Гемоглобин соединения с различными газами
Оглавление темы “Функции клеток крови. Эритроциты. Нейтрофилы. Базофилы.”: Гемоглобин. Типы ( виды ) гемоглобина. Синтез гемоглобина. Функция гемоглобина. Строение гемоглобина.Гемоглобин — это гемопротеин, с молекулярной массой около 60 тыс., окрашивающий эритроцит в красный цвет после связывания молекулы O2 с ионом железа (Fe++). У мужчин в 1 л крови содержится 157 (140—175) г гемоглобина, у женщин — 138 (123—153) г. Молекула гемоглобина состоит из четырех субъединиц гема, связанных с белковой частью молекулы — глобином, сформированной из полипептидных цепей. Синтез гема протекает в митохондриях эритробластов. Синтез цепей глобина осуществляется на полирибосомах и контролируется генами 11-й и 16-й хромосом. Схема синтеза гемоглобина у человека представлена на рис. 7.2. Гемоглобин, содержащий две а- и две В-цепи, называется А-тип (от adult — взрослый). 1 г гемоглобина А-типа связывает 1,34 мл O2. В первые три месяца жизни плода человека в крови содержатся эмбриональные гемоглобины типа Gower I (4 эпсилон цепи) и Gower II (2а и 25 цепи). Затем формируется гемоглобин F (от faetus — плод). Его глобин представлен двумя цепями а и двумя В. Гемоглобин F обладает на 20—30 % большим сродством к O2, чем гемоглобин А, что способствует лучшему снабжению плода кислородом. При рождении ребенка до 50—80 % гемоглобина у него представлены гемоглобином F и 15—40 % — типом А, а к 3 годам уровень гемоглобина F снижается до 2 %. Соединение гемоглобина с молекулой 02 называется оксигемоглобином. Сродство гемоглобина к кислороду и диссоциация оксигемоглобина (отсоединения молекул кислорода от оксигемоглобина) зависят от напряжения кислорода (Р02), углекислого газа (РС02) в крови, рН крови, ее температуры и концентрации 2,3-ДФГ в эритроцитах. Так, сродство повышают увеличение Р02 или снижение РС02 в крови, нарушение образования 2,3-ДФГ в эритроцитах. Напротив, повышение концентрации 2,3-ДФГ, снижение Р02 крови, сдвиг рН в кислую сторону, повышение РС02 и температуры крови — уменьшают сродство гемоглобина к кислороду, тем самым облегчая ее отдачу тканям. 2,3-ДФГ связывается с р-цепями гемоглобина, облегчая отсоединение 02 от молекулы гемоглобина. Увеличение концентрации 2,3-ДФГ наблюдается у людей, тренированных к длительной физической работе, адаптированных к длительному пребыванию в горах. Оксигемоглобин, отдавший кислород, называется восстановленным, или дезоксигемоглобином. В состоянии физиологического покоя у человека гемоглобин в артериальной крови на 97 % насыщен кислородом, в венозной — на 70 %. Чем выраженней потребление кислорода тканями, тем ниже насыщение венозной крови кислородом. Например, при интенсивной физической работе потребление кислорода мышечной тканью увеличивается в несколько десятков раз и насыщение кислородом оттекающей от мышц венозной крови снижается до 15 %. Содержание гемоглобина в отдельном эритроците составляет 27,5—33,2 пикограмма. Снижение этой величины свидетельствует о гипохромном (т. е. пониженном), увеличение — о гиперхромном (т. е. повышенном) содержании гемоглобина в эритроцитах. Этот показатель имеет диагностическое значение. Например, гиперхромия эритроцитов характерна для В|2-дефицитной анемии, гипохромия — для железодефицитной анемии. – Также рекомендуем “Старение эритроцитов. Разрушение эритроцитов. Длительность жизни эритроцита. Эхиноцит. Эхиноциты.” |
Гемоглобин (Нв) – основной компонент эритроцитов, благодаря которому эритроциты выполняют дыхательную функцию и поддерживают рН крови. По химической природе он относится к хромопротеидам. У мужчин в крови содержится в среднем 130-160 г/л гемоглобина, у женщин – 120-150 г/л. Молекулярная масса гемоглобина составляет около 60000 Да. Гемоглобин состоит из белка глобина и 4 молекул гема. Гем имеет в своем составе атом железа, способный присоединять или отдавать молекулу кислорода.
Гем содержит двухвалентное железо, которое играет ключевую роль в деятельности гемоглобина, являясь его активной (простетической) группой. Гемоглобин синтезируется эритро- и нормобластами костного мозга. Для нормального синтеза гемоглобина необходимо достаточное поступление железа с пищей. При разрушении эритроцитов гемоглобин, после отщепления гема, превращается в билирубин – желчный пигмент, который поступает, в основном, в кишечник в составе желчи, где превращается в стеркобилин, выводящийся из организма с каловыми массами. Часть билирубина удаляется с мочой в виде уробилина.
Основная функция гемоглобина – перенос кислорода и углекислого газа. Гемоглобин, присоединивший к себе кислород, превращается в оксигемоглобин. Соединение гемоглобина с кислородом происходит в капиллярах легких. Это соединение непрочное. В виде оксигемоглобина переносится большая часть кислорода. Гемоглобин, отдавший кислород, называется восстановленным, или дезоксигемоглобином. Гемоглобин, соединенный с углекислым газом носит название карбгемоглобина. Соединение гемоглобина с углекислым газом происходит в капиллярах тканей организма. Это соединение легко распадается. В виде этого соединения переносится 20 % СО2. Оксигемоглобин и карбгемоглобин являются физиологическими соединениями гемоглобина.
В скелетных и сердечной мышцах находится мышечный гемоглобин, называемый миоглобином. Он играет важную роль в снабжении кислородом работающих мышц, его можно рассматривать, как депо О2 в мышцах.
Имеется несколько форм гемоглобина, отличающихся строением белковой части – глобина. Первые 7-12 нед. внутриутробного развития зародыша его красные кровяные тельца содержат примитивный гемоглобин. У плода содержится гемоглобин F (80 %) или фетальный гемоглобин (от англ. Faetus – плод) гемоглобин. Он обладает более высокой способностью связывать кислород. Это помогает плоду не испытывать гипоксии при относительно низком парциальном напряжении кислорода в его крови. После рождения гемоглобин F практически полностью заменяется на взрослый – гемоглобин А (от англ. adult – взрослый). В эритроцитах взрослого человека содержатся гемоглобин А (95-98 % Hb A1 и 2-3 % HbA2 ).
Гемоглобин может вступать в соединение и с другими газами. Соединение гемоглобина с угарным газом (СО) называется карбоксигемоглобином – это патологическое соединение, в норме его не существует, т.к. в атмосфере отсутствует СО. Является прочным соединением. Гемоглобин блокирован в нем угарным газом и не способен осуществлять перенос кислорода. Сродство гемоглобина к угарному газу выше его сродства к кислороду, поэтому даже небольшое количество угарного газа в воздухе является опасным для жизни. При этом более критическим является не концентрация угарного газа, а длительность его вдыхания. Даже предельно низкое содержание СО в воздухе, но при длительном вдыхании, например, во время сна может оказаться летальным. Вследствие своего высокого сродства угарный газ в виде карбоксигемоглобина способен циркулировать в крови предельно долго.
Часто отравления угарным газом возникают у водителей при длительном нахождении в закрытом гараже с включенным двигателем автомобиля. Другим распространенным клинически значимым источником СО являются древесный дым, а также сырой кирпич печей изб и свежий печной лак. Поэтому при первом или после длительного перерыва протапливании таких печей необходимо тщательное проветривание помещения.
Особенностью угарного газа является то, что он не обладает запахом, поэтому отравление развивается незаметно. Часто пострадавший осознает это, когда проявляется миорелаксирующее (расслабление скелетной мускулатуры) действие угарного газа, при этом человек не может самостоятельно покинуть помещение.
Первая помощь при отравлении угарным газом. Пострадавшего следует переместить на свежий воздух. Следует учитывать, что при значительном отравлении сохранность самостоятельного дыхания не снимает необходимости проведения дальнейших действий по оказанию помощи. Наиболее оптимальным будет подача воздуха с повышенным содержание О2, например, из кислородной подушки. При отсутствии таковой – произвести искусственное дыхание. Во время искусственного дыхания в легкие потерпевшего воздух нагнетается под давлением, большим атмосферного.
При этом парциальное давление О2 в таком воздухе оказывается большим, чем в норме, что способствует его большему растворению в крови, а также лучшему вытеснению угарного газа из связи с гемоглобином. Если же пострадавший будет дышать самостоятельно, парциальное давление О2 во вдыхаемом воздухе окажется меньшим (примерно, 100 мм рт.ст.), что окажется недостаточным для вытеснения из карбоксигемоглобина угарного газа, т. к. сродство Нb к СО значительно выше, чем О2. В дальнейшем пострадавший должен быть доставлен в больницу.
При воздействии на гемоглобин экзогенных сильных окислителей происходит окисление железа гема с переходом его в 3-х валентную форму. В результате этого образуется метгемоглобин, который не способен присоединять ни О2, ни СО2. В результате окисления гемоглобин прочно удерживает кислород и теряет способность отдавать его тканям, что может привести к гибели организма.
К подобным сильным окислителем относятся нитраты и нитриты, содержащиеся, например, в химических удобрениях, также опасность представляют пероксиды, нитрокраски, анилиновые красители и ряд других веществ бытовой химии. В норме ежедневно около 0,5 % всего гемоглобина превращается в метгемоглобин, но затем она снова восстанавливается в гемоглобин специальным ферментом метгемоглобинредуктазой. Встречаются наследственные метгемоглобинемии, когда снижена активность метгемоглобинредуктазы в эритроцитах, что вызывает кислородное голодание. Метгемоглобин, также как карбоксигемоглобин, относится к группе патологических соединений гемоглобина.
Гемоглобин (Нв) – основной компонент эритроцитов, благодаря которому эритроциты выполняют дыхательную функцию и поддерживают рН крови. По химической природе он относится к хромопротеидам. У мужчин в крови содержится в среднем 130-160 г/л гемоглобина, у женщин – 120‑150 г/л. Молекулярная масса гемоглобина составляет около 60000 Да. Гемоглобин состоит из белка глобина и 4 молекул гема. Гем имеет в своем составе атом железа, способный присоединять или отдавать молекулу кислорода. Гем содержит двухвалентное железо, которое играет ключевую роль в деятельности гемоглобина, являясь его активной (простетической) группой. Гемоглобин синтезируется эритро- и нормобластами костного мозга. Для нормального синтеза гемоглобина необходимо достаточное поступление железа с пищей. При разрушении эритроцитов гемоглобин, после отщепления гема, превращается в билирубин – желчный пигмент, который поступает, в основном, в кишечник в составе желчи, где превращается в стеркобилин, выводящийся из организма с каловыми массами. Часть билирубина удаляется с мочой в виде уробилина.
Основная функция гемоглобина – перенос кислорода и углекислого газа. Гемоглобин, присоединивший к себе кислород, превращается в оксигемоглобин. Соединение гемоглобина с кислородом происходит в капиллярах легких. Это соединение непрочное. В виде оксигемоглобина переносится большая часть кислорода. Гемоглобин, отдавший кислород, называется восстановленным, или дезоксигемоглобином. Гемоглобин, соединенный с углекислым газом носит название карбгемоглобина. Соединение гемоглобина с углекислым газом происходит в капиллярах тканей организма. Это соединение легко распадается. В виде этого соединения переносится 20 % СО2. Оксигемоглобин и карбгемоглобин являются физиологическими соединениями гемоглобина.
В скелетных и сердечной мышцах находится мышечный гемоглобин, называемый миоглобином. Он играет важную роль в снабжении кислородом работающих мышц, его можно рассматривать, как депо О2 в мышцах.
Имеется несколько форм гемоглобина, отличающихся строением белковой части – глобина. Первые 7-12 нед. внутриутробного развития зародыша его красные кровяные тельца содержат примитивный гемоглобин. У плода содержится гемоглобин F (80 %) или фетальный гемоглобин (от англ. Faetus – плод) гемоглобин. Он обладает более высокой способностью связывать кислород. Это помогает плоду не испытывать гипоксии при относительно низком парциальном напряжении кислорода в его крови. После рождения гемоглобин F практически полностью заменяется на взрослый – гемоглобин А (от англ. adult – взрослый). В эритроцитах взрослого человека содержатся гемоглобин А (95‑98 % Hb A1 и 2-3 % HbA2 ).
Гемоглобин может вступать в соединение и с другими газами. Соединение гемоглобина с угарным газом (СО) называется карбоксигемоглобином – это патологическое соединение, в норме его не существует, т.к. в атмосфере отсутствует СО. Является прочным соединением. Гемоглобин блокирован в нем угарным газом и не способен осуществлять перенос кислорода. Сродство гемоглобина к угарному газу выше его сродства к кислороду, поэтому даже небольшое количество угарного газа в воздухе является опасным для жизни. При этом более критическим является не концентрация угарного газа, а длительность его вдыхания. Даже предельно низкое содержание СО в воздухе, но при длительном вдыхании, например, во время сна может оказаться летальным. Вследствие своего высокого сродства угарный газ в виде карбоксигемоглобина способен циркулировать в крови предельно долго.
Часто отравления угарным газом возникают у водителей при длительном нахождении в закрытом гараже с включенным двигателем автомобиля. Другим распространенным клинически значимым источником СО являются древесный дым, а также сырой кирпич печей изб и свежий печной лак. Поэтому при первом или после длительного перерыва протапливании таких печей необходимо тщательное проветривание помещения.
Особенностью угарного газа является то, что он не обладает запахом, поэтому отравление развивается незаметно. Часто пострадавший осознает это, когда проявляется миорелаксирующее (расслабление скелетной мускулатуры) действие угарного газа, при этом человек не может самостоятельно покинуть помещение.
Первая помощь при отравлении угарным газом. Пострадавшего следует переместить на свежий воздух. Следует учитывать, что при значительном отравлении сохранность самостоятельного дыхания не снимает необходимости проведения дальнейших действий по оказанию помощи. Наиболее оптимальным будет подача воздуха с повышенным содержание О2, например, из кислородной подушки. При отсутствии таковой – произвести искусственное дыхание. Во время искусственного дыхания в легкие потерпевшего воздух нагнетается под давлением, большим атмосферного. При этом парциальное давление О2 в таком воздухе оказывается большим, чем в норме, что способствует его большему растворению в крови, а также лучшему вытеснению угарного газа из связи с гемоглобином. Если же пострадавший будет дышать самостоятельно, парциальное давление О2 во вдыхаемом воздухе окажется меньшим (примерно, 100 мм рт.ст.), что окажется недостаточным для вытеснения из карбоксигемоглобина угарного газа, т. к. сродство Нb к СО значительно выше, чем О2. В дальнейшем пострадавший должен быть доставлен в больницу.
При воздействии на гемоглобин экзогенных сильных окислителей происходит окисление железа гема с переходом его в 3-х валентную форму. В результате этого образуется метгемоглобин, который не способен присоединять ни О2, ни СО2. В результате окисления гемоглобин прочно удерживает кислород и теряет способность отдавать его тканям, что может привести к гибели организма. К подобным сильным окислителем относятся нитраты и нитриты, содержащиеся, например, в химических удобрениях, также опасность представляют пероксиды, нитрокраски, анилиновые красители и ряд других веществ бытовой химии. В норме ежедневно около 0,5 % всего гемоглобина превращается в метгемоглобин, но затем она снова восстанавливается в гемоглобин специальным ферментом метгемоглобинредуктазой. Встречаются наследственные метгемоглобинемии, когда снижена активность метгемоглобинредуктазы в эритроцитах, что вызывает кислородное голодание.
Метгемоглобин, также как карбоксигемоглобин, относится к группе патологических соединений гемоглобина.
Гемоглобин, присоединивший к себе
кислород, превращается в оксигемоглобин
(НЬО2) – непрочное соединение.
Гемоглобин, отдавший кислород, называется
восстановленным, или редуцированным
гемоглобином. Гемоглобин соединенный
с молекулой углекислого газа, называетсякарбгемоглобином(НЬСО2) –
легко распадающееся соединение. В виде
карбгемоглобина переносится 20% углекислого
газа.
НЬ + О2= НЬО2 (оксигемоглобин) гемораспадные,
физиологические
НЬ + СО2= НЬСО2(карбгемоглобин) соединения гемоглобина
Гемоглобин может вступать в соединение
не только с кислородом и углекислым
газом, но и с другими газами, например,
с угарным газом (СО). Соединение гемоглобина
с угарным газом называется карбоксигемоглобин
(НЬСО).
НЬ + СО = НЬСО (карбоксигемоглобин)
– прочное соединение, так как гемоглобин
блокирован угарным газом и не способен
осуществлять перенос кислорода,
вследствие этого отравление угарным
газом очень опасно для жизни.
При воздействии на гемоглобин окислителей
(отравление фенацитином, амил- и
пропилнитритами) происходит окисление
железа гема с переходом его в трехвалентную
форму. В результате этого образуется
метгемоглобин, который не способен
присоединять ни кислород, ни угарный
газ.
Гемолиз
Гемолиз это процесс разрушенияоболочки эритроцитов и выход
гемоглобина в плазму крови. При этом
плазма окрашивается в красный цвет и
становится прозрачной – «лаковая
кровь». В зависимости от причины,
вызвавшей гемолиз, различают несколько
его видов.
Осмотический
гемолиз
может возникнуть в гипотонической
среде. Концентрация раствора NaCl
, при которой начинается гемолиз, носит
название минимальной
осмотической резистентности эритроцитов.
В норме она
колеблется между 0,48 – 0,46 %. Концентрация
раствора NaCl,
при которой наступает полный гемолиз
эритроцитов, называется максимальной
резистентностью эритроцитов. Она
равняется 0,34 – 0,32 %.
Химический
гемолиз может
быть вызван хлороформом, эфиром,
растворами кислот и щелочей, разрушающими
белково-липидную оболочку эритроцитов.
Биологический
гемолиз
встречается при попадании в кровь
веществ животного или растительного
происхождения (укусы змей, насекомых,
отравление грибами, при переливании
несовместимой крови под влиянием
иммунных гемолизинов).
Температурный
( или термический) гемолиз возникает
при размораживании крови в результате
разрушения оболочки эритроцитов
кристаллами льда.
Механический
гемолиз
происходит при сильных механических
воздействиях на кровь, например,
встряхивании ампулы с кровью, при
длительной циркуляции крови в системе
аппаратов искусственного кровообращения..У
здорового человека незначительный
гемолиз может наблюдаться при длительном
беге по твердому покрытию, при работах,
связанных с продолжительным сильным
сотрясением тела (шахтеры).
С о э – скорость оседания эритроцитов
Является одним из показателей общего
анализа крови, который может отклоняться
от нормы при патологическом состоянии
организма.
В крови, предохраненной от свертывания,
происходит оседание форменных элементов,
в результате чего кровь разделяется на
два слоя: верхний – плазма и нижний –
осевшие на дно сосуда клетки крови.
Скорость, с которой оседают эритроциты,
колеблется в больших пределах в
зависимости от состава крови и состояния
организма. На СОЭ в значительной степени
влияет белковый состав плазмы. Преобладание
глобулинов в крови приводит к увеличению
СОЭ.
СОЭ измеряется в миллиметрах в час.
Норма СОЭ: у мужчин 2 – 10мм/час
у женщин 2 – 15 мм/час
Соседние файлы в предмете [НЕСОРТИРОВАННОЕ]
- #
- #
- #
- #
- #
- #
- #
- #
- #
- #
- #