Изоэлектрическая точка гемоглобина 6 8

    Белки с известными изоэлектрическими точками сывороточный альбумин (р1 4,6), овальбумин (р1 4,6), каталаза (р1 5,7), гемоглобин (р1 6,8—7,0), РНКаза (р1 7,8), а-химотрипсин (р18,1), папаин (р1 9,0), лизоцим (р1 10,5), цитохром с (р1 10,0). [c.100]

    Если субстрат, с которым взаимодействует фермент, также является белком, добавленные иолиионы могут образовывать ассоцхтаты с любым из этих комионентов. Ассоциация подобного типа была исследована на системе трипсин — гемоглобин — полиакриловая кислота [969]. Результаты этого исследования приведены на рис. 129 обнаружено, что ферментативная активность ингибируется полиакриловой кислотой при высоких значениях pH, но повышается при более низких значениях pH. Этот результат молено легко понять, так как трипсин является более основным белком, чем гемоглобин. Следовательно, при pH > 8 положительно заряжен лишь трипсин при образовании комплекса трипсина с полимерной кислотой его положительный заряд уменьшается, ослабляя таким образом электростатическое взаимодействие с анионным гемоглобином. Ниже изоэлектрической точки гемоглобина наблюдается обратное. В этом случае- [c.335]

    Глобин принадлежит к группе гистонов, так как он растворяется в разбавленных кислотах (изоэлектрическая точка 7,5). Примерно одну пятую часть молекулы белка составляют основные аминокислоты, среди которых преобладает лизин. В большинстае гистонов преобладает аргинин. Аминокислотный состав гемоглобина лошади приведен в табл. 42 (стр. 657). Содержание серы (щистива) в глобинах колеблется IB гемоглобине лошади— 0,39%. в гемоглобине кошки — 0,62%, в гемоглобине курицы — 0,86%. Гемоглобин здорового взрослого человека так же, как и гемоглобин лошади, не содержит изолейцина фетальный гемоглобин (HbF) содержит примерно восемь остатков этой аминокислоты. Гемоглобин S, который находится в крови больных серповидной анемией (болезнь, характеризующаяся массовым распадом эритроцитов), является продуктом врожденного нарушения нормального метаболизма. Гемоглобин S значительно менее растворим, чем гемоглобин А, его изоэлектрическая точка лежит заметно выше (на [c.671]

    Как и аминокислоты, белки обладают амфотерным характером. Положение изоэлектрической точки (рНприроды входящих в их состав аминокислот (рН,- желатина 4,2 казеин 4,6 альбумин яйца 4,8 гемоглобин 6,8 глиадин пщеницы 9,8 клупеин 12,5). [c.296]

    У некоторых групп животных имеются свойственные только им соединения — специфические ферменты, дыхательные пигменты, переносчики электронов и др. Даже гемоглобин у разных млекопитающих имеет свою специфику (меняются форма кристаллов, изоэлектрическая точка, соотношение метионина и цистина и др.). Отмечена направленная эволюция ряда биохимических систем, которая совершается с одинаковой последовательностью в разных филогенетических ветвях. Виды и роды по ряду биохимических параметров различаются между собой. [c.189]

    Изоэлектрические точки (ИЭТ) нормального н некоторых аномальных гемоглобинов, определенные при 37 °С методом изоэлектрофокусирования в пластинах полиакриламидного геля [691] [c.325]

    Гемоглобин (НЬ)—окрашенный в красный цвет дыхательный протеид, входящий в состав эритроцитов крови позвоночных животных, представляет собой, как это впервые обнаружил в 1898 г. Д. Лавров, соединение белка глобина (с изоэлектрической точкой при pH 7,5) и окрашенного, содержащего двухвалентное железо, гема. Молекулярный вес гемоглобина — 70 000, а содержание в нем железа 0,33%, откуда очевидно, что на одну молекулу глобина приходится четыре молекулы гема. [c.182]

    Денатурированные белки обычно менее растворимы, чем нативные формы, их физиологическая активность при денатурации теряется. Вероятно, теряется и способность существовать в кристаллическом состоянии, так как ни один денатурированный белок не был выделен в кристаллической форме. Во многих случаях эти изменения сопровождаются увеличением количества сульфгидрильных групп, как, например, это наблюдается при восстановлении кератина. Молекулярный вес IB большинстве случаев, но не всегда, остается неизменным Так, гемоцианин улитки Helix pomatia) в изоэлектрической точке имеет молекулярный вес 6 740 000, но с из менением. pH распадается на фрагменты, составляющие половину, четверть восьмую части исходной молекулы. Такой же эффект наблюдается и при обработке мочевиной. Например, гемоглобин расщепляется на две равные идентичные части, эдестин — на четыре. Имеются указания на то, что количество кислотных или основных групп уменьшается при денатурации, вероятно, вследствие внутримолекулярных реакций. [c.688]

    В этом отношении от глицина резко отличается гемоглобин лошади, у которого в изоэлектрической точке в любой момент времени только около 22% всех молекул находится в изоэлектрическом состоянии и лишь средний свободный заряд равен нулю благодаря флуктуациям при pH, соответствующем изоэлектрической точке, около 39% молекул белка представляют собой положительно заряженные частицы и 39% молекул—отрицательно заряженные. При этом все формы находятся друг с другом Б состоянии динамического равновесия. [c.123]

    Число ионизованных групп в белке можно определить с помощью титрования от изоэлектрической точки кислотой или основанием кривая титрования гемоглобина лошади (рис. 5.7) типична для глобулярных белков. В табл. 5.2 приведены характерные значения рК ионизованных Е-групп белков. Точное значение р/С отдельной ионизованной группы данного белка может несколько отличаться от значения, указанного в табл. 5.2 и зависящего от электростатического окружения этой группы. Например, каждая из у-карбоксильных групп белка может иметь несколько отличное от других значение рК, но вместе эти группы дают при титровании кажущееся значение рК, приблизительно равное 4,4. Влияние локального окружения проявляется в экстремальных значениях р/С [c.137]

    Изоэлектрическая точка белка-это значение pH, при котором данный белок не несет электрического заряда. При таком значении pH электрофоретическая подвижность равна нулю, поскольку 2 = 0 [уравнение (1)]. При pH ниже изоэлектрической точки молекула белка заряжена положительно при значениях pH, лежащих выше изоэлектрической точки, белок заряжен отрицательно. Гемоглобин, серповидных клеток отличается от нормального по изоэлектрической точке  [c.91]

    На осмотическое давление белковых растворов оказывает влияние pH раствора, поскольку число анионных или катионных групп в белковой молекуле зависит от pH. В кислых растворах белки находятся в виде катионов, в щелочных — в виде анионов, в связи с чем для уравновешивания заряда белковых ионов необходимо проникновение через мембрану некоторого количества диализующихся анионов или катионов. Это ведет к неравномерному распределению способных к диализу ионов с внешней и внутренней стороны мембраны (эффект Доннана). Осмотическое давление кислого или щелочного раствора белков поэтому выше, чем осмотическое давление изоэлектрических растворов. Так, например, было установлено, что осмотическое давление 1,2-процентного раствора гемоглобина при pH 5,4 6,5 7,2 и 10,2 равно соответственно 13,4 3,2 5,0 и 21,4 мм рт. ст. [4]. Следовательно, величина осмотического давления минимальна вблизи изоэлектрической точки гемоглобина (pH 6,9). [c.50]

    Прибор Гутфрейнда показан на рис. 36. После предварительных опытов с яичным альбумином при pH 7 и с гемоглобином при pH 5, в которых наблюдалось явление расслоения, Гутфрейнд исследовал разделение смеси этих двух белков при pH 6,8 (изоэлектрическая точка гемоглобина). Через 6 часов содержимое центрального отделения было разделено на 12 фракций, которые анализировались на яичный альбумин и гемоглобин. Было найдено, что четыре верхние фракции не содержали яичного альбумина, а в нижних фракциях его концентрация росла от 0,2 до 2,5% (начальная концентрация 0,9 %). [c.273]

    Изоэлектрическую точку можно найти прямым путем методами потенциометрического титрования или электрофореза. В последнем случае изо-электрическая точка определяется как такое значение pH, при котором электрофоретическая подвижность и полиионов равна нулю. Для нахождения изоэлектрической точки измеряют подвижность нолиионов при различных 5,0 е,о 7,0 з,о рн значениях pH и затем путем интер- р с. у.8. Завнспмость электро-поляции находят значение pH, при форетической подвижности и котором и = 0. Пример такого на- гемоглобина от pH среды, хождения изоэлектрической точки (для [c.145]

    Электрофоретические свойства очень чувствительны к изменениям размеров, формы, числа заряженных групп макромолекулы, которые часто нельзя обнаружить другими методами. Изменения, вызванные старением при хранении растворов, различными химическими воздействиями, небольшие видовые различия и т. д., могут быть легко замечены при фронтальном электрофорезе. Примером является найденное Полингом с сотрудниками различие в полон ении изоэлектрической точки нормального гемоглобина человека и гемоглобина больных серповидно-клеточной анемией (Ар1=0,22). Как показал позднее Ингрэм, это различие вызвано заменой всего одной кислой аминокислоты в белковой макромолекуле на нейтральную (глутаминовой кислоты на валин). [c.63]

    Состав и последовательность аминокислот в гемоглобинах различных видов животных сильно варьируют, что приводит к различиям в максимумах поглощения света, растворимости, изоэлектрической точке, сродстве к кислороду и устойчивости изолированных пигментов к кислотам, щелочам и нагреванию. Даже среди млекопитающих имеются значительные различия в стабильности и форме кристаллов выделенных гемоглобинов. Эти структурные различия ограничиваются белковой частью молекулы, тогда как все формы гемоглобинов содержат одну и ту же протогемовую простетическую группу. [c.175]

    Наиболее трудных разделений последовательных зон с низким содержанием образца удается избежать путем добавления прокладочных соединений, в основном амфотерных [амфолин, фирмы LKB (Бромма, Швеция)], в подходящем узком диапазоне изоэлектрических точек. Свендсен [93] продемонстрировал возможность этого метода на примере разделения компонентов гемоглобина человека (см. рис. 12.31). [c.318]

    В работе Бордмэна и Партриджа [13], посвященной СО-гемо-глобинам (изоэлектрическая точка около pH 7,0) было показано, что на этой смоле можно фракционировать и нейтральные белки. Хойсмен и Принс [25] обнаружили любопытный факт порядок элюирования четырех СО-гемоглобинов из смолы ШС-50 при pH 6,5 отличается от того порядка, которого можно было ожидать, исходя из электрофоретической подвижности этих белков при pH 6,75. Скорости элюирования из этой смолы фракции исследованных гемоглобинов падает в ряду Р>А>В>С величина изоэлектрической подвижности возрастает в ряду Аоснове разделения на смоле белков лежит особенность их общей структуры. Другой нейтральный белок, который был очищен на смоле ШС-50, [c.231]

    Денатурированный глобин, получаемый старыми методами, соединяется с восстановленным протогемином, образуя гемохромоген-, при смешении же нативного глобина с протогемином и восстановителем при pH 8—9 вновь образуется гемоглобин [121]. Глобин отличается от большинства других белков высоким содержанием гистидина (см. табл. 1), количество которого в разных препаратах глобина достигаете—10% по сравнению с 2—3% в большинстве других белков. В связи с высоким содержанием гистидина изоэлектрическая точка глобина лежит при pH 6,8—7,0 изоэлектрическая точка денатурированного глобина лежит выше, вблизи pH 8,0. Нативный глобин растворим в широких пределах pH, денатурированный же глобин выпадает в осадок при слабой щелочной реакции этим можно воспользоваться для отделения денатурированного глобина от нативного. [c.243]

    Так как связывание различного рода ионов значительно изменяет положение изоэлектрической точки белка, последняя не является величиной постоянной. Для обозначения pH чистого белка в свободной от солей воде употребляется термин изоионная точка. Величина ее может отличаться от изоэлектрической точ1 и более чем на одну единицу pH. Так, изоионная точка гемоглобина с окисью углерода равна 7,6, тогда как изоэлектрическая точка в фосфатном буфере меняется от 6,7 до 7,16. Изоионная точка желатина равна 9,3, а ее изоэлектрическая точка при ионной сиЛе 0,1 равна 5,1 и т. п. [c.50]

    Рис, 59. Сравнение градиентов pH и результатов изоэлектрического фокусирования белков в 7,5%-НОМ полиакриламидном геле, проведенного в макро- и микромас[нтабах [420]. Гели содержали амфолины фирмы LKB с pH в интервале 3—10. Кривая представляет собой градиент pH, полученный в макрогеле. Светлые кружки обозначают средние значения pH в каждом кусочке разрезанного микрогеля длиной 1 см, отложенные против расстояний от начала геля до середины каждого кусочка. Темные кружки указывают средние расстояния, пройденные стандартными белками при pH, соответствующих изоэлектрическим точкам. Линии, пересекающие темные кружки, отражают утроенную величину среднего стандартного отклоне,ния. Были использованы следующие белки (в порядке увеличения расстояния, пройденного ими от старта) а-ка-зеин, янчный альбумин, бычий сывороточный альбумин, гемоглобин, химотрип-син, а-химотрипсиноген А, рибонуклеаза. [c.153]

Органическая химия Углубленный курс Том 2 (1966) — [

c.657

]