Снижение гемоглобина в крови называется

Гемоглобин представляет собой сложное химическое соединение белка с элементом железа, которое присутствует в эритроцитах. Функция гемоглобина в человеческом организме является одной из самых главных – он участвует в доставке молекул кислорода ко всем тканям и органам организма.

Кислород является незаменимым для обеспечения жизнедеятельности живого существа элементом, он принимает участие в получении и обмене энергией и проведении восстановительных реакций. Действие гемоглобина основывается на захвате кислорода в легких, проведении дальнейшего окисления и передаче его всем структурам организма.

Когда гемоглобин понижен, это значит наступление кислородного истощения всех клеток организма и ослабления иммунитета. Чтобы не допустить снижения гемоглобина в крови ниже нормы, нужно знать, что делать при недостатке в организме железа. Давайте разберемся, при каких случаях уровень гемоглобина в крови уменьшается, каковы его нормы у разных людей и какими способами повысить недостаток этого вещества в домашних условиях.

Норма гемоглобина

От уровня гемоглобина в крови зависит самочувствие и здоровье человека. Если показатели гемоглобина ниже нормы, тогда речь идет об анемии, которая считается довольно грозным и опасным заболеванием.

Норма гемоглобина в крови зависит от пола человека:

У детей в норме содержание гемоглобина, как и у взрослых: перед рождением уже начинает синтезироваться HbA, который к году жизни практически заменяет фетальный гемоглобин, служивший ребенку во время внутриутробного развития.
У женщин от 115 до 145 г/л (при беременности от 110 г/л);
У мужчин от 130 до 160 г/л.

По объему понижения гемоглобина железодефицитные анемии бывают нескольких степеней:

легкой (содержание гемоглобина от 110 г/л до 90 г/л);
средней (содержание гемоглобина от 90 г/л до 70 г/л);
тяжелой (содержание гемоглобина менее 70 г/л).

Встречается также латентная анемия (скрытая). Она характеризуется нормальным присутствием гемоглобина в эритроцитах на фоне уменьшения сывороточного железа. При этом симптомы его понижения проявляются достаточно ярко. Подобное состояние нередко присуще женщинам в периоде беременности.

Симптомы пониженного гемоглобина

Помимо анализа крови, который сразу выявляет нехватку этого важнейшего белка в организме, есть ряд симптомов: по ним можно самостоятельно предположить о низком уровне гемоглобина в крови.

У мужчин и женщин это такие признаки:

общая слабость организма, сонливость;
бледная кожа, иногда она даже кажется “прозрачной”;
губы синеватого цвета;
кожа становится сухой и начинает шелушиться;
в особо запущенных случаях, начинают ломаться ногти и выпадать волосы;
для детей основным признаком нехватки гемоглобина являются частые болезни.

Во время распознав симптомы пониженного гемоглобина у взрослых, можно с успехом привести его в норму, не прибегая к помощи врачей. Но прежде, необходимо знать причины, которые снижают содержание этого важного элемента в крови.

Причины низкого гемоглобина

Почему у взрослых гемоглобин понижен, что это значит? Организм может терять гемоглобин по различным причинам. Быстрее всего это происходит при кровопотерях – как явных, так и скрытых. Явные кровотечения случаются при обильной и длительной менструации у женщин (больше пяти дней), геморрое, различных ранениях, травмах или операциях.

Плохое питание с недостаточным количеством животных белков, витаминов и микроэлементов приводит к железодефицитной анемии. Часто низкий гемоглобин встречается у людей, пропагандирующих вегетарианство или длительное время находящихся на диете. В детском возрасте анемия развивается при несбалансированном или недостаточном питании.

Скрытые кровотечения возможны при некоторых желудочно-кишечных заболеваниях, патологиях женской репродуктивной системы (киста яичников, миома матки и проч.). К снижению гемоглобина и короткой жизни эритроцитов могут привести аутоиммунные болезни, инфекции или наследственные заболевания.

Последствия

У взрослых понижение концентрации гемоглобина ведет к тому, что организм недополучает требуемое количество кислорода. Нарушается общее состояние больных и появляются вышеописанные жалобы.

Последствием этого может стать снижение иммунитета и, как результат, увеличение частоты инфекционных заболеваний.
В большинстве случаев наблюдается быстрая утомляемость человека и постоянная слабость.
Анемия может вызывать деформацию в эпителиальных тканях человека – слизистой дыхательных путей, ротовой полости, желудочно-кишечного тракта и верхних защитных слоев кожи.
Нередко малокровие становится причиной расстройств нервной системы: появляется раздражительность, беспричинные перепады настроения, снижается концентрация внимания.

Кроме того, при малокровии могут быть такие проявления, как трещины на губах, резкая мышечная слабость, выпадение волос, ломкость ногтей и пристрастие к особым запахам, которые другим людям кажутся неприятными.

Низкий гемоглобин при беременности

Пониженный гемоглобин при беременности – распространенное явление для будущих мамочек. Значительное отклонение от нормы может негативно сказаться на здоровье и мамы, и малыша. Это чревато следующими осложнениями:

гипотония матки (уменьшение сократительной способности ее мышц);
гипоксия (кислородное голодание плода);
задержка, а то и прекращение роста и развития плода;
низкая масса при рождении;
нарушения в работе дыхательной и нервной систем.

Помимо этого, многие врачи уверены, что пониженный гемоглобин у женщины во время родов может негативно отобразится на здоровье ребенка в будущем. Такие дети плохо учатся в школе, часто болеют, страдают разнообразными патологиями внутренних органов. Поэтому, если в период беременности он ниже нормы, лечение под присмотром врача крайне необходимо.

Как повысить гемоглобин?

Что делать? Для того, чтобы повысить гемоглобин в крови, нужно на всякий случай знать причину его падения. Можно сколько угодно употреблять продукты, повышающие гемоглобин (железо, витамины группы В), но если они не будут должным образом всасываться в ЖКТ, то успехов можно и не дождаться.

Основной патогенетический метод терапии — это прием железосодержащих препаратов (Хеферол, Ферроплекс, Ферлатум и другие). Как правило, назначаются пероральные формы, но в тяжелых случаях лекарства рекомендуется вводить парентерально. Лечение пациентов, склонных к дисфункциям кишечника, предусматривает параллельное назначение ферментных и обволакивающих препаратов.

При хорошей переносимости назначенных лекарств их применяют в максимальных дозах с последующей поддерживающей терапией с уменьшением дозировки в течение нескольких месяцев. При этом обязательно следят за уровнем железа в эритроцитах и сыворотке крови. При необходимости также назначают витамин В12, В9 и аскорбиновую кислоту. В тяжелых случаях прибегают к переливанию цельной крови или эритроцитарной массы.

Препараты железа при низком гемоглобине у взрослых

Препараты для повышения гемоглобина назначаются только врачом и, естественно, под его строгим контролем. Это объясняется наличием побочных эффектов после приема лекарств, среди которых выделяют: тошнота, ощущение раздражительности желудка, диарея, запор и рвота.

Весьма распространенными и популярными являются следующие препараты повышающие гемоглобин в крови:

Ферро-фольгамма;
Сорбифер Дурулес;
Ферретаб;
Феррум лек;
Гемофер капли;
Тотема;
Мальтофер.

Курс лечения длиться от двух недель до трех месяцев. При этом видимый результат наступает примерно спустя 2-3 недели приема лекарства. Если в составе отсутствует аскорбиновая кислота, то необходимо дополнительно принимать витамин С до 0,3 г в сутки.

При обнаружении низкого гемоглобина и лечении таблетками запрещается одновременно пить средства, содержащие кальций, поскольку они являются антагонистами. Поэтому запивать железо молоком, зеленым чем и кофе нельзя.

Диета

К продуктам, способствующим алиментарной терапии при пониженном гемоглобине, относятся:

Сорта красного мяса — кролик, говядина.
Белое мясо курицы.
Говяжий язык, говяжья печень.
Яичные желтки.
Морепродукты, рыба.
Бобовые.
Гречка и другие крупы.
Морковь, свекла, темно-зеленые овощи.
Грецкие орехи.
Гранат, яблоки и ягоды с большим содержанием витамина С.

Ни в коем случае не нужно воспринимать такую диету при низком гемоглобине слишком буквально и переходить на одни белки – организму трудно это все усвоить. Обязательно гарнируйте мясо овощами и зеленью, а на завтрак кушайте каши грубого помола. В качестве дополнения к питанию для повышения гемоглобина можно посоветовать пить соки — виноградный, гранатовый, морковный, свекольный, яблочный.

При этом для улучшения усвоения железа следует максимально сократить потребление молочных продуктов, жирной пищи, мучных изделий, зеленого чая и кофе.

Я не врач, поэтому к моим советам относитесь с осторожностью. От запоров — порошок сульфат магнезии. Может так же снизить артериальное давление. Пейте в день 1,5-2л чистой воды. Если быть точным 30мл на 1кг массы тела. Это должно нормализовать проблемы с жкт, сделать кровь нормальной по вязкости. И если нет проблем с почками, то при низком железе и как общеукрепляюшее средство можно попробовать рецепт американского доктора Д. С. ДЖАРВИСА. На стакан кипячёной воды 2 чайные ложки мёда и 2 чайные ложки натурального яблочного уксуса. С уксусом осторожнее, очень много его нельзя употреблять за раз.

Источник

Молекула гемоглобина: 4 субъединицы окрашены в разные цвета

Структура гемоглобина человека. Железосодержащие гем-группы показаны зелёным. Красным и синим показаны альфа- и бета- субъединицы.

Гемоглоби́н (от др.-греч. αἷμα «кровь» + лат. globus «шар») (Hb или Hgb) — сложный железосодержащий белок животных, обладающих кровообращением, способный обратимо связываться с кислородом, обеспечивая его перенос в ткани. У позвоночных животных содержится в эритроцитах, у большинства беспозвоночных растворён в плазме крови (эритрокруорин) и может присутствовать в других тканях[1]. Молекулярная масса гемоглобина человека — около 66,8 кДа. Молекула гемоглобина может нести до четырёх молекул кислорода. Один грамм гемоглобина может переносить до 1.34 мл. O2

Гемоглобин появился более чем 400 миллионов лет назад у последнего общего предка человека и акул в результате 2 мутаций, приведших к формированию четырёхкомпонентного комплекса гемоглобина, сродство которого к кислороду достаточно для связывания кислорода в насыщенной им среде, но недостаточно, чтобы удерживать его в других тканях организма.[2][3]

Большой вклад в исследование структуры и функционирования гемоглобина внёс Макс Фердинанд Перуц, получивший за это в 1962 году Нобелевскую премию[4].

Нормальным содержанием гемоглобина в крови человека считается: у мужчин — 130—160 г/л (нижний предел — 120, верхний предел — 180 г/л), у женщин — 120—160 г/л; у детей нормальный уровень гемоглобина зависит от возраста и подвержен значительным колебаниям. Так, у детей через 1—3 дня после рождения нормальный уровень гемоглобина максимален и составляет 145—225 г/л, а к 3—6 месяцам снижается до минимального уровня — 95—135 г/л, затем с 1 года до 18 лет отмечается постепенное увеличение нормального уровня гемоглобина в крови[5].

Во время беременности в организме женщины происходит задержка и накопление жидкости, что является причиной гемодилюции — физиологического разведения крови. В результате наблюдается относительное снижение концентрации гемоглобина (при беременности уровень гемоглобина в норме составляет 110—155 г/л). Кроме этого, в связи с внутриутробным ростом ребёнка происходит быстрое расходование запасов железа и фолиевой кислоты. Если до беременности у женщины был дефицит этих веществ, проблемы, связанные со снижением гемоглобина, могут возникнуть уже на ранних сроках беременности[6].

Главные функции гемоглобина: перенос кислорода и буферная функция. У человека в капиллярах лёгких в условиях избытка кислорода последний соединяется с гемоглобином. Потоком крови эритроциты, содержащие молекулы гемоглобина со связанным кислородом, доставляются к органам и тканям, где кислорода мало; здесь необходимый для протекания окислительных процессов кислород освобождается от связи с гемоглобином. Кроме того, гемоглобин способен связывать в тканях небольшое количество диоксида углерода (CO2) и освобождать его в лёгких.

Монооксид углерода (CO) связывается с гемоглобином крови намного сильнее (в 250 раз[7]), чем кислород, образуя карбоксигемоглобин (HbCO). Впрочем, монооксид углерода может быть частично вытеснен из гема при повышении парциального давления кислорода в лёгких. Некоторые процессы приводят к окислению иона железа в гемоглобине до степени окисления +3. В результате образуется форма гемоглобина, известная как метгемоглобин (HbOH) (metHb, от «мета-» и «гемоглобин», иначе гемиглобин или ферригемоглобин, см. Метгемоглобинемия). В обоих случаях блокируются процессы транспортировки кислорода.

Строение[править | править код]

Гемоглобин является сложным белком класса гемопротеинов, то есть в качестве простетической группы здесь выступает гем — порфириновое ядро, содержащее железо. Гемоглобин человека является тетрамером, то есть состоит из 4 протомеров. У взрослого человека они представлены полипептидными цепями α1, α2, β1 и β2. Субъединицы соединены друг с другом по принципу изологического тетраэдра. Основной вклад во взаимодействие субъединиц вносят гидрофобные взаимодействия. И α-, и β-цепи относятся к α-спиральному структурному классу, так как содержат исключительно α-спирали. Каждая цепь содержит восемь спиральных участков, обозначаемых буквами от A до H (от N-конца к C-концу).

Гем представляет собой комплекс протопорфирина IX, относящегося к классу порфириновых соединений, с атомом железа(II). Этот кофактор нековалентно связан с гидрофобной впадиной молекул гемоглобина и миоглобина.

Железо(II) характеризуется октаэдрической координацией, то есть связывается с шестью лигандами. Четыре из них представлены атомами азота порфиринового кольца, лежащими в одной плоскости. Две другие координационные позиции лежат на оси, перпендикулярной плоскости порфирина. Одна из них занята азотом остатка гистидина в 93-м положении полипептидной цепи (участок F). Связываемая гемоглобином молекула кислорода координируется к железу с обратной стороны и оказывается заключённой между атомом железа и азотом ещё одного остатка гистидина, располагающегося в 64-м положении цепи (участок E).

Всего в гемоглобине человека четыре участка связывания кислорода (по одному гему на каждую субъединицу), то есть одновременно может связываться четыре молекулы. Гемоглобин в лёгких при высоком парциальном давлении кислорода соединяется с ним, образуя оксигемоглобин. При этом кислород соединяется с гемом, присоединяясь к железу гема на 6-ю координационную связь. На эту же связь присоединяется и монооксид углерода, вступая с кислородом в «конкурентную борьбу» за связь с гемоглобином, образуя карбоксигемоглобин.

Связь гемоглобина с монооксидом углерода более прочная, чем с кислородом. Поэтому часть гемоглобина, образующая комплекс с монооксидом углерода, не участвует в транспорте кислорода. В норме у человека образуется 1,2 % карбоксигемоглобина. Повышение его уровня характерно для гемолитических процессов, в связи с этим уровень карбоксигемоглобина является показателем гемолиза.

Физиология[править | править код]

Изменение состояний окси- и дезоксигемоглобина

В отличие от миоглобина гемоглобин имеет четвертичную структуру, которая придаёт ему способность регулировать присоединение и отщепление кислорода и характерную кооперативность: после присоединения первой молекулы кислорода связывание последующих облегчается. Структура может находиться в двух устойчивых состояниях (конформациях): оксигемоглобин (содержит 4 молекулы кислорода; напряжённая конформация) и дезоксигемоглобин (кислорода не содержит; расслабленная конформация).

Устойчивое состояние структуры дезоксигемоглобина усложняет присоединение к нему кислорода. Поэтому для начала реакции необходимо достаточное парциальное давление кислорода, что возможно в альвеолах лёгких. Изменения в одной из 4-х субъединиц влияет на оставшиеся, и после присоединения первой молекулы кислорода связывание последующих облегчается.

Отдав кислород тканям, гемоглобин присоединяет к себе ионы водорода и углекислый газ, перенося их в лёгкие[8].

Гемоглобин является одним из основных белков, которыми питаются малярийные плазмодии — возбудители малярии, и в эндемичных по малярии районах земного шара весьма распространены наследственные аномалии строения гемоглобина, затрудняющие малярийным плазмодиям питание этим белком и проникновение в эритроцит. В частности, к таким имеющим эволюционно-приспособительное значение мутациям относится аномалия гемоглобина, приводящая к серповидноклеточной анемии. Однако, к несчастью, эти аномалии (как и аномалии строения гемоглобина, не имеющие явно приспособительного значения) сопровождаются нарушением кислород-транспортирующей функции гемоглобина, снижением устойчивости эритроцитов к разрушению, анемией и другими негативными последствиями. Аномалии строения гемоглобина называются гемоглобинопатиями.

Гемоглобин высокотоксичен при попадании значительного его количества из эритроцитов в плазму крови (что происходит при массивном внутрисосудистом гемолизе, геморрагическом шоке, гемолитических анемиях, переливании несовместимой крови и других патологических состояниях). Токсичность гемоглобина, находящегося вне эритроцитов, в свободном состоянии в плазме крови, проявляется тканевой гипоксией — ухудшением кислородного снабжения тканей, перегрузкой организма продуктами разрушения гемоглобина — железом, билирубином, порфиринами с развитием желтухи или острой порфирии, закупоркой почечных канальцев крупными молекулами гемоглобина с развитием некроза почечных канальцев и острой почечной недостаточности.

Ввиду высокой токсичности свободного гемоглобина в организме существуют специальные системы для его связывания и обезвреживания. В частности, одним из компонентов системы обезвреживания гемоглобина является особый плазменный белок гаптоглобин, специфически связывающий свободный глобин и глобин в составе гемоглобина. Комплекс гаптоглобина и глобина (или гемоглобина) затем захватывается селезёнкой и макрофагами тканевой ретикуло-эндотелиальной системы и обезвреживается.

Другой частью гемоглобинообезвреживающей системы является белок гемопексин[en], специфически связывающий свободный гем и гем в составе гемоглобина. Комплекс гема (или гемоглобина) и гемопексина затем захватывается печенью, гем отщепляется и используется для синтеза билирубина и других жёлчных пигментов, или выпускается в рециркуляцию в комплексе с трансферринами для повторного использования костным мозгом в процессе эритропоэза.

Экспрессия генов гемоглобина до и после рождения.
Также указаны типы клеток и органы, в которых происходит экспрессия гена (данные по Wood W. G., (1976). Br. Med. Bull. 32, 282.).[9]

Гемоглобин при заболеваниях крови[править | править код]

Дефицит гемоглобина может быть вызван, во-первых, уменьшением количества молекул самого гемоглобина (см. анемия), во-вторых, из-за уменьшенной способности каждой молекулы связать кислород при том же самом парциальном давлении кислорода.

Гипоксемия — это уменьшение парциального давления кислорода в крови, её следует отличать от дефицита гемоглобина. Хотя и гипоксемия, и дефицит гемоглобина являются причинами гипоксии.
Если дефицит кислорода в организме в общем называют гипоксией, то местные нарушения кислородоснабжения называют ишемией.

Прочие причины низкого гемоглобина разнообразны: кровопотеря, пищевой дефицит, болезни костного мозга, химиотерапия, отказ почек, атипичный гемоглобин.

Повышенное содержание гемоглобина в крови связано с увеличением количества или размеров эритроцитов, что наблюдается также при истинной полицитемии. Это повышение может быть вызвано: врождённой болезнью сердца, лёгочным фиброзом, слишком большим количеством эритропоэтина.

См. также[править | править код]

Гемоглобин А
Гемоглобин С (мутантная форма)
Эмбриональный Гемоглобин (эмбриональный)
Гемоглобин S (мутантная форма)
Гемоглобин F (фетальный)
Кобоглобин
Нейроглобин
Анемия
Порфирия
Талассемия
Эффект Вериго — Бора

Примечания[править | править код]

↑ Haemoglobins of invertebrate tissues. Nerve haemoglobins of Aphrodite, Aplysia and Halosydna
↑ Ученые выяснили происхождение гемоглобина. РИА Новостей, 20.05.2020, 18:59
↑ Michael Berenbrink. Evolution of a molecular machine/Nature, NEWS AND VIEWS, 20 MAY 2020
↑ Лауреаты нобелевской премии. Макс Перуц.
↑ Назаренко Г. И., Кишкун А. А. Клиническая оценка результатов лабораторных исследований. — 2005.
↑ Общий анализ крови и беременность Архивная копия от 10 марта 2014 на Wayback Machine
↑ Hall, John E. Guyton and Hall textbook of medical physiology (англ.). — 12th ed.. — Philadelphia, Pa.: Saunders/Elsevier, 2010. — P. 1120. — ISBN 978-1416045748.
↑ Степанов В. М. Структура и функции белков : Учебник. — М. : Высшая школа, 1996. — С. 167—175. — 335 с. — 5000 экз. — ISBN 5-06-002573-X.
↑ Айала Ф., . Современная генетика: В 3-х т = Modern Genetics / Пер. А. Г. Имашевой, А. Л. Остермана, . Под ред. Е. В. Ананьева. — М.: Мир, 1987. — Т. 2. — 368 с. — 15 000 экз. — ISBN 5-03-000495-5.

Литература[править | править код]

Mathews, CK; KE van Holde & KG Ahern (2000), Biochemistry (3rd ed.), Addison Wesley Longman, ISBN 0-8053-3066-6
Levitt, M & C Chothia (1976), “Structural patterns in globular proteins”, Nature

Ссылки[править | править код]

Eshaghian, S; Horwich, TB; Fonarow, GC (2006). “An unexpected inverse relationship between HbA1c levels and mortality in patients with diabetes and advanced systolic heart failure”. Am Heart J. 151 (1): 91.e1—91.e6. DOI:10.1016/j.ahj.2005.10.008. PMID 16368297.
Kneipp J, Balakrishnan G, Chen R, Shen TJ, Sahu SC, Ho NT, Giovannelli JL, Simplaceanu V, Ho C, Spiro T (2005). “Dynamics of allostery in hemoglobin: roles of the penultimate tyrosine H bonds”. J Mol Biol. 356 (2): 335—53. DOI:10.1016/j.jmb.2005.11.006. PMID 16368110.
Hardison, Ross C. (2012). “Evolution of Hemoglobin and Its Genes”. Cold Spring Harbor Perspectives in Medicine. 2 (12): a011627. DOI:10.1101/cshperspect.a011627. ISSN 2157-1422. PMC 3543078. PMID 23209182.

Источник