Низкий гемоглобин во всей формуле крови

Гемоглобин представляет собой сложное химическое соединение белка с элементом железа, которое присутствует в эритроцитах. Функция гемоглобина в человеческом организме является одной из самых главных – он участвует в доставке молекул кислорода ко всем тканям и органам организма.

Кислород является незаменимым для обеспечения жизнедеятельности живого существа элементом, он принимает участие в получении и обмене энергией и проведении восстановительных реакций. Действие гемоглобина основывается на захвате кислорода в легких, проведении дальнейшего окисления и передаче его всем структурам организма.

Когда гемоглобин понижен, это значит наступление кислородного истощения всех клеток организма и ослабления иммунитета. Чтобы не допустить снижения гемоглобина в крови ниже нормы, нужно знать, что делать при недостатке в организме железа. Давайте разберемся, при каких случаях уровень гемоглобина в крови уменьшается, каковы его нормы у разных людей и какими способами повысить недостаток этого вещества в домашних условиях.

Норма гемоглобина

От уровня гемоглобина в крови зависит самочувствие и здоровье человека. Если показатели гемоглобина ниже нормы, тогда речь идет об анемии, которая считается довольно грозным и опасным заболеванием.

Норма гемоглобина в крови зависит от пола человека:

  • У детей в норме содержание гемоглобина, как и у взрослых: перед рождением уже начинает синтезироваться HbA, который к году жизни практически заменяет фетальный гемоглобин, служивший ребенку во время внутриутробного развития.
  • У женщин от 115 до 145 г/л (при беременности от 110 г/л);
  • У мужчин от 130 до 160 г/л.

По объему понижения гемоглобина железодефицитные анемии бывают нескольких степеней:

  • легкой (содержание гемоглобина от 110 г/л до 90 г/л);
  • средней (содержание гемоглобина от 90 г/л до 70 г/л);
  • тяжелой (содержание гемоглобина менее 70 г/л).

Встречается также латентная анемия (скрытая). Она характеризуется нормальным присутствием гемоглобина в эритроцитах на фоне уменьшения сывороточного железа. При этом симптомы его понижения проявляются достаточно ярко. Подобное состояние нередко присуще женщинам в периоде беременности. 

Симптомы пониженного гемоглобина

Помимо анализа крови, который сразу выявляет нехватку этого важнейшего белка в организме, есть ряд симптомов: по ним можно самостоятельно предположить о низком уровне гемоглобина в крови.

У мужчин и женщин это такие признаки:

  • общая слабость организма, сонливость;
  • бледная кожа, иногда она даже кажется “прозрачной”;
  • губы синеватого цвета;
  • кожа становится сухой и начинает шелушиться;
  • в особо запущенных случаях, начинают ломаться ногти и выпадать волосы;
  • для детей основным признаком нехватки гемоглобина являются частые болезни.

Во время распознав симптомы пониженного гемоглобина у взрослых, можно с успехом привести его в норму, не прибегая к помощи врачей. Но прежде, необходимо знать причины, которые снижают содержание этого важного элемента в крови.

Причины низкого гемоглобина

Почему у взрослых гемоглобин понижен, что это значит? Организм может терять гемоглобин по различным причинам. Быстрее всего это происходит при кровопотерях – как явных, так и скрытых. Явные кровотечения случаются при обильной и длительной менструации у женщин (больше пяти дней), геморрое, различных ранениях, травмах или операциях.

Плохое питание с недостаточным количеством животных белков, витаминов и микроэлементов приводит к железодефицитной анемии. Часто низкий гемоглобин встречается у людей, пропагандирующих вегетарианство или длительное время находящихся на диете. В детском возрасте анемия развивается при несбалансированном или недостаточном питании.

Скрытые кровотечения возможны при некоторых желудочно-кишечных заболеваниях, патологиях женской репродуктивной системы (киста яичников, миома матки и проч.). К снижению гемоглобина и короткой жизни эритроцитов могут привести аутоиммунные болезни, инфекции или наследственные заболевания.

Последствия

У взрослых понижение концентрации гемоглобина ведет к тому, что организм недополучает требуемое количество кислорода. Нарушается общее состояние больных и появляются вышеописанные жалобы.

  1. Последствием этого может стать снижение иммунитета и, как результат, увеличение частоты инфекционных заболеваний.
  2. В большинстве случаев наблюдается быстрая утомляемость человека и постоянная слабость.
  3. Анемия может вызывать деформацию в эпителиальных тканях человека – слизистой дыхательных путей, ротовой полости, желудочно-кишечного тракта и верхних защитных слоев кожи.
  4. Нередко малокровие становится причиной расстройств нервной системы: появляется раздражительность, беспричинные перепады настроения, снижается концентрация внимания.

Кроме того, при малокровии могут быть такие проявления, как трещины на губах, резкая мышечная слабость, выпадение волос, ломкость ногтей и пристрастие к особым запахам, которые другим людям кажутся неприятными.

Низкий гемоглобин при беременности

Пониженный гемоглобин при беременности – распространенное явление для будущих мамочек. Значительное отклонение от нормы может негативно сказаться на здоровье и мамы, и малыша. Это чревато следующими осложнениями:

  • гипотония матки (уменьшение сократительной способности ее мышц);
  • гипоксия (кислородное голодание плода);
  • задержка, а то и прекращение роста и развития плода;
  • низкая масса при рождении;
  • нарушения в работе дыхательной и нервной систем.

Помимо этого, многие врачи уверены, что пониженный гемоглобин у женщины во время родов может негативно отобразится на здоровье ребенка в будущем. Такие дети плохо учатся в школе, часто болеют, страдают разнообразными патологиями внутренних органов. Поэтому, если в период беременности он ниже нормы, лечение под присмотром врача крайне необходимо.

Как повысить гемоглобин?

Что делать? Для того, чтобы повысить гемоглобин в крови, нужно на всякий случай знать причину его падения. Можно сколько угодно употреблять продукты, повышающие гемоглобин (железо, витамины группы В), но если они не будут должным образом всасываться в ЖКТ, то успехов можно и не дождаться.

Основной патогенетический метод терапии — это прием железосодержащих препаратов (Хеферол, Ферроплекс, Ферлатум и другие). Как правило, назначаются пероральные формы, но в тяжелых случаях лекарства рекомендуется вводить парентерально. Лечение пациентов, склонных к дисфункциям кишечника, предусматривает параллельное назначение ферментных и обволакивающих препаратов.

При хорошей переносимости назначенных лекарств их применяют в максимальных дозах с последующей поддерживающей терапией с уменьшением дозировки в течение нескольких месяцев. При этом обязательно следят за уровнем железа в эритроцитах и сыворотке крови. При необходимости также назначают витамин В12, В9 и аскорбиновую кислоту. В тяжелых случаях прибегают к переливанию цельной крови или эритроцитарной массы.

Читайте также:  Делают ли операции при пониженном гемоглобине

Препараты железа при низком гемоглобине у взрослых

Препараты для повышения гемоглобина назначаются только врачом и, естественно, под его строгим контролем. Это объясняется наличием побочных эффектов после приема лекарств, среди которых выделяют: тошнота, ощущение раздражительности желудка, диарея, запор и рвота.

Весьма распространенными и популярными являются следующие препараты повышающие гемоглобин в крови:

  1. Ферро-фольгамма;
  2. Сорбифер Дурулес;
  3. Ферретаб;
  4. Феррум лек;
  5. Гемофер капли;
  6. Тотема;
  7. Мальтофер.

Курс лечения длиться от двух недель до трех месяцев. При этом видимый результат наступает примерно спустя 2-3 недели приема лекарства. Если в составе отсутствует аскорбиновая кислота, то необходимо дополнительно принимать витамин С до 0,3 г в сутки.

При обнаружении низкого гемоглобина и лечении таблетками запрещается одновременно пить средства, содержащие кальций, поскольку они являются антагонистами. Поэтому запивать железо молоком, зеленым чем и кофе нельзя.

Диета

К продуктам, способствующим алиментарной терапии при пониженном гемоглобине, относятся:

  1. Сорта красного мяса — кролик, говядина.
  2. Белое мясо курицы.
  3. Говяжий язык, говяжья печень.
  4. Яичные желтки.
  5. Морепродукты, рыба.
  6. Бобовые.
  7. Гречка и другие крупы.
  8. Морковь, свекла, темно-зеленые овощи.
  9. Грецкие орехи.
  10. Гранат, яблоки и ягоды с большим содержанием витамина С.

Ни в коем случае не нужно воспринимать такую диету при низком гемоглобине слишком буквально и переходить на одни белки – организму трудно это все усвоить. Обязательно гарнируйте мясо овощами и зеленью, а на завтрак кушайте каши грубого помола. В качестве дополнения к питанию для повышения гемоглобина можно посоветовать пить соки — виноградный, гранатовый, морковный, свекольный, яблочный.

При этом для улучшения усвоения железа следует максимально сократить потребление молочных продуктов, жирной пищи, мучных изделий, зеленого чая и кофе.

Я не врач, поэтому к моим советам относитесь с осторожностью. От запоров — порошок сульфат магнезии. Может так же снизить артериальное давление. Пейте в день 1,5-2л чистой воды. Если быть точным 30мл на 1кг массы тела. Это должно нормализовать проблемы с жкт, сделать кровь нормальной по вязкости. И если нет проблем с почками, то при низком железе и как общеукрепляюшее средство можно попробовать рецепт американского доктора Д. С. ДЖАРВИСА. На стакан кипячёной воды 2 чайные ложки мёда и 2 чайные ложки натурального яблочного уксуса. С уксусом осторожнее, очень много его нельзя употреблять за раз.

Источник

Гемоглобин является сложным соединением, состоящим из белка, соединенного с гемом (последний имеет в своей структуре двухвалентное железо). Уровень гемоглобина у здоровых женщин составляет 120-140 г/л, у мужчин – 130-150 г/л.

В норме у здоровых взрослых лиц в крови циркулируют несколько разновидностей молекулы гемоглобина: А1, А2, А3 и F. При этом на долю варианта А1 приходится около 97-98% всего гемоглобина. При некоторых врожденных патологиях, диагностика которых довольно затруднительна, процентное содержание других форм данной молекулы может увеличиваться.

Низкое содержание гемоглобина в крови часто коррелирует с низким содержанием эритроцитов и встречается при анемиях. Причины уменьшения количества основного транспортировщика кислорода можно разделить на 3 основные группы:

  • Нарушение синтеза гемоглобина при дефиците молекул, необходимых для данного процесса. Чаще всего это отмечается при болезнях пищеварительной системы, сопровождающихся нарушением всасывания железа и белков. Другой причиной является соблюдение строгих диет и голодание. Изредка синтез гемоглобина нарушается при нехватке железа в повседневном рационе питания. Также низкий уровень гемоглобина довольно характерен для пациентов, перенесших операцию удаления желудка или двенадцатиперстной кишки. В последнем случае анемия вызвана отсутствием специфического переносчика для молекул железа и нарушением его всасывания.
  • Нарушение синтеза гемоглобина при достаточном количестве структурных компонентов. Такая ситуация в большинстве случаев обусловлена различными генетическими аномалиями (например, талассемия).
  • Повышенное разрушение эритроцитов в кровеносном русле. Как известно, средний срок «жизни» эритроцита составляет 120-125 дней. В данном случае кровяные клетки разрушаются намного раньше, что вызвано влияниями извне или атакой эритроцитов собственными клетками иммунной системы.

Очень важно помнить, что во всех случаях, когда концентрация гемоглобина оказывается ниже, чем 120 г/л, необходимо проводить детализированное гематологическое обследование пациента с определением общего количества эритроцитов, их морфологических особенностей (среднего объема эритроцита) и цветового показателя, который характеризует среднюю концентрацию гемоглобина в одной кровяной клетке. У здоровых взрослых пациентов он должен составлять 0,85-1,05.

При снижении величины цветового показателя ниже нижней границы нормы у человека диагностируется гипохромная анемия, которая наиболее часто встречается при таких патологиях:

  • Хронические кровопотери (например, желудочно-кишечные кровотечения, вызванные эрозивным гастритом, различными опухолями, язвенной болезнью, болезнью Крона, геморроем, грыжей пищеводного отверстия диафрагмы и т.п.).
  • Заболевания желудка, сопровождающиеся снижением количества соляной кислоты (рак желудка, хронический атрофический гастрит).
  • Энтериты и дуодениты.
  • Беременность и кормление грудью.

Во всех перечисленных выше случаях помимо сниженного уровня гемоглобина и уменьшения величины цветового показателя будет наблюдаться микроцитоз (наличие эритроцитов маленького диаметра), анизоцитоз (множество красных кровяных телец разной формы). Возможно снижение общего количества эритроцитов и тромбоцитов.

Однако не всегда снижение общего количества гемоглобина сопровождается микроцитозом. При недостаточности витамина В12 и/или фолиевой кислоты в мазке крови будут определяться увеличенные эритроциты с яркой окраской (гиперхромные). Наиболее частые клинические причины данного состояния:

  • Атрофический гастрит, ахилия, ахлоргидрия, резекция желудка.
  • Глистная инвазия, при которой наблюдается конкурентный расход В12 (паразитирование в кишечнике лентеца широкого). Подобная ситуация отмечается и при избыточном росте кишечной микрофлоры, например, при дивертикулярной болезни.
  • Целиакия, энтериты, болезнь Крона, состояние после резекции кишечника, опухоли слепой кишки.
  • Беременность.
  • Цирроз или тяжелый гепатит, которые приводят к нарушению метаболизма фолиевой кислоты.

Во всех перечисленных выше случаях в общем анализе крови выражено снижается концентрация гемоглобина. Этому лабораторному явлению сопутствует уменьшение количества эритроцитов, повышение величины цветового показателя, появление мегалобластов и мегалоцитов, макроцитоз, тельца Жолли и Кебота, уменьшение количества эритроцитов, тромбоцитов, молоцитов.

Как уже указывалось выше, уменьшение количества гемоглобина в крови может происходить за счет усиленного распада (гемолиза) эритроцитов. Например, такая ситуация возникает при:

  • Врожденных аномалиях развития красных кровяных телец (анемия Минковского-Шоффара);
  • Внешних воздействиях на эритроциты (тяжелые ожоги, отравления гемолитическими ядами, малярия, сепсис, гемолитическая болезнь новорожденных, переливание несовместимой крови, увеличение селезенки).
Читайте также:  Препарат в каплях повышающий гемоглобин

Общий анализ крови при гемолизе эритроцитов имеет свои характерные особенности: снижение уровня гемоглобина, уменьшение числа эритроцитов, нормальный цветовой показатель, увеличение количества ретикулоцитов, пойкило- и анизоцитоз (большое количество эритроцитов разной формы и диаметра).

Помимо изменений в общем анализе крови при гемолитических анемиях продукты метаболизма гемоглобина обнаруживаются также в моче. В крови увеличивается концентрация билирубина в основном за счет непрямой фракции. Последний симптом довольно патогномоничен для данной группы заболеваний.

В некоторых случаях снижение уровня гемоглобина в крови обусловлено угнетением ростков кроветворения, в т.ч. эритроцитарного. К такому состоянию может приводить влияние ионизируюшей радиации, бензола, лечение цитостатиками, левомицетином, сульфаниламидами и барбитуратами. При этом в общем анализе крови помимо сниженного уровня гемоглобина будет обнаруживаться малое количество практически всех клеток крови (в т.ч. ретикулоцитов), нормальный цветовой показатель, лимфоцитоз.

Снижение уровня гемоглобина характерно и для острых лейкозов. В этом случае дополнительно отмечается уменьшение количества эритроцитов, резкое увеличение лейкоцитов, появление большого количества бластных клеток. Цветовой показатель при этом, как правило, остается нормальным.

Источник

Молекула гемоглобина: 4 субъединицы окрашены в разные цвета

Структура гемоглобина человека. Железосодержащие гем-группы показаны зелёным. Красным и синим показаны альфа- и бета- субъединицы.

Гемоглоби́н (от др.-греч. αἷμα «кровь» + лат. globus «шар») (Hb или Hgb) — сложный железосодержащий белок животных, обладающих кровообращением, способный обратимо связываться с кислородом, обеспечивая его перенос в ткани. У позвоночных животных содержится в эритроцитах, у большинства беспозвоночных растворён в плазме крови (эритрокруорин) и может присутствовать в других тканях[1]. Молекулярная масса гемоглобина человека — около 66,8 кДа. Молекула гемоглобина может нести до четырёх молекул кислорода. Один грамм гемоглобина может переносить до 1.34 мл. O2

Гемоглобин появился более чем 400 миллионов лет назад у последнего общего предка человека и акул в результате 2 мутаций, приведших к формированию четырёхкомпонентного комплекса гемоглобина, сродство которого к кислороду достаточно для связывания кислорода в насыщенной им среде, но недостаточно, чтобы удерживать его в других тканях организма.[2][3]

Большой вклад в исследование структуры и функционирования гемоглобина внёс Макс Фердинанд Перуц, получивший за это в 1962 году Нобелевскую премию[4].

Нормальным содержанием гемоглобина в крови человека считается: у мужчин — 130—160 г/л (нижний предел — 120, верхний предел — 180 г/л), у женщин — 120—160 г/л; у детей нормальный уровень гемоглобина зависит от возраста и подвержен значительным колебаниям. Так, у детей через 1—3 дня после рождения нормальный уровень гемоглобина максимален и составляет 145—225 г/л, а к 3—6 месяцам снижается до минимального уровня — 95—135 г/л, затем с 1 года до 18 лет отмечается постепенное увеличение нормального уровня гемоглобина в крови[5].

Во время беременности в организме женщины происходит задержка и накопление жидкости, что является причиной гемодилюции — физиологического разведения крови. В результате наблюдается относительное снижение концентрации гемоглобина (при беременности уровень гемоглобина в норме составляет 110—155 г/л). Кроме этого, в связи с внутриутробным ростом ребёнка происходит быстрое расходование запасов железа и фолиевой кислоты. Если до беременности у женщины был дефицит этих веществ, проблемы, связанные со снижением гемоглобина, могут возникнуть уже на ранних сроках беременности[6].

Главные функции гемоглобина: перенос кислорода и буферная функция. У человека в капиллярах лёгких в условиях избытка кислорода последний соединяется с гемоглобином. Потоком крови эритроциты, содержащие молекулы гемоглобина со связанным кислородом, доставляются к органам и тканям, где кислорода мало; здесь необходимый для протекания окислительных процессов кислород освобождается от связи с гемоглобином. Кроме того, гемоглобин способен связывать в тканях небольшое количество диоксида углерода (CO2) и освобождать его в лёгких.

Монооксид углерода (CO) связывается с гемоглобином крови намного сильнее (в 250 раз[7]), чем кислород, образуя карбоксигемоглобин (HbCO). Впрочем, монооксид углерода может быть частично вытеснен из гема при повышении парциального давления кислорода в лёгких. Некоторые процессы приводят к окислению иона железа в гемоглобине до степени окисления +3. В результате образуется форма гемоглобина, известная как метгемоглобин (HbOH) (metHb, от «мета-» и «гемоглобин», иначе гемиглобин или ферригемоглобин, см. Метгемоглобинемия). В обоих случаях блокируются процессы транспортировки кислорода.

Строение[править | править код]

Гемоглобин является сложным белком класса гемопротеинов, то есть в качестве простетической группы здесь выступает гем — порфириновое ядро, содержащее железо. Гемоглобин человека является тетрамером, то есть состоит из 4 протомеров. У взрослого человека они представлены полипептидными цепями α1, α2, β1 и β2. Субъединицы соединены друг с другом по принципу изологического тетраэдра. Основной вклад во взаимодействие субъединиц вносят гидрофобные взаимодействия. И α-, и β-цепи относятся к α-спиральному структурному классу, так как содержат исключительно α-спирали. Каждая цепь содержит восемь спиральных участков, обозначаемых буквами от A до H (от N-конца к C-концу).

Гем представляет собой комплекс протопорфирина IX, относящегося к классу порфириновых соединений, с атомом железа(II). Этот кофактор нековалентно связан с гидрофобной впадиной молекул гемоглобина и миоглобина.

Железо(II) характеризуется октаэдрической координацией, то есть связывается с шестью лигандами. Четыре из них представлены атомами азота порфиринового кольца, лежащими в одной плоскости. Две другие координационные позиции лежат на оси, перпендикулярной плоскости порфирина. Одна из них занята азотом остатка гистидина в 93-м положении полипептидной цепи (участок F). Связываемая гемоглобином молекула кислорода координируется к железу с обратной стороны и оказывается заключённой между атомом железа и азотом ещё одного остатка гистидина, располагающегося в 64-м положении цепи (участок E).

Всего в гемоглобине человека четыре участка связывания кислорода (по одному гему на каждую субъединицу), то есть одновременно может связываться четыре молекулы. Гемоглобин в лёгких при высоком парциальном давлении кислорода соединяется с ним, образуя оксигемоглобин. При этом кислород соединяется с гемом, присоединяясь к железу гема на 6-ю координационную связь. На эту же связь присоединяется и монооксид углерода, вступая с кислородом в «конкурентную борьбу» за связь с гемоглобином, образуя карбоксигемоглобин.

Читайте также:  Чем грозит низкий гемоглобин 3 месячному ребенку

Связь гемоглобина с монооксидом углерода более прочная, чем с кислородом. Поэтому часть гемоглобина, образующая комплекс с монооксидом углерода, не участвует в транспорте кислорода. В норме у человека образуется 1,2 % карбоксигемоглобина. Повышение его уровня характерно для гемолитических процессов, в связи с этим уровень карбоксигемоглобина является показателем гемолиза.

Физиология[править | править код]

Изменение состояний окси- и дезоксигемоглобина

В отличие от миоглобина гемоглобин имеет четвертичную структуру, которая придаёт ему способность регулировать присоединение и отщепление кислорода и характерную кооперативность: после присоединения первой молекулы кислорода связывание последующих облегчается. Структура может находиться в двух устойчивых состояниях (конформациях): оксигемоглобин (содержит 4 молекулы кислорода; напряжённая конформация) и дезоксигемоглобин (кислорода не содержит; расслабленная конформация).

Устойчивое состояние структуры дезоксигемоглобина усложняет присоединение к нему кислорода. Поэтому для начала реакции необходимо достаточное парциальное давление кислорода, что возможно в альвеолах лёгких. Изменения в одной из 4-х субъединиц влияет на оставшиеся, и после присоединения первой молекулы кислорода связывание последующих облегчается.

Отдав кислород тканям, гемоглобин присоединяет к себе ионы водорода и углекислый газ, перенося их в лёгкие[8].

Гемоглобин является одним из основных белков, которыми питаются малярийные плазмодии — возбудители малярии, и в эндемичных по малярии районах земного шара весьма распространены наследственные аномалии строения гемоглобина, затрудняющие малярийным плазмодиям питание этим белком и проникновение в эритроцит. В частности, к таким имеющим эволюционно-приспособительное значение мутациям относится аномалия гемоглобина, приводящая к серповидноклеточной анемии. Однако, к несчастью, эти аномалии (как и аномалии строения гемоглобина, не имеющие явно приспособительного значения) сопровождаются нарушением кислород-транспортирующей функции гемоглобина, снижением устойчивости эритроцитов к разрушению, анемией и другими негативными последствиями. Аномалии строения гемоглобина называются гемоглобинопатиями.

Гемоглобин высокотоксичен при попадании значительного его количества из эритроцитов в плазму крови (что происходит при массивном внутрисосудистом гемолизе, геморрагическом шоке, гемолитических анемиях, переливании несовместимой крови и других патологических состояниях). Токсичность гемоглобина, находящегося вне эритроцитов, в свободном состоянии в плазме крови, проявляется тканевой гипоксией — ухудшением кислородного снабжения тканей, перегрузкой организма продуктами разрушения гемоглобина — железом, билирубином, порфиринами с развитием желтухи или острой порфирии, закупоркой почечных канальцев крупными молекулами гемоглобина с развитием некроза почечных канальцев и острой почечной недостаточности.

Ввиду высокой токсичности свободного гемоглобина в организме существуют специальные системы для его связывания и обезвреживания. В частности, одним из компонентов системы обезвреживания гемоглобина является особый плазменный белок гаптоглобин, специфически связывающий свободный глобин и глобин в составе гемоглобина. Комплекс гаптоглобина и глобина (или гемоглобина) затем захватывается селезёнкой и макрофагами тканевой ретикуло-эндотелиальной системы и обезвреживается.

Другой частью гемоглобинообезвреживающей системы является белок гемопексин[en], специфически связывающий свободный гем и гем в составе гемоглобина. Комплекс гема (или гемоглобина) и гемопексина затем захватывается печенью, гем отщепляется и используется для синтеза билирубина и других жёлчных пигментов, или выпускается в рециркуляцию в комплексе с трансферринами для повторного использования костным мозгом в процессе эритропоэза.

Экспрессия генов гемоглобина до и после рождения.
Также указаны типы клеток и органы, в которых происходит экспрессия гена (данные по Wood W. G., (1976). Br. Med. Bull. 32, 282.).[9]

Гемоглобин при заболеваниях крови[править | править код]

Дефицит гемоглобина может быть вызван, во-первых, уменьшением количества молекул самого гемоглобина (см. анемия), во-вторых, из-за уменьшенной способности каждой молекулы связать кислород при том же самом парциальном давлении кислорода.

Гипоксемия — это уменьшение парциального давления кислорода в крови, её следует отличать от дефицита гемоглобина. Хотя и гипоксемия, и дефицит гемоглобина являются причинами гипоксии.
Если дефицит кислорода в организме в общем называют гипоксией, то местные нарушения кислородоснабжения называют ишемией.

Прочие причины низкого гемоглобина разнообразны: кровопотеря, пищевой дефицит, болезни костного мозга, химиотерапия, отказ почек, атипичный гемоглобин.

Повышенное содержание гемоглобина в крови связано с увеличением количества или размеров эритроцитов, что наблюдается также при истинной полицитемии. Это повышение может быть вызвано: врождённой болезнью сердца, лёгочным фиброзом, слишком большим количеством эритропоэтина.

См. также[править | править код]

  • Гемоглобин А
  • Гемоглобин С (мутантная форма)
  • Эмбриональный Гемоглобин (эмбриональный)
  • Гемоглобин S (мутантная форма)
  • Гемоглобин F (фетальный)
  • Кобоглобин
  • Нейроглобин
  • Анемия
  • Порфирия
  • Талассемия
  • Эффект Вериго — Бора

Примечания[править | править код]

  1. ↑ Haemoglobins of invertebrate tissues. Nerve haemoglobins of Aphrodite, Aplysia and Halosydna
  2. ↑ Ученые выяснили происхождение гемоглобина. РИА Новостей, 20.05.2020, 18:59
  3. ↑ Michael Berenbrink. Evolution of a molecular machine/Nature, NEWS AND VIEWS, 20 MAY 2020
  4. ↑ Лауреаты нобелевской премии. Макс Перуц.
  5. Назаренко Г. И., Кишкун А. А. Клиническая оценка результатов лабораторных исследований. — 2005.
  6. ↑ Общий анализ крови и беременность Архивная копия от 10 марта 2014 на Wayback Machine
  7. Hall, John E. Guyton and Hall textbook of medical physiology (англ.). — 12th ed.. — Philadelphia, Pa.: Saunders/Elsevier, 2010. — P. 1120. — ISBN 978-1416045748.
  8. Степанов В. М. Структура и функции белков : Учебник. — М. : Высшая школа, 1996. — С. 167—175. — 335 с. — 5000 экз. — ISBN 5-06-002573-X.
  9. Айала Ф., . Современная генетика: В 3-х т = Modern Genetics / Пер. А. Г. Имашевой, А. Л. Остермана, . Под ред. Е. В. Ананьева. — М.: Мир, 1987. — Т. 2. — 368 с. — 15 000 экз. — ISBN 5-03-000495-5.

Литература[править | править код]

  • Mathews, CK; KE van Holde & KG Ahern (2000), Biochemistry (3rd ed.), Addison Wesley Longman, ISBN 0-8053-3066-6
  • Levitt, M & C Chothia (1976), “Structural patterns in globular proteins”, Nature

Ссылки[править | править код]

  • Eshaghian, S; Horwich, TB; Fonarow, GC (2006). “An unexpected inverse relationship between HbA1c levels and mortality in patients with diabetes and advanced systolic heart failure”. Am Heart J. 151 (1): 91.e1—91.e6. DOI:10.1016/j.ahj.2005.10.008. PMID 16368297.
  • Kneipp J, Balakrishnan G, Chen R, Shen TJ, Sahu SC, Ho NT, Giovannelli JL, Simplaceanu V, Ho C, Spiro T (2005). “Dynamics of allostery in hemoglobin: roles of the penultimate tyrosine H bonds”. J Mol Biol. 356 (2): 335—53. DOI:10.1016/j.jmb.2005.11.006. PMID 16368110.
  • Hardison, Ross C. (2012). “Evolution of Hemoglobin and Its Genes”. Cold Spring Harbor Perspectives in Medicine. 2 (12): a011627. DOI:10.1101/cshperspect.a011627. ISSN 2157-1422. PMC 3543078. PMID 23209182.

Источник