Примеры строения олигомерных белков гемоглобин в сравнении с миоглобином
Четвертичная структура – это и количество, и способ укладки полипептидных цепей (протомеров) в пространстве. Если белки состоят из двух и более полипептидных цепей, связанных между собой нековалентными (не пептидными и не дисульфидными) связями, то говорят, что они обладают четвертичной структурой.Такие агрегаты стабилизируются водородными связями, ионными связями и электростатическими взаимодействиями между остатками аминокислот, находящимися на поверхности глобулы. Подобные белки называются олигомерами, а их индивидуальные цепи протомерами (мономерами, субъединицами). Если белки содержат 2 протомера, то они называются димерами, если 4, то тетрамерами и т.д.
Протомеры связаны друг с другом посредством лишь нековалентных связей (ионных, водородных, гидрофобных). Причем протомеры взаимодействуют друг с другом только определенными участками своей поверхности (контактные участки). Взаимное «узнавание» контактных участков происходит по принципу комплементарности. Каждый протомер взаимодействует с другим во многих точках. Следовательно, ошибочные комплексы в олигомере практически невозможны. Так как субъединицы в олигомерах очень тесно взаимодействуют между собой, то любое изменение конформации какой-либо одной субъединицы обязательно влечет за собой изменение других субъединиц. Этот эффект называется кооперативное взаимодействие. Например, у гемоглобина такое взаимодействие субъединиц в легких ускоряет в 300 раз присоединение О2 к гемоглобину. В тканях отдача О2 также ускоряется в 300 раз. Присоединение в легких первой молекулы кислорода к одной из субъединиц гемоглобина изменяет ее конформацию. В результате она начинает влиять на следующую убъединицу, облегчая присоединение к ней кислорода. После этого они вдвоем влияют на третью субъединицу и так далее. В тканях первая молекула кислорода отделяется от своей субъединицы не очень легко, вторая уже быстрее и т.д. Олигомерные белки способны взаимодействовать с несколькими лигандами в центрах, удаленных друг от друга. Связывание одного протомера с лигандом изменяет конформацию этого протомера, а также всего олигомера и, кроме того, сродство к другим лигандам. Таким образом, функциональная активность олигомерных белков может регулироваться аллостерическими лигандами.
Аллостерическими ферментами называют ферменты, активность которых регулируется не только количеством молекул субстрата, но и другими веществами, называемыми эффекторами (обычно это олигомерные белки, состоящие из нескольких протомеров или имеющие доменное строение; они имеют аллостерический центр, пространственно удалённый от каталитического активного центра; эффекторы присоединяются к ферменту нековалентно в аллостерических (регуляторных) центрах; аллостерические ферменты обладают свойством кооперативности: регуляция аллостерических ферментов обратима). Участвующие в аллостерической регуляции эффекторы – клеточные метаболиты часто именно того пути, регуляцию которого они осуществляют. Связь между структурой белка и его функцией можно рассмотреть на примере двух родственных белков: миоглобина и гемоглобина:
Миоглобин – мономер (состоит из одной полипептидной цепи), основная его функция – запасание кислорода в тканях. Имея высокое сродство к кислороду, миоглобин легко присоединяет его и отдает кислород только при интенсивной мышечной работе, когда парциальное давление кислорода падает ниже 10 мм рт. ст.
Гемоглобин – тетрамер (состоит из 4х протомеров). Основная функция гемоглобина – обратимое связывание с кислородом в легких, где парциальное давление кислорода высокое и гемоглобин взаимодействует с четырьмя молекулами кислорода.
В тканях СО2 и Н2О, образующиеся при катаболизме пищевых веществ, взаимодействуют с гемоглобином и уменьшают его сродство к кислороду, что облегчает поступление кислорода в ткани.
В эритроцитах имеется также аллостерический лиганд 2,3-дифосфоглицерат, способный взаимодействовать с дезоксигемоглобином. Это препятствует обратному связыванию освободившегося О2 с гемоглобином.
Таким образом, связывание гемоглобина с аллостерическими лигандами в тканях, при относительно высоком парциальном давлении, обеспечивает поступление кислорода в ткани.
Из рассмотренных примеров следует заключить, что аллостерический эффект является результатом связывания лиганда со специфическим участком белка. Это вызывает значительное изменение в белковой молекуле, которая в свою очередь влияет на активность другого, пространственно удаленного участка. Кооперативные изменения конформации олигомерных белков составляют основу механизма регуляции функциональной активности не только гемоглобина, но и многих других белков.
Âëèÿíèå ÷åòâåðòè÷íîé ñòðóêòóðû íà ôóíêöèîíàëüíûå ñâîéñòâà áåëêà. Ñðàâíèòåëüíàÿ õàðàêòåðèñòèêà ìèîãëîáèíà è ãåìîãëîáèíà, èõ ñòðóêòóðà è çíà÷åíèå. Êîîïåðàòèâíûå èçìåíåíèÿ êîíôîðìàöèè ïðîòîìåðîâ. Ðåãóëÿòîðíûå ñâîéñòâà îëèãîìåðíîãî áåëêà ãåìîãëîáèíà.
Ñòóäåíòû, àñïèðàíòû, ìîëîäûå ó÷åíûå, èñïîëüçóþùèå áàçó çíàíèé â ñâîåé ó÷åáå è ðàáîòå, áóäóò âàì î÷åíü áëàãîäàðíû.
Ðàçìåùåíî íà https://www.allbest.ru/
Ðàçìåùåíî íà https://www.allbest.ru/
Ðåôåðàò
Îñîáåííîñòè ôóíêöèîíèðîâàíèÿ îëèãîìåðíûõ áåëêîâ íà ïðèìåðå ãåìîãëîáèíà
Îëèãîìåðíûå áåëêè ïðîÿâëÿþò ñâîéñòâà, îòñóòñòâóþùèå ó ìîíîìåðíûõ áåëêîâ. Âëèÿíèå ÷åòâåðòè÷íîé ñòðóêòóðû íà ôóíêöèîíàëüíûå ñâîéñòâà áåëêà ìîæíî ðàññìîòðåòü, ñðàâíèâàÿ ñòðîåíèå è ôóíêöèè äâóõ ðîäñòâåííûõ ãåìñîäåðæàùèõ áåëêîâ: ìèîãëîáèíà è ãåìîãëîáèíà. Îáà áåëêà èìåþò îáùåå ýâîëþöèîííîå ïðîèñõîæäåíèå, ñõîäíóþ êîíôîðìàöèþ îòäåëüíûõ ïîëèïåïòèäíûõ öåïåé è ñõîäíóþ ôóíêöèþ (ó÷àñòâóþò â òðàíñïîðòå êèñëîðîäà), íî ìèîãëîáèí – ìîíîìåðíûé áåëîê, à ãåìîãëîáèí – òåòðàìåð. Íàëè÷èå ÷åòâåðòè÷íîé ñòðóêòóðû ó ãåìîãëîáèíà ïðèäà¸ò ýòîìó áåëêó ñâîéñòâà, îòñóòñòâóþùèå ó ìèîãëîáèíà.
Ìèîãëîáèí ñîäåðæèò íåáåëêîâóþ ÷àñòü (ãåì) è áåëêîâóþ ÷àñòü (àïîìèîãëîáèí).
Ãåì – ìîëåêóëà, èìåþùàÿ ñòðóêòóðó öèêëè÷åñêîãî òåòðàïèððîëà, ãäå 4 ïèððîëüíûõ êîëüöà ñîåäèíåíû ìåòèëåíîâûìè ìîñòèêàìè è ñîäåðæàò 4 ìåòèëüíûå, 2 âèíèëüíûå è 2 ïðîïèîíàòíûå áîêîâûå öåïè. Ýòà îðãàíè÷åñêàÿ ÷àñòü ãåìà íàçûâàåòñÿ ïðîòîïîðôèðèíîì. Âîçìîæíû 15 âàðèàíòîâ ðàñïîëîæåíèÿ áîêîâûõ öåïåé, íî â ñîñòàâå ãåìîïðîòåèíîâ ïðèñóòñòâóåò òîëüêî îäèí èçîìåð, íàçûâàåìûé ïðîòîïîðôèðèí IX.  ãåìå 4 àòîìà àçîòà ïèððîëüíûõ êîëåö ïðîòîïîðôèðèíà IX ñâÿçàíû ÷åòûðüìÿ êîîðäèíàöèîííûìè ñâÿçÿìè ñ Fe2+, íàõîäÿùèìñÿ â öåíòðå ìîëåêóëû.
Àïîìèîãëîáèí – áåëêîâàÿ ÷àñòü ìèîãëîáèíà; ïåðâè÷íàÿ ñòðóêòóðà ïðåäñòàâëåíà ïîñëåäîâàòåëüíîñòüþ èç 153 àìèíîêèñëîò, êîòîðûå âî âòîðè÷íîé ñòðóêòóðå óëîæåíû â 8 à-ñïèðàëåé. à-Ñïèðàëè îáîçíà÷àþò ëàòèíñêèìè áóêâàìè îò À äî Í, íà÷èíàÿ ñ N-êîíöà ïîëèïåïòèäíîé öåïè, è ñîäåðæàò îò 7 äî 23 àìèíîêèñëîò. Òðåòè÷íàÿ ñòðóêòóðà èìååò âèä êîìïàêòíîé ãëîáóëû, îáðàçîâàííîé çà ñ÷¸ò ïåòåëü è ïîâîðîòîâ â îáëàñòè íåñïèðàëèçîâàííûõ ó÷àñòêîâ áåëêà. Âíóòðåííÿÿ ÷àñòü ìîëåêóëû ïî÷òè öåëèêîì ñîñòîèò èç ãèäðîôîáíûõ ðàäèêàëîâ, çà èñêëþ÷åíèåì äâóõ îñòàòêîâ Ãèñ, ðàñïîëàãàþùèõñÿ â àêòèâíîì öåíòðå.
Ñâÿçûâàíèå ãåìà ñ àïîìèîãëîáèíîì.
Ãåì – ñïåöèôè÷åñêèé ëèãàíä àïîìèîãëîáèíà, ïðèñîåäèíÿþùèéñÿ ê áåëêîâîé ÷àñòè â óãëóáëåíèè ìåæäó äâóìÿ à-ñïèðàëÿìè F è Å. Öåíòð ñâÿçûâàíèÿ ñ ãåìîì îáðàçîâàí ïðåèìóùåñòâåííî ãèäðîôîáíûìè îñòàòêàìè àìèíîêèñëîò, îêðóæàþùèìè ãèäðîôîáíûå ïèððîëüíûå êîëüöà ãåìà. Äâå áîêîâûå ãðóïïû ïðîïèîíîâûõ êèñëîò, èîíèçèðîâàííûå ïðè ôèçèîëîãè÷åñêèõ çíà÷åíèÿõ ðÍ, âûñòóïàþò íà ïîâåðõíîñòè ìîëåêóëû.
 àêòèâíûé öåíòð àïîìèîãëîáèíà êðîìå ãèäðîôîáíûõ àìèíîêèñëîò âõîäÿò òàêæå 2 îñòàòêà Ãèñ (Ãèñ64 è Ãèñ93 èëè Ãèñ Å7 è Ãèñ F8), èãðàþùèå âàæíóþ ðîëü â ôóíêöèîíèðîâàíèè áåëêà. Îíè ðàñïîëîæåíû ïî ðàçíûå ñòîðîíû îò ïëîñêîñòè ãåìà è âõîäÿò â ñîñòàâ ñïèðàëåé F è Å, ìåæäó êîòîðûìè ðàñïîëàãàåòñÿ ãåì. Àòîì æåëåçà â ãåìå ìîæåò îáðàçîâûâàòü 6 êîîðäèíàöèîííûõ ñâÿçåé, 4 èç êîòîðûõ óäåðæèâàþò Fe2+ â öåíòðå ïðîòîïîðôèðèíà IX (ñîåäèíÿÿ åãî ñ àòîìàìè àçîòà ïèððîëüíûõ êîëåö), à 5-ÿ ñâÿçü âîçíèêàåò ìåæäó Fe2+ è àòîìîì àçîòà èìèäàçîëüíîãî êîëüöà Ãèñ F8 (ðèñ. 2).
Ãèñ Å7 õîòÿ è íå ñâÿçàí ñ ãåìîì, íî íåîáõîäèì äëÿ ïðàâèëüíîé îðèåíòàöèè è ïðèñîåäèíåíèÿ äðóãîãî ëèãàíäà – Î2 ê ìèîãëîáèíó.
Àìèíîêèñëîòíîå îêðóæåíèå ãåìà ñîçäà¸ò óñëîâèÿ äëÿ äîâîëüíî ïðî÷íîãî, íî îáðàòèìîãî ñâÿçûâàíèÿ Î2 ñ Fe2+ ìèîãëîáèíà. Ãèäðîôîáíûå îñòàòêè àìèíîêèñëîò, îêðóæàþùèå ãåì, ïðåïÿòñòâóþò ïðîíèêíîâåíèþ â öåíòð ñâÿçûâàíèÿ ìèîãëîáèíà âîäû è îêèñëåíèþ Fe2+ â Fe3+. Òð¸õâàëåíòíîå æåëåçî â ñîñòàâå ãåìà íå ñïîñîáíî ïðèñîåäèíÿòü Î2.
Ñòðóêòóðà è ôóíêöèè ãåìîãëîáèíà.
Ãåìîãëîáèíû – áåëêè, íàõîäÿùèåñÿ â ýðèòðîöèòàõ ÷åëîâåêà è ïîçâîíî÷íûõ æèâîòíûõ. Ýòè áåëêè âûïîëíÿþò 2 âàæíûå ôóíêöèè:
– ïåðåíîñ Î2 èç ë¸ãêèõ ê ïåðèôåðè÷åñêèì òêàíÿì;
– ó÷àñòèå â ïåðåíîñå ÑÎ2 è ïðîòîíîâ èç ïåðèôåðè÷åñêèõ òêàíåé â ë¸ãêèå äëÿ ïîñëåäóþùåãî âûâåäåíèÿ èç îðãàíèçìà.
Êðîâü åæåäíåâíî äîëæíà ïåðåíîñèòü èç ë¸ãêèõ â òêàíè îêîëî 600 ë Î2. Òàê êàê Î2 ïëîõî ðàñòâîðèì â âîäå, òî ïðàêòè÷åñêè âåñü êèñëîðîä â êðîâè ñâÿçàí ñ ãåìîãëîáèíîì ýðèòðîöèòîâ. Îò ñïîñîáíîñòè ãåìîãëîáèíà íàñûùàòüñÿ Î2 â ë¸ãêèõ è îòíîñèòåëüíî ëåãêî îòäàâàòü åãî â êàïèëëÿðàõ òêàíåé çàâèñÿò êîëè÷åñòâî ïîëó÷àåìîãî òêàíÿìè Î2 è èíòåíñèâíîñòü ìåòàáîëèçìà. Ñ äðóãîé ñòîðîíû, Î2 – ñèëüíûé îêèñëèòåëü, èçáûòîê ïîñòóïëåíèÿ Î2 â òêàíè ìîæåò ïðèâåñòè ê ïîâðåæäåíèþ ìîëåêóë è íàðóøåíèþ ñòðóêòóðû è ôóíêöèé êëåòîê. Ïîýòîìó âàæíåéøàÿ õàðàêòåðèñòèêà ãåìîãëîáèíà – åãî ñïîñîáíîñòü ðåãóëèðîâàòü ñðîäñòâî ê Î2 â çàâèñèìîñòè îò òêàíåâûõ óñëîâèé.
Ãåìîãëîáèíû îòíîñÿò ê ãåìîïðîòåèíàì, íî îíè èìåþò ÷åòâåðòè÷íóþ ñòðóêòóðó (ñîñòîÿò èç 4 ïîëèïåïòèäíûõ öåïåé), áëàãîäàðÿ êîòîðîé âîçíèêàåò âîçìîæíîñòü ðåãóëÿöèè èõ ôóíêöèé.
Ãåìîãëîáèíû ÷åëîâåêà.
Ðàçëè÷àþò íåñêîëüêî âèäîâ ãåìîãëîáèíà ÷åëîâåêà. Ðàññìîòðèì ñòðîåíèå ãåìîãëîáèíà À.
Êîíôîðìàöèÿ îòäåëüíûõ ïðîòîìåðîâ ãåìîãëîáèíà óäèâèòåëüíî íàïîìèíàåò êîíôîðìàöèþ ìèîãëîáèíà, íåñìîòðÿ íà òî, ÷òî â ïåðâè÷íîé ñòðóêòóðå èõ ïîëèïåïòèäíûõ öåïåé èäåíòè÷íû òîëüêî 24 àìèíîêèñëîòíûõ îñòàòêà. Ïðîòîìåðû ãåìîãëîáèíà, òàê æå êàê è àïîìèîãëîáèí, ñîñòîÿò èç 8 ñïèðàëåé, ñâ¸ðíóòûõ â ïëîòíóþ ãëîáóëÿðíóþ ñòðóêòóðó, ñîäåðæàùóþ âíóòðåííåå ãèäðîôîáíîå ÿäðî è «êàðìàí» äëÿ ñâÿçûâàíèÿ ãåìà. Ñîåäèíåíèå ãåìà ñ ãëîáèíîì (áåëêîâîé ÷àñòüþ) àíàëîãè÷íî òàêîâîìó ó ìèîãëîáèíà – ãèäðîôîáíîå îêðóæåíèå ãåìà, çà èñêëþ÷åíèåì 2 îñòàòêîâ Ãèñ Å7 è Ãèñ F8 (ðèñ. 3). Îäíàêî òåòðàìåðíàÿ ñòðóêòóðà ãåìîãëîáèíà ïðåäñòàâëÿåò ñîáîé áîëåå ñëîæíûé ñòðóêòóðíî-ôóíêöèîíàëüíûé êîìïëåêñ, ÷åì ìèîãëîáèí.
Ðîëü ãèñòèäèíà E7 â ôóíêöèîíèðîâàíèè ìèîãëîáèíà è ãåìîãëîáèíà.
Ãåì èìååò âûñîêîå ñðîäñòâî ê îêñèäó óãëåðîäà (ÑÎ).  âîäíîé ñðåäå ñâîáîäíûé îò áåëêîâîé ÷àñòè ãåì ñâÿçûâàåòñÿ ñ ÑÎ â 25 000 ðàç ñèëüíåå, ÷åì Î2. Âûñîêàÿ ñòåïåíü ñðîäñòâà ãåìà ê ÑÎ ïî ñðàâíåíèþ ñ Î2 îáúÿñíÿåòñÿ ðàçíûì ïðîñòðàíñòâåííûì ðàñïîëîæåíèåì êîìïëåêñîâ Fe2+ ãåìà ñ ÑÎ è Î2 (ðèñ. 3, À).
 êîìïëåêñå Fe2+ ãåìà ñ ÑÎ àòîìû Fe2+, óãëåðîäà è êèñëîðîäà ðàñïîëîæåíû íà îäíîé ïðÿìîé, à â êîìïëåêñå Fe2+ ãåìà ñ Î2 àòîìû æåëåçà è êèñëîðîäà ðàñïîëîæåíû ïîä óãëîì, ÷òî îòðàæàåò èõ îïòèìàëüíîå ïðîñòðàíñòâåííîå ðàñïîëîæåíèå.
 ìèîãëîáèíå è ãåìîãëîáèíå íàä Fe2+ â îáëàñòè ïðèñîåäèíåíèÿ Î2 ðàñïîëîæåí Ãèñ Å7, íàðóøàþùèé îïòèìàëüíîå ðàñïîëîæåíèå ÑÎ â öåíòðå ñâÿçûâàíèÿ áåëêîâ è îñëàáëÿþùèé åãî âçàèìîäåéñòâèå ñ ãåìîì. Íàïðîòèâ, òîò æå Ãèñ Å7 ñîçäà¸ò îïòèìàëüíûå óñëîâèÿ äëÿ ñâÿçûâàíèÿ Î2 (ðèñ. 3, Á).  ðåçóëüòàòå ñðîäñòâî ãåìà ê ÑÎ â áåëêàõ âñåãî â 200 ðàç ïðåâûøàåò åãî ñðîäñòâî ê Î2.
Ñíèæåíèå ñðîäñòâà ãåìñîäåðæàùèõ áåëêîâ ê ÑÎ èìååò âàæíîå áèîëîãè÷åñêîå çíà÷åíèå. ÑÎ îáðàçóåòñÿ â íåáîëüøèõ êîëè÷åñòâàõ ïðè êàòàáîëèçìå íåêîòîðûõ âåùåñòâ, â ÷àñòíîñòèãåìà. Ýòîò ýíäîãåííî îáðàçóþùèéñÿ ÑÎ áëîêèðóåò îêîëî 1% ãåìñîäåðæàùèõ áåëêîâ. Åñëè áû ñðîäñòâî òåìà ê ÑÎ íå óìåíüøàëîñü ïîä âëèÿíèåì áåëêîâîãî îêðóæåíèÿ, ýíäîãåííûé îêñèä óãëåðîäà ìîã áû âûçûâàòü ñåðü¸çíûå îòðàâëåíèÿ.
×åòâåðòè÷íàÿ ñòðóêòóðà ãåìîãëîáèíà.
×åòûðå ïîëèïåïòèäíûå öåïè, ñîåäèí¸ííûå âìåñòå, îáðàçóþò ïî÷òè ïðàâèëüíóþ ôîðìó øàðà, ãäå êàæäàÿ à-öåïü êîíòàêòèðóåò ñ äâóìÿ â-öåïÿìè (ðèñ. 4).
Òàê êàê â îáëàñòè êîíòàêòà ìåæäó à1- è â1-, à òàêæå ìåæäó à2- è â2-öåïÿìè íàõîäèòñÿ ìíîãî ãèäðîôîáíûõ ðàäèêàëîâ, òî ìåæäó ýòèìè ïîëèïåïòèäíûìè öåïÿìè ôîðìèðóåòñÿ ñèëüíîå ñîåäèíåíèå çà ñ÷¸ò âîçíèêíîâåíèÿ â ïåðâóþ î÷åðåäü ãèäðîôîáíûõ, à òàêæå èîííûõ è âîäîðîäíûõ ñâÿçåé.  ðåçóëüòàòå îáðàçóþòñÿ äèìåðû à1â1, è à2â2. Ìåæäó ýòèìè äèìåðàìè â òåòðàìåðíîé ìîëåêóëå ãåìîãëîáèíà âîçíèêàþò â îñíîâíîì ïîëÿðíûå (èîííûå è âîäîðîäíûå) ñâÿçè, ïîýòîìó ïðè èçìåíåíèè ðÍ ñðåäû â êèñëóþ èëè ùåëî÷íóþ ñòîðîíó â ïåðâóþ î÷åðåäü ðàçðóøàþòñÿ ñâÿçè ìåæäó äèìåðàìè. Êðîìå òîãî, äèìåðû ñïîñîáíû ëåãêî ïåðåìåùàòüñÿ îòíîñèòåëüíî äðóã äðóãà.
Òàê êàê ïîâåðõíîñòü ïðîòîìåðîâ íåðîâíàÿ, ïîëèïåïòèäíûå öåïè â öåíòðàëüíîé îáëàñòè íå ìîãóò ïëîòíî ïðèëåãàòü äðóã ê äðóãó, â ðåçóëüòàòå â öåíòðå ôîðìèðóåòñÿ «öåíòðàëüíàÿ ïîëîñòü», ïðîõîäÿùàÿ ñêâîçü âñþ ìîëåêóëó ãåìîãëîáèíà.
Ñâÿçûâàíèå ãåìîãëîáèíà ñ Î2 â ë¸ãêèõ è åãî äèññîöèàöèÿ èç êîìïëåêñà â òêàíÿõ.
Îñíîâíàÿ ôóíêöèÿ ãåìîãëîáèíà – äîñòàâêà Î2 îò ë¸ãêèõ ê òêàíÿì. Îëèãîìåðíàÿ ñòðóêòóðà ãåìîãëîáèíà îáåñïå÷èâàåò áûñòðîå íàñûùåíèå åãî êèñëîðîäîì â ë¸ãêèõ (îáðàçîâàíèå îêñèãåìîãëîáèíà – Íb(Î2) 4), âîçìîæíîñòü îòùåïëåíèÿ êèñëîðîäà îò ãåìîãëîáèíà â êàïèëëÿðàõ òêàíåé ïðè îòíîñèòåëüíî âûñîêîì ïàðöèàëüíîì äàâëåíèè Î2, à òàêæå âîçìîæíîñòü ðåãóëÿöèè ñðîäñòâà ãåìîãëîáèíà ê Î2 â çàâèñèìîñòè îò ïîòðåáíîñòåé òêàíåé â êèñëîðîäå.
Êîîïåðàòèâíûå èçìåíåíèÿ êîíôîðìàöèè ïðîòîìåðîâ.
Î2 ñâÿçûâàåòñÿ ñ ïðîòîìåðàìè ãåìîãëîáèíà ÷åðåç Fe2+, êîòîðûé ñîåäèí¸í ñ ÷åòûðüìÿ àòîìàìè àçîòà ïèððîëüíûõ êîëåö òåìà è àòîìîì àçîòà Ãèñ F8 áåëêîâîé ÷àñòè ïðîòîìåðà. Ñâÿçûâàíèå Î2 ñ îñòàâøåéñÿ ñâîáîäíîé êîîðäèíàöèîííîé ñâÿçüþ Fe2+ ïðîèñõîäèò ïî äðóãóþ ñòîðîíó îò ïëîñêîñòè ãåìà â îáëàñòè Ãèñ Å7 (àíàëîãè÷íî òîìó, êàê ýòî ïðîèñõîäèò ó ìèîãëîáèíà). Ãèñ Å7 íå âçàèìîäåéñòâóåò ñ Î2, íî îáåñïå÷èâàåò îïòèìàëüíûå óñëîâèÿ äëÿ åãî ñâÿçûâàíèÿ (ðèñ. 4).
 äåçîêñèãåìîãëîáèíå áëàãîäàðÿ êîâàëåíòíîé ñâÿçè ñ áåëêîâîé ÷àñòüþ àòîì Fe2+ âûñòóïàåò èç ïëîñêîñòè ãåìà â íàïðàâëåíèè Ãèñ F8. Ïðèñîåäèíåíèå Î2 ê àòîìó Fe2+ îäíîãî ïðîòîìåðà âûçûâàåò åãî ïåðåìåùåíèå â ïëîñêîñòü ãåìà, çà íèì ïåðåìåùàþòñÿ îñòàòîê Ãèñ F8 è ïîëèïåïòèäíàÿ öåïü, â ñîñòàâ êîòîðîé îí âõîäèò. Òàê êàê ïðîòîìåð ñâÿçàí ñ îñòàëüíûìè ïðîòîìåðàìè, à áåëêè îáëàäàþò êîíôîðìàöèîííîé ëàáèëüíîñòüþ, ïðîèñõîäèò èçìåíåíèå êîíôîðìàöèè âñåãî áåëêà. Êîíôîðìàöèîííûå èçìåíåíèÿ, ïðîèçîøåäøèå â äðóãèõ ïðîòîìåðàõ, îáëåã÷àþò ïðèñîåäèíåíèå ñëåäóþùåé ìîëåêóëû Î2, ÷òî âûçûâàåò íîâûå êîíôîðìàöèîííûå èçìåíåíèÿ â áåëêå è óñêîðåíèå ñâÿçûâàíèÿ ñëåäóþùåé ìîëåêóëû Î2. ×åòâ¸ðòàÿ ìîëåêóëà Î2 ïðèñîåäèíÿåòñÿ ê ãåìîãëîáèíó â 300 ðàç ëåã÷å, ÷åì ïåðâàÿ ìîëåêóëà (ðèñ. 6).
Èçìåíåíèå êîíôîðìàöèè (à ñëåäîâàòåëüíî è ôóíêöèîíàëüíûõ ñâîéñòâ) âñåõ ïðîòîìåðîâ îëèãîìåðíîãî áåëêà ïðè ïðèñîåäèíåíèè ëèãàíäà òîëüêî ê îäíîìó èç íèõ íîñèò íàçâàíèå êîîïåðàòèâíûõ èçìåíåíèé êîíôîðìàöèè ïðîòîìåðîâ.
Àíàëîãè÷íûì îáðàçîì â òêàíÿõ äèññîöèàöèÿ êàæäîé ìîëåêóëû Î2 èçìåíÿåò êîíôîðìàöèþ âñåõ ïðîòîìåðîâ è îáëåã÷àåò îòùåïëåíèå ïîñëåäóþùèõ ìîëåêóë Î2.
2,3 – Áèôîñôîãëèöåðàò – àëëîñòåðòåñêèé ðåãóëÿòîð ñðîäñòâà ãåìîãëîáèíà ê Î2.
2,3 – Áèôîñôîãëèöåðàò (ÁÔÃ) – âåùåñòâî, ñèíòåçèðóåìîå â ýðèòðîöèòàõ èç ïðîìåæóòî÷íîãî ïðîäóêòà îêèñëåíèÿ ãëþêîçû 1,3 – áèôîñôîãëèöåðàòà.
ãåìîãëîáèí áåëîê ìèîãëîáèí îëèãîìåðíûé
2,3 – Áèôîñôîãëèöåðàò
Áèñôîñôîãëèöåðàò â êàïèëëÿðàõ òêàíåé, ñâÿçûâàÿñü ñ äåçîêñèãåìîãëîáèíîì, îáëåã÷àåò äèññîöèàöèþ Î2 èç îêñèãåíèðîâàííîãî ÍÜ. öåíòðå òåòðàìåðíîé ìîëåêóëû ãåìîãëîáèíà íàõîäèòñÿ ïîëîñòü. Åå îáðàçóþò àìèíîêèñëîòíûå îñòàòêè âñåõ 4 ïðîòîìåðîâ (ðèñ. 4).
 ìîëåêóëå äåçîêñèãåìîãëîáèíà ïî ñðàâíåíèþ ñ îêñèãåìîãëîáèíîì èìåþòñÿ äîïîëíèòåëüíûå èîííûå ñâÿçè, ñîåäèíÿþùèå ïðîòîìåðû. Âñëåäñòâèå ýòîãî ðàçìåðû öåíòðàëüíîé ïîëîñòè ìåíÿþòñÿ: óâåëè÷èâàþòñÿ â äåçîêñèãåìîãëîáèíå è óìåíüøàþòñÿ â îêñèãåìîãëîáèíå.
Öåíòðàëüíàÿ ïîëîñòü ÿâëÿåòñÿ ìåñòîì ïðèñîåäèíåíèÿ 2,3 – áèñôîñôîãëèöåðàòà (2,3 – ÁÔÃ) ê ãåìîãëîáèíó (ðèñ. 7). Èç-çà ðàçëè÷èÿ â ðàçìåðàõ öåíòðàëüíîé ïîëîñòè 2,3 – ÁÔà ìîæåò ïðèñîåäèíÿòüñÿ òîëüêî ê äåçîêñèãåìîãëîáèíó.
2,3 – ÁÔà ïðèñîåäèíÿåòñÿ ê ãåìîãëîáèíó â èíîì ïî ñðàâíåíèþ ñ Î2 ó÷àñòêå. Òàêîé ëèãàíä íàçûâàåòñÿ àëëîñòåðè÷åñêèì. Öåíòð, ãäå ñâÿçûâàåòñÿ àëëîñòåðè÷åñêèé ëèãàíä, íàçûâàåòñÿ àëëîñòåðè÷åñêèì öåíòðîì.
Ðåãóëÿòîðíûå ñâîéñòâà îëèãîìåðíîãî áåëêà ãåìîãëîáèíà
Òàêèì îáðàçîì, îëèãîìåðíûé áåëîê ãåìîãëîáèí, â îòëè÷èå îò ìîíîìåðíîãî ðîäñòâåííîãî áåëêà ìèîãëîáèíà, ñïîñîáåí ïðèñîåäèíÿòü ê ñïåöèôè÷åñêèì ó÷àñòêàì 4 ðàçëè÷íûõ ëèãàíäà: Î2, Í+, ÑÎ2 è ÁÔÃ. Âñå ýòè ëèãàíäû ïðèñîåäèíÿþòñÿ ê ïðîñòðàíñòâåííî ðàçîáù¸ííûì ó÷àñòêàì, íî êîíôîðìàöèîííûå èçìåíåíèÿ áåëêà â ìåñòå ïðèñîåäèíåíèÿ îäíîãî ëèãàíäà ïåðåäàþòñÿ íà âåñü îëèãîìåðíûé áåëîê è èçìåíÿþò ñðîäñòâî ê íåìó äðóãèõ ëèãàíäîâ. Òàê, êîëè÷åñòâî ïîñòóïàþùåãî â òêàíè Î2 çàâèñèò íå òîëüêî îò ïàðöèàëüíîãî äàâëåíèÿ Î2, íî è êîíöåíòðàöèè àëëîñòåðè÷åñêèõ ëèãàíäîâ, ÷òî óâåëè÷èâàåò âîçìîæíîñòü ðåãóëÿöèè ôóíêöèé ãåìîãëîáèíà. Ñëåäîâàòåëüíî, áëàãîäàðÿ âîçäåéñòâèþ ðåãóëÿòîðíûõ ëèãàíäîâ îëèãîìåðíûå áåëêè ñïîñîáíû ïðèñïîñàáëèâàòü ñâîþ êîíôîðìàöèþ è ôóíöèþ ê èçìåíåíèÿì, ïðîèñõîäÿùèì â îêðóæàþùåé ñðåäå.
Ëèòåðàòóðà
ãåìîãëîáèí áåëîê ìèîãëîáèí îëèãîìåðíûé
1. Áèîõèìèÿ: Ó÷åáíèê/ Ïîä. ðåä. Å.Ñ. Ñåâåðèíà. – Ì.: – ÃÝÎÒÀÐ-ÌÅÄ, 2003. – ñ. 45-53.
2. Ð. Ìàððè, Ä. Ãðåííåð, Ï. Ìåéåñ, Â. Ðîäóýëë. Áèîõèìèÿ ÷åëîâåêà:  2-õ òîìàõ. Ò.1. Ïåð. ñ àíãë.: – Ì.: Ìèð, 1993. – ñ. 52.
3. https://idoktor.info/biohimiya/stroenie-svoistva-i-funktsii-belkov
Ðàçìåùåíî íà Allbest.ru
…
Основное различие между гемоглобином и миоглобином заключается в том, что гемоглобин является глобиновым белком, который переносит кислород ко всем частям организма, а миоглобин является глобиновым бе
Содержание:
- Главное отличие
- Гемоглобин против Миоглобина
- Сравнительная таблица
- Что такое гемоглобин?
- Типы
- Что такое миоглобин?
- Ключевые отличия
- Заключение
Главное отличие
Основное различие между гемоглобином и миоглобином заключается в том, что гемоглобин является глобиновым белком, который переносит кислород ко всем частям организма, а миоглобин является глобиновым белком, который передает кислород только мышечным клеткам.
Гемоглобин против Миоглобина
Дыхание – это фундаментальный процесс жизни. Почти каждый организм нуждается в транспортировке кислорода ко всем клеткам своего тела для своего выживания. Гемоглобин и миоглобин – два основных глобиновых белка в живых организмах, которые связывают кислород и переносят их в клетки. Но между ними существует ряд различий. Гемоглобин переносит кислород из легких во все части или клетки организма позвоночных, а также некоторых беспозвоночных, в то время как миоглобин переносит кислород только в мышечные клетки. Гемоглобин состоит из 4 полипептидных цепей, в то время как миоглобин состоит из одной полипептидной цепи. Гемоглобин находится в кровотоке, а миоглобин – в мышечных клетках.
Сравнительная таблица
| Гемоглобин | Миоглобин |
| Гемоглобин является глобиновым белком, который переносит кислород из легких во все части тела. | Миоглобин является глобиновым белком, который переносит кислород к мышечным клеткам. |
| Структура | |
| Имеет тетрамерную структуру. | Имеет мономерную структуру. |
| цепь | |
| Он состоит из 4 цепочек двух разных типов, то есть альфа и бета, дельта, гамма или эпсилон (на основе типов различных типов гемоглобина). | Он состоит из одной полипептидной цепи. |
| Место нахождения | |
| Он расположен по всему телу. | Он расположен в мышечных клетках. |
| Способность связывать | |
| Обладает способностью связываться с CO2, NO, CO, O2 и H + | Имеет способность связываться с O2 |
| Количество гемов | |
| У него четыре гема, по одному в каждой из субъединиц | В миоглобине есть один гем |
| Количество молекул кислорода | |
| Четыре молекулы кислорода могут связываться с гемоглобином | Одна молекула кислорода связывается с миоглобином |
| Молекулярный вес | |
| Его молекулярный вес составляет 64 кДа. | Его молекулярная масса составляет 16,7 кДа. |
| Сродство связывать с кислородом | |
| Обладает низким сродством связываться с кислородом | Миоглобин обладает высокой способностью связываться с кислородом |
| Концентрация в крови | |
| Он имеет высокую концентрацию в эритроцитах | Имеет низкую концентрацию в крови |
| кривая | |
| Он показывает сигмовидную кривую связывания | Это показывает гиперболическую кривую |
| Также известен как | |
| Он также известен как Hb | Он также известен как Мб |
| функция | |
| Гемоглобин связывает кислород и транспортируется во все части тела через кровь. | Миоглобин передает кислород только мышечным клеткам, что обеспечивает помощь во время голодания кислорода. |
Что такое гемоглобин?
Гемоглобин является многосубъединичным глобиновым белком с четвертичной структурой и состоит из четырех полипептидных цепей, двух α и двух β субъединиц. Каждая альфа-цепь состоит из 144 остатков, а каждая бета-цепь состоит из 146 остатков. Противоположные субъединицы, такие как альфа и бета, ассоциируются сильнее, чем аналогичные субъединицы альфа-альфа или бета-бета. Это железосодержащий металлопротеин. В гемоглобине каждая из четырех субъединиц присоединена к небелковой протезной гем-группе, где молекула кислорода связывается. Таким образом, это означает, что гемоглобин может связывать четыре молекулы кислорода с четырьмя гем-группами в каждой цепи. Он имеет низкое сродство к кислороду в своем дезоксигенированном состоянии, но когда первая молекула кислорода связывается с гемоглобином, это приводит к изменению его структуры, что облегчает связывание других молекул кислорода. Этот процесс называется аллостерическим (через пространство) взаимодействием / кооперативностью. Гемоглобин обнаружен в избытке в эритроцитах и дает им красный цвет. Это вовлекает в транспортировку кислорода и углекислого газа к или от всех частей тела. Это также вовлекает метаболизм эритроцитов и также поддерживает pH крови.
Типы
- Гемоглобин А1 (Hb-А1).
- Гемоглобин А2 (Hb-A2).
- Гемоглобин А3 (Hb-A3).
- Эмбриональный гемоглобин.
- Гликозилированный гемоглобин.
- Гетоглобин плода (Hb-A1).
Что такое миоглобин?
Миоглобин представляет собой белок мономера глобина, который проявляет вторичную структуру. Он состоит из одной полинуклеотидной цепи, которая состоит из 153 остатков. Он имеет единственную группу heam, присоединенную к своей единственной полипептидной цепи. Таким образом, одна молекула кислорода может связываться с ним. Но его связывающая способность выше, чем у гемоглобина, поэтому он служит в качестве запасающего кислород белка, который высвобождается во время функционирования мышц. Он содержится в мышечных клетках и обеспечивает их кислородом по требованию. Помогает организму в голодных условиях кислорода, особенно в анаэробных условиях. Он также регулирует температуру тела. Миоглобин не имеет никакого типа.
Ключевые отличия
- Гемоглобин – это белок глобина, который переносит кислород из легких во все части тела, а миоглобин – это белок глобина, который переносит кислород только в мышечные клетки.
- Гемоглобин имеет тетрамерную структуру, в то время как миоглобин является мономером по структуре.
- Гемоглобин состоит из 4 полипептидных цепей, тогда как миоглобин состоит из одной полипептидной цепи.
- Гемоглобин присутствует в эритроцитах, а миоглобин – в мышцах
- Гемоглобин имеет четыре группы гемов, поэтому он может связывать четыре молекулы кислорода, но миоглобин имеет одну группу гемов, поэтому он может связывать одну молекулу кислорода, потому что гем-группа является местом связывания кислорода
- Гемоглобинм может связываться с O2, CO2, CO, NO, BPH и H +, тогда как миоглобин может связываться только с O2.
- Гемоглобин имеет молекулярную массу 64 кДа, тогда как миоглобин имеет молекулярную массу 16,7 кДа.
- Гемоглобин имеет низкое сродство связываться с кислородом, в то время как миоглобин имеет высокое сродство связываться с кислородом.
- Гемоглобин участвует в транспортировке кислорода и углекислого газа ко всем частям тела, в метаболизме эритроцитов, а также поддерживает рН крови, в то время как миоглобин находится в мышечных клетках и обеспечивает их кислородом по мере необходимости, а также регулирует температура тела.
Заключение
Из вышеприведенного обсуждения делается вывод, что гемоглобин представляет собой тетрамер, состоящий из четырех полинуклеотидных цепей, и транспортирует кислород и диоксид углерода во все части тела, тогда как миоглобин представляет собой мономер, состоящий из одной нуклеотидной цепи, и транспортирует кислород к мышечным клеткам только по требованию. ,