров поглощения монокристаллов. С точки зрения электронной конфигурации (1-орбиталей и геометрии координации обсуждается взаимодействие замещенных ионов металлов в карбоксипептидазе А с карбонильной группой субстратов при гидролизе пептидов. Предполагается, что спектральные изменения, зависящие от pH и наблюдаемые в спектре электронного поглощения, замещенного иона Со(П), каталитически активного в карбоангидразе, обусловлены образованием упорядоченной структуры растворителя вблизи иона Со(И), Корреляция между молекулярной структурой, определенной методами рентгеноструктурного анализа, и электронной структурой координационного центра металл — лиганды, оцененной из спектроскопических данных, указывает на происхождение структурной регуляции реакционной способности иона металла в белках и ферментах. [c.123]

Детальному исследованию были подвергнуты порфирино-вые комплексы железа, имеющиеся в крови млекопитающих. В гемоглобине крови порфириновый комплекс железа (гем) соединен с белком. Порфириновый цикл сам по себе диамагнитен, но благодаря присутствию атома железа, образующего ковалентные связи, появляются парамагнитные свойства. Различные производные гемоглобина и гема имеют различные магнитные моменты, по значениям которых можно судить об их структуре. [c.47]

Можно предположить, что выявленный циркадианный ритм показателей магнитной восприимчивости органов и крови мышей и крыс обусловлен околосуточной двигательной активностью грызунов, сопряженной с энергозатратами и нагрузкой на кислородотранспортную функцию крови. Увеличение магнитной восприимчивости печени и селезенки наряду со снижением диамагнетизма крови ночью, в период наибольшей активности животных, можно объяснить освобождением ионов железа из тканевого ферритина и выходом его в кровь для синтеза гемоглобина, вносящего основной вклад в парамагнитные свойства крови. [c.38]

Учитывая тот факт, что чувствительность животных к внешним воздействиям подвержена циклическим колебаниям з зависимости от интенсивности метаболизма (физико-химических сдвигов), у мышей и крыс изучали циркадианную периодичность магнитной восприимчивости печени, селезенки и крови, между которыми перераспределяется ферритин, обладающий парамагнитными свойствами. У тех и других животных наибольшие показатели магнитной восприимчивости печени и селезенки регистрировались в полночь, наименьшие -в полдень, т. е. циркаритм органотканевого диамагнетизма находился в полной зависимости от состояния активности животных. Иными словами, диамагнетизм печени и селезенки возрастал в ночные часы, когда мыши и крысы вели активный образ жизни, и снижался в светлое время суток, когда они находились в покое. Кривая суточного ритма магнитной восприимчивости крови животных имела противоположный ход, и ее подъем в темное время, вероятно, сопряжен с поступлением в кровь ионов железа для синтеза гемоглобина. [c.118]

Химия и биология белков (1953) — [

c.246

]

Источник

Во всех этих вычислениях магнитных моментов гемоглобина [c.183]

Характер связей атомов железа в молекуле гемоглобина был в известной степени выяснен путем определения их магнитных моментов. Ион двухвалентного железа имеет 4 непарных электрона, ион же трехвалентного железа имеет 5 таких электронов. Каждый из этих электронов обладает спином, и, следовательно, мы можем измерить результирующий магнитный момент. Если число непарных электронов в молекуле или ионе равно п, то величина магнитного момента, выраженная в магнетонах Бора, будет равна [c.245]

Из приведенного равенства легко определить, что магнитный момент двухвалентного иона железа равен 4,9 магнетона, а трехвалентного иона — 5,9 магнетона. При определении магнитных моментов гемина и гема были найдены величины, равные соответственно 6 и 4,7 магнетона [147, 148]. Отсюда следует, что как в гемине, так и в геме, железо присутствует в виде соответствующих ионов. То же верно и в отношении гемоглобина [148]. Оксигемоглобин и карбоксигемоглобин являются, однако, диамагнетиками, т. е. не обнаруживают никакого магнитного момента [148]. Это свидетельствует о том, что электронные орбиты иона железа при присоединении кислорода или окиси углерода подвергаются [c.245]

Измеренный магнитный момент ((д,= 5,46 магнетонов Бора) гемоглобина (НЬ) больше, чем теоретическое значение 4,90, соответствующее 4 неспаренным электронам. Разность приписывается взаимному влиянию четырех остатков гема, параллельно расположенных в макромолекуле (Полинг). Тем более удивительным кажется то, что магнитные моменты оксигемоглобина (НЬОа), карбоксигемоглобина, а также и соединений гемоглобина с циан-ионами равны нулю, и, таким образом, эти соединения содержат спаренные электроны. В оксигемоглобине, образующемся в результате сочетания двух парамагнитных молекул, несомненно, происходит глубокое превращение обоих компонентов. Квадратные орбиты д) встречаются, по-видимому, в некоторых производных гематина и могут быть в железистом фталоцианине е). [c.627]

В равновесном гемоглобине ион железа (Fe +) лежит вне порфиринового кольца (примерно на 1 Л). Он имеет четыре электрона и магнитный момент, равный 5,5 Боровских магнетонов. Оптический спектр поглощения имеет широкую полосу с = 5,56 нм. В равновесном оксигемоглобине ион железа (Fe +) находится точно в плоскости порфиринового кольца, все электроны спарены (оксигемоглобин диамагнитен). В спектре оптического поглощения видны две характеристические полосы при 542 и 576 нм. В ферригемоглобине (метгемоглобин) при нейтральных значениях pH молекула кислорода замешается молекулой воды, не связанной химически с ионом железа (Fe ). Ион железа лежит значительно ближе к порфириновому кольцу, чем в феррогемоглобине (почти в плоскости), имеет пять неспаренных электронов и магнитный момент равный 5,91 Боровских магнетона. Спектр поглощения в видимой области не имеет выраженных характеристических полос. [c.75]

Как уже указьгеалось выше, вычиаяенный максимальный магнитный момент гемоглобина равен 4,9 магнетона. Между тем, измерения дали заметно большую величину, равную 5,43 магнетона [148]. Причина этого довольно значительного расхождения еще неясна. Она не может быть связана с взаимодействием группировки гема, так как такое же расхождение найдено и для мио-глобина, молекулярный вес которого равен 17 000 [149] и молекула которого содержит, следовательно, только один протогем [149]. [c.246]

Исследования, произведенные на координационных (комплексных) соединениях, значительно продвинули наши познания о химич. связи в этих веществах. Так, напр., атом железа обнаруживает в растворах Fe l, магнитный момент, свидетельствующий о наличии у ГеЗ+ 5 неспаренных электронов. В комплексном же соединении KgfFei N) ] железо обнаруживает момент, свойственный лишь 1 неспаренному спину. Соединение K4[Fe( N)e] вовсе лишено магнитного момента, что объясняется отсутствием неспаренных электронов. Или, папр., у иона Ni + оказывается момент, свойственный двум неспаренным электронам, а в квадратных плоских комплексах типа K.,[. i( N)4] момент атома никеля равен нулю. Карбонил железа Ке(С0)5 лишен магнитного момента, что показывает, что он имеет структуру, при к-рой все 6 связей, имеющихся у атома Ге, насыщены. Магнетохимич. исследования позволили этим путем выяснить [электронное строение таких сложных веществ, как гемопротеины. [Магнитный момент молекулы гемоглобина, как оказалось, соответствует 5 неспаренным спинам, между тем как оксигемоглобин во всех случаях лишен магнитного момента. Это означает, что при окислении гемоглобина насыщаются все свободные валентности. [c.502]

Примерами соединений, обсуждаемых в этом разделе, являются комплексные соединения органических веществ с железом, никелем, кобальтом или двухвалентной медью. Среди них биологическое значение имеют железопорфириновые соединения, как, например, гемоглобин и гемохромогены, исследованные Паулингом и Корнеллом [59]. В отношении методики измерений к сказанному ранее прибавить нечего. Однако вычисление постоянного магнитного момента из измеренных значений восприимчивости представляет большую сложность. Парамагнитная восприимчивость такого рода комплексов чаще всего обусловлена присутствием одного или большего числа н нарных электронов центрального атома металла. Если в одном атоме имеется несколько таких непарных электронов, то они имеют параллельные -спины. Езли в этих соединениях постоянный магнитный момент зависит только от электронных спинов, как это имеет место в свободных радикалах, то квантовая механика дает возможность 5 сопоставить магнитный момент с числом непарных электронов атома металла п согласно уравнению (7), и парамагнитная вое-. приимчивость на грамматом металла в этом случае просто связана с моментом уравнением (10). Таким образом, из восприимчивости может быть вычислен м мент, а из него—число непарных электронов. Затем на основании теории, развитой главным образом 1 [c.620]

Поглощение излучения растворами, содержащими макромолекулы или низкомолекулярные растворенные вещества, можно исследовать в трех участках электромагнитного спектра, соответствующих различным типам поглощения излучаемой энергии системой. В области видимого и ультрафиолетового (УФ) света излучение вызывает возбуждение электронов. Органические молекулы поглощают видимый свет лишь в том случае, если они содержат большие резонирующие системы, а макромолекулы этого типа в растворе не изучались. Однако в некоторых случаях сильное поглощение видимого света обусловлено образованием комплексов ионов переходных металлов с макромолекулами, как, например, при исследовании гемоглобина и других белков, содержащих железо-порфириновый комплекс, связанный с макромолекулой [488]. Узко специфические проблемы, касающиеся спектроскопии таких материалов, рассматриваться не будут, и наше обсуждение будет ограничено применением УФ-спектроскопии, которая находит широкое применение при исследовании макромолекул. Спектральное поглощение в инфракрасной (ПК) области возникает в результате переходов между вращательными и колебательными уровнями. Как УФ-, так и ИК-спектроско-пия являются мощными средствами анализа полимеров. В качестве примера можно привести использование УФ-спектров для анализа сополимеров стирола или винилпиридина с неароматическими сомономерами, а также применение ИК-снектроскопии для исследования 1,А-цис-, 1,А-транс- или 1,2-присоединения в полибутадиене. Такой анализ основан на предположении, что вклады, вносимые мономерными остатками в измеряемую оптическую плотность, аддитивны. Для большого числа случаев это предполонспектроскопические исследования в целом не зависят от растворимости образца и поэтому выходят за рамки нашего обсуждения, предметом которого УФ- и ИК-спектры являются лишь постольку, поскольку они специфически характеризуют растворенные молекулы. Совершенно иным является положение для поглощения в радиочастотной области, вызванного квантованными переходами в ориентации магнитных моментов некоторых атомных ядер во внешнем магнитном ноле. Разрешение, достигаемое нри исс. те-довании методом ядерного магнитного резонанса (ЯМР), значительно выше для жидких образцов, чем для твердых. Следовательно, изучение спектров ЯМР растворов макромолекул необходимо для выяснения таких данных о полимере, которые нельзя получить для твердых образцов. [c.172]

Магнитное титрование цианида с юглобином показано на фиг. 43. рригемоглобин фторид имеет, как жно было ожидать, момент 5,92 вляется, следовательно, чисто ион-м комплексом. Кроме того, были /чены и другие производные фер-гемоглобина его соединения с юм азида, с аммиаком, этанолом и /гимн спиртами [107], пиридином [104] и имидазолом [108]. [c.179]

Магнитное состояние железа, полученного из гемоглобина зличных животных, изучали Тейлор и Кориель [111]. Магнит-ie моменты железа из крови коровы, лошади, овцы и человека 1еют значения 5,43 5,43 5,46 и 5,35 соответственно. Единетвен-я значительная разница была получена для человеческой юви, но так как это значение определено на одном образце юви, взятом у одного человека, то, невидимому, ей нельзя при-вать особого значения. Обширное исследование коровьего моглобина показало, что его восприимчивость постоянна от [c.181]

Химия и биология белков (1953) — [

c.245

c.246

]

Источник

Молекула гемоглобина: 4 субъединицы окрашены в разные цвета

Структура гемоглобина человека. Железосодержащие гем-группы показаны зелёным. Красным и синим показаны альфа- и бета- субъединицы.

Гемоглоби́н (от др.-греч. αἷμα «кровь» + лат. globus «шар») (Hb или Hgb) — сложный железосодержащий белок животных, обладающих кровообращением, способный обратимо связываться с кислородом, обеспечивая его перенос в ткани. У позвоночных животных содержится в эритроцитах, у большинства беспозвоночных растворён в плазме крови (эритрокруорин) и может присутствовать в других тканях[1]. Молекулярная масса гемоглобина человека — около 66,8 кДа. Молекула гемоглобина может нести до четырёх молекул кислорода. Один грамм гемоглобина может переносить до 1.34 мл. O2

Гемоглобин появился более чем 400 миллионов лет назад у последнего общего предка человека и акул в результате 2 мутаций, приведших к формированию четырёхкомпонентного комплекса гемоглобина, сродство которого к кислороду достаточно для связывания кислорода в насыщенной им среде, но недостаточно, чтобы удерживать его в других тканях организма.[2][3]

Большой вклад в исследование структуры и функционирования гемоглобина внёс Макс Фердинанд Перуц, получивший за это в 1962 году Нобелевскую премию[4].

Нормальным содержанием гемоглобина в крови человека считается: у мужчин — 130—160 г/л (нижний предел — 120, верхний предел — 180 г/л), у женщин — 120—160 г/л; у детей нормальный уровень гемоглобина зависит от возраста и подвержен значительным колебаниям. Так, у детей через 1—3 дня после рождения нормальный уровень гемоглобина максимален и составляет 145—225 г/л, а к 3—6 месяцам снижается до минимального уровня — 95—135 г/л, затем с 1 года до 18 лет отмечается постепенное увеличение нормального уровня гемоглобина в крови[5].

Во время беременности в организме женщины происходит задержка и накопление жидкости, что является причиной гемодилюции — физиологического разведения крови. В результате наблюдается относительное снижение концентрации гемоглобина (при беременности уровень гемоглобина в норме составляет 110—155 г/л). Кроме этого, в связи с внутриутробным ростом ребёнка происходит быстрое расходование запасов железа и фолиевой кислоты. Если до беременности у женщины был дефицит этих веществ, проблемы, связанные со снижением гемоглобина, могут возникнуть уже на ранних сроках беременности[6].

Главные функции гемоглобина: перенос кислорода и буферная функция. У человека в капиллярах лёгких в условиях избытка кислорода последний соединяется с гемоглобином. Потоком крови эритроциты, содержащие молекулы гемоглобина со связанным кислородом, доставляются к органам и тканям, где кислорода мало; здесь необходимый для протекания окислительных процессов кислород освобождается от связи с гемоглобином. Кроме того, гемоглобин способен связывать в тканях небольшое количество диоксида углерода (CO2) и освобождать его в лёгких.

Монооксид углерода (CO) связывается с гемоглобином крови намного сильнее (в 250 раз[7]), чем кислород, образуя карбоксигемоглобин (HbCO). Впрочем, монооксид углерода может быть частично вытеснен из гема при повышении парциального давления кислорода в лёгких. Некоторые процессы приводят к окислению иона железа в гемоглобине до степени окисления +3. В результате образуется форма гемоглобина, известная как метгемоглобин (HbOH) (metHb, от «мета-» и «гемоглобин», иначе гемиглобин или ферригемоглобин, см. Метгемоглобинемия). В обоих случаях блокируются процессы транспортировки кислорода.

Строение[править | править код]

Гемоглобин является сложным белком класса гемопротеинов, то есть в качестве простетической группы здесь выступает гем — порфириновое ядро, содержащее железо. Гемоглобин человека является тетрамером, то есть состоит из 4 протомеров. У взрослого человека они представлены полипептидными цепями α1, α2, β1 и β2. Субъединицы соединены друг с другом по принципу изологического тетраэдра. Основной вклад во взаимодействие субъединиц вносят гидрофобные взаимодействия. И α-, и β-цепи относятся к α-спиральному структурному классу, так как содержат исключительно α-спирали. Каждая цепь содержит восемь спиральных участков, обозначаемых буквами от A до H (от N-конца к C-концу).

Гем представляет собой комплекс протопорфирина IX, относящегося к классу порфириновых соединений, с атомом железа(II). Этот кофактор нековалентно связан с гидрофобной впадиной молекул гемоглобина и миоглобина.

Железо(II) характеризуется октаэдрической координацией, то есть связывается с шестью лигандами. Четыре из них представлены атомами азота порфиринового кольца, лежащими в одной плоскости. Две другие координационные позиции лежат на оси, перпендикулярной плоскости порфирина. Одна из них занята азотом остатка гистидина в 93-м положении полипептидной цепи (участок F). Связываемая гемоглобином молекула кислорода координируется к железу с обратной стороны и оказывается заключённой между атомом железа и азотом ещё одного остатка гистидина, располагающегося в 64-м положении цепи (участок E).

Всего в гемоглобине человека четыре участка связывания кислорода (по одному гему на каждую субъединицу), то есть одновременно может связываться четыре молекулы. Гемоглобин в лёгких при высоком парциальном давлении кислорода соединяется с ним, образуя оксигемоглобин. При этом кислород соединяется с гемом, присоединяясь к железу гема на 6-ю координационную связь. На эту же связь присоединяется и монооксид углерода, вступая с кислородом в «конкурентную борьбу» за связь с гемоглобином, образуя карбоксигемоглобин.

Связь гемоглобина с монооксидом углерода более прочная, чем с кислородом. Поэтому часть гемоглобина, образующая комплекс с монооксидом углерода, не участвует в транспорте кислорода. В норме у человека образуется 1,2 % карбоксигемоглобина. Повышение его уровня характерно для гемолитических процессов, в связи с этим уровень карбоксигемоглобина является показателем гемолиза.

Физиология[править | править код]

Изменение состояний окси- и дезоксигемоглобина

В отличие от миоглобина гемоглобин имеет четвертичную структуру, которая придаёт ему способность регулировать присоединение и отщепление кислорода и характерную кооперативность: после присоединения первой молекулы кислорода связывание последующих облегчается. Структура может находиться в двух устойчивых состояниях (конформациях): оксигемоглобин (содержит 4 молекулы кислорода; напряжённая конформация) и дезоксигемоглобин (кислорода не содержит; расслабленная конформация).

Устойчивое состояние структуры дезоксигемоглобина усложняет присоединение к нему кислорода. Поэтому для начала реакции необходимо достаточное парциальное давление кислорода, что возможно в альвеолах лёгких. Изменения в одной из 4-х субъединиц влияет на оставшиеся, и после присоединения первой молекулы кислорода связывание последующих облегчается.

Отдав кислород тканям, гемоглобин присоединяет к себе ионы водорода и углекислый газ, перенося их в лёгкие[8].

Гемоглобин является одним из основных белков, которыми питаются малярийные плазмодии — возбудители малярии, и в эндемичных по малярии районах земного шара весьма распространены наследственные аномалии строения гемоглобина, затрудняющие малярийным плазмодиям питание этим белком и проникновение в эритроцит. В частности, к таким имеющим эволюционно-приспособительное значение мутациям относится аномалия гемоглобина, приводящая к серповидноклеточной анемии. Однако, к несчастью, эти аномалии (как и аномалии строения гемоглобина, не имеющие явно приспособительного значения) сопровождаются нарушением кислород-транспортирующей функции гемоглобина, снижением устойчивости эритроцитов к разрушению, анемией и другими негативными последствиями. Аномалии строения гемоглобина называются гемоглобинопатиями.

Гемоглобин высокотоксичен при попадании значительного его количества из эритроцитов в плазму крови (что происходит при массивном внутрисосудистом гемолизе, геморрагическом шоке, гемолитических анемиях, переливании несовместимой крови и других патологических состояниях). Токсичность гемоглобина, находящегося вне эритроцитов, в свободном состоянии в плазме крови, проявляется тканевой гипоксией — ухудшением кислородного снабжения тканей, перегрузкой организма продуктами разрушения гемоглобина — железом, билирубином, порфиринами с развитием желтухи или острой порфирии, закупоркой почечных канальцев крупными молекулами гемоглобина с развитием некроза почечных канальцев и острой почечной недостаточности.

Ввиду высокой токсичности свободного гемоглобина в организме существуют специальные системы для его связывания и обезвреживания. В частности, одним из компонентов системы обезвреживания гемоглобина является особый плазменный белок гаптоглобин, специфически связывающий свободный глобин и глобин в составе гемоглобина. Комплекс гаптоглобина и глобина (или гемоглобина) затем захватывается селезёнкой и макрофагами тканевой ретикуло-эндотелиальной системы и обезвреживается.

Другой частью гемоглобинообезвреживающей системы является белок гемопексин[en], специфически связывающий свободный гем и гем в составе гемоглобина. Комплекс гема (или гемоглобина) и гемопексина затем захватывается печенью, гем отщепляется и используется для синтеза билирубина и других жёлчных пигментов, или выпускается в рециркуляцию в комплексе с трансферринами для повторного использования костным мозгом в процессе эритропоэза.

Экспрессия генов гемоглобина до и после рождения.
Также указаны типы клеток и органы, в которых происходит экспрессия гена (данные по Wood W. G., (1976). Br. Med. Bull. 32, 282.).[9]

Гемоглобин при заболеваниях крови[править | править код]

Дефицит гемоглобина может быть вызван, во-первых, уменьшением количества молекул самого гемоглобина (см. анемия), во-вторых, из-за уменьшенной способности каждой молекулы связать кислород при том же самом парциальном давлении кислорода.

Гипоксемия — это уменьшение парциального давления кислорода в крови, её следует отличать от дефицита гемоглобина. Хотя и гипоксемия, и дефицит гемоглобина являются причинами гипоксии.
Если дефицит кислорода в организме в общем называют гипоксией, то местные нарушения кислородоснабжения называют ишемией.

Прочие причины низкого гемоглобина разнообразны: кровопотеря, пищевой дефицит, болезни костного мозга, химиотерапия, отказ почек, атипичный гемоглобин.

Повышенное содержание гемоглобина в крови связано с увеличением количества или размеров эритроцитов, что наблюдается также при истинной полицитемии. Это повышение может быть вызвано: врождённой болезнью сердца, лёгочным фиброзом, слишком большим количеством эритропоэтина.

См. также[править | править код]

Гемоглобин А
Гемоглобин С (мутантная форма)
Эмбриональный Гемоглобин (эмбриональный)
Гемоглобин S (мутантная форма)
Гемоглобин F (фетальный)
Кобоглобин
Нейроглобин
Анемия
Порфирия
Талассемия
Эффект Вериго — Бора

Примечания[править | править код]

↑ Haemoglobins of invertebrate tissues. Nerve haemoglobins of Aphrodite, Aplysia and Halosydna
↑ Ученые выяснили происхождение гемоглобина. РИА Новостей, 20.05.2020, 18:59
↑ Michael Berenbrink. Evolution of a molecular machine/Nature, NEWS AND VIEWS, 20 MAY 2020
↑ Лауреаты нобелевской премии. Макс Перуц.
↑ Назаренко Г. И., Кишкун А. А. Клиническая оценка результатов лабораторных исследований. — 2005.
↑ Общий анализ крови и беременность Архивная копия от 10 марта 2014 на Wayback Machine
↑ Hall, John E. Guyton and Hall textbook of medical physiology (англ.). — 12th ed.. — Philadelphia, Pa.: Saunders/Elsevier, 2010. — P. 1120. — ISBN 978-1416045748.
↑ Степанов В. М. Структура и функции белков : Учебник. — М. : Высшая школа, 1996. — С. 167—175. — 335 с. — 5000 экз. — ISBN 5-06-002573-X.
↑ Айала Ф., . Современная генетика: В 3-х т = Modern Genetics / Пер. А. Г. Имашевой, А. Л. Остермана, . Под ред. Е. В. Ананьева. — М.: Мир, 1987. — Т. 2. — 368 с. — 15 000 экз. — ISBN 5-03-000495-5.

Литература[править | править код]

Mathews, CK; KE van Holde & KG Ahern (2000), Biochemistry (3rd ed.), Addison Wesley Longman, ISBN 0-8053-3066-6
Levitt, M & C Chothia (1976), “Structural patterns in globular proteins”, Nature

Ссылки[править | править код]

Eshaghian, S; Horwich, TB; Fonarow, GC (2006). “An unexpected inverse relationship between HbA1c levels and mortality in patients with diabetes and advanced systolic heart failure”. Am Heart J. 151 (1): 91.e1—91.e6. DOI:10.1016/j.ahj.2005.10.008. PMID 16368297.
Kneipp J, Balakrishnan G, Chen R, Shen TJ, Sahu SC, Ho NT, Giovannelli JL, Simplaceanu V, Ho C, Spiro T (2005). “Dynamics of allostery in hemoglobin: roles of the penultimate tyrosine H bonds”. J Mol Biol. 356 (2): 335—53. DOI:10.1016/j.jmb.2005.11.006. PMID 16368110.
Hardison, Ross C. (2012). “Evolution of Hemoglobin and Its Genes”. Cold Spring Harbor Perspectives in Medicine. 2 (12): a011627. DOI:10.1101/cshperspect.a011627. ISSN 2157-1422. PMC 3543078. PMID 23209182.

Источник