Железо в гемоглобине в виде
Оглавление темы “Функции клеток крови. Эритроциты. Нейтрофилы. Базофилы.”: Гемоглобин. Типы ( виды ) гемоглобина. Синтез гемоглобина. Функция гемоглобина. Строение гемоглобина.Гемоглобин — это гемопротеин, с молекулярной массой около 60 тыс., окрашивающий эритроцит в красный цвет после связывания молекулы O2 с ионом железа (Fe++). У мужчин в 1 л крови содержится 157 (140—175) г гемоглобина, у женщин — 138 (123—153) г. Молекула гемоглобина состоит из четырех субъединиц гема, связанных с белковой частью молекулы — глобином, сформированной из полипептидных цепей.
Синтез гема протекает в митохондриях эритробластов. Синтез цепей глобина осуществляется на полирибосомах и контролируется генами 11-й и 16-й хромосом. Схема синтеза гемоглобина у человека представлена на рис. 7.2. Гемоглобин, содержащий две а- и две В-цепи, называется А-тип (от adult — взрослый). 1 г гемоглобина А-типа связывает 1,34 мл O2. В первые три месяца жизни плода человека в крови содержатся эмбриональные гемоглобины типа Gower I (4 эпсилон цепи) и Gower II (2а и 25 цепи). Затем формируется гемоглобин F (от faetus — плод). Его глобин представлен двумя цепями а и двумя В. Гемоглобин F обладает на 20—30 % большим сродством к O2, чем гемоглобин А, что способствует лучшему снабжению плода кислородом. При рождении ребенка до 50—80 % гемоглобина у него представлены гемоглобином F и 15—40 % — типом А, а к 3 годам уровень гемоглобина F снижается до 2 %. Соединение гемоглобина с молекулой 02 называется оксигемоглобином. Сродство гемоглобина к кислороду и диссоциация оксигемоглобина (отсоединения молекул кислорода от оксигемоглобина) зависят от напряжения кислорода (Р02), углекислого газа (РС02) в крови, рН крови, ее температуры и концентрации 2,3-ДФГ в эритроцитах. Так, сродство повышают увеличение Р02 или снижение РС02 в крови, нарушение образования 2,3-ДФГ в эритроцитах. Напротив, повышение концентрации 2,3-ДФГ, снижение Р02 крови, сдвиг рН в кислую сторону, повышение РС02 и температуры крови — уменьшают сродство гемоглобина к кислороду, тем самым облегчая ее отдачу тканям. 2,3-ДФГ связывается с р-цепями гемоглобина, облегчая отсоединение 02 от молекулы гемоглобина. Увеличение концентрации 2,3-ДФГ наблюдается у людей, тренированных к длительной физической работе, адаптированных к длительному пребыванию в горах. Оксигемоглобин, отдавший кислород, называется восстановленным, или дезоксигемоглобином. В состоянии физиологического покоя у человека гемоглобин в артериальной крови на 97 % насыщен кислородом, в венозной — на 70 %. Чем выраженней потребление кислорода тканями, тем ниже насыщение венозной крови кислородом. Например, при интенсивной физической работе потребление кислорода мышечной тканью увеличивается в несколько десятков раз и насыщение кислородом оттекающей от мышц венозной крови снижается до 15 %. Содержание гемоглобина в отдельном эритроците составляет 27,5—33,2 пикограмма. Снижение этой величины свидетельствует о гипохромном (т. е. пониженном), увеличение — о гиперхромном (т. е. повышенном) содержании гемоглобина в эритроцитах. Этот показатель имеет диагностическое значение. Например, гиперхромия эритроцитов характерна для В|2-дефицитной анемии, гипохромия — для железодефицитной анемии. – Также рекомендуем “Старение эритроцитов. Разрушение эритроцитов. Длительность жизни эритроцита. Эхиноцит. Эхиноциты.” |
Влияет железо (Fe) и белок гемоглобин друга на друга прямо и опосредованно. Прямо влияние заключено в том факте, что Fe – один из составных элементов белка. Опосредованная взаимосвязь объясняется лишь частичным воздействием железа на уровень гемоглобина в крови. Его скачки происходят под воздействием внутренних и внешних факторов, но при этом показатель Fe в крови остается на допустимом значении.
Физико-химическая структура
В кровотоке присутствуют красные кровяные тельца – одна из разновидностей форменных элементов. Они отвечают за перенос кислорода к органам и тканям. В отличие от других клеток, у красных кровяных телец нет ядра. Большую часть клетки занимают молекулы гемоглобина, уровень концентрации которого в крови прямо пропорционален количеству эритроцитов.
На заметку!
Структура гемоглобина представлена 4-мя белковыми цепями, называемыми глобинами и 2-мя структурами, содержащими Fe. Последние именуют гемами. Сочетание двух элементов дало название белку гемоглобину.
Значение имеет баланс Fe в составе эритроцитов. Если его меньше нормы, то кровь не переносит достаточный объем кислорода. Избыточный уровень концентрации делает кровь слишком густой. Каждый атом Fe в молекуле гемоглобина захватывает молекулу O². На обратном пути они забирают накопившийся углекислый газ и выводят его из организма.
Где происходит генерация
Красный костный мозг – человеческий орган, расположенный, как можно понять из названия, внутри костей. Наибольший объем производства белка гемоглобина зафиксирован внутри тазовых костей. На втором месте трубчатые кости, позвоночник. Производственный процесс организован на базе стволовых клеток, которые заполнили собой красный костный мозг. Под воздействием внутренней физико-химической реакции стволовые клетки превращаются в один из трех типов форменных элементов крови:
- эритроциты;
- тромбоциты;
- лейкоциты.
Организм оценивает текущую потребность в конкретных форменных элементах. Следующий шаг – удаление из стволовых клеток ядра, заменив его гемоглобином. Для упомянутого процесса требуется железо. Обеспечить объем последнего может здоровый образ жизни, сбалансированный рацион. Нормальный уровень гемоглобина будет рассчитан врачом с учетом возраста, пола и состояния здоровья больного.
Возраст | Значение (ммоль/л) |
До 2-х лет | 7-18 |
До 14-ти лет | 9-20 |
| Мужчины | 10-30 |
| Женщины | 11-30 |
Приведенные значения нельзя назвать эталонными. Отклонения в большую и меньшую сторону могут быть обусловлены условиями проживания, особенностями рациона.
Какова сфера ответственности гемоглобина
Внутри тела эритроциты и в частности и стабильный гемоглобин обеспечивают доставку молекул O². Вначале кислород проходит через верхние дыхательные пути. Достигнув альвеол легких, молекулярная форма кислорода доставляется в кровь ее форменными элементами. В гемах происходит связь O² и Fe. Результат физико-химической реакции будет доставлен к органам и тканям.
Стабильность процесса обеспечивает постоянное аэробное окисление клеток тела. Благодаря этому человек получает энергию. Последний этап физико-химической реакции – утилизации собранного углекислого газа. За это отвечает атомарная форма Fe. Продукты распада доставляют по венам до легких. С каждым выдохом организм теряет не нужный углекислый газ.
Как соотносится уровень концентрации Fe и гемоглобина
Объем производимых эритроцитов прямо пропорционален уровню концентрации железа. Здесь терапевты делают оговорки. Под воздействием внешних или внутренних факторов описанная взаимосвязь нарушается. С одной стороны, у пациента нормальный уровень белка, а вот Fe – не хватает. Проблемы с питанием и железом аккумулируются постепенно. Поклонники табака или спиртного, малоподвижные люди или те, кто страдает от хронических заболеваний, не сразу ощутят симптомы надвигающегося дефицита.
На заметку!
В зависимости от состояния здоровья, организм способен поддерживать требуемый уровень производства жизненно необходимых элементов. На первоначальном этапе спасают запасы Fe, расположенные в клетках. Второй этап предусматривает использование железа, расположенного в так-называемом тканевом депо.
Если все резервные источники исчерпаны, а дефицит необходимого железа продолжается, у больного формируется анемия. Патологическое состояние диагностируют на основании имеющихся симптомов. Клиническая картина зависит от стадии заболевания.
Стадия | Описание | Симптомы | Что покажет анализ крови |
I | Ощутив постепенно снижение объемов поступления питательных веществ, организм начинает использовать резервные источники (клетки, тканевое депо) | Постоянная слабость, головокружение, утомляемость | Уровень белка в установленной норме |
II | Дефицит не восполняется, поэтому тело пробует найти необходимый объем железа, уменьшая объем Fe, которое расположено не в составе форменных элементов крови | Слабость, утомляемость, сухость кожных покровов, потеря волос, ломкость ногтевых пластин | Гемоглобин или, как его еще называют, сывороточное кровяное железо, понижен, но уровень содержания других форменных элементов почти в норме |
III (анемия) | Организму больше негде брать ресурсы для поддержания требуемого объема Fe | Обмороки, головные боли, отсутствие аппетита, болевой синдром | Разница с нормативными показателями существенна |
Оценить состояние здоровья пострадавшего можно на основании общего анализа крови (ОАК). Если клиническая картина включает больше симптомов, больного направят к другим врачам для уточнения диагноза.
На заметку!
Клиническая картина при повышенном и пониженном гемоглобине мало чем отличается. Врач должен провести несколько тестов, чтобы объективно оценить состояние здоровья человека и назначить лекарство.
Как нормализовать значение
Самолечение опасно во всех отношениях, поэтому не стоит пить таблетки до разговора с доктором. Измерив гемоглобин и кровяное железо, терапевт даст рекомендации. Они могут быть направлены на повышение или понижение показателей.
Стабилизировать сывороточное кровяное железо нужно под присмотром врача. Пациент сдает ОАК с той регулярностью, которую рекомендовал медик. Цель всего – контролировать уровень динамику изменения уровня концентрации форменных элементов крови.
Забота о собственном здоровье
Профилактика – эффективное лекарство. Терапевт поможет с разработкой рациона, учитывая возраст, пол и общее состояние здоровья пациента. В меню преобладает свежая зелень, овощи, фрукты. Медик посоветует для поднятия уровня гемоглобина есть белок животного происхождения. Другие рекомендации:
- нормализовать питьевой режим;
- человеку требуются регулярные профессионально подобранные физические нагрузки;
- отказ от алкоголя и табака;
- отказ от жирного, пряного, жареного;
- кушать больше морепродуктов, содержащих фолиевую кислоту – вещество отвечает за скорость переработки Fe в организме;
- кушать продукты, содержащие B12.
Каждые полгода сдают ОАК. Чем раньше зафиксировано снижение жизненно важных показателей, тем быстрее получится исправить ситуацию.
Взаимосвязь гемоглобина и Fe в организме человека реализована на двух уровнях. Первый – железо входит в состав молекул гемоглобина. Из него строится каждая клетка, отвечающая за перенос кислорода к органам и тканям. Второй уровень – косвенный. Уровень концентрации Fe может вообще не воздействовать на белок. Последний нередко изменяется под воздействием неправильного рациона, нехватки двигательной активности.
Строение гемоглобина влияет на его способность присоединять кислород, он содержит красный пигмент гем с железом и белок глобин. Они соединяются в субъединицы, а потом четыре из них скрепляются в один комплекс. Каждый гем с глобином могут переносить кислород и забирать из тканей углекислый газ.
Биологическая роль гемоглобина состоит в обеспечении тканевого дыхания, он также регулирует кислотность крови, связывает токсины. Нормальными формами считается оксигемоглобин (соединение с кислородом), дезоксигемоглобин (углекислота вместо кислорода). В норме в крови есть и немного окисленной формы (метгемоглобин), но при повышении ее уровня нарушается способность гемоглобина обеспечивать ткани кислородом.
Строение гемоглобина и его структура
Гемоглобин имеет в структуре две части – белок глобин и небелковый гем, строение молекулы позволяет ему присоединять и отдавать кислород, воду и углекислый газ. Гем относится к пигментам, то есть красящим веществам. Он придает крови алый цвет. Внутри гема есть железо. Гемоглобин содержит 4 гема, каждый со всех сторон обвит цепочкой аминокислот белка глобина. Эти 4 субъединицы позволяют связывать 4 молекулы кислорода из воздуха в легких.
Эритроциты, состоящие на 95% из гемоглобина, захватывают кислородные молекулы и переносят его к клеткам организма. Гемоглобин отдает кислород, а взамен забирает воду и углекислый газ, которые выделяются также через легкие. Соединение гемоглобина с кислородом называется оксигемоглобин, а с углекислотой – дезоксигемоглобин. Все они в норме есть в эритроцитах.
Если гемоглобин соединяется с угарным газом, то блокируются все 4 части молекулы, в результате она теряет способность соединяться с кислородом. Если есть отравление азотом или цианидами, то железо становится из двухвалентного (нормального) трехвалентным. Это тоже нарушает перенос кислородных молекул, образуется метгемоглобин. Подобная реакция бывает и при отравлении некоторыми медикаментами, наследственных болезнях.
Виды
Все виды гемоглобина делятся на нормальные (физиологические) и с нарушенной структурой (патологические). Для их обозначения используют латинские буквы и сокращение Hb (haemoglobinum).
Нормальные формы
В норме можно найти в крови:
- зрелый гемоглобин HbA, его у взрослого 95-98%, а у новорожденного 80%;
- фетальный гемоглобин HbF (фетус означает плод) образуется со 2 месяца беременности у плода, циркулирует до рождения, разрушается в первую неделю жизни, отличается большей способностью захватывать кислород;
- эмбриональный HbE образуется у плода до 2 месяца внутриутробного развития.
В зависимости от того, что присоединил гемоглобин, выделены формы:
- HbО2 – соединение с кислородом (оксигемоглобин);
- HbСО2 – гемоглобин с углекислым газом, он называется дезоксигемоглобин;
- HbMet – метгемоглобин с окисленным железом, его количество в норме допускается до 3%.
Патологические
Патологических гемоглобинов известно более 300 форм. Наиболее часто находят:
- HbS – гемоглобин при серповидно-клеточной анемии;
- HbCO – карбоксигемоглобин, образующийся при отравлении угарным газом;
- HbA1С – гликозилированный гемоглобин, его уровень возрастает при сахарном диабете.
Железо входит в состав гемоглобина крови?
Ионы металла железа входят в состав гемоглобина и находятся в центре каждой из 4 субъединиц. У них есть 4 связи постоянные и две свободные валентности, одна из них соединена с белком, а ко второй может прикрепиться кислород или вода, азот, углекислота.
Небелковая часть гемоглобина
Гем – это небелковая часть гемоглобина, составляющая 4% от его массы. По химическим свойствам он является пигментом красного цвета. Молекула гемоглобина содержит ионы железа двухвалентного, при окислении оно переходит в трехвалентное, а гем – в гематин, гемоглобин – в метгемоглобин. Перенос кислорода при этом нарушается.
Провоцируют потерю способности к транспортировке молекул свободные радикалы. Они образуются при обменных нарушениях, сахарном диабете, применении некоторых медикаментов (Парацетамол, сульфаниламиды), попадании нитратов из воды и продуктов. Препятствуют окислению гема витамины С, А, Е и микроэлемент селен. Они относятся к системе антиоксидантной защиты организма. Больше всего их содержится в таких продуктах:
- болгарском перце, черной смородине, цитрусовых, зеленом горошке (витамин С);
- говяжьей печени, молоке, твороге, моркови, шпинате (витамин А и провитамин каротин);
- растительном масле, зародышах пшеницы, орехах (витамин Е);
- яйцах, кукурузе, чечевице, миндале, бразильских орехах (селен).
Биологическая роль гемоглобина
Основная биологическая роль гемоглобина – это обеспечение тканевого дыхания, переноса кислорода для образования энергии и удаления углекислого газа. При этом первая его функция основная для организма, так как без гемоглобина кислородное обеспечение невозможно. Для выведения углекислоты есть и другие пути – 80% ее просто растворяется в крови и только 20% переносит гемоглобин.
Нарушение этих процессов происходит при снижении абсолютного числа гемоглобина или потери его активности. Чтобы проверить достаточность питания клеток кислородом, назначается общий анализ крови, а последствия нехватки показывает биохимия:
- напряжение кислорода;
- кислородная емкость;
- артерио-венозная разница по кислороду;
- насыщение гемоглобина кислородом.
Какое число гемов в составе молекулы гемоглобина
Каждая молекула гемоглобина содержит 4 единицы гема. Они образуются из аминокислоты глицина и органической янтарной кислоты. Первый компонент (глицин) содержатся в мясных и рыбных продуктах (говядина, курица, тунец, окунь, щука, скумбрия). Источником янтарной кислоты может стать:
- кефир, простокваша, йогурт, творог;
- крыжовник, вишня, яблоки;
- семена и масло подсолнечника;
- ржаной хлеб.
Физиологическая роль гемоглобина
Физиологическая роль гемоглобина не ограничивается только процессом тканевого дыхания, он также:
- поддерживает равновесие между кислотами и щелочами;
- выводит из клеток кислоту, предупреждая их закисление, снижающее иммунную реакцию;
- тормозит защелачивание крови в легких;
- связывает токсические соединения (нитраты, углекислый газ, сероводород, цианиды), но при их высокой концентрации возникает кислородное голодание или даже смерть.
Гемоглобин: клиническое значение
При снижении нормальных форм гемоглобина в крови ставят диагноз анемии, клиническое значение имеют показатели ниже 100 г/л при норме 120-140 г/л для женщин и 135-160 г/л для мужчин. Для детей результат рассматривают в зависимости от возраста – нижняя граница может быть от 90 единиц для грудничков и 105-115 для ребенка в 7-12 лет.
Симптоматика сниженного гемоглобина в крови включает признаки дефицита кислорода: общая и мышечная слабость, одышка, частый пульс, быстрая утомляемость, головная боль, головокружение, обморочные состояния. Анализ крови на эритроциты и гемоглобин покажет их нехватку, но не дает возможности определить причину. Поэтому требуется обследование: тесты на ферритин, трансферрин, железо и способность к его связыванию.
Реже обнаруживают гемоглобин выше нормы, это состояние называется полиглобулией и бывает при опухолевом процессе, длительной дыхательной и сердечной недостаточности. Для высоких показателей типично покраснение кожи, синева в носогубном треугольнике, головные боли, снижение зрения, тяжесть в правом подреберье.
Миоглобин и гемоглобин – отличия
Миоглобин и гемоглобин похожи, но первый находится в мышечной ткани, в отличие от гемоглобина, циркулирующего в крови. Он способен присоединять и временно удерживать кислород, перемещать его внутри клеток. При недостаточном поступлении кислорода миоглобин временно устраняет его дефицит.
Молекула гемоглобина имеет сложную структуру, состоит из нескольких белковых цепей, а миоглобин имеет только одну цепочку. В норме миоглобина в крови нет, он появляется только при разрушении мышечной ткани. Этим признаком пользуются при постановке диагноза инфаркта миокарда, так как в сердечной мышце содержится особый вид этого белкового комплекса.
Частые вопросы по структуре гемоглобина
Какая валентность железа в гемоглобине? В норме железо двухвалентное, при окислении переходит в трехвалентное, что ухудшает перенос кислорода.
В чем особенность химического строения гемоглобина? Гемоглобин имеет четвертичную структуру, то есть белковые цепи и пигмент вначале соединены в комплексы (первичная структура), а потом эти четыре субъединицы скрепляются между собой.
Что такое нативный гемоглобин и какую он имеет структуру? Нативный гемоглобин – это нормальный, не поврежденный, в его структуре есть гем и глобин, соединенные в 4 комплекса.
Сколько атомов железа в молекуле гемоглобина? В составе гемоглобина 4 гема с железом, поэтому в одной молекуле содержится 4 атома этого микроэлемента.
Строение гемоглобина позволяет ему присоединить кислород, переносить его к клеткам, забирать углекислый газ. При снижении возникает анемия с симптомами кислородного голодания.