Гемоглобин растворим в воде
Молекула гемоглобина: 4 субъединицы окрашены в разные цвета
Структура гемоглобина человека. Железосодержащие гем-группы показаны зелёным. Красным и синим показаны альфа- и бета- субъединицы.
Гемоглоби́н (от др.-греч. αἷμα «кровь» + лат. globus «шар») (Hb или Hgb) — сложный железосодержащий белок животных, обладающих кровообращением, способный обратимо связываться с кислородом, обеспечивая его перенос в ткани. У позвоночных животных содержится в эритроцитах, у большинства беспозвоночных растворён в плазме крови (эритрокруорин) и может присутствовать в других тканях[1]. Молекулярная масса гемоглобина человека — около 66,8 кДа. Молекула гемоглобина может нести до четырёх молекул кислорода. Один грамм гемоглобина может переносить до 1.34 мл. O2
Гемоглобин появился более чем 400 миллионов лет назад у последнего общего предка человека и акул в результате 2 мутаций, приведших к формированию четырёхкомпонентного комплекса гемоглобина, сродство которого к кислороду достаточно для связывания кислорода в насыщенной им среде, но недостаточно, чтобы удерживать его в других тканях организма.[2][3]
Большой вклад в исследование структуры и функционирования гемоглобина внёс Макс Фердинанд Перуц, получивший за это в 1962 году Нобелевскую премию[4].
Нормальным содержанием гемоглобина в крови человека считается: у мужчин — 130—160 г/л (нижний предел — 120, верхний предел — 180 г/л), у женщин — 120—160 г/л; у детей нормальный уровень гемоглобина зависит от возраста и подвержен значительным колебаниям. Так, у детей через 1—3 дня после рождения нормальный уровень гемоглобина максимален и составляет 145—225 г/л, а к 3—6 месяцам снижается до минимального уровня — 95—135 г/л, затем с 1 года до 18 лет отмечается постепенное увеличение нормального уровня гемоглобина в крови[5].
Во время беременности в организме женщины происходит задержка и накопление жидкости, что является причиной гемодилюции — физиологического разведения крови. В результате наблюдается относительное снижение концентрации гемоглобина (при беременности уровень гемоглобина в норме составляет 110—155 г/л). Кроме этого, в связи с внутриутробным ростом ребёнка происходит быстрое расходование запасов железа и фолиевой кислоты. Если до беременности у женщины был дефицит этих веществ, проблемы, связанные со снижением гемоглобина, могут возникнуть уже на ранних сроках беременности[6].
Главные функции гемоглобина: перенос кислорода и буферная функция. У человека в капиллярах лёгких в условиях избытка кислорода последний соединяется с гемоглобином. Потоком крови эритроциты, содержащие молекулы гемоглобина со связанным кислородом, доставляются к органам и тканям, где кислорода мало; здесь необходимый для протекания окислительных процессов кислород освобождается от связи с гемоглобином. Кроме того, гемоглобин способен связывать в тканях небольшое количество диоксида углерода (CO2) и освобождать его в лёгких.
Монооксид углерода (CO) связывается с гемоглобином крови намного сильнее (в 250 раз[7]), чем кислород, образуя карбоксигемоглобин (HbCO). Впрочем, монооксид углерода может быть частично вытеснен из гема при повышении парциального давления кислорода в лёгких. Некоторые процессы приводят к окислению иона железа в гемоглобине до степени окисления +3. В результате образуется форма гемоглобина, известная как метгемоглобин (HbOH) (metHb, от «мета-» и «гемоглобин», иначе гемиглобин или ферригемоглобин, см. Метгемоглобинемия). В обоих случаях блокируются процессы транспортировки кислорода.
Строение[править | править код]
Гемоглобин является сложным белком класса гемопротеинов, то есть в качестве простетической группы здесь выступает гем — порфириновое ядро, содержащее железо. Гемоглобин человека является тетрамером, то есть состоит из 4 протомеров. У взрослого человека они представлены полипептидными цепями α1, α2, β1 и β2. Субъединицы соединены друг с другом по принципу изологического тетраэдра. Основной вклад во взаимодействие субъединиц вносят гидрофобные взаимодействия. И α-, и β-цепи относятся к α-спиральному структурному классу, так как содержат исключительно α-спирали. Каждая цепь содержит восемь спиральных участков, обозначаемых буквами от A до H (от N-конца к C-концу).
Гем представляет собой комплекс протопорфирина IX, относящегося к классу порфириновых соединений, с атомом железа(II). Этот кофактор нековалентно связан с гидрофобной впадиной молекул гемоглобина и миоглобина.
Железо(II) характеризуется октаэдрической координацией, то есть связывается с шестью лигандами. Четыре из них представлены атомами азота порфиринового кольца, лежащими в одной плоскости. Две другие координационные позиции лежат на оси, перпендикулярной плоскости порфирина. Одна из них занята азотом остатка гистидина в 93-м положении полипептидной цепи (участок F). Связываемая гемоглобином молекула кислорода координируется к железу с обратной стороны и оказывается заключённой между атомом железа и азотом ещё одного остатка гистидина, располагающегося в 64-м положении цепи (участок E).
Всего в гемоглобине человека четыре участка связывания кислорода (по одному гему на каждую субъединицу), то есть одновременно может связываться четыре молекулы. Гемоглобин в лёгких при высоком парциальном давлении кислорода соединяется с ним, образуя оксигемоглобин. При этом кислород соединяется с гемом, присоединяясь к железу гема на 6-ю координационную связь. На эту же связь присоединяется и монооксид углерода, вступая с кислородом в «конкурентную борьбу» за связь с гемоглобином, образуя карбоксигемоглобин.
Связь гемоглобина с монооксидом углерода более прочная, чем с кислородом. Поэтому часть гемоглобина, образующая комплекс с монооксидом углерода, не участвует в транспорте кислорода. В норме у человека образуется 1,2 % карбоксигемоглобина. Повышение его уровня характерно для гемолитических процессов, в связи с этим уровень карбоксигемоглобина является показателем гемолиза.
Физиология[править | править код]
Изменение состояний окси- и дезоксигемоглобина
В отличие от миоглобина гемоглобин имеет четвертичную структуру, которая придаёт ему способность регулировать присоединение и отщепление кислорода и характерную кооперативность: после присоединения первой молекулы кислорода связывание последующих облегчается. Структура может находиться в двух устойчивых состояниях (конформациях): оксигемоглобин (содержит 4 молекулы кислорода; напряжённая конформация) и дезоксигемоглобин (кислорода не содержит; расслабленная конформация).
Устойчивое состояние структуры дезоксигемоглобина усложняет присоединение к нему кислорода. Поэтому для начала реакции необходимо достаточное парциальное давление кислорода, что возможно в альвеолах лёгких. Изменения в одной из 4-х субъединиц влияет на оставшиеся, и после присоединения первой молекулы кислорода связывание последующих облегчается.
Отдав кислород тканям, гемоглобин присоединяет к себе ионы водорода и углекислый газ, перенося их в лёгкие[8].
Гемоглобин является одним из основных белков, которыми питаются малярийные плазмодии — возбудители малярии, и в эндемичных по малярии районах земного шара весьма распространены наследственные аномалии строения гемоглобина, затрудняющие малярийным плазмодиям питание этим белком и проникновение в эритроцит. В частности, к таким имеющим эволюционно-приспособительное значение мутациям относится аномалия гемоглобина, приводящая к серповидноклеточной анемии. Однако, к несчастью, эти аномалии (как и аномалии строения гемоглобина, не имеющие явно приспособительного значения) сопровождаются нарушением кислород-транспортирующей функции гемоглобина, снижением устойчивости эритроцитов к разрушению, анемией и другими негативными последствиями. Аномалии строения гемоглобина называются гемоглобинопатиями.
Гемоглобин высокотоксичен при попадании значительного его количества из эритроцитов в плазму крови (что происходит при массивном внутрисосудистом гемолизе, геморрагическом шоке, гемолитических анемиях, переливании несовместимой крови и других патологических состояниях). Токсичность гемоглобина, находящегося вне эритроцитов, в свободном состоянии в плазме крови, проявляется тканевой гипоксией — ухудшением кислородного снабжения тканей, перегрузкой организма продуктами разрушения гемоглобина — железом, билирубином, порфиринами с развитием желтухи или острой порфирии, закупоркой почечных канальцев крупными молекулами гемоглобина с развитием некроза почечных канальцев и острой почечной недостаточности.
Ввиду высокой токсичности свободного гемоглобина в организме существуют специальные системы для его связывания и обезвреживания. В частности, одним из компонентов системы обезвреживания гемоглобина является особый плазменный белок гаптоглобин, специфически связывающий свободный глобин и глобин в составе гемоглобина. Комплекс гаптоглобина и глобина (или гемоглобина) затем захватывается селезёнкой и макрофагами тканевой ретикуло-эндотелиальной системы и обезвреживается.
Другой частью гемоглобинообезвреживающей системы является белок гемопексин[en], специфически связывающий свободный гем и гем в составе гемоглобина. Комплекс гема (или гемоглобина) и гемопексина затем захватывается печенью, гем отщепляется и используется для синтеза билирубина и других жёлчных пигментов, или выпускается в рециркуляцию в комплексе с трансферринами для повторного использования костным мозгом в процессе эритропоэза.
Экспрессия генов гемоглобина до и после рождения.
Также указаны типы клеток и органы, в которых происходит экспрессия гена (данные по Wood W. G., (1976). Br. Med. Bull. 32, 282.).[9]
Гемоглобин при заболеваниях крови[править | править код]
Дефицит гемоглобина может быть вызван, во-первых, уменьшением количества молекул самого гемоглобина (см. анемия), во-вторых, из-за уменьшенной способности каждой молекулы связать кислород при том же самом парциальном давлении кислорода.
Гипоксемия — это уменьшение парциального давления кислорода в крови, её следует отличать от дефицита гемоглобина. Хотя и гипоксемия, и дефицит гемоглобина являются причинами гипоксии.
Если дефицит кислорода в организме в общем называют гипоксией, то местные нарушения кислородоснабжения называют ишемией.
Прочие причины низкого гемоглобина разнообразны: кровопотеря, пищевой дефицит, болезни костного мозга, химиотерапия, отказ почек, атипичный гемоглобин.
Повышенное содержание гемоглобина в крови связано с увеличением количества или размеров эритроцитов, что наблюдается также при истинной полицитемии. Это повышение может быть вызвано: врождённой болезнью сердца, лёгочным фиброзом, слишком большим количеством эритропоэтина.
См. также[править | править код]
- Гемоглобин А
- Гемоглобин С (мутантная форма)
- Эмбриональный Гемоглобин (эмбриональный)
- Гемоглобин S (мутантная форма)
- Гемоглобин F (фетальный)
- Кобоглобин
- Нейроглобин
- Анемия
- Порфирия
- Талассемия
- Эффект Вериго — Бора
Примечания[править | править код]
- ↑ Haemoglobins of invertebrate tissues. Nerve haemoglobins of Aphrodite, Aplysia and Halosydna
- ↑ Ученые выяснили происхождение гемоглобина. РИА Новостей, 20.05.2020, 18:59
- ↑ Michael Berenbrink. Evolution of a molecular machine/Nature, NEWS AND VIEWS, 20 MAY 2020
- ↑ Лауреаты нобелевской премии. Макс Перуц.
- ↑ Назаренко Г. И., Кишкун А. А. Клиническая оценка результатов лабораторных исследований. — 2005.
- ↑ Общий анализ крови и беременность Архивная копия от 10 марта 2014 на Wayback Machine
- ↑ Hall, John E. Guyton and Hall textbook of medical physiology (англ.). — 12th ed.. — Philadelphia, Pa.: Saunders/Elsevier, 2010. — P. 1120. — ISBN 978-1416045748.
- ↑ Степанов В. М. Структура и функции белков : Учебник. — М. : Высшая школа, 1996. — С. 167—175. — 335 с. — 5000 экз. — ISBN 5-06-002573-X.
- ↑ Айала Ф., . Современная генетика: В 3-х т = Modern Genetics / Пер. А. Г. Имашевой, А. Л. Остермана, . Под ред. Е. В. Ананьева. — М.: Мир, 1987. — Т. 2. — 368 с. — 15 000 экз. — ISBN 5-03-000495-5.
Литература[править | править код]
- Mathews, CK; KE van Holde & KG Ahern (2000), Biochemistry (3rd ed.), Addison Wesley Longman, ISBN 0-8053-3066-6
- Levitt, M & C Chothia (1976), “Structural patterns in globular proteins”, Nature
Ссылки[править | править код]
- Eshaghian, S; Horwich, TB; Fonarow, GC (2006). “An unexpected inverse relationship between HbA1c levels and mortality in patients with diabetes and advanced systolic heart failure”. Am Heart J. 151 (1): 91.e1—91.e6. DOI:10.1016/j.ahj.2005.10.008. PMID 16368297.
- Kneipp J, Balakrishnan G, Chen R, Shen TJ, Sahu SC, Ho NT, Giovannelli JL, Simplaceanu V, Ho C, Spiro T (2005). “Dynamics of allostery in hemoglobin: roles of the penultimate tyrosine H bonds”. J Mol Biol. 356 (2): 335—53. DOI:10.1016/j.jmb.2005.11.006. PMID 16368110.
- Hardison, Ross C. (2012). “Evolution of Hemoglobin and Its Genes”. Cold Spring Harbor Perspectives in Medicine. 2 (12): a011627. DOI:10.1101/cshperspect.a011627. ISSN 2157-1422. PMC 3543078. PMID 23209182.
Гемоглобин – высокомолекулярное белковое соединение, принадлежащее к группе хромопротеидов. Плотность его около 66 000 – 68 000. Хорошо растворяется в воде. При гидролизе без доступа воздуха распадается на белок глобин (96%) и на содержащий железо пигмент – гемм (4%). Содержание железа во всем гемоглобине организма человека равно около 2,5 грамм.
Гем в соединении с азотистыми телами дает окрашенные растворы — гемохромогены. Гемохромоген — соединение тема с денатурированным белком. Гемоглобин — соединение тема с иативным, неизмененным белком.
В составе гемоглобина одна молекула глобина соединена с четырьмя молекулами гема.
Изучение химии гемоглобина проводилось М. В. Ненцким с 1884 г.
Гемоглобин взрослого человека резко отличается от гемоглобина новорожденного и эмбриона. Гемоглобин эмбриона способен сильнее насыщаться кислородом и образовывать с ним более прочные соединения, чем гемоглобин взрослого. Большая способность гемоглобина новорожденного поглощать кислород имеет значение для роста организма.
В эритроцитах встречаются следующие соединения.
Восстановленный (редуцированный) гемоглобин (Hb). Обладает способностью легко соединяться с газами: кислородом, окисью углерода, окисью азота.
В составе гема гемоглобина — двухвалентное железо (закись). Он легко растворим в воде и нерастворим в спирте. Раствор вишнево-красного цвета, характерного для венозной крови.
Оксигемоглобин (HbO2) — непрочное, легко диссоциирующее соединение гемоглобина с кислородом. При отдаче кислорода вновь превращается в гемоглобин.
Кислород присоединяется к железу тема. В этой реакции железо остается двухвалентным (закись). Количество поглощенного кислорода зависит главным образом от концентрации кислорода в газовой смеси, от его напряжения или парциального давления, а также от температуры и реакции среды.
Легко растворяется в воде. Раствор ало-красного цвета, характерного для артериальной крови. Чем полнее насыщен гемоглобин кислородом, тем светлее окраска крови. Кристаллизуется гораздо легче гемоглобина. Кристаллы оксигемоглобина, полученные из крови разных животных, неодинаковой формы.
Карбоксигемоглобин (HbCO) образуется при угаре, отравлении окисью углерода. Представляет собой прочное, малодиссоциирующее соединение гемоглобина с окисью углерода — угарным газом.
Карбоксигемоглобин, как и гемоглобин, содержит тем с двухвалентным железом. Способность окиси углерода соединяться с гемоглобином в 250 раз больше, чем кислорода.
При содержании 16% кислорода и 0,1% СО во вдыхаемом воздухе 80% гемоглобина превращается в НbСО, а при содержании 1% СО — 95% гемоглобина. Если в крови 70% НЬСО, нормальное дыхание невозможно, и наступает смерть. Тяжелое отравление бывает при содержании во вдыхаемом воздухе 0,04% СО. Для вытеснения СО из НЬСО нужно вдыхать чистый кислород или воздух, обогащенный кислородом.
Диссоциация НЬСО происходит в 3 600 раз медленнее, чем диссоциация НЬO2. Соединение гемоглобина (НЬ) с окисью азота (NO) еще более стойкое. Спектр карбоксигемоглобина почти не отличается от спектра оксигемоглобина.
Метгемоглобин (НЬО) получается при отравлении бертолетовой солью, амилнитритом и другими веществами. Он образуется также при внутренних кровоизлияниях. В составе метгемоглобина содержится окисленное трехвалентное железо.
Метгемоглобин представляет собой прочное соединение гемоглобина с кислородом и поэтому его появление быстро приводит к смерти от удушья. Если при малом количестве метгемоглобина организм не погиб, то постепенно метгемоглобин восстанавливается и превращается в гемоглобин.
Содержание гемоглобина
В эритроцитах человека содержится около 32% гемоглобина и в цельной крови в среднем 13-14% (14 г. на 100 г. крови), у мужчин — 14, у женщин — 13%. Содержание гемоглобина в 100 см3 крови лошади 13,6%, крупного рогатого скота — 11%, свиньи — 11,6%.
Гемоглобин — исходный материал, из которого образуются все другие пигменты организма (пигменты кожи, желчи, мочи, Ы 4.1 И др.).
Мышечная работа средней тяжести увеличивает содержание гемоглобина в крови на 4-10%. Возврат к норме происходит через 1-2 часа по окончании работы. Нарушение питания уменьшает содержание гемоглобина.
Кислородная емкость гемоглобина и кривая диссоциации оксигемоглобина
Общее количество гемоглобина в организме характеризует максимальную кислородную емкость, т. е. способность к поглощению кислорода: 1 г гемоглобина при 0°С и давлении 101 080 Па поглощает 1,34 см3 кислорода. Так как кровь человека в среднем содержит 600 г гемоглобина, то при полном насыщении кислородом она может поглотить более 800 см3 кислорода.
В обычных физиологических условиях кислородная емкость артериальной крови у людей составляет около 20 объемных процентов (14 х 1,34).
Почти весь кислород переносится кровью в виде оксигемоглобина, и единственный фактор, ограничивающий поглощение кислорода, — это способность гемоглобина соединяться с кислородом. Следовательно, количество поглощенного кислорода зависит от содержания гемоглобина в крови. Количество О2, поглощаемого плазмой крови, зависит от барометрического давления: при 101,080 кПа в 100 см3 крови содержится в плазме 0,3 см3 О2, при 202,160 кПа — 4,3 см3 О2, а при 303,240 кПа — 6,6 см3 О2.
Количество связанного гемоглобином кислорода более чем в 60 раз превышает количество кислорода, который находится в крови в простом физическом растворе.
Степень насыщения гемоглобина кислородом зависит от парциального давления кислорода.
Насыщение крови кислородом при различных парциальных давлениях кислорода показано на кривой диссоциации оксигемоглобина. Оно называется оксигенацией.
Уже при небольшом парциальном давлении кислорода гемоглобин энергично поглощает кислород. Так, например, уже при давлении О2 1330 Па гемоглобин насыщен кислородом на 55%, а при парциальном давлении кислорода в альвеолярном воздухе 13 300 — 14 630 Па гемоглобин артериальной крови насыщается кислородом до 96%.
При разведении крови водой осмотическое давление плазмы крови понижается. Эритроциты, в результате поступления в них воды, набухают и разрываются. Гемоглобин, заключенный в эритроцитах, при этом переходит в раствор, образуется так называемая лаковая кровь. [c.508]
Если прибавлять к крови дистиллированную воду, то эритроциты набухают и разрушаются. Гемоглобин при этом переходит в раствор. Это явление носит название гемолиза получаемая красная прозрачная жидкость носит название гемолизированной, или лаковой, крови. Гемолиз происходит вследствие того, что оболочка эритроцитов легко проницаема для воды, но не для катионов. Вода, вследствие резкой разницы в осмотическом давлении внутри и вне эритроцитов, быстро диффундирует внутрь эритроцитов, вызывает их набухание и, в конце концов, разрыв оболочки. Наоборот, при прибавлении солей к крови эритроциты сморщиваются в результате выхода части воды в плазму. Таким образом, эритроциты могут существовать только при определенном осмотическом давлении окружающей их плазмы, соответствующем снижению точки замерзания воды на 0,56—0,58°. Концентрация солей в растворе с таким осмотическим давлением является оптимальной для эритроцитов. [c.437]
Так, сродство гемоглобина к оксиду углерода СО примерно в 300 раз выще, чем к кислороду, что объясняется способностью СО наряду с образованием обратных дативных я-связей (за счет и 2я ,-разрыхляю-щих орбиталей) выступать в роли а-донора. Этим и объясняется высокая токсичность угарного газа, который блокирует гемоглобин, не давая ему участвовать в переносе кислорода. Попадая в легкие с воздухом, оксид углерода быстро диффундирует через альвеолярно-капиллярные мембраны, растворяется в плазме крови и проникает в эритроциты, где взаимодействует как с гемоглобином, так и с его окси-формой. Причем в тетра-мерном гемоглобине одни протомеры оказываются занятыми СО, а другие — Ог- В таких смещанных межмолекулярных структурах молекулы Ог удерживаются прочнее, чем в оксигемоглобине, не содержащем СО, в результате высвобождение О2 в ткани затрудняется. Поэтому наряду с блокированием части гемов в гемоглобине при отравлении СО происходит также нарущение функции свободных от СО гемов. Из-за высокого содержания СО в табачном дыме в крови курильщиков всегда присутствует небольшое количество карбоксигемоглобина. В карбоксигемоглобине ион железа имеет степень окисления 2+. Признаки отравления при различном содержании карбоксигемоглобина в крови человека приведены в табл. 5.2. [c.217]
В организме взрослого человека содержится 5-6 литров крови. Примерно от одной трети до половины всего объема крови приходится на эритроциты, которые взвешены в богатой белками плазме крови. Кровь должна ежедневно переносить от легких к тканям около 600 л кислорода, но лишь небольшая доля этого количества переносится плазмой крови, так как кислород плохо растворим в водных растворах. Почти весь переносимый кровью кислород связан с гемоглобином эритроцитов. Гемоглобин, содержащийся в 100 мл крови, связывает около 20 мл газообразного кислорода. [c.205]
Гордон с сотрудниками 25] применили принцип методов 10, 6 и 12 к производству альбумина из человеческой плаценты в большом, масштабе для удаления ионов цинка, связанных с протеином, применялись иониты, В отличие от плазмы, ткань плаценты более сложна, так как кроме протеинов плазмы крови в ней присутствуют гемоглобин лизатов красных телец и протеины ткани. Получаемый из этого материала альбумин был загрязнен гемоглобином, основную массу которого можно было осадить из 0,15-м. раствора хлорида натрия 0,002 молями ионов цинка при 0° и рН=7,2 в присутствии ионов бикарбоната. Затем большая часть ионов цинка удалялась из сравнительно чистого раствора альбумина осаждением 40%-ным этанолом в присутствии ионов цитрата, как комплексообразователя остальной цинк удалялся на колонне с ионитом. [c.615]
Переход кислорода из органов дыхания во внутренние ткани организма осуществляется через кровообращение. Так как физически кислород в воде, а значит и в кровяной плазме слишком мало растворим, животный мир уже на ранних ступенях своего развития в процессе борьбы за существование выработал особый дыхательный пигмент — гемоглобин. Гемоглобин вступает с кислородом в обратимую реакцию соединения, превращаясь в окрашенный в ярко-красный цвет оксигемоглобин. Таким образом, кровь в легких нагружается кислородом, увлекаясь же к внутренним тканям, вновь отщепляет там кислород. Венозная, отработанная , кровь, лишившаяся оксигемоглобина, имеет поэтому другую — вишнево-красную окраску и иной спектр, чем артериальная. [c.214]
Неорганические газы, интересные с биологической точки зрения, могут быть растворены в плазме, питательных растворах, сусле или химически связаны, как кислород и окись углерода, гемоглобином крови. Если газ просто растворен и находится лишь в равновесии с растворителем, его концентрацию в жидкой фазе определяют, анализируя газовую фазу [9, 36, 50]. Зависимость между парциальным давлением газа р и мольной долей газа в жидкой фазе N дается уравнением Генри [c.141]
Вначале загружают нежирное мясное сырье (измельченное на волчке с диаметром отверстий решетки 2… 3 мм) говядину высшего, 1 и 2 сортов, нежирную свинину, баранину жилованную, а также добавляют часть холодной воды (льда), раствор нитрита натрия (если он не был внесен при посоле сырья), фосфатиды, сыворотку или плазму крови, белковый стабилизатор, соевые белковые препараты в виде геля. После 3…5 мин перемешивания вводят полужирную говядину, пряности, препарат гемоглобина или кровь, сливочное масло (для колбасы диетической), аскорбинат или изоаскорбинат натрия, либо аскорбиновую кислоту и обрабатывают фарш еще 3… 5 мин, за 2…5 мин до конца обработки добавляют крахмал или муку. [c.159]
Белки различаются по своей устойчивости к денатурации. Открыв ампулы с кровью, которые хранились в стерильных условиях при комнатной температуре в течение 45 лет, Кейлин и Ванг нашли, что гемоглобин изменился незначительно, а многие ферменты остались вполне активными [183]. С другой стороны, повседневный опыт ферментолога говорит о том, что многие очищенные ферменты даже на холоду устойчивы в растворенном состоянии всего лишь в течение нескольких дней или часов. Для изучения полной активности, которую способен проявить данный фермент, иногда необходимо разбавлять нестабильный фермент раствором инертного белка, например альбумина плазмы [96, 184]. [c.40]
Кислород, содержащийся во вдыхаемом воздухе, диффундирует в кровь через стенки легочных альвеол и кровеносных капилляров вследствие разницы парциального давления О2 в альвеолярном воздухе и крови. Только небольшая часть поступающего в кровь кислорода растворяется в плазме (около 0,3 мм О2 на 100 мл крови) большая же часть связывается в эритроцитах с гемоглобином. При нормальных условиях каждый [c.334]
При помещении крови в гипертонический раствор эритроциты уменьшаются в объеме, сморщиваются в результате выхода из них воды и разрушаются. В этом случае гемоглобин также переходит в раствор. Разрушение эритроцитов с переходом в раствор (в плазму) гемоглобина носит название гемолиза. [c.508]
Явление отрицательной проводимости (отрицательного сопротивления, -oбpaзнoй вольт-амперной характеристики) характерно для структур, обладающих вольт-амперной характеристикой, содержащей участок с отрицательной дифференциальной проводимостью. Структуры с такой характеристикой способны к преобразованию энергии источника питания постоянного тока в энергию электромагнитных колебаний [17, 32]. Такие биополимеры, как желатин, яичный альбумин, гемоглобин и плазма крови человека, в 10—30 % -ных растворах на депонированной воде имеют М-образную вольт-амперную характеристику [75]. Образцы биополимеров в виде пленок толщиной 8—10 мкм способны к генерации электрических колебаний в диапазоне частот 0,5—910 Гц[75]. Отрицательная проводимость обнаруживается у сухих и набухших зерен пшеницы [65], в биологических (рис. 9.3) и искусственных мембранах [11, 22, 25, 35, 61, 89], [c.157]
Для получения препаратов гемоглобина центрифугируют цельную кровь, удаляют плазму и промывают кровяные тельца изотоническим раствором соли. Затем их гемолизируют прибавлением воды, диэтилового эфира или толуола [118—120] и центрифугируют для осаждения стромы. Если для гемолиза красных кровяных телец был применен эфир или толуол, то значительная часть стромы остается взвешенной между водным слоем и слоем органического растворителя. В этих случаях раствор гемоглобина может быть отделен при помощи сифона. Осаждение гемоглобина из его растворов производится путем осторожного прибавления спирта при низкой температуре. Некоторые гемоглобины почти нерастворимы в не содержащей солей воде и осаждаются в кристаллическом виде при диализе другие можно осадить, пропуская через их растворы ток кислорода и углекислоты (углекислота служит для поддержания слегка кислой реакции раствора). Простетическая группа гемоглобина, отщепляющаяся при действии на гемоглобин кислот, одинакова у всех гемоглобинов и миоглобинов. Она носит название про-тогема и представляет собой соединение протопорфирина с железом. СНдС-ССН=СН2 [c.242]
Двуокись углерода, образующаяся в результате реакций цитратного цикла в тканях, до некоторой степени растворяется в плазме крови и проникает в эритроциты. В них карбоангидратаза катализирует реакцию двуокиси углерода с водой, в результате которой образуется угольная кислота. Когда концентрация угольной кислоты в эритроцитах увеличивается, начинается реакция угольной кислоты с калиевой солью гемоглобина. Образуются бикарбонат калия и гемоглобин . [c.363]
Продолжительность жизни эритроцитов человека составляет примерно 120 суток. К концу этого периода они стареют и затем разрушаются фагоцитирующими макрофагами печени, селезенки и костного мозга. Содержащийся в них гемоглобин растворяется в плазме крови. Из плазмы его извлекают особые макрофаги и доставляют в печень, селезенку и лимфатические узлы. Макрофаги печени называют купферовскими клетками. Внутри макрофагов гемоглобин расщепляется на гем и глобин. Глобин представляет собой белковую часть молекулы гемоглобина, и гидролизуется затем до аминокислот, которые используются по-разному в зависимости от потребностей организма. От гема отщепляется железо, и, лишившись его, гем превращается сначала в зеленый пигмент биливердин, а затем в желтый — билирубин, который является одним из компонентов желчи. Накопление билирубина в крови приводит к характерному симптому некоторых заболеваний печени — желтухе, т. е. приобретению кожей и белками глаз желтоватого оттенка. [c.428]
Проникая с воздухом в легкие, углерод (II) оксид быстро проходит через альвеолярно-капиллярную мембрану, растворяется в плазме крови, диффундирует в эритроциты и вступает в обратимое химическое взаимодействие как с окисленным НЬОг, так и с восстановленным гемоглобином НЬ [c.323]
Кислород при больпюм папряжении (при давлении в 2—3 и выше атмосфер) отрицательно действует на организм человека и животных. При дыхании чистым кислородом при большом его давлении он растворяется н плазме крови настолько, что оказывается почти достаточным для удовлетворения в нем потребности организма. Связывание кислорода гемоглобином и отдача его тканям при этих условиях теряет свое значение, а содержание НЬОг в артериальной и вепозпой крови почти одинаково и вследствие этого буферное свойство гемоглобина (стр. 506) не проявляется. Это приводит к сильному ацидозу, отрицательно влияющему на организм. [c.526]
Белки крови. Кровь представляет собой взвесь больших частиц, видимых в микроскоп — красных и белых шариков, — в гомогенной жидкости, называемой плазмой. Красные шарики содержат весь красный белок, обусловливаюш ий цвет крови, — гемоглобин. Плазма содержит в растворе фибриноген, глобулины и альбумины. Жидкость, остающаяся после удаления шариков и фибриногена, называется кровяной сывороткой. [c.444]
В клинических лабораториях. Так как ни гемоглобин, ни оксигемоглобин не являются стойкими соединениями, они не могут быть использованы в качестве стандартов. Часто в качестве стандарта применяют раствор кислого гематина, имеющий коричневую окраску. Исследуемая кровь при этом методе предварительно смешивается с разведенной соляной кислотой. Необходимо, однако, отметить, что указанный метод дает часто ошибочные данные в связи с помутнением растворов вследствие постепенной флокуляции пигмента. Это помутнение означает, что падающий на раствор свет не только поглощается, но и рассеивается [209]. Помутнение растворов может быть обусловлено также липидами крови [210] или флокуляцией белков плазмы [211]. Более надежные результаты получаются при колориметри-ровании щелочных растворов, наилучшим же методом является колориметрическое или фотометрическое определение цианида метгемоглобина [212], образующегося при прибавлении к крови соляной кислоты и цианистого калия [213]. Этот метод был испытан в различных лабораториях, и полученные результаты оказались очень хорошими [214]. Большим преимуществом этого метода является также то, что можно использовать в качестве стандарта циангематин, который имеет такую же окраску и такой же спектр поглощения, как и цианид метгемоглобина. Хорошие результаты при определении гемоглобина дает также газовый метод Ван-Слайка. Содержание гемоглобина в крови нормальных людей при определении указанными методами оказалось равным 15,7—16,1% [215]. Метгемоглобин в присутствии гемоглобина может быть определен путем насыщения крови кислородом или окисью углерода до и после восстановления крови дитионитом (Ыа23204) [216]. Эта соль является одним из немногих восстановителей, которые могут быть использованы для превращения оксигемоглобина или метгемоглобина в гемоглобин, так как большинство других восстановителей одновременно необратимо денатурируют глобин. Однако некоторым недочетом этого метода является то, что небольшие количества неактивного пигмента , не способного присоединять кислород, также превращаются при действии N328204 в гемоглобин [217]. Очень малые количества кислорода и оксигемоглобина могут быть определены полярографическим методом [218]. Карбоксигемоглобин и метгемоглобин можно определять также путем спектрофотометрии в инфракрасном свете [219]. Спектрофотометрические методы применяются и тогда, когда необходимо определить какое-либо производное гемоглобина, находящееся в смеси с другими его производными [171, 220]. [c.255]