Транспортную функцию в организме выполняет инсулин гемоглобин

Транспортную функцию в организме выполняет инсулин гемоглобин thumbnail

1.Полиме́р — высокомолекулярное соединение, вещество с большой молекулярной массой (от нескольких тысяч до нескольких миллионов) , в котором атомы, соединённые химическими связями, образуют линейные или разветвлённые цепи, а также пространственные трёхмерные структуры. Часто в его строении можно выделить мономер — повторяющийся структурный фрагмент, включающий несколько атомов. Полимер образуется из мономеров в результате полимеризации. К полимерам относятся многочисленные природные соединения: белки, нуклеиновые кислоты, полисахариды, каучук и другие органические вещества. В большинстве случаев понятие относят к органическим соединениям, однако существует и множество неорганических полимеров. Большое число полимеров получают синтетическим путём на основе простейших соединений элементов природного происхождения путём реакций полимеризации, поликонденсации и химических превращений.

Особые механические свойства:

эластичность — способность к высоким обратимым деформациям при относительно небольшой нагрузке (каучуки) ;
малая хрупкость стеклообразных и кристаллических полимеров (пластмассы, органическое стекло) ;
способность макромолекул к ориентации под действием направленного механического поля (используется при изготовлении волокон и плёнок) .
Особенности растворов полимеров:

высокая вязкость раствора при малой концентрации полимера;
растворение полимера происходит через стадию набухания.
Особые химические свойства:

способность резко изменять свои физико-механические свойства под действием малых количеств реагента (вулканизация каучука, дубление кож и т. п.) .
Особые свойства полимеров объясняются не только большой молекулярной массой, но и тем, что макромолекулы имеют цепное строение и обладают уникальным для неживой природы свойством — гибкостью.

2. Белки – это сложные высокомолекулярные природные соединения, построенные из -аминокислот. В состав белков входит 20 различных аминокислот, отсюда следует огромное многообразие белков при различных комбинациях аминокислот. Как из 33 букв алфавита мы можем составить бесконечное число слов, так из 20 аминокислот – бесконечное множество белков. В организме человека насчитывается до 100 000 белков.
Белки подразделяют на протеины (простые белки) и протеиды (сложные белки) .
Число аминокислотных остатков, входящих в молекулы, различно: инсулин – 51, миоглобин – 140. Отсюда Mr белка от 10 000 до нескольких миллионов.
Функции белков в организме разнообразны. Они в значительной мере обусловлены сложностью и разнообразием форм и состава самих белков. Белки – незаменимый строительный материал. Одной из важнейших функций белковых молекул является пластическая. Все клеточные мембраны содержат белок, роль которого здесь разнообразна. Количество белка в мембранах составляет более половины массы.

Многие белки обладают сократительной функцией. Это прежде всего белки актин и миозин, входящие в мышечные волокна высших организмов. Мышечные волокна – миофибриллы – представляют собой длинные тонкие нити, состоящие из параллельных более тонких мышечных нитей, окруженных внутриклеточной жидкостью. В ней растворены аденозинтрифосфорная кислота (АТФ) , необходимая для осуществления сокращения, гликоген – питательное вещество, неорганические соли и многие другие вещества, в частности кальций.

Велика роль белков в транспорте веществ в организме. Имея функциональные различные группы и сложное строение макромолекулы, белки связывают и переносят с током крови многие соединения. Это прежде всего гемоглобин, переносящий кислород из легких к клеткам. В мышцах эту функцию берет на себя еще один транспортный белок – миоглобин.

Еще одна функция белка – запасная. К запасным белкам относят ферритин – железо, овальбумин – белок яйца, казеин – белок молока, зеин – белок семян кукурузы.

Регуляторную функцию выполняют белки-гормоны.

Гормоны – биологически активные вещества, которые оказывают влияние на обмен веществ. Многие

Источник

Тра́нспортные белки́ — собирательное название большой группы белков, выполняющих функцию переноса различных лигандов как через клеточную мембрану или внутри клетки (у одноклеточных организмов), так и между различными клетками многоклеточного организма. Транспортные белки могут быть как интегрированными в мембрану, так и водорастворимыми белками, секретируемыми из клетки, находящимися в пери- или цитоплазматическом пространстве, в ядре или органеллах эукариот.

Основные группы транспортных белков:

Содержание

Транспортная функция белков [ править | править код ]

Транспортная функция белков — участие белков в переносе веществ в клетки и из клеток, в их перемещениях внутри клеток, а также в их транспорте кровью и другими жидкостями по организму.

Есть разные виды транспорта, которые осуществляются при помощи белков.

Перенос веществ через клеточную мембрану [ править | править код ]

У всех клеток есть мембрана, состоящая из двойного слоя липидов. В клетку должны поступать многие необходимые для жизни вещества (сахара, аминокислоты, ионы щелочных металлов), но липидный бислой для них практически непроницаем. Поэтому в состав мембраны входят транспортные белки, которые и осуществляют перенос полярных или заряженных соединений. Транспорт этих соединений в клетку делится на активный и пассивный. Пассивный транспорт — транспорт веществ из области с высокой концентрацией в область низкой без затрат энергии, то есть диффузия. Она делится на 2 варианта: простая и облегчённая.

В облегчённой диффузии участвуют белки-переносчики. Этот вариант может сопровождаться конформационными изменениями белка. Есть несколько путей переноса веществ в этом случае: когда участвует один белок и когда участвуют несколько. Если участвует один белок(транслоказа), то он связывает вещество, потом сближается с другой стороной мембраны, отдаёт связанное вещество и возвращается в исходное состояние. Если участвуют несколько белков, то один связывается с веществом, потом передаёт его другому и так далее, пока вещество не дойдёт по цепи до противоположной стороны мембраны.

Пассивный транспорт обеспечивают также белки-каналы. Каналообразующие белки образуют в мембране водные поры, через которые (когда они открыты) могут проходить вещества. особые семейства каналообразующих белков (коннексины и паннексины) формируют щелевые контакты, через которые низкомолекулярные вещества могут транспортироваться из одной клетки в другую (через паннексины и в клетки из внешней среды).

Активный транспорт происходит против градиента концентрации и протекает с затратой энергии. В активном транспорте участвуют белки-переносчики. Энергия, которая требуется для осуществления активного транспорта, обычно получается транспортными белками при расщеплении АТФ. Один из наиболее изученных белков, осуществляющих активный транспорт — Na + /K + -аденозинтрифосфатаза. За полный цикл работы этого насоса в клетку попадают из внешней среды 2 иона K + и выбрасывается наружу 3 иона Na + .

Ещё один путь попадания веществ внутрь клетки — их поглощение путём эндоцитоза. В этом процессе также могут участвовать специальные транспортные белки. Например, гастромукопротеид (внутренний фактор Касла), который синтезируется в клетках слизистой оболочки желудка, обеспечивает поглощение путём эндоцитоза клетками подвздошной кишки витамина B12.

Перенос веществ внутри клетки [ править | править код ]

Этот перенос осуществляется между ядром и другими органоидами и цитоплазмой клетки. Например, перенос белков между ядром и цитоплазмой (ядерно-цитоплазматический транспорт) происходит благодаря ядерным порам, которые пронизывают двухслойную оболочку ядра. Они состоят примерно из тридцати белков — нуклеопоринов. Вещества переносятся из цитоплазмы в ядро клетки вместе с белками — транспортинами. Эти белки узнают вещества, предназначенные для транспорта в ядро, и связываются с ними. Затем этот комплекс белков заякоривается на белках ядерной поры и попадает в её канал, а затем в ядро. Там она связывается ещё с одним белком и распадается, а транспортины направляются обратно в цитоплазму.

Перенос белков из цитоплазмы к другим органоидам клетки происходит с помощью белков-переносчиков. В этом процессе участвуют также шапероны.

Также для транспортировки веществ внутри клеток используются микротрубочки — структуры, состоящие из белков тубулинов. По их поверхности могут передвигаться митохондрии и мембранные пузырьки с грузом (везикулы). Этот транспорт осуществляют моторные белки. Они делятся на два типа: цитоплазматические динеины и кинезины. Эти две группы белков различаются тем, от какого конца микротрубочки они перемещают груз: динеины от + -конца к — -концу, а кинезины в обратном направлении.

Перенос веществ по организму [ править | править код ]

Транспорт веществ по организму в основном осуществляется кровью. Кровь переносит гормоны, пептиды, ионы от эндокринных желез к другим органам, переносит конечные продукты метаболизма к органам выделения, переносит питательные вещества и ферменты, кислород и углекислый газ.

Наиболее известный транспортный белок, осуществляющий транспорт веществ по организму — это гемоглобин. Он переносит кислород и диоксид углерода по кровеносной системе от лёгких к органам и тканям. У человека около 15 % углекислого газа транспортируется к лёгким с помощью гемоглобина. В скелетных и сердечной мышцах перенос кислорода выполняется белком, который называется миоглобин.

В плазме крови всегда находятся транспортные белки — сывороточные альбумины. Жирные кислоты, например, транспортируются альбуминами сыворотки крови. Кроме того, белки группы альбуминов, например, транстиретин, транспортируют гормоны щитовидной железы. Также важнейшей транспортной функцией альбуминов является перенос билирубина, желчных кислот, стероидных гормонов, лекарств (аспирин, пенициллины) и неорганических ионов.

Другие белки крови — глобулины переносят различные гормоны, липиды и витамины. Транспорт ионов меди в организме осуществляет глобулин — церулоплазмин, транспорт ионов железа — белок трансферрин, транспорт витамина B12 — транскобаламин.

Ферментативную функцию в организме выполняет белок-

Это ответ под номером три

Другие вопросы из категории

прямо-хождением и трудовой деятельностью” ПОЖАЛУЙСТА.

10.Напишите пожалуйста вопросы и ответы к вашим вопросам, только по теме.10 вопросов.

Читайте также

2Органические вещества мономерами,которых являются аминокислоты-Это
1Углеводы
2Жиры
3Нуклеиновые кислоты
4Белки

3Углеводы в клетке выполняют
1Транспортную функцию
2Структурную

4В какой структуре белка появляются водородные связи?
1Третичной
2Четвертичной
3Вторичной
4Первичной

5Ферментативную функцию в организме выполняет белок-
1Гемоглобин
2Уреаза
3Иммуноглобулин
4Инсулин

6Гемоглобин выполняет
1Защитную функцию
2Регуляторную функцию
3Транспортную функцию
4Ферментативную функцию

3)Какие функции выполняет в организме вода?

4)Почему концентрация солей во внутренней среде организма и в клетках должна поддерживаться на определенном уровне?

СРОЧНО НАДО. ПЛИЗЗЗ

Варианты ответов: а)много клеточного организма
б) простейшего
в)ростительного организма
г)любого животного
д)живого, микроорганизма

Строение, свойства и функции белков (25/286)

Из перечисленных пар аминокислот дисульфидные связи могут образовываться между

Из перечисленных пар аминокислот гидрофобные взаимодействия могут возникать между

полярными а/к имеющими гидрофильный радикал: глицин, серин, треонин, цистеин, тирозин, аспарагин, глутамин

Из перечисленных пар аминокислот гидрофильные взаимодействия могут возникать между

а/к имеющими гидрофобный радикал: аланин, валин, лейцин, изолейцин, метионин, пролин, фенилаланин, триптофан

Из перечисленных пар аминокислот ионные взаимодействия могут возникать между

кислыми (аспарагиновая и глутаминовая кислоты) и основными (лизин, аргинин, гистидин)

Из перечисленных аминокислот имеет гидрофобный радикал

аланин, валин, лейцин, изолейцин, метионин, пролин, фенилаланин, триптофан

Из перечисленных аминокислот имеет гидрофильный радикал

глицин, серин, треонин, цистеин, тирозин, аспарагин, глутамин

Белок, выполняющий в организме структурную функцию

коллаген, эластин, кератин

Белок, выполняющий в организме транспортную функцию

гемоглобин, миоглобин, альбумин

Белок, выполняющий в организме каталитическую функцию

Белок, выполняющий в организме защитную функцию

иммуноглобулин, фибриноген, тромбин

сложные белки, которые в составе своей молекулы имеют помимо белкового компонента железо (гемопротеины) или изоаллоксазин (магний-порфины флавопротенины)

сложные белки, которые в составе своей молекулы имеют помимо белкового компонента углеводный компонент

сложные молекулы, образующиеся при взаимодействии белковой молекулы с фосфорной кислотой

сложные белки, которые в составе своей молекулы имеют помимо белкового компонента металл

сложные молекулы, образующиеся при взаимодействии белковой молекулы с остатком нуклеиновой кислоты

К простым белкам относятся

протамины, гистоны. проламины, глютеины, альбумины, глобулины

Изоэлектрической точкой белка называется такое значение ph среды, при котором

молекула не несет электрического заряда

Первичной структурой белковой молекулы называется

последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи, прочно закрепленная пептидными связями

Четвертичной структурой белковой молекулы называется

количество и взаиморасположение полипептидных цепей (протомеров) в пространстве

Вторичной структурой белковой молекулы называется

пространственная структура, образующаяся в результате взаимодействий между функциональными группами, входящими в состам полипептидного остова с помощью водородных связей

Третичной структурой белковой молекулы называется

трехмерная пространственная структура, образующаяся за счет взаимодействий между радикалами аминокислот, которые могут располагаться на значительном расстоянии друг от друга в полипептидной цепи с помощью гидрофобного взаимодействия, ионных , водородных или дисульфидных связей

Денатурацию белка могут вызвать

интенсивное встряхивание раствора;

органические вещества (этиловый спирт, фенол и др.);

кислоты и щелочи, изменяя рН среды;

соли тяжелых металлов (меди, ртути, серебра, свинца т.п.);

детергенты (амфифильные вещества, содержащие гидрофобный углеводородный радикал и гидрофильную функциональную группу)

При растворении белков в водной среде происходит

гидратация их молекул (присоединение воды)

Денатурация белка сопровождается

разрушением нативной конформации белка и, как следствие, утратой его специфической функции

Денатурация белка – это процесс

потери нативной конформации белка, которая приводит к утрате его специфилеской функции, под воздействием факторов, способствующих разрыву ионных, водородных и гидрофобных связей:

интенсивное встряхивание раствора;

органические вещества (этиловый спирт, фенол и др.);

кислоты и щелочи, изменяя рН среды;

соли тяжелых металлов (меди, ртути, серебра, свинца т.п.);

детергенты (амфифильные вещества, содержащие гидрофобный углеводородный радикал и гидрофильную функциональную группу)

Витамины и ферменты (40/286)

К водорастворимым витаминам относится….

К жирорастворимым витаминам относится….

Состояние организма, когда содержание одного или нескольких витаминов ниже нормального значения

Состояние организма, когда содержание одного или нескольких витаминов выше нормального значения

Состояние организма, вызванное сильным снижением содержания или отсутствием одного или нескольких витаминов

Вероятная причина развития гиповитаминоза ….

Недостаточное поступление витамина с пищей

Нарушение всасывания в ЖКТ

Действие структурных аналогов витаминов

Врожденные дефекты ферментов, участвующих в превращении витаминов

Витамин В1 (В2, В3, В5, В6, В9, В12) входит в состав кофермента…

В6 – ПФ (пиридоксальфофсфат)

В9 – тетрагидрофолиевая кислота

В12 – дезоксиаденозилкобаламин и метилкобаламин

Функция, выполняемая в клетке коферментом ФАД (НАД, Коэнзим-А)…..

ФАД – в составе дыхательных ферментов, перенос водорода

НАД – акцептор и переносчик водорода

КоА – транспорт ацильных групп

В качестве кофермента в реакциях трансаминирования и декарбоксилирования аминокислот участвует…..

В обмене одноуглеродных группировок различной степени окисления участвует производное:

Фолиевой кислоты (витамина В6) – тетрагидрофолиевая кислота

Биологическая роль витамина В12 (А, Д, Е, С)…..

В12 – транспорт метильных групп

А – регулирует рост и дифференцировку клеток, а также составляет фотохимическую основу акта зрения

Д – выполняет гормональную функцию, регулируя обмен фосфора и кальция

Е – антиоксидант, регулирует интенсивность свободнорадикальных реакций в клетке

С – гидроксилирование пролина, лизина (синтез коллагена); антиоксидант

Однокомпонентными ферментами являются:

Пепсин, трипсин, фосфатаза и другие ферменты, которые при гидролизе распадаются на а/к

Двухкомпонентными ферментами являются:

Апофермент + простетическая группа (или кофермент)

Белковая часть фермента

Ферменты отличаются от катализаторов небиологической природы тем, что….

Не изменяют направление реакции;

Не расходуются в процессе реакции;

Скорость катализируемой ими биологической реакции намного выше;

Не инициируют химические реакции, а лишь изменяют скорость их протекания

Ферменты, катализирующие одну и ту же химическую реакцию, но отличающиеся по первичной структуре белка (чаще всего ими являются олигомерные белки, отличающиеся протомером)

Каталитическую активность фермента обеспечивает…

При построении названия фермента по рациональной номенклатуре указывается….

Название химического превращения определенного субстрата + аза

При построении названия фермента по систематической номенклатуре указывается….

Субстрат, тип реакции (класс), присутствующий кофермент

Оксидоредуктазы (изомеразы, лиазы, лигазы) катализируют следующий тип реакций….

Изомеразы – различные внутримолекулярные превращения

Лиазы – отщепление от субстратов негидролитическим путем определенной группы (О2, Н2О, NН2,SH2 и др) или присоединение по двойной связи чаще всего воды

Лигазы – реакции присоединения друг к другу двух молекул с образованием ковалентной связи

Ферменты, катализирущие реакции межмолекулярного переноса различных атомных групп, относятся к классу…

Активный центр” фермента это….

Уникальная комбинация а/к в молекуле фермента, обеспечивающая непосредственное взаимодействие с молекулой субстрата и прямое участие в акте катализа

Регуляторный центр” фермента это….

участок поверхности фермента, на котором происходит связывание молекул активаторов и молекул ингибиторов фермента.

Примером регуляторного центра фермента является.…

аллостерический, центр ковалентной модификации, белок-белковое взаимодействие.

Абсолютная специфичность” фермента это….

Активный центр комплиментарен только одному субстрату

Относительная специфичность” фермента это….

(групповая) – катализируют однотипные реакции с небольшим количеством структурно похожих субстратов

Пепсин проявляет оптимальную активность при значении рН:

Оптимум рН для работы большинства ферментов является:

Нарушения функционирования ферментов в клетке

Первичная энзимопатия является причиной заболевания.

алкаптонурия (нарушение окисления гомогентизиновой кислоты)

болезнь Гирке (гликогеноз I типа – гипогликемия в перерывах между приемами пищи)

Постановка диагноза заболевания (или синдрома) на основе определения активности фермента в биологических жидкостях человека

Использование ферментов в качестве терапевтических средств

Повышение активности аланинаминотрансферазы в сыворотке крови обусловлено:

Гепатит, цирроз печени

Специфическим для инфаркта миокарда является повышение в сыворотке крови изофермента креатинкиназы:

Процентное содержание изофермента ЛДГ-1 (лактатдегидрогеназа) наиболее высокое в:

Наибольшее диагностическое значение при заболеваниях поджелудочной железы имеет определение сывороточной активности:

Внутривенное введение фермента фибринолизина (плазмина) приводит к ….

Фибринолизу – растворения фибрина и, как следствие, к разжижению крови и растворению внутрисосудистых тромбов

Катализирует реакцию гидролиза в клетках фермент.

Катализирует окис­лительно-восстановительную реакцию в клетках фермент.

Ферментные препараты наиболее стабильны при…

Источник