Гемоглобина в крови человека

Суточная потребность взрослого человека в железе — примерно 12 мг. Употребление гематогена в дополнение к сбалансированному питанию может помочь поддерживать нормальный уровень гемоглобина.

Как можно поднять уровень гемоглобина?

«Феррогематоген» является биологически активной пищевой добавкой, которая содержит железо, медь, витамины С, В6, В9. Рекомендован к употреблению взрослым и детям с 4 лет.

Узнать стоимость…

Забота о собственном здоровье становится трендом. Повышение сознательности людей в этом вопросе побуждает интерес к устройству основных механизмов нашего организма. Сегодня мы расскажем читателю о гемоглобине, который оказывает огромное влияние на правильное функционирование всех систем человеческого тела.

Что такое гемоглобин и какую роль он выполняет в крови

Дыхание — это естественный автоматический процесс, поэтому редко кто без причины задумывается о сложных механизмах, которые ему сопутствуют. А если причины есть, то приходится разбираться. Гемоглобин образуется в красных кровяных тельцах крови, или по-другому эритроцитах, на ранней стадии их развития. Каждый вдох насыщает эти мельчайшие клетки нашей крови кислородом. Но эритроциты в процессе дыхания выполняют всего лишь роль «транспорта» для гемоглобина. Именно он способен соединиться с молекулами кислорода и «передать» их нуждающимся тканям, а также забрать из точки назначения (ткани) углекислый газ и проследовать по обратному маршруту в легкие.

Стоит отметить, что любые отклонения от нормы показателей гемоглобина в крови — это не причина заболеваний, а их следствие. А поводов для нарушений существует множество: от неправильного питания до серьезных болезней. Последствием в частности является анемия (низкий уровень гемоглобина). Для того чтобы узнать, каковы показатели гемоглобина в крови у конкретного человека, назначают простейшие анализы.

Диагностика уровня гемоглобина в крови

Общий анализ крови — это один из самых распространенных видов диагностики множества заболеваний. Помимо прочего, в него входит определение уровня гемоглобина. Такая популярность обусловлена высокой степенью информативности и простотой самой процедуры. Для того чтобы сдать кровь необходима лишь минимальная подготовка пациента — перед анализом нельзя употреблять пищу в течение 8–12 часов. Именно поэтому его часто назначают на утро. Результат пациент может получить уже на следующий день, а в некоторых диагностических компаниях можно заказать экспресс-исследование за несколько часов.

После проведения анализа пациент получает на руки бланк с основными показателями крови. Уровень гемоглобина часто указан в первой или второй строчке, единицами измерения являются граммы на литр (г/л) или граммы на децилитр (г/дл). Несомненно, постановкой диагноза на основе полученных данных должен заниматься врач. К тому же для выявления болезни одного анализа крови недостаточно.

Норма содержания гемоглобина в крови

Показатели гемоглобина нельзя назвать индивидуальными, тем не менее определенные различия в нормах существуют. Они зависят от пола, возраста и физиологических состояний. Последнее характерно для женщин — во время беременности нормальные показатели гемоглобина меняются. В среднем речь идет о цифрах в 110–160 г/л.

Наиболее распространенным типом отклонения уровня гемоглобина является снижение количества этого белка в крови. Повышенные значения — это скорее редкость, возникающая на фоне влияния определенных внешних факторов или серьезных, но редко встречающихся заболеваний.

Причины повышенного гемоглобина в крови

Увеличение количества этого белка может быть связно с некоторыми естественными причинами, например с длительными физическими нагрузками, стрессом, приемом специфических лекарств или проживанием в высокогорных районах. Курильщики со стажем также могут обнаружить в анализе крови высокие значения гемоглобина, впрочем, как и жители мегаполисов с загрязненным воздухом. Патологическое увеличение показателей может быть связано со следующими заболеваниями[1]:

хроническая сердечная и дыхательная недостаточность;
поликистоз почек;
эритремия;
обезвоживание.

Повышение гемоглобина не связано с какими-либо характерными симптомами. В основном они свидетельствуют о болезнях, следствием которых и стало увеличение количества этого компонента в крови.

Это интересно
Ученым удалось придумать способ, который поможет полностью парализованным людям общаться. Исследования[2] показали, что при положительных ответах на несложные вопросы уровень гемоглобина в крови повышается, а при отрицательных — падает или остается прежним.

Причины пониженного гемоглобина в крови

Научное название данного состояния — анемия. Не стоит считать его болезнью, это всего лишь синдром, то есть группа симптомов, вызванных различными патологиями. Но неспецифические признаки снижения гемоглобина в крови выделить можно. В первую очередь они связаны с кислородным голоданием тканей. К основным признакам анемии относят:

бледные кожные покровы и слизистые;
слабость и повышенную утомляемость;
головные боли и головокружение;
одышку;
нарушения сна.

Существует несколько причин для развития анемии:

Дефицит витаминов или микроэлементов, в частности железа, — железодефицитная анемия. Она может быть следствием несбалансированного питания, повышенной потребности в железе, нарушений в работе ЖКТ, хронических кровопотерь или скрытых кровотечений.
Нарушения, связанные с работой кроветворных органов, — дисгемопоэтическая анемия. Возникает вследствие врожденных патологий, влияния неблагоприятных факторов окружающей среды (радиация, промышленные яды), травм, воздействия инфекций, генетических причин и серьезной нехватки питательных веществ.
Постгеморрагическая анемия возникает вследствие серьезных кровопотерь.
Чрезмерно быстрое разрушение эритроцитов — гемолитическая анемия.

Лечение заболеваний, связанных с серьезными нарушениями работы кроветворных органов, а также наследственных или хронических патологий, вызывающих дефицит эритроцитов в крови, — это работа для опытного врача. Но забота о собственном здоровье, призванная не допустить дефицита железа в организме, ложится на плечи любого здравомыслящего человека.

Профилактика

Прежде всего — контроль. Всем известно, что заболевания на ранней стадии гораздо легче поддаются лечению. Поэтому необходимо регулярно сдавать анализ крови (хотя бы 1 раз в год) — так вы сможете заметить первые признаки нарушения баланса гемоглобина.

Также следует отказаться от курения. Вдыхая табачный дым, человек провоцирует связывание гемоглобина с угарным газом, а это значительно снижает способность белка переносить кислород к клеткам.

Полноценное питание помогает сохранять хорошее самочувствие и предотвращать появление болезней, ведь от баланса поступающих в кровь витаминов зависит качество функционирования органов. Для того чтобы избежать развития анемии, следует регулярно есть продукты с высоким содержанием белка (такие как яйца, сыр, творог, рыба, говядина). Крупы, богатые железом, также рекомендованы к употреблению, например, пшено, овсянка, гречка. И, конечно же, фрукты — предупредить железодефицитную анемию помогают яблоки, абрикосы, хурма и другие. Улучшить усвоение железа в организме позволит прием витаминов — C, B12, B9, B6.

Это интересно
Один из классических для Средиземноморской диеты продуктов — это оливки. Они богаты железом, а значит, могут быть крайне полезны для поднятия уровня гемоглобина в крови.

Нельзя допускать развития заболеваний ЖКТ, ведь они могут спровоцировать регулярные кровотечения, снижающие уровень гемоглобина в крови. Также патологии кишечника приводят к нарушению всасывания витаминов и микроэлементов, необходимых для поддержания правильной работы кроветворных органов.

Поддерживать нормальный уровень гемоглобина в крови очень важно для хорошего самочувствия. Возможно, стоит лишь скорректировать рацион, и появятся новые силы, улучшится цвет лица, а головные боли уйдут в прошлое. В любом случае, если вы заподозрили у себя признаки анемии, следует обратиться к врачу и начать лечение.

Источник

Гемоглобин – это особый железо-содержащий белок крови сложной структуры, выполняющий в организме крайне важную функцию – газообмен и поддержание за счет этого стабильного обмена веществ.

Гемоглобин – своего рода посредник между тканями и легкими в обмене кислородом и углекислым газом. Для полноценного функционирования организма количество гемоглобина должно стабильным, с размахом колебаний (с учетом возраста и пола).

Увеличение количества гемоглобина, равно как и его уменьшение, приводит к расстройствам обмена веществ, к возникновению заболеваний и патологий.

В составе гемоглобина находится два составных элемента:

белок глобин, являющийся основой для гемоглобина,
железо в форме гемма, прикрепленное к определенным зонам белка.

Только в таком виде гемоглобин способен переносить в ткани кислород в виде оксигемоглобина, и уносить от них углекислоту в виде карбоксигемоглобина. Это окрашенные пигменты, оксигемоглобин имеет ярко-алый цвет, а карбоксигемоглобин – вишневый. Этим и обусловлена разница в окраске артериальной венозной крови, артериальная богата кислородом, венозная – углекислотой.

Обмен газов осуществляется в организме непрерывно, даже малейшее нарушение в системе дыхания или обмена газов немедленно приводит к сбоям в работе всего организма и развитию гипоксии (недостатка кислорода).

Гемоглобин находится внутри эритроцитов (красных кровяных телец), находящихся в крови в строго определенных количествах. При снижении количества эритроцитов закономерно снижается и количество гемоглобина в них.

За поддержание стабильного количества эритроцитов в организме человека отвечает костный мозг, где они образуются, а также селезенка и печень, где отжившие эритроциты разрушаются, а гемоглобин из них утилизируется.

Исследование гемоглобина проводят при общем анализе крови, параллельно изучая количество эритроцитов и их качественные характеристики.

Уровень гемоглобина сам по себе не дает возможности поставить диагноз, но является важной характеристикой нездоровья в организме, и оценивается врачом в сочетании с другими изменениями крови и клиническими симптомами.

Количество гемоглобина неразрывно связано с количеством эритроцитов, поэтому, нормы эритроцитов составляют:

для мужчин 4.5-5.5*1012 /литр,
для женщин – 3.7-4.6*1012/литр.

Количество гемоглобина составляет:

у мужчин 125-145 г/л,
у женщин 115-135 г/л.

Также существуют особые показатели, отражающие содержание гемоглобина в организме, необходимое для нормальной жизнедеятельности – цветовой показатель, то есть степень насыщенности эритроцитов гемоглобином, он составляет в норме 0.8-1.1 единиц. Также определяется и степень насыщения каждого эритроцита гемоглобином – в среднем это составляет 28-32 пикограмма.

Гемоглобин у детей

У взрослых в крови циркулирует только взрослая форма гемоглобина. У плода и новорожденных детей из-за особенностей кровообращения существует и особая форма гемоглобина – фетальная. После рождения ребенка она быстро разрушается и замещается на нормальный, взрослый гемоглобин. В норме фетального гемоглобина допускается в крови не более 0.5-1%.

Средняя продолжительность жизни эритроцита – около 120 суток, если жизнеспособность эритроцита уменьшается, это приводит к развитию различных аномалий в виде гемолитических анемий.

Нарушения в структуре гемоглобина

Гемоглобин в результате врожденных или приобретенных аномалий может приобретать неправильные формы или структуру, что отражается на способности эритроцита переносить кислород. Возникают такие нарушения как:

аномальные гемоглобины (известно около 300 форм, одна из самых известных гемоглобин при талассемии),
при отравлении угарным газом образуется карбогемоглобин, стойкое соединение, не способное переносить кислород,
при отравлении многими ядами образуется метгемоглобин, также не способный переносить кислород.
при избытке глюкозы крови при сахарном диабете формируется гликированный гемоглобин, также не способный полностью выполнять свои функции.

Могут быть и количественные нарушения:

увеличение количества гемоглобина и эритроцитов при эритроцитозах и обезвоживании (сгущение крови),
снижение гемоглобина при различных видах анемии.

В норме уровень гемоглобина повышен у спортсменов и альпинистов, летчиков и людей, длительно пребывающих на свежем воздухе. У жителей гор тоже физиологически повышен гемоглобин.

При патологии гемоглобин повышается:

при эритроцитозе, патологическом увеличении количества эритроцитов при онкологии,
при патологическом сгущении крови при обезвоживании и увеличении вязкости,
при пороках сердца,
при ожогах,
при развитии легочно-сердечной недостаточности,
при кишечной непроходимости.

Физиологическое снижение гемоглобина может возникать во время беременности за счет увеличения объема циркулирующей крови и разведения крови плазмой.

Обычно патологическое понижение количества гемоглобина называют анемией. Она может возникать:

вследствие острой кровопотери при кровотечениях,
в результате хронических микрокровотечений и потерь крови при геморрое, кишечных, маточных, десневых кровотечениях.
при переливании плазмы, вливании большого количества жидкостей,
при повышенном разрушении эритроцитов вследствие гемолиза,
при дефиците железа, фолиевой кислоты, витамина В12,
при хронической патологии организма,
при поражении костного мозга с угнетением его функций.

О том, как правильно питаться для того, чтобы поднять гемоглобин – в нашей отдельной статье.

Любое патологическое изменение количества гемоглобина, как его повышение, так и понижение, требует консультации врача и всестороннего обследования.

Необходимо проведение адекватной терапии, особенно при анемиях. В среднем, при правильном лечении уровень гемоглобина при анемии повышается на 1-2 единицы в неделю.

Источник

Молекула гемоглобина: 4 субъединицы окрашены в разные цвета

Структура гемоглобина человека. Железосодержащие гем-группы показаны зелёным. Красным и синим показаны альфа- и бета- субъединицы.

Гемоглоби́н (от др.-греч. αἷμα «кровь» + лат. globus «шар») (Hb или Hgb) — сложный железосодержащий белок животных, обладающих кровообращением, способный обратимо связываться с кислородом, обеспечивая его перенос в ткани. У позвоночных животных содержится в эритроцитах, у большинства беспозвоночных растворён в плазме крови (эритрокруорин) и может присутствовать в других тканях[1]. Молекулярная масса гемоглобина человека — около 66,8 кДа. Молекула гемоглобина может нести до четырёх молекул кислорода. Один грамм гемоглобина может переносить до 1.34 мл. O2

Гемоглобин появился более чем 400 миллионов лет назад у последнего общего предка человека и акул в результате 2 мутаций, приведших к формированию четырёхкомпонентного комплекса гемоглобина, сродство которого к кислороду достаточно для связывания кислорода в насыщенной им среде, но недостаточно, чтобы удерживать его в других тканях организма.[2][3]

Большой вклад в исследование структуры и функционирования гемоглобина внёс Макс Фердинанд Перуц, получивший за это в 1962 году Нобелевскую премию[4].

Нормальным содержанием гемоглобина в крови человека считается: у мужчин — 130—160 г/л (нижний предел — 120, верхний предел — 180 г/л), у женщин — 120—160 г/л; у детей нормальный уровень гемоглобина зависит от возраста и подвержен значительным колебаниям. Так, у детей через 1—3 дня после рождения нормальный уровень гемоглобина максимален и составляет 145—225 г/л, а к 3—6 месяцам снижается до минимального уровня — 95—135 г/л, затем с 1 года до 18 лет отмечается постепенное увеличение нормального уровня гемоглобина в крови[5].

Во время беременности в организме женщины происходит задержка и накопление жидкости, что является причиной гемодилюции — физиологического разведения крови. В результате наблюдается относительное снижение концентрации гемоглобина (при беременности уровень гемоглобина в норме составляет 110—155 г/л). Кроме этого, в связи с внутриутробным ростом ребёнка происходит быстрое расходование запасов железа и фолиевой кислоты. Если до беременности у женщины был дефицит этих веществ, проблемы, связанные со снижением гемоглобина, могут возникнуть уже на ранних сроках беременности[6].

Главные функции гемоглобина: перенос кислорода и буферная функция. У человека в капиллярах лёгких в условиях избытка кислорода последний соединяется с гемоглобином. Потоком крови эритроциты, содержащие молекулы гемоглобина со связанным кислородом, доставляются к органам и тканям, где кислорода мало; здесь необходимый для протекания окислительных процессов кислород освобождается от связи с гемоглобином. Кроме того, гемоглобин способен связывать в тканях небольшое количество диоксида углерода (CO2) и освобождать его в лёгких.

Монооксид углерода (CO) связывается с гемоглобином крови намного сильнее (в 250 раз[7]), чем кислород, образуя карбоксигемоглобин (HbCO). Впрочем, монооксид углерода может быть частично вытеснен из гема при повышении парциального давления кислорода в лёгких. Некоторые процессы приводят к окислению иона железа в гемоглобине до степени окисления +3. В результате образуется форма гемоглобина, известная как метгемоглобин (HbOH) (metHb, от «мета-» и «гемоглобин», иначе гемиглобин или ферригемоглобин, см. Метгемоглобинемия). В обоих случаях блокируются процессы транспортировки кислорода.

Строение[править | править код]

Гемоглобин является сложным белком класса гемопротеинов, то есть в качестве простетической группы здесь выступает гем — порфириновое ядро, содержащее железо. Гемоглобин человека является тетрамером, то есть состоит из 4 протомеров. У взрослого человека они представлены полипептидными цепями α1, α2, β1 и β2. Субъединицы соединены друг с другом по принципу изологического тетраэдра. Основной вклад во взаимодействие субъединиц вносят гидрофобные взаимодействия. И α-, и β-цепи относятся к α-спиральному структурному классу, так как содержат исключительно α-спирали. Каждая цепь содержит восемь спиральных участков, обозначаемых буквами от A до H (от N-конца к C-концу).

Гем представляет собой комплекс протопорфирина IX, относящегося к классу порфириновых соединений, с атомом железа(II). Этот кофактор нековалентно связан с гидрофобной впадиной молекул гемоглобина и миоглобина.

Железо(II) характеризуется октаэдрической координацией, то есть связывается с шестью лигандами. Четыре из них представлены атомами азота порфиринового кольца, лежащими в одной плоскости. Две другие координационные позиции лежат на оси, перпендикулярной плоскости порфирина. Одна из них занята азотом остатка гистидина в 93-м положении полипептидной цепи (участок F). Связываемая гемоглобином молекула кислорода координируется к железу с обратной стороны и оказывается заключённой между атомом железа и азотом ещё одного остатка гистидина, располагающегося в 64-м положении цепи (участок E).

Всего в гемоглобине человека четыре участка связывания кислорода (по одному гему на каждую субъединицу), то есть одновременно может связываться четыре молекулы. Гемоглобин в лёгких при высоком парциальном давлении кислорода соединяется с ним, образуя оксигемоглобин. При этом кислород соединяется с гемом, присоединяясь к железу гема на 6-ю координационную связь. На эту же связь присоединяется и монооксид углерода, вступая с кислородом в «конкурентную борьбу» за связь с гемоглобином, образуя карбоксигемоглобин.

Связь гемоглобина с монооксидом углерода более прочная, чем с кислородом. Поэтому часть гемоглобина, образующая комплекс с монооксидом углерода, не участвует в транспорте кислорода. В норме у человека образуется 1,2 % карбоксигемоглобина. Повышение его уровня характерно для гемолитических процессов, в связи с этим уровень карбоксигемоглобина является показателем гемолиза.

Физиология[править | править код]

Изменение состояний окси- и дезоксигемоглобина

В отличие от миоглобина гемоглобин имеет четвертичную структуру, которая придаёт ему способность регулировать присоединение и отщепление кислорода и характерную кооперативность: после присоединения первой молекулы кислорода связывание последующих облегчается. Структура может находиться в двух устойчивых состояниях (конформациях): оксигемоглобин (содержит 4 молекулы кислорода; напряжённая конформация) и дезоксигемоглобин (кислорода не содержит; расслабленная конформация).

Устойчивое состояние структуры дезоксигемоглобина усложняет присоединение к нему кислорода. Поэтому для начала реакции необходимо достаточное парциальное давление кислорода, что возможно в альвеолах лёгких. Изменения в одной из 4-х субъединиц влияет на оставшиеся, и после присоединения первой молекулы кислорода связывание последующих облегчается.

Отдав кислород тканям, гемоглобин присоединяет к себе ионы водорода и углекислый газ, перенося их в лёгкие[8].

Гемоглобин является одним из основных белков, которыми питаются малярийные плазмодии — возбудители малярии, и в эндемичных по малярии районах земного шара весьма распространены наследственные аномалии строения гемоглобина, затрудняющие малярийным плазмодиям питание этим белком и проникновение в эритроцит. В частности, к таким имеющим эволюционно-приспособительное значение мутациям относится аномалия гемоглобина, приводящая к серповидноклеточной анемии. Однако, к несчастью, эти аномалии (как и аномалии строения гемоглобина, не имеющие явно приспособительного значения) сопровождаются нарушением кислород-транспортирующей функции гемоглобина, снижением устойчивости эритроцитов к разрушению, анемией и другими негативными последствиями. Аномалии строения гемоглобина называются гемоглобинопатиями.

Гемоглобин высокотоксичен при попадании значительного его количества из эритроцитов в плазму крови (что происходит при массивном внутрисосудистом гемолизе, геморрагическом шоке, гемолитических анемиях, переливании несовместимой крови и других патологических состояниях). Токсичность гемоглобина, находящегося вне эритроцитов, в свободном состоянии в плазме крови, проявляется тканевой гипоксией — ухудшением кислородного снабжения тканей, перегрузкой организма продуктами разрушения гемоглобина — железом, билирубином, порфиринами с развитием желтухи или острой порфирии, закупоркой почечных канальцев крупными молекулами гемоглобина с развитием некроза почечных канальцев и острой почечной недостаточности.

Ввиду высокой токсичности свободного гемоглобина в организме существуют специальные системы для его связывания и обезвреживания. В частности, одним из компонентов системы обезвреживания гемоглобина является особый плазменный белок гаптоглобин, специфически связывающий свободный глобин и глобин в составе гемоглобина. Комплекс гаптоглобина и глобина (или гемоглобина) затем захватывается селезёнкой и макрофагами тканевой ретикуло-эндотелиальной системы и обезвреживается.

Другой частью гемоглобинообезвреживающей системы является белок гемопексин[en], специфически связывающий свободный гем и гем в составе гемоглобина. Комплекс гема (или гемоглобина) и гемопексина затем захватывается печенью, гем отщепляется и используется для синтеза билирубина и других жёлчных пигментов, или выпускается в рециркуляцию в комплексе с трансферринами для повторного использования костным мозгом в процессе эритропоэза.

Экспрессия генов гемоглобина до и после рождения.
Также указаны типы клеток и органы, в которых происходит экспрессия гена (данные по Wood W. G., (1976). Br. Med. Bull. 32, 282.).[9]

Гемоглобин при заболеваниях крови[править | править код]

Дефицит гемоглобина может быть вызван, во-первых, уменьшением количества молекул самого гемоглобина (см. анемия), во-вторых, из-за уменьшенной способности каждой молекулы связать кислород при том же самом парциальном давлении кислорода.

Гипоксемия — это уменьшение парциального давления кислорода в крови, её следует отличать от дефицита гемоглобина. Хотя и гипоксемия, и дефицит гемоглобина являются причинами гипоксии.
Если дефицит кислорода в организме в общем называют гипоксией, то местные нарушения кислородоснабжения называют ишемией.

Прочие причины низкого гемоглобина разнообразны: кровопотеря, пищевой дефицит, болезни костного мозга, химиотерапия, отказ почек, атипичный гемоглобин.

Повышенное содержание гемоглобина в крови связано с увеличением количества или размеров эритроцитов, что наблюдается также при истинной полицитемии. Это повышение может быть вызвано: врождённой болезнью сердца, лёгочным фиброзом, слишком большим количеством эритропоэтина.

См. также[править | править код]

Гемоглобин А
Гемоглобин С (мутантная форма)
Эмбриональный Гемоглобин (эмбриональный)
Гемоглобин S (мутантная форма)
Гемоглобин F (фетальный)
Кобоглобин
Нейроглобин
Анемия
Порфирия
Талассемия
Эффект Вериго — Бора

Примечания[править | править код]

↑ Haemoglobins of invertebrate tissues. Nerve haemoglobins of Aphrodite, Aplysia and Halosydna
↑ Ученые выяснили происхождение гемоглобина. РИА Новостей, 20.05.2020, 18:59
↑ Michael Berenbrink. Evolution of a molecular machine/Nature, NEWS AND VIEWS, 20 MAY 2020
↑ Лауреаты нобелевской премии. Макс Перуц.
↑ Назаренко Г. И., Кишкун А. А. Клиническая оценка результатов лабораторных исследований. — 2005.
↑ Общий анализ крови и беременность Архивная копия от 10 марта 2014 на Wayback Machine
↑ Hall, John E. Guyton and Hall textbook of medical physiology (англ.). — 12th ed.. — Philadelphia, Pa.: Saunders/Elsevier, 2010. — P. 1120. — ISBN 978-1416045748.
↑ Степанов В. М. Структура и функции белков : Учебник. — М. : Высшая школа, 1996. — С. 167—175. — 335 с. — 5000 экз. — ISBN 5-06-002573-X.
↑ Айала Ф., . Современная генетика: В 3-х т = Modern Genetics / Пер. А. Г. Имашевой, А. Л. Остермана, . Под ред. Е. В. Ананьева. — М.: Мир, 1987. — Т. 2. — 368 с. — 15 000 экз. — ISBN 5-03-000495-5.

Литература[править | править код]

Mathews, CK; KE van Holde & KG Ahern (2000), Biochemistry (3rd ed.), Addison Wesley Longman, ISBN 0-8053-3066-6
Levitt, M & C Chothia (1976), “Structural patterns in globular proteins”, Nature

Ссылки[править | править код]

Eshaghian, S; Horwich, TB; Fonarow, GC (2006). “An unexpected inverse relationship between HbA1c levels and mortality in patients with diabetes and advanced systolic heart failure”. Am Heart J. 151 (1): 91.e1—91.e6. DOI:10.1016/j.ahj.2005.10.008. PMID 16368297.
Kneipp J, Balakrishnan G, Chen R, Shen TJ, Sahu SC, Ho NT, Giovannelli JL, Simplaceanu V, Ho C, Spiro T (2005). “Dynamics of allostery in hemoglobin: roles of the penultimate tyrosine H bonds”. J Mol Biol. 356 (2): 335—53. DOI:10.1016/j.jmb.2005.11.006. PMID 16368110.
Hardison, Ross C. (2012). “Evolution of Hemoglobin and Its Genes”. Cold Spring Harbor Perspectives in Medicine. 2 (12): a011627. DOI:10.1101/cshperspect.a011627. ISSN 2157-1422. PMC 3543078. PMID 23209182.

Источник