Структура гемоглобина и миоглобина

МИОГЛОБИН – сложный глобулярный белок, третьего уровня структурной организации, молекула которого состоит из 1 полипептидной цепи и содержит 153 аминокислоты. В миоглобине содержится железопорфириновая группа (гем), и он способен обратимо присоединять кислород.

Миоглобин содержится в клетках скелетных мышц. Пептидная цепь миоглобина напоминает длинную колбасу, причудливо скрученную. Было показано, что остов молекулы миоглобина состоит из 8 относительно прямолинейных отрезков, разделенных между собой местами сгибов. Каждый отрезок закручен в виде a-спирали. Все спирали являются правыми. 70 % аминокислотных остатков входят в состав спирализованных участков.

Свойства миоглобина:

1. молекула миоглобина компактна (внутри нее может уместиться 4Н2О);

2. все полярные R- группы аминокислотных остатков расположены на внешней поверхности молекулы и находятся в гидратированном состоянии, т.е. связаны с Н2О;

3. неполярные, или гидрофобные R- группы располагаются в глубине молекулы и защищены от соприкосновения с Н2О;

4. остатки пролина встречаются только в метах сгибов пептидной цепи (пролин нарушает a-спираль). В местах сгибов находятся и другие аминокислоты, которые неспособны легко образовывать a-спираль (изолейцин, серин), и аминокислоты, боковые цепи которых несут одинаковые заряды при рН7;

5. у миоглобинов, выделенных из разных млекопитающих, конформация пептидных цепей сходна (но они несколько отличаются по аминокислотному составу).

ГЕМ – комплекс порфирина и иона железа в степени окисления +2.

Ион железа встроен в кольцо порфирина таким образом, что четыре координационные связи из шести (в состоянии гибридизации sp3d2 связи у шестикоординационного железа направлены к вершинам октаэдра) затрачены на образование связей с атомами азота, еще одна связана с азотом имидазольного остатка ГИС полипептидной цепи (проксимальный Гистидин F8), а другая- также с имидазольным остатком другого ГИС (дистальный ГИС Е7). Молекула кислорода присоединяется между остатком дистального ГИС и железом. Изменения степени окисления железа при этом не происходит. Порфириновое кольцо (ГЕМ) не находится на плоскости молекулы белка, а частично погружено в него. Молекула кислорода присоединяется к гему, входя как бы через открывающуюся дверцу. Пока остается несным, дожидается молекула кислорода случайного открывания двери, или существует какой-то механизм, пускающий кислород к гему.

Миоглобин сосредоточен, главным образом, в мышцах и его главной функцией является хранение кислорода. Скорость насыщения миоглобина кислородом намного превышает таковую для гемоглобина. Миоглобин мало приспособлен для транспортировки кислорода из легких в ткани, поскольку скорость отдачи кислорода в тканях невелика (при давлении 1 мм рт. ст. примерно половина миоглобина все еще не отдает кислород).

Вопросы транспортировки кислорода решаются при участии белка четвертичной структуры – гемоглобина.

ЧЕТВЕРТИЧНАЯ СТРУКТУРА ГЕМОГЛОБИНА. При помощи рентгеноструктурного анализа Перутцем и его сотрудниками в Кембридже установлены третичная и четвертичная структуры гемоглобина. Гемоглобин содержится в эритроцитах и служит для переноса кислорода. Молекулярная масса гемоглобина 64500. Молекула состоит из 4 отдельных полипептидных цепей: 2 a-цепей (141 остаток аминокислот) и 2 b- цепей (146 остатков аминокислот в каждой), каждая из которых связана нековалентной связью с остатками гема. Каждая из 4 отдельных цепей гемоглобина свернута нерегулярным образом и состоит из ряда a- спиральных участков, разделенных местами сгибов.

a- и b- цепи гемоглобина примерно на 70 % состоят из a-спиральных участков. По своей третичной структуре a- и b-цепи очень сходны, они образованы из a- спиральных участков одинаковой длины, согнутых под одинаковыми углами и в одних и тех же направлениях. Третичная структура a- и b-цепей гемоглобина очень сходна с третичной структурой единственной цепи миоглобина. Сходная функция гемоглобина и миоглобина, обусловленная способностью обратимо связывать О2, объясняется сходством третичной структуры.

Согласно данным рентгеноструктурного анализа молекула гемоглобина по своей форме приближается к сфере диаметром ~ 5,5 нм. 4 полипептидные цепи уложены относительно друг друга приблизительно в виде тетраэдра, в результате чего возникает характерная четвертичная структура гемоглобина.

Это очень компактная структура. Большинство гидрофобных R- групп аминокислот находится внутри глобулы, а большинство гидрофильных R- групп – снаружи. В молекуле гемоглобина возникает небольшое число контактов между одинаковыми цепями (2 a- и 2 b- цепями) и множество контактов между a- и b- цепями. В образовании таких контактов принимают участие в основном гидрофобные R- группы аминокислотных остатков.

При присоединении к гемоглобину кислорода расстояние между 2 b- цепями гемоглобина уменьшается и изменяется четвертичная структура. Таким образом, гемоглобин и оксигемоглобин (насыщенный кислородом) различаются по своей четвертичной структуре.

Четвертичная структура олигомерных белков также определяется первичной аминокислотной последовательностью входящих в их состав отдельных полипептидных цепей. Олигомерные белки (гемоглобин) обнаруживают способность к самосборке.

Главное отличие гемоглобина от миоглобина заключается в проявлении особого рода эффектов – кооперативных, влияющих на скорости присоединения- отсоединения молекул кислорода. Каждая молекула гемоглобина способна присоединять и переносить четыре молекулы кислорода, при этом кооперативность проявляется в том, что как присоединение, так и отсоединение каждой последующей молекулы кислорода облегчается в результате структурных изменений в конформации молекулы, которых у гемоглобина имеется две основных- оксигенированная и дезоксигенированная. Промежуточные состояния нестабильны. Предполагается следующий механизм кооперативного эффекта. Присоединение первой молекулы кислорода приводит к тому, что атом железа смещается от своего места примерно на 0,4-0,6 ангстрем, вызывая изменения конформации субъединицы. Изменившаяся конформация по аллостерическому эффекту облегчает присоединение кислорода к другой субъединице и т.д. Это позволяет максимально ускорить процесс присоединения кислорода в легких (рО2 = 100 мм рт. ст.). При переносе оксигенированного гемоглобина в капилляры тканей (рО2 = 5 мм рт. ст.) отсоединение молекул кислорода протекает также быстро, по кооперативному эффекту. Известны, впрочем, и химические регуляторы скорости и полноты присоединения кислорода. К ним, в частности, относится 2,3- дифосфоглицериновая кислота. Она облегчает присоединение кислорода у организмов, обитающих в высокогорных районах.

• 2020

Способность связывать молекулу кислорода с гемовыми белками – это то, что имеет значение в обеих молекулах. Гемоглобин называется тетрамерным гемопротеином, а миоглобин называется мономерным белком. Гемоглобин систематически обнаруживается по всему телу, а миоглобин – только в мышечных тканях.

Гемоглобин изготовлен из белково-протезной группы и хорошо известен как переносчик кислородного пигмента. Это самая важная часть для поддержания жизни, так как она транспортирует кислород и углекислый газ по всему организму.

Миоглобин работает только на клетки мышц, получая кислород из эритроцитов и далее доставляя его к митохондриальной органелле клеток мышц. Впоследствии этот кислород используется для клеточного дыхания для создания энергии. В этой статье мы рассмотрим замечательные моменты, которые различают гемоглобин и миоглобин.

Сравнительная таблица

Определение гемоглобина

Гемоглобин – это молекулы гемового белка, содержащиеся в эритроцитах, переносящие кислород из легких в ткани организма и возвращающие углекислый газ из тканей обратно в легкие.

Гемоглобин имеет меньшее сродство к связывающему кислороду, а его концентрация выше в эритроцитах (эритроцитах). Поэтому, когда кислород связывается с первой субъединицей гемоглобина, он превращается в четвертичную структуру белка и, таким образом, облегчает связывание других молекул.

В организме должен быть стандартный уровень Hb, который может варьироваться в зависимости от возраста и пола человека. Анемия – это состояние, при котором снижается уровень гемоглобина или эритроцитов в крови.

Структура гемоглобина

Гемоглобин содержит гемовую группу, которая является белком и удерживается нековалентно . Разница заключается в части глобина, которая имеет разное расположение аминокислот у разных животных.

« Гем » – это центральное железо, соединенное четырьмя пиррольными кольцами. Железо находится в форме иона трехвалентного железа, в то время как пиррольные кольца присоединены метиленовыми мостиками.

Глобин – белковая часть, представляет собой димер гетеродимера (альфа-бета), что означает, что четыре молекулы белка связаны, в которых могут присутствовать две альфа-глобулина и две другие цепи бета, дельта, гамма или эпсилон-глобулин, что зависит от тип гемоглобина. Эта цепь глобулина содержит «порфириновое» соединение, содержащее железо.

Гемоглобин (человек) состоит из двух альфа-субъединиц и двух бета-субъединиц, где каждая альфа-субъединица имеет 144 остатка, а бета-субъединица имеет 146 остатков. Помогает в транспортировке кислорода по всему организму.

Важность гемоглобина

• Придает цвет крови.
• Гемоглобин действует как носитель для переноса кислорода, а также углекислого газа.
• Он играет роль в метаболизме эритроцитов.
• Они действуют как физиологически активные катаболиты.
• Помогает в поддержании pH.

Типы гемоглобина

• Гемоглобин А1 (Hb-А1).
• Гемоглобин А2 (Hb-A2).
• Гемоглобин А3 (Hb-A3).
• Эмбриональный гемоглобин.
• Гликозилированный гемоглобин.
• Гетоглобин плода (Hb-A1).

Определение миоглобина

Миоглобин является разновидностью гемовых белков, служащих внутриклеточным хранилищем кислорода. Во время лишения кислорода связанный кислород, называемый оксимиоглобином, высвобождается из его связанной формы и далее используется для других метаболических целей.

Так как миоглобин имеет третичную структуру, которая легко растворяется в воде, в которой его свойства, которые экспонируются на поверхности молекул, являются гидрофильными, в то время как те молекулы, которые упакованы внутри молекулы, являются гидрофобными по природе. Как уже обсуждалось, это мономерный белок с молекулярной массой 16 700, что составляет одну четвертую от гемоглобина.

Структура миоглобина

Он состоит из не спиральных областей, от A до H, которые являются правосторонними альфа-спиралями, и 8 в количестве. Хотя структура миоглобина похожа на структуру гемоглобина.

Миоглобин также содержит белок под названием гем, который содержит железо и придает белкам красный и коричневый цвет. Он существует во вторичной структуре белка, имеющего линейную цепочку аминокислот. Он содержит одну субъединицу альфа-спиралей, а бета-листы и наличие водородной связи отмечают его стабилизацию.

Миоглобин помогает в транспортировке и хранении кислорода в мышечных клетках, который помогает во время работы мышц, обеспечивая их энергией. Кислород связывается с миоглобином более плотно, потому что венозная кровь объединяется прочнее, чем гемоглобин.

Миоглобин в основном содержится в мышцах, что полезно для организмов при дефиците кислорода. Киты и тюлени содержат большое количество миоглобина. Эффективность подачи кислорода ниже, чем у гемоглобина.

Важность миоглобина

• Миоглобин обладает сильным сродством к связыванию с кислородом, что позволяет ему эффективно хранить его в мышцах.
• Помогает организму в голодной ситуации с кислородом, особенно в анаэробной ситуации.
• Носите кислород к клеткам мышц.
• Также помогу в регулировании температуры тела.

Основные различия между гемоглобином и миоглобином

Обе молекулы обладают способностью связывать кислород, как обсуждалось выше, ниже приведены ключевые различия.

1. Гемоглобин имеет четыре цепи двух разных типов – альфа и бета, гамма или эпсилон (в зависимости от типа гемоглобина) и образует структуру тетрамера, в то время как миоглобин содержит одну полипептидную цепь, так называемый мономер, хотя обе имеют центральный ион как железо и лиганд связываются как кислород.
2. Гемоглобин связывается с O2, CO2, CO, NO, BPH и H +, тогда как миоглобин связывается только с O2.
3. Он поставляет гемоглобин вместе с кровью системно по всему телу, в то время как миоглобин поставляет кислород только мышцам .
4. Гемоглобин, который также известен как Hb, присутствует в большем количестве в эритроцитах, чем миоглобин, также известный как Mb .
5. Гемоглобин транспортируется вместе с кровью во все части тела, также помогает в транспортировке кислорода; Миоглобин обеспечивает кислород только для мышц, что полезно, когда в крови много кислорода.

сходства

Оба содержат железосодержащий белок в качестве центрального металла.
Оба являются глобулярным белком.
Оба имеют лиганд в виде кислорода (O2).

Вывод

Таким образом, мы можем сказать, что гемоглобин и миоглобин одинаково и физиологически важны из-за их способности связывать кислород. Это были первые молекулы, трехмерная структура которых была обнаружена с помощью рентгеновской кристаллографии. Нарушения в составляющих могут привести к серьезным заболеваниям и расстройствам.

Гемоглобин и миоглобин различаются по сродству связывания с кислородом. Но их центральный ион металла такой же, как и те же лиганд-связывающие молекулы. Они оба важны для тела, так как без них невозможно представить жизнь

Нет похожих сообщений.