Гемоглобин в цельной крови

Молекула гемоглобина: 4 субъединицы окрашены в разные цвета

Структура гемоглобина человека. Железосодержащие гем-группы показаны зелёным. Красным и синим показаны альфа- и бета- субъединицы.

Гемоглоби́н (от др.-греч. αἷμα «кровь» + лат. globus «шар») (Hb или Hgb) — сложный железосодержащий белок животных, обладающих кровообращением, способный обратимо связываться с кислородом, обеспечивая его перенос в ткани. У позвоночных животных содержится в эритроцитах, у большинства беспозвоночных растворён в плазме крови (эритрокруорин) и может присутствовать в других тканях[1]. Молекулярная масса гемоглобина человека — около 66,8 кДа. Молекула гемоглобина может нести до четырёх молекул кислорода. Один грамм гемоглобина может переносить до 1.34 мл. O2

Гемоглобин появился более чем 400 миллионов лет назад у последнего общего предка человека и акул в результате 2 мутаций, приведших к формированию четырёхкомпонентного комплекса гемоглобина, сродство которого к кислороду достаточно для связывания кислорода в насыщенной им среде, но недостаточно, чтобы удерживать его в других тканях организма.[2][3]

Большой вклад в исследование структуры и функционирования гемоглобина внёс Макс Фердинанд Перуц, получивший за это в 1962 году Нобелевскую премию[4].

Нормальным содержанием гемоглобина в крови человека считается: у мужчин — 130—160 г/л (нижний предел — 120, верхний предел — 180 г/л), у женщин — 120—160 г/л; у детей нормальный уровень гемоглобина зависит от возраста и подвержен значительным колебаниям. Так, у детей через 1—3 дня после рождения нормальный уровень гемоглобина максимален и составляет 145—225 г/л, а к 3—6 месяцам снижается до минимального уровня — 95—135 г/л, затем с 1 года до 18 лет отмечается постепенное увеличение нормального уровня гемоглобина в крови[5].

Во время беременности в организме женщины происходит задержка и накопление жидкости, что является причиной гемодилюции — физиологического разведения крови. В результате наблюдается относительное снижение концентрации гемоглобина (при беременности уровень гемоглобина в норме составляет 110—155 г/л). Кроме этого, в связи с внутриутробным ростом ребёнка происходит быстрое расходование запасов железа и фолиевой кислоты. Если до беременности у женщины был дефицит этих веществ, проблемы, связанные со снижением гемоглобина, могут возникнуть уже на ранних сроках беременности[6].

Главные функции гемоглобина: перенос кислорода и буферная функция. У человека в капиллярах лёгких в условиях избытка кислорода последний соединяется с гемоглобином. Потоком крови эритроциты, содержащие молекулы гемоглобина со связанным кислородом, доставляются к органам и тканям, где кислорода мало; здесь необходимый для протекания окислительных процессов кислород освобождается от связи с гемоглобином. Кроме того, гемоглобин способен связывать в тканях небольшое количество диоксида углерода (CO2) и освобождать его в лёгких.

Монооксид углерода (CO) связывается с гемоглобином крови намного сильнее (в 250 раз[7]), чем кислород, образуя карбоксигемоглобин (HbCO). Впрочем, монооксид углерода может быть частично вытеснен из гема при повышении парциального давления кислорода в лёгких. Некоторые процессы приводят к окислению иона железа в гемоглобине до степени окисления +3. В результате образуется форма гемоглобина, известная как метгемоглобин (HbOH) (metHb, от «мета-» и «гемоглобин», иначе гемиглобин или ферригемоглобин, см. Метгемоглобинемия). В обоих случаях блокируются процессы транспортировки кислорода.

Строение[править | править код]

Гемоглобин является сложным белком класса гемопротеинов, то есть в качестве простетической группы здесь выступает гем — порфириновое ядро, содержащее железо. Гемоглобин человека является тетрамером, то есть состоит из 4 протомеров. У взрослого человека они представлены полипептидными цепями α1, α2, β1 и β2. Субъединицы соединены друг с другом по принципу изологического тетраэдра. Основной вклад во взаимодействие субъединиц вносят гидрофобные взаимодействия. И α-, и β-цепи относятся к α-спиральному структурному классу, так как содержат исключительно α-спирали. Каждая цепь содержит восемь спиральных участков, обозначаемых буквами от A до H (от N-конца к C-концу).

Гем представляет собой комплекс протопорфирина IX, относящегося к классу порфириновых соединений, с атомом железа(II). Этот кофактор нековалентно связан с гидрофобной впадиной молекул гемоглобина и миоглобина.

Железо(II) характеризуется октаэдрической координацией, то есть связывается с шестью лигандами. Четыре из них представлены атомами азота порфиринового кольца, лежащими в одной плоскости. Две другие координационные позиции лежат на оси, перпендикулярной плоскости порфирина. Одна из них занята азотом остатка гистидина в 93-м положении полипептидной цепи (участок F). Связываемая гемоглобином молекула кислорода координируется к железу с обратной стороны и оказывается заключённой между атомом железа и азотом ещё одного остатка гистидина, располагающегося в 64-м положении цепи (участок E).

Всего в гемоглобине человека четыре участка связывания кислорода (по одному гему на каждую субъединицу), то есть одновременно может связываться четыре молекулы. Гемоглобин в лёгких при высоком парциальном давлении кислорода соединяется с ним, образуя оксигемоглобин. При этом кислород соединяется с гемом, присоединяясь к железу гема на 6-ю координационную связь. На эту же связь присоединяется и монооксид углерода, вступая с кислородом в «конкурентную борьбу» за связь с гемоглобином, образуя карбоксигемоглобин.

Связь гемоглобина с монооксидом углерода более прочная, чем с кислородом. Поэтому часть гемоглобина, образующая комплекс с монооксидом углерода, не участвует в транспорте кислорода. В норме у человека образуется 1,2 % карбоксигемоглобина. Повышение его уровня характерно для гемолитических процессов, в связи с этим уровень карбоксигемоглобина является показателем гемолиза.

Физиология[править | править код]

Изменение состояний окси- и дезоксигемоглобина

В отличие от миоглобина гемоглобин имеет четвертичную структуру, которая придаёт ему способность регулировать присоединение и отщепление кислорода и характерную кооперативность: после присоединения первой молекулы кислорода связывание последующих облегчается. Структура может находиться в двух устойчивых состояниях (конформациях): оксигемоглобин (содержит 4 молекулы кислорода; напряжённая конформация) и дезоксигемоглобин (кислорода не содержит; расслабленная конформация).

Устойчивое состояние структуры дезоксигемоглобина усложняет присоединение к нему кислорода. Поэтому для начала реакции необходимо достаточное парциальное давление кислорода, что возможно в альвеолах лёгких. Изменения в одной из 4-х субъединиц влияет на оставшиеся, и после присоединения первой молекулы кислорода связывание последующих облегчается.

Отдав кислород тканям, гемоглобин присоединяет к себе ионы водорода и углекислый газ, перенося их в лёгкие[8].

Гемоглобин является одним из основных белков, которыми питаются малярийные плазмодии — возбудители малярии, и в эндемичных по малярии районах земного шара весьма распространены наследственные аномалии строения гемоглобина, затрудняющие малярийным плазмодиям питание этим белком и проникновение в эритроцит. В частности, к таким имеющим эволюционно-приспособительное значение мутациям относится аномалия гемоглобина, приводящая к серповидноклеточной анемии. Однако, к несчастью, эти аномалии (как и аномалии строения гемоглобина, не имеющие явно приспособительного значения) сопровождаются нарушением кислород-транспортирующей функции гемоглобина, снижением устойчивости эритроцитов к разрушению, анемией и другими негативными последствиями. Аномалии строения гемоглобина называются гемоглобинопатиями.

Гемоглобин высокотоксичен при попадании значительного его количества из эритроцитов в плазму крови (что происходит при массивном внутрисосудистом гемолизе, геморрагическом шоке, гемолитических анемиях, переливании несовместимой крови и других патологических состояниях). Токсичность гемоглобина, находящегося вне эритроцитов, в свободном состоянии в плазме крови, проявляется тканевой гипоксией — ухудшением кислородного снабжения тканей, перегрузкой организма продуктами разрушения гемоглобина — железом, билирубином, порфиринами с развитием желтухи или острой порфирии, закупоркой почечных канальцев крупными молекулами гемоглобина с развитием некроза почечных канальцев и острой почечной недостаточности.

Ввиду высокой токсичности свободного гемоглобина в организме существуют специальные системы для его связывания и обезвреживания. В частности, одним из компонентов системы обезвреживания гемоглобина является особый плазменный белок гаптоглобин, специфически связывающий свободный глобин и глобин в составе гемоглобина. Комплекс гаптоглобина и глобина (или гемоглобина) затем захватывается селезёнкой и макрофагами тканевой ретикуло-эндотелиальной системы и обезвреживается.

Другой частью гемоглобинообезвреживающей системы является белок гемопексин[en], специфически связывающий свободный гем и гем в составе гемоглобина. Комплекс гема (или гемоглобина) и гемопексина затем захватывается печенью, гем отщепляется и используется для синтеза билирубина и других жёлчных пигментов, или выпускается в рециркуляцию в комплексе с трансферринами для повторного использования костным мозгом в процессе эритропоэза.

Экспрессия генов гемоглобина до и после рождения.
Также указаны типы клеток и органы, в которых происходит экспрессия гена (данные по Wood W. G., (1976). Br. Med. Bull. 32, 282.).[9]

Гемоглобин при заболеваниях крови[править | править код]

Дефицит гемоглобина может быть вызван, во-первых, уменьшением количества молекул самого гемоглобина (см. анемия), во-вторых, из-за уменьшенной способности каждой молекулы связать кислород при том же самом парциальном давлении кислорода.

Гипоксемия — это уменьшение парциального давления кислорода в крови, её следует отличать от дефицита гемоглобина. Хотя и гипоксемия, и дефицит гемоглобина являются причинами гипоксии.
Если дефицит кислорода в организме в общем называют гипоксией, то местные нарушения кислородоснабжения называют ишемией.

Прочие причины низкого гемоглобина разнообразны: кровопотеря, пищевой дефицит, болезни костного мозга, химиотерапия, отказ почек, атипичный гемоглобин.

Повышенное содержание гемоглобина в крови связано с увеличением количества или размеров эритроцитов, что наблюдается также при истинной полицитемии. Это повышение может быть вызвано: врождённой болезнью сердца, лёгочным фиброзом, слишком большим количеством эритропоэтина.

См. также[править | править код]

Гемоглобин А
Гемоглобин С (мутантная форма)
Эмбриональный Гемоглобин (эмбриональный)
Гемоглобин S (мутантная форма)
Гемоглобин F (фетальный)
Кобоглобин
Нейроглобин
Анемия
Порфирия
Талассемия
Эффект Вериго — Бора

Примечания[править | править код]

↑ Haemoglobins of invertebrate tissues. Nerve haemoglobins of Aphrodite, Aplysia and Halosydna
↑ Ученые выяснили происхождение гемоглобина. РИА Новостей, 20.05.2020, 18:59
↑ Michael Berenbrink. Evolution of a molecular machine/Nature, NEWS AND VIEWS, 20 MAY 2020
↑ Лауреаты нобелевской премии. Макс Перуц.
↑ Назаренко Г. И., Кишкун А. А. Клиническая оценка результатов лабораторных исследований. — 2005.
↑ Общий анализ крови и беременность Архивная копия от 10 марта 2014 на Wayback Machine
↑ Hall, John E. Guyton and Hall textbook of medical physiology (англ.). — 12th ed.. — Philadelphia, Pa.: Saunders/Elsevier, 2010. — P. 1120. — ISBN 978-1416045748.
↑ Степанов В. М. Структура и функции белков : Учебник. — М. : Высшая школа, 1996. — С. 167—175. — 335 с. — 5000 экз. — ISBN 5-06-002573-X.
↑ Айала Ф., . Современная генетика: В 3-х т = Modern Genetics / Пер. А. Г. Имашевой, А. Л. Остермана, . Под ред. Е. В. Ананьева. — М.: Мир, 1987. — Т. 2. — 368 с. — 15 000 экз. — ISBN 5-03-000495-5.

Литература[править | править код]

Mathews, CK; KE van Holde & KG Ahern (2000), Biochemistry (3rd ed.), Addison Wesley Longman, ISBN 0-8053-3066-6
Levitt, M & C Chothia (1976), “Structural patterns in globular proteins”, Nature

Ссылки[править | править код]

Eshaghian, S; Horwich, TB; Fonarow, GC (2006). “An unexpected inverse relationship between HbA1c levels and mortality in patients with diabetes and advanced systolic heart failure”. Am Heart J. 151 (1): 91.e1—91.e6. DOI:10.1016/j.ahj.2005.10.008. PMID 16368297.
Kneipp J, Balakrishnan G, Chen R, Shen TJ, Sahu SC, Ho NT, Giovannelli JL, Simplaceanu V, Ho C, Spiro T (2005). “Dynamics of allostery in hemoglobin: roles of the penultimate tyrosine H bonds”. J Mol Biol. 356 (2): 335—53. DOI:10.1016/j.jmb.2005.11.006. PMID 16368110.
Hardison, Ross C. (2012). “Evolution of Hemoglobin and Its Genes”. Cold Spring Harbor Perspectives in Medicine. 2 (12): a011627. DOI:10.1101/cshperspect.a011627. ISSN 2157-1422. PMC 3543078. PMID 23209182.

Источник

Суточная потребность взрослого человека в железе — примерно 12 мг. Употребление гематогена в дополнение к сбалансированному питанию может помочь поддерживать нормальный уровень гемоглобина.

Как можно поднять уровень гемоглобина?

«Феррогематоген» является биологически активной пищевой добавкой, которая содержит железо, медь, витамины С, В6, В9. Рекомендован к употреблению взрослым и детям с 4 лет.

Узнать стоимость…

Забота о собственном здоровье становится трендом. Повышение сознательности людей в этом вопросе побуждает интерес к устройству основных механизмов нашего организма. Сегодня мы расскажем читателю о гемоглобине, который оказывает огромное влияние на правильное функционирование всех систем человеческого тела.

Что такое гемоглобин и какую роль он выполняет в крови

Дыхание — это естественный автоматический процесс, поэтому редко кто без причины задумывается о сложных механизмах, которые ему сопутствуют. А если причины есть, то приходится разбираться. Гемоглобин образуется в красных кровяных тельцах крови, или по-другому эритроцитах, на ранней стадии их развития. Каждый вдох насыщает эти мельчайшие клетки нашей крови кислородом. Но эритроциты в процессе дыхания выполняют всего лишь роль «транспорта» для гемоглобина. Именно он способен соединиться с молекулами кислорода и «передать» их нуждающимся тканям, а также забрать из точки назначения (ткани) углекислый газ и проследовать по обратному маршруту в легкие.

Стоит отметить, что любые отклонения от нормы показателей гемоглобина в крови — это не причина заболеваний, а их следствие. А поводов для нарушений существует множество: от неправильного питания до серьезных болезней. Последствием в частности является анемия (низкий уровень гемоглобина). Для того чтобы узнать, каковы показатели гемоглобина в крови у конкретного человека, назначают простейшие анализы.

Диагностика уровня гемоглобина в крови

Общий анализ крови — это один из самых распространенных видов диагностики множества заболеваний. Помимо прочего, в него входит определение уровня гемоглобина. Такая популярность обусловлена высокой степенью информативности и простотой самой процедуры. Для того чтобы сдать кровь необходима лишь минимальная подготовка пациента — перед анализом нельзя употреблять пищу в течение 8–12 часов. Именно поэтому его часто назначают на утро. Результат пациент может получить уже на следующий день, а в некоторых диагностических компаниях можно заказать экспресс-исследование за несколько часов.

После проведения анализа пациент получает на руки бланк с основными показателями крови. Уровень гемоглобина часто указан в первой или второй строчке, единицами измерения являются граммы на литр (г/л) или граммы на децилитр (г/дл). Несомненно, постановкой диагноза на основе полученных данных должен заниматься врач. К тому же для выявления болезни одного анализа крови недостаточно.

Норма содержания гемоглобина в крови

Показатели гемоглобина нельзя назвать индивидуальными, тем не менее определенные различия в нормах существуют. Они зависят от пола, возраста и физиологических состояний. Последнее характерно для женщин — во время беременности нормальные показатели гемоглобина меняются. В среднем речь идет о цифрах в 110–160 г/л.

Наиболее распространенным типом отклонения уровня гемоглобина является снижение количества этого белка в крови. Повышенные значения — это скорее редкость, возникающая на фоне влияния определенных внешних факторов или серьезных, но редко встречающихся заболеваний.

Причины повышенного гемоглобина в крови

Увеличение количества этого белка может быть связно с некоторыми естественными причинами, например с длительными физическими нагрузками, стрессом, приемом специфических лекарств или проживанием в высокогорных районах. Курильщики со стажем также могут обнаружить в анализе крови высокие значения гемоглобина, впрочем, как и жители мегаполисов с загрязненным воздухом. Патологическое увеличение показателей может быть связано со следующими заболеваниями[1]:

хроническая сердечная и дыхательная недостаточность;
поликистоз почек;
эритремия;
обезвоживание.

Повышение гемоглобина не связано с какими-либо характерными симптомами. В основном они свидетельствуют о болезнях, следствием которых и стало увеличение количества этого компонента в крови.

Это интересно
Ученым удалось придумать способ, который поможет полностью парализованным людям общаться. Исследования[2] показали, что при положительных ответах на несложные вопросы уровень гемоглобина в крови повышается, а при отрицательных — падает или остается прежним.

Причины пониженного гемоглобина в крови

Научное название данного состояния — анемия. Не стоит считать его болезнью, это всего лишь синдром, то есть группа симптомов, вызванных различными патологиями. Но неспецифические признаки снижения гемоглобина в крови выделить можно. В первую очередь они связаны с кислородным голоданием тканей. К основным признакам анемии относят:

бледные кожные покровы и слизистые;
слабость и повышенную утомляемость;
головные боли и головокружение;
одышку;
нарушения сна.

Существует несколько причин для развития анемии:

Дефицит витаминов или микроэлементов, в частности железа, — железодефицитная анемия. Она может быть следствием несбалансированного питания, повышенной потребности в железе, нарушений в работе ЖКТ, хронических кровопотерь или скрытых кровотечений.
Нарушения, связанные с работой кроветворных органов, — дисгемопоэтическая анемия. Возникает вследствие врожденных патологий, влияния неблагоприятных факторов окружающей среды (радиация, промышленные яды), травм, воздействия инфекций, генетических причин и серьезной нехватки питательных веществ.
Постгеморрагическая анемия возникает вследствие серьезных кровопотерь.
Чрезмерно быстрое разрушение эритроцитов — гемолитическая анемия.

Лечение заболеваний, связанных с серьезными нарушениями работы кроветворных органов, а также наследственных или хронических патологий, вызывающих дефицит эритроцитов в крови, — это работа для опытного врача. Но забота о собственном здоровье, призванная не допустить дефицита железа в организме, ложится на плечи любого здравомыслящего человека.

Профилактика

Прежде всего — контроль. Всем известно, что заболевания на ранней стадии гораздо легче поддаются лечению. Поэтому необходимо регулярно сдавать анализ крови (хотя бы 1 раз в год) — так вы сможете заметить первые признаки нарушения баланса гемоглобина.

Также следует отказаться от курения. Вдыхая табачный дым, человек провоцирует связывание гемоглобина с угарным газом, а это значительно снижает способность белка переносить кислород к клеткам.

Полноценное питание помогает сохранять хорошее самочувствие и предотвращать появление болезней, ведь от баланса поступающих в кровь витаминов зависит качество функционирования органов. Для того чтобы избежать развития анемии, следует регулярно есть продукты с высоким содержанием белка (такие как яйца, сыр, творог, рыба, говядина). Крупы, богатые железом, также рекомендованы к употреблению, например, пшено, овсянка, гречка. И, конечно же, фрукты — предупредить железодефицитную анемию помогают яблоки, абрикосы, хурма и другие. Улучшить усвоение железа в организме позволит прием витаминов — C, B12, B9, B6.

Это интересно
Один из классических для Средиземноморской диеты продуктов — это оливки. Они богаты железом, а значит, могут быть крайне полезны для поднятия уровня гемоглобина в крови.

Нельзя допускать развития заболеваний ЖКТ, ведь они могут спровоцировать регулярные кровотечения, снижающие уровень гемоглобина в крови. Также патологии кишечника приводят к нарушению всасывания витаминов и микроэлементов, необходимых для поддержания правильной работы кроветворных органов.

Поддерживать нормальный уровень гемоглобина в крови очень важно для хорошего самочувствия. Возможно, стоит лишь скорректировать рацион, и появятся новые силы, улучшится цвет лица, а головные боли уйдут в прошлое. В любом случае, если вы заподозрили у себя признаки анемии, следует обратиться к врачу и начать лечение.

Источник