Отличие гемоглобина a от гемоглобина s

Макеты страниц

В 1949 г. Полинг (Pauling) и его сотрудники изучали физико-химические свойства гемоглобина в норме, при носительстве признака серповидноклеточности и при заболевании серповидноклеточной анемией. Использованный ими экспериментальный подход состоял в следующем: они сопоставляли подвижность исследуемых гемоглобинов в электрическом поле. Метод определения подвижности в электрическом поле называется электрофорезом. Скорость миграции белка (или какого-либо другого соединения) в электрическом поле зависит от напряженности электрического поля общего

заряда белка и сопротивления трения Сопротивление трения определяется размером и формой белка. Указанные величины связаны между собой соотношением

Изоэлектрическая точка белка – это значение рН, при котором данный белок не несет электрического заряда. При таком значении рН электрофоретическая подвижность равна нулю, поскольку [уравнение (1)]. При рН ниже изоэлектрической точки молекула белка заряжена положительно; при значениях рН, лежащих выше изоэлектрической точки, белок заряжен отрицательно. Гемоглобин, серповидных клеток отличается от нормального по изоэлектрической точке:

(см. скан)

Как видно из приведенной таблицы, различие между серповидноклеточным и нормальным гемоглобином для окисленной и восстановленной форм одинаково.

Различие в электрофоретической подвижности гемоглобина может объясняться изменением либо общего заряда либо коэффициента трения Сам по себе эффект трения (обусловленный изменением формы) выразился бы в том, что одно вещество двигалось бы медленнее другого во всем диапазоне рН. В рассматриваемом случае этого не происходило, судя по тому, что кривые зависимости электрофоретической подвижности от рН имели одинаковый угол наклона (рис. 5.4). Кроме того, другие физико-химические исследования, а именно определение скорости седиментации и свободной диффузии показали, что коэффициенты трения оксигенированных форм гемоглобина А и гемоглобина были одинаковы.

На основании этих наблюдений был сделан вывод о различии в числе или типе ионизированных групп в сравниваемых гемоглобинах. Сколько таких групп в каждом из гемоглобинов?

Рис. 5,4. Зависимость от рН электрофоретической подвижности нормального гемоглобина и гемоглобина серповидных клеток.

Ответ дает кривая кислотно-основного титрования гемоглобинов. В области эта кривая почти линейна. Изменение рН раствора гемоглобина на единицу создает разницу почти на 13 зарядов. Стало быть, различие в изоэлектрических точках на 0,23 соответствует примерно трем зарядам в молекуле гемоглобина. Отсюда следует, что гемоглобин серповидных клеток отличается от нормального наличием дополнительных 2-4 положительных зарядов.

С чем связано это отличие: с изменением состава полипептидной цепи или с изменением гема? Из серповидноклеточного гемоглобина был выделен порфирин; по данным определения точки плавления и рентгеноструктурного анализа он оказался идентичен порфирину нормального гемоглобина. Это показывает, что различие между двумя гемоглобинами заключается в особенностях состава полипептидных цепей. У больных серповидноклеточной анемией (всегда гомозиготных по дефектному гену) имеется гемоглобин и нет гемоглобина А. В то же время у носителей признака серповидноклеточности (которые гетерозиготны по гену серповидноклеточности) оба гемоглобина содержатся примерно в равных количествах (рис. 5.5). Таким образом, в работе Полинга был выявлен бесспорный случай изменения молекулы белка при изменении аллелей кодирующего его гена. Это был первый пример молекулярной болезни.

Источник

Основное различие между гемоглобином и гемоглобином A1c заключается в том, что гемоглобин является железосодержащим металлопротеином в эритроцитах почти всех позвоночных, тогда как гемоглобин A1c представляет собой гликированный гемоглобин А, который представляет собой форму гемоглобина, который ковалентно связан с глюкозой.

Кроме того, гемоглобин и гемоглобин A1c являются двумя типами глобулярных белков, которые циркулируют через кровь. При этом гемоглобин отвечает за перемещение кислорода, в то время как основное использование гемоглобина A1c используется в диагностическом тесте на диабет и в качестве теста на гликемический контроль у людей с диабетом.

Содержание

  1. Что такое гемоглобин — Определение, структура, значение
  2. Что такое гемоглобин A1c — Определение, структура, значение
  3. Каковы сходства между гемоглобином и гемоглобином A1c — Краткое описание общих черт
  4. В чем разница между гемоглобином и гемоглобином A1c — Сравнение и основные различия

Ключевые термины

Гликированный гемоглобин, гемоглобин, гемоглобин A, гемоглобин A1c, транспорт кислорода

Что такое гемоглобин

Гемоглобин — это глобулярный гемопротеин, содержащий плотно связанную протезную группу, известную как гем. Здесь гем представляет собой комплекс протопорфирина IX и двухвалентного железа (Fe2+), где двухвалентное железо присоединено к центру молекулы гема через четыре связи с азотами порфиринового кольца. Кроме того, этот ион двухвалентного железа может образовывать две дополнительные связи на каждой стороне порфиринового кольца. Одно из этих положений может быть достигнуто кислородом, координированным с боковой цепью остатка гистидина. Помимо гемовой группы, молекула гемоглобина имеет тетрамерную структуру, так как состоит из четырех полипептидных цепей; две альфа и две бета цепи.

Структура гемоглобинаСтруктура гемоглобина

Кроме того, гемоглобин встречается исключительно в эритроцитах. В связи с этим основная функция гемоглобина заключается в транспортировке кислорода из легких в ткани организма через кровь. Кроме того, он отвечает за транспортировку углекислого газа и протонов из тканей в легкие. Следовательно, гемоглобин играет роль в контроле pH крови. Кроме того, каждый день организм вырабатывает 6-7 г гемоглобина, чтобы заменить потерянный гемоглобин путем его нормального переворачивания. Анемия является основным заболеванием, связанным с гемоглобином. В котором уменьшенные количества гемоглобина приводят к уменьшенной способности транспортировать кислород. Кроме того, гемоглобинопатии — это генетическое заболевание, связанное с аномальной структурой молекулы гемоглобина. Некоторые мутации гемоглобинопатий также могут привести к серповидноклеточной анемии или талассемии.

Что такое гемоглобин A1c

Гемоглобин А1с является гликированной формой гемоглобина А. Здесь; гемоглобин А является основной формой гемоглобина у людей, синтезируемой после рождения. Около 95% гемоглобина взрослого человека составляет гемоглобин А. Однако часть гемоглобина в крови может подвергаться гликированию , образуя гемоглобин A1c. Здесь степень гликирования зависит от концентрации гексозных сахаров; другими словами, глюкоза в плазме.

Гликирование белкаГликирование белка

Кроме того, гемоглобин A1c является наиболее распространенной формой гликированного гемоглобина в крови. Он образуется в результате присоединения остатков глюкозы к цепям бета-глобина гемоглобина А. Важно, что у пациентов с сахарным диабетом повышенное количество гемоглобина A1c в крови. Поэтому измерение гликированного гемоглобина помогает контролировать уровень глюкозы в крови в течение последних двух месяцев. Здесь гликирование вносит постоянные изменения в молекулу гемоглобина, и это позволяет измерять воздействие гемоглобина на глюкозу в течение длительного периода времени. Тем не менее, он ограничен тремя месяцами, так как продолжительность жизни эритроцитов составляет около 120 дней.

Сходство между гемоглобином и гемоглобином A1c

  • Гемоглобин и гемоглобин A1c представляют собой два типа глобулярных гемопротеинов.
  • Оба содержат тесно связанные простетические группы, известные как гем.
  • Оба происходят в красных кровяных клетках.
  • Они способны связывать различные типы молекул, такие как кислород, диоксид углерода или глюкоза.
  • Основной функцией обоих типов гемоглобина является транспортировка молекул через кровь.

Разница между гемоглобином и гемоглобином A1c

Определение

Гемоглобин относится к красному белку, ответственному за транспортировку кислорода в крови позвоночных, в то время как гемоглобин A1c относится к второстепенному компоненту гемоглобина, с которым связана глюкоза. Таким образом, в этом заключается основное различие между гемоглобином и гемоглобином A1c.

Значимость

Гемоглобин представляет собой тетрамер, состоящий из двух идентичных димеров, (αβ)1 и (αβ)2, в то время как гемоглобин A1c представляет собой гликированный гемоглобин A. Следовательно, это является дополнительным отличием между гемоглобином и гемоглобином A1c.

Связывание

Кроме того, другое различие между гемоглобином и гемоглобином A1c заключается в том, что гемоглобин может связываться с кислородом, диоксидом углерода или монооксидом углерода, в то время как гемоглобин A1c образуется путем связывания глюкозы с β-глобиновыми цепями гемоглобина А.

Роль

Важно отметить, что основной функцией гемоглобина является транспортировка кислорода из легких в ткани организма, в то время как повышенное количество гемоглобина A1c происходит при сахарном диабете.

Значение

Еще одно важное различие между гемоглобином и гемоглобином A1c заключается в том, что дефектный гемоглобин может вызывать различные заболевания, включая анемию, гемоглобинопатии и т.д., в то время как гемоглобин A1c можно использовать для мониторинга уровня глюкозы в крови в течение последних двух месяцев.

Заключение

Гемоглобин является глобулярным белком, ответственным за транспортировку кислорода по всему организму. Это тетрамер, состоящий из двух альфа- и бета-цепей. Он содержит простетическую гемовую группу, которая содержит ион железа. Принимая во внимание, что гемоглобин A1c представляет собой гликированный гемоглобин А. Он содержит связанные молекулы глюкозы с бета-цепями, и он увеличивается в условиях диабета. Следовательно, основное различие между гемоглобином и гемоглобином A1c  заключается в их структуре и функции.

Источник

Основное различие между гемоглобином и миоглобином заключается в том, что гемоглобин является глобиновым белком, который переносит кислород ко всем частям организма, а миоглобин является глобиновым бе

Содержание:

  • Главное отличие
  • Гемоглобин против Миоглобина
  • Сравнительная таблица
  • Что такое гемоглобин?
  • Типы
  • Что такое миоглобин?
  • Ключевые отличия
  • Заключение

Главное отличие

Основное различие между гемоглобином и миоглобином заключается в том, что гемоглобин является глобиновым белком, который переносит кислород ко всем частям организма, а миоглобин является глобиновым белком, который передает кислород только мышечным клеткам.

Гемоглобин против Миоглобина

Дыхание – это фундаментальный процесс жизни. Почти каждый организм нуждается в транспортировке кислорода ко всем клеткам своего тела для своего выживания. Гемоглобин и миоглобин – два основных глобиновых белка в живых организмах, которые связывают кислород и переносят их в клетки. Но между ними существует ряд различий. Гемоглобин переносит кислород из легких во все части или клетки организма позвоночных, а также некоторых беспозвоночных, в то время как миоглобин переносит кислород только в мышечные клетки. Гемоглобин состоит из 4 полипептидных цепей, в то время как миоглобин состоит из одной полипептидной цепи. Гемоглобин находится в кровотоке, а миоглобин – в мышечных клетках.

Сравнительная таблица

ГемоглобинМиоглобин
Гемоглобин является глобиновым белком, который переносит кислород из легких во все части тела.Миоглобин является глобиновым белком, который переносит кислород к мышечным клеткам.
Структура
Имеет тетрамерную структуру.Имеет мономерную структуру.
цепь
Он состоит из 4 цепочек двух разных типов, то есть альфа и бета, дельта, гамма или эпсилон (на основе типов различных типов гемоглобина).Он состоит из одной полипептидной цепи.
Место нахождения
Он расположен по всему телу.Он расположен в мышечных клетках.
Способность связывать
Обладает способностью связываться с CO2, NO, CO, O2 и H +Имеет способность связываться с O2
Количество гемов
У него четыре гема, по одному в каждой из субъединицВ миоглобине есть один гем
Количество молекул кислорода
Четыре молекулы кислорода могут связываться с гемоглобиномОдна молекула кислорода связывается с миоглобином
Молекулярный вес
Его молекулярный вес составляет 64 кДа.Его молекулярная масса составляет 16,7 кДа.
Сродство связывать с кислородом
Обладает низким сродством связываться с кислородомМиоглобин обладает высокой способностью связываться с кислородом
Концентрация в крови
Он имеет высокую концентрацию в эритроцитахИмеет низкую концентрацию в крови
кривая
Он показывает сигмовидную кривую связыванияЭто показывает гиперболическую кривую
Также известен как
Он также известен как HbОн также известен как Мб
функция
Гемоглобин связывает кислород и транспортируется во все части тела через кровь.Миоглобин передает кислород только мышечным клеткам, что обеспечивает помощь во время голодания кислорода.

Что такое гемоглобин?

Гемоглобин является многосубъединичным глобиновым белком с четвертичной структурой и состоит из четырех полипептидных цепей, двух α и двух β субъединиц. Каждая альфа-цепь состоит из 144 остатков, а каждая бета-цепь состоит из 146 остатков. Противоположные субъединицы, такие как альфа и бета, ассоциируются сильнее, чем аналогичные субъединицы альфа-альфа или бета-бета. Это железосодержащий металлопротеин. В гемоглобине каждая из четырех субъединиц присоединена к небелковой протезной гем-группе, где молекула кислорода связывается. Таким образом, это означает, что гемоглобин может связывать четыре молекулы кислорода с четырьмя гем-группами в каждой цепи. Он имеет низкое сродство к кислороду в своем дезоксигенированном состоянии, но когда первая молекула кислорода связывается с гемоглобином, это приводит к изменению его структуры, что облегчает связывание других молекул кислорода. Этот процесс называется аллостерическим (через пространство) взаимодействием / кооперативностью. Гемоглобин обнаружен в избытке в эритроцитах и ​​дает им красный цвет. Это вовлекает в транспортировку кислорода и углекислого газа к или от всех частей тела. Это также вовлекает метаболизм эритроцитов и также поддерживает pH крови.

Типы

  • Гемоглобин А1 (Hb-А1).
  • Гемоглобин А2 (Hb-A2).
  • Гемоглобин А3 (Hb-A3).
  • Эмбриональный гемоглобин.
  • Гликозилированный гемоглобин.
  • Гетоглобин плода (Hb-A1).

Что такое миоглобин?

Миоглобин представляет собой белок мономера глобина, который проявляет вторичную структуру. Он состоит из одной полинуклеотидной цепи, которая состоит из 153 остатков. Он имеет единственную группу heam, присоединенную к своей единственной полипептидной цепи. Таким образом, одна молекула кислорода может связываться с ним. Но его связывающая способность выше, чем у гемоглобина, поэтому он служит в качестве запасающего кислород белка, который высвобождается во время функционирования мышц. Он содержится в мышечных клетках и обеспечивает их кислородом по требованию. Помогает организму в голодных условиях кислорода, особенно в анаэробных условиях. Он также регулирует температуру тела. Миоглобин не имеет никакого типа.

Ключевые отличия

  1. Гемоглобин – это белок глобина, который переносит кислород из легких во все части тела, а миоглобин – это белок глобина, который переносит кислород только в мышечные клетки.
  2. Гемоглобин имеет тетрамерную структуру, в то время как миоглобин является мономером по структуре.
  3. Гемоглобин состоит из 4 полипептидных цепей, тогда как миоглобин состоит из одной полипептидной цепи.
  4. Гемоглобин присутствует в эритроцитах, а миоглобин – в мышцах
  5. Гемоглобин имеет четыре группы гемов, поэтому он может связывать четыре молекулы кислорода, но миоглобин имеет одну группу гемов, поэтому он может связывать одну молекулу кислорода, потому что гем-группа является местом связывания кислорода
  6. Гемоглобинм может связываться с O2, CO2, CO, NO, BPH и H +, тогда как миоглобин может связываться только с O2.
  7. Гемоглобин имеет молекулярную массу 64 кДа, тогда как миоглобин имеет молекулярную массу 16,7 кДа.
  8. Гемоглобин имеет низкое сродство связываться с кислородом, в то время как миоглобин имеет высокое сродство связываться с кислородом.
  9. Гемоглобин участвует в транспортировке кислорода и углекислого газа ко всем частям тела, в метаболизме эритроцитов, а также поддерживает рН крови, в то время как миоглобин находится в мышечных клетках и обеспечивает их кислородом по мере необходимости, а также регулирует температура тела.

Заключение

Из вышеприведенного обсуждения делается вывод, что гемоглобин представляет собой тетрамер, состоящий из четырех полинуклеотидных цепей, и транспортирует кислород и диоксид углерода во все части тела, тогда как миоглобин представляет собой мономер, состоящий из одной нуклеотидной цепи, и транспортирует кислород к мышечным клеткам только по требованию. ,

Источник

   Дыхательный пигмент, содержащийся в эритроцитах, с помощью которого осуществляется транспорт молекулярного кислорода из легких к тканям. Относится к сложным белкам – хромопротеидам. Молекула гемоглобина состоит из двух частей: простетической группы (гема), в состав которой входит атом железа, и белка типа альбуминов – глобина. На долю гема приходится 4 % молекулы гемоглобина, а глобина – 96 %. Гем относится к порфиринам, он содержит 4 пирроловые группы, соединенные в центре атомом железа. При потере железа гем превращается в гематопорфирин. Как в оксигемоглобине, так и в редуцированном гемоглобине железо находится в двухвалентной закисной форме. Трехвалентная (окисная) форма железа, не способная переносить молекулярный кислород, может образовываться при окислении в метгемоглобин. При разрушении эритроцитов (гемоглобина) в конечном счете в печени образуются желчные пигменты – билирубин и биливердин; в течение суток 3,6 г гемоглобина превращается в желчные пигменты.
В капиллярах легких гемоглобин (гем) вступает с кислородом в непрочное соединение, образуя оксигемоглобин, а в капиллярах тканей происходит отщепление кислорода и восстановление гемоглобина. Последний вновь легко вступает в соединение с кислородом. Нарушение дыхательной функции крови может наблюдаться при уменьшении количества гемоглобина, эритроцитов в крови (анемии) и изменении качества гемоглобина: образовании карбоксигемоглобина (отравлении окисью углерода), метгемоглобина (отравлении гемолитическими ядами) сульфгемоглобина.

Типы нормального гемоглобина

    С помощью физико-химических методов исследования (электрофорез, хроматография) удалось установить неоднородность человеческого гемоглобина, существование различных его типов как в нормальных, так и в патологических условиях. В настоящее время известны три формы нормального гемоглобина:

Примитивный гемоглобин (гемоглобин Р)

   Это гемоглобин, который может быть обнаружен у трехсантиметрового зародыша, характеризуется высокой щелочной резистентностью и малой электрофоретической подвижностью. Находится в эритроцитах зародыша до 18 – недельного возраста (в основном между 7 – й и 12 – й неделями), затем сменяется фетальным гемоглобином.

Фетальный гемоглобин (гемоглобин F)

   Представляет собой основную массу гемоглобина с 9 – 13 недельного возраста эмбриона. После третьего месяца – основной гемоглобин плода. Затем содержание его постепенно уменьшается за счет образования с 13 – й недели гемоглобина А. К моменту рождения гемоглобина F остается около 20 %, а 80 % приходится на гемоглобин А. К 4 – 5 месяцу жизни гемоглобина F остается всего 1 – 2 %. Существует метод цитологической дифференцировки гемоглобина F путем обработки мазка крови лимоннокислофосфатной буферной смесью с рН = 3,4. В этих условиях эритроциты, содержащие преимущественно гемоглобин А, подвергаются гемолизу и представляются на препарате в виде теней (стром). Эритроциты, в которых преобладает гемоглобин F, оказываются резистентными и контрастно окрашиваются.

Гемоглобин взрослых (гемоглобин А)

   Представляет основную массу гемоглобина взрослых людей. С помощью электрофореза на крахмале установлено наличие нескольких фракций гемоглобина А:

Содержание гемоглобина F в крови взрослого человека составляет 1 – 2 %. Повышение этих величин возможно в условиях патологии. Преобладание того или иного типа гемоглобина совпадает во времени с периодами эмбрионального кроветворения: гемоглобин Р характерен для периода желточного кроветворения, гемоглобин F – для печеночного, гемоглобин А – для периода костномозгового кроветворения.

Аномальные гемоглобины

    Наличие в эритроцитах людей аномальных или патологических гемоглобинов определяет состояния, обозначаемые как гемоглобинозы, или гемоглобинопатии. Это наследственные аномалии кроветворения, при которых молекулы патологических гемоглобинов имеют измененную структуру, поэтому подобные заболевания относятся к группе так называемых молекулярных болезней. Аномальные гемоглобины различаются своими физико – химическими свойствами (электрофоретической подвижностью, резистентностью к щелочам, растворимостью, изоэлектрической точкой), а также по молекулярной структуре глобиновой части (по одному из пептидов, в котором изменена последовательность аминокислот). Появление аномальных гемоглобинов объясняется мутационной теорией, передача потомкам аномального гена осуществляется по законам наследственности. У гетерозиготных особей (Аа) заболевание отсутствует или обнаруживаются субклинические признаки, у гомозиготных (от брака гетерозиготных особей) наблюдается развитие тяжелых анемий гемолитического типа. В настоящее время установлено более 200 аномальных гемоглобинов: B (S), С, D, Е, G, J, I, К, L, M, N, О, Р, Q и других, а также возможные их комбинации (SC, SD и др.). На XVI Международном конгрессе гематологов (Япония, 1976 г.) сделаны сообщения о новых аномальных гемоглобинах: Hb Beth (Nagel, США), Hb Austin (Moo-Peen, США), Hb Djelfa (Labie, Франция), Hb Hrosaki (Ohba, Япония), Hb Waco (Moo-Peen, США).
Гемоглобинозы в гетерозиготной и гомозиготной форме имеют распространение в экваториальной Африке, странах, омываемых Средиземным морем, на Аравийском полуострове, в Южной Индии, на острове Шри-Ланка, в Юго-Восточной Азии, Южном Китае, южных районах США. Причину появления аномальных гемоглобинов объясняет малярийная гипотеза, согласно которой мутации в гене, контролирующем образование гемоглобина, возникли в странах с широким распространением тропической малярии. Было установлено, что наличие аномального гена в гетерозиготной форме повышает устойчивость людей к заболеванию, создает иммунитет к малярии, так как изменения молекулы гемоглобина препятствуют использованию его малярийным плазмодием.

Гемоглобин S

    Отличается от гемоглобина А строением четвертого пептида, в котором на шестом месте вместо глутаминовой кислоты находится электрически нейтральный валин. Гемоглобин S менее растворим, нейтрален по заряду, электрофоретически менее подвижен. В капиллярах при отдаче кислорода гемоглобин S выпадает в осадок в форме веретенообразных кристаллоидов (тактоидов), которые растягивают оболочку и ведут к распаду эритроцитов. У гетерозиготов содержание гемоглобина S равняется 20 – 45 %, у гомозиготов – 60 – 90 %. Гетерозиготная форма аномалии протекает бессимптомно или сопровождается легкой гемолитической анемией. У гомозиготных особей уже с первых месяцев жизни развивается тяжелая форма серповидноклеточной анемии.

Гемоглобин F

   Характерный для крови плода фетальный гемоглобин может быть обнаружен в повышенных количествах в эритроцитах крови недоношенных детей, при коклюше, серповидноклеточной анемии, талассемии, врожденной микроцитарной анемии, пернициозной анемии, острых и хронических лейкозах, миеломной болезни. Наибольшее содержание (до 97 %) наблюдается при большой талассемии.

Гемоглобин С

    Отличается строением четвертого пептида молекулы гемоглобина, в котором на шестом месте вместо глутаминовой кислоты находится лизин. Центр распространения гена С – северная часть Ганы. Частота гетерозиготности по данным одних авторов, до 15 %, по данным других, – 16,5 – 28 %, среди негров США – 1,8 – 3% на Ямайке – 2,7 % (В. П. Эфроимсон). Наличие гена С в гомозиготном состоянии ведет к развитию выраженной спленомегалии, умеренной микроцитарной анемии с наличием эритроцитов мишеневидной формы. При наличии комбинации гемоглобинов С и S анемия оказывается более тяжелой.

Гемоглобин D

    Обнаружен у 2 % берберов Марокко и у 0,4 % негров США. У гомозиготов наблюдается микроцитоз, слабый анизо- и пойкилоцитоз и мишеневидность эритроцитов. Описано несколько гемоглобинов D (в северо-западной Индии, среди сикхов в Индии, на острове Кипр, в Турции).

Гемоглобин Е

   Обнаружен у жителей Юго-Восточной Азии: в Кампучии, Таиланде, Бирме, Бенгалии, у веддов Шри-Ланки, в северо-восточной Малайе, у населения Калимантана и Сулавеси. Частота распространения гена С в разных местностях колеблется от 1 – 3 до 13 (Таиланд) – 20 (Бирма) – 28 – 37 % (Кампучия). У гомозиготов ЕЕ наблюдается микроцитоз, компенсируемый развитием эритроцитоза (до 7 – 8 x 1012 /л). Отмечены комбинации генов ES и ЕТ, дающие сублетальный эффект. Клинические проявления при других гемоглобинозах выражены слабо, а распространение более ограниченное (гены G, I, J, К, L, M, N, О, Р, Q).

Источник