Кривая насыщения гемоглобина и миоглобина кислородом

    Особые свойства молекулы гемоглобина, которые делают его столь эффективным переносчиком кислорода в крови, легче всего уяснить из сравнения миоглобина и гемоглобина в отношении их сродства к кислороду. На рис. 8-16 показаны кривые насыщения кислородом для гемоглобина и миоглобина, характе- [c.206]

    Какое значение с физиологической точки зрения имеет тот факт, что миоглобин достигает 50% насыщения кислородом при меньшем парциальном давлении кислорода, чем гемоглобин (См. рис. 15Л2.) [c.469]

    Парциальное давление кислорода максимально в легких и минимально в других различных тканях организма. Из представленных кривых (рис. 3.17) видно, что сродство миоглобина к кислороду выше, чем гемоглобина. Следующее различие заключается в том, что кривая насыщения кислородом в случае миоглобина имеет гиперболическую форму, а для гемоглобина — сигмоидную. [c.51]

    Наиболее четкими примерами щелевого изменения химических свойств реагентов может служить изменение энергии связи кислорода с железом в миоглобине и гемоглобине. Сюда относятся как принудительная ориентация молекулы Ог параллельно плоскости гема, что понижает в нужной степени энергию связи, так и способ регуляции энергии связи Ог с гемом в гемоглобине по мере насыщения гемоглобина кислородом. Другим примером, уже непосредственно из области катализа, может служить промежуточное соединение, образующееся при гидролитическом действии лизоцима на мукополисахариды. [c.275]

    График зависимости насыщения миоглобина кислородом от парциального давления кислорода имеет вид гиперболы для гемоглобина же эта зависимость [c.42]

    Гемоглобин связывает четыре молекулы кислорода на тетрамер (по одной на гем в каждой субъединице) особенно важным отличием его от миоглобина является характерная кривая насыщения кислородом, которая имеет сигмоидную форму (рис. 6.8). Таким образом, способность гемоглобина связы- [c.56]

    Обратите внимание на то, что форма кривых насыщения белков кислородом различна для миоглобина — это форма гиперболы, для гемоглобина — сигмовидная форма. [c.339]

    Обратите внимание, что в артериальной крови, вытекающей из легких (при парциальном давлении кислорода около 100 мм рт. ст.) оба белка – и миоглобин и гемоглобин – насыщены кислородом более чем на 95%, тогда как в покоящейся мыщце, где парциальное давление кислорода равно 40 мм рт. ст., гемоглобин насыщен кислородом лишь на 75%, а в работающей мышце при парциальном давлении кислорода всего около 10 мм рт. ст.-только на 10%.Таким образом, гемоглобин очень эффективно отдает свой кислород в мышцах и других периферических тканях. Что же касается миоглобина, то при парциальном давлении кислорода, равном всего 10 мм рт. ст., он все еще остается насыщенным кислородом почти на 90% и поэтому даже при столь низких парциальных давлениях кислорода отдает очень малую часть связанного с ним кислорода. Таким образом, сигмоидная кривая насыщения гемоглобина кислородом является результатом молекулярной адаптации гемоглобина к вьшолнению им транспортной функции в составе эритроцитов. [c.207]

    Как только первая гемсодержащая полипептидная субъединица свяжет молекулу кислорода, она передает информацию об этом остальным субъединицам, у которых сразу же резко повьппается сродство к кислороду. Такой обмен информацией между четырьмя гемсодержа-щими полйпептидньши суб 1 гемоглобина обусловлен кооперативным взаимодействием между субъединицами. Поскольку связывание первой молекулы кислорода одной из субъединиц гемоглобина увеличивает вероятность связывания следующих молекул кислорода остальными субъединицами, мы говорим, что гемоглобин имеет положительную кооперативность. Для положительной кооперативности характерны сиг-мощны кривые связывания, подобные кривой насьыцения гемоглобина кислородом. При связывании кислорода миоглобином, содержащим одну гемогруппу, молекула белка может присоединить только одну молекулу кислорода в этом случае кооперативного связывания не наблюдается и кривая насыщения имеет вид простой гиперболы. Теперь мы понимаем, почему миоглобин и гемоглобин столь сильно различаются между собой по кислород-связывающей способности. [c.207]

    Теперь представим себе, что гемоглобин в эритроцитах заменен на миоглобин. Из гиперболической кривой насыщения миоглобина кислородом (рис. 8-16) видно, что понижение парциального давления от 100 мм рт. ст. в легких до 26 мм рт. ст. в мьшщах должно приводить к высвобождению из миоглобина всего 1-2% связанного кислорода. Поэтому миоглобин мало пригоден для переноса кислорода от легких к тканям сродство к кислороду у него намного вьппе, чем у гемоглобина, и при парциальных давлениях кислорода, существующих в мьшщах и других периферических тканях, он отдает им очень мало кислорода. Гемоглобин же, наоборот, очень эффективно вьшолняет эту функцию, поскольку характерная для него кривая связыва- [c.208]

    Большинство гемоглобинов позвоночных, так же как и регуляторные ферменты, обладает четвертичной структурой (рис. 113). Подобно тому как регуляторные ферменты часто состоят из разнородных (регуляторных и каталитических) полипептидных субъединиц, гемоглобины в большинстве случаев тоже построены из субъединиц двух различных типов. Наиболее обычный гемоглобин взрослого позвоночного представляет собой тетрамер, состоящий из двух а- и двух р-цепей, к каждой из которых присоединен гем (рис. 113). По-видимому, наличие в молекуле разнородных субъединиц существенно для кооперативного характера связывания кислорода (см. кривую для НЬ на рис. 112). У гомотетрамеров кривые насыщения кислородом имеют гиперболическую форму, сходную с формой кривой насыщения миоглобина. Благодаря сложности структуры высшего порядка (т. е. гетеротетрамерии) у гемоглобинов и регуляторных ферментов смогла выработаться высокая регуляторная эффективность. В частности, те и другие белки способны резко изменять свою функциональную активность при незначительных изменениях в концентрации субстрата или газа. У гемоглобинов это выражается в том, что они могут высвобождать большие количества связанного кислорода при крутом градиенте концентрации Ог в тканях. Вместе с тем концентрации свободного кислорода в плазме крови поддерживаются на низком уровне. [c.361]

    Гемоглобин — олигомерный белок, который состоит из четырех субъединиц. Например, НЬЛ состоит из а2р2- Субъединицы а и р в третичной структуре весьма напоминают молекулу миоглобина. Каждая субъединица гемоглобина может связать молекулу О2. При связывании первой молекулы О2 происходит втягивание атома железа в плоскость гема. Это ведет к изменению положения проксимального гис / В и конформации всей полипептидной цепи поворот пары а/р на 15°. Такие изменения облегчают связывания второй молекулы О2. В итоге кривая связывания кислорода гемоглобина имеет 8-образный,вид. Такой тип зависимости определяется кооперативным (совместным) действием всех субъединиц в интересах целой молекулы гемоглобина. Наличие кооперативного эффекта дает гемоглобину новое свойство транспорта газов при 100 мм рт. ст. (в легких) молекула гемоглобина полностью оксигенируется (получает 4 молекулы О2), ниже 80 мм рт. ст. — отдает О2. Например, при / 02=20 мм рт. ст. гемоглобин насыщен кислородом примерно на 20%, а миоглобин на 82%. Очевидно, что оксигемоглобин будет отдавать О2, а миоглобин его связывать. Сродство гемоглобина к О2 характеризуется величиной Р50 — значение />02, при котором наблюдается полунасыщение гемоглобина кислородом. Значение Р50 всегда превыщает значение р02 в периферических тканях. Например, Рзо для НЬА, составляет 26 мм рт. ст., а для фетального НЬР — 20 мм рт. ст. Благодаря этой разнице гемоглобин Р плода отбирает кислород у НЬА[ плацентарной крови матери. После рождения НЬР должен утратить свою функцию, так как, обладая более высоким сродством к кислороду, он хуже освобождает его в тканях. [c.39]

    Кооперативный эффект связывания кислорода гемоглобином обеспечивает быстрое насыщение гемоглобина кислородом в легких. Гемоглобин, связывающий до четырех молекул кислорода (по одной гемом каждой из четырех субъединиц), отличается от миоглобина по форме кривой насыщения кислородом, или кривой оксигенации. В случае миоглобина кривая оксигенации имеет гиперболическую форму, а в случае гемоглобина — (рис. 5.8). Сигмоидность формы кривой означает, что связывание кислорода гемоглобином происходит кооперативно, т. е. присоединение кислорода к одному гему облегчает его присоединение к остальным темам в составе тетрамера. Сродство гемопротеинов к кислороду характеризуют величиной Р50, численно равной парциальному давлению кислорода, при котором 50 % участков связывания кислорода находятся в состоянии полного насыщения. Для миоглобина Р50 составляет обычно [c.211]

    Эффект Бора. Сродство гемоглобина к кислороду зависит от pH окружающей среды, тогда как для миоглобина такой зависимости не наблюдается. Снижение pH в физиологических пределах сдвигает кривую насыщения гемоглобина кислородом вправо, т. е. сродство к кислороду уменьшается при повышении кислотности среды. Увеличение содержания СО2 (при постоянном значении pH) также уменьшает сродство гемб-глобина к кислороду. В тканях активно протекают метаболические процессы (например, в результате интенсивной работы мышц), в результате чего образуется много СО2 и органических кислот, что вызывает понижение pH крови. Повышение содержания СО2 и Н в капиллярах активно метаболизирующих тканей способствует высвобождению О2 из оксигемоглобина. После освобождения от О2 гемоглобин присоединяет Н и СО2 (при этом протоны связываются ионизированными карбоксильными группами глобина). Этот важный механизм был открыт в 1904 г. К. Бором. [c.215]

    На рис. 17.14 сравниваются кривые оксигенацин (связывания кислорода) для гемоглобина и миоглобина. Молекула миоглобина состоит из одной цепи, подобной отдельной цепи гемоглобина, и содержит только одну группу гема. Как следует из вида кривых, миоглобин имеет нормальную зависимость, присущую взаимодействию лиганда с единственным местом связывания, а гемоглобин характеризуется кооперативным связыванием кислорода. По мере увеличения давления кислорода ЗО Уо-ное насыщение миоглобина наступает раньше, чем достигается какое-либо значительное связывание с кислородом гемоглобина. Вместе с тем в результате резкого последующего подъема кривой для гемоглобина при 90%-ном насыщении две кривые оксигенацин пересекаются. [c.105]

    Молекулы многих белков состоят из субъединиц и имеют несколько центров связывания лигандов. В ряде случаев кривые связывания лигандов не следуют уравнению Михаэлиса — Ментен (глава 6, разд. Г), а имеют сигмоидный характер. Кривая такого рода представлена на рис. 8.1 она отражает зависимость степени насыщения гемоглобина кислородом от давления кислорода. Здесь же для сравнения приведена гипербола, описываемая уравнением типа уравнения Михаэлиса — Ментен, которая отражает связывание кислорода миоглобином. Сигмоидные кривые характерны для случая кооперативного связывания лигандов белками, имеющими несколько центров связывания в белковом олигомере. Так, например, молекула гемоглобина состоит из четырех полипептидных цепей, каждая из которых сходна с единственной полипептидной цепью миоглобина. Кривую связывания кислорода гемоглобином можно описать уравнением, содержащим четыре константы последовательного связывания (уравнение Эдера [1]). Удивительная особенность процесса кооперативного связывания состоит в том, что сродство гемоглобина к четвертой присоединяемой молекуле кислорода в несколько сот (до тысячи) раз превышает сродство к первой молекуле. Это увеличение сродства нельзя объяснить, исходя из наличия четырех невзаимодействующих центров, обладающих просто разным сродством к кислороду. В этом случае центры с высоким сродством к кислороду заполнялись бы первыми и молеку 1а с частично заполненными центрами связывания обладала бы м ньшим сродством, чем дезоксигемоглобин. Увеличение сродства по мере насыщения гемоглобина кислородом является результатом взаимодействия связывающих центров, приводящим к тому, что связывание молекулы кислорода с одним центром вызывает увеличение сродства другого. [c.252]

    Действительно, к наиболее замечательному свойству гемоглобина относится его способность кооперативно связывать кислород, т. е. сродство тетрамера к кислороду возрастает по мере насыщения кислородом. Концепция аллостерии, выдвинутая Моно и сотр., была создана в процессе изучения свойств этого белка. Кооперативность необходима для переноса кислорода от носителя гемоглобина к акцептору миоглобину, а также для выполнения других физиологических функций. [c.361]

    Под названием гемоглобин объединяют многие виды белка, осуществляющего перенос кислорода. Гемоглобин имеет молекулярный вес порядка 64000, каждая его молекула содержит четыре группы гема, четыре атома железа и при насыщении связывает четыре молекулы кислорода. Миоглобин — это белок, который служит как депо кислорода. Он выделен из мышц. Его молекулярный вес равен 16000, каждая молекула содержит одну группу гема, один атом железа и при насыщении связывает одну молекулу кислорода. Миоглобин был первым белком, для которого была установлена детальная молекулярная структура (методом дифракции рентгеновских лучей, Кендрю, 1959 г.). Молекулярная структура гемоглобина также найдена с помощью этого метода. В действительности гемоглобин представляет собой тетрамер, все четыре составляющие которого имеют молекулярный вес порядка 16000 каждая и очень сходны с миоглобином как по аминокислотному составу, так и по пространственной конформации. [c.231]

    Важной особенностью гемоглобина, которая обусловлена наличием нескольких гем-групп, является форма кривой связывания кислорода не простая гиперболическая кривая насыщения, как для миоглобина, а S-образная. Сродство гемоглобина к кислороду возрастает с давлением. Поэтому при умеренных давлениях гемоглобин эффективно связывает кислород в легких, но отдает его миоглобину при низких давлениях в тканях. При потере кислорода образуется дезоксигемоглобин, субъединицы молекулы слегка смещаются относительно друг друга и поворачиваются так, что два р-гема удаляются друг от друга на расстояние около 6,5 А. Эта конформационная перестройка, несомненно, тесно связана с кооперативным взаимодействием гемов, которое позволяет им более прочно связывать кислород, когда молекула уже частично окислена. Однако детали этого взаимодействия еще не ясны. В концентрированных солевых растворах (например, в 4 М Na l) молекула [c.375]

    Аллостерическая регуляция осуществляется воздействием не на активный центр молекулы Б, а на другой (аллостерич.), посредством к-рого осуществляется регуляция яктивного центра, напр, активация присоединения кислорода к гемоглобину. Гемоглобин пока единственный Б, с четвертичной структурой для к-рого определена структура с разрешением 0,3 нм (3 А) Этот Б. состоит из двух пар субъединиц (а- и Р-цепи), каждая из к-рых по своей третичной структуре практически идентична миоглобину и имеет такой же, как в миоглобине, активный центр. Присоединение первой молекулы кислорода активирует присоединение молекул кислорода к остальным трем атомам железа гем-групп др, субъединиц. Зависимость насыщения кислорода от его парциального давления имеет S-образный вид. Как показал Перутц (1960), присоединение и отдача кислорода сопровождается существенными кон-формационными изменениями четвертичной структуры — смещением субъединиц на расстояние порядка 0,7 пм (7 А) Родственный гемоглобину миоглобин, не имеющий четвертичной структуры, подобным свойством не обладает Второй сравнительно хорошо изученный пример аллостерич. Б.— фермент аспартаткарбамоилтрансферааа — первый фермент в цепи реакций биосинтеза пиримидиновых производных. Этот фермент (мол. масса 300 ООО) состоит из двух субъединиц с мол. массой 90 ООО, осуществляющих катализ, и четырех регуляторных субъединиц с мол. массой по 30 ООО. Конечный продукт указанной цепи реакций (цитидинтрифосфат) взаимодействует с регуля-торйыми субъединицами, в результате чего активность фермента снижается и вся цепь реакций прекращается (регуляция по типу обратной связи). [c.123]

    Джордж и Стрэтмен [37], исследовавшие кинетику окисления миоглобина в метмиоглобин молекулярным кислородом в таких же условиях, какие применялись Бруксом, обнаружили подобные явления. Эта реакция, которая протекает приблизительно в шесть раз быстрее, имеет первый порядок по неокисленному миоглобину, и константа реакции первого порядка подобным же образом изменяется в зависимости от давления кислорода (см. рис. 1, о и б). Максимальная скорость и здесь проявляется при давлении кислорода, требуемом для половинного насыщения, свидетельствуя об участии в реакции как групп РеОз +, так и свободных групп Ре +. Так как миоглобин содержит в каждой молекуле протеина только одну гем-группу, то внутримолекулярный механизм, предложенный Лембергом и Леггом 5], исключается, и, таким образом, для миоглобина механизм должен быть межмолекулярным. Если допустить, что одинаковая кинетика окисления является результатом идентичного механизма реакции (а чем более сложна кинетика, тем более правдоподобным становится это допущение), то весьма вероятно, что и в случае гемоглобина реакция также является межмолекулярной. [c.202]

    Спектры поглощения миоглобина и гемоглобина в видимом и ближнем УФ-диапазонах юзникают благодаря разрешенным я -переходам ос фирина. В обескислороженных растворах, имеющих обычно красно-фиолетовую окраску, полоса Соре для гемоглобина лежит на длине волны 430 нм, а для миоглобина — на длине волны 435 нм. Насыщенные кислородом растворы имеют ярко-крас- [c.105]

    Т. е. К обратна концентрации свободного лиганда (со) в условиях 50% заполнения центров связывания. Хорошо изученный пример связывания лиганда — образование комплекса кислорода с гемосодержащими белками. На рис. 26 представлены кривые насыщения кислородом миоглобина (МЬ) и различных гемоглобинов (НЬ) человека фетального (НЬР), нормального (НЬА) и больного серпо-видноклетпчнгй анемией (НЬ5). При построении кривых связывания Ог с НЬ и МЬ удобнее измерять не концентра- [c.79]

Физическая химия (1978) — [

c.231

]