Какие соединения гемоглобина существуют

Какие соединения гемоглобина существуют thumbnail

Оглавление темы “Функции клеток крови. Эритроциты. Нейтрофилы. Базофилы.”:

1. Функции клеток крови. Функции эритроцитов. Свойства эритроцитов. Цикл Эмбдена—Мейергофа. Строение эритроцитов.

2. Гемоглобин. Типы ( виды ) гемоглобина. Синтез гемоглобина. Функция гемоглобина. Строение гемоглобина.

3. Старение эритроцитов. Разрушение эритроцитов. Длительность жизни эритроцита. Эхиноцит. Эхиноциты.

4. Железо. Железо в норме. Роль ионов железа в эритропоэзе. Трансферрин. Потребность организма в железе. Дефицит железа. ОЖСС.

5. Эритропоэз. Эритробластические островки. Анемия. Эритроцитоз.

6. Регуляция эритропоэза. Эритропоэтин. Половые гормоны и эритропоэз.

7. Лейкоциты. Лейкоцитоз. Лейкопения. Гранулоциты. Лейкоцитарная формула.

8. Функции нейтрофильных гранулоцитов ( лейкоцитов ). Дефенсины. Кателицидины. Белки острой фазы. Хемотаксические факторы.

9. Бактерицидный эффект нейтрофилов. Гранулопоэз. Нейтрофильный гранулопоэз. Гранулоцитоз. Нейтропения.

10. Функции базофилов. Функции базофильных гранулоцитов. Нормальное количество. Гистамин. Гепарин.

Гемоглобин. Типы ( виды ) гемоглобина. Синтез гемоглобина. Функция гемоглобина. Строение гемоглобина.

Гемоглобин — это гемопротеин, с молекулярной массой около 60 тыс., окрашивающий эритроцит в красный цвет после связывания молекулы O2 с ионом железа (Fe++). У мужчин в 1 л крови содержится 157 (140—175) г гемоглобина, у женщин — 138 (123—153) г. Молекула гемоглобина состоит из четырех субъединиц гема, связанных с белковой частью молекулы — глобином, сформированной из полипептидных цепей.

Гемоглобин. Типы ( виды ) гемоглобина. Синтез гемоглобина. Строение гемоглобина.

Синтез гема протекает в митохондриях эритробластов. Синтез цепей глобина осуществляется на полирибосомах и контролируется генами 11-й и 16-й хромосом. Схема синтеза гемоглобина у человека представлена на рис. 7.2.

Гемоглобин, содержащий две а- и две В-цепи, называется А-тип (от adult — взрослый). 1 г гемоглобина А-типа связывает 1,34 мл O2. В первые три месяца жизни плода человека в крови содержатся эмбриональные гемоглобины типа Gower I (4 эпсилон цепи) и Gower II (2а и 25 цепи). Затем формируется гемоглобин F (от faetus — плод). Его глобин представлен двумя цепями а и двумя В. Гемоглобин F обладает на 20—30 % большим сродством к O2, чем гемоглобин А, что способствует лучшему снабжению плода кислородом. При рождении ребенка до 50—80 % гемоглобина у него представлены гемоглобином F и 15—40 % — типом А, а к 3 годам уровень гемоглобина F снижается до 2 %.

Соединение гемоглобина с молекулой 02 называется оксигемоглобином. Сродство гемоглобина к кислороду и диссоциация оксигемоглобина (отсоединения молекул кислорода от оксигемоглобина) зависят от напряжения кислорода (Р02), углекислого газа (РС02) в крови, рН крови, ее температуры и концентрации 2,3-ДФГ в эритроцитах. Так, сродство повышают увеличение Р02 или снижение РС02 в крови, нарушение образования 2,3-ДФГ в эритроцитах. Напротив, повышение концентрации 2,3-ДФГ, снижение Р02 крови, сдвиг рН в кислую сторону, повышение РС02 и температуры крови — уменьшают сродство гемоглобина к кислороду, тем самым облегчая ее отдачу тканям. 2,3-ДФГ связывается с р-цепями гемоглобина, облегчая отсоединение 02 от молекулы гемоглобина.

Увеличение концентрации 2,3-ДФГ наблюдается у людей, тренированных к длительной физической работе, адаптированных к длительному пребыванию в горах. Оксигемоглобин, отдавший кислород, называется восстановленным, или дезоксигемоглобином. В состоянии физиологического покоя у человека гемоглобин в артериальной крови на 97 % насыщен кислородом, в венозной — на 70 %. Чем выраженней потребление кислорода тканями, тем ниже насыщение венозной крови кислородом. Например, при интенсивной физической работе потребление кислорода мышечной тканью увеличивается в несколько десятков раз и насыщение кислородом оттекающей от мышц венозной крови снижается до 15 %. Содержание гемоглобина в отдельном эритроците составляет 27,5—33,2 пикограмма. Снижение этой величины свидетельствует о гипохромном (т. е. пониженном), увеличение — о гиперхромном (т. е. повышенном) содержании гемоглобина в эритроцитах. Этот показатель имеет диагностическое значение. Например, гиперхромия эритроцитов характерна для В|2-дефицитной анемии, гипохромия — для железодефицитной анемии.

– Также рекомендуем “Старение эритроцитов. Разрушение эритроцитов. Длительность жизни эритроцита. Эхиноцит. Эхиноциты.”

Источник

  1. Биология
  2. Физиология человека
  3. Физиология человека: Учебник/В двух томах. Т. I

Основные функции эритроцитов обусловлены наличием в их составе особого белка хромопротеида — гемоглобина. Молекулярная масса гемоглобина человека равна 68 800. Гемоглобин состоит из белковой (глобин) и железосодержащей (гем) частей. На 1 молекулу глобина приходится 4 молекулы гема.

В крови здорового человека содержание гемоглобина составляет 120—165 г/л (120—150 г/л для женщин и 130—160 г/л для мужчин). У беременных содержание гемоглобина может понижаться до 110 г/л, что не является патологией.

Основное назначение гемоглобина — транспорт 02 и СОг. Кроме того, гемоглобин обладает буферными свойствами, а также способностью связывать некоторые токсичные вещества.

Гемоглобин человека и различных животных имеет разное строение. Это касается белковой части — глобина, так как гем у всех представителей животного мира имеет одну и ту же структуру. Гем состоит из молекулы порфирина, в центре которой расположен ион Fe2*, способный присоединять Ог. Структура белковой части гемоглобина человека неоднородна, благодаря чему белковая часть разделяется на ряд фракций. Большая часть гемоглобина взрослого человека (95—98%) состоит из фракции А (от лат. adultus — взрослый); от 2 до 3% всего гемоглобина приходится на фракцию А2; наконец, в эритроцитах взрослого человека находится так называемый фетальный гемоглобин (от лат. fetus — плод), или ге-х моглобин F, содержание которого в норме подвержено значительным колебаниям, хотя редко превышает 1—2%. Гемоглобины А и А2 обнаруживаются практически во всех эритроцитах, тогда как гемоглобин F присутствует в них не всегда.

Гемоглобин F содержится преимущественно у плода. К моменту рождения ребенка на его долю приходится 70—90%. Гемоглобин F имеет большее сродство к 02, чем гемоглобин А, что позволяет тканям плода не испытывать гипоксии, несмотря на относительно низкое напряжение 02 в его крови. Эта приспособительная реакция объясняется тем, что гемоглобин F труднее вступает в связь с 2,3-дифосфоглицернновой кислотой, которая уменьшает способность

гемоглобина переходить в оксигемоглобин, а следовательно, и обеспечивать легкую отдачу Ог тканям.

Гемоглобин обладает способностью образовывать соединения с Ог, СОг и СО. Гемоглобин, присоединивший Ог, носит наименование оксигемоглобина (ННЬ02); гемоглобин, отдавший Ог, называется восстановленным, или редуцированным (ННЬ). В артериальной крови преобладает содержание оксигемоглобина, от чего ее цвет приобретает алую окраску. В венозной крови до 35% всего гемоглобина приходится на ННЬ. Кроме того, часть гемоглобина через аминную группу связывается с СОг, образуя карбогемоглобин (ННЬСОг), благодаря чему переносится от 10 до 20% всего транспортируемого кровью СО2.

Гемоглобин способен образовывать довольно прочную связь с СО. Это соединение называется карбоксигемоглобином (ННЬСО). Сродство гемоглобина к СО значительно выше, чем к 02, поэтому гемоглобин, присоединивший СО, неспособен связываться с 02. Однако при вдыхании чистого О2 резко возрастает скорость распада карбоксигемоглобина, чем пользуются на практике для лечения отравлений СО.

Сильные окислители (ферроцианид, бертолетова соль, пероксид, или перекись, водорода и др.) изменяют заряд от Fe2+ до Fe3+, в результате чего возникает окисленный гемоглобин — прочное соединение гемоглобина с 02, носящее наименование метгемоглобина. При этом нарушается транспорт Ог, что приводит к тяжелейшим последствиям для человека и даже смерти. 

Источник: Под ред. В. М. Покровского, Г. Ф. Коротько., &laquoФизиология человека: Учебник/В двух томах. Т. I» 1997

А так же в разделе «Гемоглобин и его соединения »

  • Эритроциты 
  • Цветовой показатель
  • Функции эритроцитов
  • Эритрон. Регуляция эритропоэза
  • Лейкоциты
  • Физиологические лейкоцитозы. Лейкопении
  • Лейкоцитарная формула
  • Характеристика отдельных видов лейкоцитов
  • Регуляция лейкопоэза
  • 6.2.2.S.              Неспецифическая резистентность и иммунитет
  • Тромбоциты

Источник

Добавил:

Upload

Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.

Вуз:

Предмет:

Файл:

Otvety_FIZIOLOGIYa.docx

Скачиваний:

3300

Добавлен:

28.02.2016

Размер:

576.27 Кб

Скачать

  1. Гемоглобин
    относится к числу важнейших дыхательных
    белков, принимающих участие в переносе
    кислорода от легких к тканям. Он является
    основным компонентом эритроцитов
    крови, в каждом из них содержится
    примерно 280 млн молекул гемоглобина.

  2. Гемоглобин
    является сложным белком, который
    относится к классу хромопротеинов и
    состоит из двух компонентов:

  1. железосодержащего
    гема – 4 %;

  2. белка
    глобина – 96 %.

  1. Гем
    является комплексным соединением
    порфирина с железом. Это соединение
    довольно неустойчивое и легко
    превращается либо в гематин, либо в
    гемин. Строение гема идентично для
    гемоглобина всех видов животных.
    Отличия связаны со свойствами белкового
    компонента, который представлен двумя
    парами полипептидных цепей. Различают
    HbA, HbF, HbP формы гемоглобина.

  2. В
    крови взрослого человека содержится
    до 95–98 % гемоглобина HbA. Его молекула
    включает в себя 2 α– и 2 β-полипептидные
    цепи. Фетальный гемоглобин в норме
    встречается только у новорожденных.
    Кроме нормальных типов гемоглобина,
    существуют и аномальные, которые
    вырабатываются под влиянием генных
    мутаций на уровне структурных и
    регуляторных генов.

  3. Внутри
    эритроцита молекулы гемоглобина
    распространяются по-разному. Вблизи
    мембраны они лежат к ней перпендикулярно,
    что улучшает взаимодействие гемоглобина
    с кислородом. В центре клетки они лежат
    более хаотично. У мужчин в норме
    содержание гемоглобина примерно
    130–160 г/л, а у женщин – 120–140 г/л.

  4. Выделяют
    четыре формы
    гемоглобина:

  1. Оксигемоглобин
    – содержит двухвалентное железо и
    способен связывать кислород. Он
    переносит газ к тканям и органам.

  2. Метгемоглобин
    – содержит трехвалентное железо, не
    вступает в обратимую реакцию с кислородом
    и обеспечивает его транспорт.

  3. Карбоксигемоглобин
    – образует соединение с угарным газом.
    Он обладает высоким сродством с окисью
    углерода, поэтому комплекс распадается
    медленно. Это обусловливает высокую
    ядовитость угарного газа.

  4. Миоглобин
    – по структуре близок к гемоглобину и
    находится в мышцах, особенно в сердечной.
    Он связывает кислород, образуя депо,
    которое используется организмом при
    снижении кислородной емкости крови.
    За счет миоглобина происходит обеспечение
    кислородом работающих мышц.

  1. Гемоглобин
    выполняет дыхательную и буферную
    функции.
    1 моль гемоглобина способен связать 4
    моля кислорода, а 1 г – 1,345 мл газа.
    Кислородная емкость крови – максимальное
    количество кислорода, которое может
    находиться в 100 мл крови. При выполнении
    дыхательной функции молекула гемоглобина
    изменяется в размерах. Соотношение
    между гемоглобином и оксигемоглобином
    зависит от степени парциального
    давления в крови. Буферная функция
    связана с регуляцией pH крови.

    1. 48. Гуморальная и нервная регуляция эритро- и лейкопоэза.

    2. У
      взрослых процесс образования эритроцитов
      – эритропоэз, происходит в красном
      костном мозге плоских костей. Они
      образуются из ядерных стволовых клеток,
      проходя стадии проэритробласта,
      эритробласта, нормобласта, ретикулоцитов
      II, III, IV. Этот процесс происходит в
      эритробластических островках, содержащих
      эритроидные клетки и макрофаги костного
      мозга. Макрофаги выполняют следующие
      функции:

    1. Фагоцитируют
      вышедшие из нормобластов ядра.

    2. Обеспечивают
      эритробласты ферритином, содержащим
      железо.

    3. Выделяют
      эритропоэтины.

    4. Создают
      благоприятные условия для развития
      эритробластов.

    1. Созревание
      эритроцитов занимает около 5 дней. Из
      костного мозга в кровь поступают
      ретикулоциты, дозревающие до эритроцитов
      в течение суток. По их количеству в
      крови судят об интенсивности эритропоэза.
      В сутки образуется 60-80 тысяч эритроцитов
      на каждый микролитр крови. Т.е. ежесуточно
      обновляется около 1,5% эритроцитов.

    2. Основным
      гуморальным регулятором эритропоэза
      является гормон эритропоэтин.
      В
      основном он образуется в почках.
      Небольшое его количество синтезируется
      макрофагами. Интенсивность синтеза
      эритропоэтина зависит от содержания
      кислорода в тканях почек. При их
      достаточной оксигенации ген, регулирующий
      синтез эритропоэтина, блокируется.
      При недостатке кислорода, он активируется
      ферментами. Начинается усиленный
      синтез эритропоэтина. Стимулируют его
      синтез в почках адреналин, норадреналин,
      глюкокортикоиды, андрогены. Поэтому
      количество эритроцитов в крови
      возрастает в горах, при кровопотерях,
      стрессе и т.д. Торможение эритропоэза
      осуществляется его ингибиторами. Они
      образуются при увеличении количества
      эритроцитов выше нормы, повышенном
      содержании кислорода в крови. Эстрогены
      также тормозят эритропоэз. Поэтому в
      крови женщин эритроцитов меньше, чем
      у мужчин. Важное значение для эритропоэза
      имеют витамины В6, В12 и фолиевая кислота.
      Витамин В12 называют внешним фактором
      кроветворения. Однако для его всасывания
      в кишечнике необходим внутренний
      фактор Кастла, вырабатываемый слизистой
      желудка. При его отсутствии развивается
      злокачественная анемия.

    3. Гранулоциты
      и моноциты образуются из миелобластов
      через стадии промиелоцита, эозинофильных,
      нейтрофильных, базофильных миелоцитов
      или монобластов. Из монобластов сразу
      образуется моноциты, а из миелоцитовмелоцитов
      метамиелоциты, затем палочкоядерные
      гранулоциты и, наконец, сегментоядерные
      клетки. Гранулоцитопоэз стимулируют
      гранулоцитарные колониестимуцлирующие
      факторы (КСФ-Г), а моноцитопоэз –
      моноцитарный колониестимулирующий
      фактор (КСФ-М). Угнетают гранулоцитопоэз
      кейлоны, выделяющиеся зрелыми
      нейтрофилами. Кейлоны тормозят синтез
      ДНК в стволовых клетках белого ростка
      костного мозга. Задерживают созревание
      гранулоцитов и моноцитов простагландины
      Е, интерфероны.

      Соседние файлы в предмете [НЕСОРТИРОВАННОЕ]

      • #
      • #
      • #
      • #
      • #
      • #
      • #
      • #
      • #
      • #
      • #

      Источник

      Гемоглобин – это необходимый белок для жизнедеятельности человека, он выполняет ряд функций, основной из которых является транспортировка кислорода к клеткам и тканям. Существует несколько форм гемоглобина, каждая из которых обладает своими характеристиками.

      структура гемоглобина

      Виды по белковому содержанию

      В зависимости от белкового содержания формы гемоглобина человека бывают двух видов. Это физиологические и аномальные.

      Формы гемоглобина физиологического типа возникают на определенных этапах жизнедеятельности человека. А вот патологические формируются в случае неправильной последовательности размещения ряда аминокислот в глобине.

      тельца крови

      Основные виды гемоглобина по формам

      В человеческом организме могут присутствовать:

      1. Оксигемоглобин. Это вещество взаимодействует с молекулами кислорода. Присутствует в крови артерий, поэтому она и обладает насыщенно алым цветом.
      2. Карбоксигемоглобин. Эта разновидность белков взаимодействует с молекулами углекислого газа. Представленные молекулы проникают в ткани легких, где происходит выведение углекислого газа и насыщение кислорода гемоглобином. Эта разновидность белка присутствует в венозной крови, за счет чего она обладает более темным окрасом и большей густотой.
      3. Метгемоглобин. Это вещество, взаимодействующее с разнообразными химическими агентами. Патологическая форма гемоглобина, а увеличение количества этого вещества может указывать на отравление организма, происходит нарушение насыщаемости тканей кислородом.
      4. Миоглобин. Выступает в качестве полноценного аналога красных кровяных телец. Основное различие заключается только в том, что местом расположения этого белка являются сердечные мышцы. При повреждении мышц происходит попадание миоглобина в русло крови, после чего он выводится из организма благодаря функционированию почек. Но присутствует вероятность закупорки канальца почек, что может спровоцировать отмирание его тканей. В таких ситуациях не исключается возникновение почечной недостаточности и дефицита кислорода в тканях.

      кровяные частицы гемоглобина

      Другие виды гемоглобина

      В различных информационных источниках выделяют еще и такие формы гемоглобина:

      1. Гликированный гемоглобин. Эта форма представляет собой неразделимое соединение глюкозы и белка. Такая разновидность глюкозы может перемещаться по крови на протяжении длительного времени, поэтому его применяют для выявления уровня сахара.
      2. Фетальный. Форма гемоглобина присутствует в крови эмбриона или новорожденного малыша в первые несколько дней жизнедеятельности. Причислен к активным видам в плане переноса кислорода, под воздействием окружающей среды подвергается быстрому разрушению.
      3. Сульфгемоглобин. Представленная разновидность белка возникает в крови при употреблении большого количества медикаментозных средств. Как правило, содержание этого белка не превышает 10 %.
      4. Дисгемоглобин. Формируется при таких связях, которые полностью лишают белок способности осуществлять его функции. Это указывает на то, что этот вид гемоглобина будет транспортироваться по крови в форме дополнительного вещества. По истечении времени он будет переработан селезенкой. При нормальном состоянии здоровья это вещество обнаруживается в организме каждого человека, но если случаи такого рода связок участятся, то органам, занимающимся транспортировкой крови по организму, придется функционировать с повышенной интенсивностью, в результате чего они быстрее истощатся и износятся.

      модель гемоглобина

      Патологические формы гемоглобина

      Выделяется отдельная группа:

      • D-Пенджаб;
      • S;
      • C;
      • H.

      Свое название форма гемоглобина D-Пенджаб получила благодаря широкому распространению на территории Пенджаба, в Индии и Пакистане. Возникновение белка произошло из-за распространения малярии в различных частях Азии. Согласно статистическим данным, этот белок обнаруживается в 55 % случаев от общего числа патологических форм гемоглобина.

      Гемоглобин S сформировался на территории Западной Африки в результате пяти отдельных мутаций.

      Белок C входит в число наиболее распространенных структурных разновидностей гемоглобина. Люди, у которых присутствует этот белок, могут страдать от такого заболевания, как гемолитическая анемия.

      Гемоглобин H провоцирует развитие такого серьезного заболевания, как альфа-талассемия.

      Главные функции

      Независимо от форм и производных гемоглобина, это вещество обладает следующими функциями:

      1. Транспортировка кислорода. Во время вдыхания человеком воздушных масс происходит проникновение молекул кислорода в ткани легких, а оттуда они перемещаются к другим тканям и клеткам. Гемоглобин соединяет молекулы кислорода и осуществляет их транспортировку. При нарушении этой функции возникает дефицит кислорода, что очень опасно для функционирования мозга.
      2. Транспортировка углекислого газа. В этой ситуации гемоглобин связывает уже молекулы углекислого газа, а затем осуществляет их транспортировку.
      3. Поддержание уровня кислотности. При скоплении углекислого газа в крови наблюдается ее закисление. Этого категорически нельзя допускать, поскольку обязано происходить постоянное выведение молекул углекислого газа.

      измерение гемоглобина

      Нормальные показатели

      Для того чтобы врачи могли определить нормальные формы гемоглобина в организме у человека, осуществляется сдача анализов.

      Отмечают, что норма свободного гемоглобина в крови людей различных возрастов может иметь такие показатели:

      • мужчины в возрасте от 18 лет – от 120 до 150 г/л;
      • женщины в возрасте от 18 лет – от 110 до 130 г/л;
      • новорожденные и дети в возрасте до 18 лет – 200 г/л.

      Увеличение или снижение количества свободного гемоглобина в крови может спровоцировать переход белка в другую форму – патологическую.

      Отмечают ряд методов стабилизации его количества, поэтому если результаты анализов указывают на превышенный или сниженный показатель, нужно незамедлительно обращаться к доктору. В связи с наличием большой численности различных форм гемоглобина, определить присутствующую в организме в состоянии только профессиональный врач в лабораторных условиях. Обнаружение ее становится возможным при биохимическом анализе крови.

      Источник