Отличается гемоглобин человека гемоглобина собаки названием мономеров
Молекула гемоглобина: 4 субъединицы окрашены в разные цвета
Структура гемоглобина человека. Железосодержащие гем-группы показаны зелёным. Красным и синим показаны альфа- и бета- субъединицы.
Гемоглоби́н (от др.-греч. αἷμα «кровь» + лат. globus «шар») (Hb или Hgb) — сложный железосодержащий белок животных, обладающих кровообращением, способный обратимо связываться с кислородом, обеспечивая его перенос в ткани. У позвоночных животных содержится в эритроцитах, у большинства беспозвоночных растворён в плазме крови (эритрокруорин) и может присутствовать в других тканях[1]. Молекулярная масса гемоглобина человека — около 66,8 кДа. Молекула гемоглобина может нести до четырёх молекул кислорода. Один грамм гемоглобина может переносить до 1.34 мл. O2
Гемоглобин появился более чем 400 миллионов лет назад у последнего общего предка человека и акул в результате 2 мутаций, приведших к формированию четырёхкомпонентного комплекса гемоглобина, сродство которого к кислороду достаточно для связывания кислорода в насыщенной им среде, но недостаточно, чтобы удерживать его в других тканях организма.[2][3]
Большой вклад в исследование структуры и функционирования гемоглобина внёс Макс Фердинанд Перуц, получивший за это в 1962 году Нобелевскую премию[4].
Нормальным содержанием гемоглобина в крови человека считается: у мужчин — 130—160 г/л (нижний предел — 120, верхний предел — 180 г/л), у женщин — 120—160 г/л; у детей нормальный уровень гемоглобина зависит от возраста и подвержен значительным колебаниям. Так, у детей через 1—3 дня после рождения нормальный уровень гемоглобина максимален и составляет 145—225 г/л, а к 3—6 месяцам снижается до минимального уровня — 95—135 г/л, затем с 1 года до 18 лет отмечается постепенное увеличение нормального уровня гемоглобина в крови[5].
Во время беременности в организме женщины происходит задержка и накопление жидкости, что является причиной гемодилюции — физиологического разведения крови. В результате наблюдается относительное снижение концентрации гемоглобина (при беременности уровень гемоглобина в норме составляет 110—155 г/л). Кроме этого, в связи с внутриутробным ростом ребёнка происходит быстрое расходование запасов железа и фолиевой кислоты. Если до беременности у женщины был дефицит этих веществ, проблемы, связанные со снижением гемоглобина, могут возникнуть уже на ранних сроках беременности[6].
Главные функции гемоглобина: перенос кислорода и буферная функция. У человека в капиллярах лёгких в условиях избытка кислорода последний соединяется с гемоглобином. Потоком крови эритроциты, содержащие молекулы гемоглобина со связанным кислородом, доставляются к органам и тканям, где кислорода мало; здесь необходимый для протекания окислительных процессов кислород освобождается от связи с гемоглобином. Кроме того, гемоглобин способен связывать в тканях небольшое количество диоксида углерода (CO2) и освобождать его в лёгких.
Монооксид углерода (CO) связывается с гемоглобином крови намного сильнее (в 250 раз[7]), чем кислород, образуя карбоксигемоглобин (HbCO). Впрочем, монооксид углерода может быть частично вытеснен из гема при повышении парциального давления кислорода в лёгких. Некоторые процессы приводят к окислению иона железа в гемоглобине до степени окисления +3. В результате образуется форма гемоглобина, известная как метгемоглобин (HbOH) (metHb, от «мета-» и «гемоглобин», иначе гемиглобин или ферригемоглобин, см. Метгемоглобинемия). В обоих случаях блокируются процессы транспортировки кислорода.
Строение[править | править код]
Гемоглобин является сложным белком класса гемопротеинов, то есть в качестве простетической группы здесь выступает гем — порфириновое ядро, содержащее железо. Гемоглобин человека является тетрамером, то есть состоит из 4 протомеров. У взрослого человека они представлены полипептидными цепями α1, α2, β1 и β2. Субъединицы соединены друг с другом по принципу изологического тетраэдра. Основной вклад во взаимодействие субъединиц вносят гидрофобные взаимодействия. И α-, и β-цепи относятся к α-спиральному структурному классу, так как содержат исключительно α-спирали. Каждая цепь содержит восемь спиральных участков, обозначаемых буквами от A до H (от N-конца к C-концу).
Гем представляет собой комплекс протопорфирина IX, относящегося к классу порфириновых соединений, с атомом железа(II). Этот кофактор нековалентно связан с гидрофобной впадиной молекул гемоглобина и миоглобина.
Железо(II) характеризуется октаэдрической координацией, то есть связывается с шестью лигандами. Четыре из них представлены атомами азота порфиринового кольца, лежащими в одной плоскости. Две другие координационные позиции лежат на оси, перпендикулярной плоскости порфирина. Одна из них занята азотом остатка гистидина в 93-м положении полипептидной цепи (участок F). Связываемая гемоглобином молекула кислорода координируется к железу с обратной стороны и оказывается заключённой между атомом железа и азотом ещё одного остатка гистидина, располагающегося в 64-м положении цепи (участок E).
Всего в гемоглобине человека четыре участка связывания кислорода (по одному гему на каждую субъединицу), то есть одновременно может связываться четыре молекулы. Гемоглобин в лёгких при высоком парциальном давлении кислорода соединяется с ним, образуя оксигемоглобин. При этом кислород соединяется с гемом, присоединяясь к железу гема на 6-ю координационную связь. На эту же связь присоединяется и монооксид углерода, вступая с кислородом в «конкурентную борьбу» за связь с гемоглобином, образуя карбоксигемоглобин.
Связь гемоглобина с монооксидом углерода более прочная, чем с кислородом. Поэтому часть гемоглобина, образующая комплекс с монооксидом углерода, не участвует в транспорте кислорода. В норме у человека образуется 1,2 % карбоксигемоглобина. Повышение его уровня характерно для гемолитических процессов, в связи с этим уровень карбоксигемоглобина является показателем гемолиза.
Физиология[править | править код]
Изменение состояний окси- и дезоксигемоглобина
В отличие от миоглобина гемоглобин имеет четвертичную структуру, которая придаёт ему способность регулировать присоединение и отщепление кислорода и характерную кооперативность: после присоединения первой молекулы кислорода связывание последующих облегчается. Структура может находиться в двух устойчивых состояниях (конформациях): оксигемоглобин (содержит 4 молекулы кислорода; напряжённая конформация) и дезоксигемоглобин (кислорода не содержит; расслабленная конформация).
Устойчивое состояние структуры дезоксигемоглобина усложняет присоединение к нему кислорода. Поэтому для начала реакции необходимо достаточное парциальное давление кислорода, что возможно в альвеолах лёгких. Изменения в одной из 4-х субъединиц влияет на оставшиеся, и после присоединения первой молекулы кислорода связывание последующих облегчается.
Отдав кислород тканям, гемоглобин присоединяет к себе ионы водорода и углекислый газ, перенося их в лёгкие[8].
Гемоглобин является одним из основных белков, которыми питаются малярийные плазмодии — возбудители малярии, и в эндемичных по малярии районах земного шара весьма распространены наследственные аномалии строения гемоглобина, затрудняющие малярийным плазмодиям питание этим белком и проникновение в эритроцит. В частности, к таким имеющим эволюционно-приспособительное значение мутациям относится аномалия гемоглобина, приводящая к серповидноклеточной анемии. Однако, к несчастью, эти аномалии (как и аномалии строения гемоглобина, не имеющие явно приспособительного значения) сопровождаются нарушением кислород-транспортирующей функции гемоглобина, снижением устойчивости эритроцитов к разрушению, анемией и другими негативными последствиями. Аномалии строения гемоглобина называются гемоглобинопатиями.
Гемоглобин высокотоксичен при попадании значительного его количества из эритроцитов в плазму крови (что происходит при массивном внутрисосудистом гемолизе, геморрагическом шоке, гемолитических анемиях, переливании несовместимой крови и других патологических состояниях). Токсичность гемоглобина, находящегося вне эритроцитов, в свободном состоянии в плазме крови, проявляется тканевой гипоксией — ухудшением кислородного снабжения тканей, перегрузкой организма продуктами разрушения гемоглобина — железом, билирубином, порфиринами с развитием желтухи или острой порфирии, закупоркой почечных канальцев крупными молекулами гемоглобина с развитием некроза почечных канальцев и острой почечной недостаточности.
Ввиду высокой токсичности свободного гемоглобина в организме существуют специальные системы для его связывания и обезвреживания. В частности, одним из компонентов системы обезвреживания гемоглобина является особый плазменный белок гаптоглобин, специфически связывающий свободный глобин и глобин в составе гемоглобина. Комплекс гаптоглобина и глобина (или гемоглобина) затем захватывается селезёнкой и макрофагами тканевой ретикуло-эндотелиальной системы и обезвреживается.
Другой частью гемоглобинообезвреживающей системы является белок гемопексин[en], специфически связывающий свободный гем и гем в составе гемоглобина. Комплекс гема (или гемоглобина) и гемопексина затем захватывается печенью, гем отщепляется и используется для синтеза билирубина и других жёлчных пигментов, или выпускается в рециркуляцию в комплексе с трансферринами для повторного использования костным мозгом в процессе эритропоэза.
Экспрессия генов гемоглобина до и после рождения.
Также указаны типы клеток и органы, в которых происходит экспрессия гена (данные по Wood W. G., (1976). Br. Med. Bull. 32, 282.).[9]
Гемоглобин при заболеваниях крови[править | править код]
Дефицит гемоглобина может быть вызван, во-первых, уменьшением количества молекул самого гемоглобина (см. анемия), во-вторых, из-за уменьшенной способности каждой молекулы связать кислород при том же самом парциальном давлении кислорода.
Гипоксемия — это уменьшение парциального давления кислорода в крови, её следует отличать от дефицита гемоглобина. Хотя и гипоксемия, и дефицит гемоглобина являются причинами гипоксии.
Если дефицит кислорода в организме в общем называют гипоксией, то местные нарушения кислородоснабжения называют ишемией.
Прочие причины низкого гемоглобина разнообразны: кровопотеря, пищевой дефицит, болезни костного мозга, химиотерапия, отказ почек, атипичный гемоглобин.
Повышенное содержание гемоглобина в крови связано с увеличением количества или размеров эритроцитов, что наблюдается также при истинной полицитемии. Это повышение может быть вызвано: врождённой болезнью сердца, лёгочным фиброзом, слишком большим количеством эритропоэтина.
См. также[править | править код]
- Гемоглобин А
- Гемоглобин С (мутантная форма)
- Эмбриональный Гемоглобин (эмбриональный)
- Гемоглобин S (мутантная форма)
- Гемоглобин F (фетальный)
- Кобоглобин
- Нейроглобин
- Анемия
- Порфирия
- Талассемия
- Эффект Вериго — Бора
Примечания[править | править код]
- ↑ Haemoglobins of invertebrate tissues. Nerve haemoglobins of Aphrodite, Aplysia and Halosydna
- ↑ Ученые выяснили происхождение гемоглобина. РИА Новостей, 20.05.2020, 18:59
- ↑ Michael Berenbrink. Evolution of a molecular machine/Nature, NEWS AND VIEWS, 20 MAY 2020
- ↑ Лауреаты нобелевской премии. Макс Перуц.
- ↑ Назаренко Г. И., Кишкун А. А. Клиническая оценка результатов лабораторных исследований. — 2005.
- ↑ Общий анализ крови и беременность Архивная копия от 10 марта 2014 на Wayback Machine
- ↑ Hall, John E. Guyton and Hall textbook of medical physiology (англ.). — 12th ed.. — Philadelphia, Pa.: Saunders/Elsevier, 2010. — P. 1120. — ISBN 978-1416045748.
- ↑ Степанов В. М. Структура и функции белков : Учебник. — М. : Высшая школа, 1996. — С. 167—175. — 335 с. — 5000 экз. — ISBN 5-06-002573-X.
- ↑ Айала Ф., . Современная генетика: В 3-х т = Modern Genetics / Пер. А. Г. Имашевой, А. Л. Остермана, . Под ред. Е. В. Ананьева. — М.: Мир, 1987. — Т. 2. — 368 с. — 15 000 экз. — ISBN 5-03-000495-5.
Литература[править | править код]
- Mathews, CK; KE van Holde & KG Ahern (2000), Biochemistry (3rd ed.), Addison Wesley Longman, ISBN 0-8053-3066-6
- Levitt, M & C Chothia (1976), “Structural patterns in globular proteins”, Nature
Ссылки[править | править код]
- Eshaghian, S; Horwich, TB; Fonarow, GC (2006). “An unexpected inverse relationship between HbA1c levels and mortality in patients with diabetes and advanced systolic heart failure”. Am Heart J. 151 (1): 91.e1—91.e6. DOI:10.1016/j.ahj.2005.10.008. PMID 16368297.
- Kneipp J, Balakrishnan G, Chen R, Shen TJ, Sahu SC, Ho NT, Giovannelli JL, Simplaceanu V, Ho C, Spiro T (2005). “Dynamics of allostery in hemoglobin: roles of the penultimate tyrosine H bonds”. J Mol Biol. 356 (2): 335—53. DOI:10.1016/j.jmb.2005.11.006. PMID 16368110.
- Hardison, Ross C. (2012). “Evolution of Hemoglobin and Its Genes”. Cold Spring Harbor Perspectives in Medicine. 2 (12): a011627. DOI:10.1101/cshperspect.a011627. ISSN 2157-1422. PMC 3543078. PMID 23209182.
Источник
Кровь — важнейший компонент любого организма. От ее состава зависит благополучие и здоровье любого живого существа, будь то человек или животное. Среди всех составляющих, входящих в состав крови, одну из наиболее серьезных функций выполняет гемоглобин.
Процентное содержание этого вещества является показателем благополучия или наличия патологии в организме, поэтому при анализе крови ему уделяется особое внимание.
Гемоглобин и его роль в организме человека и животного
Гемоглобин — это особый белок, в состав которого входит железо. Именно этот элемент обеспечивает окрашивание нашей крови в оттенки красного цвета. Он отвечает за транспортировку кислорода к органам и тканям организма, выполняет буферные функции. Гемоглобин наличествует в крови всех живых существ, обладающих системой кровообращения.
Легкие людей и животных наполняются кислородом, который через систему капилляров насыщает кровь. Гемоглобин, содержащийся в красных кровяных тельцах — эритроцитах — в связанном виде переносит кислород от легких во все части тела. В них кислород высвобождается, поддерживая процессы окисления, необходимые для нормальной жизнедеятельности клеток и функционирования органов.
Гемоглобин обладает свойством частично связывать углекислый газ и выводить его из организма, так что роль этого вещества чрезвычайно важна для здоровья любого живого существа.
Нормы гемоглобина у людей, кошек и собак
Количество гемоглобина у представителей разных полов отличается:
- мужчины — 130–160 г/л (минимум 120, максимум 180 г/л);
- женщины — 120— 50 г/л;
- дети: новорожденные — 145–225 г/л, от 3 месяцев до полугода — 95–135 г/л, с года до 18 лет — постепенное повышение показателей до «взрослого» уровня.
Во время беременности концентрация гемоглобина падает из-за повышенной нагрузки на организм женщины, поэтому для беременной важно следить за показателями крови.
У собак норма гемоглобина равна такой же норме у взрослого мужчины — 120–180 г/л, у щенят — 74–180 г/л.
У кошек показатели в норме ниже — 80–150 г/л.
Повышенный уровень гемоглобина
Рост показателей гемоглобина в большинстве случаев говорит о наличии патологических процессов в организме. В основном они связаны со сгущением крови и повышением концентрации эритроцитов.
Это состояние носит название «гиперхромия». Оно может проявляться как следствие следующих заболеваний или состояний:
- Гипоксия, или кислородное голодание. Случается как у взрослых животных или людей, так и у детенышей или плода во время внутриутробного развития.
- Физические перегрузки. Собаки часто проявляют чрезмерную активность, а кошек могут гонять дворовые псы или дети, что приводит не только к физическому переутомлению, но и к нарушению общего здоровья животного.
- Стрессовые состояния. У собак и кошек это может быть перемена места жительства, новые владельцы, поездка в ветеринарную клинику и даже появление в семье ребенка или другого домашнего питомца.
- Обезвоживание или дегидратация. Это состояние может быть вызвано как заболеванием, так и обычными причинами: слишком жаркой погодой, нахождением в теплом помещении, повышенной активностью, высокой сухостью воздуха, нехваткой питьевой воды, особенно при питании сухими кормовыми смесями.
- Заболевания крови, например, эритроцитоз или гемолиз эритроцитов в сосудах.
Незначительное увеличение уровня гемоглобина не означает наличия серьезной проблемы, а может быть вызвано физиологическими причинами.
Для этого потребуется провести повторный анализ крови. Если он покажет норму, волноваться не о чем.
Сниженный уровень гемоглобина
Низкий уровень гемоглобина встречается чаще, но вызывает большую озабоченность. Это связано с тем, что пониженные показатели указывают на наличие серьезных нарушений в функционировании организма человека или животного:
- Анемии. Значительное снижение показателей гемоглобина говорит о том, что ткани и органы страдают от острой нехватки кислорода. Это может привести к развитию множества опасных заболеваний.
- Большая кровопотеря. В основном она встречается при сильных травмах, например, при падении кошки из окна или попадании собаки под колеса автомобиля.
- Внутреннее кровотечение. Оно может быть следствием травмы и различных патологических процессов в органах, например, прободением язвы или протыканием стенки кишечника проглоченными костями с острыми краями.
- Поражения костного мозга. Эти заболевания приводят к изменению формулы крови.
- Заболевания почек. При них нарушается отток мочи, и кровь «отравляется» продуктами распада, что сказывается на ее составе и количестве гемоглобина.
- Поражения печени.
- Нарушения работы пищеварительного тракта.
- Диабет.
- Гормональные проблемы.
- Гельминтоз.
- Наличие вшей, клещей и блох в большом количестве.
- Длительный прием антибиотиков.
- Неправильное, несбалансированное питание с острой нехваткой железа.
- Недоедание.
- Злокачественные новообразования. Опухоли различных органов сильно ослабляют организм и сказываются на всех его функциях, а раковая интоксикация приводит к изменениям в составе крови.
- Метастазы. Распространение злокачественных новообразований вызывает серьезные нарушения в работе всего организма и обязательно сказывается на крови.
При наличии анемии, которую раньше называли малокровием, человек или животное отличается слабостью, вялостью, инертностью, бледными кожными покровами и слизистыми оболочками.
Также появляется извращение вкуса — человек или животное может начать есть землю, мел, штукатурку и другие вещества, не пригодные в пищу. При наличии таких проявлений необходимо срочное обращение к врачу.
Способы нормализации показателей
Повышение уровня гемоглобина ни в коем случае нельзя пытаться лечить в домашних условиях, безразлично, идет ли речь о человеке или о кошке с собакой. Для этого необходимо полноценное обследование и определение причины состояния. Если речь идет о легком обезвоживании, для нормализации показателей достаточно просто увеличить объем чистой питьевой воды.
Но при длительном нахождении без воды животному или человеку нельзя позволять сразу обильно пить — это приведет к мучительной и быстрой гибели. Пить дают часто, но понемногу, чтобы исстрадавшийся организм привык к обилию жидкости и справился с ней.
Если у кошки или собаки выявлен низкий гемоглобин, лечение также связано с причиной такого состояния. Если оно не связано с болезнью, рекомендуется использовать следующие способы:
- Увеличить процентное содержание красного мяса и печени — они богаты железом и витаминами группы В. Также можно по совету врача давать домашнему любимцу гематоген.
- По врачебной рекомендации изменить питание и добавлять к нему витамины с повышенной концентрацией железа или же железосодержащие добавки.
- Чаще гулять на улице, но не доводить собаку до усталости. Если речь идет о кошке, то позволять ей находиться на закрытом (безопасном) балконе или вывозить летом на дачу.
- Делать с животным элементарную зарядку в виде игры.
- Выполнять легкий массаж для стимуляции кровообращения.
Очень важно правильно составлять рацион кошки или собаки. Лучше всего проконсультироваться с опытным ветеринаром, который учтет возраст пса или кота, а также наличие различных заболеваний, травм и патологий.
Источник