В состав молекулы гемоглобина входит атом
Молекула гемоглобина: 4 субъединицы окрашены в разные цвета
Структура гемоглобина человека. Железосодержащие гем-группы показаны зелёным. Красным и синим показаны альфа- и бета- субъединицы.
Гемоглоби́н (от др.-греч. αἷμα «кровь» + лат. globus «шар») (Hb или Hgb) — сложный железосодержащий белок животных, обладающих кровообращением, способный обратимо связываться с кислородом, обеспечивая его перенос в ткани. У позвоночных животных содержится в эритроцитах, у большинства беспозвоночных растворён в плазме крови (эритрокруорин) и может присутствовать в других тканях[1]. Молекулярная масса гемоглобина человека — около 66,8 кДа. Молекула гемоглобина может нести до четырёх молекул кислорода. Один грамм гемоглобина может переносить до 1.34 мл. O2
Гемоглобин появился более чем 400 миллионов лет назад у последнего общего предка человека и акул в результате 2 мутаций, приведших к формированию четырёхкомпонентного комплекса гемоглобина, сродство которого к кислороду достаточно для связывания кислорода в насыщенной им среде, но недостаточно, чтобы удерживать его в других тканях организма.[2][3]
Большой вклад в исследование структуры и функционирования гемоглобина внёс Макс Фердинанд Перуц, получивший за это в 1962 году Нобелевскую премию[4].
Нормальным содержанием гемоглобина в крови человека считается: у мужчин — 130—160 г/л (нижний предел — 120, верхний предел — 180 г/л), у женщин — 120—160 г/л; у детей нормальный уровень гемоглобина зависит от возраста и подвержен значительным колебаниям. Так, у детей через 1—3 дня после рождения нормальный уровень гемоглобина максимален и составляет 145—225 г/л, а к 3—6 месяцам снижается до минимального уровня — 95—135 г/л, затем с 1 года до 18 лет отмечается постепенное увеличение нормального уровня гемоглобина в крови[5].
Во время беременности в организме женщины происходит задержка и накопление жидкости, что является причиной гемодилюции — физиологического разведения крови. В результате наблюдается относительное снижение концентрации гемоглобина (при беременности уровень гемоглобина в норме составляет 110—155 г/л). Кроме этого, в связи с внутриутробным ростом ребёнка происходит быстрое расходование запасов железа и фолиевой кислоты. Если до беременности у женщины был дефицит этих веществ, проблемы, связанные со снижением гемоглобина, могут возникнуть уже на ранних сроках беременности[6].
Главные функции гемоглобина: перенос кислорода и буферная функция. У человека в капиллярах лёгких в условиях избытка кислорода последний соединяется с гемоглобином. Потоком крови эритроциты, содержащие молекулы гемоглобина со связанным кислородом, доставляются к органам и тканям, где кислорода мало; здесь необходимый для протекания окислительных процессов кислород освобождается от связи с гемоглобином. Кроме того, гемоглобин способен связывать в тканях небольшое количество диоксида углерода (CO2) и освобождать его в лёгких.
Монооксид углерода (CO) связывается с гемоглобином крови намного сильнее (в 250 раз[7]), чем кислород, образуя карбоксигемоглобин (HbCO). Впрочем, монооксид углерода может быть частично вытеснен из гема при повышении парциального давления кислорода в лёгких. Некоторые процессы приводят к окислению иона железа в гемоглобине до степени окисления +3. В результате образуется форма гемоглобина, известная как метгемоглобин (HbOH) (metHb, от «мета-» и «гемоглобин», иначе гемиглобин или ферригемоглобин, см. Метгемоглобинемия). В обоих случаях блокируются процессы транспортировки кислорода.
Строение[править | править код]
Гемоглобин является сложным белком класса гемопротеинов, то есть в качестве простетической группы здесь выступает гем — порфириновое ядро, содержащее железо. Гемоглобин человека является тетрамером, то есть состоит из 4 протомеров. У взрослого человека они представлены полипептидными цепями α1, α2, β1 и β2. Субъединицы соединены друг с другом по принципу изологического тетраэдра. Основной вклад во взаимодействие субъединиц вносят гидрофобные взаимодействия. И α-, и β-цепи относятся к α-спиральному структурному классу, так как содержат исключительно α-спирали. Каждая цепь содержит восемь спиральных участков, обозначаемых буквами от A до H (от N-конца к C-концу).
Гем представляет собой комплекс протопорфирина IX, относящегося к классу порфириновых соединений, с атомом железа(II). Этот кофактор нековалентно связан с гидрофобной впадиной молекул гемоглобина и миоглобина.
Железо(II) характеризуется октаэдрической координацией, то есть связывается с шестью лигандами. Четыре из них представлены атомами азота порфиринового кольца, лежащими в одной плоскости. Две другие координационные позиции лежат на оси, перпендикулярной плоскости порфирина. Одна из них занята азотом остатка гистидина в 93-м положении полипептидной цепи (участок F). Связываемая гемоглобином молекула кислорода координируется к железу с обратной стороны и оказывается заключённой между атомом железа и азотом ещё одного остатка гистидина, располагающегося в 64-м положении цепи (участок E).
Всего в гемоглобине человека четыре участка связывания кислорода (по одному гему на каждую субъединицу), то есть одновременно может связываться четыре молекулы. Гемоглобин в лёгких при высоком парциальном давлении кислорода соединяется с ним, образуя оксигемоглобин. При этом кислород соединяется с гемом, присоединяясь к железу гема на 6-ю координационную связь. На эту же связь присоединяется и монооксид углерода, вступая с кислородом в «конкурентную борьбу» за связь с гемоглобином, образуя карбоксигемоглобин.
Связь гемоглобина с монооксидом углерода более прочная, чем с кислородом. Поэтому часть гемоглобина, образующая комплекс с монооксидом углерода, не участвует в транспорте кислорода. В норме у человека образуется 1,2 % карбоксигемоглобина. Повышение его уровня характерно для гемолитических процессов, в связи с этим уровень карбоксигемоглобина является показателем гемолиза.
Физиология[править | править код]
Изменение состояний окси- и дезоксигемоглобина
В отличие от миоглобина гемоглобин имеет четвертичную структуру, которая придаёт ему способность регулировать присоединение и отщепление кислорода и характерную кооперативность: после присоединения первой молекулы кислорода связывание последующих облегчается. Структура может находиться в двух устойчивых состояниях (конформациях): оксигемоглобин (содержит 4 молекулы кислорода; напряжённая конформация) и дезоксигемоглобин (кислорода не содержит; расслабленная конформация).
Устойчивое состояние структуры дезоксигемоглобина усложняет присоединение к нему кислорода. Поэтому для начала реакции необходимо достаточное парциальное давление кислорода, что возможно в альвеолах лёгких. Изменения в одной из 4-х субъединиц влияет на оставшиеся, и после присоединения первой молекулы кислорода связывание последующих облегчается.
Отдав кислород тканям, гемоглобин присоединяет к себе ионы водорода и углекислый газ, перенося их в лёгкие[8].
Гемоглобин является одним из основных белков, которыми питаются малярийные плазмодии — возбудители малярии, и в эндемичных по малярии районах земного шара весьма распространены наследственные аномалии строения гемоглобина, затрудняющие малярийным плазмодиям питание этим белком и проникновение в эритроцит. В частности, к таким имеющим эволюционно-приспособительное значение мутациям относится аномалия гемоглобина, приводящая к серповидноклеточной анемии. Однако, к несчастью, эти аномалии (как и аномалии строения гемоглобина, не имеющие явно приспособительного значения) сопровождаются нарушением кислород-транспортирующей функции гемоглобина, снижением устойчивости эритроцитов к разрушению, анемией и другими негативными последствиями. Аномалии строения гемоглобина называются гемоглобинопатиями.
Гемоглобин высокотоксичен при попадании значительного его количества из эритроцитов в плазму крови (что происходит при массивном внутрисосудистом гемолизе, геморрагическом шоке, гемолитических анемиях, переливании несовместимой крови и других патологических состояниях). Токсичность гемоглобина, находящегося вне эритроцитов, в свободном состоянии в плазме крови, проявляется тканевой гипоксией — ухудшением кислородного снабжения тканей, перегрузкой организма продуктами разрушения гемоглобина — железом, билирубином, порфиринами с развитием желтухи или острой порфирии, закупоркой почечных канальцев крупными молекулами гемоглобина с развитием некроза почечных канальцев и острой почечной недостаточности.
Ввиду высокой токсичности свободного гемоглобина в организме существуют специальные системы для его связывания и обезвреживания. В частности, одним из компонентов системы обезвреживания гемоглобина является особый плазменный белок гаптоглобин, специфически связывающий свободный глобин и глобин в составе гемоглобина. Комплекс гаптоглобина и глобина (или гемоглобина) затем захватывается селезёнкой и макрофагами тканевой ретикуло-эндотелиальной системы и обезвреживается.
Другой частью гемоглобинообезвреживающей системы является белок гемопексин[en], специфически связывающий свободный гем и гем в составе гемоглобина. Комплекс гема (или гемоглобина) и гемопексина затем захватывается печенью, гем отщепляется и используется для синтеза билирубина и других жёлчных пигментов, или выпускается в рециркуляцию в комплексе с трансферринами для повторного использования костным мозгом в процессе эритропоэза.
Экспрессия генов гемоглобина до и после рождения.
Также указаны типы клеток и органы, в которых происходит экспрессия гена (данные по Wood W. G., (1976). Br. Med. Bull. 32, 282.).[9]
Гемоглобин при заболеваниях крови[править | править код]
Дефицит гемоглобина может быть вызван, во-первых, уменьшением количества молекул самого гемоглобина (см. анемия), во-вторых, из-за уменьшенной способности каждой молекулы связать кислород при том же самом парциальном давлении кислорода.
Гипоксемия — это уменьшение парциального давления кислорода в крови, её следует отличать от дефицита гемоглобина. Хотя и гипоксемия, и дефицит гемоглобина являются причинами гипоксии.
Если дефицит кислорода в организме в общем называют гипоксией, то местные нарушения кислородоснабжения называют ишемией.
Прочие причины низкого гемоглобина разнообразны: кровопотеря, пищевой дефицит, болезни костного мозга, химиотерапия, отказ почек, атипичный гемоглобин.
Повышенное содержание гемоглобина в крови связано с увеличением количества или размеров эритроцитов, что наблюдается также при истинной полицитемии. Это повышение может быть вызвано: врождённой болезнью сердца, лёгочным фиброзом, слишком большим количеством эритропоэтина.
См. также[править | править код]
- Гемоглобин А
- Гемоглобин С (мутантная форма)
- Эмбриональный Гемоглобин (эмбриональный)
- Гемоглобин S (мутантная форма)
- Гемоглобин F (фетальный)
- Кобоглобин
- Нейроглобин
- Анемия
- Порфирия
- Талассемия
- Эффект Вериго — Бора
Примечания[править | править код]
- ↑ Haemoglobins of invertebrate tissues. Nerve haemoglobins of Aphrodite, Aplysia and Halosydna
- ↑ Ученые выяснили происхождение гемоглобина. РИА Новостей, 20.05.2020, 18:59
- ↑ Michael Berenbrink. Evolution of a molecular machine/Nature, NEWS AND VIEWS, 20 MAY 2020
- ↑ Лауреаты нобелевской премии. Макс Перуц.
- ↑ Назаренко Г. И., Кишкун А. А. Клиническая оценка результатов лабораторных исследований. — 2005.
- ↑ Общий анализ крови и беременность Архивная копия от 10 марта 2014 на Wayback Machine
- ↑ Hall, John E. Guyton and Hall textbook of medical physiology (англ.). — 12th ed.. — Philadelphia, Pa.: Saunders/Elsevier, 2010. — P. 1120. — ISBN 978-1416045748.
- ↑ Степанов В. М. Структура и функции белков : Учебник. — М. : Высшая школа, 1996. — С. 167—175. — 335 с. — 5000 экз. — ISBN 5-06-002573-X.
- ↑ Айала Ф., . Современная генетика: В 3-х т = Modern Genetics / Пер. А. Г. Имашевой, А. Л. Остермана, . Под ред. Е. В. Ананьева. — М.: Мир, 1987. — Т. 2. — 368 с. — 15 000 экз. — ISBN 5-03-000495-5.
Литература[править | править код]
- Mathews, CK; van Holde, KE & Ahern, KG (2000), Biochemistry (3rd ed.), Addison Wesley Longman, ISBN 0-8053-3066-6
- Levitt, M & Chothia, C (1976), Structural patterns in globular proteins, Nature
Ссылки[править | править код]
- Eshaghian, S; Horwich, TB; Fonarow, GC (2006). “An unexpected inverse relationship between HbA1c levels and mortality in patients with diabetes and advanced systolic heart failure”. Am Heart J. 151 (1): 91.e1—91.e6. DOI:10.1016/j.ahj.2005.10.008. PMID 16368297.
- Kneipp J, Balakrishnan G, Chen R, Shen TJ, Sahu SC, Ho NT, Giovannelli JL, Simplaceanu V, Ho C, Spiro T (2005). “Dynamics of allostery in hemoglobin: roles of the penultimate tyrosine H bonds”. J Mol Biol. 356 (2): 335—53. DOI:10.1016/j.jmb.2005.11.006. PMID 16368110.
- Hardison, Ross C. (2012). “Evolution of Hemoglobin and Its Genes”. Cold Spring Harbor Perspectives in Medicine. 2 (12): a011627. DOI:10.1101/cshperspect.a011627. ISSN 2157-1422. PMC 3543078. PMID 23209182.
Анонимный вопрос
6 марта 2019 · 619
Подготовила к ЕГЭ по химии 5000 учеников. С любого уровня до 100 в режиме онлайн 🙂 · vk.com/mendo_him
????Атомы С, N, H, O
Они образуют глобулы)
То есть белки в 4 структуре????
????Глобулы окружают железо со всех соторон???? Оно
Этот элемент нужен гемоглобину для связывания кислорода Читать далее
Как изменяется радиус атома в таблице менделеева?
Подготовила к ЕГЭ по химии 5000 учеников. С любого уровня до 100 в режиме онлайн 🙂 · vk.com/mendo_him
☘️При движении по периоду слева направо радиус атома уменьшается. Почему?
????Число электронов на внешнем уровне возрастает
P. S. Число электронов равно номеру элемента в таблице Менделеева????
????Много электронов сильно давят на атомное ядро ➡️атом сжимается➡️радиус уменьшается
☘️По группе сверху вниз радиус возрастает, т. к.
????Возрастает число уровней, значит, для электронов больше свободного пространства в атоме
????Электроны всё меньше и меньше давят на ядро ➡️радиус увеличивается????
Прочитать ещё 2 ответа
Объясните простым языком, в чем заключается гениальность Ленина?
Правдоруб. Возвращаю с небес на землю.
Он совершил революцию. И не просто революцию, а такую, какой в Мире ещё не было. Которая изменила весь Мир и возможно навсегда.
Он видел суть вещей и облачал в простые и доступные слова. Он вдохновлял людей и убеждал действовать исходя из высших мотивов, бескорыстно, даже жертвуя жизнью.
Попробуйте убедить кого-то добровольно, без угрозы для близких, пожертвовать всем в т.ч. жизнью ради высшей цели. Получится? А у него получалось.
Понятное дело, что тогда поводов для недовольства было больше, без объективных причин революции народ на улицы не выходит. Но тем не менее.
Прочитать ещё 5 ответов
Почему у меня низкий гемоглобин?
психолог-консультант, бизнес-тренер, гештальт-терапевт, www.facebook.com/evgeny.yakovlev.3… · vk.com/id186672748
UPD: вопрос когда-то был задан “Как поднять гемоглобин?”, на него и ответ ниже.
1) Если нет анемии (гемоглобин в пределах нормы), тогда просто приёмом препаратов железа. Но учитывая 4 вещи:
- Это незачем.
Другое дело – как этап лечения анемии: там железо в циркулирующей крови восполняется в первую очередь, гемоглобин нормализуется, но для создания необходимого запаса показано месяца три ориентировочно ещё железо принимать. Именно как этап лечения под контролем врача и анализов – не только гемоглобина.
- А вопрос поставлен всё же именно о повышении самого гемоглобина.
- Есть риск перенасытить железом организм, называется гемосидероз, хорошего ничего.
- Большинство препаратов железа в таблетках/капсулах могут раздражать желудок. При лечении – понятно, а просто так – зачем это нужно счастье?
- Чем выше гемоглобин, тем железо усваивается меньше, и тем гемоглобин поднимается хуже.
2) Если есть анемия – к врачу, без вариантов.
Да, скорее всего это именно железодефицитная анемия, но могут быть и другие формы.
Кроме того, необходимо установить причину анемии. В женском варианте чаще всего причина банальна: потери железа с кровью при месячных/беременности/родах, которые недостаточно восполняются поступающим с пищей железом. Но могут быть и другие причины: скрытые потери крови из-за проблем в желудочно-кишечном тракте и пр. Исключить, и подумать о возможности сокращения менструальной кровопотери – если целесообразно.
Повышение гемоглобина при помощи продуктов питания идёт гораздо медленнее, и нужно учитывать, что из растительной пищи (гранаты и пр.) железо усваивается совсем отвратно. Тогда уж мясо.
Препараты железа в/м или в/в – только по совсем особым показаниям, обычно когда гемоглобин совсем низкий, а повысить при этом надо совсем срочно.
Прочитать ещё 3 ответа
Какая электронная конфигурация у атома MnO?
Все человеческое мне не чуждо. Имею определенные знания в области естествознания…
Начнем с того, что MnO – это не атом, а молекула. Советую это запомнить.
Во-вторых, это оксид марганца (II). Эта цифра показывает степень окисления марганца в данном соединении, а также число химических связей, связывающих два атома между собой.
Электронная конфигурация Mn: 1s2 2s2 2p6 3s2 3p6 3d5 4s2 4p0 4d0 4f0
Электронная конфигурация O: 1s2 2s2 2p4
Химические связи между марганцем и кислородом обусловлены:
у О – двумя неспаренными р-электронами, находящимися на 2-ом энергетическом уровне
у Mn – двумя s-электронами 4-го энергетического уровня, один из которых переходит на 4р- подуровень.
Анонимный вопрос
2 июня 2018 · 2,3 K
Какая электронная конфигурация у атома MnO?
Все человеческое мне не чуждо. Имею определенные знания в области естествознания…
Начнем с того, что MnO – это не атом, а молекула. Советую это запомнить.
Во-вторых, это оксид марганца (II). Эта цифра показывает степень окисления марганца в данном соединении, а также число химических связей, связывающих два атома между собой.
Электронная конфигурация Mn: 1s2 2s2 2p6 3s2 3p6 3d5 4s2 4p0 4d0 4f0
Электронная конфигурация O: 1s2 2s2 2p4
Химические связи между марганцем и кислородом обусловлены:
у О – двумя неспаренными р-электронами, находящимися на 2-ом энергетическом уровне
у Mn – двумя s-электронами 4-го энергетического уровня, один из которых переходит на 4р- подуровень.
Какие химические элементы названы в честь ученых или стран и почему?
Researcher, Institute of Physics, University of Tartu
Географические названия:
Галлий и Франций – в честь Франции, родина открывших их ученых,
Скандий и Тулий – в честь Скандинавии (старинн. Туле), родина открывших их ученых – Швеция,
Германий – в честь Германии, родина открывшего его ученого,
Рутений – в честь России, родина открывшего его ученого Карла Клауса (сейчас наверное назвал бы в честь Эстонии, но тогда Тарту был в России),
Полоний – в честь Польшы, родина открывшей его М. Кюри-Склодовской,
Нихоний – в честь Японии, одна из родин синтезировавших его ученых,
Медь (Cuprum) – в честь Кипра, богатые месторождения меди,
Хассий и Дармштадтий – в честь земли Хессен, в которой расположен Дармштадт, и самого Дармштадта, где их открыли,
Лютеций – в честь Парижа (лат. Lutetia Parisorum), родина открывшего его ученого,
Гафний – в честь Копенгагена (лат. Hafnia), открывшие его ученые работали в местном университете,
Берклий и Калифорний – в честь города Беркли и штата Калифорния, открывшие его ученые работали в местном университете,
Дубний и Московий – в честь Дубны, где его открыли, и Московской области, в которой находится Дубна,
Ливерморий – в честь Ливермора, в местной лаборатории его открыли,
Тенессин – в честь Тенесси, поскольку там есть хорошая, годная ок-риджская лаборатория,
Гольмий – в честь Стокгольма, родина открывшего его ученого,
Иттербий (а также Иттрий, Тербий и Эрбий) – в честь деревни Иттербю в Швеции, рядом с которой обнаружили богатые залежи РЗЭ,
Стронций – в честь деревни Стронтиан в Шотландии, где был свинцовый рудник, в котором впервые обнаружили минерал стронция,
Рений – в честь Рейна, открыт немцами.
Бонус:
Селен и Теллур – названы в честь Луны и Земли, соответственно.
Европий и Америций – в честь Европы и Америки.
Именные элементы:
Гадолиний, в честь Ю. Гадолина, который исследовал минерал гадолинит и открыл, что в нем есть какие-то непонятные элементы (на самом деле из него потом половину РЗЭ выделили).
Самарий – в честь В.Е. Самарского-Быховца, горного инженера, предоставившего ученым руду, из которой был выделен элемент,
Кюрий – в честь П. и М. Кюри, исследовавших радиоактивные элементы и радиоактивность как таковую,
Эйнштейний – в честь А. Эйнштейна, поскольку он великий физик,
Фермий – в честь Э. Ферми, поскольку он великий физик и изучал радиоактивность,
Менделевий – в честь Д.И. Менделеева, поскольку он великий химик и открыл периодический закон, да еще и предсказал кучу элементов,
Нобелий – в честь А. Нобеля, поскольку с его помощью много великих физиков и химиков получили кучу денег,
Лоуренсий – в честь Э. Лоуренса, поскольку он изобрел циклотрон, на котором все эти новые элементы и делают,
Резерфордий – в честь Э. Резерфорда, поскольку он был великий физик и изучал строение атома,
Сиборгий – в честь Г. Сиборга, поскольку именем страны, штата, города и лаборатории, в которой он и его группа открывали элементы, новые элементы уже были названы, а давать названия в честь кого-то чужого не хотелось,
Борий – в честь Н. Бора, поскольку он был великий физик и изучал строение атома,
Мейтнерий – в честь Л. Мейтнер, поскольку она великий физик,
Рентгений – в честь В.К. Рентгена, поскольку он был великий физик,
Коперниций – в честь Н. Коперника, поскольку он создал гелиоцентрическую модель солнечной системы,
Флеровий – в честь Г.Н. Флерова, у которого в лаборатории пачками синтезировали новые элементы в Дубне, как и у Сиборга в Калифорнии,
Оганесон – в честь Ю.Ц. Оганесяна, поскольку он великий ядерный физик и тоже в Дубне.
Бонус:
Кобальт и Никель – Kobold и Nicolaus, соответственно, гном и зловредный человечек, дух шахты.
Прочитать ещё 1 ответ
Чему равен заряд ядра атома кальция?
Книги, звери и еда – это хобби навсегда.
Заряд ядра химического элемента равен количеству протонов в ядре, умноженному на заряд протона. Количество протонов в ядре совпадает с порядковым номером элемента в периодической таблице Менделеева. Номер кальция 20, а заряд протона равен 1.6*10^(-19) Кл, следовательно, заряд ядра атома кальция равен Q=20*1.6*10^(-19)=3.2*10^(-18) Кл.
Прочитать ещё 1 ответ