Норма igm в крови

Синонимы: иммуноглобулины класса М, IgM, антитела класса М.

Иммуноглобулины (ИГ) – это биологически активные белковые соединения крови (антитела). Они производятся плазматическими клетками и принимают активное участие в формировании иммунного ответа на вторжение чужеродных агентов: бактерий, вирусов и пр.

ИГ класса М (IgM) самыми первыми реагируют на патогенные микроорганизмы, поэтому называются еще «антителами тревоги», и запускают процесс дальнейшей защиты организма от инфекции.

Анализ на IgМ – это диагностическое обследование, которое позволяет установить наличие острых или рецидивирующих хронических патологий, определить форму, стадию и тяжесть их течения, а также подобрать наиболее эффективную тактику лечения.

Общие сведения

Иммуноглобулин М вырабатывается только в начальной стадии заболевания – в этот момент концентрация IgM в сыворотке крови стремительно растет. По истечении 5 суток (период полураспада антител М) синтезируются иммуноглобулины класса G. Это, своего рода, «тяжелая артиллерия» организма, призванная окончательно ликвидировать патологический очаг.

Однако IgМ являются незаменимым участником процесса защиты организма в случае острого инфицирования. Именно они быстрее всех остальных антител выбрасываются в кровяное русло и достигают патогенных клеток, тем самым, обеспечивают гуморальный (первичный) иммунитет.

Функции иммуноглобулина М

Склеивание и выведение в осадок патогенных микроорганизмов;
Активизация процесса фагоцитоза (поглощение/поедание иммунными клетками чужеродных агентов).

Показания к анализу

Назначение анализа на иммуноглобулин М и его расшифровку проводит иммунолог, инфекционист, онколог, ревматолог, гематолог и т.д.

Острые и хронические, часто рецидивирующие и тяжело протекающие заболевания. Позволяет оценить степень и тяжесть иммунодефицита, а также скорость иммунного отклика организма;
Аутоиммунные процессы (антитела организма атакуют собственные клетки);
Оценка состояния гуморального иммунитета;
Диагностика заболеваний органов кроветворения, нарушений кровотока и свертываемости;
Патологии печени (цирроз, гепатит С и т.д.);
Нарушения пищеварения (длительная диарея (расстройство стула), синдром мальабсорбции (расстройство процесса переваривания и усвоения пищи);
Контроль эффективности лечения макроглобулинемии Вальденстрема (злокачественная болезнь плазматических клеток);
Диагностика и контроль лечения других онкологических заболеваний, особенно, опухолей лимфоидной и соединительной ткани;
Диагностика перинатальных (внутриутробные) инфекций у плода.

Дополнительно тест на IgМ проводят в следующих случаях:

профилактическое обследование пациентов с диагностированным низким уровнем иммунной защиты организма;
обследование часто болеющих инфекционными заболеваниями людей;
оценка эффективности терапии препаратами иммуноглобулина;
комплексная диагностика состояния иммунной системы пациента.

Норма для IgM. Факторы влияния

Для иммуноглобулина М установлены следующие референсные значения:

Возраст	Пол	Показатели IgM, г/л
0 – 3 месяца	Мужской/женский	0,06 – 0,21
3 – 12 месяцев	Мужской	0,17 – 1,43
3 – 12 месяцев	Женский	0,17 – 1,5
1 – 12 лет	Мужской	0,41 – 1,83
1 – 12 лет	Женский	0,47 – 2,4
Старше 12 лет	Мужской	0,22 – 2,4
Старше 12 лет	Женский	0,33 – 2,93

Примечание: приведенные данные нельзя использовать для самодиагностики и самолечения. Расшифровкой результатов и назначением лечения должен заниматься только квалифицированный специалист.

На результат обследования могут повлиять следующие факторы:

нарушение правил подготовки к анализу пациентом;
прием иммуномодуляторов в течение 6 месяцев, предшествующих процедуре;
медикаментозное лечение гормонами и некоторыми другими лекарственными препаратами;
радио- (облучение) или химиотерапия;
заболевания органов мочевыводящей системы (хроническая почечная недостаточность, поражение клубочков почек);
массовые ожоги поверхности тела;
множественные травмы;
недавно проведенные операции;
хронические патологии кишечника (болезнь Крона, язвенный колит).

IgM повышен

Всегда наблюдается в начальной стадии острого периода заболевания.

Вирусные инфекции;
Паразитарные или бактериальные патологии;
Гнойные инфекции и воспаление органов ЖКТ и дыхательных путей;
Ревматоидный артрит (аутоиммунное поражение соединительной ткани суставов);
Гепатоцеллюлярные патологии (цирроз, первичный рак печени);
Энтеропатии (не воспалительное поражение кишечника);
Макроглобулинемия Вальденстрема;
Злокачественные образования, например, множественная миелома (онкология плазматических клеток крови по IgМ типу);
Бессимптомная моноклональная гаммапатия (патологическая секреция плазматических клеток по IgМ типу).

Повышение IgM при беременности

Повышенные показатели IgM сигнализируют о внутриутробном инфицировании плода.

Иммуноглобулины М из-за значительного своего молекулярного веса не могут преодолеть плацентарный барьер, поэтому во время беременности обнаруживаются только у матери. Появление же большого количества IgM в сыворотке крови плода или новорожденного свидетельствует о внутриутробном заражении ребенка возбудителями краснухи, сифилиса, цитомегалии, токсоплазмоза.

IgM ниже нормы

Выделяют врожденную (редко), приобретенную, а также обусловленную другими причинами недостаточность IgM. Хотя по данным анализа определить конкретный вид дефицита иммуноглобулина M никак нельзя, медицинской практикой доказано, что:

врожденная недостаточность является следствием:
- болезни Брутона (иммунодефицит на фоне мутации гена);
- селективного (выборочного) дефицита IgМ;
- моноклональной гаммапатии, не связанной с IgМ типом;
приобретенный недостаток IgМ возможен в следующих случаях:
- лечение цитостатиками или радиотерапия;
- спленэктомия (удаление селезенки);
- гастроэнтеропатии (заболевания органов желудочно-кишечного тракта, характеризующиеся массовой и стремительной потерей белков, в т. ч. иммуноглобулинов);
- обширные ожоги (также приводят к снижению иммуноглобулинов до критического уровня);
- лимфома (опухоль лимфатической системы);
другие причины, вызывающие дефицит IgM, это прием препаратов золота и декстрана.

Подготовка к анализу на IgМ

Подготовительные мероприятия забору крови из вены у взрослого или из пуповины у новорожденного стандартные:

взятие крови проводится с утра и строго натощак (период ночного голодания не менее 10-12 часов). Разрешается пить только чистую негазированную воду;
за 3-4 часа до процедуры запрещено курить и/или использовать никотинозаменители (пластырь, спрей, жевательная резинка);
накануне анализа нельзя употреблять алкоголь, наркотические вещества, энергетики;
за сутки до теста необходимо оградить себя от интенсивных физических нагрузок и эмоциональных переживаний;
также за день до анализа не желательно посещать бани и сауны;
перед венепункцией пациенту необходимо сообщить врачу обо всех текущих курсах терапии, приеме витаминов и т.д.

Другие анализы на оценку иммунитета

Иммуноглобулин IgE общий
Иммуноглобулин IgA
Иммуноглобулин IgG
Интерлейкины 1, 6, 8, 10
ФНО (фактор некроза опухоли)

Источник

Лечение алкоголизма за 30 дней

Норма igm в крови

Иммуноглобулин M (IgM) в крови – лабораторный показатель, отражающий острый инфекционный процесс в организме. При выполнении исследования определяется суммарное количество антител класса IgM – специфических белков, которые первыми реагируют на проникновение в организм бактерий, вирусов, грибков, паразитов, запускают иммунную защиту. Анализ выполняется как часть комплексного иммунологического исследования. Результаты позволяют оценить функционирование гуморального звена иммунной системы, выявить наличие иммунодефицита, дифференцировать острое течение инфекции от хронического, определить эффективность терапии препаратами иммуноглобулина. Исследование осуществляется методами иммуноанализа, забор крови производится из вены. В норме концентрация антител IgM у мужчин составляет 0,22-2,4 г/л, у женщин – 0,33-2,93 г/л. Подготовка результатов занимает 1 день.

Норма igm в крови

Иммуноглобулины M (IgM) в крови вырабатываются сразу после воздействия инфекционного агента на организм. В отличие от иммуноглобулинов других классов, IgM не требуют участия Т-хелперов. Повышение их концентрации является первым этапом иммунного ответа. Каждая молекула иммуноглобулина M представляет собой комплекс из пяти субъединиц с двумя антигенсвязывающими центрами. При проникновении бактерий или вирусов в организм антитела образуют с ними комплексы, активизируют комплементы на их поверхности, в результате чего усиливается фагоцитоз. Иммуноглобулины M имеют большую молекулярную массу, поэтому во время беременности через плаценту к плоду не проникают. К классу антител IgM в крови относятся агглютинины системы ABO (групп крови), ревматоидный фактор и гетерофильные антитела.

Иммуноглобулины M (IgM) в крови представлены несколькими подклассами – специфическими антителами, которые синтезируются в ответ на проникновение в организм определенных антигенов. Их концентрация в кровяном русле увеличивается сразу после инфицирования, за 5 дней до начала выработки иммуноглобулинов G. Уровень антител IgM растет прогрессивно в течение первой недели заболевания, а снижается постепенно после выздоровления. В отличие от антител IgG они не сохраняются в организме и не обеспечивают длительной защиты. Избыточное производство иммуноглобулинов может быть связано не только с инфекцией, но и с заболеваниями крови, при которых увеличивается синтез лимфоцитов, производящих данные антитела. Дефицит IgM определяется при некоторых врожденных патологиях, но чаще является приобретенным.

Уровень иммуноглобулина M (IgM) определяется в сыворотке венозной крови. Для выполнения исследования применяются методы иммуноанализа – иммунотурбидиметрический, иммунохемилюминесцентный. Результаты используются в иммунологической практике для диагностики состояний иммунодефицита, в инфекционистике для оценки реакции иммунной системы на развитие инфекции, в гематологической, ревматологической, онкологической практике в рамках комплексной диагностики профильных заболеваний.

Показания

Тест на иммуноглобулин M (IgM) в крови показан при врожденных и приобретенных иммунодефицитных состояниях. Назначается взрослым и детям при частых инфекционных заболеваниях, позволяет определить характер течения патологии, выявить причину рецидивов. Основанием для анализа могут стать частые синуситы, пневмония, отит, менингит, дизентерия, цистит и т. д. Исследование пуповинной крови на иммуноглобулины M выполняется при подозрении на внутриутробную инфекцию – краснуху, сифилис, токсоплазмоз, цитомегалию.

Геморрой в 79% случаев убивает пациента

Еще одним показанием для анализа на иммуноглобулин M (IgM) в крови является макроглобулинемия Вальденстрема. Это заболевание крови встречается редко, связано со злокачественным перерождением B-лимфоцитов, которые производят моноклональный иммуноглобулин M. Происходит рост концентрации этого белка, в результате чего увеличивается вязкость крови. При повышении плотности плазмы в 4 раза возникают спонтанные кровотечения, головная боль, снижение слуха и зрения, нарушения памяти. Анализ крови на иммуноглобулин M назначается для диагностики болезни Вальденстрема и мониторинга ее течения. К другим показаниям для проведения исследования относятся аутоиммунные и опухолевые заболевания, патологии печени.

Информативность анализа на иммуноглобулин M (IgM) в крови повышается при комплексном исследовании, включающем в себя тесты на иммуноглобулины G и A, ЦИК, белки острой фазы воспаления. Только на основе сопоставления результатов всех этих тестов можно сделать вывод об активности иммунной системы, характере течения инфекции, эффективности терапии препаратами иммуноглобулина. Лабораторное исследование иммуноглобулинов M обладает высокой чувствительностью и экономичностью – позволяет в короткие сроки достоверно оценить состояние гуморального иммунитета.

Подготовка к анализу и забор материала

Иммуноглобулин M (IgM) исследуется в крови из вены. Забор биоматериала рекомендуется выполнять с утра, натощак. Допускается проведение процедуры и в более позднее время, но перерыв после приема пищи должен быть не менее 3-4 часов. Подготовка к сдаче крови стандартна: за сутки необходимо исключить употребление алкоголя, тяжелые физические нагрузки, эмоциональный стресс, за 3 часа не курить. Для забора биоматериала выполняется венепункция, кровь доставляется в лабораторию в вакуумных пробирках.

Иммуноглобулин M (IgM) исследуется в сыворотке венозной крови, поэтому перед анализом пробирки помещают в центрифугу. В большинстве лабораторий анализ выполняется с помощью иммунотурбидиметрического метода. Его суть заключается в том, что исследуемые иммуноглобулины образуют комплексы с введенными антигенами, плотность образца увеличивается, по характеристикам светорассеяния рассчитывается концентрация антител IgM. Подготовка результатов исследования занимает не более 1 дня.

Нормальные значения

Так как иммуноглобулин M (IgM) не проходит сквозь плацентарный барьер, его уровень в крови у новорожденных очень низкий, в норме – от 0,06 до 0,21 г/л. С 3 месяцев до года налаживается его синтез собственными B-лимфоцитами, концентрация в крови увеличивается до 0,17-1,5 г/л. С 1 года до 12 лет значения нормы для мальчиков составляют 0,41-1,83 г/л, для девочек – 0,47-2,4 г/л. С 12 лет они изменяются до 0,22-2,4 г/л для юношей и мужчин, 0,33-2,93 г/л для девушек и женщин. Увеличение уровня иммуноглобулина M в крови в рамках нормы возможно на фоне физической нагрузки и эмоциональных стрессов.

Повышение уровня

Распространенная причина повышения уровня иммуноглобулина M (IgM) в крови – острый воспалительный процесс. Концентрация антител этого класса увеличена у пациентов с инфекциями, в особенности локализованными в желудочно-кишечном тракте и в дыхательных путях, а также у больных с аутоиммунными патологиями, поражениями печени, паразитарными инвазиями. Реже причиной повышенного уровня иммуноглобулина M (IgM) в крови становятся гематологические заболевания – некоторые моноклональные IgM гаммапатии, в том числе макроглобулинемия Вальденстрема, а также множественная миелома.

Снижение уровня

Среди причин снижения уровня иммуноглобулина M (IgM) в крови чаще встречается его приобретенная недостаточность. Она развивается при лимфомах, потере белка вследствие нефропатии или энтеропатии, ожоговой болезни, после курса лучевой терапии или приема цитостатиков, после операции по удалению селезенки. Реже причиной снижения уровня иммуноглобулина M (IgM) в крови является его врожденная недостаточность. Она определяется при болезни Брутона, при моноклональных гаммапатиях, не затрагивающих синтез IgM, и при селективном дефиците IgM.

Лечение отклонений от нормы

Иммуноглобулин M (IgM) в крови является показателем первичной реакции иммунной системы на воздействие инфекционного агента, развитие воспаления. В клинической практике он, как правило, назначается при комплексном иммунологическом обследовании, позволяет дифференцировать острые и хронические инфекции, диагностировать заболевания крови с нарушением синтеза IgM. С результатами анализа нужно обратиться за консультацией к лечащему врачу – к терапевту, иммунологу, инфекционисту, гематологу. Физиологическое повышение концентрации иммуноглобулина можно скорректировать, правильно подбирая физическую нагрузку и избегая воздействия сильных стрессовых факторов.

Источник

Новое средство для похудения

Источник

Строение иммуноглобулина M

Иммуноглобули́ны M (IgM) — класс антител. Молекулы IgM являются самыми тяжёлыми (молекулярная масса 990 кДа[1]) и наиболее сложно организованными иммуноглобулинами. Молекула свободного IgM представляет собой пентамер[en], каждый мономер которого состоит из двух тяжёлых цепей (μ-цепей) и двух лёгких цепей κ- или λ-типов. Мономеры объединены в пентамер посредством дисульфидных мостиков и J-цепи[en][2]. При первичном попадании в организм антигена иммуноглобулины IgM из всех антител образуются первыми[3][4]. Кроме того, они первыми появляются в онто- и филогенезе. У человека и других млекопитающих IgM синтезируются плазматическими клетками, находящимися в селезёнке[5][6]. IgM наиболее активны в антибактериальном иммунитете и при ряде аутоиммунных заболеваний[7].

История изучения[править | править код]

Изучение иммуноглобулинов M началось с опубликованного в 1937 году сообщения о появлении в крови лошадей, гипериммунизированных полисахаридами пневмококка, антител, значительно превосходивших по массе обычные иммуноглобулины G кролика[8]. Из-за большого размера новые антитела сначала получили название «γ-макроглобулины», и возникшее позднее название нового класса антител — IgM — также связано с приставкой macro-. Обычно популяции IgM очень гетерогенны, так как они направлены против самых разных инфекционных агентов; это значительно затрудняло изучение их структуры. Впоследствии были найдены источники гомогенных IgM-антител. Выяснилось, что в некоторых случаях клетки множественной миеломы продуцируют гомогенные IgM[9]. В 1960-х годах были разработаны методы для индукции развития иммуноглобулинпродуцирующих опухолей (плазмацитом[en]) у мышей, что позволило получить гомогенные популяции антител многих классов, в том числе и IgM[10].

Структура[править | править код]

Молекула IgM состоит из пяти мономерных субъединиц, располагающихся радиально, причём их Fc-фрагменты направлены в центр комплекса, а Fab-фрагменты обращены наружу. В каждом мономере тяжёлая цепь (μ-цепь) включает около 576 аминокислотных остатков (а. о.). Она содержит вариабельный домен (VH-домен) длиной около 110 а. о. и четыре константных домена (C-домена), обозначаемых Cμ1, Cμ2, Cμ3 и Cμ4 соответственно, однако в ней отсутствует шарнирный участок. Функционально его частично заменяет домен Cμ2, содержащий в первичной структуре остатки пролина. Существует предположение, что этот домен стал эволюционным предшественником шарнирной области γ- и α-цепей иммуноглобулинов G и A соответственно. Каждый C-домен состоит примерно из 110 а. о. и имеет хвостовой участок длиной около 20 а. о. По данным рентгеноструктурного анализа, остатки пролина в домене Cμ2 обеспечивают Fab-фрагменту гибкость, необходимую для обнаружения антигенных детерминант на поверхности антигенпрезентирующей или бактериальной клетки. Каждая μ-цепь связана с пятью олигосахаридами, присоединёнными к остаткам аспарагина: один «пришит» к домену Cμ1, три — к домену Cμ3 и один — к хвостовой части цепи[11]. Лёгкие цепи представлены λ- или κ-типом, содержат около 220 а. о. и включают вариабельный домен VL (около 110 а. о.) и константный домен CL (около 110 а. о.)[12].

Мономеры соединяются в пентамер посредством дисульфидных мостиков и J-цепи, с которой у каждого пентамера взаимодействует остаток цистеина, локализованный в C-концевом участке мономера. J-цепь представляет собой небольшой кислый белок длиной около 137 а. о. J-цепь связывает две μ-цепь посредством дисульфидных связей. Однако IgM существует не только в пентамерной форме. Известна мономерная форма IgM, которая находится на поверхности B-лимфоцитов и выполняет роль антигенраспознающего рецептора, а свободный IgM, входящий в состав плазмы крови, существует в виде пентамера. Мембранные мономеры отличаются от мономеров, входящих в состав пентамера, числом аминокислотных остатков в хвостовой части аминокислотной цепи[13][14].

Хотя у человека и мыши преобладающей формой IgM является пентамер, у шпорцевых лягушек (Xenopus sp.) IgM существует преимущественно в гексамерной форме[15][16], у костистых рыб — в тетрамерной[en] форме. Пентамерная форма IgM преобладает и у хрящевых рыб (например, акул)[17][18]. Причина, по которой IgM человека и мыши существует в основном виде пентамера, неясна, так как теоретически он может формировать и стабильный гексамер[19][20]. Эксперименты на мышах показали, что у них может образовываться гексамерная форма IgM только в случае невозможности взаимодействия μ-цепей с J-цепью (если она не экспрессируется[21] или в μ-цепях отсутствуют остатки цистеина, необходимые для связывания с J-цепью[22][23]). Таким образом, у мыши гексамеры никогда не образуются при наличии J-цепей, а пентамерная форма может существовать как при наличии J-цепи, так и в её отсутствие[24].

С помощью разнообразных методов, таких как рентгеноструктурный анализ и ЯМР-спектроскопия, была установлена структура доменов Cμ1—Cμ4, которые экспрессировали по отдельности в клетках кишечной палочки Escherichia coli. Как и в случае остальных иммуноглобулинов, μ-цепь IgM содержит 7 перекрывающихся бета-листов, стабилизированных междоменными дисульфидными связями. Константный участок IgM по форме похож на шляпочный гриб, в котором домены Cμ2—Cμ3 образуют «шляпку», а домен Cμ4 формирует подобие «ножки»[25].

Функции[править | править код]

IgM — первые иммуноглобулины, которые начинают синтезироваться в плоде человека (примерно на 20-й неделе)[26]. Иммуноглобулины M могут взаимодействовать с компонентом C1[en] системы комплемента и активизировать классический путь системы комплемента, в результате чего происходит опсонизация антигенов и цитолиз. IgM взаимодействуют с молекулами полииммуноглобулинового рецептора[en] (plgR), благодаря чему попадают на слизистые оболочки, такие как выстилку кишечника, а также в грудное молоко. В этом взаимодействии участвует J-цепь[27]. При трансплантации органов в организме реципиента вырабатываются IgM, направленные против пересаженного органа, однако они не участвуют в реакции отторжения трансплантанта и могут оказывать защитную роль[28]. При первичном столкновении с антигеном IgM образуются первыми, они появляются и при повторных столкновениях, но в меньших количествах. IgM не проходят через плаценту (через неё проходят только иммуноглобулины G). Наличие в плазме крови IgM против определённых возбудителей свидетельствует о ранних этапах инфекции, а в крови новорождённого — о внутриматочной инфекции (например, синдроме врождённой краснухи[en]). В норме IgM часто присутствуют с плазме крови в связанном с определёнными антигенами виде, за что их иногда называют «натуральными антителами». Причиной этого явления может служить высокая авидность IgM, из-за чего они связывают антигены с низкой кросс-реактивностью[en], встречающиеся в плазме крови здорового человека[29].

Примечания[править | править код]

↑ Kabat E. A. THE MOLECULAR WEIGHT OF ANTIBODIES. (англ.) // The Journal Of Experimental Medicine. — 1939. — 1 January (vol. 69, no. 1). — P. 103—118. — doi:10.1084/jem.69.1.103. — PMID 19870830. [исправить]
↑ Галактионов, 2004, с. 65.
↑
Immunoglobulin M // The American Heritage Dictionary of the English Language (англ.). — Fourth. — Houghton Mifflin Company (англ.)русск., 2004. — ISBN 978-0618082308.
↑
Alberts, B.; Johnson, A.; Lewis, J.; Walter, P.; Raff, M.; Roberts, K. Chapter 24 // Molecular Biology of the Cell (англ.). — 4th. — Routledge, 2002. — ISBN 978-0-8153-3288-6.
↑ Capolunghi F., Rosado M. M., Sinibaldi M., Aranburu A., Carsetti R. Why do we need IgM memory B cells? (англ.) // Immunology Letters. — 2013. — May (vol. 152, no. 2). — P. 114—120. — doi:10.1016/j.imlet.2013.04.007. — PMID 23660557. [исправить]
↑ Williams, N.; O’Connell, P. R. Chapter 62 // Bailey & Love’s Short Practice of Surgery (англ.). — 25th. — CRC Press, 2008. — P. 1102. — ISBN 9780340939321.
↑ Галактионов, 2004, с. 67.
↑ Heidelberger M., Pedersen K. O. THE MOLECULAR WEIGHT OF ANTIBODIES. (англ.) // The Journal Of Experimental Medicine. — 1937. — 28 February (vol. 65, no. 3). — P. 393—414. — doi:10.1084/jem.65.3.393. — PMID 19870608. [исправить]
↑ Waldenström Jan. Incipient myelomatosis or «essential« hyperglobulinemia with fibrinogenopenia – a new syndrome? (англ.) // Acta Medica Scandinavica. — 2009. — 24 April (vol. 117, no. 3—4). — P. 216—247. — ISSN 0001-6101. — doi:10.1111/j.0954-6820.1944.tb03955.x. [исправить]
↑ Potter M. The early history of plasma cell tumors in mice, 1954-1976. (англ.) // Advances In Cancer Research. — 2007. — Vol. 98. — P. 17—51. — doi:10.1016/S0065-230X(06)98002-6. — PMID 17433907. [исправить]
↑ Галактионов, 2004, с. 65—66.
↑
Monica T. J., Williams S. B., Goochee C. F., Maiorella B. L. Characterization of the glycosylation of a human IgM produced by a human-mouse hybridoma. (англ.) // Glycobiology. — 1995. — March (vol. 5, no. 2). — P. 175—185. — doi:10.1093/glycob/5.2.175. — PMID 7780192. [исправить]
↑ Галактионов, 2004, с. 66—67.
↑
Frutiger S., Hughes G. J., Paquet N., Lüthy R., Jaton J. C. Disulfide bond assignment in human J chain and its covalent pairing with immunoglobulin M. (англ.) // Biochemistry. — 1992. — 22 December (vol. 31, no. 50). — P. 12643—12647. — doi:10.1021/bi00165a014. — PMID 1472500. [исправить]
↑ Parkhouse R. M., Askonas B. A., Dourmashkin R. R. Electron microscopic studies of mouse immunoglobulin M; structure and reconstitution following reduction. (англ.) // Immunology. — 1970. — April (vol. 18, no. 4). — P. 575—584. — PMID 5421036. [исправить]
↑ Schwager J., Hadji-Azimi I. Mitogen-induced B-cell differentiation in Xenopus laevis. (англ.) // Differentiation; Research In Biological Diversity. — 1984. — Vol. 27, no. 3. — P. 182—188. — doi:10.1111/j.1432-0436.1984.tb01426.x. — PMID 6334001. [исправить]
↑ Fillatreau S., Six A., Magadan S., Castro R., Sunyer J. O., Boudinot P. The astonishing diversity of Ig classes and B cell repertoires in teleost fish. (англ.) // Frontiers In Immunology. — 2013. — Vol. 4. — P. 28—28. — doi:10.3389/fimmu.2013.00028. — PMID 23408183. [исправить]
↑ Getahun A., Lundqvist M., Middleton D., Warr G., Pilström L. Influence of the mu-chain C-terminal sequence on polymerization of immunoglobulin M. (англ.) // Immunology. — 1999. — July (vol. 97, no. 3). — P. 408—413. — doi:10.1046/j.1365-2567.1999.00797.x. — PMID 10447761. [исправить]
↑ Dolder F. Occurrence, isolation and interchain bridges of natural 7-S immunoglobulin M in human serum. (англ.) // Biochimica Et Biophysica Acta. — 1971. — 29 June (vol. 236, no. 3). — P. 675—685. — PMID 4997811. [исправить]
↑ Eskeland T., Christensen T. B. IgM molecules with and without J chain in serum and after purification, studied by ultracentrifugation, electrophoresis, and electron microscopy. (англ.) // Scandinavian Journal Of Immunology. — 1975. — Vol. 4, no. 3. — P. 217—228. — doi:10.1111/j.1365-3083.1975.tb02620.x. — PMID 807966. [исправить]
↑ Cattaneo A., Neuberger M. S. Polymeric immunoglobulin M is secreted by transfectants of non-lymphoid cells in the absence of immunoglobulin J chain. (англ.) // The EMBO Journal. — 1987. — September (vol. 6, no. 9). — P. 2753—2758. — PMID 3119328. [исправить]
↑
Davis A. C., Roux K. H., Shulman M. J. On the structure of polymeric IgM. (англ.) // European Journal Of Immunology. — 1988. — July (vol. 18, no. 7). — P. 1001—1008. — doi:10.1002/eji.1830180705. — PMID 3136022. [исправить]
↑ Davis A. C., Roux K. H., Pursey J., Shulman M. J. Intermolecular disulfide bonding in IgM: effects of replacing cysteine residues in the mu heavy chain. (англ.) // The EMBO Journal. — 1989. — September (vol. 8, no. 9). — P. 2519—2526. — PMID 2511005. [исправить]
↑ Collins C., Tsui F. W., Shulman M. J. Differential activation of human and guinea pig complement by pentameric and hexameric IgM. (англ.) // European Journal Of Immunology. — 2002. — June (vol. 32, no. 6). — P. 1802—1810. — doi:10.1002/1521-4141(200206)32:6<1802::AID-IMMU1802>3.0.CO;2-C. — PMID 12115664. [исправить]
↑
Müller R., Gräwert M. A., Kern T., Madl T., Peschek J., Sattler M., Groll M., Buchner J. High-resolution structures of the IgM Fc domains reveal principles of its hexamer formation. (англ.) // Proceedings Of The National Academy Of Sciences Of The United States Of America. — 2013. — 18 June (vol. 110, no. 25). — P. 10183—10188. — doi:10.1073/pnas.1300547110. — PMID 23733956. [исправить]
↑
van Furth R., Schuit H. R., Hijmans W. The immunological development of the human fetus. (англ.) // The Journal Of Experimental Medicine. — 1965. — 1 December (vol. 122, no. 6). — P. 1173—1188. — doi:10.1084/jem.122.6.1173. — PMID 4159036. [исправить]
↑ Johansen F. E., Braathen R., Brandtzaeg P. Role of J chain in secretory immunoglobulin formation. (англ.) // Scandinavian Journal Of Immunology. — 2000. — September (vol. 52, no. 3). — P. 240—248. — doi:10.1046/j.1365-3083.2000.00790.x. — PMID 10972899. [исправить]
↑ McAlister C. C., Gao Z. H., McAlister V. C., Gupta R., Wright Jr. J. R., MacDonald A. S., Peltekian K. Protective anti-donor IgM production after crossmatch positive liver-kidney transplantation. (англ.) // Liver Transplantation : Official Publication Of The American Association For The Study Of Liver Diseases And The International Liver Transplantation Society. — 2004. — February (vol. 10, no. 2). — P. 315—319. — doi:10.1002/lt.20062. — PMID 14762873. [исправить]
↑ Jayasekera J. P., Moseman E. A., Carroll M. C. Natural antibody and complement mediate neutralization of influenza virus in the absence of prior immunity. (англ.) // Journal Of Virology. — 2007. — April (vol. 81, no. 7). — P. 3487—3494. — doi:10.1128/JVI.02128-06. — PMID 17202212. [исправить]

Литература[править | править код]

Галактионов В. Г . Иммунология. — М.: Издат. центр «Академия», 2004. — 528 с. — ISBN 5-7695-1260-1.

Источник