Спектр поглощения гемоглобина и оксигемоглобина

    Анализ многокомпонентных смесей можно производить по производным спектра поглощения смеси и ее компонентов. Так, например описан анализ смеси красителей, используемых в фармацевтических препаратах по вторым производным [121], а также определение содержания гемоглобина, метгемоглобина и оксигемоглобина в кровн решением переопределенной системы уравнений типа (3.22), применен ной к первым производным спектра поглощения [122]. [c.86]

    Спектр поглощения оксигемоглобин а, В пробирку к капле крови прибавляют 2 мл [c.189]

    Гемоглобин, оксигемоглобин и карбоксигемоглобин имеют характерные спектры поглощения, обычно используемые для идентификации этих соединений. [c.454]

    После восстановления ферригемоглобина в замороженной матрице быстрыми электронами более 80 % белка находится в неравновесной восстановленной низко-спиновой форме, характеризующейся спектром поглощения типа оксигемоглобина  [c.77]

    Гемоглобин, оксигемоглобин, карбоксигемоглобин и метгемоглобин могут быть качественно охарактеризованы присущими им спектрами поглощения. [c.183]

    При одном из этих разведений совершенно отчетливо виден спектр поглощения оксигемоглобина — две полосы поглощения в желтой и зеленой части спектра (578,1 ммк и 541,7 ммк) между линиями D и Е (рис. 20). [c.183]

    Все указанные факты, как уже упоминалось выше, подтверждают предположение о том, что железо гема соединено с имидазольной группой гистидина. Известно, однако, что спектры поглощения гемоглобина и оксигемоглобина, легко смещающиеся при воздействии разведенных кислот, устойчивы к действию концентрированных растворов щелочей [144]. Эти последние данные свидетельствуют, скорее, в пользу того, что железо гема соединено с кислотной группой, например с карбоксильной [126] или сульфгидрильной, Сульфгидрильные группы не обнаруживаются в нативном глобине при нейтральной реакции раствора они появляются, однако, при подщелачивании растворов глобина [145] или при денатурации его [146]. [c.245]

    Все изменения в состоянии атома железа и в его связях с глобином сопровождаются изменениями спектров поглощения гемоглобинов. Как известно, для диамагнитных соединений — оксигемоглобина, карбоксигемоглобина и гемохромогена — характерными являются две полосы поглощения в зеленой части видимой области спектра [150]. [c.246]

    Горовиц показал, что при высушивании восстановленного гемоглобина происходит весьма заметное изменение его спектра поглощения, состоящее в том, что одна размытая полоса, соответствующая 555 Щ х, заменяется двумя резкими полосами, типичными для гемохромогена [4]. Добавление воды приводит к появлению восстановленного гемоглобина в неизмененном виде. Оксигемоглобин не обнаруживает таких свойств, его характерный цвет и спектр поглощения одинаковы для раствора и для сухого состояния. Кроме того, сухой оксигемоглобин при низких давлениях кислорода не диссоциирует на гемоглобин и кислород, однако при добавлении воды происходит [c.190]

    Кровь. К основным, как правило наблюдающимся, патологическим процессам при воздействии окиси углерода относятся изменения крови. Специфическим при этом является образование патологического пигмента — карбоксигемоглобина (СОНЬ). Спектр поглощения СОНЬ трудно отличить от спектра поглощения оксигемоглобина. Альфа- и бета-полосы поглощения карбоксигемоглобина лишь незначительно смещены в коротковолновую область спектра и расположены соответственно при 570 и 538 тр, (альфа- и бета-полосы поглощения оксигемоглобина расположены соответственно при 576 и 540 тр). [c.202]

    Оксигемоглобин имеет в видимой части спектра две полосы поглощения при X 589—577 и X 556—536 нм, восстановленный гемоглобин при X 596—543 им, карбоксигемоглобин Х=579—564 и Я 536—523 нм. [c.366]

    Красный пигмент крови гемин ХСШ и содержащие гемин белки — гемоглобин и оксигемоглобин также включают эту циклическую систему спектры их поглощения используются в аналитических целях и для диагностики в биохимических и медицинских исследованиях [96, 122]. [c.121]

    Для получения карбоксигемоглобина дефибринированную кровь насыщают окисью углерода или светильным газом, который содержит окись углерода. Разбавленные растворы карбоксигемоглобина дают в спектре две п о-лосы поглощения, сходные с полосами поглощения оксигемоглобина, но сдвинутые к фиолетовой части спектра (рис. 33 4). [c.239]

    Подобно хлорофиллу, спектры поглощения гема и гемопротеинов характеризуются интенсивными полосами Соре в районе 400 нм, а также другими интенсивными пиками поглощения между 500 и 600 нм. Максимумы поглощения деаокси-гемоглобина ( — 425 и 560 нм) и оксигемоглобина ( — 414, 543 и 578 нм) различны и очень характерны (рис. 5.11). Гемоглобин [c.174]

    Гемоглобин (НЬ) относится к группе сложных белков хромопротеинов. Он состоит из белка глобина и простетической группы — гема, содержащего двухвалентное железо. Гемоглобин легко соединяется с кислородом воздуха, образуя оксигемоглобин НЬОа. В этом виде в крови содержится основная часть гемоглобина. При вдыхании угарного газа СО в крови образуется карбок-сигемоглобин НЬСО, соединение более проч юе, чем оксигемоглобин, что приводит к отравлению организма. При действии на кровь окислителей двухвалентное железо гемоглобина окисляется в трехвалентное и гемоглобин превращается в метгемоглобин (МНЬ), который, как и карбоксигемоглобин, неспособен присоединять кислород. Гемоглобин и его производные обладают способностью поглощать излучение различной длины волн и давать характерные спектры поглощения. Исследование спектров поглощения производных гемоглобина имеет большое значение при диагностике некоторых заболеваний и отравлений, при определении степени профессиональной вредности производства, в судебно-медицинской практике. [c.189]

    В равновесном гемоглобине ион железа (Fe +) лежит вне порфиринового кольца (примерно на 1 Л). Он имеет четыре электрона и магнитный момент, равный 5,5 Боровских магнетонов. Оптический спектр поглощения имеет широкую полосу с = 5,56 нм. В равновесном оксигемоглобине ион железа (Fe +) находится точно в плоскости порфиринового кольца, все электроны спарены (оксигемоглобин диамагнитен). В спектре оптического поглощения видны две характеристические полосы при 542 и 576 нм. В ферригемоглобине (метгемоглобин) при нейтральных значениях pH молекула кислорода замешается молекулой воды, не связанной химически с ионом железа (Fe ). Ион железа лежит значительно ближе к порфириновому кольцу, чем в феррогемоглобине (почти в плоскости), имеет пять неспаренных электронов и магнитный момент равный 5,91 Боровских магнетона. Спектр поглощения в видимой области не имеет выраженных характеристических полос. [c.75]

    Карбоксигемоглобин (НЬСО). Насытить кровь светильным газом, который всегда содержит окись углерода. Кровь при этом приобретает ярко-розовый цвет. Разбавить ее водой в 30 раз и наблюдать в спектроскопе спектр карбоксигемоглобина — две полосы поглощения (572—537 ммк) между линиями О и Е. Этот сиектр очень сходен со спектром поглощения оксигемоглобина. Для того чтобы отличить спектр НЬСО от спектра НЬОг, к раствору карбоксигемоглобина прибавить несколько капель реактива, содержащего 2 г Ре304 и 3 г винной кислоты в 100 мл воды. При этом в противоположность НЬОг не происходит никакого изменения спектра, так как карбоксигемоглобин не переходит при действии реактива в гемоглобин. [c.184]

    Гоппе-Зейлер впервые описал спектры оксигемоглобина (1862), а первые рисунки этих спектров дали Валентин (1863) и Стокс (1863—1864) Наблюдения, проводимые до начала XX в., показали полную аналогию в спектрах поглощения оксигемоглобина всех исследуемых родов крови и артеоияльной крови или вообще крови, насыщенной кислородом. [c.161]

    Оксигемоглобин. Наиболее важным производным гемоглобина является оксигемоглобии (НЬОг), который получается путем прямого присоединения молекулярного кислорода к гемоглобину. Кислород присоединяется к гемоглобину через железо при помощи добавочных связей. Оксигемоглобин очень нестоек и легко диссоциирует на гемоглобин и кислород уже при простом уменьшении парциального давления кислорода. При добавлении к раствору оксигемоглобина некоторых реактивов (например, многосернистого аммония), отнимающих кислород от оксигемоглобина, последний превращается в гемоглобин, имеющий другой спектр поглощения и другой цвет (вишневый). Таким путем можно отличить при спектроскопическом исследовании оксигемоглобин от карбоксигемоглобииа. Последний дает очень сходный с НЬОз спектр поглощения, который, однако, не изменяется под влиянием указанных реактивов. [c.65]

    В форме супероксид-аниона Fe(III)—Ог . Это предположение было сделано главным образом на основе сравнения спектров поглощения в видимой области комплексов, координированных кислородом, со спектрами низкоспинового гидроксиметмиоглобина. Поскольку окснгемоглобин диамагнитен [105], гипотеза [179, 180] об образовании низкоспинового иона Ре(И1) с электронной конфигурацией d в оксигемоглобине или оксимиоглобине требует спаривания парамагнитного низкоспинового катиона Ре(П1) с парамагнитным супероксид-анионом Ог”. Такое спаривание, хотя и возможно, но не доказано. Как гипотеза Полинга [173, 174], так и модель супероксид-аниона [179, 180] приводят к увеличению длины связи О—О при координации с гемовым железом по сравнению с длиной 121 пм, характерной для молекулы кислорода [58]. Наблюдаемое расстояние О—О для супероксид-аниона составляет 128 пм. Маловероятно, чтобы для кристаллических гемопротеинов, координированных кислородом, точность рентгеноструктурных данных позволила бы обнаружить это удлинение. [c.74]

    Хорошо известно, что окись углерода вытесняет кислород из соединения с гемоглобином. Спектр поглощения, форма кристаллов и некоторые другие свойства карбоксигемоглобина напоминают свойства оксигемоглобина. Главное различие между этими двумя соединениями состоит в том, что карбоксигемоглобин представляет собой гораздо более стойкое соединение, чем оксигемоглобин, и его диссоциация на гемоглобин и окись углерода происходит значительно медленнее [164]. Кроме того, карбоксигемо-1 лобин расщепляется на свои компоненты на свету [165], причем каждая молекула карбоксигемоглобина поглощает 1 квант [166]. В отличие от гемоглобина и оксигемоглобина карбоксигемоглобин не имеет полосы поглощения в области, близкой к инфракрасной (X =900—1 ООО т л) [167]. Карбоксигемоглобин легко отличить от оксигемоглобина по яркокрасной окраске его растворов, которая сохраняется даже после обработки растворов сульфатом меди, едким натром или таннином. Оксигемоглобин после такой обработки превращается в соединение, имеющее коричневый цвет. Устойчивость карбоксигемоглобина к действию указанных выше веществ также свидетельствует о большей стабильности молекулы карбоксигемоглобина по сравнению с молекулой оксигемоглобина, которая, расщепляясь при этих условиях, образует производные гемина, имеющие коричневый цвет. [c.249]

    Хотя спектр поглощения и сродство гемоглобина к кислороду являются функцией простетической группы, оба эти свойства до определеппой степени зависят и от глобина. Так, например, рас-сюяпие между максимумами поглощения оксигемоглобина и [c.253]

    В клинических лабораториях. Так как ни гемоглобин, ни оксигемоглобин не являются стойкими соединениями, они не могут быть использованы в качестве стандартов. Часто в качестве стандарта применяют раствор кислого гематина, имеющий коричневую окраску. Исследуемая кровь при этом методе предварительно смешивается с разведенной соляной кислотой. Необходимо, однако, отметить, что указанный метод дает часто ошибочные данные в связи с помутнением растворов вследствие постепенной флокуляции пигмента. Это помутнение означает, что падающий на раствор свет не только поглощается, но и рассеивается [209]. Помутнение растворов может быть обусловлено также липидами крови [210] или флокуляцией белков плазмы [211]. Более надежные результаты получаются при колориметри-ровании щелочных растворов, наилучшим же методом является колориметрическое или фотометрическое определение цианида метгемоглобина [212], образующегося при прибавлении к крови соляной кислоты и цианистого калия [213]. Этот метод был испытан в различных лабораториях, и полученные результаты оказались очень хорошими [214]. Большим преимуществом этого метода является также то, что можно использовать в качестве стандарта циангематин, который имеет такую же окраску и такой же спектр поглощения, как и цианид метгемоглобина. Хорошие результаты при определении гемоглобина дает также газовый метод Ван-Слайка. Содержание гемоглобина в крови нормальных людей при определении указанными методами оказалось равным 15,7—16,1% [215]. Метгемоглобин в присутствии гемоглобина может быть определен путем насыщения крови кислородом или окисью углерода до и после восстановления крови дитионитом (Ыа23204) [216]. Эта соль является одним из немногих восстановителей, которые могут быть использованы для превращения оксигемоглобина или метгемоглобина в гемоглобин, так как большинство других восстановителей одновременно необратимо денатурируют глобин. Однако некоторым недочетом этого метода является то, что небольшие количества неактивного пигмента , не способного присоединять кислород, также превращаются при действии N328204 в гемоглобин [217]. Очень малые количества кислорода и оксигемоглобина могут быть определены полярографическим методом [218]. Карбоксигемоглобин и метгемоглобин можно определять также путем спектрофотометрии в инфракрасном свете [219]. Спектрофотометрические методы применяются и тогда, когда необходимо определить какое-либо производное гемоглобина, находящееся в смеси с другими его производными [171, 220]. [c.255]

    Наиболее надежно отравление окисью углерода можно установить с помощью видимого спектра поглощения крови. НЬОг и НЬСО имеют две характерные полосы в зеленой области. При добавлении восстановителя (сульфида аммония) полосы в первом случае исчезают, а во втором случае остаются. Лечение состоит в абсолютном покое и вдыхании кислорода для восстановления равновесия в сторону образования оксигемоглобина. [c.481]

    При спектроскопическом исследовании крови, содержащей окись углерода, также видны две полосы поглощения, принад-у1ежащие карбоксигемоглобину, при сравнении со спектром окси-гемоглобина оказывается, что эти полосы по своему расположению не вполне совпадают с полосами оксигемоглобина (рис. Йб, спектр 3). [c.259]

    Гемоглобин (НЬ). К раствору крови, который дал в предыдущем опыте ясно видимую картину спектра оксигемоглобина, прибавить несколько капель реактива, содержаш.его 2 г Ре304 и 3 г винной кислоты в 100 мл воды. Происходит восстановление оксигемоглобина в гемоглобин и в спектроскопе видна характерная для гемоглобина одна широкая полоса поглощения (555—558 -илгк) между линиями О и Е. Полученный раствор гемоглобина встряхнуть для того, чтобы смешать с воздухом, и затем наблюдать в спектроскопе. Спектр гемоглобина переходит снова в спектр оксигемоглобина, т. е. появляются две полосы поглощения.  [c.184]

    ХИМИИ и природы связи в комплексе гем — кислород может быть достигнут при строгом теоретическом анализе спектроскопических свойств оксигенированных гемопротеинов. Недавно на основе спектроскопического исследования поглощения поляризованного света в монокристаллах, Макинен и Итон [134] определили интенсивность, поляризацию и положение в спектре трех полос переноса заряда железо — кислород в оксигемоглобине. В частности, одна из этих полос вблизи инфракрасной области при 925 нм (рис. 10) характерна только для оксигемоглобина. Сопоставление результатов этих спектроскопических исследований с результатами теоретических расчетов молекулярных орбиталей позволяет сделать выбор между различными моделями, предложенными для стереохимии железо — кислород в оксигенированном комплексе гемоглобина. [c.75]

    Реакция с диметил-п-фенилендиамином [13]. К раствору ацетона (одна капля в 5 л(л воды) добавляют несколько капель раствора, приготовленного из 2 г диметил-п-фенилендиамина и 100 мл воды появляется фиолетовая окраска, переходящая в розовую и через сутки—в красную. В спектре, который дает этот раствор, имеются две полосы поглощениямежду линиями Д и , аналогичные полосам поглощения оксигемоглобина. Окраска исчезает от прибавления щелочи и снова появляется при подкислении. [c.206]

    Химические свойства. Водный раствор имеет нейтральную реакцию. Почти мгновенно окисляется кислородом воздуха в двуокись азота. Образует с гемоглобином соединение — NO-гемоглобин, имеющее спекто поглощения, сходный со спектром оксигемоглобина. [c.112]

Методы и достижения бионеорганической химии (1978) — [

c.53

]