Презентация на тему гемоглобин
Вы можете изучить и скачать доклад-презентацию на
тему Гемоглобин.
Презентация на заданную тему содержит 11 слайдов. Для просмотра воспользуйтесь
проигрывателем,
если материал оказался полезным для Вас – поделитесь им с друзьями с
помощью социальных кнопок и добавьте наш сайт презентаций в закладки!
Слайды и текст этой презентации
Слайд 1
Слайд 2
Описание слайда:
Цель работы:
Изучить влияние кислорода и углекислого газа на здоровье человека
Слайд 3
Описание слайда:
Сухое вещество эритроцита человека содержит около 95% гемоглобина и 5% других веществ — белков и липидов.
Сухое вещество эритроцита человека содержит около 95% гемоглобина и 5% других веществ — белков и липидов.
Слайд 4
Описание слайда:
У различных видов организмов гемоглобин имеет разное строение. Гемоглобин человека состоит из 4-х молекул белков, к каждой молекуле присоединен атом железа (гем).
У различных видов организмов гемоглобин имеет разное строение. Гемоглобин человека состоит из 4-х молекул белков, к каждой молекуле присоединен атом железа (гем).
Слайд 5
Описание слайда:
Гемоглобин переносит О2 и СО2 к органам и тканям. Соединившись с О2, он имеет ярко-красный цвет и называется оксигемоглобином. Молекулы О2 присоединяются к гемоглобину благодаря высокому парциальному давлению его в легких. При низком давлении О2 в тканях он отсоединяется от гемоглобина и уходит из крови в ткани и клетки.
Гемоглобин переносит О2 и СО2 к органам и тканям. Соединившись с О2, он имеет ярко-красный цвет и называется оксигемоглобином. Молекулы О2 присоединяются к гемоглобину благодаря высокому парциальному давлению его в легких. При низком давлении О2 в тканях он отсоединяется от гемоглобина и уходит из крови в ткани и клетки.
Отдав О2, кровь насыщается СО2, давление которого в тканях выше, чем в крови. Гемоглобин в соединении с СО2 называется карбогемоглобином. В легких СО2 покидает кровь, гемоглобин которой вновь насыщается О2.
Слайд 6
Описание слайда:
Запомни это важно!!!
Гемоглобин легко вступает в соединение с угарным газом (СО), образуя при этом карбоксигемоглобин. Присоединение СО к гемоглобину происходит в 300 раз быстрее. Чем присоединение кислорода О2.
Поэтому содержания в воздухе даже небольшого количества СО вполне достаточно, чтобы он присоединился к гемоглобину и заблокировал поступление в кровь О2 .
Слайд 7
Описание слайда:
Когда падает уровень гемоглобина – жизненно важной белковой молекулы, переносящей кислород по кровотоку ко всем тканям организма, или когда количество красных кровяных клеток ниже нормального уровня, возникает анемия, которая может быть слабовыраженной (усталость и общая слабость) или острой (летаргия, бледность, учащенное сердцебиение, одышка, головокружение, отечность стоп и боли в ногах).
Когда падает уровень гемоглобина – жизненно важной белковой молекулы, переносящей кислород по кровотоку ко всем тканям организма, или когда количество красных кровяных клеток ниже нормального уровня, возникает анемия, которая может быть слабовыраженной (усталость и общая слабость) или острой (летаргия, бледность, учащенное сердцебиение, одышка, головокружение, отечность стоп и боли в ногах).
Слайд 8
Описание слайда:
Если вы курите, у вас может быть анемия,
Если вы курите, у вас может быть анемия,
Вот что происходит. Угарный газ, содержащийся в сигаретах, соединяясь с гемоглобином, образует вещество под названием карбоксигемоглобин. Эта форма гемоглобина не обладает способностью переносить кислород.
А также чтобы компенсировать ухудшение снабжения тканей кислородом, у курильщиков повышается количество эритроцитов. Что приводит к вязкости крови и образованию тромбов.
Слайд 9
Описание слайда:
Развитию анемии препятствует здоровый образ жизни и диета, содержащая достаточное количество красного мяса, потрохов, птицы, рыбы и огородной зелени. Самый богатый источник железа – это печень.
Развитию анемии препятствует здоровый образ жизни и диета, содержащая достаточное количество красного мяса, потрохов, птицы, рыбы и огородной зелени. Самый богатый источник железа – это печень.
Лучшему усвоению железа из растительной пищи будет способствовать наличие в блюдах продуктов с высоким содержанием витамина С, будь то салат из помидоров или апельсиновый сок. Хорошим источником железа служат также обогащенные хлебные злаки.
Слайд 10
Описание слайда:
Норма содержания гемоглобина в организме человека составляет:
– у мужчин – 130—170 грамм на литр крови.
– у женщин – 120—150 грамм на литр крови.
– у детей – 120—140 грамм на литр крови.
Норма содержания гемоглобина в организме человека составляет:
– у мужчин – 130—170 грамм на литр крови.
– у женщин – 120—150 грамм на литр крови.
– у детей – 120—140 грамм на литр крови.
Слайд 11
Презентация успешно отправлена!
Ошибка! Введите корректный Email!
Презентация на тему: ” ГЕМОГЛОБИН ОПРЕДЕЛЕНИЕ Гемоглобин (Hb) – красный железосодержащий пигмент крови человека, позвоночных и некоторых беспозвоночных животных; в организме.” — Транскрипт:
1
ГЕМОГЛОБИН
2
ОПРЕДЕЛЕНИЕ Гемоглобин (Hb) – красный железосодержащий пигмент крови человека, позвоночных и некоторых беспозвоночных животных; в организме выполняет функцию переноса кислорода (O 2 ) из органов дыхания к тканям;
3
СТРОЕНИЕ Гемоглобин состоит из белка глобина и железосодержащего гема. Каждая молекула гемоглобина содержит две цепи альфа-глобина и две бета-глобина.
4
Гем простетическая группа гемоглобина
5
формула гемоглобина С 3032 Н 4816 О 872 N 780 F
6
7
Физико-химические свойства гемоглобина.
8
ГЕМОГЛОБИН ПРИ ЗАБОЛЕВАНИЯХ КРОВИ Дефицит гемоглобина может быть вызван, во-первых, уменьшением количества молекул самого гемоглобина, во-вторых, из-за уменьшенной способности каждой молекулы связать кислород при том же самом парциальном давлении кислорода. Прочие причины низкого гемоглобина: кровопотеря, пищевой дефицит, болезни костного мозга, химиотерапия, отказ почек. Повышенное содержание гемоглобина в крови связано с увеличением количества или размеров эритроцитов. Это повышение может быть вызвано: врожденной болезнью сердца, лёгочным фиброзом.
9
Выполнила: Елькина Ксения 10а класс 2013 год
1. Курс «Биологическая химия» Тема 2. Гемоглобин
Осташкова Валентина Викторовна
доцент, к.б.н.
кафедра молекулярной биологии,
биологической и органической химии ПетрГУ
[email protected]
Тел. 784697
2. План лекции
Историческая справка
Функции гемоглобина
Состав и строение гемоглобина:
1.
2.
3.
4.
5.
5.02.2008
Состав и строение гема
Особенности строения глобина в
олигомере, полиморфизм гемоглобина
Функционирование
Нарушение обмена гемоглобина
© Осташкова В. В. ПетрГУ 2008
2
3. Ключевые понятия темы
Хромопротеины
Тетрапорфирины
Гем
Кооперативный
эффект
Гемоглобинозы
Гемоглобинопатии
Талассемии
5.02.2008
Порфирии
Желтухи
Билирубин прямой
Билирубин
конъюгированный
Стеркобилин
Уробилин
© Осташкова В. В. ПетрГУ 2008
3
4. Историческая справка
Модель гемоглобина
(1962 г.)
Гемоглобин (Hb) относится к
хромопротеинам,
простетической группой
которого является
тетрапиррольное
производное – гем
Строение гема было изучено в 1884 г.
Марцелием Ненцким
Полная расшифровка строения
гемоглобина осуществлена в 1962 г.
Марцелием Перутцем и Джоном Кендрю
5.02.2008
© Осташкова В. В. ПетрГУ 2008
М. Перутц, лауреат
Нобелевской премии
(1962 г.)
4
5. Функции гемоглобина
Гемоглобин выполняет 3 основные
функции:
Транспортную – обеспечивает
транспорт СО2 из тканей в легкие и О2
из легких в различные органы
Дыхательную
Является самой мощной буферной
системой крови
5.02.2008
© Осташкова В. В. ПетрГУ 2008
5
6. Состав гемоглобина
Гемоглобин – тетрамер, состоит из 4
полипептидных цепей, каждая из
которых соединена с гемом
В зависимости от состава
полипептидных цепей различают 4
нормальные формы гемоглобина:
HbA (гемоглобин взрослого)
HbA2
HbF (фетальный)
Hb эмбриональный
5.02.2008
© Осташкова В. В. ПетрГУ 2008
2α
2α
2α
2α
2β
2δ
2j
2ε
4 гема
4 гема
4 гема
4 гема
6
7. Состав гемоглобина
Состав полипептидных цепей в гемоглобине
изменяется в процессе онтогенеза :
У эмбриона и на первых этапах развития плода эмбриональный гемоглобин
HbF (новорожденных, или фетальный) начинает
синтезироваться через 2 недели после
формирования печени у плода, в течение первого
года после рождения он заменяется на HbA, у
взрослых на его долю приходится не более 1,5%
HbA – основной гемоглобин в крови взрослых (95%),
HbA2 составляет около 2%
HbA
HbA2
HbF
HbM
5.02.2008
© Осташкова В. В. ПетрГУ 2008
7
8. Состав и строение гема
Гемопротеины (к которым относится гемоглобин) –
сложные белки, в состав простетической группы
которых входят ион металла и порфириновое ядро
Родоначальник ряда порфиринов – тетрапиррольный
порфирин
Производные порфирины содержат в 1-8 положениях
различные радикалы (чаще всего метильные, этильные,
и винильные группы или остатки пропионовой кислоты)
Наиболее важны для организма:
Этиопорфирины
Мезопорфирины
Копропорфирины
Протопорфирины
5.02.2008
© Осташкова В. В. ПетрГУ 2008
8
9. Состав и строение гема
Комплекс протопорфирина IX с двухвалентным железом
называется гемом
В состав гема входит:
4 пиррольных кольца
4 метиновых группы (–CH=)
4 метильных радикала (–CH3)
2 винильных радикала
(–CH=CH2)
2 остатка пропионовой
кислоты
(–CH2–CH2–CООН)
Fe2+
Химическое название гема:
1,3,5,8-тетраметил-2,4-дивинил-6,7-дипропионовокислый
железосодержащий протопорфирин IX
5.02.2008
© Осташкова В. В. ПетрГУ 2008
9
10. Состав и строение гема
Все атомы протопорфирина лежат в одной плоскости
атом Fe двумя ковалентными связями соединяется
со 2- и 4-м и двумя координационными связями с 1- и
3-м пиррольными кольцами
1 координационной связью – с белковой частью
молекулы (глобином)
1 донорно-акцепторная связь используется для
соединения с лигандом (О2, СО и др.)
Модель соединения гема с
гис глобина и лигандом
5.02.2008
Схема расположения гема в Hb (а) и
соединения с лигандом и глобином (б)
© Осташкова В. В. ПетрГУ 2008
10
11. Строение полипептидных цепей HbA
5.02.2008
α-цепь состоит из 141 аминокислотного остатка,
на N-конце вал на С-конце арг
в β-цепи 146 аминокислотных остатков,
на N-конце вал на С-конце гис
α- и β-цепи имеют 8 спирализованных участков;
их принято обозначать заглавными латинскими
буквами (A, B, C…)
Участки E и F (содержащие гис 7 и гис 8)
формируют полость для связывания гема (или
гидрофобный карман)
Субъединица состоит из 1 α- и 1 β-цепи
В центре между 2 субъединицами формируется
полость связывания с аллостерическим
эффектором (2,3-дифосфоглицератом),
который регулирует присоединение Hb к
кислороду
© Осташкова В. В. ПетрГУ 2008
11
12. Полиморфизм гемоглобинов
Полиморфизм – генетически обусловленное
существование белка в нескольких молекулярных формах
Причина полиморфизма – гетерогенность (разнообразие)
генов отвечающих за синтез разных цепей Hb
Причины полиморфизма:
Адаптация организма в процессе онтогенеза
Адаптация к действию различных факторов
Мутации в геноме (существует более 300
патологических форм гемоглобина)
Формы гемоглобина отличаются:
5.02.2008
Аминокислотным составом и строением
полипептидных цепей
Свойствами
Функцией
© Осташкова В. В. ПетрГУ 2008
12
13. Функционирование гемоглобина
Лигандами называют соединения, с которыми
взаимодействует определенный участок (или домен)
гемоглобина
Существует 4 типа доменов, обеспечивающих
функционирование гемоглобина:
Домен связывания с кислородом (или СО)
Домен связывания углекислого газа (15% СО2
транспортируется глобином)
Участок взаимодействия с аллостерическим
эффектором (расположен в центре олигомера,
связывание обеспечивают «+»-заряженные
аминокислоты β-цепей: лиз 82, гис 143 и N-концевые
аминокислоты)
Специфические участки транспорта Н+ (их 6 – гис 122 в
α-цепи, гис 146 – в β-цепи, N-концевые участки α-цепей)
5.02.2008
© Осташкова В. В. ПетрГУ 2008
13
14. Функционирование гемоглобина
При присоединении кислорода к гемоглобину образуется
оксигемоглобин, углекислого газа – карбогемоглобин и
угарного газа – карбоксигемоглобин; при окислении
гемоглобина сильными окислителями образуется
метгемоглобин (Hb-ОН), содержащий Fe3+
Оксигенация гемоглобина сопровождается
конформационными изменениями в молекуле белка:
ось в α цепи смещается на 16о или на 2,1 нм, в β-цепи
соответственно – на 13о и 1,9 нм
Атом железа перемещается в плоскость гема (на 0,25 нм)
Схема конформационных изменений в молекуле гемоглобина
при оксигенации
5.02.2008
© Осташкова В. В. ПетрГУ 2008
14
15. Функционирование гемоглобина
Такие изменения называются кооперативными
изменениями олигомера
Кооперативный эффект обеспечивает повышение
сродства гемоглобина к кислороду – в результате этого
присоединение молекулы кислорода к четвертому
протомеру происходит в 300 раз быстрее, чем к
первому
Насыщение гемоглобина кислородом зависит от
следующих факторов:
Концентрации О2 и СО2
рН среды (концентрации Н+ – эффект Бора)
Действия аллостерического эффектора гемоглобина –
2,3-дифосфоглицерата (присоединение его к Hb
понижает сродство гемоглобина к лиганду, и он легче
отдает кислород в условиях гипоксии и низкого
парциального давления О2 в тканях)
5.02.2008
© Осташкова В. В. ПетрГУ 2008
15
16. Нарушения обмена гемоглобина
Нарушения
обмена
гемоглобина
Нарушение
обмена
железа
Анемии
Нарушение
обмена
гема
Синтеза
Нарушение
обмена
глобина
Гемоглобинопатии
Распада
Эритропоэтические
порфирии
Талассемии
Желтухи
Печеночные
порфирии
5.02.2008
© Осташкова В. В. ПетрГУ 2008
16
17. Порфирии
Причиной первичных порфирий
являются наследственные дефекты
ферментов, участвующих в синтезе
гема
В зависимости от локализации
патологического процесса
подразделяются на 2 вида:
Эритропоэтические
Печеночные
Основные клинические симптомы:
Анемия
Светобоязнь
Отставание в развитии (возможно)
Бледность кожных покровов
Повышенная утомляемость
Раздражительность
5.02.2008
© Осташкова В. В. ПетрГУ 2008
Вампиры, дракулы … (это
больные порфирией)
17
18. Нарушение распада гемоглобина
Распад гемоглобина начинается в РЭС
Сначала образуется вердоглобин, затем от него отщепляется
глобин и атом железа – образуется биливердин (или зеленый
пигмент)
Биливердин превращается в непрямой
билирубин (неконъюгированный)
Он поступает в печень, где обезвреживается
в результате реакции конъюгации с
глюкуроновой кислотой – образуется
прямой билирубин
Прямой билирубин из печени поступает в кишечник, превращается
в мезобилиноген, а затем в стеркобилиноген, большая часть в
виде стеркобилина выводится из организма (до 300 мг в сутки)
Небольшая часть мезобилиногена повторно всасывается и затем
в виде уробилина
выводится через почки с мочой (до 4 мг в сутки)
Незначительная часть мезобилиногена после повторного
всасывания поступает в печень и распадается до моно- и
дипиррольных производных
5.02.2008
© Осташкова В. В. ПетрГУ 2008
18
19. Желтухи
В норме содержание общего билирубина в крови в
среднем составляет 15 мкмоль/л, выше нормы гипербилирубинемия
При увеличении содержания общего билирубина
больше 36-50 мкмоль/л развивается желтуха (так
как билирубин диффундирует в ткани, окрашивая
их в желтый цвет)
Причины гипербилирубинемии:
Усиление распада гемоглобина
Нарушение функции печени
Нарушение секреции билирубина в составе желчи (при
закупорке желчных протоков)
Наследственные дефекты или незрелость фермента
УДФ-глюкуронил-трансферазы, обеспечивающего
превращение непрямого билирубина в прямой)
У взрослых различают 3 вида желтух :
Гемолитическая (надпеченочная)
Печеночно-клеточная (печеночная)
Механическая, или абтурационная (подпеченочная)
Внешний вид пациента при
механической желтухе
5.02.2008
© Осташкова В. В. ПетрГУ 2008
19
20. Гемоглобинозы
Гемоглобинозы – заболевания,
обусловленные нарушением синтеза
белковой части гемоглобина
Основная причина таких заболеваний –
мутации в гене, отвечающего за синтез белка
Различают 2 вида нарушений:
5.02.2008
Гемоглобинопатии, когда синтезируется дефектная
цепочка (α- или β-цепь), с измененной первичной
структурой
Талассемии – при этом заболевании блокирован
полностью синтез одной из цепей, соответственно
талассемии подразделяются на α- и β-талассемии
© Осташкова В. В. ПетрГУ 2008
20
21. Заключение
Гемоглобин – сложный белок, у которого впервые была
изучена четвертичная структура
Гемоглобин – хромопротеин, тетрамер, содежит 4
полипептидные цепочки и 4 гема
Гем по химической структуре – производное тетрапиррола
Многообразие гемоглобинов и различия в их свойствах и
функциях обусловлены различием первичной структуры
полипептидной цепи
Полиморфизм гемоглобина обусловлен различными
факторами (адаптацией в процессе развития организма, к
действию различных факторов среды, мутацией в геноме)
Гемоглобин выполняет 3 основные функции (транспортную,
дыхательную, поддерживает постоянную величину рН в
крови)
Способен взаимодействовать с несколькими разными
лигандами, и соответственно – содержит 4 разных участка их
связывания
Нарушение обмена гемоглобина (синтеза и распада) приводят
к различным заболеваниям
5.02.2008
© Осташкова В. В. ПетрГУ 2008
21