В состав гемоглобина входит изображенная на рисунке молекула

12.10.2020
0
Главная › Гемоглобин › В состав гемоглобина входит изображенная на рисунке молекула
В состав гемоглобина входит изображенная на рисунке молекула thumbnail

Тема 1. Молекулярный уровень.

Химический состав клетки. Вирусы

Вариант 1

Часть 1

Выберите правильный ответ.

А1. 98% массы живых организмов составляют четыре химических элемента, это

  1. Сера, фосфор, азот, хлор

  2. Водород, углерод, кислород, азот

  3. Кремний, железо, кислород, алюминий

  4. Калий, натрий, кислород, углерод

А2. Основная функция углеводов в клетке

  1. Ферментативная

  2. Энергетическая

  3. Регуляторная

  4. Хранение наследственной информации

А3. Жиры, как и углеводы, выполняют функции

  1. Каталитическую и энергетическую

  2. Строительную и каталитическую

  3. Информационную и регуляторную

  4. Строительную и энергетическую

А4. Первичная структура белка поддерживается связями

  1. Водородными

  2. Гидрофобными

  3. Ионными

  4. Пептидными

А5. В результате объединения нескольких полипептидных цепей в сложный комплекс возникает структура

  1. Первичная

  2. Вторичная

  3. Третичная

  4. Четвертичная

А6. Регуляторную функцию выполняют

  1. белки- ферменты

  2. белки-антитела

  3. белки-гормоны

  4. транспортные белки

А7. Изображенная на рисунке структура белка гемоглобина поддерживается

  1. водородными связями между –NH и -CO группами

  2. пептидными связями между аминокислотами

  3. связями между радикалами

  4. связями между разными полипептидными цепями

А8. Двойная спираль ДНК поддерживается связями между нуклеотидами. Это связи

  1. ионные

  2. ковалентные

  3. водородные

  4. гидрофобные

А9. Молекулы РНК, в отличие от ДНК, имеют в своем составе

  1. рибозу

  2. дезоксирибозу

  3. аденин

  4. тимин

А10. Среди перечисленных организмов клеточного строения не имеют

  1. инфузория – туфелька

  2. вирус гриппа

  3. кишечная палочка

  4. хламидомонада

Часть 2

В1. Выберите три правильных ответа из шести.

Какие из характеристик относятся к вторичной структуре белка?

  1. Поддерживается ковалентными связями

  2. Поддерживается водородными связями

  3. Представляют собой спираль

  4. Представляют собой глобулу

  5. Очень прочная структура

  6. Непрочная структура

В2. Установите соответствие между группой организмов и их характеристиками (ответ – последовательность цифр)

Характеристика

Организмы

А) могут быть изучены с помощью светового микроскопа

Б) могут быть изучены с помощью электронного микроскопа

В) не имеют собственного аппарата для синтеза белка

Г) синтез белка происходит на рибосомах

Д) тело состоит из одной клетки

Е) неклеточные организмы

  1. Вирусы

  2. Простейшие

В3. Вставьте в текст пропущенные определения из предложенного перечня, используя для этого цифровые обозначения.

Запишите ответ в виде последовательности цифр.

Функции белков в клетке разнообразны. Белки, ускоряющие химические реакции в клетке, называются _________ (А). Ряд белков обеспечивает перенос различных веществ в организме и в клетке. Примером транспортного белка может служить ________(Б). Защитную функцию выполняют белки – _________(В). Некоторые белки выполняют регуляторную функцию, например _________(Г).

Термины

  1. инсулин

  2. гемоглобин

  3. антитела

  4. ферменты

  5. мономеры

  6. липиды

Часть 3

С1. Рассчитайте длину двухцепочечного фрагмента ДНК, включающего 40000 нуклеотидов, если известно, что расстояние между соседними нуклеотидами составляет 34*10 -11м.

Тема 1. Молекулярный уровень.

Химический состав клетки. Вирусы

Вариант 2

Часть 1

Выберите правильный ответ.

А1. Химический элемент, входящий в состав гемоглобина крови, – это

  1. медь

  2. кальций

  3. железо

  4. магний

А2. В качестве запасного углевода гликоген используется в клетках

  1. элодеи

  2. собаки

  3. вируса гриппа

  4. картофеля

А3. Благодаря какому свойству липиды составляют основу плазматической мембраны?

  1. Способность изменять пространственную структуру

  2. Нерастворимость в воде

  3. Способность к самоудвоению

  4. Наличие каталитической активности

А4. Последовательность аминокислот, соединенных в полипептидную цепь, – структура

  1. Первичная

  2. Вторичная

  3. Третичная

  4. Четвертичная

А5. Вторичная структура белка поддерживается связями

  1. водородными

  2. гидрофобными

  3. ионными

  4. пептидными

А6. Двигательная функция белков обеспечивает

  1. перенос различных веществ

  2. прием сигналов из внешней среды

  3. сокращение мышц

  4. ускорение химических реакций

А7. Какой процесс изображен на рисунке?

  1. Размножение вируса

  2. Удвоение ДНК

  3. Синтез иРНК

  4. Денатурация белка

А8. Последовательность нуклеотидов одной цепи ДНК составляет ЦГ ТГАТ. Комплементарная ей цепь

  1. ЦГТГАТ

  2. АТЦАЦГ

  3. ЦГАЦАТ

  4. ГЦАЦТА

А9. В состав РНК не входит азотистое основание

  1. аденин

  2. тимин

  3. урацил

  4. цитозин

А10. Из множества свойств живых организмов для вирусов характерно наличие

  1. обмена веществ

  2. раздражимости

  3. наследственности

  4. клеточного строения

Часть 2

В1. Выберите три правильных ответа из шести.

Липиды выполняют в клетке следующие функции

  1. структурную

  2. информационную

  3. ферментативную

  4. энергетическую

  5. защитную

  6. сигнальную

В2. Установите соответствие между структурами белка и её характеристиками (ответ -последовательность цифр)

Характеристика

Организмы

А) неустойчивая

Б) прочная

В) поддерживается ковалентными связями между остатками аминокислот

Г) поддерживается связями между радикалами

Д) пространственная конфигурация в виде глобулы

Е) аминокислотная последовательность

1) первичная

2) третичная

В3. Вставьте в текст пропущенные определения из предложенного перечня, используя для этого цифровые обозначения.

Запишите ответ в виде последовательности цифр.

Молекулы _________(А) имеют структуру двойной спирали. При образовании двойной спирали __________(Б) располагаются в строго определенном порядке, так что напротив аденина всегда располагается тимин, а напротив гуанина – цитозин. Такие пары называются ________(В). Структура двойной спирали поддерживается _________(Г).

Термины

  1. водородные связи

  2. пептидные связи

  3. остатки фосфорной кислоты

  4. азотистые основания

  5. ДНК

  6. комплементарные

Часть 3

С1. Как объяснить изменения, происходящие с яичным белком во время жарки (или варки), и почему после прекращения воздействия температуры белок не возвращается в исходное состояние?

Тема 1. Молекулярный уровень.

Химический состав клетки. Вирусы

Вариант 3

Часть 1

Выберите правильный ответ.

А1. Химический элемент, необходимый для нормальной работы щитовидной железы, – это

  1. фтор

  2. хлор

  3. бром

  4. йод

А2. Строительную функцию выполняет углевод

  1. крахмал

  2. гликоген

  3. целлюлоза

  4. глюкоза

А3. общим свойством липидов является то, что все они

  1. гидрофильные вещества

  2. гидрофобные вещества

  3. полярные вещества

  4. полимерные вещества

А4. Денатурация белка обратима, если не разрушены связи

  1. пептидные

  2. водородные

  3. гидрофобные

  4. ионные

А5. Третичную структуру белка поддерживают

  1. пептидные связи между аминокислотами

  2. связи между радикалами

  3. связи между разными полипептидными цепями

  4. водородными связями между –NH и -CO группами

А6. Способность белков изменять пространственную структуру под действием внешних факторов лежит в основе функции

  1. строительной

  2. защитной

  3. сигнальной

  4. энергетической

А7. На рисунке изображен полипептид. Пептидная связь обозначена буквой

  1. А 2) Б 3) В 4) Г

А8. Пары нуклеотидов аденин-тимин и гуанин-цитозин являются

  1. комплементарными

  2. ферментативными

  3. транспортными

  4. параллельными

А9. Матрицей для синтеза первичной структуры белка является молекула

  1. т-РНК 3) и-РНК

  2. р-РНК 4) АТФ

А10. Вирусы проявляют свойства живого только

  1. в клетках других организмов

  2. во внешней среде

  3. при взаимодействии с другими вирусами

  4. при благоприятных условиях внешней среды

Часть 2

В1. Выберите три правильных ответа из шести.

В состав нуклеотида молекулы ДНК может входить

  1. рибоза

  2. дезоксирибоза

  3. глюкоза

  4. аденин

  5. урацил

  6. остаток фосфорной кислоты

В2. Установите соответствие между видом углевода и его особенностями (ответ -последовательность цифр)

Особенности

Углевод

А) полисахарид

Б) моносахарид

В) хорошо растворяется в воде

Г) не растворяется в воде

Д) входит в состав клеточных стенок растений

Е) основной источник энергии

1) целлюлоза

2) глюкоза

В3. Вставьте в текст пропущенные определения из предложенного перечня, используя для этого цифровые обозначения.

Запишите ответ в виде последовательности цифр.

В результате соединения аминокислот в цепь формируется ________(А) структура белка, которая поддерживается ______ (Б) связями. Затем эта цепь сворачивается в спираль и получается ________ (В) структура. Она поддерживается непрочными ________ ( Г) связями.

Термины

  1. первичный

  2. вторичный

  3. третичный

  4. гидрофобный

  5. водородный

  6. пептидный

Часть 3

С1. Чем можно объяснить необычайное разнообразие функций молекул белка?

Тема 1. Молекулярный уровень.

Химический состав клетки. Вирусы

Вариант 4.

Часть 1.

Выберите правильный ответ.

А1. Химический элемент, в значительном количестве входящий в состав костной ткани

  1. калий

  2. натрий

  3. кальций

  4. железо

А2. Полисахаридом не является

  1. глюкоза

  2. целлюлоза

  3. крахмал

  4. гликоген

А3. Пример регуляторной функции липидов

  1. инсулин

  2. гемоглобин

  3. половые гормоны

  4. хитин

А4. Пептидная связь по своей природе является

  1. ковалентной

  2. ионной

  3. водородной

  4. донорно-акцепторной

А5. Трехмерная пространственная конфигурация молекулы белка в виде глобулы – это структура

  1. первичная

  2. вторичная

  3. третичная

  4. четвертичная

А6. Ферменты выполняют функции

  1. строительную

  2. энергетическую

  3. двигательную

  4. каталитическую

А7. Какими связями поддерживается структура белка, изображенная на рисунке

  1. пептидными

  2. водородными

  3. ионными

  4. дисульфидными

А8. Мономерами ДНК являются

  1. нуклеотиды

  2. аминокислоты

  3. моносахариды

  4. остатки фосфорной кислоты

А9. Перенос аминокислот к месту синтеза белка осуществляют молекулы

  1. т-РНК 3) р-РНК

  2. и-РНК 4) ДНК

А10. Вирусным заболеванием не является

  1. грипп

  2. СПИД

  3. оспа

  4. туберкулез

Часть 2.

В1. Выберите три правильных ответа из шести.

Молекулы РНК выполняют следующие функции в клетке

  1. переносят от ДНК к рибосомам информацию о первичной структуре белка

  2. доставляют аминокислоты к рибосомам

  3. являются запасным источником энергии

  4. хранят наследственную информацию

  5. входят в состав плазматической мембраны

  6. входят в состав рибосом

В2. Установите соответствие между видом нуклеиновой кислоты и её характеристикой (ответ -последовательность цифр)

Характеристика

Нуклеиновая кислота

А) двойная спираль

Б) одинарная цепь, свернутая в виде клеверного листа

В) обеспечивает хранение и передачу наследственной информации

Г) доставляет аминокислоты к месту синтеза белка

Д) имеет в своем составе рибозу

Е) содержит азотистое основание тимин

  1. тРНК

  2. ДНК

В3. Вставьте в текст пропущенные определения из предложенного перечня, используя для этого цифровые обозначения.

Запишите ответ в виде последовательности цифр.

Неклеточные организмы – это _______ (А). Они имеют очень простое строение: молекула _________( Б) и вокруг нее белковая оболочка – __________ (В). Тем не менее, они считаются живыми организмами, т.к. обладают ___________ (Г).

Термины

  1. нуклеиновая кислота

  2. раздражимость

  3. капсид

  4. вирусы

  5. бактерии

  6. наследственность

Часть 3.

С1. Последовательность нуклеотидов одной цепи фрагмента ДНК составляет ЦЦГТТАГАЦ. Запишите последовательность нуклеотидов комплементарной цепи и рассчитайте общее число водородных связей между нуклеотидами данного фрагмента ДНК.

Тема 1. Молекулярный уровень.

Химический состав клетки. Вирусы

Вариант 5.

Часть 1.

Выберите правильный ответ.

А1. Химический элемент, входящий в состав белков и нуклеиновых кислот, – это

  1. сера

  2. азот

  3. хлор

  4. магний

А2. Мономером крахмала, гликогена, целлюлозы и основным источником энергии в клетке является

  1. рибоза

  2. дезоксирибоза

  3. хитин

  4. глюкоза

А3. Подкожный жир у белого медведя выполняет функцию

  1. защитную

  2. строительную

  3. каталитическую

  4. сигнальную

А4. Восстановление природной структуры белка невозможно, если разрушена структура

  1. первичная

  2. вторичная

  3. третичная

  4. четвертичная

А5. Вторичная структура белка представляет собой

  1. несколько полипептидных цепей

  2. аминокислотную последовательность

  3. полипептидную цепь, закрученную в спираль

  4. спираль, упакованную в клубок

А6. Защитную функцию выполняют

  1. ферменты

  2. антитела

  3. антигены

  4. сократительные белки

А7. На рисунке изображен дипептид. Буквой Б на нем обозначена

  1. карбоксильная группа

  2. аминогруппа

  3. пептидная группа

  4. радикал

А8. Комплементарной является пара нуклеотидов

  1. аденин – гуанин

  2. гуанин – тимин

  3. гуанин – цитозин

  4. цитозин – аденин

А9. Информация о первичной структуре белка доставляется к рибосомам при помощи

  1. тРНК 3) рРНК

  2. иРНК 4) ДНК

А10. Особенностью вирусов является то, что они

  1. могут вызывать заболевания животных и растений

  2. не имеют клеточного строения

  3. не имеют оформленного ядра

  4. осуществляют очень активный транспорт веществ.

Часть 2.

В1. Выберите три правильных ответа из шести.

Среди перечисленных веществ полисахаридами является

  1. инсулин

  2. крахмал

  3. гликоген

  4. целлюлоза

  5. гемоглобин

  6. аденин

В2. Установите соответствие между органическими соединениями и их особенностями (ответ -последовательность цифр)

Особенности

Соединения

А) ускоряют химические реакции

Б) располагаясь в два слоя, составляют основу биологических мембран

В) накапливаются в подкожной клетчатке и обеспечивают терморегуляцию

Г) способны изменять свою пространственную структуру под действием внешних факторов

Д) являются полимерами

Е) при полном расщеплении окисляются до углекислого газа и воды

1) белки

2) липиды

В3. Вставьте в текст пропущенные определения из предложенного перечня, используя для этого цифровые обозначения.

Запишите ответ в виде последовательности цифр.

Углеводы выполняют различные функции в клетках живых организмов. Например, __________ А) входит в состав клеточных стенок растений, а _______ (Б) участвует в образовании наружного покрова членистоногих. В качестве запасного источника энергии растения используют _______ (В),

а животные ________ (Г).

Часть 3.

С1. Какие особенности строения молекулы ДНК обеспечивают выполнение ею функций хранения и передачи наследственной информации?

Источник

Молекула гемоглобина: 4 субъединицы окрашены в разные цвета

Структура гемоглобина человека. Железосодержащие гем-группы показаны зелёным. Красным и синим показаны альфа- и бета- субъединицы.

Гемоглоби́н (от др.-греч. αἷμα «кровь» + лат. globus «шар») (Hb или Hgb) — сложный железосодержащий белок животных, обладающих кровообращением, способный обратимо связываться с кислородом, обеспечивая его перенос в ткани. У позвоночных животных содержится в эритроцитах, у большинства беспозвоночных растворён в плазме крови (эритрокруорин) и может присутствовать в других тканях[1]. Молекулярная масса гемоглобина человека — около 66,8 кДа. Молекула гемоглобина может нести до четырёх молекул кислорода. Один грамм гемоглобина может переносить до 1.34 мл. O2

Гемоглобин появился более чем 400 миллионов лет назад у последнего общего предка человека и акул в результате 2 мутаций, приведших к формированию четырёхкомпонентного комплекса гемоглобина, сродство которого к кислороду достаточно для связывания кислорода в насыщенной им среде, но недостаточно, чтобы удерживать его в других тканях организма.[2][3]

Большой вклад в исследование структуры и функционирования гемоглобина внёс Макс Фердинанд Перуц, получивший за это в 1962 году Нобелевскую премию[4].

Нормальным содержанием гемоглобина в крови человека считается: у мужчин — 130—160 г/л (нижний предел — 120, верхний предел — 180 г/л), у женщин — 120—160 г/л; у детей нормальный уровень гемоглобина зависит от возраста и подвержен значительным колебаниям. Так, у детей через 1—3 дня после рождения нормальный уровень гемоглобина максимален и составляет 145—225 г/л, а к 3—6 месяцам снижается до минимального уровня — 95—135 г/л, затем с 1 года до 18 лет отмечается постепенное увеличение нормального уровня гемоглобина в крови[5].

Во время беременности в организме женщины происходит задержка и накопление жидкости, что является причиной гемодилюции — физиологического разведения крови. В результате наблюдается относительное снижение концентрации гемоглобина (при беременности уровень гемоглобина в норме составляет 110—155 г/л). Кроме этого, в связи с внутриутробным ростом ребёнка происходит быстрое расходование запасов железа и фолиевой кислоты. Если до беременности у женщины был дефицит этих веществ, проблемы, связанные со снижением гемоглобина, могут возникнуть уже на ранних сроках беременности[6].

Главные функции гемоглобина: перенос кислорода и буферная функция. У человека в капиллярах лёгких в условиях избытка кислорода последний соединяется с гемоглобином. Потоком крови эритроциты, содержащие молекулы гемоглобина со связанным кислородом, доставляются к органам и тканям, где кислорода мало; здесь необходимый для протекания окислительных процессов кислород освобождается от связи с гемоглобином. Кроме того, гемоглобин способен связывать в тканях небольшое количество диоксида углерода (CO2) и освобождать его в лёгких.

Монооксид углерода (CO) связывается с гемоглобином крови намного сильнее (в 250 раз[7]), чем кислород, образуя карбоксигемоглобин (HbCO). Впрочем, монооксид углерода может быть частично вытеснен из гема при повышении парциального давления кислорода в лёгких. Некоторые процессы приводят к окислению иона железа в гемоглобине до степени окисления +3. В результате образуется форма гемоглобина, известная как метгемоглобин (HbOH) (metHb, от «мета-» и «гемоглобин», иначе гемиглобин или ферригемоглобин, см. Метгемоглобинемия). В обоих случаях блокируются процессы транспортировки кислорода.

Строение[править | править код]

Гемоглобин является сложным белком класса гемопротеинов, то есть в качестве простетической группы здесь выступает гем — порфириновое ядро, содержащее железо. Гемоглобин человека является тетрамером, то есть состоит из 4 протомеров. У взрослого человека они представлены полипептидными цепями α1, α2, β1 и β2. Субъединицы соединены друг с другом по принципу изологического тетраэдра. Основной вклад во взаимодействие субъединиц вносят гидрофобные взаимодействия. И α-, и β-цепи относятся к α-спиральному структурному классу, так как содержат исключительно α-спирали. Каждая цепь содержит восемь спиральных участков, обозначаемых буквами от A до H (от N-конца к C-концу).

Гем представляет собой комплекс протопорфирина IX, относящегося к классу порфириновых соединений, с атомом железа(II). Этот кофактор нековалентно связан с гидрофобной впадиной молекул гемоглобина и миоглобина.

Железо(II) характеризуется октаэдрической координацией, то есть связывается с шестью лигандами. Четыре из них представлены атомами азота порфиринового кольца, лежащими в одной плоскости. Две другие координационные позиции лежат на оси, перпендикулярной плоскости порфирина. Одна из них занята азотом остатка гистидина в 93-м положении полипептидной цепи (участок F). Связываемая гемоглобином молекула кислорода координируется к железу с обратной стороны и оказывается заключённой между атомом железа и азотом ещё одного остатка гистидина, располагающегося в 64-м положении цепи (участок E).

Всего в гемоглобине человека четыре участка связывания кислорода (по одному гему на каждую субъединицу), то есть одновременно может связываться четыре молекулы. Гемоглобин в лёгких при высоком парциальном давлении кислорода соединяется с ним, образуя оксигемоглобин. При этом кислород соединяется с гемом, присоединяясь к железу гема на 6-ю координационную связь. На эту же связь присоединяется и монооксид углерода, вступая с кислородом в «конкурентную борьбу» за связь с гемоглобином, образуя карбоксигемоглобин.

Связь гемоглобина с монооксидом углерода более прочная, чем с кислородом. Поэтому часть гемоглобина, образующая комплекс с монооксидом углерода, не участвует в транспорте кислорода. В норме у человека образуется 1,2 % карбоксигемоглобина. Повышение его уровня характерно для гемолитических процессов, в связи с этим уровень карбоксигемоглобина является показателем гемолиза.

Физиология[править | править код]

Изменение состояний окси- и дезоксигемоглобина

В отличие от миоглобина гемоглобин имеет четвертичную структуру, которая придаёт ему способность регулировать присоединение и отщепление кислорода и характерную кооперативность: после присоединения первой молекулы кислорода связывание последующих облегчается. Структура может находиться в двух устойчивых состояниях (конформациях): оксигемоглобин (содержит 4 молекулы кислорода; напряжённая конформация) и дезоксигемоглобин (кислорода не содержит; расслабленная конформация).

Устойчивое состояние структуры дезоксигемоглобина усложняет присоединение к нему кислорода. Поэтому для начала реакции необходимо достаточное парциальное давление кислорода, что возможно в альвеолах лёгких. Изменения в одной из 4-х субъединиц влияет на оставшиеся, и после присоединения первой молекулы кислорода связывание последующих облегчается.

Отдав кислород тканям, гемоглобин присоединяет к себе ионы водорода и углекислый газ, перенося их в лёгкие[8].

Гемоглобин является одним из основных белков, которыми питаются малярийные плазмодии — возбудители малярии, и в эндемичных по малярии районах земного шара весьма распространены наследственные аномалии строения гемоглобина, затрудняющие малярийным плазмодиям питание этим белком и проникновение в эритроцит. В частности, к таким имеющим эволюционно-приспособительное значение мутациям относится аномалия гемоглобина, приводящая к серповидноклеточной анемии. Однако, к несчастью, эти аномалии (как и аномалии строения гемоглобина, не имеющие явно приспособительного значения) сопровождаются нарушением кислород-транспортирующей функции гемоглобина, снижением устойчивости эритроцитов к разрушению, анемией и другими негативными последствиями. Аномалии строения гемоглобина называются гемоглобинопатиями.

Гемоглобин высокотоксичен при попадании значительного его количества из эритроцитов в плазму крови (что происходит при массивном внутрисосудистом гемолизе, геморрагическом шоке, гемолитических анемиях, переливании несовместимой крови и других патологических состояниях). Токсичность гемоглобина, находящегося вне эритроцитов, в свободном состоянии в плазме крови, проявляется тканевой гипоксией — ухудшением кислородного снабжения тканей, перегрузкой организма продуктами разрушения гемоглобина — железом, билирубином, порфиринами с развитием желтухи или острой порфирии, закупоркой почечных канальцев крупными молекулами гемоглобина с развитием некроза почечных канальцев и острой почечной недостаточности.

Ввиду высокой токсичности свободного гемоглобина в организме существуют специальные системы для его связывания и обезвреживания. В частности, одним из компонентов системы обезвреживания гемоглобина является особый плазменный белок гаптоглобин, специфически связывающий свободный глобин и глобин в составе гемоглобина. Комплекс гаптоглобина и глобина (или гемоглобина) затем захватывается селезёнкой и макрофагами тканевой ретикуло-эндотелиальной системы и обезвреживается.

Другой частью гемоглобинообезвреживающей системы является белок гемопексин[en], специфически связывающий свободный гем и гем в составе гемоглобина. Комплекс гема (или гемоглобина) и гемопексина затем захватывается печенью, гем отщепляется и используется для синтеза билирубина и других жёлчных пигментов, или выпускается в рециркуляцию в комплексе с трансферринами для повторного использования костным мозгом в процессе эритропоэза.

Экспрессия генов гемоглобина до и после рождения.
Также указаны типы клеток и органы, в которых происходит экспрессия гена (данные по Wood W. G., (1976). Br. Med. Bull. 32, 282.).[9]

Гемоглобин при заболеваниях крови[править | править код]

Дефицит гемоглобина может быть вызван, во-первых, уменьшением количества молекул самого гемоглобина (см. анемия), во-вторых, из-за уменьшенной способности каждой молекулы связать кислород при том же самом парциальном давлении кислорода.

Гипоксемия — это уменьшение парциального давления кислорода в крови, её следует отличать от дефицита гемоглобина. Хотя и гипоксемия, и дефицит гемоглобина являются причинами гипоксии.
Если дефицит кислорода в организме в общем называют гипоксией, то местные нарушения кислородоснабжения называют ишемией.

Прочие причины низкого гемоглобина разнообразны: кровопотеря, пищевой дефицит, болезни костного мозга, химиотерапия, отказ почек, атипичный гемоглобин.

Повышенное содержание гемоглобина в крови связано с увеличением количества или размеров эритроцитов, что наблюдается также при истинной полицитемии. Это повышение может быть вызвано: врождённой болезнью сердца, лёгочным фиброзом, слишком большим количеством эритропоэтина.

См. также[править | править код]

  • Гемоглобин А
  • Гемоглобин С (мутантная форма)
  • Эмбриональный Гемоглобин (эмбриональный)
  • Гемоглобин S (мутантная форма)
  • Гемоглобин F (фетальный)
  • Кобоглобин
  • Нейроглобин
  • Анемия
  • Порфирия
  • Талассемия
  • Эффект Вериго — Бора

Примечания[править | править код]

  1. ↑ Haemoglobins of invertebrate tissues. Nerve haemoglobins of Aphrodite, Aplysia and Halosydna
  2. ↑ Ученые выяснили происхождение гемоглобина. РИА Новостей, 20.05.2020, 18:59
  3. ↑ Michael Berenbrink. Evolution of a molecular machine/Nature, NEWS AND VIEWS, 20 MAY 2020
  4. ↑ Лауреаты нобелевской премии. Макс Перуц.
  5. ↑ Назаренко Г. И., Кишкун А. А. Клиническая оценка результатов лабораторных исследований. — 2005.
  6. ↑ Общий анализ крови и беременность Архивная копия от 10 марта 2014 на Wayback Machine
  7. ↑ Hall, John E. Guyton and Hall textbook of medical physiology (англ.). — 12th ed.. — Philadelphia, Pa.: Saunders/Elsevier, 2010. — P. 1120. — ISBN 978-1416045748.
  8. ↑ Степанов В. М. Структура и функции белков : Учебник. — М. : Высшая школа, 1996. — С. 167—175. — 335 с. — 5000 экз. — ISBN 5-06-002573-X.
  9. ↑ Айала Ф., . Современная генетика: В 3-х т = Modern Genetics / Пер. А. Г. Имашевой, А. Л. Остермана, . Под ред. Е. В. Ананьева. — М.: Мир, 1987. — Т. 2. — 368 с. — 15 000 экз. — ISBN 5-03-000495-5.

Литература[править | править код]

  • Mathews, CK; van Holde, KE & Ahern, KG (2000), Biochemistry (3rd ed.), Addison Wesley Longman, ISBN 0-8053-3066-6
  • Levitt, M & Chothia, C (1976), Structural patterns in globular proteins, Nature

Ссылки[править | править код]

  • Eshaghian, S; Horwich, TB; Fonarow, GC (2006). “An unexpected inverse relationship between HbA1c levels and mortality in patients with diabetes and advanced systolic heart failure”. Am Heart J. 151 (1): 91.e1—91.e6. DOI:10.1016/j.ahj.2005.10.008. PMID 16368297.
  • Kneipp J, Balakrishnan G, Chen R, Shen TJ, Sahu SC, Ho NT, Giovannelli JL, Simplaceanu V, Ho C, Spiro T (2005). “Dynamics of allostery in hemoglobin: roles of the penultimate tyrosine H bonds”. J Mol Biol. 356 (2): 335—53. DOI:10.1016/j.jmb.2005.11.006. PMID 16368110.
  • Hardison, Ross C. (2012). “Evolution of Hemoglobin and Its Genes”. Cold Spring Harbor Perspectives in Medicine. 2 (12): a011627. DOI:10.1101/cshperspect.a011627. ISSN 2157-1422. PMC 3543078. PMID 23209182.

Источник

Предыдущая статья
Повышен гемоглобин в крови 160
Следующая статья
Апластическая анемия фото больных
© Все о крови