Ионы какого химического элемента входят в состав молекулы гемоглобина

Анонимный вопрос

2 июня 2018 · 2,1 K

Чему равен заряд ядра атома кальция?

Книги, звери и еда – это хобби навсегда.

Заряд ядра химического элемента равен количеству протонов в ядре, умноженному на заряд протона. Количество протонов в ядре совпадает с порядковым номером элемента в периодической таблице Менделеева. Номер кальция 20, а заряд протона равен 1.6*10^(-19) Кл, следовательно, заряд ядра атома кальция равен Q=20*1.6*10^(-19)=3.2*10^(-18) Кл.

Прочитать ещё 1 ответ

Сколько неметаллов в периодической системе менделеева?

Водород, гелий, бор, углерод, азот, кислород, фтор, неон, кремний, фосфор, сера, хлор, аргон, германий, мышьяк, селен, бром, криптон, йод, ксенон, астат, радон – всего 22 элемента.

Есть мнение, что железная руда КМА образована в результате жизнедеятельности микроорганизмов. Так ли это на самом деле?

Палеонтолог, биомеханик, младший научный сотрудник Палеонтологического института РАН… · vk.com/engbiology

Да, это так. Курская магнитная аномалия имеет древний возраст – докембрийский и сложена в основном так называемыми полосчатыми железными рудами (джеспилитами, или железистыми кварцитами). Их происхождение связано с двумя группами микроорганизмов: цианобактериями и железобактериями.

До появления живых организмов в атмосфере древней Земли полностью отсутствовал свободный кислород. При этом морская вода в местах вулканической активности была насыщена ионами двухвалентного железа. В результате окисления двухвалентное железо превращается в трёхвалентное и выпадает в осадок, но пока в атмосфере не было кислорода, этих превращений не происходило. Когда появились первые фотосинтезирующие организмы – цианобактерии, или сине-зелёные водоросли – то они начали активно выделять кислород как побочный продукт своего обмена веществ. Этот кислород поначалу не накапливался в атмосфере, а тут же расходовался на окисление разных легкоокисляемых веществ – в том числе двухвалентного железа в морской воде. В тех местах, где, с одной стороны, в воде было много железа, и, с другой стороны, были благоприятные условия для жизни цианобактерий, и отлагались железные руды – к таким местам принадлежит в том числе и территория КМА.

Вторая группа участвовавших в формировании руд микроорганизмов – железобактерии. Если цианобактерии сами по себе с железом не взаимодействовали – они просто выделяли кислород, который уже сам реагировал с железом, то для железобактерий (как следует из их названия) железо важно само по себе. Эти микроорганизмы способны самостоятельно окислять двухвалентное железо до трёхвалентного с помощью кислорода, и именно из этого процесса они черпают энергию для своей жизнедеятельности (мы вот вместо этого окисляем органические вещества с помощью кислорода, а им простого железа достаточно). Опять же, результатом этого является выпадение окисленного железа в осадок и формирование рудных месторождений железа.

Столь обширные месторождения, как КМА, могли формироваться только в древности, в докембрии. Впоследствии, уже в фанерозое, кислорода в атмосфере стало так много, что те количества железа, которые попадают в морскую воду после извержений подводных вулканов, тут же окисляются растворённым в воде кислородом, а потому не могут накопиться в значимых объёмах и создать подобные толщи. Но в отдельных богатых ионами железа ручьях железобактерии и сейчас создают небольшие скопления современной руды.

Чему равно число электронов во внешнем слое для элементов главных подгрупп?

Книги, звери и еда – это хобби навсегда.

Число электронов во внешнем слое главных подгрупп периодической таблицы Менделеева равно номеру подгруппы, в которой находится элемент, за исключением водорода, имеющего 1 электрон и относящегося иногда одновременно к 1 и 7 группам, и гелия, имеющего 2 электрона и относящегося к 8 группе.

Источник

Молекула гемоглобина: 4 субъединицы окрашены в разные цвета

Структура гемоглобина человека. Железосодержащие гем-группы показаны зелёным. Красным и синим показаны альфа- и бета- субъединицы.

Гемоглоби́н (от др.-греч. αἷμα «кровь» + лат. globus «шар») (Hb или Hgb) — сложный железосодержащий белок животных, обладающих кровообращением, способный обратимо связываться с кислородом, обеспечивая его перенос в ткани. У позвоночных животных содержится в эритроцитах, у большинства беспозвоночных растворён в плазме крови (эритрокруорин) и может присутствовать в других тканях[1]. Молекулярная масса гемоглобина человека — около 66,8 кДа. Молекула гемоглобина может нести до четырёх молекул кислорода. Один грамм гемоглобина может переносить до 1.34 мл. O2

Гемоглобин появился более чем 400 миллионов лет назад у последнего общего предка человека и акул в результате 2 мутаций, приведших к формированию четырёхкомпонентного комплекса гемоглобина, сродство которого к кислороду достаточно для связывания кислорода в насыщенной им среде, но недостаточно, чтобы удерживать его в других тканях организма.[2][3]

Большой вклад в исследование структуры и функционирования гемоглобина внёс Макс Фердинанд Перуц, получивший за это в 1962 году Нобелевскую премию[4].

Нормальным содержанием гемоглобина в крови человека считается: у мужчин — 130—160 г/л (нижний предел — 120, верхний предел — 180 г/л), у женщин — 120—160 г/л; у детей нормальный уровень гемоглобина зависит от возраста и подвержен значительным колебаниям. Так, у детей через 1—3 дня после рождения нормальный уровень гемоглобина максимален и составляет 145—225 г/л, а к 3—6 месяцам снижается до минимального уровня — 95—135 г/л, затем с 1 года до 18 лет отмечается постепенное увеличение нормального уровня гемоглобина в крови[5].

Во время беременности в организме женщины происходит задержка и накопление жидкости, что является причиной гемодилюции — физиологического разведения крови. В результате наблюдается относительное снижение концентрации гемоглобина (при беременности уровень гемоглобина в норме составляет 110—155 г/л). Кроме этого, в связи с внутриутробным ростом ребёнка происходит быстрое расходование запасов железа и фолиевой кислоты. Если до беременности у женщины был дефицит этих веществ, проблемы, связанные со снижением гемоглобина, могут возникнуть уже на ранних сроках беременности[6].

Главные функции гемоглобина: перенос кислорода и буферная функция. У человека в капиллярах лёгких в условиях избытка кислорода последний соединяется с гемоглобином. Потоком крови эритроциты, содержащие молекулы гемоглобина со связанным кислородом, доставляются к органам и тканям, где кислорода мало; здесь необходимый для протекания окислительных процессов кислород освобождается от связи с гемоглобином. Кроме того, гемоглобин способен связывать в тканях небольшое количество диоксида углерода (CO2) и освобождать его в лёгких.

Монооксид углерода (CO) связывается с гемоглобином крови намного сильнее (в 250 раз[7]), чем кислород, образуя карбоксигемоглобин (HbCO). Впрочем, монооксид углерода может быть частично вытеснен из гема при повышении парциального давления кислорода в лёгких. Некоторые процессы приводят к окислению иона железа в гемоглобине до степени окисления +3. В результате образуется форма гемоглобина, известная как метгемоглобин (HbOH) (metHb, от «мета-» и «гемоглобин», иначе гемиглобин или ферригемоглобин, см. Метгемоглобинемия). В обоих случаях блокируются процессы транспортировки кислорода.

Строение[править | править код]

Гемоглобин является сложным белком класса гемопротеинов, то есть в качестве простетической группы здесь выступает гем — порфириновое ядро, содержащее железо. Гемоглобин человека является тетрамером, то есть состоит из 4 протомеров. У взрослого человека они представлены полипептидными цепями α1, α2, β1 и β2. Субъединицы соединены друг с другом по принципу изологического тетраэдра. Основной вклад во взаимодействие субъединиц вносят гидрофобные взаимодействия. И α-, и β-цепи относятся к α-спиральному структурному классу, так как содержат исключительно α-спирали. Каждая цепь содержит восемь спиральных участков, обозначаемых буквами от A до H (от N-конца к C-концу).

Гем представляет собой комплекс протопорфирина IX, относящегося к классу порфириновых соединений, с атомом железа(II). Этот кофактор нековалентно связан с гидрофобной впадиной молекул гемоглобина и миоглобина.

Железо(II) характеризуется октаэдрической координацией, то есть связывается с шестью лигандами. Четыре из них представлены атомами азота порфиринового кольца, лежащими в одной плоскости. Две другие координационные позиции лежат на оси, перпендикулярной плоскости порфирина. Одна из них занята азотом остатка гистидина в 93-м положении полипептидной цепи (участок F). Связываемая гемоглобином молекула кислорода координируется к железу с обратной стороны и оказывается заключённой между атомом железа и азотом ещё одного остатка гистидина, располагающегося в 64-м положении цепи (участок E).

Всего в гемоглобине человека четыре участка связывания кислорода (по одному гему на каждую субъединицу), то есть одновременно может связываться четыре молекулы. Гемоглобин в лёгких при высоком парциальном давлении кислорода соединяется с ним, образуя оксигемоглобин. При этом кислород соединяется с гемом, присоединяясь к железу гема на 6-ю координационную связь. На эту же связь присоединяется и монооксид углерода, вступая с кислородом в «конкурентную борьбу» за связь с гемоглобином, образуя карбоксигемоглобин.

Связь гемоглобина с монооксидом углерода более прочная, чем с кислородом. Поэтому часть гемоглобина, образующая комплекс с монооксидом углерода, не участвует в транспорте кислорода. В норме у человека образуется 1,2 % карбоксигемоглобина. Повышение его уровня характерно для гемолитических процессов, в связи с этим уровень карбоксигемоглобина является показателем гемолиза.

Физиология[править | править код]

Изменение состояний окси- и дезоксигемоглобина

В отличие от миоглобина гемоглобин имеет четвертичную структуру, которая придаёт ему способность регулировать присоединение и отщепление кислорода и характерную кооперативность: после присоединения первой молекулы кислорода связывание последующих облегчается. Структура может находиться в двух устойчивых состояниях (конформациях): оксигемоглобин (содержит 4 молекулы кислорода; напряжённая конформация) и дезоксигемоглобин (кислорода не содержит; расслабленная конформация).

Устойчивое состояние структуры дезоксигемоглобина усложняет присоединение к нему кислорода. Поэтому для начала реакции необходимо достаточное парциальное давление кислорода, что возможно в альвеолах лёгких. Изменения в одной из 4-х субъединиц влияет на оставшиеся, и после присоединения первой молекулы кислорода связывание последующих облегчается.

Отдав кислород тканям, гемоглобин присоединяет к себе ионы водорода и углекислый газ, перенося их в лёгкие[8].

Гемоглобин является одним из основных белков, которыми питаются малярийные плазмодии — возбудители малярии, и в эндемичных по малярии районах земного шара весьма распространены наследственные аномалии строения гемоглобина, затрудняющие малярийным плазмодиям питание этим белком и проникновение в эритроцит. В частности, к таким имеющим эволюционно-приспособительное значение мутациям относится аномалия гемоглобина, приводящая к серповидноклеточной анемии. Однако, к несчастью, эти аномалии (как и аномалии строения гемоглобина, не имеющие явно приспособительного значения) сопровождаются нарушением кислород-транспортирующей функции гемоглобина, снижением устойчивости эритроцитов к разрушению, анемией и другими негативными последствиями. Аномалии строения гемоглобина называются гемоглобинопатиями.

Гемоглобин высокотоксичен при попадании значительного его количества из эритроцитов в плазму крови (что происходит при массивном внутрисосудистом гемолизе, геморрагическом шоке, гемолитических анемиях, переливании несовместимой крови и других патологических состояниях). Токсичность гемоглобина, находящегося вне эритроцитов, в свободном состоянии в плазме крови, проявляется тканевой гипоксией — ухудшением кислородного снабжения тканей, перегрузкой организма продуктами разрушения гемоглобина — железом, билирубином, порфиринами с развитием желтухи или острой порфирии, закупоркой почечных канальцев крупными молекулами гемоглобина с развитием некроза почечных канальцев и острой почечной недостаточности.

Ввиду высокой токсичности свободного гемоглобина в организме существуют специальные системы для его связывания и обезвреживания. В частности, одним из компонентов системы обезвреживания гемоглобина является особый плазменный белок гаптоглобин, специфически связывающий свободный глобин и глобин в составе гемоглобина. Комплекс гаптоглобина и глобина (или гемоглобина) затем захватывается селезёнкой и макрофагами тканевой ретикуло-эндотелиальной системы и обезвреживается.

Другой частью гемоглобинообезвреживающей системы является белок гемопексин[en], специфически связывающий свободный гем и гем в составе гемоглобина. Комплекс гема (или гемоглобина) и гемопексина затем захватывается печенью, гем отщепляется и используется для синтеза билирубина и других жёлчных пигментов, или выпускается в рециркуляцию в комплексе с трансферринами для повторного использования костным мозгом в процессе эритропоэза.

Экспрессия генов гемоглобина до и после рождения.
Также указаны типы клеток и органы, в которых происходит экспрессия гена (данные по Wood W. G., (1976). Br. Med. Bull. 32, 282.).[9]

Гемоглобин при заболеваниях крови[править | править код]

Дефицит гемоглобина может быть вызван, во-первых, уменьшением количества молекул самого гемоглобина (см. анемия), во-вторых, из-за уменьшенной способности каждой молекулы связать кислород при том же самом парциальном давлении кислорода.

Гипоксемия — это уменьшение парциального давления кислорода в крови, её следует отличать от дефицита гемоглобина. Хотя и гипоксемия, и дефицит гемоглобина являются причинами гипоксии.
Если дефицит кислорода в организме в общем называют гипоксией, то местные нарушения кислородоснабжения называют ишемией.

Прочие причины низкого гемоглобина разнообразны: кровопотеря, пищевой дефицит, болезни костного мозга, химиотерапия, отказ почек, атипичный гемоглобин.

Повышенное содержание гемоглобина в крови связано с увеличением количества или размеров эритроцитов, что наблюдается также при истинной полицитемии. Это повышение может быть вызвано: врождённой болезнью сердца, лёгочным фиброзом, слишком большим количеством эритропоэтина.

См. также[править | править код]

Гемоглобин А
Гемоглобин С (мутантная форма)
Эмбриональный Гемоглобин (эмбриональный)
Гемоглобин S (мутантная форма)
Гемоглобин F (фетальный)
Кобоглобин
Нейроглобин
Анемия
Порфирия
Талассемия
Эффект Вериго — Бора

Примечания[править | править код]

↑ Haemoglobins of invertebrate tissues. Nerve haemoglobins of Aphrodite, Aplysia and Halosydna
↑ Ученые выяснили происхождение гемоглобина. РИА Новостей, 20.05.2020, 18:59
↑ Michael Berenbrink. Evolution of a molecular machine/Nature, NEWS AND VIEWS, 20 MAY 2020
↑ Лауреаты нобелевской премии. Макс Перуц.
↑ Назаренко Г. И., Кишкун А. А. Клиническая оценка результатов лабораторных исследований. — 2005.
↑ Общий анализ крови и беременность Архивная копия от 10 марта 2014 на Wayback Machine
↑ Hall, John E. Guyton and Hall textbook of medical physiology (англ.). — 12th ed.. — Philadelphia, Pa.: Saunders/Elsevier, 2010. — P. 1120. — ISBN 978-1416045748.
↑ Степанов В. М. Структура и функции белков : Учебник. — М. : Высшая школа, 1996. — С. 167—175. — 335 с. — 5000 экз. — ISBN 5-06-002573-X.
↑ Айала Ф., . Современная генетика: В 3-х т = Modern Genetics / Пер. А. Г. Имашевой, А. Л. Остермана, . Под ред. Е. В. Ананьева. — М.: Мир, 1987. — Т. 2. — 368 с. — 15 000 экз. — ISBN 5-03-000495-5.

Литература[править | править код]

Mathews, CK; van Holde, KE & Ahern, KG (2000), Biochemistry (3rd ed.), Addison Wesley Longman, ISBN 0-8053-3066-6
Levitt, M & Chothia, C (1976), Structural patterns in globular proteins, Nature

Ссылки[править | править код]

Eshaghian, S; Horwich, TB; Fonarow, GC (2006). “An unexpected inverse relationship between HbA1c levels and mortality in patients with diabetes and advanced systolic heart failure”. Am Heart J. 151 (1): 91.e1—91.e6. DOI:10.1016/j.ahj.2005.10.008. PMID 16368297.
Kneipp J, Balakrishnan G, Chen R, Shen TJ, Sahu SC, Ho NT, Giovannelli JL, Simplaceanu V, Ho C, Spiro T (2005). “Dynamics of allostery in hemoglobin: roles of the penultimate tyrosine H bonds”. J Mol Biol. 356 (2): 335—53. DOI:10.1016/j.jmb.2005.11.006. PMID 16368110.
Hardison, Ross C. (2012). “Evolution of Hemoglobin and Its Genes”. Cold Spring Harbor Perspectives in Medicine. 2 (12): a011627. DOI:10.1101/cshperspect.a011627. ISSN 2157-1422. PMC 3543078. PMID 23209182.

Источник

Строение гемоглобина влияет на его способность присоединять кислород, он содержит красный пигмент гем с железом и белок глобин. Они соединяются в субъединицы, а потом четыре из них скрепляются в один комплекс. Каждый гем с глобином могут переносить кислород и забирать из тканей углекислый газ.

Биологическая роль гемоглобина состоит в обеспечении тканевого дыхания, он также регулирует кислотность крови, связывает токсины. Нормальными формами считается оксигемоглобин (соединение с кислородом), дезоксигемоглобин (углекислота вместо кислорода). В норме в крови есть и немного окисленной формы (метгемоглобин), но при повышении ее уровня нарушается способность гемоглобина обеспечивать ткани кислородом.

Строение гемоглобина и его структура

Гемоглобин имеет в структуре две части – белок глобин и небелковый гем, строение молекулы позволяет ему присоединять и отдавать кислород, воду и углекислый газ. Гем относится к пигментам, то есть красящим веществам. Он придает крови алый цвет. Внутри гема есть железо. Гемоглобин содержит 4 гема, каждый со всех сторон обвит цепочкой аминокислот белка глобина. Эти 4 субъединицы позволяют связывать 4 молекулы кислорода из воздуха в легких.

Эритроциты, состоящие на 95% из гемоглобина, захватывают кислородные молекулы и переносят его к клеткам организма. Гемоглобин отдает кислород, а взамен забирает воду и углекислый газ, которые выделяются также через легкие. Соединение гемоглобина с кислородом называется оксигемоглобин, а с углекислотой – дезоксигемоглобин. Все они в норме есть в эритроцитах.

Если гемоглобин соединяется с угарным газом, то блокируются все 4 части молекулы, в результате она теряет способность соединяться с кислородом. Если есть отравление азотом или цианидами, то железо становится из двухвалентного (нормального) трехвалентным. Это тоже нарушает перенос кислородных молекул, образуется метгемоглобин. Подобная реакция бывает и при отравлении некоторыми медикаментами, наследственных болезнях.

Виды

Все виды гемоглобина делятся на нормальные (физиологические) и с нарушенной структурой (патологические). Для их обозначения используют латинские буквы и сокращение Hb (haemoglobinum).

Нормальные формы

В норме можно найти в крови:

зрелый гемоглобин HbA, его у взрослого 95-98%, а у новорожденного 80%;
фетальный гемоглобин HbF (фетус означает плод) образуется со 2 месяца беременности у плода, циркулирует до рождения, разрушается в первую неделю жизни, отличается большей способностью захватывать кислород;
эмбриональный HbE образуется у плода до 2 месяца внутриутробного развития.

В зависимости от того, что присоединил гемоглобин, выделены формы:

HbО2 – соединение с кислородом (оксигемоглобин);
HbСО2 – гемоглобин с углекислым газом, он называется дезоксигемоглобин;
HbMet – метгемоглобин с окисленным железом, его количество в норме допускается до 3%.

Патологические

Патологических гемоглобинов известно более 300 форм. Наиболее часто находят:

HbS – гемоглобин при серповидно-клеточной анемии;
HbCO – карбоксигемоглобин, образующийся при отравлении угарным газом;
HbA1С – гликозилированный гемоглобин, его уровень возрастает при сахарном диабете.

Железо входит в состав гемоглобина крови?

Ионы металла железа входят в состав гемоглобина и находятся в центре каждой из 4 субъединиц. У них есть 4 связи постоянные и две свободные валентности, одна из них соединена с белком, а ко второй может прикрепиться кислород или вода, азот, углекислота.

Небелковая часть гемоглобина

Гем – это небелковая часть гемоглобина, составляющая 4% от его массы. По химическим свойствам он является пигментом красного цвета. Молекула гемоглобина содержит ионы железа двухвалентного, при окислении оно переходит в трехвалентное, а гем – в гематин, гемоглобин – в метгемоглобин. Перенос кислорода при этом нарушается.

Провоцируют потерю способности к транспортировке молекул свободные радикалы. Они образуются при обменных нарушениях, сахарном диабете, применении некоторых медикаментов (Парацетамол, сульфаниламиды), попадании нитратов из воды и продуктов. Препятствуют окислению гема витамины С, А, Е и микроэлемент селен. Они относятся к системе антиоксидантной защиты организма. Больше всего их содержится в таких продуктах:

болгарском перце, черной смородине, цитрусовых, зеленом горошке (витамин С);
говяжьей печени, молоке, твороге, моркови, шпинате (витамин А и провитамин каротин);
растительном масле, зародышах пшеницы, орехах (витамин Е);
яйцах, кукурузе, чечевице, миндале, бразильских орехах (селен).

Биологическая роль гемоглобина

Основная биологическая роль гемоглобина – это обеспечение тканевого дыхания, переноса кислорода для образования энергии и удаления углекислого газа. При этом первая его функция основная для организма, так как без гемоглобина кислородное обеспечение невозможно. Для выведения углекислоты есть и другие пути – 80% ее просто растворяется в крови и только 20% переносит гемоглобин.

Нарушение этих процессов происходит при снижении абсолютного числа гемоглобина или потери его активности. Чтобы проверить достаточность питания клеток кислородом, назначается общий анализ крови, а последствия нехватки показывает биохимия:

напряжение кислорода;
кислородная емкость;
артерио-венозная разница по кислороду;
насыщение гемоглобина кислородом.

Какое число гемов в составе молекулы гемоглобина

Каждая молекула гемоглобина содержит 4 единицы гема. Они образуются из аминокислоты глицина и органической янтарной кислоты. Первый компонент (глицин) содержатся в мясных и рыбных продуктах (говядина, курица, тунец, окунь, щука, скумбрия). Источником янтарной кислоты может стать:

кефир, простокваша, йогурт, творог;
крыжовник, вишня, яблоки;
семена и масло подсолнечника;
ржаной хлеб.

Физиологическая роль гемоглобина

Физиологическая роль гемоглобина не ограничивается только процессом тканевого дыхания, он также:

поддерживает равновесие между кислотами и щелочами;
выводит из клеток кислоту, предупреждая их закисление, снижающее иммунную реакцию;
тормозит защелачивание крови в легких;
связывает токсические соединения (нитраты, углекислый газ, сероводород, цианиды), но при их высокой концентрации возникает кислородное голодание или даже смерть.

Гемоглобин: клиническое значение

При снижении нормальных форм гемоглобина в крови ставят диагноз анемии, клиническое значение имеют показатели ниже 100 г/л при норме 120-140 г/л для женщин и 135-160 г/л для мужчин. Для детей результат рассматривают в зависимости от возраста – нижняя граница может быть от 90 единиц для грудничков и 105-115 для ребенка в 7-12 лет.

Симптоматика сниженного гемоглобина в крови включает признаки дефицита кислорода: общая и мышечная слабость, одышка, частый пульс, быстрая утомляемость, головная боль, головокружение, обморочные состояния. Анализ крови на эритроциты и гемоглобин покажет их нехватку, но не дает возможности определить причину. Поэтому требуется обследование: тесты на ферритин, трансферрин, железо и способность к его связыванию.

Реже обнаруживают гемоглобин выше нормы, это состояние называется полиглобулией и бывает при опухолевом процессе, длительной дыхательной и сердечной недостаточности. Для высоких показателей типично покраснение кожи, синева в носогубном треугольнике, головные боли, снижение зрения, тяжесть в правом подреберье.

Миоглобин и гемоглобин – отличия

Миоглобин и гемоглобин похожи, но первый находится в мышечной ткани, в отличие от гемоглобина, циркулирующего в крови. Он способен присоединять и временно удерживать кислород, перемещать его внутри клеток. При недостаточном поступлении кислорода миоглобин временно устраняет его дефицит.

Молекула гемоглобина имеет сложную структуру, состоит из нескольких белковых цепей, а миоглобин имеет только одну цепочку. В норме миоглобина в крови нет, он появляется только при разрушении мышечной ткани. Этим признаком пользуются при постановке диагноза инфаркта миокарда, так как в сердечной мышце содержится особый вид этого белкового комплекса.

Частые вопросы по структуре гемоглобина

Какая валентность железа в гемоглобине? В норме железо двухвалентное, при окислении переходит в трехвалентное, что ухудшает перенос кислорода.

В чем особенность химического строения гемоглобина? Гемоглобин имеет четвертичную структуру, то есть белковые цепи и пигмент вначале соединены в комплексы (первичная структура), а потом эти четыре субъединицы скрепляются между собой.

Что такое нативный гемоглобин и какую он имеет структуру? Нативный гемоглобин – это нормальный, не поврежденный, в его структуре есть гем и глобин, соединенные в 4 комплекса.

Сколько атомов железа в молекуле гемоглобина? В составе гемоглобина 4 гема с железом, поэтому в одной молекуле содержится 4 атома этого микроэлемента.

Строение гемоглобина позволяет ему присоединить кислород, переносить его к клеткам, забирать углекислый газ. При снижении возникает анемия с симптомами кислородного голодания.

Источник