Гемоглобин связанный с угарным газом называется

Гемоглобин (Нв) – основной компонент эритроцитов, благодаря которому эритроциты выполняют дыхательную функцию и поддерживают рН крови. По химической природе он относится к хромопротеидам. У мужчин в крови содержится в среднем 130-160 г/л гемоглобина, у женщин – 120-150 г/л. Молекулярная масса гемоглобина составляет около 60000 Да. Гемоглобин состоит из белка глобина и 4 молекул гема. Гем имеет в своем составе атом железа, способный присоединять или отдавать молекулу кислорода.

Гем содержит двухвалентное железо, которое играет ключевую роль в деятельности гемоглобина, являясь его активной (простетической) группой. Гемоглобин синтезируется эритро- и нормобластами костного мозга. Для нормального синтеза гемоглобина необходимо достаточное поступление железа с пищей. При разрушении эритроцитов гемоглобин, после отщепления гема, превращается в билирубин – желчный пигмент, который поступает, в основном, в кишечник в составе желчи, где превращается в стеркобилин, выводящийся из организма с каловыми массами. Часть билирубина удаляется с мочой в виде уробилина.

Основная функция гемоглобина – перенос кислорода и углекислого газа. Гемоглобин, присоединивший к себе кислород, превращается в оксигемоглобин. Соединение гемоглобина с кислородом происходит в капиллярах легких. Это соединение непрочное. В виде оксигемоглобина переносится большая часть кислорода. Гемоглобин, отдавший кислород, называется восстановленным, или дезоксигемоглобином. Гемоглобин, соединенный с углекислым газом носит название карбгемоглобина. Соединение гемоглобина с углекислым газом происходит в капиллярах тканей организма. Это соединение легко распадается. В виде этого соединения переносится 20 % СО2. Оксигемоглобин и карбгемоглобин являются физиологическими соединениями гемоглобина.

В скелетных и сердечной мышцах находится мышечный гемоглобин, называемый миоглобином. Он играет важную роль в снабжении кислородом работающих мышц, его можно рассматривать, как депо О2 в мышцах.

Имеется несколько форм гемоглобина, отличающихся строением белковой части – глобина. Первые 7-12 нед. внутриутробного развития зародыша его красные кровяные тельца содержат примитивный гемоглобин. У плода содержится гемоглобин F (80 %) или фетальный гемоглобин (от англ. Faetus – плод) гемоглобин. Он обладает более высокой способностью связывать кислород. Это помогает плоду не испытывать гипоксии при относительно низком парциальном напряжении кислорода в его крови. После рождения гемоглобин F практически полностью заменяется на взрослый – гемоглобин А (от англ. adult – взрослый). В эритроцитах взрослого человека содержатся гемоглобин А (95-98 % Hb A1 и 2-3 % HbA2 ).

Гемоглобин может вступать в соединение и с другими газами. Соединение гемоглобина с угарным газом (СО) называется карбоксигемоглобином – это патологическое соединение, в норме его не существует, т.к. в атмосфере отсутствует СО. Является прочным соединением. Гемоглобин блокирован в нем угарным газом и не способен осуществлять перенос кислорода. Сродство гемоглобина к угарному газу выше его сродства к кислороду, поэтому даже небольшое количество угарного газа в воздухе является опасным для жизни. При этом более критическим является не концентрация угарного газа, а длительность его вдыхания. Даже предельно низкое содержание СО в воздухе, но при длительном вдыхании, например, во время сна может оказаться летальным. Вследствие своего высокого сродства угарный газ в виде карбоксигемоглобина способен циркулировать в крови предельно долго.

Часто отравления угарным газом возникают у водителей при длительном нахождении в закрытом гараже с включенным двигателем автомобиля. Другим распространенным клинически значимым источником СО являются древесный дым, а также сырой кирпич печей изб и свежий печной лак. Поэтому при первом или после длительного перерыва протапливании таких печей необходимо тщательное проветривание помещения.

Особенностью угарного газа является то, что он не обладает запахом, поэтому отравление развивается незаметно. Часто пострадавший осознает это, когда проявляется миорелаксирующее (расслабление скелетной мускулатуры) действие угарного газа, при этом человек не может самостоятельно покинуть помещение.

Первая помощь при отравлении угарным газом. Пострадавшего следует переместить на свежий воздух. Следует учитывать, что при значительном отравлении сохранность самостоятельного дыхания не снимает необходимости проведения дальнейших действий по оказанию помощи. Наиболее оптимальным будет подача воздуха с повышенным содержание О2, например, из кислородной подушки. При отсутствии таковой – произвести искусственное дыхание. Во время искусственного дыхания в легкие потерпевшего воздух нагнетается под давлением, большим атмосферного.

При этом парциальное давление О2 в таком воздухе оказывается большим, чем в норме, что способствует его большему растворению в крови, а также лучшему вытеснению угарного газа из связи с гемоглобином. Если же пострадавший будет дышать самостоятельно, парциальное давление О2 во вдыхаемом воздухе окажется меньшим (примерно, 100 мм рт.ст.), что окажется недостаточным для вытеснения из карбоксигемоглобина угарного газа, т. к. сродство Нb к СО значительно выше, чем О2. В дальнейшем пострадавший должен быть доставлен в больницу.

При воздействии на гемоглобин экзогенных сильных окислителей происходит окисление железа гема с переходом его в 3-х валентную форму. В результате этого образуется метгемоглобин, который не способен присоединять ни О2, ни СО2. В результате окисления гемоглобин прочно удерживает кислород и теряет способность отдавать его тканям, что может привести к гибели организма.

К подобным сильным окислителем относятся нитраты и нитриты, содержащиеся, например, в химических удобрениях, также опасность представляют пероксиды, нитрокраски, анилиновые красители и ряд других веществ бытовой химии. В норме ежедневно около 0,5 % всего гемоглобина превращается в метгемоглобин, но затем она снова восстанавливается в гемоглобин специальным ферментом метгемоглобинредуктазой. Встречаются наследственные метгемоглобинемии, когда снижена активность метгемоглобинредуктазы в эритроцитах, что вызывает кислородное голодание. Метгемоглобин, также как карбоксигемоглобин, относится к группе патологических соединений гемоглобина.

Источник

Гемоглобин и его соединения

Гемоглобин – особый белок хромопротеида, благодаря которому эритроциты выполняют дыхательную функцию и поддерживают рН крови. У мужчин в крови содержится в среднем 130–160 г/л гемоглобина, у женщин – 120–150 г/л.

Гемоглобин состоит из белка глобина и 4 молекул гема. Гем имеет в своем составе атом железа, способный присоединять или отдавать молекулу кислорода. При этом валентность железа, к которому присоединяется кислород, не изменяется, т. е. железо остается двухвалентным. Гемоглобин, присоединивший к себе кислород, превращается в оксигемоглобин. Это соединение непрочное. В виде оксигемоглобина переносится большая часть кислорода. Гемоглобин, отдавший кислород, называется восстановленным, или дезоксигемоглобином. Гемоглобин, соединенный с углекислым газом, носит название карбгемоглобина. Это соединение также легко распадается. В виде карбгемоглобина переносится 20% углекислого газа.

В особых условиях гемоглобин может вступать в соединение и с другими газами. Соединение гемоглобина с угарным газом (СО) называется карбоксигемоглобином. Карбоксигемоглобин является прочным соединением. Гемоглобин блокирован в нем угарным газом и неспособен осуществлять перенос кислорода. Сродство гемоглобина к угарному газу выше его сродства к кислороду, поэтому даже небольшое количество угарного газа в воздухе является опасным для жизни.

При некоторых патологических состояниях, например, при отравлении сильными окислителями (бертолетовой солью, перманганатом калия и др.) образуется прочное соединение гемоглобина с кислородом – метгемоглобин, в котором происходит окисление железа, и оно становится трехвалентным. В результате этого гемоглобин теряет способность отдавать кислород тканям, что может привести к гибели человека.

В скелетных и сердечной мышцах находится мышечный гемоглобин, называемый миоглобином. Он играет важную роль в снабжении кислородом работающих мышц.

Имеется несколько форм гемоглобина, отличающихся строением белковой части – глобина. У плода содержится гемоглобин F. В эритроцитах взрослого человека преобладает гемоглобин А (90%). Различия в строении белковой части определяют сродство гемоглобина к кислороду. У фетального гемоглобина оно намного больше, чем у гемоглобина А. Это помогает плоду не испытывать гипоксии при относительно низком парциальном напряжении кислорода в его крови.

Ряд заболеваний связан с появлением в крови патологических форм гемоглобина. Наиболее известной наследственной патологией гемоглобина является серповидноклеточная анемия. Форма эритроцитов напоминает серп. Отсутствие или замена нескольких аминокислот в молекуле глобина при этом заболевании приводит к существенному нарушению функции гемоглобина.

В клинических условиях принято вычислять степень насыщения эритроцитов гемоглобином. Это так называемый цветовой показатель. В норме он равен 1. Такие эритроциты называются нормохромными. При цветовом показателе более 1,1 эритроциты гиперхромные, менее 0,85 – гипохромные. Цветовой показатель важен для диагностики анемий различной этиологии.

Следующая глава >

Транспорт кислорода и углекислого газа кровью, формы анемии

Транспорт О2 с помощью гемоглобина

Красный пигмент гемоглобин (Нb) состоит из белковой части (глобина) и собственно пигмента (гема). Молекулы составляют четыре белковые субъединицы, каждая из которых присоединяет гем-группу с двухвалентным атомом железа, находящимся в ее центре. В легких каждый атом железа присоединяет одну молекулу кислорода. Кислород переносится в ткани, где он отделяется. Присоединение О2 называется оксигенацией (насыщением кислородом), а его отсоединение – дезоксигенацией.

Транспорт СО2

Определение групп крови

Около 10% углекислого газа (СО2), конечного продукта окислительного метаболизма в клетках тканей, переносится кровью физически растворенным п 90% — в химически связанной форме. Большая часть углекислого газа сначала диффундирует из клеток тканей в плазму, а оттуда в эритроциты. Там молекулы СО2 химически связываются и превращаются с помощью ферментов в намного более растворимые бикарбонат-ионы (НСО3-), которые переносятся в плазме крови. Образование СO2 из НСО3- значительно ускоряется с помощью фермента карбоангидразы, присутствующего в эритроцитах.

Большая часть (около 50-60%) образованных бикарбонат-ионов поступает из эритроцитов обратно в плазму в обмен на хлорид-ионы. Они переносятся в легкие и выделяются в процессе выдоха после превращения в СO2. Оба процесса — образование НСО3- и освобождение СO2, соответственно связаны с оксигенацией и дезоксигенацией гемоглобина. Дезоксигемоглобин — заметно более сильное основание, чем оксигемоглобин, и может присоединить больше ионов Н+ (буферная функция гемоглобина), таким образом способствуя образованию НСО3- в капиллярах тканей. В капиллярах легких НСО3- опять проходит из плазмы крови в эритроциты, соединяется с Н+-ионами и превращается опять в СO2. Этот процесс подтверждается тем фактом, что окисленная кровь выделяет больше протонов Н+. Намного меньшая доля СО2 (около 5-10%) связана непосредственно с гемоглобином и переносится как карбаминогемоглобин.

Гемоглобин и угарный газ

Оксид углерода (угарный газ, СО) является бесцветным газом без запаха, который образуется во время неполного сгорания и, как кислород, может обратимо связываться с гемоглобином. Однако сродство угарного газа к гемоглобину заметно больше, чем у кислорода. Таким образом, даже когда содержание СО во вдыхаемом воздухе составляет 0,3%, 80% гемоглобина связывается с угарным газом (НbСО). Так как угарный газ в 200-300 раз медленней, чем кислород, освобождается от связи с гемоглобином, его токсическое действие определяется тем, что гемоглобин больше не может переносить кислород. У тяжелых курильщиков, например, 5-10% гемоглобина присутствует как НbСО, в то время как при его содержании в 20% появляются симптомы острого отравления (головная боль, головокружение, тошнота), а 65% могут быть смертельным.

Содержание гемоглобина в крови (Нb)

Часто для оценки гемопоэза или для распознавания различных форм анемии определяют среднее содержание гемоглобина в эритроците (СГЭ). Оно вычисляется по формуле:

СГЭ = (содержание гемоглобина (г/100 мл крови) / количество эритроцитов (10ˉ6г/мкл))*10

Значение среднего содержания гемоглобина в эритроците лежит между 38 и 36 пикограммами (пг) (1 пг = 10ˉ¹² г). Эритроциты с нормальным СГЭ называются нормохромными (ортохромными). Если СГЭ низкое (например, из-за постоянной потери крови или дефицита железа), эритроциты называются гипохромными; если СГЭ высокое (например, при пернициозной анемии благодаря дефициту витамина В12), они называются гиперхромными.

Формы анемии

Анемия определяется как дефицит (снижение количества) эритроцитов или сниженное содержание гемоглобина в крови. Диагноз анемии обычно ставится по содержанию гемоглобина, нижняя граница нормы достигает 140 г/л у мужчин и 120 г/л у женщин. Почти при всех формах анемии надежным симптомом заболевания является бледный цвет кожи и слизистых оболочек. Часто во время физических нагрузок заметно увеличивается сердечный ритм (увеличивая скорость кровообращения), а уменьшение кислорода в тканях приводит к одышке. Кроме того, встречается головокружение и легкая утомляемость.

Кроме железодефицитной анемии и хронической потери крови, например, из-за кровоточащих язв или опухолей в желудочно-кишечном тракте (гипохромные анемии), анемия может возникать при дефиците витамина В12. фолиевой кислоты или эритропоэтина. Витамин В12 и фолиевая кислота участвуют в синтезе ДНК в незрелых клетках костного мозга и, таким образом, заметно влияют на деление и созревание эритроцитов (эритропоэз). При их нехватке образуется меньше эритроцитов, но они заметно увеличены из-за повышенного содержания гемоглобина (макроциты (мегалоциты), предшественники: мегалобласты), поэтому содержание гемоглобина в крови практически не изменяется (гиперхромная, мегалобластическая, макроцитарная анемия).

Дефицит витамина В12 нередко возникает из-за нарушения всасывания витамина в кишечнике, реже — вследствие недостаточного приема с пищей. Эта так называемая пернициозная анемия наиболее часто является результатом хронического воспаления в слизистой кишечника с уменьшением образования желудочного сока.

Витамин В12 всасывается в кишечнике только в связанном виде с фактором, находящимся в желудочном соке «внутренним фактором (Кастла)», который защищает его от разрушения пищеварительным соком в желудке. Так как печень может запасать большое количество витамина В12, то перед тем, как ухудшение всасывания в кишечнике повлияет на образование эритроцитов, может пройти 2-5 лет. Как и в случае дефицита витамина В12, дефицит фолиевой кислоты, другого витамина группы В, приводит к нарушению эритропоэза в костном мозге.

Есть две другие причины анемии. Одна из них — разрушение костного мозга (аплазия костного мозга) радиоактивным излучением (например, после аварии на атомной электростанции) или в результате токсичных реакций на лекарства (например, цитостатики) (апластическая анемия). Другая причина — это уменьшение продолжительности жизни эритроцитов в результате их разрушения или увеличенного распада (гемолитическая анемия). При сильной форме гемолитической анемии (например, следующей за неудачным переливанием крови), кроме бледности может наблюдаться изменение цвета кожи и слизистых оболочек на желтоватый. Эта желтуха (гемолитическая желтуха) вызвана увеличивающимся разрушением гемоглобина до билирубина (желтого желчного пигмента) в печени. Последнее приводит к увеличению уровня билирубина в плазме и его отложению в тканях.

Примером анемии, возникающей в результате наследственного нарушения синтеза гемоглобина, клинически проявляющейся как гемолитическая, служит серповидноклеточная анемия. При этой болезни, которая практически встречается только у представителей негроидных популяций, имеется молекулярное нарушение, приводящее к замене нормального гемоглобина на другую форму гемоглобина (HbS). В HbS аминокислота валин заменена на глутаминовую кислоту. Эритроцит, содержащий такой неправильный гемоглобин, в дезоксигенированном состоянии принимает форму серпа. Серповидные эритроциты более жесткие и плохо проходят через капилляры.

Наследственное нарушение у гомозигот (доля HbS в суммарном гемоглобине 70-99%) приводит к закупорке небольших сосудов и, таким образом, к постоянному повреждению органов. Пораженные этой болезнью люди обычно достигают зрелости только при интенсивном лечении (например, частичной замене крови, приеме анальгетиков, избегании гипоксии (кислородного голодания) и иногда — пересадке костного мозга). В некоторых регионах тропической Африки с высоким процентом малярии 40% популяции являются гетерозиготными носителями данного гена (когда содержание HbS менее 50%), у них таких симптомов не обнаруживается. Измененный ген обусловливает устойчивость к малярийной инфекции (селективное преимущество).

Регуляция образования эритроцитов

Образование эритроцитов регулируется гормоном почек эритропоэтином. Организм обладает простой, но очень эффективной системой регуляции для поддержания содержания кислорода и вместе с тем количества эритроцитов относительно постоянным. Если содержание кислорода в крови падает ниже определенного уровня, например, после большой потери крови или во время пребывания на больших высотах, постоянно стимулируется образование эритропоэтина. В результате усиливается образование эритроцитов в костном мозге, что увеличивает способность крови к переносу кислорода. Когда дефицит кислорода преодолевается увеличением числа эритроцитов, образование эритропоэтина опять уменьшается. Пациенты, нуждающиеся в диализе (искусственном очищении крови от продуктов обмена веществ), с нарушением функционирования почек (например, с хронической почечной недостаточностью) часто испытывают явный дефицит эритропоэтина и поэтому почти всегда страдают от сопутствующей анемии.

Невероятные курсы массажа! СПб.