К какому уровню организации относится гемоглобин

К какому уровню организации относится гемоглобин thumbnail

Оглавление темы “Функции клеток крови. Эритроциты. Нейтрофилы. Базофилы.”:

1. Функции клеток крови. Функции эритроцитов. Свойства эритроцитов. Цикл Эмбдена—Мейергофа. Строение эритроцитов.

2. Гемоглобин. Типы ( виды ) гемоглобина. Синтез гемоглобина. Функция гемоглобина. Строение гемоглобина.

3. Старение эритроцитов. Разрушение эритроцитов. Длительность жизни эритроцита. Эхиноцит. Эхиноциты.

4. Железо. Железо в норме. Роль ионов железа в эритропоэзе. Трансферрин. Потребность организма в железе. Дефицит железа. ОЖСС.

5. Эритропоэз. Эритробластические островки. Анемия. Эритроцитоз.

6. Регуляция эритропоэза. Эритропоэтин. Половые гормоны и эритропоэз.

7. Лейкоциты. Лейкоцитоз. Лейкопения. Гранулоциты. Лейкоцитарная формула.

8. Функции нейтрофильных гранулоцитов ( лейкоцитов ). Дефенсины. Кателицидины. Белки острой фазы. Хемотаксические факторы.

9. Бактерицидный эффект нейтрофилов. Гранулопоэз. Нейтрофильный гранулопоэз. Гранулоцитоз. Нейтропения.

10. Функции базофилов. Функции базофильных гранулоцитов. Нормальное количество. Гистамин. Гепарин.

Гемоглобин. Типы ( виды ) гемоглобина. Синтез гемоглобина. Функция гемоглобина. Строение гемоглобина.

Гемоглобин — это гемопротеин, с молекулярной массой около 60 тыс., окрашивающий эритроцит в красный цвет после связывания молекулы O2 с ионом железа (Fe++). У мужчин в 1 л крови содержится 157 (140—175) г гемоглобина, у женщин — 138 (123—153) г. Молекула гемоглобина состоит из четырех субъединиц гема, связанных с белковой частью молекулы — глобином, сформированной из полипептидных цепей.

Гемоглобин. Типы ( виды ) гемоглобина. Синтез гемоглобина. Строение гемоглобина.

Синтез гема протекает в митохондриях эритробластов. Синтез цепей глобина осуществляется на полирибосомах и контролируется генами 11-й и 16-й хромосом. Схема синтеза гемоглобина у человека представлена на рис. 7.2.

Гемоглобин, содержащий две а- и две В-цепи, называется А-тип (от adult — взрослый). 1 г гемоглобина А-типа связывает 1,34 мл O2. В первые три месяца жизни плода человека в крови содержатся эмбриональные гемоглобины типа Gower I (4 эпсилон цепи) и Gower II (2а и 25 цепи). Затем формируется гемоглобин F (от faetus — плод). Его глобин представлен двумя цепями а и двумя В. Гемоглобин F обладает на 20—30 % большим сродством к O2, чем гемоглобин А, что способствует лучшему снабжению плода кислородом. При рождении ребенка до 50—80 % гемоглобина у него представлены гемоглобином F и 15—40 % — типом А, а к 3 годам уровень гемоглобина F снижается до 2 %.

Соединение гемоглобина с молекулой 02 называется оксигемоглобином. Сродство гемоглобина к кислороду и диссоциация оксигемоглобина (отсоединения молекул кислорода от оксигемоглобина) зависят от напряжения кислорода (Р02), углекислого газа (РС02) в крови, рН крови, ее температуры и концентрации 2,3-ДФГ в эритроцитах. Так, сродство повышают увеличение Р02 или снижение РС02 в крови, нарушение образования 2,3-ДФГ в эритроцитах. Напротив, повышение концентрации 2,3-ДФГ, снижение Р02 крови, сдвиг рН в кислую сторону, повышение РС02 и температуры крови — уменьшают сродство гемоглобина к кислороду, тем самым облегчая ее отдачу тканям. 2,3-ДФГ связывается с р-цепями гемоглобина, облегчая отсоединение 02 от молекулы гемоглобина.

Увеличение концентрации 2,3-ДФГ наблюдается у людей, тренированных к длительной физической работе, адаптированных к длительному пребыванию в горах. Оксигемоглобин, отдавший кислород, называется восстановленным, или дезоксигемоглобином. В состоянии физиологического покоя у человека гемоглобин в артериальной крови на 97 % насыщен кислородом, в венозной — на 70 %. Чем выраженней потребление кислорода тканями, тем ниже насыщение венозной крови кислородом. Например, при интенсивной физической работе потребление кислорода мышечной тканью увеличивается в несколько десятков раз и насыщение кислородом оттекающей от мышц венозной крови снижается до 15 %. Содержание гемоглобина в отдельном эритроците составляет 27,5—33,2 пикограмма. Снижение этой величины свидетельствует о гипохромном (т. е. пониженном), увеличение — о гиперхромном (т. е. повышенном) содержании гемоглобина в эритроцитах. Этот показатель имеет диагностическое значение. Например, гиперхромия эритроцитов характерна для В|2-дефицитной анемии, гипохромия — для железодефицитной анемии.

– Также рекомендуем “Старение эритроцитов. Разрушение эритроцитов. Длительность жизни эритроцита. Эхиноцит. Эхиноциты.”

Источник

Гемоглобин человека

Гемоглобин – сложный железосодержащий белок, относится к классу гемопротеинов. Выполняет две важные функции:

1. перенос кислорода из легких к периферическим тканям;

2. участие в переносе СО 2 и протонов из периферических тканей в легкие.

Молекула гемоглобина взаимодействует с различными лигандами, образуя производные гемоглобина.

1. Дезоксигемоглобин – ННb – не связанный с кислородом и содержащий гем с двухвалетным железом Fe 2+ .

2. Оксигемоглобин – ННbO 2 – полностью оксигенированный гемоглобин, связанный с четырьмя молекулами кислорода.

3. Карбгемоглобин – ННbCO 2 – гемоглобин, связанный с СО 2. Выполняет функцию выведения СО 2 из тканей к легким. Соединение нестойкое, легко диссоциирует в легочных капиллярах. Этим путем выводится до 10–15% СО2.

4. Карбоксигемоглобин – ННbСО – образуется при отравлении оксидом углерода (II). Сродство гемоглобина к СО примерно в 300 раз выше, чем к кислороду, при этом гемоглобин теряет способность связывать кислород и наступает смерть от удушья.

5. Метгемоглобин – MetHb – образуется при действии окислителей (нитрит натрия, нитробензол). Содержит железо в трехвалентной форме Fe 3+ и теряет способность к переносу кислорода. В норме образуется небольшое количество метгемоглобина – примерно 0,5 % в сутки.

Варианты гемоглобина в онтогенезе

Количество и состав фракций гемоглобина изменяется в процессе онтогенеза. Все гемоглобины представляют собой тетрамеры, построенные из разного набора субъединиц (?, ?, ?, ?) и преимущественно образуются на разных этапах развития организма человека – от эмбрионального до взрослого состояния. Различают следующие физиологические типы гемоглобинов: примитивный гемоглобин НbР, фетальный гемоглобин HbF (fetus – плод), гемоглобин взрослых HbA, HbA 2, HbA 3 (adultus – взрослый).

Примитивный гемоглобин – синтезируется в эмбриональном желточном мешке через несколько недель после оплодотворения. Состоит из двух ?- и двух ?-цепей (2?, 2?). Через две недели после формирования печени плода в ней начинает синтезироваться HbF, который к шести месяцам полностью замещает НbР.

Фетальный гемоглобин – синтезируется в печени и костном мозге плода до периода его рождения. Состоит из двух ?- и двух ?-цепей (2?, 2?). Характеризуется более высоким сродством к кислороду и обеспечивает эффективную доставку кислорода к эмбриону из системы кровообращения матери. HbF является главным типом гемоглобина плода. Кровь новорожденного содержит до 80% HbF, но к концу 1-го года жизни он почти целиком заменяется на HbA. В крови взрослого человека присутствует в минимальном количестве – до 1,5% от общего количества гемоглобина.

Гемоглобин А – основной гемоглобин взрослого человека (96 % от общего количества). Начинает синтезироваться в клетках костного мозга уже на 8-м месяце развития плода. HbA состоит из двух ?- и двух ?-цепей.

Минорные гемоглобины:

1. HbA2 — 2? 2?, в крови взрослого человека примерно 2,6 % HbA2. Обладает большим сродством к кислороду.

2. HbA3 — 2? 2?, однако имеются изменения в строении ?-цепей по сравнению с HbA. Появляется в крови в небольших количествах при старении.

Все структурные аномалии белковой части гемоглобина называют гемоглобинозами.

Гемоглобинопатии – наследственные изменения структуры какой-либо цепи нормального гемоглобина вследствие точечных мутаций генов. Известно около 300 вариантов HbA, имеющих в первичной структуре ?- или ?-цепи незначительные изменения. Некоторые из них практически не влияют на функции белка и здоровье человека, другие – вызывают значительные нарушения функции HbA и развитие заболеваний различной степени тяжести.

В аномальных гемоглобинах изменения могут затрагивать аминокислоты:

1. находящиеся на поверхности белка;

2. участвующие в формировании активного центра;

3. аминокислоты, замена которых нарушает трехмерную конформацию молекулы;

4. аминокислоты, замена которых изменяет четвертичную структуру белка и его регуляторные свойства.

Аномальные гемоглобины отличаются от HbA по первичной структуре, форме, величине заряда. При этом изменяются такие свойства как сродство к кислороду, растворимость, устойчивость к денатурации и др.

1. Серповидноклеточная анемия. Наследственное заболевание, связанное с заменой глутаминовой кислоты в 6-м положении (с N-конца) на валин в ?-цепях молекулы гемоглобина S. Растворимость дезоксигемоглобина S значительно снижена. Его молекулы начинают «слипаться», образуя волокнистый осадок, который деформирует эритроцит, придавая ему форму серпа (полумесяца). Такие эритроциты плохо проходят через капилляры тканей, закупоривают сосуды и создают локальную гипоксию. Они быстро разрушаются и возникает гемолитическая анемия. Дети, гомозиготные по мутантному гену, часто умирают в раннем возрасте. Болезнь распространена в странах Южной Америки, Африки и Юго-Восточной Азии.

2. Гемоглобин М – в результате мутации в гене происходит замена в ?- или ?-цепи гистидина (в 7-м или 8-м положении) на тирозин. В результате этого Fe 2+ окисляется в Fe 3+ и образуется метгемоглобин, не способный связывать кислород. Развивается цианоз и гипоксия тканей.

Талассемии – наследственные заболевания, связанные с нарушением синтеза ?- или ?-цепей.

?-талассемии развиваются в результате снижения синтеза ?-цепей. Проявляется после рождения, при этом в крови наряду с НbА появляется до 15 % НbА2 и 15–60 % HbF. Болезнь характеризуется гиперплазией и разрушением костного мозга, поражением печени, селезенки и сопровождается гемолитической анемией.

?-талассемии возникают при нарушении синтеза ?-цепей. При полном отсутствии ?-цепей наступает внутриутробная гибель плода, так как не образуется HbF, а тетрамеры ? 4 обладают высоким сродством к кислороду и не способны выполнять транспортную функцию, что ведет к развитию тканевой гипоксии и к смерти вскоре после рождения.

источник

Белок гемоглобин следует отнести к уровню организации

Выберите примеры функций белков, осуществляемых ими на клеточном уровне жизни.

1) обеспечивают транспорт ионов через мембрану

2) входят в состав волос, перьев

3) формируют кожные покровы

4) антитела связывают антигены

5) запасают кислород в мышцах

6) обеспечивают работу веретена деления

1) транспортная (гемоглобин переносит газы в крови, трансферин переносит железо; миоглобин мышечной клетки связывает кислород, аккумулируя его в клетке);

2) каталитическая, или ферментативная (белки-ферменты: амилаза, пепсин, липаза и др.);

3) регуляторная (белки-гормоны регулируют процессы в организме);

4) защитная (защитные белки антитела – иммуноглобулины и интерферон);

5) сократительная (актин и миозин в составе двигательного аппарата клетки);

6) структурная (коллаген, кератин и др., входят в состав различных структур);

7) запасающая (альбумин, козеин);

8) рецепторная, или сигнальная (опсин в составе пигмента родопсина сетчатки глаза, обеспечивает преобразование световой волны в нервный импульс).

9) энергетическая (клейковина и др., при расщеплении 1 г белка выделяется более 17 кДж энергии).

Под цифрами 1, 5 и 6 — это функций белков, осуществляемых ими на клеточном уровне жизни. Под цифрами 2, 3 и 4 — это функций белков, осуществляемых ими на организменном уровне жизни.

В критериях ответов «Тренировочной работы. 12.02.2013 г» заложен был верный ответ: 146. НО:

Защитные белки выполняют функцию защиты организма от вторжения других организмов или предохранения его от повреждений. Эту функцию выполняют иммуноглобулины (или антитела ), образующиеся у позвоночных, обладающие способностью распознавать чужеродные клетки, — проникшие в организм бактерии или вирусы или клетки самого организма, переродившиеся в раковые, — а также чужеродные для организма белки, и прочно связываться с ними.

За­па­са­ют кис­ло­род в мыш­цах. Белки служат для запасания (миоглобин) и переноса (гемоглобин, гемоцианин) кислорода. Миоглобин служит депо кислорода, запасая его для последующего потребления. Миоглобин может служить простым накопителем кислорода. Это является причиной увеличения концентрации миоглобина в мышечных тканях таких ныряющих млекопитающих, как киты. Кроме того, миоглобин содействует передвижению кислорода и поддержанию его парциального давления в пределах клетки.

источник

Аттестация по биологии (объединение «Юный биолог»)

Итоговая аттестация по биологии

1 . В отличие от молекул ДНК молекулы белка содержат атомы:

а) серы;
б) водорода;
в) азота;
г) молекулы белка и ДНК содержат одни и те же атомы.

2 . Мутации происходят в результате изменений в:

а) ДНК;
б) клеточных структурах;
в) обмене веществ;
г) белке.

3 . Если взять для синтеза белка рибосомы и ферменты от бактерии, АТФ и АДФ и аминокислоты от гриба, ДНК от ящерицы, то будут синтезироваться белки:

а) гриба;
б) ящерицы;
в) бактерии;
г) всех трех организмов.

4 . Живая система, соответствующая биомолекулярному уровню организации живой материи:

а) хлоропласт растения;
б) яйцеклетка млекопитающего;
в) вирус гриппа;
г) таких живых систем вообще на Земле нет.

5 . Химический элемент, являющийся обязательной составной частью белка гемоглобина у млекопитающих:

а) цинк;
б) медь;
в) хлор;
г) железо.

6 . Для быстрого восстановления работоспособности при усталости в период подготовки к экзамену лучше съесть:

а) яблоко;
б) кусок сахара;
в) бутерброд;
г) кусок мяса.

7 . Растительная клетка, в отличие от животной, содержит:

а) рибосомы;
б) вакуоли, пластиды и целлюлозную оболочку;
в) запасные питательные вещества;
г) больше хромосом в ядре.

8 . Все перечисленные организмы относятся к прокариотам:

а) бактерии, дрожжи, синезеленые водоросли;
б) бактерии, синезеленые водоросли;
в) дрожжи, бактерии;
г) вирусы и бактерии.

9 . Клеточные ядра есть у всех перечисленных организмов:

а) попугай, мухомор, береза;
б) кошка, азотфиксирующие бактерии;
в) кишечная палочка, аскарида;
г) аскарида, вирус СПИДа, осьминог.

10 . Из перечисленных клеток больше митохондрий в:

а) яйцеклетках птиц;
б) эритроцитах млекопитающих;
в) сперматозоидах млекопитающих;
г) зеленых клетках растений.

11 . Химические реакции анаболизма преобладают в клетках:

а) растений;
б) грибов;
в) животных;
г) уровень анаболизма у всех одинаков.

12 . Участие в половом размножении у многоклеточных организмов принимают клетки:

а) споры;
б) яйцеклетки и сперматозоиды;
в) соматические;
г) различные, в зависимости от обстоятельств.

а) совокупность и порядок всех химических реакций в клетке;
б) жизнь клетки от деления до деления;
в) жизнь клетки от деления и до деления плюс время самого деления;
г) время, когда клетка готовится к делению.

14 . Соматическая клетка диплоидного организма перед вступлением в стадию митоза имеет набор хромосом:

а) диплоидный (2 n );
б) гаплоидный ( n );
в) тетраплоидный (4 n );
г) в зависимости об обстоятельств.

15 . Набор хромосом гаплоидный в:

а) яйцеклетке курицы;
б) клетках семени пшеницы;
в) лейкоцитах человека;
г) покровных клетках высших растений.

16 . Способы размножения, характерные только для растений:

а) семенами, усами, спорами;
б) луковицей, усами, отводками;
в) семенами, отводками, спорами;
г) делением клетки, луковицей, усами.

17 . Преимущества полового размножения по сравнению с бесполым:

а) в простоте процесса;
б) в сложности процесса;
в) в большем генетическом разнообразии особей следующего поколения;
г) в ускорении роста численности вида.

18 . Этап мейоза и причина, по которой в половой клетке могут возникнуть мутации:

а) в результате кроссинговера в профазе I;
б) в результате неправильного расхождения хромосом в телофазе I или II;
в) в результате радиоактивного облучения организма во время образования половых клеток;
г) по любой из перечисленных причин.

19 . Группа живых систем, представляющая организменный уровень организации:

а) яблоня, яблоко, гусеница яблочной плодожорки;
б) яблоня, дождевой червь, цветок яблони;
в) яблоня, дождевой червь, гусеница;
г) яблоко, гусеница, дождевой червь.

20 . Правильная последовательность начальных этапов онтогенеза:

а) зигота, гаструла, бластула;
б) оплодотворение, гаструла, бластула;
в) гаметогенез, оплодотворение, бластула, гаструла;
г) не верен ни один из ответов.

21 . Оплодотворение в женском организме у человека в норме происходит:

а) в матке;
б) в верхнем отделе маточных труб;
в) во влагалище;
г) в яичниках.

22 . Для зачатия двух однояйцевых близнецов необходимо оплодотворение:

а) одной яйцеклетки двумя сперматозоидами;
б) двух яйцеклеток одним сперматозоидом;
в) двух яйцеклеток двумя сперматозоидами;
г) одной яйцеклетки одним сперматозоидом.

23 . Больше гетерозиготных особей получится от скрещивания:

24 . Набор половых хромосом в норме у петуха:

25 . Если у родителей I и IV группы крови, то у детей могут быть группы крови:

а) только I;
б) только IV;
в) только II или III;
г) только I или IV.

26 . Впервые открыл и описал фундаментальные законы распределения генов в потомстве при скрещивании гибридов:

а) Ж.-Б. Ламарк;
б) Г.Мендель;
в) Ч.Дарвин;
г) Н.И. Вавилов.

27 . Единицей эволюции является:

а) особь;
б) вид;
в) популяция;
г) экосистема.

28 . Примером ненаследственной изменчивости может служить:

а) появление альбиноса в потомстве львиного прайда;
б) увеличение процента жирности молока у коров при изменении состава и режима кормления;
в) увеличение процента жирности молока у коров высокопродуктивной породы;
г) потеря зрения у крота в результате эволюции.

29 . Фактором, определяющим направление эволюции, является:

а) изоляция;
б) мутация;
в) естественный отбор;
г) колебания численности популяций.

30 . Примером ароморфоза является:

а) появление легочного дыхания у земноводных;
б) плоская форма тела у придонных рыб;
в) отсутствие цвета у пещерных животных;
г) наличие шипов и колючек у плодов растений.

31 . Наличие микробов в окружающей организм среде – это:

а) абиотический экологический фактор;
б) биотический экологический фактор;
в) антропогенный фактор;
г) ограничивающий фактор.

32. Примером биогеоценоза может служить:

а) пруд со всеми обитателями;
б) аквариум;
в) все живые обитатели пруда;
г) все представители флоры пруда.

33. Бурый медведь в природной экосистеме выступает в роли консумента третьего порядка, когда ест:

а) ягоды;
б) щуку;
в) кабана;
г) луковицы травянистых растений.

34 . Сигналом для начала миграций у перелетных птиц является:

а) наступление холодов;
б) возраст птенцов;
в) изменение долготы дня;
г) отсутствие корма.

35 . Неотъемлемым компонентом всех природных экосистем являются:

а) грибы и бактерии;
б) травоядные животные;
в) плотоядные животные;
г) насекомые.

36 . В пищевой цепи трава – кузнечики – ящерицы – совы для существования пары сов с общим весом в 5 кг необходимо травы:

а) 50 т;
б) 5 т;
в) 500 кг;
г) 2,5 т.

37 . Укажите, между какими видами могут возникать конкурентные взаимоотношения:

а) человек и тараканы;
б) ястреб и волк;
в) лось и мышь;
г) мустанг и бизон.

38 . Взаимоотношения человека и кишечной палочки – это пример:

а) паразитизма;
б) конкуренции;
в) нахлебничества;
г) симбиоза.

39. Газовую функцию живого вещества на Земле осуществляют:

а) только растения;
б) растения и некоторые бактерии;
в) растения, бактерии и животные;
г) все живые существа.

40. «На земной поверхности нет химической силы, более постоянно действующей, а потому и более могущественной по своим конечным последствиям, чем живые организмы, взятые в целом». Эти слова принадлежат:

а) Н.И. Вавилову;
б) В.И. Вернадскому;
в) Д.И. Менделееву;
г) К.Э. Циолковскому.

источник

Виды гемоглобина и его соединения, их физиологическое значение

Гемоглобин относится к числу важнейших дыхательных белков, принимающих участие в переносе кислорода от легких к тканям. Он является основным компонентом эритроцитов крови, в каждом из них содержится примерно 280 млн молекул гемоглобина.

Гемоглобин является сложным белком, который относится к классу хромопротеинов и состоит из двух компонентов:

1. железосодержащего гема – 4 %;

Гем является комплексным соединением порфирина с железом. Это соединение довольно неустойчивое и легко превращается либо в гематин, либо в гемин. Строение гема идентично для гемоглобина всех видов животных. Отличия связаны со свойствами белкового компонента, который представлен двумя парами полипептидных цепей. Различают HbA, HbF, HbP формы гемоглобина.

В крови взрослого человека содержится до 95–98 % гемоглобина HbA. Его молекула включает в себя 2 α– и 2 β-полипептидные цепи. Фетальный гемоглобин в норме встречается только у новорожденных. Кроме нормальных типов гемоглобина, существуют и аномальные, которые вырабатываются под влиянием генных мутаций на уровне структурных и регуляторных генов.

Внутри эритроцита молекулы гемоглобина распространяются по-разному. Вблизи мембраны они лежат к ней перпендикулярно, что улучшает взаимодействие гемоглобина с кислородом. В центре клетки они лежат более хаотично. У мужчин в норме содержание гемоглобина примерно 130–160 г/л, а у женщин – 120–140 г/л.

Выделяют четыре формы гемоглобина:

1. Оксигемоглобин — содержит двухвалентное железо и способен связывать кислород. Он переносит газ к тканям и органам.

2. Метгемоглобин — содержит трехвалентное железо, не вступает в обратимую реакцию с кислородом и обеспечивает его транспорт.

3. Карбоксигемоглобин — образует соединение с угарным газом. Он обладает высоким сродством с окисью углерода, поэтому комплекс распадается медленно. Это обусловливает высокую ядовитость угарного газа.

4. Миоглобин — по структуре близок к гемоглобину и находится в мышцах, особенно в сердечной. Он связывает кислород, образуя депо, которое используется организмом при снижении кислородной емкости крови. За счет миоглобина происходит обеспечение кислородом работающих мышц.

Гемоглобин выполняет дыхательную и буферную функции. 1 моль гемоглобина способен связать 4 моля кислорода, а 1 г – 1,345 мл газа. Кислородная емкость крови – максимальное количество кислорода, которое может находиться в 100 мл крови. При выполнении дыхательной функции молекула гемоглобина изменяется в размерах. Соотношение между гемоглобином и оксигемоглобином зависит от степени парциального давления в крови. Буферная функция связана с регуляцией pH крови.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

источник

Источник