Молекула гемоглобина имеет структуру четвертичную структуру

    Что такое четвертичная структура белка Объясните на примере молекулы гемоглобина. [c.655]

    Пример. Молекула гемоглобина состоит из полипептидных цепей (первичная структура), закрученных в спирали (вторичная структура), которые, в свою очередь, свернуты в клубок (третичная структура) и объединены по четыре (четвертичная структура). [c.546]

    У ряда белковых соединений несколько сложных полипептидных цепей белка могут агрегироваться вместе, создавая более сложный комплекс определённого строения, называемый четвертичной структурой белка. Каждая полипептидная цепь, образующая четвертичную структуру, называется субъединицей и сохраняет свойственные ей первичную, вторичную и третичную структуры, однако биологическая роль комплекса в целом отличается от биологической роли субъединиц вне комплекса. Фиксация четвертичной структуры обеспечивается водородными связями и гидрофобными взаимодействиями между субъединицами. Например, молекула гемоглобина – белка с четвертичной структурой – состоит из четырёх субъединиц, окружающих гем (простетическую железосодержащую группу – железопорфирин) между субъединицами нет ковалентной СВЯЗИ, однако тетрамер представляет собой единое целое, в котором субъединицы тесно связаны и ведут себя в растворе как одна молекула. Наличие четвертичной структуры характерно также для других металлопротеинов и для иммуноглобулинов. При формировании четвертичной структуры белка образующийся комплекс может содержать, помимо субъединиц полипептидной структуры, и субъединицы иной полимерной природы, а также соединения других классов. [c.71]

    В последние годы М. Перутц, Д. Кендрью и другие исследователи установили, что для части глобулярных белков четвертичная структура создается отнюдь не образованием нескольких пластов субъединиц, а за счет их своеобразного расположения в пространстве. Так, четвертичная структура гемоглобина очень проста и симметрична четыре субъединицы расположены как бы на вершинах тетраэдра. [c.179]

    Четвертичная структура характерна для белков, со-тоящих из нескольких белковых субъединиц (гемоглобин др), и связана с согласованной укладкой субъединиц пространстве [c.885]

    Указанные основные свойства АСФ подобны свойствам гемоглобина. Гемоглобин имеет четвертичную структуру, и кривая [c.455]

    Некоторые белковые макромолекулы могут соединяться друг с другом и образовывать относительно крупные агрегаты. Подобные полимерные образования белков, где мономерами являются макромолекулы белка, называются четвертичными структурами. Примером такого белка является гемоглобин, который представляет комплекс из четырех макромолекул (рис. 4). Оказывается, что только при такой структуре гемоглобин способен присоединять и транспортировать кислород в организме. [c.20]

    Несколько молекул белка, одинаковых или разных (субъединиц), могут соединяться друг с другом так возникает четвертичная структура белка. Так, например, молекула гемоглобина состоит из четырех субъединиц под действием мочевины она расщепляется на две неидентичные части, которые после удаления реагента могут вновь соединиться, воссоздавая нативный гемоглобин. Другой белок —вирус табачной мозаики, состоит из более чем двух тысяч субъединиц (рис. 68). [c.642]

    Между субъединицами нет ковалентных связей, однако тетрамер представляет единое целое, в котором четвертичная структура ведет себя в растворе, как одна молекула. Кстати, гемоглобин является переносчиком кислорода в крови и главную роль в этом играет гем, входящий в состав гемоглобина. [c.274]

    Третичная и четвертичная структуры белков определяются при помощи рентгеноструктурного анализа, который впервые был проведен применительно к миоглобину и гемоглобину Дж. Кендрью и М. Перутцем в Кембридже. Значение рентгеноструктурного анализа белков трудно переоценить, так как именно этот метод дал возможность впервые получить своеобразную фотографию белковой молекулы. Для получения информативной рентгенограммы необходимо было иметь полноценный кристалл белка с включенными в него атомами тяжелых металлов, так как последние рассеивают рентгеновские лучи сильнее атомов белка и изменяют интенсивность дифрагированных лучей. Таким образом можно определить фазу дифрагированных на белковом кристалле лучей и затем электронную плотность белковой молекулы. Это впервые удалось сделать М. Перутцу в 1954 г, что явилось предпосылкой Д 1я построения приближенной модели молекулы белка, которая затем была уточнена при помощи ЭВМ. Однако первым белком, пространственная структура которого была полностью идентифицирована Дж. Кендрью, оказался миоглобин, состоящий из 153 аминокислотных остатков, образующих одну полипептидную цепь, В результате было экспериментально подтверждено предположение Л. Полинга и Р. Кори о наличии в молекуле миоглобина а-спиральных участков, а также М. Перутца и Л. Брэгга о том, что они имеют цилиндрическую форму Несколько позднее М. Перутцем была расшифрована структура гемоглобина, состоящая из 574 аминокислотных остатков и содержащая около [c.43]

    В ряде случаев белок обладает четвертичной структурой — молекула белка или надмолекулярная белковая система состоит из некоторого числа глобул. Примеры молекула гемоглобина содержит 4 глобулы двух сортов, белковая оболочка вируса табачной мозаики состоит из 2000 идентичных глобул. Белок — многоуровневая система. [c.104]

    И, следовательно, может обладать особенностями. Кооперативность исчезает при кз = 0. В этом случае v не зависит от ks. При кь = О кооперативность также отсутствует и скорость реакции не зависит от кз. Она, естественно, обращается в нуль и при /с2 = О и при /с4 — 0. S-образная кривая скорости может возникать при этом механизме независимо от наличия четвертичной структуры. Тем не менее значительные изменения четвертичной структуры при оксигенации гемоглобина (см. стр. 430) указывают на непосредственную ее роль в кооперативном поведении белка. [c.461]

    На рис. 4.10 представлена схема четвертичной структуры двух конформационных состояний гемоглобина. Показаны только изменения в относительном расположении четырех [c.75]

    Рис 71 Четвертичная структура ок и гемоглобина. [c.119]

    Характерной особенностью белков с четвертичной структурой является их способность к самосборке. Легко происходит, например, самосборка гемоглобина из смеси а- и (1-цепей. Таким образом, в аминокислотной последовательности полипептидных цепей олигомерного белка закодированы как бы два уровня информации один [c.122]

    Конформационный переход Т-> R включает не только изменение четвертичной структуры белковой глобулы. Релаксация затрагивает все части четырех субъединиц. Чтобы понять последовательность событий в ходе релаксационного процесса, рассмотрим основные физические характеристики трех главных форм гемоглобина. Они приведены на рис. 4.11. [c.75]

    Для проявления биологической активности некоторые белки должны сначала образовать макрокомплекс, состоящий из нескольких третичных структур белковых субъединиц, которые связаны вторичными валентными силами (ионное притяжение, водородные связи). Подобные способы пространственной организации нескольких полипептидных субъединиц – это четвертичная структура белка, которая определяет степень ассоциации третичных структур в биологически активном материале. Например, белком с четвертичной структурой является гемоглобин, который состоит из четырех субъединиц (клубков) миогло-бина – дэух молекул а-гемоглобина, каждая из которых содержит гем. [c.272]

    Образование четвертичной структуры осуществляется прежде всего путем гидрофобных взаимодействий между отдельными полипептидными цепями. Возникают расширенные области контактов между а- и /3-цепями, которые вместе с этим являются предпосылкой для обратимого кооперативного связывания гемоглобином четырех молекул кислорода. Прн присоединении кислорода к гему образуется оксигемоглобин, четвертичная структура которого лишь незначительно отличается от неоксигенированной формы. а-Гемы взаимно сближаются на 0,1 нм, а 3-гемы удаляются один от другого на 0,65 нм. [c.418]

    Кристаллографические исследования показали, что четвертичные структуры окси- и дезокси-форм гемоглобина существенно различаются. Эти различия указаны в табл. 10.1. В частности, при окислении четыре субъединицы смещаются относительно друг друга, в результате чего расстояние хмежду атомами железа 3-цепей умень- [c.255]

    Под четвертичной структурой подразумевают способ укладки в пространстве отдельных полипептидных цепей, обладаюгцих одинаковой (или разной) первичной, вторичной или третичной структурой, и формирование единого в структурном и функциональном отношениях макромолекулярно-го образования. Многие функциональные белки состоят из нескольких полипептидных цепей, соединенных не главновалентными связями, а нековалентными (аналогичными тем, которые обеспечивают стабильность третичной структуры). Каждая отдельно взятая полипептидная цепь, получившая название протомера, мономера или субъединицы, чагце всего не обладает биологической активностью. Эту способность белок приобретает при определенном способе пространственного объединения входягцих в его состав протомеров, т.е. возникает новое качество, не свойственное мономерному белку. Образовавшуюся молекулу принято называть олигомером (или мультимером). Олигомерные белки чагце построены из четного числа протомеров (от 2 до 4, реже от 6 до 8) с одинаковыми или разными молекулярными массами —от нескольких тысяч до сотен тысяч. В частности, молекула гемоглобина состоит из двух одинаковых а- и двух 3-полипептидных цепей, т.е. представляет собой тетрамер. На рис. 1.23 представлена структура молекулы гемоглобина, а на рис. 1.24 хорошо видно, что молекула гемоглобина содержит четыре полипептидные цепи, [c.68]

    К настоящему времени субъединичная структура обнаружена у нескольких сотен белков. Однако только для немногих белков, в том числе для молекулы гемоглобина, методом рентгеноструктурного анализа расшифрована четвертичная структура . Основными силами, стабилизирующими четвертичную структуру, являются нековалентные связи между контактными площадками протомеров, которые взаимодействуют друг с другом по типу комплементарности—универсальному принципу, свойственному живой природе. Структура белка после его синтеза в рибосоме может частично подвергаться модификации (посттрансляционный процессгшг) например, при превращении предшественников ряда ферментов или гормонов (инсулин). [c.71]

    Свойства гемоглобина демонстрируют динамическое поведение белка. И третичная, и четвертичная структуры НЬ быстро и непрерывно осциллируют между окси- и Зезокси-конформа-циями. Присоединение лиганда вызывает сдвиг конформацион-лого равновесия. Это и есть ЭКВ. [c.215]

    Дальнейшие подробности можно найти в оригинальной статье Перутца [23], в которой рассмотрен также кислотный эффект Бора. Обсуждая эти конформаци-онные явления, Перутц справедливо указывает, что белок —динамическая система. И третичная, и четвертичная структуры гемоглобина быстро и непрерывно осциллируют между ок-си- и дезокси-конформация-ми. В присутствии лиганда происходит не выключение дезокси-конформации, но сдвиг конформационного равновесия [23]. Рассмотренные Перутцом явления ярко выражают ЭКВ (см. стр. 408). Сдвиг электронной плотности в геме вызывает конформационную перестройку глобулы. [c.432]

    Практически не обнаруживаемая в поглощении, но сильная в ДМВ а-полоса в дезоксимиоглобине (ср. стр. 424, табл. 7.2) оказывается весьма чувствительной к гем-гем-взаимодействию. В ДМВ а- и р-полосам отвечают эффекты примерно одинаковой величины (см. рис. 7.17). В гемоглобине, спектр поглощения которого почти не отличается от спектра миоглобина, эффект в р-полосе тот же, что и у МЬ, а в а-полосе вдвое больше (рис. 7.20) [50]. У изолированных а- и р-субъединиц НЬ (см. рис. 7.20) картина такая же, как и у МЬ. Это также следует считать выражением ЭКВ — электронное состояние гема, проявляющееся в ДМВ, оказывается зависящим от четвертичной структуры, т. е. от конформационного состояния белка. [c.447]

    Определение четвертичной структуры белковых агрегатов возможно только с помощью высокоразрешающих физикохимических методов (рентгенография, электронная микроскопия), Четвер-Ййчная структура характерна лишь для некоторых белков, например гемоглобина, [c.373]

    Главная функция гемоглобина (основного компонента эритроцитов) состоит в переносе кислорода из легких к тканям (рГанизма (транспортная функция). Его четвертичная структура редставляет собой образование из четырех полипептидах цепей (субъединиц), каждая из которых содержит гем см. 10.1). [c.373]

    Белки состоящие из нескольких субъединиц, широко распространены в природе. Уже указывалось, что гемоглобин состоит из че-тырех субъединиц, попарно одинаковых. Субъединицы принято обозначать греческими буквами. У гемоглобина имеется две субъединицы, обозначаемые как а-суб1.единица и две /3-субъединицы. Наличие нескольких субъединиц (см. . 3.1U) приводит к более благоприятной для функционирования гемоглобина как переносчика Кислорода зависимости степени насыщения кислородом от его нарциалыюго давления. Четвертичную структуру гемоглобина обозначают как [c.102]

    Оказалось, что а- и р-цепи, образующие макромолекулу гемоглобина, имеют много общего в третичной структуре, в частности, почти идентичную степень спирализации. Этот белок достаточно консервативен, так как его третичная и четвертичная структуры у различных видов позвоночных животных приблизительно одинаковы. Гемоглобин и миоглобин представляют единое семейство белков, образованное, возможно, путем дубликации одного предкового гена, что и предопределяет высокую их гомологию и сходные функции. [c.44]

    Все гемоглобины независимо от источника получения образуют четвертичную структуру и состоят из четырех субъединиц, представляющих две идентичные пары типа а Рз- Интересно отметить, что а- и р-цепи имеют высокую (более 50%) степень гомологии. Четыре полипептидньгх цепи образуют тетраэдр, структура которого стабилизирована множественными нековалентными связями. Каждая полипептидная цепь определенным образом уложена вокруг плоского кольца гема, причем характер этой укладки достаточно консервативен, т. е. почти одинаков для всех гемоглобинов. Первичная структура гемоглобина была расшифрована в 1962 г. Г. Браунитцером, а пространственная структура М. Перутцем и соавторами годом раньше. У млекопитающих а-це-пи гемоглобина отличаются от Р-цепей как по числу аминокислотных остатков, так и по степени гомологии (различия примерно по 80 аминокислотам). Гем локализован в складках а- и р-субъединиц, каждая полипептидная цепь при этом содержит один гем. Тетрамер гемоглобина представляет собой почти правильную глобулярную структуру размером 64 х 60 х 50 нм, на поверхности которой в гидрофобньгх углублениях расположены гемы. [c.50]

    В настояш ее время некоторыми авторами высказывается идея о том, что распределение полярных и неполярных аминокислот вдоль полипептидной цепи является одним из важных элементов кодирования пространственной структуры глобулярных белков. Еще Фишером [55] было показано, что соотношение суммарных объемов полярных и неполярных аминокислотных остатков может обусловливать форму белковой молекулы (сферическую или вытянутую), а также способность образовывать четвертичные структуры. Анализ, проведенный Перутцем, Кендрью и Уотсоном [66] на примере восемнадцати аминокислотных последовательностей в различных миоглобинах и гемоглобинах, показал, что из 150 остатков, входящих в эти молекулы, 33 находятся в местах, экранированных от контакта с водой, т. е. во внутреннем ядре белковой глобулы, причем 30 из 33 являются неполярными аминокислотами (глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, иро-лин, цистеин, метионин, тирозоин и триптофан). Это наводит [c.16]

    Пэтел и сотр. [69] кроме спектров миоглобина (см. разд. 14.2.4.1) исследовали также спектры водных растворов окси-и дезоксигемоглобинов в области от О до —5 т. В спектрах свободных р-цепей были обнаружены резонансные сигналы обменивающихся NH-протонов индольного кольца триптофанов Л-12 и С-3 при —0,2 и —0,5 т. Их положение фактически не зависит от степени окисления гем-групп или от ассоциации в некооперативный Р4-тетрамер. Ни для одного из состояний Р-цепей не было обнаружено сигналов в области ниже —0,6т, в отличие от миоглобина (см. предыдущий раздел). Триптофан Л-12 из а-цепей в этой области не дает сигнала обменивающегося протона. В частности, примечательно, что триптофановые остатки действительно слишком удалены от гем-группы, чтобы можно было ожидать значительных сдвигов за счет сверхтонкого взаимодействия или эффектов кольцевого тока, что согласуется с этими наблюдениями. Тем не менее спектры окси- и дезокси-форм кооперативного тетрамера (ар)г, т. е. интактного гемоглобина, заметно различаются. Было высказано предположение, что смещение пика при —2,18 т, соответствующего одному протону в спектре оксигемоглобина НЬОг, к —4,14 г при дезоксигенации указывает на перестройку четвертичной структуры, которая сопровождает это превращение (см. с. 375), или на изменение третичной структуры, связанное с этой перестройкой. [c.378]

    Фермент альдолаза (мол. вес. 150 000) прн обработке К сло-той (pH 2,9 или ниже) диссоциирует на три цепи с молекулярным весом 50 000 каждая, имеющих идентичную иерЕичи то структуру. При возвращении pH раствора к нейтральным значениям три полипептидные цепи ассоциируют, образуя натшзную четвертичную структуру. Известно много другпх примеров ассоциации одинаковых полипептидных цепей. Крайним случаем такого рода является белок вируса табачной мозаики, образующийся при ассоциации 2000 идентичных единиц, причем л олеку-лярный вес агрегата достигается 3-10 . Некоторые белкп состоят из цепей нескольких типов. Например, гемоглобин, белок крови, переносящий кислород, состоит из четырех цепей, по две каждого вида. [c.382]

Новые методы анализа аминокислот, пептидов и белков (1974) — [

c.392

,

c.397

,

c.403

]

Биофизическая химия Т.1 (1984) — [

c.18

,

c.19

]