Калий входит в состав гемоглобина
Молекула гемоглобина: 4 субъединицы окрашены в разные цвета
Структура гемоглобина человека. Железосодержащие гем-группы показаны зелёным. Красным и синим показаны альфа- и бета- субъединицы.
Гемоглоби́н (от др.-греч. αἷμα «кровь» + лат. globus «шар») (Hb или Hgb) — сложный железосодержащий белок животных, обладающих кровообращением, способный обратимо связываться с кислородом, обеспечивая его перенос в ткани. У позвоночных животных содержится в эритроцитах, у большинства беспозвоночных растворён в плазме крови (эритрокруорин) и может присутствовать в других тканях[1]. Молекулярная масса гемоглобина человека — около 66,8 кДа. Молекула гемоглобина может нести до четырёх молекул кислорода. Один грамм гемоглобина может переносить до 1.34 мл. O2
Гемоглобин появился более чем 400 миллионов лет назад у последнего общего предка человека и акул в результате 2 мутаций, приведших к формированию четырёхкомпонентного комплекса гемоглобина, сродство которого к кислороду достаточно для связывания кислорода в насыщенной им среде, но недостаточно, чтобы удерживать его в других тканях организма.[2][3]
Большой вклад в исследование структуры и функционирования гемоглобина внёс Макс Фердинанд Перуц, получивший за это в 1962 году Нобелевскую премию[4].
Нормальным содержанием гемоглобина в крови человека считается: у мужчин — 130—160 г/л (нижний предел — 120, верхний предел — 180 г/л), у женщин — 120—160 г/л; у детей нормальный уровень гемоглобина зависит от возраста и подвержен значительным колебаниям. Так, у детей через 1—3 дня после рождения нормальный уровень гемоглобина максимален и составляет 145—225 г/л, а к 3—6 месяцам снижается до минимального уровня — 95—135 г/л, затем с 1 года до 18 лет отмечается постепенное увеличение нормального уровня гемоглобина в крови[5].
Во время беременности в организме женщины происходит задержка и накопление жидкости, что является причиной гемодилюции — физиологического разведения крови. В результате наблюдается относительное снижение концентрации гемоглобина (при беременности уровень гемоглобина в норме составляет 110—155 г/л). Кроме этого, в связи с внутриутробным ростом ребёнка происходит быстрое расходование запасов железа и фолиевой кислоты. Если до беременности у женщины был дефицит этих веществ, проблемы, связанные со снижением гемоглобина, могут возникнуть уже на ранних сроках беременности[6].
Главные функции гемоглобина: перенос кислорода и буферная функция. У человека в капиллярах лёгких в условиях избытка кислорода последний соединяется с гемоглобином. Потоком крови эритроциты, содержащие молекулы гемоглобина со связанным кислородом, доставляются к органам и тканям, где кислорода мало; здесь необходимый для протекания окислительных процессов кислород освобождается от связи с гемоглобином. Кроме того, гемоглобин способен связывать в тканях небольшое количество диоксида углерода (CO2) и освобождать его в лёгких.
Монооксид углерода (CO) связывается с гемоглобином крови намного сильнее (в 250 раз[7]), чем кислород, образуя карбоксигемоглобин (HbCO). Впрочем, монооксид углерода может быть частично вытеснен из гема при повышении парциального давления кислорода в лёгких. Некоторые процессы приводят к окислению иона железа в гемоглобине до степени окисления +3. В результате образуется форма гемоглобина, известная как метгемоглобин (HbOH) (metHb, от «мета-» и «гемоглобин», иначе гемиглобин или ферригемоглобин, см. Метгемоглобинемия). В обоих случаях блокируются процессы транспортировки кислорода.
Строение[править | править код]
Гемоглобин является сложным белком класса гемопротеинов, то есть в качестве простетической группы здесь выступает гем — порфириновое ядро, содержащее железо. Гемоглобин человека является тетрамером, то есть состоит из 4 протомеров. У взрослого человека они представлены полипептидными цепями α1, α2, β1 и β2. Субъединицы соединены друг с другом по принципу изологического тетраэдра. Основной вклад во взаимодействие субъединиц вносят гидрофобные взаимодействия. И α-, и β-цепи относятся к α-спиральному структурному классу, так как содержат исключительно α-спирали. Каждая цепь содержит восемь спиральных участков, обозначаемых буквами от A до H (от N-конца к C-концу).
Гем представляет собой комплекс протопорфирина IX, относящегося к классу порфириновых соединений, с атомом железа(II). Этот кофактор нековалентно связан с гидрофобной впадиной молекул гемоглобина и миоглобина.
Железо(II) характеризуется октаэдрической координацией, то есть связывается с шестью лигандами. Четыре из них представлены атомами азота порфиринового кольца, лежащими в одной плоскости. Две другие координационные позиции лежат на оси, перпендикулярной плоскости порфирина. Одна из них занята азотом остатка гистидина в 93-м положении полипептидной цепи (участок F). Связываемая гемоглобином молекула кислорода координируется к железу с обратной стороны и оказывается заключённой между атомом железа и азотом ещё одного остатка гистидина, располагающегося в 64-м положении цепи (участок E).
Всего в гемоглобине человека четыре участка связывания кислорода (по одному гему на каждую субъединицу), то есть одновременно может связываться четыре молекулы. Гемоглобин в лёгких при высоком парциальном давлении кислорода соединяется с ним, образуя оксигемоглобин. При этом кислород соединяется с гемом, присоединяясь к железу гема на 6-ю координационную связь. На эту же связь присоединяется и монооксид углерода, вступая с кислородом в «конкурентную борьбу» за связь с гемоглобином, образуя карбоксигемоглобин.
Связь гемоглобина с монооксидом углерода более прочная, чем с кислородом. Поэтому часть гемоглобина, образующая комплекс с монооксидом углерода, не участвует в транспорте кислорода. В норме у человека образуется 1,2 % карбоксигемоглобина. Повышение его уровня характерно для гемолитических процессов, в связи с этим уровень карбоксигемоглобина является показателем гемолиза.
Физиология[править | править код]
Изменение состояний окси- и дезоксигемоглобина
В отличие от миоглобина гемоглобин имеет четвертичную структуру, которая придаёт ему способность регулировать присоединение и отщепление кислорода и характерную кооперативность: после присоединения первой молекулы кислорода связывание последующих облегчается. Структура может находиться в двух устойчивых состояниях (конформациях): оксигемоглобин (содержит 4 молекулы кислорода; напряжённая конформация) и дезоксигемоглобин (кислорода не содержит; расслабленная конформация).
Устойчивое состояние структуры дезоксигемоглобина усложняет присоединение к нему кислорода. Поэтому для начала реакции необходимо достаточное парциальное давление кислорода, что возможно в альвеолах лёгких. Изменения в одной из 4-х субъединиц влияет на оставшиеся, и после присоединения первой молекулы кислорода связывание последующих облегчается.
Отдав кислород тканям, гемоглобин присоединяет к себе ионы водорода и углекислый газ, перенося их в лёгкие[8].
Гемоглобин является одним из основных белков, которыми питаются малярийные плазмодии — возбудители малярии, и в эндемичных по малярии районах земного шара весьма распространены наследственные аномалии строения гемоглобина, затрудняющие малярийным плазмодиям питание этим белком и проникновение в эритроцит. В частности, к таким имеющим эволюционно-приспособительное значение мутациям относится аномалия гемоглобина, приводящая к серповидноклеточной анемии. Однако, к несчастью, эти аномалии (как и аномалии строения гемоглобина, не имеющие явно приспособительного значения) сопровождаются нарушением кислород-транспортирующей функции гемоглобина, снижением устойчивости эритроцитов к разрушению, анемией и другими негативными последствиями. Аномалии строения гемоглобина называются гемоглобинопатиями.
Гемоглобин высокотоксичен при попадании значительного его количества из эритроцитов в плазму крови (что происходит при массивном внутрисосудистом гемолизе, геморрагическом шоке, гемолитических анемиях, переливании несовместимой крови и других патологических состояниях). Токсичность гемоглобина, находящегося вне эритроцитов, в свободном состоянии в плазме крови, проявляется тканевой гипоксией — ухудшением кислородного снабжения тканей, перегрузкой организма продуктами разрушения гемоглобина — железом, билирубином, порфиринами с развитием желтухи или острой порфирии, закупоркой почечных канальцев крупными молекулами гемоглобина с развитием некроза почечных канальцев и острой почечной недостаточности.
Ввиду высокой токсичности свободного гемоглобина в организме существуют специальные системы для его связывания и обезвреживания. В частности, одним из компонентов системы обезвреживания гемоглобина является особый плазменный белок гаптоглобин, специфически связывающий свободный глобин и глобин в составе гемоглобина. Комплекс гаптоглобина и глобина (или гемоглобина) затем захватывается селезёнкой и макрофагами тканевой ретикуло-эндотелиальной системы и обезвреживается.
Другой частью гемоглобинообезвреживающей системы является белок гемопексин[en], специфически связывающий свободный гем и гем в составе гемоглобина. Комплекс гема (или гемоглобина) и гемопексина затем захватывается печенью, гем отщепляется и используется для синтеза билирубина и других жёлчных пигментов, или выпускается в рециркуляцию в комплексе с трансферринами для повторного использования костным мозгом в процессе эритропоэза.
Экспрессия генов гемоглобина до и после рождения.
Также указаны типы клеток и органы, в которых происходит экспрессия гена (данные по Wood W. G., (1976). Br. Med. Bull. 32, 282.).[9]
Гемоглобин при заболеваниях крови[править | править код]
Дефицит гемоглобина может быть вызван, во-первых, уменьшением количества молекул самого гемоглобина (см. анемия), во-вторых, из-за уменьшенной способности каждой молекулы связать кислород при том же самом парциальном давлении кислорода.
Гипоксемия — это уменьшение парциального давления кислорода в крови, её следует отличать от дефицита гемоглобина. Хотя и гипоксемия, и дефицит гемоглобина являются причинами гипоксии.
Если дефицит кислорода в организме в общем называют гипоксией, то местные нарушения кислородоснабжения называют ишемией.
Прочие причины низкого гемоглобина разнообразны: кровопотеря, пищевой дефицит, болезни костного мозга, химиотерапия, отказ почек, атипичный гемоглобин.
Повышенное содержание гемоглобина в крови связано с увеличением количества или размеров эритроцитов, что наблюдается также при истинной полицитемии. Это повышение может быть вызвано: врождённой болезнью сердца, лёгочным фиброзом, слишком большим количеством эритропоэтина.
См. также[править | править код]
- Гемоглобин А
- Гемоглобин С (мутантная форма)
- Эмбриональный Гемоглобин (эмбриональный)
- Гемоглобин S (мутантная форма)
- Гемоглобин F (фетальный)
- Кобоглобин
- Нейроглобин
- Анемия
- Порфирия
- Талассемия
- Эффект Вериго — Бора
Примечания[править | править код]
- ↑ Haemoglobins of invertebrate tissues. Nerve haemoglobins of Aphrodite, Aplysia and Halosydna
- ↑ Ученые выяснили происхождение гемоглобина. РИА Новостей, 20.05.2020, 18:59
- ↑ Michael Berenbrink. Evolution of a molecular machine/Nature, NEWS AND VIEWS, 20 MAY 2020
- ↑ Лауреаты нобелевской премии. Макс Перуц.
- ↑ Назаренко Г. И., Кишкун А. А. Клиническая оценка результатов лабораторных исследований. — 2005.
- ↑ Общий анализ крови и беременность Архивная копия от 10 марта 2014 на Wayback Machine
- ↑ Hall, John E. Guyton and Hall textbook of medical physiology (англ.). — 12th ed.. — Philadelphia, Pa.: Saunders/Elsevier, 2010. — P. 1120. — ISBN 978-1416045748.
- ↑ Степанов В. М. Структура и функции белков : Учебник. — М. : Высшая школа, 1996. — С. 167—175. — 335 с. — 5000 экз. — ISBN 5-06-002573-X.
- ↑ Айала Ф., . Современная генетика: В 3-х т = Modern Genetics / Пер. А. Г. Имашевой, А. Л. Остермана, . Под ред. Е. В. Ананьева. — М.: Мир, 1987. — Т. 2. — 368 с. — 15 000 экз. — ISBN 5-03-000495-5.
Литература[править | править код]
- Mathews, CK; KE van Holde & KG Ahern (2000), Biochemistry (3rd ed.), Addison Wesley Longman, ISBN 0-8053-3066-6
- Levitt, M & C Chothia (1976), “Structural patterns in globular proteins”, Nature
Ссылки[править | править код]
- Eshaghian, S; Horwich, TB; Fonarow, GC (2006). “An unexpected inverse relationship between HbA1c levels and mortality in patients with diabetes and advanced systolic heart failure”. Am Heart J. 151 (1): 91.e1—91.e6. DOI:10.1016/j.ahj.2005.10.008. PMID 16368297.
- Kneipp J, Balakrishnan G, Chen R, Shen TJ, Sahu SC, Ho NT, Giovannelli JL, Simplaceanu V, Ho C, Spiro T (2005). “Dynamics of allostery in hemoglobin: roles of the penultimate tyrosine H bonds”. J Mol Biol. 356 (2): 335—53. DOI:10.1016/j.jmb.2005.11.006. PMID 16368110.
- Hardison, Ross C. (2012). “Evolution of Hemoglobin and Its Genes”. Cold Spring Harbor Perspectives in Medicine. 2 (12): a011627. DOI:10.1101/cshperspect.a011627. ISSN 2157-1422. PMC 3543078. PMID 23209182.
Какой микроэлемент входит в состав гемоглобина и эритроцитов? Кровь является самой важной субстанцией организма человека. Она обеспечивает питание, а кроме того, межклеточный обмен.
Гемоглобин представляет собой вещество белковой природы, которое входит в состав кровяных телец, которые отвечают за так называемую транспортировку кислорода между клетками различных органов человека и легкими. В том случае, если гемоглобин в крови человека понижен, то кислород к тканям поступает весьма слабо.
Нарушение столь важного процесса может очень плохо отразиться на общем самочувствии человека. Но также негативно на здоровье сказывается и его повышенный уровень.
Элемент, входящий в состав гемоглобина, интересует многих.
Отклонения содержания гемоглобина в крови
Дефицит данного вещества способен вызывать упадок сил наряду с общей слабостью организма, снижением трудоспособности и нарушением памяти. В качестве сопутствующих симптомов человек может наблюдать у себя частые обморочные состояния либо следующие признаки:
- Высыхание слизистых.
- Высыхание кожных покровов.
- Ослабление ногтей и волос.
Ионы железа
Ионы железа, которые входят в состав гемоглобина, занимаются доставкой кислорода к клеткам всех тканей. Поэтому нехватка данных элементов вызывает так называемую железодефицитную анемию.
Подобные патологические состояния способны вызвать у людей не только снижение уровня железа в гемоглобине. Вероятна обильная потеря этого элемента во время месячных, в процессе родов. Основным источником этого элемента в продуктах выступает животный белок. Собственно, его недостаток и вызывает плохое самочувствие.
Что касается высокого показателя гемоглобина, то это свидетельствует о повышенном уровне сахара, об онкологических процессах либо всевозможных нарушениях работы сердца и так далее. О данном состоянии может свидетельствовать и дефицит фолиевой кислоты, витамина В12. При повышенных показателях гемоглобина кровь обладает высокой вязкостью и густой консистенцией. Такое явление может послужить причиной образования тромбов в сосудах, что гарантированно приводит к инфарктам.
Таким образом, показатель гемоглобина в составе крови обязательно должен находиться в норме. Для того чтобы предупредить столь опасные патологии в организме, как анемия, доктора всегда назначают сдачу крови на гемоглобин.
О чем говорит анализ крови?
Без выполнения общего анализа крови нельзя произвести ни одного диагностирования. Расшифровка составляющих компонентов имеет несколько этапов, позволяющих определить степень опасности заболевания, динамику его развития в рамках проведенного лечения.
Главным в анализе служит значение наличия эритроцитов наряду с лейкоцитами, уровнем гемоглобина, лейкоцитарной формулой, скоростью оседания эритроцитов и гематокритом. Какой микроэлемент входит в состав гемоглобина? Это железо.
Как уже было отмечено, пониженный уровень может послужить причиной возникновения анемии. Показатель эритроцитов сообщает о присутствии красных кровяных телец в клетках, которые в своем составе содержат гемоглобин, играя при этом роль некоего транспорта для кислорода, который нужен тканям. Эритроциты выполняют защитную роль, так как принимают участие в иммунных и аутоиммунных процессах, абсорбируя токсины.
Они, помимо всего прочего, отвечают и за доставку аминокислот от пищеварительных органов к тканям человеческого организма. А вот какие ионы входят в состав гемоглобина?
В расшифровке анализа присутствует такой показатель как гематокрит, демонстрирующий соотношение объема эритроцитов к плазме. Собственно, этот показатель и помогает определить, имеются нарушения процесса соединения гемоглобина или нет. Данное значение фиксируют в процентном соотношении. Нормальным показателем у женщин до тридцати лет является 43,5 %, а у мужчин – 49 %. У женщин в возрасте от 50 до 65 лет это значение доходит до 45 %, а у мужчин – до 49 %.
Все приведенные значения при общей совокупности дают возможность доктору своевременно определить начало развития той или иной патологии, осуществить своевременное лечение для пациента.
Что входит в состав гемоглобина?
Итак, гемоглобин служит главным компонентом эритроцитов. В его состав входит «гем», что представляет собой комплексное соединение железа, и «глобин». Непосредственно в крови данный белок присутствует в форме соединения гемоглобина с кислородом.
Также существует форма другого вида гемоглобина, который называется оксигемоглобин. Этот тип остается без кислорода и находится в артериальной крови. Что касается венозной крови, то в ней присутствуют обе представленные формы. Какой микроэлемент входит в состав гемоглобина и эритроцитов?
Гематокрит
Важную роль в рамках диагностирования анемических патологий играет определение значения концентрации гемоглобина, общей величины гематокрита. Напомним, что этот элемент является объемом красных клеток, содержащихся в крови. Таким образом, анемию, как правило, диагностируют при следующих показателях:
Среди мужчин, при факте снижения концентрации гемоглобина менее 140 грамм на литр, а показатель гематокрита ниже 42 %.
Среди женщин, при снижении меньше 120 грамм на литр и 37 % гематокрита.
В том случае, если была диагностирована анемия, концентрация данного вещества, что входит в состав гемоглобина, может колебаться. Это зависит от формы и общей степени ее выраженности.
Анемия, которая вызывается дефицитом железа в крови, сообщает об умеренном снижении гемоглобина, то есть не больше, чем 114 грамм на литр. На фоне сильных кровопотерь данный показатель может приобретать значение, равное 85 граммам на литр. Минимальным показателем этого вещества в крови у живых людей является 10 грамм на литр.
В состав гемоглобина входят молекулы белка.
Заключение
Для того чтобы повысить уровень гемоглобина и предотвратить появление анемии необходимо обратить внимание на питание, которое обязательно должно являться сбалансированным и полноценным. В особенности следует остановиться на продуктах, которые содержат железо.
Самые богатые на это вещество: говядина, куриные яйца, курага и грецкие орехи. В рацион также следует включить и кисломолочные изделия. Так, мы выяснили, что входит в состав гемоглобина.
Организмы состоят из клеток. Клетки разных организмов обладают сходным химическим составом. В таблице 1 представлены основные химические элементы, обнаруженные в клетках живых организмов.
Таблица 1. Содержание химических элементов в клетке
| Элемент | Количество, % | Элемент | Количество, % |
| Кислород | 65-75 | Кальций | 0,04-2,00 |
| Углерод | 15-18 | Магний | 0,02-0,03 |
| Водород | 8-10 | Натрий | 0,02-0,03 |
| Азот | 1,5-3,0 | Железо | 0,01-0,015 |
| Фосфор | 0,2-1,0 | Цинк | 0,0003 |
| Калий | 0,15-0,4 | Медь | 0,0002 |
| Сера | 0,15-0,2 | Иод | 0,0001 |
| Хлор | 0,05-0,10 | Фтор | 0,0001 |
По содержанию в клетке можно выделить три группы элементов. В первую группу входят кислород, углерод, водород и азот. На их долю приходится почти 98% всего состава клетки. Во вторую группу входят калий, натрий, кальций, сера, фосфор, магний, железо, хлор. Их содержание в клетке составляет десятые и сотые доли процента. Элементы этих двух групп относят к макроэлементам (от греч. макрос – большой).
Остальные элементы, представ ленные в клетке сотыми и тысячными долями процента, входят в третью группу. Это микроэлементы (от греч. микро – малый).
Каких-либо элементов, присущих только живой природе, в клетке не обнаружено. Все перечисленные химические элементы входят и в состав неживой природы. Это указывает на единство живой и неживой природы.
Недостаток какого-либо элемента может привести к заболеванию, и даже гибели организма, так как каждый элемент играет определенную роль. Макроэлементы первой группы составляют основу биополимеров – белков, углеводов, нуклеиновых кислот, а также липидов, без которых жизнь невозможна. Сера входит в состав некоторых белков, фосфор – в состав нуклеиновых кислот, железо – в состав гемоглобина, а магний – в состав хлорофилла. Кальций играет важную роль в обмене веществ.
Часть химических элементов, содержащихся в клетке, входит в со став неорганических веществ – минеральных солей и воды.
Минеральные соли находятся в клетке, как правило, в виде катионов (К+, Na+, Ca2+, Mg2+) и анионов ( HPO2-/4, H2PO-/4, СI-, НСО3), соотношение которых определяет важную для жизнедеятельности клеток кислотность среды.
(У многих клеток среда слабощелочная и ее рН почти не изменяется, так как в ней постоянно поддерживается определенное соотношение катионов и анионов.)
Из неорганических веществ в живой природе огромную роль играет вода.
Без воды жизнь невозможна. Она составляет значительную массу большинства клеток. Много воды содержится в клетках мозга и эмбрионов человека: воды более 80%; в клетках жировой ткани – всего 40.% К старости содержание воды в клетках снижается. Человек, потерявший 20% воды, погибает.
Уникальные свойства воды определяют ее роль в организме. Она участвует в теплорегуляции, которая обусловлена высокой теплоемкостью воды – потреблением большого количества энергии при нагревании. Чем же определяется высокая теплоемкость воды?
В молекуле воды атом кислорода ковалентно связан с двумя атомами водорода. Молекула воды полярна, так как атом кислорода имеет частично отрицательный заряд, а каждый из двух атомов водорода имеет
частично положительный заряд. Между атомом кислорода одной молекулы воды и атомом водорода другой молекулы образуется водородная связь. Водородные связи обеспечивают соединение большого числа молекул воды. При нагревании воды значительная часть энергии расходуется на разрыв водородных связей, что и определяет ее высокую теплоемкость.
Вода – хороший растворитель. Благодаря полярности ее молекулы взаимодействуют с положительно и отрицательно заряженными ионами, способствуя тем самым растворению вещества. По отношению к воде все вещества клетки делятся на гидрофильные и гидрофобные.
Гидрофильными (от греч. гидро – вода и филео – люблю) называют вещества, которые растворяются в воде. К ним относят ионные соединения (например, соли) и некоторые неионные соединения (например, сахара).
Гидрофобными (от греч. гидро – вода и фобос – страх) называют вещества, нерастворимые в воде. К ним относят, например, липиды.
Вода играет большую роль в химических реакциях, протекающих в клетке в водных растворах. Она растворяет ненужные организму продукты обмена веществ и тем самым способствует выводу их из организма. Большое содержание воды в клетке придает ей упругость. Вода способствует перемещению различных веществ внутри клетки или из клетки в клетку.
Тела живой и неживой природы состоят из одинаковых химических элементов. В состав живых организмов входят неорганические вещества – вода и минеральные соли. Жизненно важные многочисленные функции воды в клетке обусловлены особенностями ее молекул: их полярностью, способностью образовывать водородные связи.
НЕОРГАНИЧЕСКИЕ КОМПОНЕНТЫ КЛЕТКИ
В клетках живых организмов встречается около 90 элементов, причем примерно 25 из обнаружены практически во всех клетках. По содержанию в клетке химические элементы подразделяются на три большие группы: макроэлементы(99%), микроэлементы(1%), ультрамикроэлементы(менее 0,001%).
К макроэлементам относятся кислород, углерод, водород, фосфор, калий, сера, хлор, кальций, магний, натрий, железо.
К микроэлеметам относятся марганец, медь, цинк, йод, фтор.
К ультрамикроэлементам относятся серебро, золото, бром, селен.
| ЭЛЕМЕНТЫ | СОДЕРЖАНИЕ В ОРГАНИЗМЕ (%) | БИОЛОГИЧЕСКОЕ ЗНАЧЕНИЕ |
| Макроэлементы: | ||
| O.C.H.N | 62-3 | Входят в состав всех органических веществ клетки, воды |
| Фосфор Р | 1,0 | Входят в состав нуклеиновых кислот, АТФ (образует макроэргические связи), ферментов, костной ткани и эмали зубов |
| Кальций Са+2 | 2,5 | У растений входит в состав оболочки клетки, у животных – в состав костей и зубов, активизирует свертываемость крови |
| Микроэлементы: | 1-0,01 | |
| Сера S | 0,25 | Входит в состав белков, витаминов и ферментов |
| Калий К+ | 0,25 | Обуславливает проведение нервных импульсов; активатор ферментов белкового синтеза, процессов фотосинтеза, роста растений |
| Хлор CI- | 0,2 | Является компонентом желудочного сока в виде соляной кислоты, активизирует ферменты |
| Натрий Na+ | 0,1 | Обеспечивает проведение нервных импульсов, поддерживает осмотическое давление в клетке, стимулирует синтез гормонов |
| Магний Мg+2 | 0,07 | Входит в состав молекулы хлорофилла, содержится в костях и зубах, активизирует синтез ДНК, энергетический обмен |
| Йод I- | 0,1 | Входит в состав гормона щитовидной железы – тироксина, влияет на обмен веществ |
| Железо Fе+3 | 0,01 | Входит в состав гемоглобина, миоглобина, хрусталика и роговицы глаза, активатор ферментов, участвует в синтезе хлорофилла. Обеспечивает транспорт кислорода к тканям и органам |
| Ультрамикроэлементы: | менее 0,01, следовые количества | |
| Медь Си+2 | Участвует в процессах кроветворения, фотосинтеза, катализирует внутриклеточные окислительные процессы | |
| Марганец Мn | Повышает урожайность растений, активизирует процесс фотосинтеза, влияет на процессы кроветворения | |
| Бор В | Влияет на ростовые процессы растений | |
| Фтор F | Входит в состав эмали зубов, при недостатке развивается кариес, при избытке – флюороз | |
| Вещества : | ||
| Н20 | 60-98 | Составляет внутреннюю среду организма, участвует в процессах гидролиза, структурирует клетку. Универсальный растворитель, катализатор, участник химических реакций |
ОРГАНИЧЕСКИЕ КОМПОНЕНТЫ КЛЕТКИ
| ВЕЩЕСТВА | СТРОЕНИЕ И СВОЙСТВА | ФУНКЦИИ |
| Липиды | ||
| Сложные эфиры высших жирных кислот и глицерина. В состав фосфолипидов входит дополнительно остаток Н3РО4.Обладают гидрофобными или гидрофильно-гидрофобными свойствами, высокой энергоемкостью | Строительная – образует билипидный слой всех мембранных. Энергетическая. Терморегуляторная. Защитная. Гормональная (кортикостероиды, половые гормоны). Компоненты витаминов D,E. Источник воды в организме.Запасное питательное вещество | |
| Углеводы | ||
| Моносахариды: глюкоза, фруктоза, рибоза, дезоксирибоза | Хорошо растворимы в воде | Энергетическая |
| Дисахариды: сахароза, мальтоза (солодовый сахар) | Растворимы в воде | Компоненты ДНК, РНК, АТФ |
| Полисахариды: крахмал, гликоген, целлюлоза | Плохо растворимы или нерастворимы в воде | Запасное питательное вещество. Строительная – оболочка растительной клетки |
| Белки | Полимеры. Мономеры – 20 аминокислот. | Ферменты – биокатализаторы. |
| I структура – последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Связь – пептидная – СО- NH- | Строительная – входят в состав мембранных структур, рибосом. | |
| II структура – a -спираль, связь – водородная | Двигательная (сократительные белки мышц). | |
| III структура – пространственная конфигурация a -спирали (глобула). Связи – ионные, ковалентные, гидрофобные, водородные | Транспортная (гемоглобин). Защитная (антитела).Регуляторная (гормоны, инсулин) | |
| IV структура характерна не для всех белков. Соединение нескольких полипептидных цепей в единую суперструктуруВ воде плохо растворимы. Действие высоких температур, концентрированных кислот и щелочей, солей тяжелых металлов вызывает денатурацию | ||
| Нуклеиновые кислоты: | Биополимеры. Состоят из нуклеотидов | |
| ДНК – дезокси-рибонуклеино-вая кислота. | Состав нуклеотида: дезоксирибоза, азотистые основания – аденин, гуанин, цитозин, тимин, остаток Н3РО4. Комплементарность азотистых оснований А = Т, Г = Ц. Двойная спираль. Способна к самоудвоению | Образуют хромосомы. Хранение и передача наследственной информации, генетического кода. Биосинтез РНК, белков. Кодирует первичную структуру белка. Содержится в ядре, митохондриях, пластидах |
| РНК – рибонуклеиновая кислота. | Состав нуклеотида: рибоза, азотистые основания – аденин, гуанин, цитозин, урацил, остаток Н3РО4 Комплементарность азотистых оснований А = У, Г = Ц. Одна цепь | |
| Информационная РНК | Передача информации о первичной структуре белка, участвует в биосинтезе белка | |
| Рибосомальная РНК | Строит тело рибосомы | |
| Транспортная РНК | Кодирует и переносит аминокислоты к месту синтеза белка – рибосомам | |
| Вирусная РНК и ДНК | Генетический аппарат вирусов | |
Ферменты.
Важнейшая функция белков – каталитическая. Белковые молекулы, увеличивающие на несколько порядков скорость химических реакции в клетке, называют ферментами. Ни один биохимический процесс в организме не происходит без участия ферментов.
В настоящее время обнаружено свыше 2000 ферментов. Их эффективность во много раз выше, чем эффективность неорганических катализаторов, используемых в производстве. Так, 1 мг железа в составе фермента каталазы заменяет 10 т неорганического железа. Каталаза увеличивает скорость разложения пероксида водорода (Н2О2) в 1011 раз. Фермент, катализирующий реакцию образования угольной кислоты (СО2+Н2О = Н2СО3), ускоряет реакцию в 107 раз.
Важным свойством ферментов является специфичность их действия, каждый фермент катализирует только одну или небольшую группу сходных реакций.
Вещество, на которое воздействует фермент, называют субстратом. Структуры молекулы фермента и субстрата должны точно соответствовать друг другу. Этим объясняется специфичность действия ферментов. При соединении субстрата с ферментом пространственная структура фермента изменяется.
Последовательность взаимодействия фермента и субстрата можно изобразить схематично:
Субстрат+Фермент – Фермент-субстратный комплекс – Фермент+Продукт.
Из схемы видно, что субстрат соединяется с ферментом с образованием фермент-субстратного комплекса. При этом субстрат превращается в новое вещество – продукт. На конечном этапе фермент освобождается от продукта и вновь вступает во взаимодействие с очередной молекулой субстрата.
Ферменты функционируют лишь при определенной температуре, концентрации веществ, кислотности среды. Изменение условий приводит к изменению третичной и четвертичной структуры белковой молекулы, а, следовательно, и к подавлению активности фермента. Как это происходит? Каталитической активностью обладает лишь определенный участок молекулы фермента, называемый активным центром. Активный центр содержит от 3 до 12 аминокислотных остатков и формируется в результате изгиба полипептидной цепи.
Под влиянием разных факторов изменяется структура молекулы фермента. При этом нарушается пространственная конфигурация активного центра, и фермент теряет свою активность.
Ферменты – это белки, играющие роль биологических катализаторов. Благодаря ферментам на несколько порядков возрастает скорость химических реакций в клетках. Важное свойство ферментов – специфичность действия в определенных условиях.
Нуклеиновые кислоты.
Нуклеиновые кислоты были от крыты во второй половине XIX в. швейцарским биохимиком Ф. Мишером, который выделил из ядер клеток вещество с высоким содержанием азота и фосфора и назвал его “нуклеином” (от лат. нуклеус – ядро).
В нуклеиновых кислотах хранится наследственная информация о строении и функционировании каждой клетки и всех живых существ на Земле. Существует два типа нуклеиновых кислот – ДНК (дезоксирибонуклеиновая кислота) и РНК (рибонуклеиновая кислота). Нуклеиновые кислоты, как и белки, обладают видовой специфичностью, то есть организмам каждого вида присущ свой тип ДНК. Чтобы выяснить причины видовой специфичности, рассмотрим строение нуклеиновых кислот.
Молекулы нуклеиновых кислот представляют собой очень длинные цепи, состоящие из многих сотен и даже миллионов нуклеотидов. Любая нуклеиновая кислота содержит всего четыре типа нуклеотидов. Функции молекул нуклеиновых кислот зависят от их строения, входящих в их состав нуклеотидов, их числа в цепи и последовательности соединения в молекуле.
Каждый нуклеотид состоит из трех компонентов: азотистого основания, углевода и фосфорной кислоты. В состав каждого нуклеотида ДНК входит один из четырех типов азотистых оснований (аденин – А, тимин – Т, гуанин – Г или цитозин – Ц), а также угле вод дезоксирибоза и остаток фосфорной кислоты.
Таким образом, нуклеотиды ДНК различаются лишь типом азотистого основания.
Молекула ДНК состоит из огромного множества нуклеотидов, соединенных в цепочку в определенной последовательности. Каждый вид молекулы ДНК имеет свойственное ей число и последовательность нуклеотидов.
Молекулы ДНК очень длинные. Например, для буквенной записи последовательности нуклеотидов в молекулах ДНК из одной клетки человека (46 хромосом) потребовалась бы книга объемом около 820000 страниц. Чередование четырех типов нуклеотидов может образовать бесконечное множество вариантов молекул ДНК. Указанные особенности строения молекул ДНК позволяют им хранить огромный объем информации обо всех признаках организмов.
В 1953 г. американским биологом Дж. Уотсоном и английским физиком Ф. Криком была создана модель строения молекулы ДНК. Ученые установили, что каждая молекула ДНК состоит из двух цепей, связанных между собой и спирально закрученных. Она имеет вид двойной спирали. В каждой цепи четыре типа нуклеотидов чередуются в определенной последовательности.
Нуклеотидный состав ДНК различается у разных видов бактерий, грибов, растений, животных