Кфк и лдг анализ крови норма
Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) в крови – это лабораторный критерий с низкой специфичностью. Однако его отклонение от нормы является достаточным условием для проведения комплексного обследования пациента. Он необходим для первичной диагностики патологий в работе сердца, лёгких, почек, различных онкопатологий и деструкции мышечной ткани у человека.
Содержание
Что это такое ЛДГ в крови?
Для того чтобы понять с какой целью назначается анализ первоначально следует разобраться — что такое ЛДГ в биохимическом анализе крови?
Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) в крови – это фермент, локализующийся внутри клеток. В состав обязательно входят ионы цинка. Основная функция – катализировать процесс окисления молочной кислоты до пирувата. Практически все клетки в организме человека содержат фермент ЛДГ. Максимальная концентрация отмечается в скелетных (9000 ед/г) и сердечной (25 000 ед/г) мышцах, а также в почках (15 000 ед/г), лёгких (9500 ед/г)и печени (9000 ед/г).
В случае повреждения клетки происходит активное высвобождение фермента в кровеносное русло. Клетки крови также содержат ЛДГ, однако, их содержание незначительно. Именно поэтому даже при незначительной деструкции тканей любого из органов происходит резкое увеличение уровня ЛДГ в сыворотке крови, что применяется для диагностики различных заболеваний. Данный факт позволяет отнести анализ крови на ЛДГ к высокочувствительным, но низкоспецифичным критериям.
Изоформы фермента
С точки зрения информативности полученных результатов изоформы ЛДГ являются более предпочтительными за счёт повышения уровня специфичности. Известно 5 изоформ фермента с характерными физико-химическими свойствами.
Изоформа | Синонимы | Орган, в котором вырабатывается |
| ЛДГ-1 | HHHH, H4 | Сердце, почки, красные кровяные тельца крови |
| ЛДГ-2 | HHHM, H3M | Селезёнка, лимфоузлы |
| ЛДГ-3 | HHMM, H2M2 | Лёгкие |
| ЛДГ-4 | HMMM, HM3 | Плацента, поджелудочная железа |
| ЛДГ-5 | MMMM, M4 | Скелетные мышцы, печень |
Показания к проведению исследования
Выписать направление на биохимический анализ сыворотки крови с целью определения уровня ЛДГ врач может если:
- у пациента наблюдаются симптомы хронического или острого повреждения целостности клеток и тканей;
- человек ощущает сильную боль в области груди, причиной которой может являться инфаркт миокарда или стенокардия;
- необходим контроль течения хронических патологий, включая онкологию;
- проводиться масштабный скрининг здоровья человека.
Норма ЛДГ в крови
Любая расшифровка результатов должна проводится исключительно специалистом. В виду низкой специфичности рассматриваемого критерия запрещается его изолированное применение для окончательной диагностики заболевания. Показатели нормальной концентрации ЛДГ у взрослых и детей в крови приведены в таблице.
Пол | Возраст | Нормальные значения, Ед/л |
| Оба | 0-1 год | До 451 |
| 1-3 года | До 344 | |
| 3-6 лет | До 314 | |
| 6-12 лет | До 332 | |
| 12-18 лет | До 271 | |
| Женщины | От 18 и старше | 130 — 215 |
| Мужчины | 130 — 230 |
Необходимо отметить, что в норме уровень ЛДГ у мужчин выше, чем у женщин. Отклонение от референсных (нормальных) значений в большую или меньшую сторону свидетельствует о развитии патологического процесса.
Значение показателей изоферментов ЛДГ
Активность изоферментов определяют по степени инактивации мочевиной. Установлено, что уровень ингибирования ферментативной активности сыворотки человека мочевиной находится в пределах от 26 до 36 %. Этот показатель рассматривается как стандартное значение для сравнения ингибирующих свойств пяти фракций изоферментов.
Изофермент | Уровень инактивации от общей активности мочевины, % |
| ЛДГ-1 | 20-30 |
| ЛДГ-2 | 25-40 |
| ЛДГ-3 | 15-25 |
| ЛДГ-4 | 8-15 |
| ЛДГ-5 | 8-12 |
Из таблицы видно, что для каждой фракции соответствует свой уровень ингибирования. Исходя из известных данных о приоритетном органе синтеза каждого изофермента, и полученных результатов анализов можно с высокой долей вероятности определить орган, в котором развивается заболевание.
Расшифровка результатов: причины понижения
Отмечается, что уровень ЛДГ понижен в следующих случаях:
- наличие у пациента оксалатов (соли и эфиры щавелевой кислоты) и мочевины, которые ослабляют ферментативную активность ЛДГ;
- приём лекарственных препаратов, снижающих работу фермента (антибиотики, аскорбиновая кислота);
- эффективность выбранной тактики лечения, приводящая к нормализации величины рассматриваемого критерия.
Причины повышения ЛДГ в биохимическом анализе крови
Рассматриваемый критерий может отклоняться от нормальных величин при целом ряде различных заболеваний. Причинами повышения концентрации лактатдегидрогенезы могут являться:
- инфаркт миокарда, сопровождающийся ишемическим некрозом среднего слоя мышечной ткани сердца;
- закупоривание артерии лёгкого тромбом или инфаркт лёгких;
- патологии крови, для которых характерно разрушение эритроцитов (различные виды анемии, гемолиз, тяжелые интоксикации);
- злокачественные опухоли, поражающие различные органы и ткани, нередко сопровождающиеся метастазированием;
- нарушения в работе печени на фоне хронического и острого гепатита, болезни Госпела или алкогольной интоксикации;
- патологии почек (клубочковый нефрит, пиелонефрит);
- атрофия или травмы мышечной ткани;
- открытые и закрытые переломы;
- застойная сердечная или коронарная недостаточность;
- воспаление ткани сердечной мышцы;
- мононуклеоз, вирусной этиологии;
- острый приступ панкреатита;
- судорожные припадки;
- алкогольный делирий (психические отклонения на фоне резкой отмены алкоголя);
- ожоговая болезнь;
- отслоение плаценты раньше срока;
- гиперфункция щитовидной железы.
При выявлении причин повышения ЛДГ у женщин и мужчин необходимо исключать влияние факторов, которые могут приводить к недостоверным результатам:
- неправильный забор крови, в результате чего в пробирке разрушились эритроциты (гемолиз);
- пренебрежение правилами подготовки к сдаче биоматериала: физические и эмоциональные стрессы, курение, алкоголь, неправильный рацион;
- применение методов лечения, сопровождающиеся электростимуляцией пациента за неделю до проведения анализа;
- избыточное количество тромбоцитов в крови;
- приём лекарственных препаратов, активирующих работу ферментативной системы.
Нормализация уровня ЛДГ в крови
Пациенты часто задаются вопросом – как снизить уровень фермента? Для этого необходимо изначально установить точную причину повышения ЛДГ. Только при устранении заболевания, которое являлось причиной, возможно вернуть показатель к нормальным значениям. Терапия каждой из патологий имеет свои особенности:
- после первых признаков инфаркта миокарда человеку необходимо оказать первую помощь. Любая отсрочка лечения может привести к летальному исходу и развитию серьёзных осложнений. С целью оценки риска рецидива проводится контрольное измерение уровня ЛДГ, который при адекватной терапии должен возвращаться в норму;
- при анемии, спровоцированной недостатком железа, проводится коррекция питания пациента, и назначаются железосодержащие препараты. Благоприятным исходом считается – повышение уровня гемоглобина и снижение – ЛДГ;
- при онкопатологии необходим масштабный скрининг пациента для оценки размера опухоли, наличия метастазов и степени повреждения органов. При этом оценка эффективности лечения включает анализ на ЛДГ и основные онкомаркеры. Отсутствие положительной динамики, выражающейся в уменьшении рассматриваемых критериев, является поводом для перевода пациента на более агрессивные методы лечения;
- в случае острого панкреатита необходимо обязательное помещение пациента в круглосуточный стационар. Лечение включает в себя капельницы с обезболивающими, антибактериальными и противовоспалительными препаратами. По мере улучшения состояния больного, в норму приходят все биохимические показатели.
Как проводится анализ ЛДГ?
Для оценки уровня ЛДГ и его ферментативной активности применяют 2 группы методик:
- спектрофотометрические, суть которых заключается в определении различия в спектрах поглощении окисленной формы НАД (кофермент всех живых клеток) от восстановленной;
- колориметрические, подразделяющиеся на динитрофенилгидразиновые – определение концентрации пирувата, и редоксиндикаторные – выявление определённых молекул при помощи индикаторов, которые меняют цвет.
В качестве стандартов для определения ферментативной активности ЛДГ применяется оптический тест, а для изоферментов – электрофорез. При выдаче результатов анализа лаборатория обязательно должна указывать выбранную методику.
Как подготовиться к исследованию
Подготовка к сдаче анализа необходима для получения максимально достоверных и точных результатов. Биологическим материалом является венозная кровь, собранная из кубитальной вены на локтевом сгибе. Рекомендации перед анализом:
- кровь сдаётся строго натощак, за 1 сутки необходимо исключить из рациона жирные и жареные блюда;
- категорически запрещается за 12 часов до забора биоматериала пить сок, чай и кофе, разрешена чистая вода без газа;
- за 30 минут не курить;
- минимум за 48 часов не употреблять алкоголь и лекарственные препараты. При невозможности отмены каких-либо лекарств предупредить об их приёме сотрудника лаборатории;
- ограничить физическое и эмоциональное напряжение за 1 час.
Выводы
Подводя итог, необходимо подчеркнуть:
- ЛДГ в биохимическом анализе крови – низкоспецичный критерий, позволяющий предположить ряд заболеваний. Для уточнения диагноза обязательно проведение дополнительных лабораторных и инструментальных обследований;
- при расшифровке результатов важно учитывать, что референсная величина у ребёнка и взрослого человека различна;
- в случае некроза и инфаркта, для которых характерно разрушение клеток рекомендуется повторное проведение анализа после острой стадии. Это необходимо для оценки степени разрушения тканей и тяжести патологии;
- выявление степени активность изоформ фермента позволяет уточнить место локализации патологии.
Читайте далее: Высокий гемоглобин у женщин — о чем это говорит и что надо делать?
Лактатдегидрогеназа
Катализирует превращение пировиноградной кислоты в молочную, и наоборот. Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) является тетрамером, состоящим из двух субъединиц: Н (heart — сердечная) и М (muscle — мышечная). Выделяют пять изоферментов лактатдегидрогеназы: ЛДГ { (НННН); ЛДГ2 (НННМ); ЛДГ3 (ННММ); ЛДГ4 (НМММ) и ЛДГ5 (ММММ). Изоферменты, в которых преобладает субъединица Н, выделены из органов с аэробным метаболизмом (головной мозг, сердце). Субъединицы М характерны для органов, где преобладает анаэробный гликолиз (скелетные мышцы, печень, почки, новообразования).
ЛДГ1 попадает в плазму преимущественно из ткани сердца, эритроцитов и лейкоцитов. Активность ЛДГ2, ЛДГ3 и ЛДГ4 наиболее высока в тромбоцитах, а ЛДГ3 — также в поджелудочной железе, легких и почках. ЛДГ5 наиболее богаты скелетные мышцы, печень, кожа, слизистые оболочки и клетки некоторых злокачественных опухолей.
Норма содержания общей ЛДГ в сыворотке крови — до 195 МЕ/л. Активность ЛДГ1 составляет 19-25%, ЛДГ2 — 23-37%, ЛДГ3 — 17-25%, ЛДГ4 — 8-17%, ЛДГ5 — 8-18% от общей активности.
- острый инфаркт миокарда
- лейкозы
- гемолитические анемии
Причины повышения уровня ЛДГ1,2 в крови:
- ТЭЛА
- инфаркт легкого
- острый панкреатит
- заболевания почек
- нарушение функции сердечно-сосудистой системы с преобладанием недостаточности по малому кругу кровообращения
Причины повышения уровня ЛДГ3 в крови:
- заболевания печени
- заболевания скелетных мышц
- застой крови в большом круге кровообращения
Причины повышения уровня ЛДГ4,5 в крови:
Аминотрансферазы
Аминотрансферазы катализируют процессы трансаминирования (перенос NH3-группы от аминокислоты , на кетокислоту), широко распространены во всех органах и тканях. В клинической лабораторной диагностике наиболее часто определяются два фермента из этого класса: аланинаминотрансфераза (АлАТ) и аcпартатаминотрансфераза (АсАТ). АлАТ выводится из кровотока несколько медленнее, чем АсАТ, поэтому активность АлАТ в норме выше, чем АсАТ. Более высокая активность АлАТ также связана с преимущественной локализацией фермента в цитоплазме, а АсАТ имеет и цитоплазматические, и митохо ндр иаль ные изоф ерменты.
Норма в сыворотке крови: АлАТ — 28- 191 нмоль/с-л, АсАТ — 28-125 нмоль/с-л. В Ед/л активность АлАТ и АсАТ составляет для лиц старше 17 лет у женщин — до 31 Ед/л, у мужчин — до 41 Ед/л.
- любое повреждение печени (гепатит, жировая дистрофия, цирроз, механическая желтуха, токсическое повреждение, опухоли)
- гемолитические анемии
- ожоговая болезнь
- обширная травма и заболевания скелетных мышц
- острый инфаркт миокарда, миокардит
Причины повышенного АлАТ в сыворотке:
АсАТ в высоких концентрациях присутствует в клетках сердечной и скелетных мышц, печени, почках, эритроцитах. Поражение любого из этих органов приведет к повышению уровня АсАТ в сыворотке. Причины повышения АсАТ представлены в таблице ниже.
| Артефактные | Гемолиз эритроцитов in vitro |
|---|---|
| Физиологические | У новорожденных активность в 1,5 раза выше, чем у взрослых |
| Патологические | Недостаточность кровообращения при шоке и гипоксии, инфаркт миокарда, острый вирусный или токсический гепатит, инфаркт легких, брыжейки, почек, цирроз печени, механическая желтуха, метастазы опухоли в печень, поражение скелетной мускулатуры, травмы и оперативные вмешательства, выраженный внутрисосудистый гемолиз, панкреатит, дерматомиозит |
Незначительное повышение аминотрансфераз может отмечаться после приема витамина С, антибиотиков (особенно из групп аминогликозидов и макролидов), холинэргических средств, морфия. Гиповитаминоз В6, повторный гемодиализ, почечная недостаточность и беременность могут приводить к снижению трансфераз.
Креатинфосфокиназа (КФК) или креатинкиназа
Принимает участие в энергетическом обмене клеток мышечной, нервной и других тканей. Катализирует обратимую
реакцию фосфорилирования креатинина: креатинфосфат -> креатинин + АТФ.
Молекула креатинкиназьт является димером, состоящим из субъединиц двух типов: В (brain — мозговая) и М (muscle — мышечная). Комбинация субъединиц образует три изофермента: ВВ-КФК (мозговой), МВ-КФК (сердечный) и ММ-КФК (мышечный).
Норма содержания креатинкиназы в сыворотке крови 10-110 МЕ/л. Активность ММ-КФК в сыворотке крови составляет 94-96%, МВ-КФК — 4-6%. ВВ-КФК определяется лишь в следовых количествах или не выявляется в периферической крови.
Причины повышения ММ-КФКм сыворотке:
— повреждения и заболевания скелетных мышц;
— неотложные состояния (отравления, комы, ТЭЛА).
Причины повышения МВ-КФК в сыворотке:
— острый инфаркт миокарда;
— миокардит, миокардиодистрофия;
— нестабильная стенокардия;
— затяжные аритмии.
Причины появления ВВ-КФК в сыворотке:
— острые нарушения мозгового кровообращения;
— черепно-мозговая травма;
— рак мочевого пузыря, легкого, предстательной железы, кишечника, печени, матки, яичка;
— некоторые психические заболевания (шизофрения, эпилепсия, МДП).
Фосфатазы
Фосфатазы — это группа ферментов, которые содержатся почти во всех органах и тканях. Катализируют отщепление остатка фосфорной кислоты от органических соединений. В зависимости от оптимального pH действия различают щелочную и кислую фосфатазу.
Щелочная фосфатаза
Оптимум pH для щелочной фосфатазы (ЩФ) составляет 8,6 — 10,1. В сыворотке присутствует несколько изоферментов ЩФ.
1. Костная ЩФ.
Секретируется остеобластами — крупными одноядерными клетками, лежащими на поверхности костного матрикса в местах интенсивного формирования костной ткани. У детей костная фосфатаза повышена до периода полового созревания.
2. Печеночная ЩФ — маркер холестаза, высвобождается из эпителия поврежденных желчных протоков. Сывороточная активность ЩФ резко возрастает за счет печеночного изофермента при обтурационных желтухах, когда нарушение выведения фермента с желчью приводит к тому, что он вновь поступает в кровь.
3. Кишечная фосфатаза синтезируется энтероцитами, поступает впросвет тонкого кишечника и частично всасывается в кровь. Вклад изофермента в общую активность невелик. Кишечная ЩФ может быть увеличена у лиц с первой и третьей группами крови, особенно после приема пищи, а также при диарее.
4. Почечная ЩФ частично всасывается в кровь, но в основном выводится с мочой. Определение ее в моче используется для диагностики заболеваний почек (гломерулонефрит, пиелонефрит).
5. Плацентарная ЩФ появляется в сыворотке крови матери при беременности, особенно в третьем триместре. Данный показатель может применяться в качестве дополнительного критерия оценки функции плаценты при беременности, осложненной бактериальными или вирусными инфекциями.
6. Неидентифицированные изоферменты ЩФ (так называемые изоферменты Regan и Nagao) имеют опухолевое происхождение и наиболее часто определяются при раке легкого.
Норма содержания общей щелочной фосфатазы в сыворотке крови : 60-310 МЕ/л.
Наибольший вклад в сывороточную активность щелочной фосфатазы дают ее костный и печеночный изоферменты. В зависимости от возраста они составляют: до 18 лет костный — 85%, печеночный — 15%; 18-30 лег — 60 и 40% соответственно. После 30 лет активность печеночного изофермента составляет 60% и выше.
- заболевания печени (гепатит, цирроз, рак, токсическое поражение)
- болезни желчевыводящих путей (обтурационная желтуха, холециститы, холангиты)
- поражение костей (рахит, переломы, остеомиелиты, остеомаляции)
- повышение функции паращитовидных желез
- лейкозы, миеломная болезнь
- инфекционный мононуклеоз
Причины повышенной щелочной фосфатазы в сыворотке:
- гипотиреоз
- гиповитаминоз С, гипервитаминоз Д
- старческий остеопороз
- выраженная анемия
- гипофизарный нанизм
Причины пониженной щелочной фосфатазы в сыворотке:
Кислая фосфатаза
Под этим названием подразумевается группа лизосомальных ферментов, имеющих оптимум pH действия ниже 7,0 и выявляющихся практически во всех органах и тканях. У мужчин половину содержащейся в крови кислой фосфатазы (КФ) составляет предстательный изофермент, остальную часть — печеночный, эритроцитарный и тромбоцитарный. У женщин КФ происходит преимущественно из печени, эритроцитов и тромбоцитов.
Норма содержания общей кислой фосфатазы в сыворотке крови: 0,05-0,13 ммоль/ч*л.
Чаще всего тест используется при наблюдении за течением рака простаты у мужчин. Однако, поскольку уровень КФ не повышен на ранних стадиях заболевания и при доброкачественной гипертрофии, тест не рекомендуется при скрининге.
Причины повышения кислой фосфатазы в сыворотке крови:
— рак простаты, особенно при метастазировании в кости;
— заболевания гепатобилиарной системы;
— сфинголипидозы (болезни Гоше, Нимана-Пика);
— гемолитические анемии.
α-Амилаза
Этот фермент осуществляет расщепление α-1,4-связей в молекулах гликогена и крахмала. Плазма крови человека содержит два изофермента — панкреатическую α-амилазу (тип Р) и слюнную (тип S). Амилолитическую активность проявляют также кишечник, печень, почки, легюте, жировая ткань. Содержание S-амилазы составляет 45-70% общей активности фермента в плазме. В отдельных случаях в сыворотке практически здоровых людей обнаруживается так называемая макроамилаза, образованная комплексом фермента с Ig.
Молекулярная масса панкреатической амилазы и амилазы слюны практически одинакова, но они отличаются зарядами. Изоамилаза слюны имеет больший «отрицательный» заряд и плохо фильтруется через почечный фильтр, а P-тип быстро выводится с мочой из организма. В связи с этим определение амилазы в моче можно использовать для оценки функции поджелудочной железы. В моче α-амилаза называется диастазой.
Норма активности α-амилазы в сыворотке крови составляет 13-32 г/ч*л.
- острый панкреатит в первые 3-4 суток заболевания
- острые хирургические заболевания органов брюшной полости (острый аппендицит, кишечная непроходимость, мезен териальный тромбоз, перитонит, перфорация язвы и др)
- эпидемический паротит
- почечная недостаточность
Причины повышения активности α-амилазы в сыворотке крови:
Снижение активности α-амилазы наблюдается при панкреонекрозе, заболеваниях печени, ожоговой болезни, гипотиреозе, сахарном диабете.
Диастаза мочи в норме составляет 16-64 Ед.
Уровень фермента значительно нарастает при остром панкреатите (до 512-1024 Ед) и сохраняется повышенным до 2 недель после приступа острого панкреатита. Другие острые заболевания органов брюшной полости сопровождаются менее значительным увеличением диастазы.
Повышенный уровень α-амилазы в плазме и низкий уровень диастазы мочи отмечается на фоне почечной недостаточности и циркуляции в крови макроамилазы.
Гаммаглутамилтрансфераза (ГГТФ) или гамма-глутамилтранспептидаза (ГГТП)
Гаммаглутамилтрансфераза — это мембраносвязанный фермент, который встречается во многих паренхиматозных органах. Наибольшая активность его наблюдается в почках, поджелудочной железе, печени, селезенке, простате и тонкой кишке. ГГТФ считается одним из маркеров цитолиза гепатоцитов, а также синдрома холестаза. Для диагностики холестаза ГГТФ желательно определять параллельно со щелочной фосфатазой.
Норма содержания ГГТФ в сыворотке крови:
у мужчин — 15-106 усл. ед. или 250-1770 нмоль/(с * л):
у женщин — 10-66 усл. ед. или 167-1100 нмоль/(с * л).
- внутри и внепеченочный холестаз
- острый вирусный гепатит
- токсическое и радиационное поражение печени
- инфаркт миокарда
- хроническая алкогольная интоксикация
- прием противоэпилептических препаратов, рифампицина
Причины повышения активности ГГТФ в плазме:
Это может быть полезным для Вас: