Глобулярный белок гемоглобин в

Большое количество органических веществ, входящих в состав живой клетки, отличаются крупными размерами молекул и представляют собой биополимеры. К ним относятся и белки, составляющие от 50 до 80% от сухой массы всей клетки. Мономерами белков являются аминокислоты, связывающиеся между собой с помощью пептидных связей. Белковые макромолекулы имеют несколько уровней организации и выполняют в клетке целый ряд важнейших функций: строительную, защитную, каталитическую, двигательную и др. В нашей статье мы рассмотрим особенности строения пептидов, а также приведем примеры глобулярных и фибриллярных белков, входящих в состав организма человека.

Формы организации макромолекул полипептидов

Аминокислотные остатки последовательно соединяются между собой прочными ковалентными связями, называемыми пептидными. Они достаточно прочные и удерживают в стабильном состоянии первичную структуру белка, имеющую вид цепи. Вторичная форма возникает в момент закручивания полипептидной цепи в альфа-спираль. Она стабилизирована дополнительно возникающими водородными связями. Третичная, или нативная, конфигурация имеет принципиальное значение, так как большинство глобулярных белков в живой клетке имеют именно такое строение. Спираль упаковывается в виде шара или глобулы. Ее устойчивость обусловлена не только появлением новых водородных связей, но и формированием дисульфидных мостиков. Они возникают вследствие взаимодействия атомов серы, входящих в состав аминокислоты цистеина. Не последнюю роль в образовании третичной структуры играют гидрофильные и гидрофобные взаимодействия между группами атомов внутри пептидной структуры. Если глобулярный белок объединяется с такими же молекулами посредством небелкового компонента, например, иона металла, то возникает четвертичная конфигурация – высшая форма организации полипептида.

Фибриллярные белки

Сократительную, двигательную и строительную функции в клетке выполняют белки, макромолекулы которых имеют вид тонких нитей – фибрилл. Полипептиды, входящие в состав волокон кожи, волос, ногтей, относят к фибриллярным видам. Наиболее известные из них – это коллаген, кератин и эластин. Они не растворяются в воде, но могут набухать в ней, образуя клейкую и вязкую массу. Пептиды линейного строения входят также в состав нитей веретена деления, образуя митотический аппарат клетки. Они прикрепляются к хромосомам, сокращаются и растягивают их к полюсам клетки. Этот процесс наблюдается в анафазу митоза – деления соматических клеток тела, а также в редукционной и эквационной стадии деления половых клеток – мейозе. В отличие от глобулярного белка фибриллы способны быстро растягиваться и сокращаться. Реснички инфузории-туфельки, жгутики эвглены зеленой или одноклеточной водоросли – хламидомонады построены из фибрилл и выполняют функции движения у простейших организмов. Сокращение мышечных белков – актина и миозина, входящих в состав мышечной ткани, обусловливают разнообразные движения скелетных мышц и поддержание мышечного каркаса человеческого тела.

Структура глобулярных белков

Пептиды – переносчики молекул различных веществ, защитные белки – иммуноглобулины, гормоны – это неполный перечень протеинов, третичная структура которых имеет вид шара – глобулы. В крови присутствуют определенные белки, которые имеют на своей поверхности определенные участки – активные центры. С их помощью они распознают и присоединяют к себе молекулы биологически активных веществ, вырабатываемых железами смешанной и внутренней секреции. С помощью глобулярных белков гормоны щитовидной и половых желез, надпочечников, тимуса, гипофиза доставляются к определенным клеткам организма человека, снабженным специальными рецепторами для их распознавания.

Мембранные полипептиды

Жидкостно-мозаичная модель строения клеточных мембран наилучшим образом приспособлена к выполнению ими важных функций: барьерной, рецепторной и транспортной. Белки, входящие в нее, осуществляют транспорт ионов и частиц некоторых веществ, например глюкозы, аминокислот и др. Изучить свойства глобулярных белков-переносчиков можно на примере натрий-калиевого насоса. Он осуществляет переход ионов из клетки в межклеточное пространство и обратно. Ионы натрия постоянно движутся в середину клеточной цитоплазмы, а катионы калия – из клетки наружу. Нарушение нужной концентрации этих ионов приводит к гибели клетки. Чтобы предотвратить эту угрозу, в клеточную мембрану встроен специальный протеин. Строение глобулярных белков таково, что они переносят катионы Na+ и K+ против градиента концентрации с использованием энергии аденозинтрифосфорной кислоты.

Строение и функции инсулина

Растворимые белки шаровидной структуры, находящиеся в третичной форме, выполняют функции регуляторов обмена веществ в организме человека. Вырабатываемый бета-клетками островков Лангерганса инсулин осуществляет контроль уровня глюкозы в крови. Он состоит из двух полипептидных цепей (α- и β- формы), соединенных несколькими дисульфидными мостиками. Это ковалентные связи, возникающие между молекулами серосодержащей аминокислоты – цистеина. Гормон поджелудочной железы в основном состоит из упорядоченной последовательности аминокислотных звеньев, организованных в форме альфа-спирали. Незначительная его часть имеет вид β- структуры и аминокислотных остатков без строгой ориентации в пространстве.

Гемоглобин

Классическим примером глобулярных пептидов служит белок крови, обусловливающий красную окраску крови – гемоглобин. Протеин содержит четыре полипептидных участка в виде альфа- и бета-спирали, которые связаны небелковым компонентом – гемом. Он представлен ионом железа, связывающим полипептидные цепи в одну конфирмацию, относящуюся к четвертичной форме. К молекуле протеида присоединяются частицы кислорода (в таком виде он называется оксигемоглобином) и далее транспортируются к клеткам. Это обеспечивает нормальное протекание процессов диссимиляции, так как для получения энергии клетка окисляет поступившие в нее органические вещества.

Роль белка крови в транспорте газов

Кроме кислорода гемоглобин способен также присоединять углекислый газ. Диоксид углерода образуется как побочный продукт катаболических клеточных реакций и подлежит удалению из клеток. Если во вдыхаемом воздухе присутствует монооксид карбона – угарный газ, он способен образовывать прочное соединение с гемоглобином. В этом случае токсическое вещество без цвета и запаха в процессе дыхания быстро проникает к клеткам организма, вызывая отравление. Особенно чувствительны к высокой концентрации угарного газа структуры головного мозга. Возникает паралич дыхательного центра, расположенного в продолговатом мозге, что влечет за собой смерть от удушья.

В нашей статье мы рассмотрели структуру, строение и свойства пептидов, а также привели примеры глобулярных белков, выполняющих в организме человека ряд важных функций.

ГЛАВА 8. ГЛОБУЛЯРНЫЕ БЕЛКИ: СТРУКТУРА И ФУНКЦИЯ ГЕМОГЛОБИНА

В глобулярных белках полипептидная цепь свернута в компактную глобулу. Белки этого класса, значительно более сложные по конформации, чем фибриллярные белки, способны выполнять самые разнообразные биологические функции, причем их активность носит не статический, а динамический характер. К глобулярным белкам относятся почти все из 2000 или даже большего числа известных ферментов. Некоторые глобулярные белки выполняют транспортные функции: вместе с током крови они переносят кислород, питательные вешества и неорганические ионы; к этому же классу белков принадлежат антитела, гормоны, а также компоненты мембран и рибосом.

Из этой главы мы узнаем, как свертываются в пространстве полипептидные цепи некоторых глобулярных белков и каким образом аминокислотная последовательность определяет их трехмерную структуру. Мы увидим также, что нативная свернутая конформация глобулярных белков служит необходимой предпосылкой их биологической активности. Далее мы рассмотрим химические и биологические свойства содержащегося в эритроцитах белка гемоглобина, который играет роль переносчика кислорода, и в связи с этим коснемся некоторых медицинских вопросов. На примере гемоглобина мы проиллюстрируем, каким образом трехмерная структура глобулярных белков приспособлена к выполнению их важных биологических функций.

8.1. Полипептидные цепи глобулярных белков свернуты в плотную компактную структуру

Существуют две группы данных, которые с очевидностью свидетельствуют о том, что полипептидные цепи глобулярных белков плотно свернуты и что такая конформация важна для выполнения этими белками их биологических функций. Первая группа данных касается денатурации нативных глобулярных белков. происходящей при их нагревании, воздействии экстремальными значениями pH или при обработке их мочевиной (разд. 6.12). В процессе денатурации структура ковалентного остова глобулярного белка остается неповрежденной, но полипептидная цепь развертывается и принимает беспорядочную, нерегулярную и подверженную изменениям пространственную конформацию. Денатурированный глобулярный белок, как правило, становится нерастворимым в водных системах при pH около 7 и обычно утрачивает свою биологическую активность.

Вторым доказательством свернутой конформации глобулярных белков служит сравнение длины их полипептидных цепей с реальными размерами, их молекул. рассчитанными по результатам физико-химических измерений. Например, сывороточный альбумин (мол. масса 64 500) имеет одну полипептидную цепь, состоящую из 584 аминокислотных остатков. Если бы эта цепь находилась в полностью вытянутой -конформации, ее длина составляла бы почти 200 нм, а толщина – около 0,5 нм.

Если бы она была свернута в сплошную а-спираль, она имела бы длину примерно 90 нм и толшину 1,1 нм (рис. 8-1).

Рис. 8-1. Размеры молекулы бычьего сывороточного альбумина в его нативной глобулярной конформации. Сывороточный альбумин содержит 584 остатка в своей единственной полипептидной цепи. Слева показаны приблизительные размеры, которые имела бы эта полипептидная цепь, если бы она представляла собой сплошную -спираль или целиком находилась в вытянутой -конформации. Действительные размеры молекулы нативного сывороточного альбумина показаны справа.

Однако физико-химические измерения показывают, что максимальный размер молекулы нативного сывороточного альбумина составляет около 13 нм, а диаметр примерно 3 нм (рис. 8-1). Отсюда ясно, что полипептидная цепь сывороточного альбумина должна быть очень плотно свернута, иначе молекула этого белка не могла бы иметь указанные выше размеры. В настоящее время твердо установлено, что все глобулярные белки компактно свернуты специфическим образом, благодаря чему и возникает их биологическая активность. Способ свертывания полипептидных цепей глобулярных белков в компактную сферическую глобулу мы будем называть третичной структурой.

Возникает ряд очевидных вопросов. Как можно установить способ свертывания цепей в глобулярных белках? Одинакова ли укладка полипептидных цепей во всех глобулярных белках? Какие силы удерживают цепь в свернутой конформации?

Существует четыре наиболее важных класса органических соединений, которые входят в состав организма: нуклеиновые кислоты, жиры, углеводы и белки. О последних и пойдет речь в этой статье.

Что такое белок?

Это полимерные химические соединения, построенные из аминокислот. Белки имеют сложную структуру.

Как синтезируется белок?

Это происходит в клетках организма. Существуют специальные органоиды, которые отвечают за этот процесс. Это рибосомы. Они состоят из двух частей: малой и большой, которые объединяются во время работы органеллы. Процесс синтезирования полипептидной цепочки из аминокислот называется трансляцией.

Какие бывают аминокислоты?

Несмотря на то что разновидностей белков в организме несметное количество, аминокислот, из которых они могут быть сформированы, существует всего двадцать. Такое разнообразие белков достигается за счет различных комбинаций и последовательности этих аминокислот, а также разного размещения построенной цепочки в пространстве.

Аминокислоты содержат в своем химическом составе две противоположные по своим свойствам функциональные группы: карбоксильную и аминогруппу, а также радикал: ароматический, алифатический или гетероциклический. Кроме того, в состав радикалов могут входить дополнительные функциональные группы. Это могут быть карбоксильные группы, аминогруппы, амидные, гидроксильные, гуанидовые группы. Также радикал может содержать в своем составе серу.

Вот список кислот, из которых могут быть построены белки:

• аланин;
• глицин;
• лейцин;
• валин;
• изолейцин;
• треонин;
• серин;
• глутаминовая кислота;
• аспарагиновая кислота;
• глутамин;
• аспарагин;
• аргинин;
• лизин;
• метионин;
• цистеин;
• тирозин;
• фенилаланин;
• гистидин;
• триптофан;
• пролин.

Из них десять являются незаменимыми — такими, которые не могут быть синтезированы в организме человека. Это валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, фенилаланин, триптофан, гистидин, аргинин. Они обязательно должны поступать в организм человека с пищей. Много таких аминокислот содержится в рыбе, говядине, мясе, орехах, бобовых.

Первичная структура белка — что это такое?

Это последовательность аминокислот в цепочке. Зная первичную структуру белка, можно составить точную его химическую формулу.

Вторичная структура

Это способ скручивания полипептидной цепочки. Существует два варианта конфигурации белка: альфа-спираль и бета-структура. Вторичная структура белка обеспечивается водородными связями между СО- и NH- группами.

Третичная структура белка

Это пространственная ориентация спирали или способ ее укладки в определенном объеме. Ее обеспечивают дисульфидные и пептидные химические связи.

В зависимости от типа третичной структуры существуют фибриллярные и глобулярные белки. Последние имеют шаровидную форму. Структура фибриллярных белков напоминает нить, которая формируется путем многослойной укладки бета-структур или параллельного расположения нескольких альфа-структур.

Четвертичная структура

Она свойственна для белков, которые имеют в своем составе не одну, а несколько полипептидных цепочек. Такие белки называются олигомерными. Отдельные цепочки, входящие в их состав, называют протомерами. Протомеры, из которых построен олигомерный белок, могут обладать как одинаковой, так и разной первичной, вторичной или третичной структурой.

Что такое денатурация?

Это разрушение четвертичной, третичной, вторичной структур белка, вследствие чего он теряет свои химические, физические свойства и больше не может выполнять свою роль в организме. Этот процесс может происходить в результате действия на белок высоких температур (от 38 градусов Цельсия, но для каждого белка эта цифра индивидуальна) или агрессивных веществ, таких как кислоты и щелочи.

Некоторые белки способны к ренатурации — возобновлению своей первоначальной структуры.

Классификация белков

Учитывая химический состав, их разделяют на простые и сложные.

Простые белки (протеины) — это те, в состав которых входят только аминокислоты.

Сложные белки (протеиды) — те, которые имеют в своем составе простетическую группу.

В зависимости от вида простетической группы белки можно разделить на:

• липопротеиды (содержат липиды);
• нуклеопротеиды (в составе есть нуклеиновые кислоты);
• хромопротеиды (содержат пигменты);
• фосфопротеиды (имеют в составе фосфорную кислоту);
• металлопротеиды (содержат металлы);
• гликопротеиды (в составе есть углеводы).

Кроме того, в зависимости от типа третичной структуры существует глобулярный и фибриллярный белок. Оба могут быть как простыми, так и сложными.

Свойства фибриллярных белков и их роль в организме

Их можно разделить на три группы в зависимости от вторичной структуры:

• Альфа-структурные. К ним относится кератины, миозин, тропомиозин и другие.
• Бета-структурные. Например, фиброин.
• Коллаген. Это белок, который обладает особой вторичной структурой, которая не является ни альфа-спиралью, ни бета-структурой.

Особенности фибриллярных белков всех трех групп заключаются в том, что они обладают нитевидной третичной структурой, а также не растворимы в воде.

Поговорим об основных фибриллярных белках подробнее по порядку:

• Кератины. Это целая группа разнообразных белков, которые являются главной составляющей волос, ногтей, перьев, шерсти, рогов, копыт и т. д. Кроме того, фибриллярный белок этой группы цитокератин входит в состав клеток, формируя цитоскелет.
• Миозин. Это вещество, которое входит в состав мышечных волокон. Наряду с актином, этот фибриллярный белок является сократительным и обеспечивает функционирование мышцы.
• Тропомиозин. Это вещество состоит из двух переплетенных альфа-спиралей. Он также входит в состав мышц.
• Фиброин. Этот белок выделяется многими насекомыми и паукообразными. Он является основной составляющей паутины и шелка.
• Коллаген. Это наиболее распространенный фибриллярный белок в организме человека. Он входит в состав сухожилий, хрящей, мышц, сосудов, кожи и т. д. Это вещество обеспечивает эластичность тканей. Выработка коллагена в организме с возрастом снижается, в связи с чем возникают морщины на коже, ослабевают сухожилия и связки и т. д.

Далее рассмотрим вторую группу белков.

Глобулярные белки: разновидности, свойства и биологическая роль

Вещества данной группы имеют форму шара. Они могут быть растворимыми в воде, растворах щелочей, солей и кислот.

Наиболее распространенными глобулярными белками в организме являются:

• Альбумины: овальбумин, лактальбумин и др.
• Глобулины: белки крови (напр., гемоглобин, миоглобин) и др.

Подробнее о некоторых из них:

• Овальбумин. Из этого белка на 60 процентов состоит яичный белок.
• Лактальбумин. Основная составляющая молока.
• Гемоглобин. Это сложный глобулярный белок, в составе которого в качестве простетической группы присутствует гем — это пигментная группа, содержащая железо. Гемоглобин содержится в эритроцитах. Это белок, который способен связываться с кислородом и транспортировать его.
• Миоглобин. Это белок, похожий на гемоглобин. Он выполняет ту же функцию — перенос кислорода. Такой белок содержится в мышцах (поперечнополосатых и сердечной).

Теперь вы знаете основные различия между простыми и сложными, фибриллярными и глобулярными белками.