Роль гемоглобина в поддержании рн крови
Кровь играет определяющую роль в поддержании кислотно-щелочного равновесия, изменение которого может привести к развитию патологических состояний или гибели организма. Поэтому в организме существуют специальные системы, которые препятствуют изменению рН крови и других биологических жидкостей при образовании кислых и щелочных продуктов или при большом поступлении воды. Такую роль выполняют отдельные физиологические системы (дыхательная, выделительная), а также буферные системы. Последние очень быстро (в течение нескольких секунд) реагируют на изменение концентрации Н+ и ОН- в водных средах и являются срочными регуляторами кислотно-основного состояния в тканях организма.
Буферные системы – это смесь слабой кислоты и её растворимой соли, двух солей или белков, которые способны препятствовать изменению рН водных сред. Действие буферных систем направлено на связывание избытка Н+ или ОН- в среде и поддержание постоянства рН среды. При действии буферной системы образуются слабодиссоциируемые вещества или вода. К основным буферным системам крови относятся бикарбонатная, белковая (гемоглобиновая) и фосфатная. Имеются также ацетатная и аммонийная буферные системы.
Бикарбонатная буферная система – мощная и самая управляемая система крови и внеклеточной жидкости. На её долю приходится около 10% всей буферной ёмкости крови. Бикарбонатная система представляет собой сопряжённую кислотно-основную пару, состоящую из молекулы угольной кислоты Н2СО3, выполняющую роль донора протона, и бикарбонат-иона НСО3-, выполняющего роль акцептора протона:
СО2 + Н2О ↔ Н2СО3 ↔ Н+ + НСО3-
Истинная концентрация недиссоциированных молекул Н2СО3 в крови незначительна и находится в прямой зависимости от концентрации растворённого СО2. При нормальном значении рН крови (7,4) концентрация ионов бикарбоната НСО3- в плазме крови превышает концентрацию СО2 примерно в 20 раз. Бикарбонатная буферная система функционирует как эффективный регулятор в области рН = 7,4. Механизм действия этой системы заключается в том, что при выделении в кровь относительно больших количеств кислых продуктов протоны Н+ взаимодействуют с ионами бикарбоната НСО3- , что приводит к образованию слабодиссоциируемой Н2СО3.
Последующее снижение концентрации Н2СО3 достигается в результате ускоренного выделения СО2 через лёгкие в результате их гипервентиляции. Если в крови увеличивается количество оснований, то они, взаимодействуя со слабой угольной кислотой, образуют ионы бикарбоната и воду. При этом не происходит сколько-нибудь заметных сдвигов в величине рН. Кроме того, для сохранения нормального соотношения между компонентами буферной системы в этом случае подключаются физиологические механизмы регуляции кислотно-основного равновесия: происходит задержка в плазме крови некоторого количества СО2 в результате гиповентиляции лёгких. Бикарбонатная система тесно связана с гемоглобиновой системой.
Фосфатная буферная система представляет собой сопряжённую кислотно-основную пару, состоящую из иона Н2РО4- (донор протонов, выполняет роль кислоты) и иона НРО42- (акцептор протонов, выполняет роль соли). Фосфатная буферная система составляет лишь 1% от буерной ёмкости крови. В других тканях эта система является одной из основных. Фосфатная буферная система способна оказывать влияние при изменениях рН в интервале от 6,1 до 7,7 и может обеспечивать определённую ёмкость внутриклеточной жидкости, величина рН которой в пределах 6,9-7,4. В крови максимальная ёмкость фосфатного буфера проявляется вблизи значения 7,2. Органические фосфаты также обладают буферными свойствами, но мощность их слабее, чем неорганического фосфатного буфера.
Белковая буферная система имеет меньшее значение для поддержания кислотно-основного равновесия в плазме крови, чем другие буферные системы. Белки образуют буферную систему благодаря наличию кислотно-основных групп в молекуле белков: белок-Н+ (кислота, донор протонов) и белок (сопряжённое основание, акцептор протонов). Белковая буферная система плазмы крови эффективна в области значений рН 7,2-7,4.
Гемоглобиновая буферная система – самая мощная буферная система крови, на её долю приходится 75% от всей буферной. Участие гемоглобина в регуляции рН крови связано с его ролью в транспорте кислорода и углекислого газа. При насыщении кислородом гемоглобин становится более сильной кислотой (ННbО2). Гемоглобин, отдавая кислород, превращается в очень слабую органическую кислоту (ННb).
Гемоглобиновая буферная система состоит из неионизированного гемоглобина ННb (слабая органическая кислота, донор протонов) и калиевой соли гемоглобина КНb (сопряжённое основание, акцептор протонов). Точно так же может быть рассмотрена оксигемоглобиновая буферная система. Система гемоглобина и система оксигемоглобина являются взаимопревращающимися системами и существуют как единое целое. Буферные свойства гемоглобина обусловлены возможностью взаимодействия кисло реагирующих соединений с калиевой солью гемоглобина:
КНb + Н2СО3 => КНСО3 + ННb.
Это обеспечивает поддержание рН крови в пределах физиологически допустимых величин, несмотря на поступление в венозную кровь большого количества СО2 и других продуктов обмена кислотного характера. Гемоглобин (ННb), попадая в капилляры лёгких, превращается в оксигемоглобин (ННbО2), что приводит к некоторому подкислению крови, вытеснению части Н2СО3 из бикарбонатов и понижению щелочного резерва крови.
Дыхательная функция крови. Важной функцией крови является её способность переносить кислород к тканям и СО2 от тканей к лёгким. Веществом, осуществляющим эту функцию, является гемоглобин. Гемоглобин способен поглощать О2 при сравнительно высоком содержании его в атмосферном воздухе и легко отдавать при понижении парциального давления О2:
Нb + О2 ↔ НbО.
Поэтому в легочных капиллярах происходит насыщение крови О2, в то время как в тканевых капиллярах, где парциальное давление его резко снижается, наблюдается обратный процесс – отдача кровью кислорода тканям.
Образующийся в тканях при окислительных процессах СО2 подлежит выведению из организма. Обеспечение такого газообмена осуществляется несколькими системами организма.
Наибольшее значение имеют внешнее, или легочное, дыхание, обеспечивающее направленную диффузию газов через альвеолокапиллярные перегородки в легких и обмен газов между наружным воздухом и кровью; дыхательная функция крови, зависимая от способности плазмы растворять и способности гемоглобина обратимо связывать кислород и углекислый газ; транспортная функция сердечно-сосудистой системы (кровотока), обеспечивающая перенос газов крови от легких к тканям и обратно; функция ферментных систем, обеспечивающая обмен газов между кровью и клетками тканей, т.е. тканевое дыхание.
Диффузия газов крови осуществляется через мембрану клеток по концентрационному градиенту. За счет этого процесса в альвеолах легких в конце вдоха происходит выравнивание парциальных давлений различных газов в альвеолярном воздухе и крови. Обмен с атмосферным воздухом в процессе последующих выдоха и вдоха вновь приводит к различиям концентрации газов в альвеолярном воздухе и в крови, в связи с чем происходит диффузия кислорода в кровь, а углекислого газа из крови.
Большая часть О2 и СО2 переносится в форме связи их с гемоглобином в виде молекул HbO2 и HbCO2. Максимальное количество кислорода, связываемое кровью при полном насыщении гемоглобина кислородом, называется кислородной емкостью крови. В норме ее величина колеблется в пределах 16,0–24,0 об.% и зависит от содержания в крови гемоглобина, 1 г которого может связать 1,34 мл кислорода (число Хюфнера).
Связывание кислорода гемоглобином является обратимым процессом, зависимым от напряжения кислорода в крови, а также от других факторов, в частности от рН крови.
СО2, образующийся в тканях, переходит в кровь кровеносных капилляров, затем диффундирует внутрь эритроцита, где под влиянием карбоангидразы превращается в угольную кислоту, которая диссоциирует на Н+ и НСО3-. НСО3- частично диффундируют в плазму крови, образуя бикарбонат натрия. Он при поступлении крови в легкие (как и ионы НСО3-, содержащиеся в эритроцитах) образует СО2, который диффундирует в альвеолы.
Около 80% всего количества СО2 переносится от тканей к легким в виде бикарбонатов, 10% – в виде свободно растворенной углекислоты и 10% – в виде карбоксигемоглобина. Карбоксигемоглобин диссоциирует в легочных капиллярах на гемоглобин и свободный СО2, который удаляется с выдыхаемым воздухом. Освобождению СО2 из связи с гемоглобином способствует превращение последнего в оксигемоглобин, который, обладая выраженными кислотными свойствами, способен переводить бикарбонаты в угольную кислоту, диссоциирующую с образованием молекул воды и СО2.
При недостаточном насыщении крови кислородом развивается гипоксемия, которая сопровождается развитием гипоксии, т.е. недостаточным снабжением тканей кислородом. Тяжелые формы гипоксемии могут вызвать полное прекращение доставки кислорода тканям, тогда развивается аноксия, в этих случаях наступает потеря сознания, которая может закончиться смертью.
Патология газообмена, связанная с нарушением транспорта газов между легкими и клетками организма, наблюдается при уменьшении газовой емкости крови вследствие недостатка или качественных изменений гемоглобина, проявляется в виде анемических гипоксий. При анемиях кислородная емкость крови уменьшается пропорционально снижению концентрации гемоглобина. Снижение концентрации гемоглобина при анемиях ограничивает и транспорт углекислоты от тканей к легким в форме карбоксигемоглобина.
Нарушение транспорта кислорода кровью возникает также при патологии гемоглобина, например при серповидно-клеточной анемии, при инактивации части молекул гемоглобина за счет превращения его в метгемоглобин, например, при отравлении нитратами (метгемоглобинемия), или в карбоксигемоглобин (отравление СО).
Нарушения газообмена вследствие уменьшения объемной скорости кровотоки в капиллярах возникают при сердечной недостаточности, сосудистой недостаточности (в т.ч. при коллапсе, шоке), локальные нарушения – при ангиоспазме и др. В условиях застоя крови концентрация восстановленного гемоглобина возрастает. При сердечной недостаточности этот феномен особенно выражен в капиллярах отдаленных от сердца участков тела, где кровоток наиболее замедлен, что клинически проявляется акроцианозом.
Первичное нарушение газообмена на уровне клеток наблюдается главным образом при воздействии ядов, блокирующих дыхательные ферменты. В результате клетки утрачивают способность утилизировать кислород, и развивается резкая тканевая гипоксия, приводящая к структурной дезорганизации субклеточных и клеточных элементов, вплоть до некроза. Нарушению клеточного дыхания может способствовать витаминная недостаточность, например дефицит витаминов В2, РР, являющихся коферментами дыхательных ферментов.
Текущая версия страницы пока не проверялась опытными участниками и может значительно отличаться от версии, проверенной 28 августа 2018;
проверки требуют 15 правок.
Бу́ферные систе́мы кро́ви (от англ. buffer, buff — «смягчать удар») — физиологические системы и механизмы, обеспечивающие заданные параметры кислотно-основного равновесия в крови[1]. Они являются «первой линией защиты», препятствующей резким перепадам pH внутренней среды живых организмов.
Циркулирующая кровь представляет собой взвесь живых клеток в жидкой среде, химические свойства которой очень важны для их жизнедеятельности. У человека за норму принят диапазон колебаний pH крови 7,37—7,44 со средней величиной 7,4. Буферные системы крови слагаются из буферных систем плазмы и клеток крови и представлены следующими системами[1][2]:
- бикарбона́тная (водородкарбонатная) бу́ферная систе́ма;
- фосфа́тная бу́ферная систе́ма;
- белко́вая бу́ферная систе́ма;
- гемоглоби́новая бу́ферная система;
- эритроциты.
Помимо этих систем также активно участвуют дыхательная и мочевыделительная системы[1].
Бикарбонатная буферная система[править | править код]
Одна из самых мощных и вместе с тем самая управляемая система[2] внеклеточной жидкости и крови, на долю которой приходится около 53 % всей буферной ёмкости крови. Представляет собой сопряжённую кислотно-основную пару, состоящую из молекулы угольной кислоты H2CO3, являющейся источником протона, и бикарбонат-аниона HCO3−, выполняющего функцию акцептора протона:
Вследствие того, что концентрация гидрокарбоната натрия в крови значительно превышает концентрацию H2CO3, буферная ёмкость этой системы будет значительно выше по кислоте. Иначе говоря, гидрокарбонатная буферная система особенно эффективно компенсирует действие веществ, увеличивающих кислотность крови. К числу таких веществ прежде всего относят молочную кислоту, избыток которой образуется в результате интенсивной физической нагрузки. Гидрокарбонатная система наиболее «быстро» отзывается на изменение pH крови[2].
Фосфатная буферная система[править | править код]
В крови ёмкость фосфатной буферной системы невелика (составляет около 2 % общей буферной ёмкости), в связи с низким содержанием фосфатов в крови. Фосфатный буфер выполняет значительную функцию в поддержании физиологических значений рН во внутриклеточных жидкостях и моче.
Буфер образован неорганическими фосфатами. Функцию кислоты в этой системе выполняет однозамещённый фосфат (NaH2PО4), а функцию сопряженного основания — двузамещённый фосфат (Na2HPО4). При рН 7,4 соотношение [НРО42-/Н2РО4-] равняется поскольку при температуре 25+273,15K pKa, ортоII=7,21[3], при этом средний заряд аниона ортофосфорной кислоты < q >=((-2)*3+(-1)*2)/5=-1,4 единиц заряда позитрона.
Буферные свойства системы при увеличении в крови содержания водородных ионов реализуются за счет их связывания с ионами НРО42- с образованием Н2РО4-:
а при избытке ионов ОН- — за счет связывания их с ионами Н2РО4-:
Фосфатная буферная система крови тесно взаимосвязана с бикарбонатной буферной системой.
Белковая буферная система[править | править код]
В сравнении с другими буферными системами имеет меньшее значение для поддержания кислотно-основного равновесия (7—10 % буферной ёмкости).
Белки́ плазмы крови благодаря наличию кислотно-основных групп в молекулах белков (белок—H+ — кислота, источник протонов и белок− — сопряжённое основание, акцептор протонов) образуют буферную систему, наиболее эффективную в диапазоне pH 7,2—7,4[1].
Основную часть белков плазмы крови (около 90 %) составляют альбумины и глобулины. Изоэлектрические точки этих белков (число катионных и анионных групп одинаково, заряд молекулы белка равен нулю) лежат в слабокислой среде при pH 4,9—6,3, поэтому в физиологических условиях при pH 7,4 белки находятся преимущественно в формах «белок-основание» и «белок-соль».
Буферная ёмкость, определяемая белками плазмы, зависит от концентрации белков, их вторичной и третичной структуры и числа свободных протон-акцепторных групп. Эта система может нейтрализовать как кислые, так и основные продукты. Однако вследствие преобладания формы «белок-основание» её буферная ёмкость значительно выше по кислоте.
Буферная ёмкость свободных аминокислот плазмы крови незначительна как по кислоте, так и по щелочи. При физиологическом значении pH их мощность мала. Практически только одна аминокислота — гистидин — обладает значительным буферным действием при значении pH, близком к плазме крови.[2]
Эритроциты[править | править код]
Во внутренней среде эритроцитов в норме поддерживается постоянное значение pH, равное 7,30. Здесь также действуют гидрокарбонатная и фосфатная буферные системы. Однако их мощность отличается от таковой в плазме крови. Кроме того, в эритроцитах белковая система гемоглобин-оксигемоглобин играет важную роль как в процессе дыхания (транспортная функция по переносу кислорода к тканям и органам и удалению из них метаболической CO2), так и в поддержании постоянства pH внутри эритроцитов, а в результате и в крови в целом. Эта буферная система в эритроцитах тесно связана с гидрокарбонатной системой.[2]
Гемоглобиновая буферная система[править | править код]
Буферная система крови (75 % буферной ёмкости). Играет важную роль как в процессе дыхания (транспортная функция по переносу кислорода к тканям и органам и удалению из них метаболической CO2), так и в поддержании постоянства pH внутри эритроцитов, а в результате и в крови в целом.[2]
См. также[править | править код]
- Буферный раствор
Примечания[править | править код]
- ↑ 1 2 3 4 Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия: Учебник — 1990 г. — стр. 452—455.
- ↑ 1 2 3 4 5 6 Ершов. Общая химия.Биофизическая химия.Химия биогенных элементов. — Издание восьмое, стериотипное. — Москва: Высшая школа, 2010. — 559 с. — ISBN 978-5-06-006180-2.
- ↑ И.Т.Гороновский, Ю.П.Назаренко, Е.Ф.Некряч. Краткий справочник по химии. — Пятое издание, исправленное и дополненное. — Киев: Наукова Думка, 1987. — С. 348. — 828 с.
Литература[править | править код]
- Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. [www.xumuk.ru/biologhim/ Биологическая химия: Учебник] / Под. ред. акад. АМН СССР С. С. Дебова.— 2-е изд., перераб. и доп.— М.: Медицина,— 1990.— 528 с., С. 452—455. ISBN 5-225-01515-8.
- Ершов. Общая химия.Биофизическая химия.Химия биогенных элементов. — Издание восьмое,стереотипное. — Москва: Высшая школа, 2010. — 559 с. — ISBN 978-5-06-006180-2.
Некоторые внешние ссылки в этой статье ведут на сайты, занесённые в спам-лист. Эти сайты могут нарушать авторские права, быть признаны неавторитетными источниками или по другим причинам быть запрещены в Википедии. Редакторам следует заменить такие ссылки ссылками на соответствующие правилам сайты или библиографическими ссылками на печатные источники либо удалить их (возможно, вместе с подтверждаемым ими содержимым). |
Цифры напротив символа Hb, или гемоглобина, в бланке с результатами общего анализа крови могут раскрыть врачу причины низкого давления, головокружения, судорог ног пациента, а также оповестить о надвигающихся серьезных угрозах. Своевременное выявление отклонений и приведение концентрации гемоглобина в норму позволит избежать серьезных проблем со здоровьем. Речь идет о снижении рисков инфарктов и инсультов у людей в возрасте, патологий развития детей, ухудшения состояния матери и плода во время беременности.
Что такое гемоглобин и каковы его функции
Гемоглобин (Hb) — сложный железосодержащий белок, содержащийся в эритроцитах (красных кровяных тельцах) крови и частично присутствующий в свободном виде в плазме. Именно он осуществляет перенос кислорода от легких к клеткам и углекислого газа — в обратном направлении. Если говорить образно, то эритроцит — это своеобразное грузовое судно, курсирующее по кровяному руслу, а молекулы гемоглобина — контейнеры, в которых транспортируется кислород и углекислый газ. В норме один эритроцит вмещает порядка 400 млн молекул гемоглобина.
Участие в газообмене — важнейшая, но не единственная функция «кровяных шаров» (от греч. haima — «кровь» + лат. globus — «шар»). Благодаря своим уникальным химическим свойствам гемоглобин является ключевым элементом буферной системы крови, поддерживающим кислотно-щелочной баланс в организме. Hb связывает и выводит на клеточном уровне кислые соединения (препятствует ацидозу — закислению тканей и крови). А в легких, куда он поступает в форме карбгемоглобина (HbCO2), за счет синтеза углекислоты предотвращает противоположный процесс — защелачивание крови, или алкалоз[1].
Производная Hb — метгемоглобин (HbOH) — обладает еще одним полезным свойством: прочно связывать синильную кислоту и другие токсичные вещества. Таким образом, железосодержащий белок принимает удар на себя и снижает степень отравления организма[2].
Итак, гемоглобин крайне важный элемент жизнедеятельности и патологическое уменьшение его концентрации (анемия или малокровие) может спровоцировать в лучшем случае ломкость ногтей и волос, сухость и шелушение кожи, мышечные судороги, тошноту и рвоту, головокружение. Острая же форма анемии вызывает кислородное голодание клеток, приводящее к обморокам, галлюцинациям и фатальным последствиям — гипоксии мозга, атрофии нервных клеток, параличу дыхательной системы.
Как должно быть в норме
Уровень гемоглобина в нашей крови может несколько увеличиваться и уменьшаться по естественным причинам. Обновление гемоглобина связано с жизненным циклом эритроцита, к которому он прикреплен. Так, примерно каждые 120 дней часть молекул гемоглобина вместе с эритроцитами отправляется в печень — на расщепление и после вновь синтезируется, присоединяясь к свободному эритроциту[3].
Количество гемоглобина зависит от возраста и пола, меняется в процессе вынашивания и рождения ребенка[4].
На гемоглобин также оказывают влияние специфические условия труда или проживания (например, повышенные показатели бывают у пилотов и жителей гористой местности), приверженность вегетарианству и донорство (эти факторы, напротив, снижают гемоглобин)[5].
Согласно рекомендациям ВОЗ[6], нормой гемоглобина считается:
- для детей от полугода до 5 лет — 110 г/л и выше;
- для детей 5–11 лет — 115 г/л и больше;
- для детей 12–14 лет, а также девушек и женщин (15 лет и старше) — 120 г/л и выше;
- для мужчин (15 лет и старше) — 130–160 г/л.
Беременным женщинам, обеспечивающим минералами (в том числе железом) себя и малыша, важно следить, чтобы уровень гемоглобина не падал ниже 110 г/л. Отметим, что, по данным ВОЗ, железодефицитная анемия (ЖДА) диагностируется у 38,2% беременных на планете[7]. Дефицит молекул гемоглобина может возникнуть после 20-й недели «интересного положения»: из-за увеличения объема циркулирующей крови, растущих потребностей плода, уменьшения поступления и всасывания железа вследствие токсикоза и расстройств ЖКТ. В это время женщину может мучить слабость, головокружение, одышка даже при непродолжительной ходьбе, судороги нижних конечностей. Опасное следствие острых форм ЖДА — преждевременные роды, задержки в развитии плода.
Кстати, необычные вкусовые запросы беременных (вплоть до анекдотичных, таких как салат из жареной клубники и селедки) порой тоже связаны с потребностью в железе для синтеза гемоглобина. Роды, сопровождающиеся потерей крови, ведут к дополнительному понижению гемоглобина. В целом от зачатия до появления ребенка на свет организм женщины утрачивает порядка 700 мг железа, еще 200 мг — за период лактации[8]. На восстановление запасов требуется не менее трех лет.
Виды анализов на гемоглобин
Подсчет числа молекул гемоглобина производится при общем анализе крови. Помимо количества белка (строка Hb), в бланке анализа могут указать MCH/MCHC, что соответствует среднему содержанию/концентрации гемоглобина в эритроците. Это уточнение позволяет подсчитать полезный железопротеин и исключить из расчета аномальные, нестабильные формы гемоглобина, не способные переносить кислород.
Для измерения гемоглобина во внелабораторных условиях — в машинах скорой помощи или при проведении профилактических выездных осмотров — применяются специальные гемоглобинометры. Это портативные приборы, в которые помещается кровь с реагентом для фотометрического автоматического определения количества гемоглобина.
Для массового тестирования на анемию в странах третьего мира ВОЗ разработала малозатратный колорометрический метод исследования. При колориметрии каплю крови наносят на специальную хроматографическую бумагу и сопоставляют ее со шкалой цветов, соответствующих разным показателям гемоглобина с шагом 20 г/л[9].
Уровень гликированного гемоглобина определяется и при биохимическом анализе венозной крови. Цель исследования в данном случае — определение глюкозы в крови, которая образует прочное соединение с гемоглобином и лишает его возможности транспортировать кислород. Показатель важен для диагностики сахарного диабета и оценки эффективности его лечения.
Чем опасен повышенный гемоглобин в крови
Высокий гемоглобин может быть вызван объективной нехваткой кислорода, стимулирующей организм на увеличенное производство этого белка крови. Подобная патология часто фиксируется у экипажей воздушных судов и часто летающих пассажиров, жителей высокогорья, альпинистов, горнолыжников. В силу большей потребности в кислороде повышенный уровень гемоглобина свойственен профессиональным спортсменам, преимущественно лыжникам, легкоатлетам, борцам, тяжелоатлетам. Это физиологический механизм компенсации, не вызывающий никаких медицинских опасений (кавказское долголетие — яркий тому пример).
Повысить гемоглобин может и пагубная привычка: во время курения человек вдыхает меньше кислорода, чем требуется, и организм реагирует на это выработкой дополнительного гемоглобина.
К сожалению, повышенный гемоглобин может указывать и на патологии системы кроветворения: эритроцитоз, рак крови, обезвоживание организма, порок сердца и легочно-сердечную недостаточность, а также на непроходимость кишечника[10].
Увеличенное количество гликированного гемоглобина отмечается при сахарном диабете: часть молекул Hb «перетягивает» на себя глюкозу, и для нормального дыхания требуются добавочные кислородные «контейнеры»[11].
Повышенный свободный гемоглобин в плазме фиксируется и при ожоговых поражениях вследствие разрушения эритроцитов с высвобождением из них гемоглобина[12].
Опасность высокого гемоглобина (+20 г/л от нормы и более) заключается в сгущении и увеличении вязкости крови, приводящему к образованию тромбов. Тромбы, в свою очередь, могут вызвать инсульт, инфаркт, кровотечение в ЖКТ или венозный тромбоз[13].
Гемоглобин ниже нормы: что это значит и к чему приводит
Железо — один из самых распространенных и легко добываемых химических элементов на Земле. При этом, как ни парадоксально, от дефицита железа в организме страдает больше людей, чем от какого-либо другого нарушения здоровья[14]. В группе риска население из низких социальных слоев, не получающее достаточного количества железа из продуктов питания, женщины репродуктивного возраста и дети, то есть люди, у которых «приход» элемента меньше «расхода».
Причиной низкого уровня гемоглобина (минус 20 г/л от нормы и более) зачастую являются скудное или несбалансированное питание — недостаточное поступление железа и меди, витаминов A, С и группы B или употребление железосодержащей пищи совместно с цинком, магнием, хромом или кальцием, которые не позволяют Fe усваиваться[15].
Низкие показатели могут наблюдаться у вегетарианцев, т.к. негемовое железо из растительной пищи усваивается намного хуже, чем гемовое, источником которого служат продукты животного происхождения[16].
Смежная причина — наличие кишечных паразитов, которые перехватывают поступающие микроэлементы и витамины. Усвоению железа могут также мешать проблемы с желудочно-кишечным трактом.
Заметное снижение уровня гемоглобина сопровождает кровопотери, вызванные ранениями, оперативным вмешательством, менструацией, кровотечениями, возникающими во время родов и абортов, а также при донации крови и ее компонентов.
На уровень гемоглобина влияют и скрытые кровопотери при патологии ЖКТ (язвы желудка и ДКП), варикозе, миомах и кистах органов женской половой системы, кровоточивость десен.
Причины снижения гемоглобина, возникающие во время беременности и лактации, а также осложнения, к которым они могут привести, мы рассмотрели выше. Длительный железодефицит у мужчин, детей и небеременных женщин имеют сходную симптоматику: ухудшение состояния кожи, ногтей и волос, головокружение, обмороки, онемение рук и ног, беспричинная слабость.
Кислородное голодание вследствие недостатка гемоглобина может привести к ухудшению памяти, замедлению нервных реакций, в запущенной форме — к атрофии клеток мозга и других органов и систем организма.
Усиленное кровообращение (более частый прогон гемоглобина от легких к тканям и обратно) чревато проблемами с сердцем и сосудами: кардиомиопатией и развитием сердечной недостаточности.
Низкий гемоглобин негативно отражается на буферной функции: это значит, что закисление крови подрывает иммунную защиту организма, снижает сопротивляемость простудным и инфекционным заболеваниям.
Наиболее уязвимы перед анемией дети и подростки. Острый дефицит жизненно важного минерала может сказаться на их умственном и физическом развитии[17].
Гемоглобин — незаменимый участник жизнедеятельности, на который возложены важнейшие функции: перенос кислорода и углекислого газа, сохранение кислотно-щелочного баланса, противостояние ядам. Еще одна функция — сигнальная — помогает по отклонению уровня гемоглобина от нормы выявить риски развития патологий и принять контрмеры. Таким образом, контроль и оперативная коррекция уровня гемоглобина — не прихоть врачей, а действенный способ сохранить здоровье.