В чем измеряется концентрация гемоглобина

Гемоглобин – белок, содержащийся в эритроцитах и осуществляющий обмен кислорода между легкими и тканями организма. Имеет в своем составе железо. Также он обуславливает цвет крови.

Синонимы русские

Содержание гемоглобина.

Синонимы английские

Hemoglobin, Haemoglobin, Haemoglobin concentration, Hb, Hgb.

Единицы измерения

Г/л (грамм на литр).

Какой биоматериал можно использовать для исследования?

Венозную кровь.

Общая информация об исследовании

Измеряется количество гемоглобина, содержащегося в эритроцитах белка, который доставляет кислород к тканям и органам, а углекислый газ – от тканей и органов к легким, где он выдыхается.

Это происходит за счет того, что кислород способен связываться железом, атомы которого “встроены” в гемоглобин. “Подходя” к тканям, эритроциты освобождаются от кислорода и забирают “отработанный” диоксид углерода (углекислый газ).

Гемоглобин состоит из аминокислот, образующих белковый комплекс глобин, и гема, содержащего железа. Образование глобина и гема у некоторых людей может нарушаться, что грозит анемией.

Сниженный уровень гемоглобина, скорее всего, свидетельствует об анемии – состоянии, при котором организм не получает достаточно кислорода, что вызывает слабость и быструю утомляемость.

Гемоглобин повышается при увеличении количества эритроцитов и снижается, соответственно, если их становится меньше.

Снижение количества эритроцитов может происходить из-за уменьшения их образования в костном мозге, их потери в результате кровотечения или разрушения внутри организма.

Для чего используется исследование?

Чтобы оценить тяжесть анемии или полицитемии.
Чтобы отслеживать в динамике эффективность терапии этих состояний.

Когда назначается исследование?

Входит в рутинный клинический анализ крови, который может назначаться по различным показаниям.

Что означают результаты?

Референсные значения

Возраст	Пол	Гемоглобин, г/л
134-198
14 дней – 1 мес.	107-171
1-2 мес.	94-130
2-4 мес.	103-141
4-6 мес.	111-141
6-9 мес.	110-140
9-12 мес.	113-141
1-5 лет	110-140
5-10 лет	115-145
10-12 лет	120-150
12-15 лет	мужской	120-160
12-15 лет	женский	115-150
15-18 лет	мужской	117-166
15-18 лет	женский	117-153
18-45 лет	мужской	132-173
18-45 лет	женский	117-155
45-65 лет	мужской	131-172
45-65 лет	женский	117-160
> 65 лет	мужской	126-174
> 65 лет	женский	117-161

Причины изменения уровня гемоглобина

Уровень гемоглобина выше у мужчин, так как андрогены стимулируют образование эритроцитов.

Причины повышения уровня гемоглобина:

дегидратация (обезвоживание) из-за сгущения крови – гемоконцентрации;
истинная полицитемия в результате избыточной продукции эритроцитов в костном мозге;
хроническая обструктивная болезнь легких; хроническая сердечная недостаточность.

Причины понижения уровня гемоглобина:

железо-, B12- или фолиево-дефицитная анемия;
острое или хроническое кровотечение (хотя во время кровотечения или сразу после него уровень гемоглобина будет повышен),
нарушения синтеза гемоглобина (серповидно-клеточная анемия, талассемия);
хронические болезни почек (как правило, из-за уменьшения синтеза гормона эритропоэтина, который стимулирует образование эритроцитов в костном мозге);
цирроз печени;
микседема (снижение функции щитовидной железы);
гемолиз (разрушение эритроцитов), который может происходить по разным причинам – из-за наследственного дефекта эритроцитов, в результате появления антител к собственным эритроцитам или токсического действия при малярии;
онкологические заболевания костного мозга или метастазы других опухолей в костный мозг;
апластическая анемия;
системные заболевания соединительной ткани;
хронические инфекции.

Что может влиять на результат?

Повышенный уровень гемоглобина наблюдается:

у людей, поднимающихся на большую высоту, так как их организм адаптируется к пониженной концентрации кислорода;
у курильщиков (вследствие кислородного голодания тканей);
при влиянии гентамицина и пентоксифиллина.

Уровень гемоглобина понижен:

в норме у беременных,
у соблюдающих вегетарианскую диету,
после сдачи крови,
при выраженной липемии и повышении количества лейкоцитов,
при сдаче крови в положении лежа (снижение до 5 %).

Важные замечания

Следует понимать: нормальный уровень эритроцитов не всегда означает, что содержание в них гемоглобина будет тоже в норме.

Также рекомендуется

Клинический анализ крови: общий анализ, лейкоцитарная формула, СОЭ (с микроскопией мазка крови при выявлении патологических изменений)
Гематокрит
Эритропоэтин

Кто назначает исследование?

Врач общей практики, терапевт, гематолог, нефролог, хирург.

Источник

Одним из форменных элементов жидкой соединительной ткани являются эритроциты – красные кровяные тельца. В своем составе они имеют гемоглобин. Это пигмент, принимающий непосредственное участие в доставке кислорода к тканям и отвечающий за насыщение последних. Кроме того, именно благодаря гемоглобину кровь окрашивается в красный цвет и поддерживается нормальный уровень ее кислотно-щелочного равновесия. В заключении лабораторного исследования жидкой соединительной ткани можно обнаружить аббревиатуру Mchc. Она обозначает среднюю концентрацию гемоглобина в эритроцитах. Данный показатель имеет весомую клиническую значимость. На основании результатов исследования можно подтвердить или исключить развитие в организме патологического процесса.

Гемоглобин в эритроците

Средняя концентрация гемоглобина: что это значит

Mchc – это показатель, отражающий количество железосодержащего белка в эритроцитах. Данную аббревиатуру не стоит путать с сокращением Mch. Это другой показатель, который обозначает массу белка в одном эритроците. Другими словами, Mchc – это средняя концентрация гемоглобина, то есть степень плотности заполнения кровяной клетки красного цвета. Показатель обусловлен исключительно количественным соотношением исследуемого содержимого по отношению к тому или иному форменному элементу жидкой соединительной ткани, независимо от имеющегося числа эритроцитов.

Метод определения

Анализ крови назначается при подозрении на развитие анемии и сопутствующих патологическому процессу заболеваний. Если врачу необходимо установить среднюю концентрацию гемоглобина в эритроците, он назначает пациенту прохождение клинического исследования. Анализ проводится с помощью гематологического оборудования специального назначения.

Забор биологического материала (капиллярной крови) осуществляется в утренние часы. При этом процедура проводится на голодный желудок. Пациенту необходимо воздержаться от употребления пищи за 8-10 часов до забора биоматериала. Кроме того, целесообразно отказаться и от напитков, особенно спиртосодержащих.

Забор крови

Нормальные показатели

Средняя концентрация гемоглобина в эритроците не имеет постоянного значения. Показатель изменяется на протяжении всей жизни человека. Например, средняя концентрация гемоглобина у новорожденного ребенка меньше, чем у взрослого. Именно поэтому при интерпретации результатов лабораторного исследования необходимо учитывать и возраст, и пол пациента.

Нормальные значения средней концентрации гемоглобина (выраженные в г/л):

С момента рождения до 14 дней – не менее 280 и не более 350.
14 дней-30 суток – не выше 360.
1-2 месяцы – 280-350.
2-4 месяцы – не менее 290 и не более 370.
4-12 месяцев – не выше 370.
1-3 года – не менее 320 и не более 380.
От 3 до 13 лет – 320-370.
13-15 лет. Норма для мальчиков – 320-370, для девочек – 320-360.
От 15 до 45 лет – не выше 360.
45-60 лет. Норма для лиц мужского пола – 320-360, для женского – 310-360.
65 лет и старше. Норма для мужчин – 310-360, для женщин – 320-360.

При значительном отклонении показателя принято говорить о развитии в организме пациента патологического процесса. Для выявления первопричины дополнительно назначается ряд лабораторных и инструментальных исследований.

Анализ крови

Отклонение в меньшую сторону

Если средняя концентрация гемоглобина понижена значительно, это свидетельствует о наличии гипохромии. Под данным термином понимается заболевание, при котором эритроциты не способны вбирать нужное количество железосодержащего белка. Развитие данного патологического состояния обусловлено имеющимися патологиями, на фоне течения которых нарушается образование гемоглобина.

Основные причины возникновения недуга:

Гипохромные анемии (как железодефицитного, так и сидеробластического характера).
Гемоглобинопатии.
Постгеморрагические анемии.
Нарушение водно-электролитного баланса.
Патологии наследственного характера.

При обнаружении пониженной средней концентрации гемоглобина врач оценивает иные показатели: железосодержащего белка и эритроцитов. Если последние находятся в пределах нормы, это свидетельствует о том, что исследование было проведено с ошибками. В подобных случаях анализ биоматериала осуществляется снова.

Консультация с врачом

Возможные осложнения

Пониженная средняя концентрация гемоглобина в эритроците – это патологическое состояние. Различного рода анемии негативным образом сказываются на функционировании всего организма. Первый «удар» принимает на себя пищеварительная и эндокринная системы. На фоне расстройств ЖКТ и гормонального дисбаланса у больного бледнеют кожные покровы, ломаются ногти и развивается алопеция.

Кроме того, игнорирование проблемы приводит к следующим патологическим состояниям:

Изменению структуры головного мозга.
Стойкому понижению артериального давления.
Заболеваниям сердечно-сосудистой системы.
Нарушениям в работе осязательных и вкусовых рецепторов.
Судорогам и болезненным ощущениям в различных зонах.
Патологиям вестибулярного аппарата.

Важно понимать, что вышеперечисленные состояния могут стать причиной развития еще более серьезных заболеваний. Во избежание риска возникновения осложнений необходимо своевременно обратиться к врачу (сразу после получения результатов лабораторного исследования).

Лечение пониженного Mhch

Если средняя концентрация гемоглобина в эритроците понижена, показана медикаментозная терапия. Кроме того, пациенту необходимо внести корректировки в свой рацион питания. В меню обязательно должны присутствовать продукты, в составе которых имеется большое количество фолиевой кислоты и железа.

Важно своевременно определить первопричину патологического процесса. Именно от основного заболевания и зависит тактика лечения.

Основы симптоматической терапии:

Прием витаминных комплексов. В них обязательно должны присутствовать элементы группы В.
Прием биологически активных добавок. Они должны быть богаты минеральными компонентами.
Прием медикаментов, содержащих железо и фолиевую кислоту.

Как правило, при понижении средней концентрации гемоглобина врачи назначают следующие препараты:

«Феррум Лек».
«Актифферин».
«Тотема».
«Ферроплекс».
«Тардиферон».

Данные препараты назначаются и детям, и взрослым. В соответствии с возрастом врачом осуществляется корректировка режима дозирования.

Длительность курса лечения составляет 1-3 месяца. Она напрямую зависит от степени отклонения показателя. Важное значение имеет и первопричина развития патологического состояния.

Лечебная диета

Отклонение в большую сторону

Подобное явление диагностируется лишь в единичных случаях. Основные причины повышения средней концентрации гемоглобина:

Нарушение водного баланса.
Гиперхромные анемии.
Овало- или сфероцитоз.

Чаще причины носят непатологический характер. К ложным результатам приводит неправильное определение гемоглобина и гематокрита. Кроме того, на итог исследования оказывает влияние забора и хранение биоматериала.

С целью подтверждения или исключения ошибки назначается повторный анализ крови. Если средняя концентрация гемоглобина повышена, требуется немедленная медикаментозная терапия. Это обусловлено тем, что значительное отклонение показателя Mchc в большую сторону (более 380 г/л) может привести к кристаллизации красного пигмента и уничтожению эритроцитов. Стоит отметить, что подобное осложнение диагностируется крайне редко.

Эритроциты в крови

Лечение повышенного Mchc

Терапия патологического состояния требует приема медикаментов и перехода на специальное диетическое питание.

Как правило, врачи назначают следующие препараты: «Трентал», «Кардиомагнил», «Курантил». В обязательном порядке отменяется прием средств, содержащих фолиевую кислоту и витамины группы В.

При наличии повышенного показателя Mchc необходимо включить в рацион продукты, имеющие большое количество соли. Отказаться нужно от красных фруктов и ягод, мяса и говяжьей печени. Все блюда должны употребляться в отварном или тушеном виде. Спиртосодержащие напитки также находятся под строгим запретом.

С целью предупреждения развития анемии необходимо регулярно сдавать кровь на анализ. Кроме того, поводом для незамедлительного обращения к врачу является постоянное чувство слабости и быстрое наступление утомления.

Медикаментозное лечение

В заключение

Средняя концентрация гемоглобина в эритроците (Mchc) – это клинически значимый показатель, на основании результатов которого можно судить о наличии у пациента той или иной патологии. Биологическим материалом для исследования является капиллярная кровь. При понижении или повышении средней концентрации гемоглобина показано не только медикаментозное лечение, но и соблюдение специальной диеты. Кроме того, важно своевременно установить первопричину патологического состояния.

Источник

Молекула гемоглобина: 4 субъединицы окрашены в разные цвета

Структура гемоглобина человека. Железосодержащие гем-группы показаны зелёным. Красным и синим показаны альфа- и бета- субъединицы.

Гемоглоби́н (от др.-греч. αἷμα «кровь» + лат. globus «шар») (Hb или Hgb) — сложный железосодержащий белок животных, обладающих кровообращением, способный обратимо связываться с кислородом, обеспечивая его перенос в ткани. У позвоночных животных содержится в эритроцитах, у большинства беспозвоночных растворён в плазме крови (эритрокруорин) и может присутствовать в других тканях[1]. Молекулярная масса гемоглобина человека — около 66,8 кДа. Молекула гемоглобина может нести до четырёх молекул кислорода. Один грамм гемоглобина может переносить до 1.34 мл. O2

Гемоглобин появился более чем 400 миллионов лет назад у последнего общего предка человека и акул в результате 2 мутаций, приведших к формированию четырёхкомпонентного комплекса гемоглобина, сродство которого к кислороду достаточно для связывания кислорода в насыщенной им среде, но недостаточно, чтобы удерживать его в других тканях организма.[2][3]

Большой вклад в исследование структуры и функционирования гемоглобина внёс Макс Фердинанд Перуц, получивший за это в 1962 году Нобелевскую премию[4].

Нормальным содержанием гемоглобина в крови человека считается: у мужчин — 130—160 г/л (нижний предел — 120, верхний предел — 180 г/л), у женщин — 120—160 г/л; у детей нормальный уровень гемоглобина зависит от возраста и подвержен значительным колебаниям. Так, у детей через 1—3 дня после рождения нормальный уровень гемоглобина максимален и составляет 145—225 г/л, а к 3—6 месяцам снижается до минимального уровня — 95—135 г/л, затем с 1 года до 18 лет отмечается постепенное увеличение нормального уровня гемоглобина в крови[5].

Во время беременности в организме женщины происходит задержка и накопление жидкости, что является причиной гемодилюции — физиологического разведения крови. В результате наблюдается относительное снижение концентрации гемоглобина (при беременности уровень гемоглобина в норме составляет 110—155 г/л). Кроме этого, в связи с внутриутробным ростом ребёнка происходит быстрое расходование запасов железа и фолиевой кислоты. Если до беременности у женщины был дефицит этих веществ, проблемы, связанные со снижением гемоглобина, могут возникнуть уже на ранних сроках беременности[6].

Главные функции гемоглобина: перенос кислорода и буферная функция. У человека в капиллярах лёгких в условиях избытка кислорода последний соединяется с гемоглобином. Потоком крови эритроциты, содержащие молекулы гемоглобина со связанным кислородом, доставляются к органам и тканям, где кислорода мало; здесь необходимый для протекания окислительных процессов кислород освобождается от связи с гемоглобином. Кроме того, гемоглобин способен связывать в тканях небольшое количество диоксида углерода (CO2) и освобождать его в лёгких.

Монооксид углерода (CO) связывается с гемоглобином крови намного сильнее (в 250 раз[7]), чем кислород, образуя карбоксигемоглобин (HbCO). Впрочем, монооксид углерода может быть частично вытеснен из гема при повышении парциального давления кислорода в лёгких. Некоторые процессы приводят к окислению иона железа в гемоглобине до степени окисления +3. В результате образуется форма гемоглобина, известная как метгемоглобин (HbOH) (metHb, от «мета-» и «гемоглобин», иначе гемиглобин или ферригемоглобин, см. Метгемоглобинемия). В обоих случаях блокируются процессы транспортировки кислорода.

Строение[править | править код]

Гемоглобин является сложным белком класса гемопротеинов, то есть в качестве простетической группы здесь выступает гем — порфириновое ядро, содержащее железо. Гемоглобин человека является тетрамером, то есть состоит из 4 протомеров. У взрослого человека они представлены полипептидными цепями α1, α2, β1 и β2. Субъединицы соединены друг с другом по принципу изологического тетраэдра. Основной вклад во взаимодействие субъединиц вносят гидрофобные взаимодействия. И α-, и β-цепи относятся к α-спиральному структурному классу, так как содержат исключительно α-спирали. Каждая цепь содержит восемь спиральных участков, обозначаемых буквами от A до H (от N-конца к C-концу).

Гем представляет собой комплекс протопорфирина IX, относящегося к классу порфириновых соединений, с атомом железа(II). Этот кофактор нековалентно связан с гидрофобной впадиной молекул гемоглобина и миоглобина.

Железо(II) характеризуется октаэдрической координацией, то есть связывается с шестью лигандами. Четыре из них представлены атомами азота порфиринового кольца, лежащими в одной плоскости. Две другие координационные позиции лежат на оси, перпендикулярной плоскости порфирина. Одна из них занята азотом остатка гистидина в 93-м положении полипептидной цепи (участок F). Связываемая гемоглобином молекула кислорода координируется к железу с обратной стороны и оказывается заключённой между атомом железа и азотом ещё одного остатка гистидина, располагающегося в 64-м положении цепи (участок E).

Всего в гемоглобине человека четыре участка связывания кислорода (по одному гему на каждую субъединицу), то есть одновременно может связываться четыре молекулы. Гемоглобин в лёгких при высоком парциальном давлении кислорода соединяется с ним, образуя оксигемоглобин. При этом кислород соединяется с гемом, присоединяясь к железу гема на 6-ю координационную связь. На эту же связь присоединяется и монооксид углерода, вступая с кислородом в «конкурентную борьбу» за связь с гемоглобином, образуя карбоксигемоглобин.

Связь гемоглобина с монооксидом углерода более прочная, чем с кислородом. Поэтому часть гемоглобина, образующая комплекс с монооксидом углерода, не участвует в транспорте кислорода. В норме у человека образуется 1,2 % карбоксигемоглобина. Повышение его уровня характерно для гемолитических процессов, в связи с этим уровень карбоксигемоглобина является показателем гемолиза.

Физиология[править | править код]

Изменение состояний окси- и дезоксигемоглобина

В отличие от миоглобина гемоглобин имеет четвертичную структуру, которая придаёт ему способность регулировать присоединение и отщепление кислорода и характерную кооперативность: после присоединения первой молекулы кислорода связывание последующих облегчается. Структура может находиться в двух устойчивых состояниях (конформациях): оксигемоглобин (содержит 4 молекулы кислорода; напряжённая конформация) и дезоксигемоглобин (кислорода не содержит; расслабленная конформация).

Устойчивое состояние структуры дезоксигемоглобина усложняет присоединение к нему кислорода. Поэтому для начала реакции необходимо достаточное парциальное давление кислорода, что возможно в альвеолах лёгких. Изменения в одной из 4-х субъединиц влияет на оставшиеся, и после присоединения первой молекулы кислорода связывание последующих облегчается.

Отдав кислород тканям, гемоглобин присоединяет к себе ионы водорода и углекислый газ, перенося их в лёгкие[8].

Гемоглобин является одним из основных белков, которыми питаются малярийные плазмодии — возбудители малярии, и в эндемичных по малярии районах земного шара весьма распространены наследственные аномалии строения гемоглобина, затрудняющие малярийным плазмодиям питание этим белком и проникновение в эритроцит. В частности, к таким имеющим эволюционно-приспособительное значение мутациям относится аномалия гемоглобина, приводящая к серповидноклеточной анемии. Однако, к несчастью, эти аномалии (как и аномалии строения гемоглобина, не имеющие явно приспособительного значения) сопровождаются нарушением кислород-транспортирующей функции гемоглобина, снижением устойчивости эритроцитов к разрушению, анемией и другими негативными последствиями. Аномалии строения гемоглобина называются гемоглобинопатиями.

Гемоглобин высокотоксичен при попадании значительного его количества из эритроцитов в плазму крови (что происходит при массивном внутрисосудистом гемолизе, геморрагическом шоке, гемолитических анемиях, переливании несовместимой крови и других патологических состояниях). Токсичность гемоглобина, находящегося вне эритроцитов, в свободном состоянии в плазме крови, проявляется тканевой гипоксией — ухудшением кислородного снабжения тканей, перегрузкой организма продуктами разрушения гемоглобина — железом, билирубином, порфиринами с развитием желтухи или острой порфирии, закупоркой почечных канальцев крупными молекулами гемоглобина с развитием некроза почечных канальцев и острой почечной недостаточности.

Ввиду высокой токсичности свободного гемоглобина в организме существуют специальные системы для его связывания и обезвреживания. В частности, одним из компонентов системы обезвреживания гемоглобина является особый плазменный белок гаптоглобин, специфически связывающий свободный глобин и глобин в составе гемоглобина. Комплекс гаптоглобина и глобина (или гемоглобина) затем захватывается селезёнкой и макрофагами тканевой ретикуло-эндотелиальной системы и обезвреживается.

Другой частью гемоглобинообезвреживающей системы является белок гемопексин[en], специфически связывающий свободный гем и гем в составе гемоглобина. Комплекс гема (или гемоглобина) и гемопексина затем захватывается печенью, гем отщепляется и используется для синтеза билирубина и других жёлчных пигментов, или выпускается в рециркуляцию в комплексе с трансферринами для повторного использования костным мозгом в процессе эритропоэза.

Экспрессия генов гемоглобина до и после рождения.
Также указаны типы клеток и органы, в которых происходит экспрессия гена (данные по Wood W. G., (1976). Br. Med. Bull. 32, 282.).[9]

Гемоглобин при заболеваниях крови[править | править код]

Дефицит гемоглобина может быть вызван, во-первых, уменьшением количества молекул самого гемоглобина (см. анемия), во-вторых, из-за уменьшенной способности каждой молекулы связать кислород при том же самом парциальном давлении кислорода.

Гипоксемия — это уменьшение парциального давления кислорода в крови, её следует отличать от дефицита гемоглобина. Хотя и гипоксемия, и дефицит гемоглобина являются причинами гипоксии.
Если дефицит кислорода в организме в общем называют гипоксией, то местные нарушения кислородоснабжения называют ишемией.

Прочие причины низкого гемоглобина разнообразны: кровопотеря, пищевой дефицит, болезни костного мозга, химиотерапия, отказ почек, атипичный гемоглобин.

Повышенное содержание гемоглобина в крови связано с увеличением количества или размеров эритроцитов, что наблюдается также при истинной полицитемии. Это повышение может быть вызвано: врождённой болезнью сердца, лёгочным фиброзом, слишком большим количеством эритропоэтина.

См. также[править | править код]

Гемоглобин А
Гемоглобин С (мутантная форма)
Эмбриональный Гемоглобин (эмбриональный)
Гемоглобин S (мутантная форма)
Гемоглобин F (фетальный)
Кобоглобин
Нейроглобин
Анемия
Порфирия
Талассемия
Эффект Вериго — Бора

Примечания[править | править код]

↑ Haemoglobins of invertebrate tissues. Nerve haemoglobins of Aphrodite, Aplysia and Halosydna
↑ Ученые выяснили происхождение гемоглобина. РИА Новостей, 20.05.2020, 18:59
↑ Michael Berenbrink. Evolution of a molecular machine/Nature, NEWS AND VIEWS, 20 MAY 2020
↑ Лауреаты нобелевской премии. Макс Перуц.
↑ Назаренко Г. И., Кишкун А. А. Клиническая оценка результатов лабораторных исследований. — 2005.
↑ Общий анализ крови и беременность Архивная копия от 10 марта 2014 на Wayback Machine
↑ Hall, John E. Guyton and Hall textbook of medical physiology (англ.). — 12th ed.. — Philadelphia, Pa.: Saunders/Elsevier, 2010. — P. 1120. — ISBN 978-1416045748.
↑ Степанов В. М. Структура и функции белков : Учебник. — М. : Высшая школа, 1996. — С. 167—175. — 335 с. — 5000 экз. — ISBN 5-06-002573-X.
↑ Айала Ф., . Современная генетика: В 3-х т = Modern Genetics / Пер. А. Г. Имашевой, А. Л. Остермана, . Под ред. Е. В. Ананьева. — М.: Мир, 1987. — Т. 2. — 368 с. — 15 000 экз. — ISBN 5-03-000495-5.

Литература[править | править код]

Mathews, CK; KE van Holde & KG Ahern (2000), Biochemistry (3rd ed.), Addison Wesley Longman, ISBN 0-8053-3066-6
Levitt, M & C Chothia (1976), “Structural patterns in globular proteins”, Nature

Ссылки[править | править код]

Eshaghian, S; Horwich, TB; Fonarow, GC (2006). “An unexpected inverse relationship between HbA1c levels and mortality in patients with diabetes and advanced systolic heart failure”. Am Heart J. 151 (1): 91.e1—91.e6. DOI:10.1016/j.ahj.2005.10.008. PMID 16368297.
Kneipp J, Balakrishnan G, Chen R, Shen TJ, Sahu SC, Ho NT, Giovannelli JL, Simplaceanu V, Ho C, Spiro T (2005). “Dynamics of allostery in hemoglobin: roles of the penultimate tyrosine H bonds”. J Mol Biol. 356 (2): 335—53. DOI:10.1016/j.jmb.2005.11.006. PMID 16368110.
Hardison, Ross C. (2012). “Evolution of Hemoglobin and Its Genes”. Cold Spring Harbor Perspectives in Medicine. 2 (12): a011627. DOI:10.1101/cshperspect.a011627. ISSN 2157-1422. PMC 3543078. PMID 23209182.

Источник