Миоглобин и гемоглобин кривая

Особые свойства молекулы гемоглобина, которые делают его столь эффективным переносчиком кислорода в крови, легче всего уяснить из сравнения миоглобина и гемоглобина в отношении их сродства к кислороду. На рис. 8-16 показаны кривые насыщения кислородом для гемоглобина и миоглобина, характеризующие степень насыщения этих белков кислородом (т.е. отношение числа участков молекулы, связывающих кислород, к общему числу участков, способных к такому связыванию) в зависимости от парциального давления газообразного кислорода, находящегося в равновесии с раствором белка.

Рис. 8-15. Фоток рафия нормальных эритроцитов человека, полученная при помощи сканирующего электронного микроскопа.

Прежде всего из графика ясно, что миоглобин имеет очень высокое сродство к кислороду: при парциальном давлении кислорода, равном всего лишь 1-2 мм рт. ст., он уже на 50% насыщен кислородом. Кроме того, мы видим, что кривая насыщения миоглобина кислородом имеет вид простой гиперболы, как и следует ожидать из закона действующих масс применительно к равновесной реакции:

При парциальном давлении кислорода, равном 20 мм рт. ст., миоглобин оказывается насыщенным кислородом более чем на 95%. В отличие от миоглобина гемоглобин характеризуется значительно более низким сродством к кислороду; кроме того, кривая насыщения гемоглобина кислородом имеет сигмоидную, т.е. S-образную, форму (рис. 8-16). Это означает, что при связывании первой молекулы кислорода (нижняя часть S-образной кривой, соответствующая парциальным давлениям кислорода ниже 10 мм рт. ст.), гемоглобин имеет очень низкое сродство к кислороду, тогда как при связывании следующих молекул кислорода его сродство к ним становится намного выше, о чем свидетельствует крутая часть -образной кривой.

Рис. 8-16. Кривые насыщения кислородом для миог лобина и гемоглобина. Миоглобин обладает намного более высоким сродством к кислороду, чем гемоглобин. 50%-ное насыщение миоглобина кислородом достигается уже тогда, когда парциальное давление О, составляет всего 1 -2 мм рт. ст., тогда как для гемоглобина такое насыщение кислородом наступает лишь при парциальном давлении кислорода около 26 мм рт. ст. Обратите внимание, что в артериальной крови, вытекающей из легких (при парциальном давлении кислорода около 100 мм рт. ст.) оба белка – и миоглобин и гемоглобин – насыщены кислородом более чем на 95 %„ тогда как в покоящейся мыщце, где парциальное давление кислорода равно 40 мм рт. ст., гемоглобин насыщен кислородом лишь на 75%, а в работающей мышце при парциальном давлении кислорода всего около 10 мм рт. ст. только на 10%. Таким образом, гемоглобин очень эффективно отдает свой кислород в мышцах и других периферических тканях. Что же касается миоглобина, то при парциальном давлении кислорода, равном всего 10 мм рт. ст„ он все еще остается насыщенным кислородом почти на 90% и поэтому даже при столь низких парциальных давлениях кислорода отдает очень малую часть связанного с ним кислорода. Таким образом, сигмоидная кривая насыщения гемоглобина кислородом является результатом молекулярной адаптации гемоглобина к выполнению им транспортной функции в составе эритроцитов.

Фактически после связывания первой молекулы кислорода сродство повышается почти в 500 раз. Таким образом, четыре гемсодержащие полипептидные субъединицы гемоглобина различаются по степени их сродства к кислороду и зависят друг от друга в процессе его связывания.

Как только первая гемсодержащая полипептидная субъединица свяжет молекулу кислорода, она передает информацию об этом остальным субъединицам, у которых сразу же резко повышается сродство к кислороду. Такой обмен информацией между четырьмя гемсодержащими полипептидными субъединицами гемоглобина обусловлен кооперативным взаимодействием между субъединицами. Поскольку связывание первой молекулы кислорода одной из субъединиц гемоглобина увеличивает вероятность связывания следующих молекул кислорода остальными субъединицами, мы говорим, что гемоглобин имеет положительную кооперативностъ. Для положительной кооперативности характерны сигмоидные кривые связывания, подобные кривой насыщения гемоглобина кислородом. При связывании кислорода миоглобином, содержащим одну гемогруппу, молекула белка может присоединить только одну молекулу кислорода; в этом случае кооперативного связывания не наблюдается и кривая насыщения имеет вид простой гиперболы. Теперь мы понимаем. почему миоглобин и гемоглобин столь сильно различаются между собой по кислород-связывающей способности.

Мы будем использовать термин лиганд для обозначения специфической молекулы, связывающейся с белком; это может быть, например, молекула кислорода, если речь идет о гемоглобине (слово «лиганд» происходит от латинского слова, которое переводится как «связывать», «присоединять» и буквально означает «то, что присоединяется»). Многие другие олигомерные белки тоже имеют по нескольку лиганд-связывающих центров и, подобно гемоглобину, проявляют положительную кооперативность. Однако есть олигомерные белки, проявляющие отрицательную кооперативность: в этом случае связывание одной молекулы лиганда уменьшает вероятность связывания других молекул лиганда.

Источник

2020

Способность связывать молекулу кислорода с гемовыми белками – это то, что имеет значение в обеих молекулах. Гемоглобин называется тетрамерным гемопротеином, а миоглобин называется мономерным белком. Гемоглобин систематически обнаруживается по всему телу, а миоглобин – только в мышечных тканях.

Гемоглобин изготовлен из белково-протезной группы и хорошо известен как переносчик кислородного пигмента. Это самая важная часть для поддержания жизни, так как она транспортирует кислород и углекислый газ по всему организму.

Миоглобин работает только на клетки мышц, получая кислород из эритроцитов и далее доставляя его к митохондриальной органелле клеток мышц. Впоследствии этот кислород используется для клеточного дыхания для создания энергии. В этой статье мы рассмотрим замечательные моменты, которые различают гемоглобин и миоглобин.

Сравнительная таблица

Основа для сравнения	Гемоглобин	Миоглобин
Количество цепей	Гемоглобин имеет 4 цепи двух разных типов – альфа и бета, дельта, гамма или эпсилон (в зависимости от типа гемоглобина).	Он содержит отдельные полипептидные цепи.
Тип конструкции	Тетрамер	Мономер.
Персональный	Связывает CO2, CO, NO, O2 и H +.	Связывается с O2, плотно и крепко.
Их присутствие	Системно по всему телу.	В мышечных клетках.
Типы кривой	Сигмовидная кривая связывания.	Гиперболическая кривая.
Также известен как	Hb.	Миллибар
Роль	Гемоглобин транспортируется вместе с кровью по всему телу и переносит кислород.	Миоглобин поставляет кислород только мышцам, что полезно во время голодания кислорода.
Концентрация в крови	Высоко в РБК.	Низкий.

Определение гемоглобина

Гемоглобин – это молекулы гемового белка, содержащиеся в эритроцитах, переносящие кислород из легких в ткани организма и возвращающие углекислый газ из тканей обратно в легкие.

Гемоглобин имеет меньшее сродство к связывающему кислороду, а его концентрация выше в эритроцитах (эритроцитах). Поэтому, когда кислород связывается с первой субъединицей гемоглобина, он превращается в четвертичную структуру белка и, таким образом, облегчает связывание других молекул.

В организме должен быть стандартный уровень Hb, который может варьироваться в зависимости от возраста и пола человека. Анемия – это состояние, при котором снижается уровень гемоглобина или эритроцитов в крови.

Структура гемоглобина

Гемоглобин содержит гемовую группу, которая является белком и удерживается нековалентно . Разница заключается в части глобина, которая имеет разное расположение аминокислот у разных животных.

« Гем » – это центральное железо, соединенное четырьмя пиррольными кольцами. Железо находится в форме иона трехвалентного железа, в то время как пиррольные кольца присоединены метиленовыми мостиками.

Глобин – белковая часть, представляет собой димер гетеродимера (альфа-бета), что означает, что четыре молекулы белка связаны, в которых могут присутствовать две альфа-глобулина и две другие цепи бета, дельта, гамма или эпсилон-глобулин, что зависит от тип гемоглобина. Эта цепь глобулина содержит «порфириновое» соединение, содержащее железо.

Гемоглобин (человек) состоит из двух альфа-субъединиц и двух бета-субъединиц, где каждая альфа-субъединица имеет 144 остатка, а бета-субъединица имеет 146 остатков. Помогает в транспортировке кислорода по всему организму.

Важность гемоглобина

Придает цвет крови.
Гемоглобин действует как носитель для переноса кислорода, а также углекислого газа.
Он играет роль в метаболизме эритроцитов.
Они действуют как физиологически активные катаболиты.
Помогает в поддержании pH.

Типы гемоглобина

Гемоглобин А1 (Hb-А1).
Гемоглобин А2 (Hb-A2).
Гемоглобин А3 (Hb-A3).
Эмбриональный гемоглобин.
Гликозилированный гемоглобин.
Гетоглобин плода (Hb-A1).

Определение миоглобина

Миоглобин является разновидностью гемовых белков, служащих внутриклеточным хранилищем кислорода. Во время лишения кислорода связанный кислород, называемый оксимиоглобином, высвобождается из его связанной формы и далее используется для других метаболических целей.

Так как миоглобин имеет третичную структуру, которая легко растворяется в воде, в которой его свойства, которые экспонируются на поверхности молекул, являются гидрофильными, в то время как те молекулы, которые упакованы внутри молекулы, являются гидрофобными по природе. Как уже обсуждалось, это мономерный белок с молекулярной массой 16 700, что составляет одну четвертую от гемоглобина.

Структура миоглобина

Он состоит из не спиральных областей, от A до H, которые являются правосторонними альфа-спиралями, и 8 в количестве. Хотя структура миоглобина похожа на структуру гемоглобина.

Миоглобин также содержит белок под названием гем, который содержит железо и придает белкам красный и коричневый цвет. Он существует во вторичной структуре белка, имеющего линейную цепочку аминокислот. Он содержит одну субъединицу альфа-спиралей, а бета-листы и наличие водородной связи отмечают его стабилизацию.

Миоглобин помогает в транспортировке и хранении кислорода в мышечных клетках, который помогает во время работы мышц, обеспечивая их энергией. Кислород связывается с миоглобином более плотно, потому что венозная кровь объединяется прочнее, чем гемоглобин.

Миоглобин в основном содержится в мышцах, что полезно для организмов при дефиците кислорода. Киты и тюлени содержат большое количество миоглобина. Эффективность подачи кислорода ниже, чем у гемоглобина.

Важность миоглобина

Миоглобин обладает сильным сродством к связыванию с кислородом, что позволяет ему эффективно хранить его в мышцах.
Помогает организму в голодной ситуации с кислородом, особенно в анаэробной ситуации.
Носите кислород к клеткам мышц.
Также помогу в регулировании температуры тела.

Основные различия между гемоглобином и миоглобином

Обе молекулы обладают способностью связывать кислород, как обсуждалось выше, ниже приведены ключевые различия.

Гемоглобин имеет четыре цепи двух разных типов – альфа и бета, гамма или эпсилон (в зависимости от типа гемоглобина) и образует структуру тетрамера, в то время как миоглобин содержит одну полипептидную цепь, так называемый мономер, хотя обе имеют центральный ион как железо и лиганд связываются как кислород.
Гемоглобин связывается с O2, CO2, CO, NO, BPH и H +, тогда как миоглобин связывается только с O2.
Он поставляет гемоглобин вместе с кровью системно по всему телу, в то время как миоглобин поставляет кислород только мышцам .
Гемоглобин, который также известен как Hb, присутствует в большем количестве в эритроцитах, чем миоглобин, также известный как Mb .
Гемоглобин транспортируется вместе с кровью во все части тела, также помогает в транспортировке кислорода; Миоглобин обеспечивает кислород только для мышц, что полезно, когда в крови много кислорода.

сходства

Оба содержат железосодержащий белок в качестве центрального металла.
Оба являются глобулярным белком.
Оба имеют лиганд в виде кислорода (O2).

Вывод

Таким образом, мы можем сказать, что гемоглобин и миоглобин одинаково и физиологически важны из-за их способности связывать кислород. Это были первые молекулы, трехмерная структура которых была обнаружена с помощью рентгеновской кристаллографии. Нарушения в составляющих могут привести к серьезным заболеваниям и расстройствам.

Гемоглобин и миоглобин различаются по сродству связывания с кислородом. Но их центральный ион металла такой же, как и те же лиганд-связывающие молекулы. Они оба важны для тела, так как без них невозможно представить жизнь

Нет похожих сообщений.

Источник

Основное отличие – гемоглобин против миоглобина

Гемоглобин и миоглобин являются двумя типами глобиновых белков, которые служат в качестве связывающих кислород белков. Оба белка способны увеличивать количество растворенного кислорода в биологических жидкостях позвоночных, а также у некоторых беспозвоночных. Органические простетические группы со сходными характеристиками участвуют в связывании кислорода в обоих белках. Но трехмерная ориентация в пространстве или стереоизомерия гемоглобина и миоглобина различны. Из-за этой разницы количество кислорода, которое может связываться с каждой из молекул белка, также различно. Гемоглобин способен плотно связываться с кислородом в то время как миоглобин неспособен к прочному связыванию с кислородом. Это различие между гемоглобином и миоглобином приводит к их различным функциям; гемоглобин находится в кровотоке, транспортируя кислород от легких к остальной части тела в то время как миоглобин находится в мышцах, выделяя необходимый кислород.

Ключевые области покрыты

1. Что такое гемоглобин
      – определение, структура и состав, функция
2. Что такое миоглобин
      – определение, структура и состав, функция
3. Сходство между гемоглобином и миоглобином
      – очертить сходство
4. В чем разница между гемоглобином и миоглобином
– Сравнение основных различий

Ключевые термины: гемоглобин, миоглобин, кислород, гем, белки, глобиновый белок, кровь

Что такое гемоглобин

Гемоглобин – это многочастичный глобулярный белок с четвертичной структурой. Он состоит из двух α и двух β субъединиц, расположенных в тетраэдрической структуре. Гемоглобин является железосодержащим металлопротеином. Каждая из четырех глобулярных белковых субъединиц связана с небелковой протезной гемовой группой, которая связывается с одной молекулой кислорода. Производство гемоглобина происходит в костном мозге. Глобиновые белки синтезируются рибозомами в цитозоле. Гемовая часть синтезируется в митохондриях. Заряженный атом железа удерживается в порфириновом кольце путем ковалентного связывания железа с четырьмя атомами азота в одной плоскости. Эти атомы N принадлежат имидазольному кольцу остатка гистидина F8 каждой из четырех субъединиц глобина. В гемоглобине железо существует как Fe2+, придавая красный цвет эритроцитам.

У людей есть три типа гемоглобина: гемоглобин А, гемоглобин А2 и гемоглобин Ф. Гемоглобин А это распространенный тип гемоглобина, который кодируется HBA1, HBA2, а также ГБД Гены. Четыре субъединицы гемоглобина А состоят из двух α и двух субъединиц β (α2β2). Гемоглобин А2 и гемоглобин F редки и состоят из двух α и двух субъединиц δ и двух α и двух субъединиц γ соответственно. У младенцев тип гемоглобина Hb F (α2γ2).

Поскольку молекула гемоглобина состоит из четырех субъединиц, она может связываться с четырьмя молекулами кислорода. Таким образом, гемоглобин обнаружен в эритроцитах, как переносчик кислорода в крови. Из-за присутствия в структуре четырех субъединиц связывание кислорода увеличивается, когда первая молекула кислорода связывается с первой гем-группой. Этот процесс определяется как кооперативное связывание кислорода. Гемоглобин составляет 96% сухого веса эритроцитов. Некоторая часть углекислого газа также связана с гемоглобином для транспортировки из тканей в легкие. 80% углекислого газа транспортируется через плазму. Структура гемоглобина показана на Рисунок 1.

Рисунок 1: Структура гемоглобина

Функция гемоглобина

Что такое миоглобин

Миоглобин является кислородсвязывающим белком в мышечных клетках позвоночных, придающим мышцам отчетливый красный или темно-серый цвет. Это исключительно выражено в скелетных мышцах и сердечных мышцах. Миоглобин составляет 5-10% цитоплазматических белков в мышечных клетках. Поскольку аминокислотные изменения в полинуклеотидных цепях гемоглобина и миоглобина являются консервативными, как гемоглобин, так и миоглобин имеют сходную структуру. Кроме того, миоглобин представляет собой мономер, состоящий из одной полинуклеотидной цепи, состоящей из одной гем-группы. Следовательно, он способен связываться с одной молекулой кислорода. Таким образом, в миоглобине не происходит кооперативного связывания кислорода. Но аффинность связывания миоглобина является высокой по сравнению с таковой гемоглобина. В результате миоглобин служит белком, запасающим кислород в мышцах. Миоглобин выделяет кислород, когда мышцы функционируют. 3-D структура гемоглобина показана на фигура 2.

Рисунок 2: Миоглобин

Сходства между гемоглобином и миоглобином

И гемоглобин, и миоглобин являются связывающими кислород глобулярными белками.
Оба они содержат кислородсвязывающий гем в качестве протезной группы.
И гемоглобин, и миоглобин дают красный цвет крови и мышцам соответственно.

Разница между гемоглобином и миоглобином

Определение

Гемоглобин: Гемоглобин – это красный белок, который отвечает за транспортировку кислорода в крови позвоночных.

Миоглобин: Миоглобин – это красный белок с гемом, который переносит и запасает кислород в мышечных клетках.

Молекулярный вес

Гемоглобин: Молекулярная масса гемоглобина составляет 64 кДа.

Миоглобин: Молекулярная масса гемоглобина составляет 16,7 кДа.

Состав

Гемоглобин: Гемоглобин состоит из четырех полипептидных цепей.

Миоглобин: Миоглобин состоит из одной полипептидной цепи.

Четвертичная структура

Гемоглобин: Гемоглобин представляет собой тетрамер, состоящий из двух α и двух β субъединиц.

Миоглобин: Миоглобин является мономером. Следовательно, ему не хватает четвертичной структуры.

Количество молекул кислорода

Гемоглобин: Гемоглобин связывается с четырьмя молекулами кислорода.

Миоглобин: Миоглобин связывается только с одной молекулой кислорода.

Кооперативное связывание

Гемоглобин: Поскольку гемоглобин является тетрамером, он проявляет кооперативное связывание с кислородом.

Миоглобин: Поскольку миоглобин является мономером, он не проявляет кооперативного связывания.

Сродство к кислороду

Гемоглобин: Гемоглобин обладает низким сродством к связыванию с кислородом.

Миоглобин: Миоглобин обладает высоким сродством связываться с кислородом, что не зависит от концентрации кислорода.

Связь с кислородом

Гемоглобин: Гемоглобин способен плотно связываться с кислородом.

Миоглобин: Миоглобин не способен тесно связываться с кислородом.

Вхождение

Гемоглобин: Гемоглобин находится в кровотоке.

Миоглобин: Миоглобин находится внутри мышц.

Типы

Гемоглобин: Гемоглобин А, гемоглобин А2 и гемоглобин F являются типами гемоглобина у людей.

Миоглобин: Единственный тип миоглобина обнаружен во всех клетках.

функция

Гемоглобин: Гемоглобин берет кислород из легких и транспортирует к остальной части тела.

Миоглобин: Миоглобин накапливает кислород в мышечных клетках и выделяет при необходимости.

Заключение

Гемоглобин и миоглобин являются двумя связывающими кислород глобулярными белками у позвоночных. Гемоглобин представляет собой тетрамер, который совместно связывается с четырьмя молекулами кислорода. Миоглобин – это мономер, состоящий из одной группы гемов. Поскольку связывающая способность гемоглобина выше, чем у миоглобина, гемоглобин используется в качестве транспортирующего кислород белка в крови. Миоглобин используется в качестве запасающего кислород белка в мышечных клетках. Сродство связывания кислорода с миоглобином выше, чем у гемоглобина. Основное различие гемоглобина и миоглобина заключается в их функции. Функциональное различие гемоглобина и миоглобина возникает из-за разницы их трехмерной структуры.

Ссылка:

1. «Миоглобин». Гемоглобин и миоглобин. Н.п., н.д. Web.

Источник