Гемоглобин относится к полимерам
A) хранит наследственную информацию
Б) копирует наследственную информацию и передаёт её к месту синтеза белка
B) является матрицей для синтеза белка
Д) переносит аминокислоты к месту синтеза белка
Е) специфична по отношению к аминокислоте
Запишите в ответ цифры, расположив их в порядке, соответствующем буквам:
ДНК — двуцепочечная молекула, хранит наследственную информацию; иРНК — переписывает информацию с ДНК и передает ее к месту синтеза белка, является матрицей для трансляции; тРНК — переносит аминокислоты к месту синтеза белка, специфична по отношению к аминокислоте.
источник
Гемоглобин относится к полимерам
34. Антибиотик пенициллин выделили из
Выберите три верных ответа из шести предложенных
А) это полимер, мономерами которого являются нуклеотиды +
Б) это полимер, мономерами которого являются аминокислоты
Д) несет в себе закодированную информацию о последовательности аминокислот в белках +
Е) выполняет энергетическую функцию в клетке
А) полимер, мономером которого является нуклеотид +
Б) полимер, мономером которого является аминокислота
Е) входит в состав хромосом +
3. Каковы свойства, строение и функции в клетке полисахаридов?
А) выполняют структурную и запасающую функции +
Б) выполняют каталитическую и транспортную функции
В) состоят из остатков молекул моносахаридов +
Г) состоят из остатков молекул аминокислот
4. Какие углеводы относят к моносахаридам?
5. Липиды в организме могут выполнять функцию
Д) переносчика наследственной информации
6. Какие структурные компоненты входят в состав нуклеотидов молекул ДНК?
А) азотистые основания: А, Т, Г, Ц +
Б) разнообразные аминокислоты
7. Какие особенности строения и свойств молекул воды определяют ее большую роль в клетке?
А) способность образовывать водородные связи +
Б) наличие в молекулах богатых энергией связей
Г) способность к образованию ионных связей
Д) способность образовывать пептидные связи
Е) способность взаимодейстоввать с ионами +
8. Какие функции выполняет в клетке вода?
Е) придает клетке упругость +
9. Что включает молекула АТФ?
А) три остатка фосфорной кислоты +
Б) один остаток фосфорной кислоты
10. Установите соответствие между характеристикой органических веществ и их видами
1) имеет первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуру
2) представлена полинуклеотидной нитью
3) выполняет структурную функцию, участвует в образовании мембран
4) участвует в процессе трансляции
5) их мономеры- аминокислоты
11. Установите соответствие между особенностями молекул углеводов и их видами.
5) входят в состав клеточных стенок растений
6) входят в состав клеточного сока растений
12. Установите соответствие между признаком нуклеиновой кислоты и ее видом.
ПРИЗНАК НУКЛЕИНОВЫХ КИСЛОТ
1) спираль состоит из двух полинуклеотидных цепей
2) состоит из одной полинуклеотидной цепи
3) передает наследственную информацию из ядра к рибосомам
4) является хранителем наследственной информации
5) состоит из нуклеотидов: А Т Г Ц
6) состоит из нуклеотидов: А У Г Ц
13. Установите соответствие между характеристикой нуклеиновой кислоты и ее видом.
1) имеет форму клеверного листа
2) состоит из двух спирально закрученных цепей
3) доставляет аминокислоты к рибосомам
4) является хранителем наследственной информации
5) в длину достигает нескольких сотен тысяч нанометров
6) имеет самые маленькие размеры из нуклеиновых кислот
14. Установите соответствие между строением и функцией органического вещества и его видом.
1) состоят из остатков молекул глицерина и жирных кислот
2) состоят из остатков молекул аминокислот
3) защищают организм от переохладжения
4) защищают организм от чужеродных веществ
15. Установите соответствие между признаком строения молекулы белка и ее структурой.
1) последовательность аминокислотных остатков в молекуле
2) молекула имеет форму клубка
3) число аминокислотных остатков в молекуле
4) пространственная конфигурация полипептидной цепи
5) образование гидрофобных связей между радикалами
6) образование пептидных связей
16. Установите, в какой последовательности образуются структуры молекулы белка.
Г) структура из нескольких субъединиц
Вопросы со свободным развернутым ответом.
1. Объясните, почему, изменение аминокислотного состава белка может привести к изменению его биологических свойств.
1) первичная структура белка (последовательность аминокислот) определяет дальнейший характер укладки молекулы белка
2) изменение аминокислотного состава белка может изменить конформацию его молекулы
3) изменение конформации белковой молекулы приводит к потере биологических свойств
2. При подмораживании клубни картофеля приобретают сладковатый вкус. В чем причина этого явления?
1) в клубнях картофеля много крахмала (полисахарид)
2) при температуре ниже 0° крахмал разлагается на ди- и моносахариды
3) сахара, в отличие от крахмала, имеют сладкий вкус
3. Найдите ошибки в приведенном тексте, исправьте их, укажите номера предложений, в которых они сделаны, запишите эти предложения без ошибок.
1. Нуклеиновые кислоты представляют собой биологические полимеры.
2. Они представлены в клетке молекулой ДНК.
3. Мономерами нуклеиновых кислот являются нуклеогиды.
4. Каждый нуклеотид состоит из сахара рибозы и азотистого основания.
5. Существует четыре типа азотистых оснований: аденин, гуанин, цитозин и урацил.
Ошибки в предложениях 2, 4, 5.
4) пропущен остаток фосфорной кислоты. Кроме того, в нуклеотиды ДНК входит дезоксирибоза, а не рибоза.
5) Перечислены аз. основания РНК, но в ДНК вместо урацила – тимин, он пропущен.
4. В одной цепочке молекулы ДНК имеется 25% адениловых остатков, 17% тимидиновых остатков и 32% цитидиловых остатков. Рассчитайте процентное соотношение нуклеотидов в двухцепочечной ДНК.
1) Из условия ясно, что в данной цепочке ДНК присутствует
100 – (25 + 17 + 32) = 26% гуаниловых остатков
2) Двухцепочечная ДНК построена по принципу комплементарности, следовательно, количество А равно количеству Т, а количество Г равно количеству Ц
3) Соответственно, в данной молекуле ДНК А и Т 25+17 = 42%, а каждого из них по 21%, а Ц и Г – 100 – 42 = 58%, и каждого из них по 28%.
5. Найдите ошибки в приведенном тексте, исправьте их, укажите номера предложений, в которых они сделаны, запишите эти предложения без ошибок.
1. Наиболее распространенными в природе моносахаридами являются гексозы: глюкоза, фруктоза, рибоза и дезоксирибоза.
2. Глюкоза является основным источником энергии для клетки.
3. При полном окислении 1 г глюкозы выделяется 176 кДж энергии.
4. Рибоза и дезокисрибоза входят в состав нуклеиновых кислот.
5. Дезокисрибоза входит в состав АТФ.
Ошибки в предложениях 1, 3 и 5
1) рибоза и дезоксирибоза – не гексозы, а пентозы. Утверждение о наибольшей распространенности этих сахаров правильное.
3) При полном окислении 1 г глюкозы выделяется 17,6 кДж энергии
5) АТФ – рибонуклеотид, т.е. ее сахар – рибоза
источник
подборка материала для проверки знаний по теме «Химический состав клетки».
тест по биологии (10 класс) по теме
Игра — зачет и тестовые задания по теме «Химический состав клетки». (к учебнику А.А.Каменского, Е.А. Криксунова, В.В.пасечника «Биология. Общая биология. 10-11 класс»)
Скачать:
| Вложение | Размер |
|---|---|
| igra-zachet_himicheskiy_sostav_kletki_2.docx | 21.75 КБ |
| tema_no4_test._himicheskiy_sostav_kletki.docx | 30.27 КБ |
Предварительный просмотр:
По теме «Химический состав клетки»
Форма: тест с выбором ответа (типа «умники и умницы»).
Цель: поощрение класса; повторение и закрепление материа ла по теме; ознакомление с новыми терминами; контроль знаний по теме.
а) учащиеся по очереди выходят к доске и садятся на стул (очередность определяется учителем в соответствии с успеваемостью);
б) ученик, ответивший правильно, имеет право отвечать на следующий вопрос. За каждый правильный ответ начисляется 1 балл;
в) ученик, ответивший неправильно, возвращается на место и ждет своей очереди;
г) ученик, набравший 10 баллов, получает зачет-автомат и освобождается от зачета (либо получает дополнительную отметку, либо приз);
д) каждый вышедший к доске имеет право на 3 подсказки (помощь класса; 50 на 50 — учитель убирает 2 неправильных ответа по своему усмотрению; звонок другу — 30 секунд для возможности воспользоваться литературой или записями).
(Для удобства ведущего правильные ответы выделены.)
1) Кислород относится к элементам:
- макроэлементом
Б) микроэлементом - ультрамикроэлементом
Г) суперагентом
3) Гиалуроновая кислота — это:
5) Шарообразные белки называются:
6) Гуанин относится к основаниям:
- макроэлементом
Б) микроэлементом - ультрамикроэлементом
Г) пьезоэлементом
10) Что не входит в состав ДНК?
А)тимин
Б) урацил В) гуанин Г) цитозин
11) Мономером гликогена является:
- к гексозам
Б) к прогнозам - к пентозам
Г) к Спинозам
14) Мономером белка не бывает:
A) глицин
Б) аланин
В)гистидин
Г) биотин
15) Основную массу клетки составляет:
А)белок
16) Рибофлавин — это витамин:
Г) научное название молока
19) К гексозам относится:
А)рибоза
20) В РНК есть, а в ДНК нет:
21) Сколько видов нуклеотидов входят в состав ДНК? А)2 Б)4 В)3 Г)6,5
22) Лактоза — это: А)полимер Б) вид склероза В) мономер Г ) молочный сахар
23) Тиамин — это витамин: А)В 2 Б) В 1 В) В 12 Г) В 3
B) полинуклеотидом
Г) липидом
- макроэлементом
Б) микроэлементом - ультрамикроэлементом
Г) ушным элементом
- неразветвленный
Б) многоветвленный - линейный
27) Пантотеновая кислота — это:
B) аминокислота
Г) витамин В 3
28) Аминокислоты, которые не синтезируются в клетках человека, называются:
- незаменимые
Б) невыносимые - невосполнимые
30) Буферная система, это такая химическая система, благодаря которой в клетке сохраняется постоянство:
А)глицерина Б)глицина В) целлюлозы Г) сахарозы
- макроэлементом
Б) микроэлементом - ультрамикроэлементом
Г) пятым элементом
34) Пиридоксин — это витамин:
35) РНК — это кислота:
А)рибонуклеиновая
Б) резиноклеиновая
38) Фосфор входит в состав:
39) Кобальт входит в состав витамина: А)В 5 Б) Q В)В 12 Г) А
40) Цепи ДНК соединяются по принципу: А)солидарности Б) благодарности В) комплементарности Г)конспирации
41) И-РНК — это: А)Т-РНК Б)М-РНК В) Р-РНК Г) БРР-РНК
44) Полимер, состоящий из одинаковых мономеров:
А) монополимер
Б)хромополимер В)гомополимер Г) гетерополимер
Г) пировиноградная кислота
47) Сколько видов аминокислот входит в состав белка?
48) Витамином С называется:
B) глутаминовая кислота
Г) лимонная кислота
49) Сколько видов нуклеотидов входит в состав целлюлозы?
50) У гемоглобина есть, а у инсулина нет:
- первичной структуры
Б) вторичной структуры - третичной структуры
Г) четвертичной структуры
51) Сколько атомов фосфора входит в состав АТФ?
А)3
52) Как по-русски называется целлюлоза?
53) «Шапочка» м-РНК состоит из измененного: А) урацила Б) аденина В) цитозина Г ) гуанина
55) Сахароза — это: А) полимер Б) мономер В) димер Г) недомер
B) мужской половой гормон
Г) витамин D
57) Белки, входящие в состав хромосом, называются:
58) «хвост» м-РНК состоит из: А)урацила Б) аденина В) цитозина Г) гуанина
59) Частицы с положительным зарядом называются:
60) Какое вещество не является углеводом?
- к липидам
Б) к цианидам - к нуклеотидам
Г) к углеводам
62) Сколько атомов кислорода входит в состав воды?
63) Полимер, мономеры которого располагаются в одну лит
А)гомополимер
Б) неразветвленный полимер В) разветвленный полимер Г) гетерополимер
64) Полимер, мономеры которого располагаются в две линии:
Б) неразветвленный полимер
B) разветвленный полимер
Г) гетерополимер
66) В животных есть, а в растениях нет:
А) железо
Б) молибден В) ванадий Г) цинк
67) Процесс утраты белковой молекулой своей структурной oj
ганизации называется:
А) натурация Б) денатурация
В) ренатурация Г )прострация
69) В состав аминокислот не входит: А) О Б) S В)Р Г)N
70 ) У растений крахмал, а у животных: А) хитин Б) целлюлоза В)сахароза Г) гликоген
Предварительный просмотр:
Тема № 2. ХИМИЧЕСКИЙ СОСТАВ КЛЕТКИ.
Максимальное количество баллов — 56
I. Дайте собственное определение терминам. (4 балла)
II. Какие из нижеперечисленных веществ являются гетерополи-мерами (3 балла):
- Инсулин 4. Хитин
- Крахмал 5. Целлюлоза
- РНК
III. Какие из нижеперечисленных веществ не являются полимера ми? (2 балла)
- Глюкоза 4. ДНК
- Гликоген 5. Гемоглобин
- Холестерин
IV. Из ниже перечисленных веществ выберите полисахариды. (4 балла)
- Глюкоза 6. Сахароза
- Крахмал 7. Хитин
- Рибоза 8. Лактоза
- Гликоген 9. Фруктоза .
- Дезоксирибоза 10. Целлюлоза
V. Выбрать правильный ответ. (4 балла)
1. Мономером белков является:
Б) аминокислота Г) глицерин
2. Мономером крахмала является:
Б) аминокислота Г) глицерин
3. Белки, регулирующие скорость и направление химических реакций в клетке:
4. Последовательность мономеров в полимере называется:
А) первичная структура В) третичная структура
Б) вторичная структура Г) четвертичная структура
- Как отличаются по своему химическому составу ДНК и РНК?
(5 баллов) - Уберите лишнее из списка: С, Zn, О, N, Н. (1 балл)
VIП. Дана одна цепочка молекулы ДНК (А-А-Ц-Г-Г-Т-А-Ц). Постройте комплементарную вторую цепочку. (5 баллов)
IX. Найдите ошибки в молекуле ДНК. (3 балла)
X. Найдите ошибки в молекуле РНК: (3 балла) А- А- Т- Г- Ц- У- Т- А- Т- Ц
XI. Подпишите напротив названия вещества цифры, соответствующие функциям, выполняемым данным веществом в клетке. (17 баллов)
- Энергетическая
- Структурная
- Запас питательных веществ
- Защитная
- Информационная
- Каталитическая
- Транспортная
Молекула гемоглобина: 4 субъединицы окрашены в разные цвета
Структура гемоглобина человека. Железосодержащие гем-группы показаны зелёным. Красным и синим показаны альфа- и бета- субъединицы.
Гемоглоби́н (от др.-греч. αἷμα «кровь» + лат. globus «шар») (Hb или Hgb) — сложный железосодержащий белок животных, обладающих кровообращением, способный обратимо связываться с кислородом, обеспечивая его перенос в ткани. У позвоночных животных содержится в эритроцитах, у большинства беспозвоночных растворён в плазме крови (эритрокруорин) и может присутствовать в других тканях[1]. Молекулярная масса гемоглобина человека — около 66,8 кДа. Молекула гемоглобина может нести до четырёх молекул кислорода. Один грамм гемоглобина может переносить до 1.34 мл. O2
Гемоглобин появился более чем 400 миллионов лет назад у последнего общего предка человека и акул в результате 2 мутаций, приведших к формированию четырёхкомпонентного комплекса гемоглобина, сродство которого к кислороду достаточно для связывания кислорода в насыщенной им среде, но недостаточно, чтобы удерживать его в других тканях организма.[2][3]
Большой вклад в исследование структуры и функционирования гемоглобина внёс Макс Фердинанд Перуц, получивший за это в 1962 году Нобелевскую премию[4].
Нормальным содержанием гемоглобина в крови человека считается: у мужчин — 130—160 г/л (нижний предел — 120, верхний предел — 180 г/л), у женщин — 120—160 г/л; у детей нормальный уровень гемоглобина зависит от возраста и подвержен значительным колебаниям. Так, у детей через 1—3 дня после рождения нормальный уровень гемоглобина максимален и составляет 145—225 г/л, а к 3—6 месяцам снижается до минимального уровня — 95—135 г/л, затем с 1 года до 18 лет отмечается постепенное увеличение нормального уровня гемоглобина в крови[5].
Во время беременности в организме женщины происходит задержка и накопление жидкости, что является причиной гемодилюции — физиологического разведения крови. В результате наблюдается относительное снижение концентрации гемоглобина (при беременности уровень гемоглобина в норме составляет 110—155 г/л). Кроме этого, в связи с внутриутробным ростом ребёнка происходит быстрое расходование запасов железа и фолиевой кислоты. Если до беременности у женщины был дефицит этих веществ, проблемы, связанные со снижением гемоглобина, могут возникнуть уже на ранних сроках беременности[6].
Главные функции гемоглобина: перенос кислорода и буферная функция. У человека в капиллярах лёгких в условиях избытка кислорода последний соединяется с гемоглобином. Потоком крови эритроциты, содержащие молекулы гемоглобина со связанным кислородом, доставляются к органам и тканям, где кислорода мало; здесь необходимый для протекания окислительных процессов кислород освобождается от связи с гемоглобином. Кроме того, гемоглобин способен связывать в тканях небольшое количество диоксида углерода (CO2) и освобождать его в лёгких.
Монооксид углерода (CO) связывается с гемоглобином крови намного сильнее (в 250 раз[7]), чем кислород, образуя карбоксигемоглобин (HbCO). Впрочем, монооксид углерода может быть частично вытеснен из гема при повышении парциального давления кислорода в лёгких. Некоторые процессы приводят к окислению иона железа в гемоглобине до степени окисления +3. В результате образуется форма гемоглобина, известная как метгемоглобин (HbOH) (metHb, от «мета-» и «гемоглобин», иначе гемиглобин или ферригемоглобин, см. Метгемоглобинемия). В обоих случаях блокируются процессы транспортировки кислорода.
Строение[править | править код]
Гемоглобин является сложным белком класса гемопротеинов, то есть в качестве простетической группы здесь выступает гем — порфириновое ядро, содержащее железо. Гемоглобин человека является тетрамером, то есть состоит из 4 протомеров. У взрослого человека они представлены полипептидными цепями α1, α2, β1 и β2. Субъединицы соединены друг с другом по принципу изологического тетраэдра. Основной вклад во взаимодействие субъединиц вносят гидрофобные взаимодействия. И α-, и β-цепи относятся к α-спиральному структурному классу, так как содержат исключительно α-спирали. Каждая цепь содержит восемь спиральных участков, обозначаемых буквами от A до H (от N-конца к C-концу).
Гем представляет собой комплекс протопорфирина IX, относящегося к классу порфириновых соединений, с атомом железа(II). Этот кофактор нековалентно связан с гидрофобной впадиной молекул гемоглобина и миоглобина.
Железо(II) характеризуется октаэдрической координацией, то есть связывается с шестью лигандами. Четыре из них представлены атомами азота порфиринового кольца, лежащими в одной плоскости. Две другие координационные позиции лежат на оси, перпендикулярной плоскости порфирина. Одна из них занята азотом остатка гистидина в 93-м положении полипептидной цепи (участок F). Связываемая гемоглобином молекула кислорода координируется к железу с обратной стороны и оказывается заключённой между атомом железа и азотом ещё одного остатка гистидина, располагающегося в 64-м положении цепи (участок E).
Всего в гемоглобине человека четыре участка связывания кислорода (по одному гему на каждую субъединицу), то есть одновременно может связываться четыре молекулы. Гемоглобин в лёгких при высоком парциальном давлении кислорода соединяется с ним, образуя оксигемоглобин. При этом кислород соединяется с гемом, присоединяясь к железу гема на 6-ю координационную связь. На эту же связь присоединяется и монооксид углерода, вступая с кислородом в «конкурентную борьбу» за связь с гемоглобином, образуя карбоксигемоглобин.
Связь гемоглобина с монооксидом углерода более прочная, чем с кислородом. Поэтому часть гемоглобина, образующая комплекс с монооксидом углерода, не участвует в транспорте кислорода. В норме у человека образуется 1,2 % карбоксигемоглобина. Повышение его уровня характерно для гемолитических процессов, в связи с этим уровень карбоксигемоглобина является показателем гемолиза.
Физиология[править | править код]
Изменение состояний окси- и дезоксигемоглобина
В отличие от миоглобина гемоглобин имеет четвертичную структуру, которая придаёт ему способность регулировать присоединение и отщепление кислорода и характерную кооперативность: после присоединения первой молекулы кислорода связывание последующих облегчается. Структура может находиться в двух устойчивых состояниях (конформациях): оксигемоглобин (содержит 4 молекулы кислорода; напряжённая конформация) и дезоксигемоглобин (кислорода не содержит; расслабленная конформация).
Устойчивое состояние структуры дезоксигемоглобина усложняет присоединение к нему кислорода. Поэтому для начала реакции необходимо достаточное парциальное давление кислорода, что возможно в альвеолах лёгких. Изменения в одной из 4-х субъединиц влияет на оставшиеся, и после присоединения первой молекулы кислорода связывание последующих облегчается.
Отдав кислород тканям, гемоглобин присоединяет к себе ионы водорода и углекислый газ, перенося их в лёгкие[8].
Гемоглобин является одним из основных белков, которыми питаются малярийные плазмодии — возбудители малярии, и в эндемичных по малярии районах земного шара весьма распространены наследственные аномалии строения гемоглобина, затрудняющие малярийным плазмодиям питание этим белком и проникновение в эритроцит. В частности, к таким имеющим эволюционно-приспособительное значение мутациям относится аномалия гемоглобина, приводящая к серповидноклеточной анемии. Однако, к несчастью, эти аномалии (как и аномалии строения гемоглобина, не имеющие явно приспособительного значения) сопровождаются нарушением кислород-транспортирующей функции гемоглобина, снижением устойчивости эритроцитов к разрушению, анемией и другими негативными последствиями. Аномалии строения гемоглобина называются гемоглобинопатиями.
Гемоглобин высокотоксичен при попадании значительного его количества из эритроцитов в плазму крови (что происходит при массивном внутрисосудистом гемолизе, геморрагическом шоке, гемолитических анемиях, переливании несовместимой крови и других патологических состояниях). Токсичность гемоглобина, находящегося вне эритроцитов, в свободном состоянии в плазме крови, проявляется тканевой гипоксией — ухудшением кислородного снабжения тканей, перегрузкой организма продуктами разрушения гемоглобина — железом, билирубином, порфиринами с развитием желтухи или острой порфирии, закупоркой почечных канальцев крупными молекулами гемоглобина с развитием некроза почечных канальцев и острой почечной недостаточности.
Ввиду высокой токсичности свободного гемоглобина в организме существуют специальные системы для его связывания и обезвреживания. В частности, одним из компонентов системы обезвреживания гемоглобина является особый плазменный белок гаптоглобин, специфически связывающий свободный глобин и глобин в составе гемоглобина. Комплекс гаптоглобина и глобина (или гемоглобина) затем захватывается селезёнкой и макрофагами тканевой ретикуло-эндотелиальной системы и обезвреживается.
Другой частью гемоглобинообезвреживающей системы является белок гемопексин[en], специфически связывающий свободный гем и гем в составе гемоглобина. Комплекс гема (или гемоглобина) и гемопексина затем захватывается печенью, гем отщепляется и используется для синтеза билирубина и других жёлчных пигментов, или выпускается в рециркуляцию в комплексе с трансферринами для повторного использования костным мозгом в процессе эритропоэза.
Экспрессия генов гемоглобина до и после рождения.
Также указаны типы клеток и органы, в которых происходит экспрессия гена (данные по Wood W. G., (1976). Br. Med. Bull. 32, 282.).[9]
Гемоглобин при заболеваниях крови[править | править код]
Дефицит гемоглобина может быть вызван, во-первых, уменьшением количества молекул самого гемоглобина (см. анемия), во-вторых, из-за уменьшенной способности каждой молекулы связать кислород при том же самом парциальном давлении кислорода.
Гипоксемия — это уменьшение парциального давления кислорода в крови, её следует отличать от дефицита гемоглобина. Хотя и гипоксемия, и дефицит гемоглобина являются причинами гипоксии.
Если дефицит кислорода в организме в общем называют гипоксией, то местные нарушения кислородоснабжения называют ишемией.
Прочие причины низкого гемоглобина разнообразны: кровопотеря, пищевой дефицит, болезни костного мозга, химиотерапия, отказ почек, атипичный гемоглобин.
Повышенное содержание гемоглобина в крови связано с увеличением количества или размеров эритроцитов, что наблюдается также при истинной полицитемии. Это повышение может быть вызвано: врождённой болезнью сердца, лёгочным фиброзом, слишком большим количеством эритропоэтина.
См. также[править | править код]
- Гемоглобин А
- Гемоглобин С (мутантная форма)
- Эмбриональный Гемоглобин (эмбриональный)
- Гемоглобин S (мутантная форма)
- Гемоглобин F (фетальный)
- Кобоглобин
- Нейроглобин
- Анемия
- Порфирия
- Талассемия
- Эффект Вериго — Бора
Примечания[править | править код]
- ↑ Haemoglobins of invertebrate tissues. Nerve haemoglobins of Aphrodite, Aplysia and Halosydna
- ↑ Ученые выяснили происхождение гемоглобина. РИА Новостей, 20.05.2020, 18:59
- ↑ Michael Berenbrink. Evolution of a molecular machine/Nature, NEWS AND VIEWS, 20 MAY 2020
- ↑ Лауреаты нобелевской премии. Макс Перуц.
- ↑ Назаренко Г. И., Кишкун А. А. Клиническая оценка результатов лабораторных исследований. — 2005.
- ↑ Общий анализ крови и беременность Архивная копия от 10 марта 2014 на Wayback Machine
- ↑ Hall, John E. Guyton and Hall textbook of medical physiology (англ.). — 12th ed.. — Philadelphia, Pa.: Saunders/Elsevier, 2010. — P. 1120. — ISBN 978-1416045748.
- ↑ Степанов В. М. Структура и функции белков : Учебник. — М. : Высшая школа, 1996. — С. 167—175. — 335 с. — 5000 экз. — ISBN 5-06-002573-X.
- ↑ Айала Ф., . Современная генетика: В 3-х т = Modern Genetics / Пер. А. Г. Имашевой, А. Л. Остермана, . Под ред. Е. В. Ананьева. — М.: Мир, 1987. — Т. 2. — 368 с. — 15 000 экз. — ISBN 5-03-000495-5.
Литература[править | править код]
- Mathews, CK; van Holde, KE & Ahern, KG (2000), Biochemistry (3rd ed.), Addison Wesley Longman, ISBN 0-8053-3066-6
- Levitt, M & Chothia, C (1976), Structural patterns in globular proteins, Nature
Ссылки[править | править код]
- Eshaghian, S; Horwich, TB; Fonarow, GC (2006). “An unexpected inverse relationship between HbA1c levels and mortality in patients with diabetes and advanced systolic heart failure”. Am Heart J. 151 (1): 91.e1—91.e6. DOI:10.1016/j.ahj.2005.10.008. PMID 16368297.
- Kneipp J, Balakrishnan G, Chen R, Shen TJ, Sahu SC, Ho NT, Giovannelli JL, Simplaceanu V, Ho C, Spiro T (2005). “Dynamics of allostery in hemoglobin: roles of the penultimate tyrosine H bonds”. J Mol Biol. 356 (2): 335—53. DOI:10.1016/j.jmb.2005.11.006. PMID 16368110.
- Hardison, Ross C. (2012). “Evolution of Hemoglobin and Its Genes”. Cold Spring Harbor Perspectives in Medicine. 2 (12): a011627. DOI:10.1101/cshperspect.a011627. ISSN 2157-1422. PMC 3543078. PMID 23209182.