Растворенный в крови гемоглобин
Гемоглобин – сложный железосодержащий белок; основной дыхательный пигмент и главный компонент эритроцита. Молекула гемоглобина состоит из гема, содержащего атом двухвалентного железа и белка глобина. Основная функция гемоглобина – это перенос кислорода из легких в ткани и углекислого газа из тканей в легкие.
Но, при попадании гемоглобина в плазму крови нарушается его способность присоединять кислород, то есть образовывать оксигемоглобин, вследствие чего прекращается снабжение тканей кислородом, следовательно, возникает состояние кислородного голодания всего организма в целом. Происходит понижение кислородной емкости крови вследствие инактивации гемоглобина при гемической гипоксии. Наиболее чувствительными к кислородному голоданию являются ЦНС, сердечная мышца, ткани почек и печени. Попадание гемоглобина в плазму крови могло бы вызвать:
1) Повышение пульса до 5600 ударов в минуту
Растворенный в плазме крови гемоглобин не способен в полной мере взаимодействовать с кислородом, следовательно, ухудшается снабжение кислородом тканей (возникает тканевая гипоксия). Итак, для нормального функционирования всего организма следует доставлять кислород к тканям в необходимом для жизни объеме, что и достигается увеличением пульса. Но такое резкое повышение пульса почти в 80 раз (с 60-80 ударов до 5600), естественно, сказывается на работе сердца не в лучшую сторону и приводит к износу сердечной мышцы.
2) Увеличение объема перекачиваемой крови (до 365л)
Увеличение объема крови в организме стабилизировало бы поступление достаточного количества кислорода в ткани и органы, но привело бы к большой нагрузке на сердце и износу сердечной мышцы, так как увеличился объем перекачиваемой жидкости. Все это стало бы причиной рабочей или компенсаторной гипертрофии сердца (большая нагрузка привела к увеличению размеров сердца).
3) Повышение осмотического давления
Растворение гемоглобина в плазме крови создавало бы повышение осмотического давления (более 100мм рт. ст.), что исключало бы возможность фильтрации крови в почках. Это привело бы к попаданию вредных (токсичных) веществ в кровь, следовательно, привело бы к отравлению всего организма, в том числе и сердца. Гемоглобин представляет собой соединение железа с протопорфирином, который способен образовывать комплексы с различными металлами, такими как Cu, Zn, Mg. К тому же, в водных растворах под действием кислорода воздуха и других окислителей гемм окисляется, железо переходит в окисную форму, теряя один электрон. При этом образуется гемин – комплекс окисного железа с протопорфирином. Гемин является катионом, следовательно, может образовывать соединения, взаимодействуя с анионами. Например, хлоргемин, йодгемин, бромгемин и т.д. В щелочной среде гемин может присоединять ион гидроксила (OH). При этом получается гематин. Кроме образования оксигемоглобина и карбгемоглобина возможно образование других его производных, таких как метгемоглобин, карбоксигемоглобин, сульфгемоглобин, гемохром и метгемальбумин.
Увеличение концентрации солей и белков способствует изменению онкотического давления, что приводит к нарушению водного обмена (Это привело бы к тому, что вода начала бы оставаться и накапливаться во внутренней среде организма). Возможно скопление жидкости в полости перикарда (в количестве более 30мл). При этом наблюдается одышка, снижается систолическое давление и появляется застой крови в органах. Гидроперикард при большом количестве жидкости затрудняет работу сердца и приводит к увеличению его размеров.
4) Большое количество белков в плазме крови, вызванное растворением гемоглобина повышает вязкость крови, что вызывает нарушение процессов гемодинамики, следовательно, возникает затруднение циркуляции крови на уровне капилляров, как следствие недостаток кислорода тканям – тканевая гипоксия.
5) При растворении гемоглобина нарушается работа почек, так как нарушается процесс всасывания в капсуле Шумлянского – Боумена, что приводит к нарушению процесса фильтрации крови в почках, а следовательно, происходит забивание (закупорка) почечных канальцев, приводящее к некрозу почечных канальцев и ОПН (острой почечной недостаточности), которые приводят к нарушению сердечно – сосудистой деятельности и развитию анемии. Все это приводит к поражению организма токсичными веществами. В первую очередь страдает ЦНС и сердечная мышца.
6) Отравление организма продуктами распада гемоглобина, такими как билирубин, биливердин, железо, порфирины с развитием острой порфирии и желтухи. При желчнокаменной болезни в составе желчных камней наряду с их основным компонентом – холестерином обнаруживается непрямой билирубин, который вследствие плохой растворимости выпадает в осадок в желчном пузыре в виде билирубината кальция, который и участвует в формировании камней. Итак, токсичные продукты распада гемоглобина поражают ЦНС, а так же сердечную мышцу.
Молекула гемоглобина: 4 субъединицы окрашены в разные цвета
Структура гемоглобина человека. Железосодержащие гем-группы показаны зелёным. Красным и синим показаны альфа- и бета- субъединицы.
Гемоглоби́н (от др.-греч. αἷμα «кровь» + лат. globus «шар») (Hb или Hgb) — сложный железосодержащий белок животных, обладающих кровообращением, способный обратимо связываться с кислородом, обеспечивая его перенос в ткани. У позвоночных животных содержится в эритроцитах, у большинства беспозвоночных растворён в плазме крови (эритрокруорин) и может присутствовать в других тканях[1]. Молекулярная масса гемоглобина человека — около 66,8 кДа. Молекула гемоглобина может нести до четырёх молекул кислорода. Один грамм гемоглобина может переносить до 1.34 мл. O2
Гемоглобин появился более чем 400 миллионов лет назад у последнего общего предка человека и акул в результате 2 мутаций, приведших к формированию четырёхкомпонентного комплекса гемоглобина, сродство которого к кислороду достаточно для связывания кислорода в насыщенной им среде, но недостаточно, чтобы удерживать его в других тканях организма.[2][3]
Большой вклад в исследование структуры и функционирования гемоглобина внёс Макс Фердинанд Перуц, получивший за это в 1962 году Нобелевскую премию[4].
Нормальным содержанием гемоглобина в крови человека считается: у мужчин — 130—160 г/л (нижний предел — 120, верхний предел — 180 г/л), у женщин — 120—160 г/л; у детей нормальный уровень гемоглобина зависит от возраста и подвержен значительным колебаниям. Так, у детей через 1—3 дня после рождения нормальный уровень гемоглобина максимален и составляет 145—225 г/л, а к 3—6 месяцам снижается до минимального уровня — 95—135 г/л, затем с 1 года до 18 лет отмечается постепенное увеличение нормального уровня гемоглобина в крови[5].
Во время беременности в организме женщины происходит задержка и накопление жидкости, что является причиной гемодилюции — физиологического разведения крови. В результате наблюдается относительное снижение концентрации гемоглобина (при беременности уровень гемоглобина в норме составляет 110—155 г/л). Кроме этого, в связи с внутриутробным ростом ребёнка происходит быстрое расходование запасов железа и фолиевой кислоты. Если до беременности у женщины был дефицит этих веществ, проблемы, связанные со снижением гемоглобина, могут возникнуть уже на ранних сроках беременности[6].
Главные функции гемоглобина: перенос кислорода и буферная функция. У человека в капиллярах лёгких в условиях избытка кислорода последний соединяется с гемоглобином. Потоком крови эритроциты, содержащие молекулы гемоглобина со связанным кислородом, доставляются к органам и тканям, где кислорода мало; здесь необходимый для протекания окислительных процессов кислород освобождается от связи с гемоглобином. Кроме того, гемоглобин способен связывать в тканях небольшое количество диоксида углерода (CO2) и освобождать его в лёгких.
Монооксид углерода (CO) связывается с гемоглобином крови намного сильнее (в 250 раз[7]), чем кислород, образуя карбоксигемоглобин (HbCO). Впрочем, монооксид углерода может быть частично вытеснен из гема при повышении парциального давления кислорода в лёгких. Некоторые процессы приводят к окислению иона железа в гемоглобине до степени окисления +3. В результате образуется форма гемоглобина, известная как метгемоглобин (HbOH) (metHb, от «мета-» и «гемоглобин», иначе гемиглобин или ферригемоглобин, см. Метгемоглобинемия). В обоих случаях блокируются процессы транспортировки кислорода.
Строение[править | править код]
Гемоглобин является сложным белком класса гемопротеинов, то есть в качестве простетической группы здесь выступает гем — порфириновое ядро, содержащее железо. Гемоглобин человека является тетрамером, то есть состоит из 4 протомеров. У взрослого человека они представлены полипептидными цепями α1, α2, β1 и β2. Субъединицы соединены друг с другом по принципу изологического тетраэдра. Основной вклад во взаимодействие субъединиц вносят гидрофобные взаимодействия. И α-, и β-цепи относятся к α-спиральному структурному классу, так как содержат исключительно α-спирали. Каждая цепь содержит восемь спиральных участков, обозначаемых буквами от A до H (от N-конца к C-концу).
Гем представляет собой комплекс протопорфирина IX, относящегося к классу порфириновых соединений, с атомом железа(II). Этот кофактор нековалентно связан с гидрофобной впадиной молекул гемоглобина и миоглобина.
Железо(II) характеризуется октаэдрической координацией, то есть связывается с шестью лигандами. Четыре из них представлены атомами азота порфиринового кольца, лежащими в одной плоскости. Две другие координационные позиции лежат на оси, перпендикулярной плоскости порфирина. Одна из них занята азотом остатка гистидина в 93-м положении полипептидной цепи (участок F). Связываемая гемоглобином молекула кислорода координируется к железу с обратной стороны и оказывается заключённой между атомом железа и азотом ещё одного остатка гистидина, располагающегося в 64-м положении цепи (участок E).
Всего в гемоглобине человека четыре участка связывания кислорода (по одному гему на каждую субъединицу), то есть одновременно может связываться четыре молекулы. Гемоглобин в лёгких при высоком парциальном давлении кислорода соединяется с ним, образуя оксигемоглобин. При этом кислород соединяется с гемом, присоединяясь к железу гема на 6-ю координационную связь. На эту же связь присоединяется и монооксид углерода, вступая с кислородом в «конкурентную борьбу» за связь с гемоглобином, образуя карбоксигемоглобин.
Связь гемоглобина с монооксидом углерода более прочная, чем с кислородом. Поэтому часть гемоглобина, образующая комплекс с монооксидом углерода, не участвует в транспорте кислорода. В норме у человека образуется 1,2 % карбоксигемоглобина. Повышение его уровня характерно для гемолитических процессов, в связи с этим уровень карбоксигемоглобина является показателем гемолиза.
Физиология[править | править код]
Изменение состояний окси- и дезоксигемоглобина
В отличие от миоглобина гемоглобин имеет четвертичную структуру, которая придаёт ему способность регулировать присоединение и отщепление кислорода и характерную кооперативность: после присоединения первой молекулы кислорода связывание последующих облегчается. Структура может находиться в двух устойчивых состояниях (конформациях): оксигемоглобин (содержит 4 молекулы кислорода; напряжённая конформация) и дезоксигемоглобин (кислорода не содержит; расслабленная конформация).
Устойчивое состояние структуры дезоксигемоглобина усложняет присоединение к нему кислорода. Поэтому для начала реакции необходимо достаточное парциальное давление кислорода, что возможно в альвеолах лёгких. Изменения в одной из 4-х субъединиц влияет на оставшиеся, и после присоединения первой молекулы кислорода связывание последующих облегчается.
Отдав кислород тканям, гемоглобин присоединяет к себе ионы водорода и углекислый газ, перенося их в лёгкие[8].
Гемоглобин является одним из основных белков, которыми питаются малярийные плазмодии — возбудители малярии, и в эндемичных по малярии районах земного шара весьма распространены наследственные аномалии строения гемоглобина, затрудняющие малярийным плазмодиям питание этим белком и проникновение в эритроцит. В частности, к таким имеющим эволюционно-приспособительное значение мутациям относится аномалия гемоглобина, приводящая к серповидноклеточной анемии. Однако, к несчастью, эти аномалии (как и аномалии строения гемоглобина, не имеющие явно приспособительного значения) сопровождаются нарушением кислород-транспортирующей функции гемоглобина, снижением устойчивости эритроцитов к разрушению, анемией и другими негативными последствиями. Аномалии строения гемоглобина называются гемоглобинопатиями.
Гемоглобин высокотоксичен при попадании значительного его количества из эритроцитов в плазму крови (что происходит при массивном внутрисосудистом гемолизе, геморрагическом шоке, гемолитических анемиях, переливании несовместимой крови и других патологических состояниях). Токсичность гемоглобина, находящегося вне эритроцитов, в свободном состоянии в плазме крови, проявляется тканевой гипоксией — ухудшением кислородного снабжения тканей, перегрузкой организма продуктами разрушения гемоглобина — железом, билирубином, порфиринами с развитием желтухи или острой порфирии, закупоркой почечных канальцев крупными молекулами гемоглобина с развитием некроза почечных канальцев и острой почечной недостаточности.
Ввиду высокой токсичности свободного гемоглобина в организме существуют специальные системы для его связывания и обезвреживания. В частности, одним из компонентов системы обезвреживания гемоглобина является особый плазменный белок гаптоглобин, специфически связывающий свободный глобин и глобин в составе гемоглобина. Комплекс гаптоглобина и глобина (или гемоглобина) затем захватывается селезёнкой и макрофагами тканевой ретикуло-эндотелиальной системы и обезвреживается.
Другой частью гемоглобинообезвреживающей системы является белок гемопексин[en], специфически связывающий свободный гем и гем в составе гемоглобина. Комплекс гема (или гемоглобина) и гемопексина затем захватывается печенью, гем отщепляется и используется для синтеза билирубина и других жёлчных пигментов, или выпускается в рециркуляцию в комплексе с трансферринами для повторного использования костным мозгом в процессе эритропоэза.
Экспрессия генов гемоглобина до и после рождения.
Также указаны типы клеток и органы, в которых происходит экспрессия гена (данные по Wood W. G., (1976). Br. Med. Bull. 32, 282.).[9]
Гемоглобин при заболеваниях крови[править | править код]
Дефицит гемоглобина может быть вызван, во-первых, уменьшением количества молекул самого гемоглобина (см. анемия), во-вторых, из-за уменьшенной способности каждой молекулы связать кислород при том же самом парциальном давлении кислорода.
Гипоксемия — это уменьшение парциального давления кислорода в крови, её следует отличать от дефицита гемоглобина. Хотя и гипоксемия, и дефицит гемоглобина являются причинами гипоксии.
Если дефицит кислорода в организме в общем называют гипоксией, то местные нарушения кислородоснабжения называют ишемией.
Прочие причины низкого гемоглобина разнообразны: кровопотеря, пищевой дефицит, болезни костного мозга, химиотерапия, отказ почек, атипичный гемоглобин.
Повышенное содержание гемоглобина в крови связано с увеличением количества или размеров эритроцитов, что наблюдается также при истинной полицитемии. Это повышение может быть вызвано: врождённой болезнью сердца, лёгочным фиброзом, слишком большим количеством эритропоэтина.
См. также[править | править код]
- Гемоглобин А
- Гемоглобин С (мутантная форма)
- Эмбриональный Гемоглобин (эмбриональный)
- Гемоглобин S (мутантная форма)
- Гемоглобин F (фетальный)
- Кобоглобин
- Нейроглобин
- Анемия
- Порфирия
- Талассемия
- Эффект Вериго — Бора
Примечания[править | править код]
- ↑ Haemoglobins of invertebrate tissues. Nerve haemoglobins of Aphrodite, Aplysia and Halosydna
- ↑ Ученые выяснили происхождение гемоглобина. РИА Новостей, 20.05.2020, 18:59
- ↑ Michael Berenbrink. Evolution of a molecular machine/Nature, NEWS AND VIEWS, 20 MAY 2020
- ↑ Лауреаты нобелевской премии. Макс Перуц.
- ↑ Назаренко Г. И., Кишкун А. А. Клиническая оценка результатов лабораторных исследований. — 2005.
- ↑ Общий анализ крови и беременность Архивная копия от 10 марта 2014 на Wayback Machine
- ↑ Hall, John E. Guyton and Hall textbook of medical physiology (англ.). — 12th ed.. — Philadelphia, Pa.: Saunders/Elsevier, 2010. — P. 1120. — ISBN 978-1416045748.
- ↑ Степанов В. М. Структура и функции белков : Учебник. — М. : Высшая школа, 1996. — С. 167—175. — 335 с. — 5000 экз. — ISBN 5-06-002573-X.
- ↑ Айала Ф., . Современная генетика: В 3-х т = Modern Genetics / Пер. А. Г. Имашевой, А. Л. Остермана, . Под ред. Е. В. Ананьева. — М.: Мир, 1987. — Т. 2. — 368 с. — 15 000 экз. — ISBN 5-03-000495-5.
Литература[править | править код]
- Mathews, CK; van Holde, KE & Ahern, KG (2000), Biochemistry (3rd ed.), Addison Wesley Longman, ISBN 0-8053-3066-6
- Levitt, M & Chothia, C (1976), Structural patterns in globular proteins, Nature
Ссылки[править | править код]
- Eshaghian, S; Horwich, TB; Fonarow, GC (2006). “An unexpected inverse relationship between HbA1c levels and mortality in patients with diabetes and advanced systolic heart failure”. Am Heart J. 151 (1): 91.e1—91.e6. DOI:10.1016/j.ahj.2005.10.008. PMID 16368297.
- Kneipp J, Balakrishnan G, Chen R, Shen TJ, Sahu SC, Ho NT, Giovannelli JL, Simplaceanu V, Ho C, Spiro T (2005). “Dynamics of allostery in hemoglobin: roles of the penultimate tyrosine H bonds”. J Mol Biol. 356 (2): 335—53. DOI:10.1016/j.jmb.2005.11.006. PMID 16368110.
- Hardison, Ross C. (2012). “Evolution of Hemoglobin and Its Genes”. Cold Spring Harbor Perspectives in Medicine. 2 (12): a011627. DOI:10.1101/cshperspect.a011627. ISSN 2157-1422. PMC 3543078. PMID 23209182.
При разведении крови водой осмотическое давление плазмы крови понижается. Эритроциты, в результате поступления в них воды, набухают и разрываются. Гемоглобин, заключенный в эритроцитах, при этом переходит в раствор, образуется так называемая лаковая кровь. [c.508]
Если прибавлять к крови дистиллированную воду, то эритроциты набухают и разрушаются. Гемоглобин при этом переходит в раствор. Это явление носит название гемолиза получаемая красная прозрачная жидкость носит название гемолизированной, или лаковой, крови. Гемолиз происходит вследствие того, что оболочка эритроцитов легко проницаема для воды, но не для катионов. Вода, вследствие резкой разницы в осмотическом давлении внутри и вне эритроцитов, быстро диффундирует внутрь эритроцитов, вызывает их набухание и, в конце концов, разрыв оболочки. Наоборот, при прибавлении солей к крови эритроциты сморщиваются в результате выхода части воды в плазму. Таким образом, эритроциты могут существовать только при определенном осмотическом давлении окружающей их плазмы, соответствующем снижению точки замерзания воды на 0,56—0,58°. Концентрация солей в растворе с таким осмотическим давлением является оптимальной для эритроцитов. [c.437]
Так, сродство гемоглобина к оксиду углерода СО примерно в 300 раз выще, чем к кислороду, что объясняется способностью СО наряду с образованием обратных дативных я-связей (за счет и 2я ,-разрыхляю-щих орбиталей) выступать в роли а-донора. Этим и объясняется высокая токсичность угарного газа, который блокирует гемоглобин, не давая ему участвовать в переносе кислорода. Попадая в легкие с воздухом, оксид углерода быстро диффундирует через альвеолярно-капиллярные мембраны, растворяется в плазме крови и проникает в эритроциты, где взаимодействует как с гемоглобином, так и с его окси-формой. Причем в тетра-мерном гемоглобине одни протомеры оказываются занятыми СО, а другие — Ог- В таких смещанных межмолекулярных структурах молекулы Ог удерживаются прочнее, чем в оксигемоглобине, не содержащем СО, в результате высвобождение О2 в ткани затрудняется. Поэтому наряду с блокированием части гемов в гемоглобине при отравлении СО происходит также нарущение функции свободных от СО гемов. Из-за высокого содержания СО в табачном дыме в крови курильщиков всегда присутствует небольшое количество карбоксигемоглобина. В карбоксигемоглобине ион железа имеет степень окисления 2+. Признаки отравления при различном содержании карбоксигемоглобина в крови человека приведены в табл. 5.2. [c.217]
В организме взрослого человека содержится 5-6 литров крови. Примерно от одной трети до половины всего объема крови приходится на эритроциты, которые взвешены в богатой белками плазме крови. Кровь должна ежедневно переносить от легких к тканям около 600 л кислорода, но лишь небольшая доля этого количества переносится плазмой крови, так как кислород плохо растворим в водных растворах. Почти весь переносимый кровью кислород связан с гемоглобином эритроцитов. Гемоглобин, содержащийся в 100 мл крови, связывает около 20 мл газообразного кислорода. [c.205]
Гордон с сотрудниками 25] применили принцип методов 10, 6 и 12 к производству альбумина из человеческой плаценты в большом, масштабе для удаления ионов цинка, связанных с протеином, применялись иониты, В отличие от плазмы, ткань плаценты более сложна, так как кроме протеинов плазмы крови в ней присутствуют гемоглобин лизатов красных телец и протеины ткани. Получаемый из этого материала альбумин был загрязнен гемоглобином, основную массу которого можно было осадить из 0,15-м. раствора хлорида натрия 0,002 молями ионов цинка при 0° и рН=7,2 в присутствии ионов бикарбоната. Затем большая часть ионов цинка удалялась из сравнительно чистого раствора альбумина осаждением 40%-ным этанолом в присутствии ионов цитрата, как комплексообразователя остальной цинк удалялся на колонне с ионитом. [c.615]
Переход кислорода из органов дыхания во внутренние ткани организма осуществляется через кровообращение. Так как физически кислород в воде, а значит и в кровяной плазме слишком мало растворим, животный мир уже на ранних ступенях своего развития в процессе борьбы за существование выработал особый дыхательный пигмент — гемоглобин. Гемоглобин вступает с кислородом в обратимую реакцию соединения, превращаясь в окрашенный в ярко-красный цвет оксигемоглобин. Таким образом, кровь в легких нагружается кислородом, увлекаясь же к внутренним тканям, вновь отщепляет там кислород. Венозная, отработанная , кровь, лишившаяся оксигемоглобина, имеет поэтому другую — вишнево-красную окраску и иной спектр, чем артериальная. [c.214]
Неорганические газы, интересные с биологической точки зрения, могут быть растворены в плазме, питательных растворах, сусле или химически связаны, как кислород и окись углерода, гемоглобином крови. Если газ просто растворен и находится лишь в равновесии с растворителем, его концентрацию в жидкой фазе определяют, анализируя газовую фазу [9, 36, 50]. Зависимость между парциальным давлением газа р и мольной долей газа в жидкой фазе N дается уравнением Генри [c.141]
Вначале загружают нежирное мясное сырье (измельченное на волчке с диаметром отверстий решетки 2… 3 мм) говядину высшего, 1 и 2 сортов, нежирную свинину, баранину жилованную, а также добавляют часть холодной воды (льда), раствор нитрита натрия (если он не был внесен при посоле сырья), фосфатиды, сыворотку или плазму крови, белковый стабилизатор, соевые белковые препараты в виде геля. После 3…5 мин перемешивания вводят полужирную говядину, пряности, препарат гемоглобина или кровь, сливочное масло (для колбасы диетической), аскорбинат или изоаскорбинат натрия, либо аскорбиновую кислоту и обрабатывают фарш еще 3… 5 мин, за 2…5 мин до конца обработки добавляют крахмал или муку. [c.159]
Белки различаются по своей устойчивости к денатурации. Открыв ампулы с кровью, которые хранились в стерильных условиях при комнатной температуре в течение 45 лет, Кейлин и Ванг нашли, что гемоглобин изменился незначительно, а многие ферменты остались вполне активными [183]. С другой стороны, повседневный опыт ферментолога говорит о том, что многие очищенные ферменты даже на холоду устойчивы в растворенном состоянии всего лишь в течение нескольких дней или часов. Для изучения полной активности, которую способен проявить данный фермент, иногда необходимо разбавлять нестабильный фермент раствором инертного белка, например альбумина плазмы [96, 184]. [c.40]
Кислород, содержащийся во вдыхаемом воздухе, диффундирует в кровь через стенки легочных альвеол и кровеносных капилляров вследствие разницы парциального давления О2 в альвеолярном воздухе и крови. Только небольшая часть поступающего в кровь кислорода растворяется в плазме (около 0,3 мм О2 на 100 мл крови) большая же часть связывается в эритроцитах с гемоглобином. При нормальных условиях каждый [c.334]
При помещении крови в гипертонический раствор эритроциты уменьшаются в объеме, сморщиваются в результате выхода из них воды и разрушаются. В этом случае гемоглобин также переходит в раствор. Разрушение эритроцитов с переходом в раствор (в плазму) гемоглобина носит название гемолиза. [c.508]
Явление отрицательной проводимости (отрицательного сопротивления, -oбpaзнoй вольт-амперной характеристики) характерно для структур, обладающих вольт-амперной характеристикой, содержащей участок с отрицательной дифференциальной проводимостью. Структуры с такой характеристикой способны к преобразованию энергии источника питания постоянного тока в энергию электромагнитных колебаний [17, 32]. Такие биополимеры, как желатин, яичный альбумин, гемоглобин и плазма крови человека, в 10—30 % -ных растворах на депонированной воде имеют М-образную вольт-амперную характеристику [75]. Образцы биополимеров в виде пленок толщиной 8—10 мкм способны к генерации электрических колебаний в диапазоне частот 0,5—910 Гц[75]. Отрицательная проводимость обнаруживается у сухих и набухших зерен пшеницы [65], в биологических (рис. 9.3) и искусственных мембранах [11, 22, 25, 35, 61, 89], [c.157]
Для получения препаратов гемоглобина центрифугируют цельную кровь, удаляют плазму и промывают кровяные тельца изотоническим раствором соли. Затем их гемолизируют прибавлением воды, диэтилового эфира или толуола [118—120] и центрифугируют для осаждения стромы. Если для гемолиза красных кровяных телец был применен эфир или толуол, то значительная часть стромы остается взвешенной между водным слоем и слоем органического растворителя. В этих случаях раствор гемоглобина может быть отделен при помощи сифона. Осаждение гемоглобина из его растворов производится путем осторожного прибавления спирта при низкой температуре. Некоторые гемоглобины почти нерастворимы в не содержащей солей воде и осаждаются в кристаллическом виде при диализе другие можно осадить, пропуская через их растворы ток кислорода и углекислоты (углекислота служит для поддержания слегка кислой реакции раствора). Простетическая группа гемоглобина, отщепляющаяся при действии на гемоглобин кислот, одинакова у всех гемоглобинов и миоглобинов. Она носит название про-тогема и представляет собой соединение протопорфирина с железом. СНдС-ССН=СН2 [c.242]
Двуокись углерода, образующаяся в результате реакций цитратного цикла в тканях, до некоторой степени растворяется в плазме крови и проникает в эритроциты. В них карбоангидратаза катализирует реакцию двуокиси углерода с водой, в результате которой образуется угольная кислота. Когда концентрация угольной кислоты в эритроцитах увеличивается, начинается реакция угольной кислоты с калиевой солью гемоглобина. Образуются бикарбонат калия и гемоглобин . [c.363]
Продолжительность жизни эритроцитов человека составляет примерно 120 суток. К концу этого периода они стареют и затем разрушаются фагоцитирующими макрофагами печени, селезенки и костного мозга. Содержащийся в них гемоглобин растворяется в плазме крови. Из плазмы его извлекают особые макрофаги и доставляют в печень, селезенку и лимфатические узлы. Макрофаги печени называют купферовскими клетками. Внутри макрофагов гемоглобин расщепляется на гем и глобин. Глобин представляет собой белковую часть молекулы гемоглобина, и гидролизуется затем до аминокислот, которые используются по-разному в зависимости от потребностей организма. От гема отщепляется железо, и, лишившись его, гем превращается сначала в зеленый пигмент биливердин, а затем в желтый — билирубин, который является одним из компонентов желчи. Накопление билирубина в крови приводит к характерному симптому некоторых заболеваний печени — желтухе, т. е. приобретению кожей и белками глаз желтоватого оттенка. [c.428]
Проникая с воздухом в легкие, углерод (II) оксид быстро проходит через альвеолярно-капиллярную мембрану, растворяется в плазме крови, диффундирует в эритроциты и вступает в обратимое химическое взаимодействие как с окисленным НЬОг, так и с восстановленным гемоглобином НЬ [c.323]
Кислород при больпюм папряжении (при давлении в 2—3 и выше атмосфер) отрицательно действует на организм человека и животных. При дыхании чистым кислородом при большом его давлении он растворяется н плазме крови настолько, что оказывается почти достаточным для удовлетворения в нем потребности организма. Связывание кислорода гемоглобином и отдача его тканям при этих условиях теряет свое значение, а содержание НЬОг в артериальной и вепозпой крови почти одинаково и вследствие этого буферное свойство гемоглобина (стр. 506) не проявляется. Это приводит к сильному ацидозу, отрицательно влияющему на организм. [c.526]
Белки крови. Кровь представляет собой взвесь больших частиц, видимых в микроскоп — красных и белых шариков, — в гомогенной жидкости, называемой плазмой. Красные шарики содержат весь красный белок, обусловливаюш ий цвет крови, — гемоглобин. Плазма содержит в растворе фибриноген, глобулины и альбумины. Жидкость, остающаяся после удаления шариков и фибриногена, называется кровяной сывороткой. [c.444]
В клинических лабораториях. Так как ни гемоглобин, ни оксигемоглобин не являются стойкими соединениями, они не могут быть использованы в качестве стандартов. Часто в качестве стандарта применяют раствор кислого гематина, имеющий коричневую окраску. Исследуемая кровь при этом методе предварительно смешивается с разведенной соляной кислотой. Необходимо, однако, отметить, что указанный метод дает часто ошибочные данные в связи с помутнением растворов вследствие постепенной флокуляции пигмента. Это помутнение означает, что падающий на раствор свет не только поглощается, но и рассеивается [209]. Помутнение растворов может быть обусловлено также липидами крови [210] или флокуляцией белков плазмы [211]. Более надежные результаты получаются при колориметри-ровании щелочных растворов, наилучшим же методом является колориметрическое или фотометрическое определение цианида метгемоглобина [212], образующегося при прибавлении к крови соляной кислоты и цианистого калия [213]. Этот метод был испытан в различных лабораториях, и полученные результаты оказались очень хорошими [214]. Большим преимуществом этого метода является также то, что можно использовать в качестве стандарта циангематин, который имеет такую же окраску и такой же спектр поглощения, как и цианид метгемоглобина. Хорошие результаты при определении гемоглобина дает также газовый метод Ван-Слайка. Содержание гемоглобина в крови нормальных людей при определении указанными методами оказалось равным 15,7—16,1% [215]. Метгемоглобин в присутствии гемоглобина может быть определен путем насыщения крови кислородом или окисью углерода до и после восстановления крови дитионитом (Ыа23204) [216]. Эта соль является одним из немногих восстановителей, которые могут быть использованы для превращения оксигемоглобина или метгемоглобина в гемоглобин, так как большинство других восстановителей одновременно необратимо денатурируют глобин. Однако некоторым недочетом этого метода является то, что небольшие количества неактивного пигмента , не способного присоединять кислород, также превращаются при действии N328204 в гемоглобин [217]. Очень малые количества кислорода и оксигемоглобина могут быть определены полярографическим методом [218]. Карбоксигемоглобин и метгемоглобин можно определять также путем спектрофотометрии в инфракрасном свете [219]. Спектрофотометрические методы применяются и тогда, когда необходимо определить какое-либо производное гемоглобина, находящееся в смеси с другими его производными [171, 220]. [c.255]