Как рассчитать кислородную емкость крови по гемоглобину

Кислород переносится кровью от легких к тканям организма молекулами гемоглобина, которые содержатся в эритроцитах. Гемоглобин способен захватывать кислород из альвеолярного воздуха (оксигемоглобин) и освобождать необходимое кол-во кислорода в тканях. Кол-во связанного О2 ограничено кол-ом молекул гемоглобина в эритроцитах. Молекула гемоглобина имеет 4 места связывания с О2, которые взаимодействуют таким образом, что зависимость между парциальным давлением О2 и кол-ом переносимого О2 с кровью имеет S-образную форму, которая называется Кривая диссоциации оксигемоглобина. При парциальном давлении О2 10 мм.рт.ст. Насыщение гемоглобина О2 составляет 10%. При дальнейшем повышении 40-60 происходит уменьшение крутизны кривой диссоциации оксигемоглобина (КДО) и % его насыщения О2 возрастает 75-90% Далее КДО занимает горизонтальное положение, т. к. увеличение Парц.Р с 60 до 80 вызывает прирост насыщения гемоглобина О2 на 6%. Насыщение гемоглобином О2 под влиянием РО2 характеризует молекулярный аппетит этого соединения к О2. Крутизна кривой насыщения гемоглобина О2 в диапазоне Парц.Р 20-40 способствует тому, что в ткани организма значительное кол-во О2 может диффундировать из крови в условиях градиента его Парц.Р между кровью и клетками тканей. Незначительный % насыщения гемоглобина О2 в диапазоне его Парц.Р 80-100 мм.рт.ст. Способствует тому, что человек без риска снижения насыщения артериальной крови О2 может перемещаться в диапазоне высот над уровнем моря до 2000м. Общие запасы О2 в организме обусловлены его кол-вом, находящимся в связанном состоянии с ионами Fe2+ в составе органических молекул гемоглобина эритроцитов и миоглобинов мышечных клеток.

Кислородная емкость гемоглобина — кол-во О2, которое может связаться с гемоглобином

эритроцитов крови пр насыщении 100% его кол-ва. Еще показатель дыхательной функции крови является содержание О2 в крови — Кислородная емкость крови.Она отражает его истинное кол-во, как связанного с гемоглобином, так и физически растворенного в плазме.

Молекула гемоглобина находится в двух формах:

–Расслабленной — насыщается в 70 раз быстрее, чем Напряженная форма.

Изменение фракций этих двух форм в общем кол-ве гемоглобина в крови обуславливают S-образный вид КДО, а следовательно Сродство гемоглобина к О2.

1)Если вероятность перехода от напряженной формы гемоглобина к расслабленной больше, то возрастаетсродство гемоглобина к О2.

2)Образование указанных фракций гемоглобина изменяется в большую или меньшую сторону под влиянием связывание О2 с геминовой группой молекулы гемоглобина. При этом чем больше геминовых групп связывают О2 в эритроцитах, тем более легким становится переход молекулы гемоглобина к расслабленной форме и тем выше сродство к О2.

3)При низком РО2 сродство гемоглобина к О2 ниже и наоборот.

4)Как только гемоглобин захватывает О2, повышается сродство к О2

5)В мышечных клетках содержится белок миоглобин, имеющий высокое сродство к О2. Он интенсивно насыщается О2 и способствует его диффузии из крови в скелетную и сердечную мышцы, где он обуславливает процессы биологического окисления. Эти ткани способны эстрагировать до 70% О2 из крови, проходящей через них, что обусловлено снижениемсродства гемоглобина к О2 под влияниемтемпературы тканей и рН.

Эффект Бора —при насыщении гемоглобина менее 100% низкое рН понижает связывание О2 с гемоглобином — КДО смещаетсяВправо по оси х. Метаболически активные ткани продуцируют кислоты: молочная, СО2. Если рН плазмы крови снижается от 7,4 в норме до 7,2, что имеет место при сокращении мышц, то концентрация О2 в ней будет возрастать вследствие эффекта Бора. Метаболически активные ткани повышают продукцию тепла. Повышение температуры тканей при физической работе изменяет соотношение фракций гемоглобина в эритроцитах и вызывает смещение КДО Вправо вдоль оси х. В результате большое кол-во О2 будет освобождаться из гемоглобина эритроцитов и поступать в ткани

140.Транспорт углекислого газа . Углекислый газ является конечным продуктом клеточного метаболизма.
C02 образуется в тканях, диффундирует в кровь и переносится кровью к легким в трех формах: растворенной в плазме, в составе бикарбоната и в виде карбаминовых соединений эритроцитов.
Количество СО2, растворимого в плазме, как и для О2, определяется законом Генри, однако его растворимость в 20 раз выше, поэтому количество растворенного СО2 довольно значительно и составляет до 5—10 % от общего количества СО2 крови.
Реакция образования бикарбоната описывается следующей формулой:
СО2 + Н2О <-> Н2СО3 <->Н+ + НСО3-.
Первая реакция протекает медленно в плазме и быстро — в эритроцитах, что связано с содержанием в клетках фермента карбоангидразы. Вторая реакция- диссоциация угольной кислоты – протекает быстро, без участия ферментов. При повышении в эритроците ионов НСО3- происходит их даффузия в кровь через клеточную мембрану, в то время как для ионов Н+ мембрана эритроцита относительно непроницаема и они остаются внутри клетки. Поэтому для обеспечения электронейьральности клетки в нее из плазмы входят ионы Сl-(так называемый хлоридный сдвиг).
Высвобождающиеся ионы Н+ связываются с гемоглобином:
H+ + Нb02 <->Н+ • Hb + O2.
Восстановленный гемоглобин является более слабой кислотой, чем оксигемоглобин. Таким образом, наличие восстановленного Нb в венозной крови способствует связыванию СО2, тогда как окисление Нb в сосудах легких облегчает его высвобождение. Такое повышение сродства С02 к гемоглобину называется эффектом Холдейна. На долю бикарбоната приходится до 90 % всего СОз, транспортируемого кровью.
Карбаминовые соединения образуются в результате связывания СОз с концевыми группами аминокислот белков крови, важнейшим из которых является гемоглобин (его глобиновая часть):
Hb •NN2 + CO2 <->Hb•NH•COOH.
В ходе этой реакции образуется карбаминогемоглобин. Реакция протекает быстро и не требует участия ферментов. Как и в случае с ионами Н+, восстановленный Нb обладает большим сродством к СО2, чем оксигемоглобин.
Поэтому деоксигенированный гемоглобин облегчает связывание СО2 в тканях, а соединение НЬ с O2 способствует высвобождению СО2. В виде карбаминовых соединений содержится до 5 % общего количества СО2 крови.
Кривая диссоциации СО2 — гемоглобин значительно отличается от
кривой диссоциации оксигемоглобина — она более линейна.
Концентрация СО2 при любой величине РСО2 зависит от степени насыщения гемоглобина кислородом: чем выше насыщение, тем меньше концентрация СО2 (эффект Холдена).
Определений парциального напряжения О2 и СО2 крови проводится
при помощи автоматических газоанализаторов, использующих для каждого из измеряемых газов специальный электрод.