Vegf норма в крови

Фа́ктор ро́ста эндоте́лия сосу́дов (VEGF; англ. Vascular endothelial growth factor) — сигнальный белок, вырабатываемый клетками для стимулирования васкулогенеза (образование эмбриональной сосудистой системы) и ангиогенеза (рост новых сосудов в уже существующей сосудистой системе). В настоящее время известно несколько различных факторов данного семейства (которое, в свою очередь, является подклассом достаточно обширного на сегодняшний день класса факторов роста).

Белки VEGF служат частью системы, отвечающей за восстановление подачи кислорода к тканям в ситуации, когда циркуляция крови недостаточна. Концентрация VEGF в сыворотке крови повышена при бронхиальной астме и сахарном диабете. Основные функции VEGF — создание новых кровеносных сосудов в эмбриональном развитии или после травмы, усиление роста мышц после физических упражнений, обеспечение коллатерального кровообращения (создание новых сосудов при блокировании уже имеющихся).

Повышенная активность VEGF может привести к возникновению различных болезней. Так, со́лидные раковые опухоли не могут вырасти крупнее некоторого ограниченного размера, не получив адекватного кровоснабжения; опухоли же, способные экспрессировать VEGF, могут расти и метастазировать. Избыточная экспрессия VEGF может вызвать сосудистые заболевания тех или иных частей тела (в частности, сетчатки глаз). Некоторые созданные в последние годы лекарственные препараты (такие, как бевацизумаб) способны, ингибируя VEGF, контролировать или замедлять течение таких заболеваний.

Текущие исследования показывают, что белки VEGF — не единственный активатор ангиогенеза. В частности, FGF2[en] и HGF[en] также являются мощными ангиогенными факторами.

Классификация[править | править код]

Наиболее важную роль в организме человека играет белок семейства VEGF, называемый VEGF-A. В данное семейство также входят плацентарный фактор роста (PGF) и белки VEGF-B, VEGF-C, VEGF-D. Все они были обнаружены позже, чем VEGF-A (до их обнаружения белок VEGF-А назывался просто VEGF).
Наряду с перечисленными были открыты белок VEGF, кодируемый вирусами (VEGF-E), и белок VEGF, содержащийся в яде некоторых змей (VEGF-F).

Активность белка VEGF-А изучалась (как следует из его названия) в основном на клетках эндотелия сосудов, хотя он оказывает влияние на функционирование и других типов клеток (например, стимулирует миграции моноцитов/макрофагов, действует на нейроны, клетки раковых опухолей, почечные эпителиальные клетки). В исследованиях in vitro было показано, что VEGF-A стимулирует митогенез эндотелиальных клеток и их миграции. VEGF-A также усиливает и увеличивает проницаемость микрососудов и был первоначально назван «Сосудистый фактор проницаемости».

Альтернативная классификация[править | править код]

Понятие «белков VEGF» — широкое понятие, охватывающее две группы белков, которые возникают в результате альтернативного сплайсинга матричной РНК (мРНК) одного гена, содержащего 8 экзонов. Эти две группы различаются сайтом сплайсинга терминального 8-го экзона: белки с проксимальным сайтом обозначаются как VEGFxxx, а с дистальным — как VEGFxxxb. Кроме того, альтернативный сплайсинг 6-го и 7-го экзонов изменяет их гепарин-связывающие свойства и аминокислотный состав (у людей: VEGF121, VEGF121b, VEGF145, VEGF165, VEGF165b, VEGF189, VEGF206; у грызунов ортологи этих белков содержат на одну аминокислоту меньше). Эти области имеют важные функциональные последствия для вариантов VEGF, так как сайт сплайсинга терминального участка (8-й экзон) определяет, будут ли белки проангиогенными (проксимальный сайт сплайсинга, используемый в ходе ангиогенеза) или антиангиогенными (дистальный сайт сплайсинга, используемый в нормальной ткани). Кроме того, включение или исключение 6-го и 7-го экзонов обеспечивают взаимодействия с гепарансульфатными протеогликанами и нейропилиновыми корецепторами на поверхности клетки, увеличивая их способность связывать и активировать рецепторы VEGF (VEGFR). Недавно было показано, что у мышей белок VEGF-C является важным индуктором нейрогенеза в субвентрикулярных зонах, не оказывающим ангиогенных эффектов.

Рецептор VEGF[править | править код]

Все члены семейства белков VEGF стимулируют клеточный отклик, связываясь с рецепторами с тирозинкиназной активностью на поверхности клетки; активизация данных белков происходит путём их трансфосфорилирования. Все VEGF-рецепторы имеют внеклеточную часть, состоящую из 7 иммуноглобулин-подобных областей, один трансмембранный участок и внутриклеточную часть, содержащую тирозинкиназный домен.

Известно три типа рецепторов, которые обозначаются как VEGFR-1, VEGFR-2 и VEGFR-3. Также, в зависимости от альтернативного сплайсинга, рецепторы бывают мембраносвязанные и свободные.

Белок VEGF-A связывается с рецепторами VEGFR-1 (Flt-1) и VEGFR-2 (KDR/Flk-1); при этом рецептор VEGFR-2 выступает как посредник почти во всех известных реакциях клетки на VEGF. Функции рецептора VEGFR-1 определены менее чётко (хотя полагают, что он модулирует сигналы VEGFR-2). Ещё одна функция VEGFR−1 — он может выступать как «пустой» рецептор, изолируя белок VEGF от рецептора VEGFR-2 (что представляется особенно важным при ангиогенезе во время развития зародыша).

Белки VEGF-C и VEGF-D (но не VEGF-A) являются лигандами для третьего рецептора (VEGFR-3), выступающего посредником лимфангиогенеза[en].

Продукция клетками[править | править код]

Производство белков VEGFxxx может быть вызвано в клетках, которые не получают достаточного количества кислорода. Когда клетка испытывает дефицит в кислороде, она производит один из факторов транскрипции — фактор, индуцируемый гипоксией (HIF). Данный фактор (помимо других функций — в частности, модуляции эритропоэза, т. е. процесса образования эритроцитов в костном мозге) стимулирует высвобождение белков VEGFxxx. Циркулирующий белок VEGFxxx затем связывается с VEGF-рецептором на клетках эндотелия и активирует действие тирозинкиназы, запуская ангиогенез.

Факторы транскрипции HIF-1α и HIF-1β постоянно производятся организмом, однако фактор HIF-1α при наличии кислорода чрезвычайно неустойчив (так что в аэробных условиях его содержание резко падает). Если же клетка испытывает гипоксию, то фактор HIF-1α сохраняется, и комплекс HIF-1α / HIF-1β стимулирует выпуск белков VEGF.

Клиническое значение[править | править код]

Роль VEGF в патологии[править | править код]

Уровень VEGFxxx коррелирует с неблагоприятных прогнозом при раке молочной железы. Многочисленные исследования показывают снижение общей выживаемости и выздоровления с этими опухолями при избыточной экспрессии VEGF. Сверхэкспрессия VEGFxxx может быть первым шагом в процессе метастазирования — шагом, который включает «ангиогенный» переключатель. Хотя VEGFxxx связан с плохой выживаемостью, его точный механизм действия в прогрессии опухоли остается неясным.

Белки VEGFxxx также выделяются при ревматоидном артрите в ответ на ФНО-α, вызывая повышение сосудистой проницаемости и отёки, а также стимулирование ангиогенеза (формирование капилляров).

VEGFxxx играет важную роль при диабетической ретинопатии. Микроциркуляторные проблемы в сетчатке людей с диабетом могут привести к ишемии сетчатки, что приводит к высвобождению VEGFxxx, который начинает преобладать над антиангиогенными изоформами VEGFxxxb. Активность VEGFxxx, в свою очередь, способна привести к образованию новых кровеносных сосудов в сетчатке (предвещая изменения, которые могут представлять угрозу для зрения).

Важное значение имеют белки VEGFxxx в патологии влажной формы возрастной макулодистрофии, являющейся ведущей причиной слепоты у пожилых людей в промышленно развитых странах. У сосудистой патологии возрастной макулодистрофии наблюдается определённое сходство с диабетической ретинопатией, хотя причины заболевания и типичный источник неоваскуляризации отличаются.

Сывороточный уровень белка VEGF-D значительно выше (по сравнению со среднестатистической нормой) у больных с ангиосаркомой[1].

У пациентов, страдающих от эмфиземы легких, было установлено снижение уровня VEGF в лёгочных артериях.

В почках повышенная экспрессия VEGFxxx в клубочках непосредственно вызывает гломерулярную гипертрофию, связанную с протеинурией.

Изменения уровня VEGF могут указывать на ранние стадии развития преэклампсии.

Анти-VEGF терапия[править | править код]

Анти-VEGF терапия играют важную роль в лечении некоторых видов рака (в частности — рака почки[2][3][4]), диабетической ретинопатии, тромбоза вен сетчатки и влажной формы возрастной макулодистрофии. Она может включать использование моноклональных антител (таких, как бевацизумаб — торговое название Авастин), производных антител (таких, как ранибизумаб — Lucentis), или принимаемых перорально низкомолекулярных ингибиторов тирозинкиназ, стимулируемых VEGF: лапатиниб — Tykerb, сунитиниб — Сутент, сорафениб — Нексавар, акситиниб — Inlyta и пазопаниб — Votrient (некоторые из этих лекарств действуют на VEGF-рецепторы, а не на белки VEGF). ТГК и каннабидиол подавляют VEGF и замедляют рост глиомы.

Г. Бергерс и Д. Хананан пришли в 2008 г. к заключению, что препараты, ингибирующие белок VEGF или VEGF-рецепторы, демонстрируют терапевтическую эффективность на мышиной модели рака и на всё увеличивающемся числе злокачественных опухолей человека. Но «польза от их использования — преходящая и сопровождается возобновлением роста и прогрессии опухоли»[5].

Более поздние исследования последствий использования ингибиторов VEGF показали, что они, будучи способными замедлить рост первичной опухоли, могут иногда содействовать её метастазированию.

Доклинические испытания показали, что уровень VEGF также снижают тиазолидиндионы (используются для лечения сахарного диабета 2-го типа и заболеваний, связанных с ним), и это воздействие на клетки гранулёзы дает возможность использовать тиазолидиндионы при синдроме гиперстимуляции яичников.

Примечания[править | править код]

↑ Amo Y., Masuzawa M., Hamada Y., Katsuoka K. Serum concentrations of vascular endothelial growth factor-D in angiosarcoma patients // British Journal of Dermatology, 150 (1), 2004. — P. 160—161. — doi:10.1111/j.1365-2133.2004.05751.x — PMID 14746640.
↑ Алексеев, Шегай, 2007, с. 9.
↑ Алексеев, Калпинский, 2010, с. 16, 20.
↑ Носов, 2012, с. 189.
↑ Bergers G., Hanahan D. Modes of resistance to anti-angiogenic therapy // Nat. Rev. Cancer, 8 (8), 2008. — P. 592—603. — doi:10.1038/nrc2442 — PMID 18650835.

Литература[править | править код]

Алексеев Б. Я., Шегай П. В. Таргетная терапия распространённого рака почки // Онкоурология. — 2007. — № 4. — С. 6—11.
Алексеев Б. Я., Калпинский А. С. Применение таргетных препаратов в лечении метастатического рака почки: последовательное назначение или комбинация // Онкоурология. — 2010. — № 4. — С. 16—23.
Носов Д. А. Диссеминированный рак почки: современные возможности лекарственного лечения // Практическая онкология. — 2012. — Т. 15, № 3. — С. 185—195.

Ссылки[править | править код]

Vascular Endothelial Growth Factors в указателе Medical Subject Headings Национальной медицинской библиотеки США

Источник

Навигация по статье:

Что такое Сосудисто-эндотелиальный фактор роста (VEGF human)?

В течение 30 лет предполагалось, что ангиогенез – процесс образования новых кровеносных сосудов – может стать важной мишенью противоопухолевой терапии. И лишь недавно эта возможность была реализована. Клинические данные продемонстрировали, что гуманизированные моноклональные антитела – препарат бевацизумаб – прицельно действующие на важнейшую молекулу с проангиогенными свойствами, а именно – сосудистый эндотелиальный фактор роста (VEGF), могут увеличить продолжительность жизни больных метастатическим колоректальным раком при назначении в качестве терапии первой линии в комбинации с химиопрепаратами. Здесь мы обсудим функции и значение VECF, чтобы показать, что VEGF является обоснованной точкой приложения действия противоопухолевой терапии.

Что такое VEGF?

VEGF – один из членов семейства структурно близких между собой белков, которые являются лигандами для семейства рецепторов VEGF. VEGF влияет на развитие новых кровеносных сосудов (ангиогенез) и выживание незрелых кровеносных сосудов (сосудистая поддержка), связываясь с двумя близкими по строению мембранными тирозинкиназными рецепторами (рецептором-1 VEGF и рецептором-2 VEGF) и активируя их. Эти рецепторы экспрессируются клетками эндотелия стенки кровеносных сосудов (таблица 1). Связывание VEGF с этими рецепторами запускает сигнальный каскад, который в конечном итоге стимулирует рост эндотелиальных клеток сосуда, их выживание и пролиферацию. Эндотелиальные клетки участвуют в таких разнообразных процессах, как вазоконстрикция и вазодилатация, презентация антигенов, а также служат очень важными элементами всех кровеносных сосудов – как капилляров, так и вен или артерий. Таким образом, стимулируя эндотелиальные клетки, VEGF играет центральную роль в процессе ангиогенеза.

Почему важно делать Сосудисто-эндотелиального фактора роста (VEGF human)?

VEGF чрезвычайно важен для формирования адекватной функционирующей сосудистой системы в ходе эмбриогенеза и в раннем постнатальном периоде, однако у взрослых его физиологическая активность ограничена. Эксперименты на мышах показали следующее:

Целенаправленное повреждение одной или двух аллелей гена VEGF приводит к гибели эмбриона
Инактивация VEGF в период раннего постнатального развития также ведет к летальному исходу
Повреждение VEGF у взрослых мышей не сопровождается какими-либо явными аномалиями, поскольку его роль ограничена развитием фолликулов, заживлением ран и репродуктивном циклом у самок.

Ограниченное значение ангиогенеза у взрослых означает, что подавление активности VEGF представляет собой выполнимую терапевтическую задачу.

Для проверки/улучшения работоспособности каких органов нужно делать Сосудисто-эндотелиального фактора роста (VEGF human)?

Сердечно-сосудистая система.

Как подготовиться к сдаче Сосудисто-эндотелиального фактора роста (VEGF human)?

Кровь натощак.

Материал для сдачи Сосудисто-эндотелиального фактора роста (VEGF human)

Сыворотка натощак.

Срок выполнения Сосудисто-эндотелиального фактора роста (VEGF human)

14 дней.

К каким докторам следует обращаться для консультаций по Сосудисто-эндотелиальному фактору роста (VEGF human)?

иммунолог
эндокринолог
терапевт.

Источник

Сывороточная продукция VEGF как маркер ангиогенеза при злокачественных новообразованиях мочевого пузыря

Ключевые слова: рак мочевого пузыря, ангиогенез, VEGF

Ангиогенез является необходимым условием опухолевого прогрессирования при злокачественных новообразованиях мочеполовой системы. Его особенности и регуляция, в частности при злокачественных новообразованиях мочевого пузыря, в настоящее время активно изучаются [2,3,10]. Процесс злокачественной трансформации сопровождается не только самопроизвольным делением клеток, утратой их способности к апоптозу, инвазией, метастазированием, но и секрецией гуморальных стимуляторов ангиогенеза, обеспечивающих адекватную оксигенацию нарастающей опухолевой массы, где ключевым моментом является продукция митогенных факторов опухолевой клеткой [4,6]. Ингибиторы ангиогенеза, в свою очередь, снижают активность ростовых митогенных факторов, и тем самым нарушают передачу ангиогенного сигнала. Следовательно, процесс неоангиогенеза играет важную роль в развитии рака мочевого пузыря, а молекулярные факторы, способствующие его развитию, могут использоваться при оценке прогноза заболевания, а также в качестве основных целей приложения таргетной терапии [5,7–9,14].

В последние годы, наряду с известными факторами риска развития рака мочевого пузыря, все большее значение приобретают генетические факторы риска, для которых выявлены ассоциации с клинико-морфологическими признаками заболевания и его исходом [1,11].

Одним из таких маркеров является сосудистый эндотелиальный фактор роста – VEGF (vascular endothelial growth factor). VEGF усиливает проницаемость сосудов и создает условия для проникновения белков плазмы крови в тканевое экстраклеточное пространство, способствуя миграции эндотелиальных клеток и активному протеолизу экстраклеточного матрикса, а также участвует в регуляции клеточной адгезии и модуляции иммунных свойств. С участием VEGF происходит лизис эндотелиального матрикса, что повышает способность опухолевых клеток к инвазии и метастазированию. В настоящее время выявлены ассоциации между полиморфизмом гена VEGF и риском развития рака мочевого пузыря, что, вероятно, имеет значение при прогрессировании заболевания, кроме того, имеются данные [12], чтоVEGF может являться независимым фактором рецидивирования. В отдельных исследованиях показано, что при раке мочевого пузыря увеличивается как экспрессия VEGF опухолевыми клетками, так и содержание его в сыворотке крови. По данным [13,15], подъем уровня VEGF в крови рассматривается в качестве нового показателя рецидивов и прогрессирования роста при поверхностном раке мочевого пузыря. Активация этого фактора во многом определяет агрессивность течения рака мочевого пузыря.

Учитывая вышеизложенное, целью исследования являлось изучение роли VEGF как возможного лабораторного маркера степени распространенности опухолевого процесса и прогрессирования заболевания на ранних сроках лечения.

Материал и методы. Оценка концентрации VEGF в крови больных проведена у 58 пациентов в возрасте от 46 до 77 лет (средний возраст – 59.2±.6.9). Определение уровня VEGF в сыворотке крови осуществляли методом иммуноферментного анализа (твердофазного ИФА) с использованием набора производства Diaclone (France), на различных сроках лечения – при поступлении, через 5-7 дней после операции и далее через 3 месяца после окончания лечения (без рецидивов или продолженного роста). Больные были разделены на группы, в зависимости как от степени злокачественности опухоли, так и от степени инвазивности опухолевого процесса. В первую группу входили пациенты со степенью злокачественности опухоли G1 и G2, вторая группа состояла из больных G3 (карцинома in situ). Для сравнения уровень VEGF определялся у 14 клинически здоровых лиц (контрольная группа).

Результаты исследования. В таблице представлены результаты исследования VEGF в периферической крови больных раком мочевого пузыря с различной степенью злокачественности.

Таблица. Сывороточный уровень VEGF при опухолях мочевого пузыря с различной степенью злокачественности

Vegf норма в крови

* разница статистически достоверна (р <0.05)

Согласно полученным данным, при I иссследовании концентрация VEGF у больных с высокой степенью злокачественности (G3) составляла 285,91±27,2 пкг/мл, незначительно понижаясь ко второму и третьему исследованию, составляя соответственно 268,79±28,5 и 217,2±22,7 пкг/мл. У большинства обследованных с низкой степенью злокачественности опухоли (G1 и G2) после операции ( на 5-7-е сутки) наблюдалось статистически значимое понижение исходно повышенных (247,5±12,3 пкг/мл) сывороточных концентраций VEGF, почти вдвое снижающееся к концу исследования – 107,5±14,3 пкг/мл.

На следующем этапе исследования нами определялся уровень VEGF в зависимости от степени инвазивности опухолевого процесса. Показатели сывороточного уровня VEGF у 14 больных с поверхностным (I стадия) и у 16 больных с инвазивным (II-IV стадия заболевания) раком мочевого пузыря представлены на рисунке. Концентрация при инвазивном раке мочевого пузыря (группа А) при первом исследовании недостоверно превышала показатели у больных с поверхностным процессом (группа Б), составляя соответственно 323.2±29.7 и 302.2±23.5 пкг/мл. Однако уже ко II и III исследованию сывороточный уровень этого маркера при поверхностном процессе (группа Б) снижался почти вдвое (102.5±10.7 пг/мл), тогда как концентрация его у больных с инвазивным раком мочевого пузыря оставалась практически на том же уровне – 337.4±32.5 (рисунок).

Vegf норма в крови

Рисунок. Сывороточный уровень VEGF в зависимости от степени распространенности опухолевого процесса

Заключение. Полученные нами данные демонстрируют определенную зависимость между повышенным сывороточным уровнем VEGF и степенью злокачественности опухоли, а также распространенностью процесса. Так, концентрация VEGF у больных с высокой степенью злокачественности (G3) составляла 285,91±27,2 пкг/мл, незначительно понижаясь к концу исследования (217,2±22,7 пкг/мл), тогда как при низкой степени злокачественности опухоли у пациентов отмечалось статистически достоверное снижение содержания его к конечному сроку наблюдения (соответственно 247,5±12,3 и 107,5±14,3 пкг/мл).

Изучение сывороточного уровня VEGF выявило также зависимость от степени инвазивности опухолевого процесса – концентрация его у больных с поверхностным процессом (группа Б) к концу исследования снижалась почти вдвое (от 302.2±23.5 до 102.5±10.7 пг/мл), тогда как у больных с инвазивным раком мочевого пузыря уровень его практически не претерпевал изменений, оставаясь почти на том же уровне на протяжении всего периода наблюдения (соответственно 323.2±29.7 и 337.4±32.5 пкг/мл).

Полученные данные свидетельствуют, что активация VEGF, как одного из ключевых факторов ангиогенеза, по всей вероятности, во многом определяет агрессивность течения при данной патологии. Возможно, продуцируемый локально VEGF выбрасывается в системную циркуляцию, вследствие чего уровень его коррелирует с клиническими симптомами и может быть использован для мониторинга процесса неоангиогенеза, имеющего ключевое значение при развитии злокачественных новообразований рака мочевого пузыря. Мы полагаем, что этот показатель может быть полезен также в качестве дополнительного аргумента для выделения больных с повышенным риском и обоснования тактики лечения, являясь дополнительным критерием оценки злокачественности и степени инвазивности опухолевого процесса для прогноза и выбора оптимальной терапии у больных раком мочевого пузыря.

Вышеизложенное приобретает особую значимость, если учесть, что когда при поверхностных опухолях мочевого пузыря пре-обладает органосохраняющий подход, в отношении инвазивного рака применяется более агрессивная хирургическая тактика. Представленные данные могут быть полезны также в качестве дополнительного критерия для выделения больных с повышенным метастатическим потенциалом. Итак, полученные данные могут быть использованы в аспекте прогностического значения VEGF для лабораторного мониторинга при злокачественных новообразованиях мочевого пузыря, однако они, несомненно, нуждаются в дополнительном исследовании на более значительном контингенте больных.

Литература

Делекторская В.В., Перевощиков А.Г., Кушлинский Н.Е. Молекулярно-биологические маркеры прогноза в первичных и метастатических опухолях. Клин. лабор. диагностика, 2004, 9, с. 5-8.
Киселев Ф.Л. Новые подходы в молекулярной диагностике рака. IV Съезд онкологов и радиологов СНГ, Баку, 2006, с.44.
Спирина Л.В., Кондакова И.В., Усынин Е.А., Винтизенко С.И. Регуляция ангиогенеза при злокачественных новообразованиях почки и мочевого пузыря. Сибирск.онкол. журн., 2008, 4, с. 65-70.
Фильченков А.А. Терапевтический потенциал ингибиторов ангиогенеза. Онкология, 2007, т. 9, с. 321–328.
Шишкин А.А., Дружинин К.В., Карселадзе А.И., Карамышева А.Ф. Экспрессия лимфоангиогенного ростового фактора и его рецепторов в опухолях мочевого пузыря человека. В кн.: Актуальные вопросы лечения онкоурологических заболеваний. Материалы 4-й Всерос. научн. конф., 2001, М., с. 47-48.
Auguste P., Lemire S., Larrieu-Lahargue F. et al. Molecular mechanism of tumor vascularization Crit. Rev. Oncol. Hematol., 2005, Vol. 54, 1, p. 53–61.
Cao Y. Tumor angiogenesis and therapy. Biomed. Pharmacother., 2005, Vol. 59, p. 340–343.
Charleswirth P.J.S., Harris A.L. Mechanism of disease: angiogenesis in urologic malignancies Nature Clin. Pract., 2006, Vol. 3, p. 157–169.
Einchorn M.E., Kleespies A., Angele M.K. et al. Angiogenesisin cancer: molecular mechanism, clinical impact Langenbecks Arch. Surg. 2007. Vol. 392, № 2. P. 371–379.
Folkman J. Role of angiogenesis in tumor growth and metastasis Semin. Oncol., 2002, Vol. 29, p. 15–18.
Goddard J.C., Sutton C.D., Furness P.N. et al. Microvessel density at presentation predicts subsequent muscle invasion in superficial bladder cancer. Clin. Cancer Res., 2003, Vol. 9, p. 2583–2586.
Inoue K., Slaton J.W., Karashima T. et al. The prognostic value of angiogenesis factor expression for predicting recurrence and metastasis of bladder cancer after neoadjuvant chemotherapy and radical cystectomy. Clin. Cancer. Res., 2000. Vol. 6, p. 4866–4873.
Kim H. L., Seligson D., Liu X et al. Using tumor markers to predict the survival of patients with metastatic renal cell carcinoma. J. Urol., 2005, Vol. 173, p.1496-1501.
Marme D. Tumor angiogenesis: new approaches to cancer therapy. Onkologie, 2001, vol.24, p.1-5.
Xia G. Expression and significance of vascular endothelial growth factor receptor 2 in bladder cancer. J. Urol., 2006, Vol. 175, 4, p. 1195-1196.

20.05.2009 Vegf норма в крови 4809 Показ

Автор. А.М. Галстян, В.Г. Шахсуварян, В.М. Аракелян, З.Р. Тер-Погосян, Национальный центр онкологии МЗ РА

Источник. Научно-Практический Медицинский Журнал “Медицинский вестник Эребуни”, 4. 2009(40),24-27

Авторские права на статью (при отметке другого источника – электронной версии) принадлежат сайту www.med-practic.com

Источник