Что такое клетка гемоглобина
Молекула гемоглобина: 4 субъединицы окрашены в разные цвета
Структура гемоглобина человека. Железосодержащие гем-группы показаны зелёным. Красным и синим показаны альфа- и бета- субъединицы.
Гемоглоби́н (от др.-греч. αἷμα «кровь» + лат. globus «шар») (Hb или Hgb) — сложный железосодержащий белок животных, обладающих кровообращением, способный обратимо связываться с кислородом, обеспечивая его перенос в ткани. У позвоночных животных содержится в эритроцитах, у большинства беспозвоночных растворён в плазме крови (эритрокруорин) и может присутствовать в других тканях[1]. Молекулярная масса гемоглобина человека — около 66,8 кДа. Молекула гемоглобина может нести до четырёх молекул кислорода. Один грамм гемоглобина может переносить до 1.34 мл. O2
Гемоглобин появился более чем 400 миллионов лет назад у последнего общего предка человека и акул в результате 2 мутаций, приведших к формированию четырёхкомпонентного комплекса гемоглобина, сродство которого к кислороду достаточно для связывания кислорода в насыщенной им среде, но недостаточно, чтобы удерживать его в других тканях организма.[2][3]
Большой вклад в исследование структуры и функционирования гемоглобина внёс Макс Фердинанд Перуц, получивший за это в 1962 году Нобелевскую премию[4].
Нормальным содержанием гемоглобина в крови человека считается: у мужчин — 130—160 г/л (нижний предел — 120, верхний предел — 180 г/л), у женщин — 120—160 г/л; у детей нормальный уровень гемоглобина зависит от возраста и подвержен значительным колебаниям. Так, у детей через 1—3 дня после рождения нормальный уровень гемоглобина максимален и составляет 145—225 г/л, а к 3—6 месяцам снижается до минимального уровня — 95—135 г/л, затем с 1 года до 18 лет отмечается постепенное увеличение нормального уровня гемоглобина в крови[5].
Во время беременности в организме женщины происходит задержка и накопление жидкости, что является причиной гемодилюции — физиологического разведения крови. В результате наблюдается относительное снижение концентрации гемоглобина (при беременности уровень гемоглобина в норме составляет 110—155 г/л). Кроме этого, в связи с внутриутробным ростом ребёнка происходит быстрое расходование запасов железа и фолиевой кислоты. Если до беременности у женщины был дефицит этих веществ, проблемы, связанные со снижением гемоглобина, могут возникнуть уже на ранних сроках беременности[6].
Главные функции гемоглобина: перенос кислорода и буферная функция. У человека в капиллярах лёгких в условиях избытка кислорода последний соединяется с гемоглобином. Потоком крови эритроциты, содержащие молекулы гемоглобина со связанным кислородом, доставляются к органам и тканям, где кислорода мало; здесь необходимый для протекания окислительных процессов кислород освобождается от связи с гемоглобином. Кроме того, гемоглобин способен связывать в тканях небольшое количество диоксида углерода (CO2) и освобождать его в лёгких.
Монооксид углерода (CO) связывается с гемоглобином крови намного сильнее (в 250 раз[7]), чем кислород, образуя карбоксигемоглобин (HbCO). Впрочем, монооксид углерода может быть частично вытеснен из гема при повышении парциального давления кислорода в лёгких. Некоторые процессы приводят к окислению иона железа в гемоглобине до степени окисления +3. В результате образуется форма гемоглобина, известная как метгемоглобин (HbOH) (metHb, от «мета-» и «гемоглобин», иначе гемиглобин или ферригемоглобин, см. Метгемоглобинемия). В обоих случаях блокируются процессы транспортировки кислорода.
Строение[править | править код]
Гемоглобин является сложным белком класса гемопротеинов, то есть в качестве простетической группы здесь выступает гем — порфириновое ядро, содержащее железо. Гемоглобин человека является тетрамером, то есть состоит из 4 протомеров. У взрослого человека они представлены полипептидными цепями α1, α2, β1 и β2. Субъединицы соединены друг с другом по принципу изологического тетраэдра. Основной вклад во взаимодействие субъединиц вносят гидрофобные взаимодействия. И α-, и β-цепи относятся к α-спиральному структурному классу, так как содержат исключительно α-спирали. Каждая цепь содержит восемь спиральных участков, обозначаемых буквами от A до H (от N-конца к C-концу).
Гем представляет собой комплекс протопорфирина IX, относящегося к классу порфириновых соединений, с атомом железа(II). Этот кофактор нековалентно связан с гидрофобной впадиной молекул гемоглобина и миоглобина.
Железо(II) характеризуется октаэдрической координацией, то есть связывается с шестью лигандами. Четыре из них представлены атомами азота порфиринового кольца, лежащими в одной плоскости. Две другие координационные позиции лежат на оси, перпендикулярной плоскости порфирина. Одна из них занята азотом остатка гистидина в 93-м положении полипептидной цепи (участок F). Связываемая гемоглобином молекула кислорода координируется к железу с обратной стороны и оказывается заключённой между атомом железа и азотом ещё одного остатка гистидина, располагающегося в 64-м положении цепи (участок E).
Всего в гемоглобине человека четыре участка связывания кислорода (по одному гему на каждую субъединицу), то есть одновременно может связываться четыре молекулы. Гемоглобин в лёгких при высоком парциальном давлении кислорода соединяется с ним, образуя оксигемоглобин. При этом кислород соединяется с гемом, присоединяясь к железу гема на 6-ю координационную связь. На эту же связь присоединяется и монооксид углерода, вступая с кислородом в «конкурентную борьбу» за связь с гемоглобином, образуя карбоксигемоглобин.
Связь гемоглобина с монооксидом углерода более прочная, чем с кислородом. Поэтому часть гемоглобина, образующая комплекс с монооксидом углерода, не участвует в транспорте кислорода. В норме у человека образуется 1,2 % карбоксигемоглобина. Повышение его уровня характерно для гемолитических процессов, в связи с этим уровень карбоксигемоглобина является показателем гемолиза.
Физиология[править | править код]
Изменение состояний окси- и дезоксигемоглобина
В отличие от миоглобина гемоглобин имеет четвертичную структуру, которая придаёт ему способность регулировать присоединение и отщепление кислорода и характерную кооперативность: после присоединения первой молекулы кислорода связывание последующих облегчается. Структура может находиться в двух устойчивых состояниях (конформациях): оксигемоглобин (содержит 4 молекулы кислорода; напряжённая конформация) и дезоксигемоглобин (кислорода не содержит; расслабленная конформация).
Устойчивое состояние структуры дезоксигемоглобина усложняет присоединение к нему кислорода. Поэтому для начала реакции необходимо достаточное парциальное давление кислорода, что возможно в альвеолах лёгких. Изменения в одной из 4-х субъединиц влияет на оставшиеся, и после присоединения первой молекулы кислорода связывание последующих облегчается.
Отдав кислород тканям, гемоглобин присоединяет к себе ионы водорода и углекислый газ, перенося их в лёгкие[8].
Гемоглобин является одним из основных белков, которыми питаются малярийные плазмодии — возбудители малярии, и в эндемичных по малярии районах земного шара весьма распространены наследственные аномалии строения гемоглобина, затрудняющие малярийным плазмодиям питание этим белком и проникновение в эритроцит. В частности, к таким имеющим эволюционно-приспособительное значение мутациям относится аномалия гемоглобина, приводящая к серповидноклеточной анемии. Однако, к несчастью, эти аномалии (как и аномалии строения гемоглобина, не имеющие явно приспособительного значения) сопровождаются нарушением кислород-транспортирующей функции гемоглобина, снижением устойчивости эритроцитов к разрушению, анемией и другими негативными последствиями. Аномалии строения гемоглобина называются гемоглобинопатиями.
Гемоглобин высокотоксичен при попадании значительного его количества из эритроцитов в плазму крови (что происходит при массивном внутрисосудистом гемолизе, геморрагическом шоке, гемолитических анемиях, переливании несовместимой крови и других патологических состояниях). Токсичность гемоглобина, находящегося вне эритроцитов, в свободном состоянии в плазме крови, проявляется тканевой гипоксией — ухудшением кислородного снабжения тканей, перегрузкой организма продуктами разрушения гемоглобина — железом, билирубином, порфиринами с развитием желтухи или острой порфирии, закупоркой почечных канальцев крупными молекулами гемоглобина с развитием некроза почечных канальцев и острой почечной недостаточности.
Ввиду высокой токсичности свободного гемоглобина в организме существуют специальные системы для его связывания и обезвреживания. В частности, одним из компонентов системы обезвреживания гемоглобина является особый плазменный белок гаптоглобин, специфически связывающий свободный глобин и глобин в составе гемоглобина. Комплекс гаптоглобина и глобина (или гемоглобина) затем захватывается селезёнкой и макрофагами тканевой ретикуло-эндотелиальной системы и обезвреживается.
Другой частью гемоглобинообезвреживающей системы является белок гемопексин[en], специфически связывающий свободный гем и гем в составе гемоглобина. Комплекс гема (или гемоглобина) и гемопексина затем захватывается печенью, гем отщепляется и используется для синтеза билирубина и других жёлчных пигментов, или выпускается в рециркуляцию в комплексе с трансферринами для повторного использования костным мозгом в процессе эритропоэза.
Экспрессия генов гемоглобина до и после рождения.
Также указаны типы клеток и органы, в которых происходит экспрессия гена (данные по Wood W. G., (1976). Br. Med. Bull. 32, 282.).[9]
Гемоглобин при заболеваниях крови[править | править код]
Дефицит гемоглобина может быть вызван, во-первых, уменьшением количества молекул самого гемоглобина (см. анемия), во-вторых, из-за уменьшенной способности каждой молекулы связать кислород при том же самом парциальном давлении кислорода.
Гипоксемия — это уменьшение парциального давления кислорода в крови, её следует отличать от дефицита гемоглобина. Хотя и гипоксемия, и дефицит гемоглобина являются причинами гипоксии.
Если дефицит кислорода в организме в общем называют гипоксией, то местные нарушения кислородоснабжения называют ишемией.
Прочие причины низкого гемоглобина разнообразны: кровопотеря, пищевой дефицит, болезни костного мозга, химиотерапия, отказ почек, атипичный гемоглобин.
Повышенное содержание гемоглобина в крови связано с увеличением количества или размеров эритроцитов, что наблюдается также при истинной полицитемии. Это повышение может быть вызвано: врождённой болезнью сердца, лёгочным фиброзом, слишком большим количеством эритропоэтина.
См. также[править | править код]
- Гемоглобин А
- Гемоглобин С (мутантная форма)
- Эмбриональный Гемоглобин (эмбриональный)
- Гемоглобин S (мутантная форма)
- Гемоглобин F (фетальный)
- Кобоглобин
- Нейроглобин
- Анемия
- Порфирия
- Талассемия
- Эффект Вериго — Бора
Примечания[править | править код]
- ↑ Haemoglobins of invertebrate tissues. Nerve haemoglobins of Aphrodite, Aplysia and Halosydna
- ↑ Ученые выяснили происхождение гемоглобина. РИА Новостей, 20.05.2020, 18:59
- ↑ Michael Berenbrink. Evolution of a molecular machine/Nature, NEWS AND VIEWS, 20 MAY 2020
- ↑ Лауреаты нобелевской премии. Макс Перуц.
- ↑ Назаренко Г. И., Кишкун А. А. Клиническая оценка результатов лабораторных исследований. — 2005.
- ↑ Общий анализ крови и беременность Архивная копия от 10 марта 2014 на Wayback Machine
- ↑ Hall, John E. Guyton and Hall textbook of medical physiology (англ.). — 12th ed.. — Philadelphia, Pa.: Saunders/Elsevier, 2010. — P. 1120. — ISBN 978-1416045748.
- ↑ Степанов В. М. Структура и функции белков : Учебник. — М. : Высшая школа, 1996. — С. 167—175. — 335 с. — 5000 экз. — ISBN 5-06-002573-X.
- ↑ Айала Ф., . Современная генетика: В 3-х т = Modern Genetics / Пер. А. Г. Имашевой, А. Л. Остермана, . Под ред. Е. В. Ананьева. — М.: Мир, 1987. — Т. 2. — 368 с. — 15 000 экз. — ISBN 5-03-000495-5.
Литература[править | править код]
- Mathews, CK; van Holde, KE & Ahern, KG (2000), Biochemistry (3rd ed.), Addison Wesley Longman, ISBN 0-8053-3066-6
- Levitt, M & Chothia, C (1976), Structural patterns in globular proteins, Nature
Ссылки[править | править код]
- Eshaghian, S; Horwich, TB; Fonarow, GC (2006). “An unexpected inverse relationship between HbA1c levels and mortality in patients with diabetes and advanced systolic heart failure”. Am Heart J. 151 (1): 91.e1—91.e6. DOI:10.1016/j.ahj.2005.10.008. PMID 16368297.
- Kneipp J, Balakrishnan G, Chen R, Shen TJ, Sahu SC, Ho NT, Giovannelli JL, Simplaceanu V, Ho C, Spiro T (2005). “Dynamics of allostery in hemoglobin: roles of the penultimate tyrosine H bonds”. J Mol Biol. 356 (2): 335—53. DOI:10.1016/j.jmb.2005.11.006. PMID 16368110.
- Hardison, Ross C. (2012). “Evolution of Hemoglobin and Its Genes”. Cold Spring Harbor Perspectives in Medicine. 2 (12): a011627. DOI:10.1101/cshperspect.a011627. ISSN 2157-1422. PMC 3543078. PMID 23209182.
Оглавление темы “Функции клеток крови. Эритроциты. Нейтрофилы. Базофилы.”: Гемоглобин. Типы ( виды ) гемоглобина. Синтез гемоглобина. Функция гемоглобина. Строение гемоглобина.Гемоглобин — это гемопротеин, с молекулярной массой около 60 тыс., окрашивающий эритроцит в красный цвет после связывания молекулы O2 с ионом железа (Fe++). У мужчин в 1 л крови содержится 157 (140—175) г гемоглобина, у женщин — 138 (123—153) г. Молекула гемоглобина состоит из четырех субъединиц гема, связанных с белковой частью молекулы — глобином, сформированной из полипептидных цепей. Синтез гема протекает в митохондриях эритробластов. Синтез цепей глобина осуществляется на полирибосомах и контролируется генами 11-й и 16-й хромосом. Схема синтеза гемоглобина у человека представлена на рис. 7.2. Гемоглобин, содержащий две а- и две В-цепи, называется А-тип (от adult — взрослый). 1 г гемоглобина А-типа связывает 1,34 мл O2. В первые три месяца жизни плода человека в крови содержатся эмбриональные гемоглобины типа Gower I (4 эпсилон цепи) и Gower II (2а и 25 цепи). Затем формируется гемоглобин F (от faetus — плод). Его глобин представлен двумя цепями а и двумя В. Гемоглобин F обладает на 20—30 % большим сродством к O2, чем гемоглобин А, что способствует лучшему снабжению плода кислородом. При рождении ребенка до 50—80 % гемоглобина у него представлены гемоглобином F и 15—40 % — типом А, а к 3 годам уровень гемоглобина F снижается до 2 %. Соединение гемоглобина с молекулой 02 называется оксигемоглобином. Сродство гемоглобина к кислороду и диссоциация оксигемоглобина (отсоединения молекул кислорода от оксигемоглобина) зависят от напряжения кислорода (Р02), углекислого газа (РС02) в крови, рН крови, ее температуры и концентрации 2,3-ДФГ в эритроцитах. Так, сродство повышают увеличение Р02 или снижение РС02 в крови, нарушение образования 2,3-ДФГ в эритроцитах. Напротив, повышение концентрации 2,3-ДФГ, снижение Р02 крови, сдвиг рН в кислую сторону, повышение РС02 и температуры крови — уменьшают сродство гемоглобина к кислороду, тем самым облегчая ее отдачу тканям. 2,3-ДФГ связывается с р-цепями гемоглобина, облегчая отсоединение 02 от молекулы гемоглобина. Увеличение концентрации 2,3-ДФГ наблюдается у людей, тренированных к длительной физической работе, адаптированных к длительному пребыванию в горах. Оксигемоглобин, отдавший кислород, называется восстановленным, или дезоксигемоглобином. В состоянии физиологического покоя у человека гемоглобин в артериальной крови на 97 % насыщен кислородом, в венозной — на 70 %. Чем выраженней потребление кислорода тканями, тем ниже насыщение венозной крови кислородом. Например, при интенсивной физической работе потребление кислорода мышечной тканью увеличивается в несколько десятков раз и насыщение кислородом оттекающей от мышц венозной крови снижается до 15 %. Содержание гемоглобина в отдельном эритроците составляет 27,5—33,2 пикограмма. Снижение этой величины свидетельствует о гипохромном (т. е. пониженном), увеличение — о гиперхромном (т. е. повышенном) содержании гемоглобина в эритроцитах. Этот показатель имеет диагностическое значение. Например, гиперхромия эритроцитов характерна для В|2-дефицитной анемии, гипохромия — для железодефицитной анемии. – Также рекомендуем “Старение эритроцитов. Разрушение эритроцитов. Длительность жизни эритроцита. Эхиноцит. Эхиноциты.” |
Строение гемоглобина влияет на его способность присоединять кислород, он содержит красный пигмент гем с железом и белок глобин. Они соединяются в субъединицы, а потом четыре из них скрепляются в один комплекс. Каждый гем с глобином могут переносить кислород и забирать из тканей углекислый газ.
Биологическая роль гемоглобина состоит в обеспечении тканевого дыхания, он также регулирует кислотность крови, связывает токсины. Нормальными формами считается оксигемоглобин (соединение с кислородом), дезоксигемоглобин (углекислота вместо кислорода). В норме в крови есть и немного окисленной формы (метгемоглобин), но при повышении ее уровня нарушается способность гемоглобина обеспечивать ткани кислородом.
Строение гемоглобина и его структура
Гемоглобин имеет в структуре две части – белок глобин и небелковый гем, строение молекулы позволяет ему присоединять и отдавать кислород, воду и углекислый газ. Гем относится к пигментам, то есть красящим веществам. Он придает крови алый цвет. Внутри гема есть железо. Гемоглобин содержит 4 гема, каждый со всех сторон обвит цепочкой аминокислот белка глобина. Эти 4 субъединицы позволяют связывать 4 молекулы кислорода из воздуха в легких.
Эритроциты, состоящие на 95% из гемоглобина, захватывают кислородные молекулы и переносят его к клеткам организма. Гемоглобин отдает кислород, а взамен забирает воду и углекислый газ, которые выделяются также через легкие. Соединение гемоглобина с кислородом называется оксигемоглобин, а с углекислотой – дезоксигемоглобин. Все они в норме есть в эритроцитах.
Если гемоглобин соединяется с угарным газом, то блокируются все 4 части молекулы, в результате она теряет способность соединяться с кислородом. Если есть отравление азотом или цианидами, то железо становится из двухвалентного (нормального) трехвалентным. Это тоже нарушает перенос кислородных молекул, образуется метгемоглобин. Подобная реакция бывает и при отравлении некоторыми медикаментами, наследственных болезнях.
Виды
Все виды гемоглобина делятся на нормальные (физиологические) и с нарушенной структурой (патологические). Для их обозначения используют латинские буквы и сокращение Hb (haemoglobinum).
Нормальные формы
В норме можно найти в крови:
- зрелый гемоглобин HbA, его у взрослого 95-98%, а у новорожденного 80%;
- фетальный гемоглобин HbF (фетус означает плод) образуется со 2 месяца беременности у плода, циркулирует до рождения, разрушается в первую неделю жизни, отличается большей способностью захватывать кислород;
- эмбриональный HbE образуется у плода до 2 месяца внутриутробного развития.
В зависимости от того, что присоединил гемоглобин, выделены формы:
- HbО2 – соединение с кислородом (оксигемоглобин);
- HbСО2 – гемоглобин с углекислым газом, он называется дезоксигемоглобин;
- HbMet – метгемоглобин с окисленным железом, его количество в норме допускается до 3%.
Патологические
Патологических гемоглобинов известно более 300 форм. Наиболее часто находят:
- HbS – гемоглобин при серповидно-клеточной анемии;
- HbCO – карбоксигемоглобин, образующийся при отравлении угарным газом;
- HbA1С – гликозилированный гемоглобин, его уровень возрастает при сахарном диабете.
Железо входит в состав гемоглобина крови?
Ионы металла железа входят в состав гемоглобина и находятся в центре каждой из 4 субъединиц. У них есть 4 связи постоянные и две свободные валентности, одна из них соединена с белком, а ко второй может прикрепиться кислород или вода, азот, углекислота.
Небелковая часть гемоглобина
Гем – это небелковая часть гемоглобина, составляющая 4% от его массы. По химическим свойствам он является пигментом красного цвета. Молекула гемоглобина содержит ионы железа двухвалентного, при окислении оно переходит в трехвалентное, а гем – в гематин, гемоглобин – в метгемоглобин. Перенос кислорода при этом нарушается.
Провоцируют потерю способности к транспортировке молекул свободные радикалы. Они образуются при обменных нарушениях, сахарном диабете, применении некоторых медикаментов (Парацетамол, сульфаниламиды), попадании нитратов из воды и продуктов. Препятствуют окислению гема витамины С, А, Е и микроэлемент селен. Они относятся к системе антиоксидантной защиты организма. Больше всего их содержится в таких продуктах:
- болгарском перце, черной смородине, цитрусовых, зеленом горошке (витамин С);
- говяжьей печени, молоке, твороге, моркови, шпинате (витамин А и провитамин каротин);
- растительном масле, зародышах пшеницы, орехах (витамин Е);
- яйцах, кукурузе, чечевице, миндале, бразильских орехах (селен).
Биологическая роль гемоглобина
Основная биологическая роль гемоглобина – это обеспечение тканевого дыхания, переноса кислорода для образования энергии и удаления углекислого газа. При этом первая его функция основная для организма, так как без гемоглобина кислородное обеспечение невозможно. Для выведения углекислоты есть и другие пути – 80% ее просто растворяется в крови и только 20% переносит гемоглобин.
Нарушение этих процессов происходит при снижении абсолютного числа гемоглобина или потери его активности. Чтобы проверить достаточность питания клеток кислородом, назначается общий анализ крови, а последствия нехватки показывает биохимия:
- напряжение кислорода;
- кислородная емкость;
- артерио-венозная разница по кислороду;
- насыщение гемоглобина кислородом.
Какое число гемов в составе молекулы гемоглобина
Каждая молекула гемоглобина содержит 4 единицы гема. Они образуются из аминокислоты глицина и органической янтарной кислоты. Первый компонент (глицин) содержатся в мясных и рыбных продуктах (говядина, курица, тунец, окунь, щука, скумбрия). Источником янтарной кислоты может стать:
- кефир, простокваша, йогурт, творог;
- крыжовник, вишня, яблоки;
- семена и масло подсолнечника;
- ржаной хлеб.
Физиологическая роль гемоглобина
Физиологическая роль гемоглобина не ограничивается только процессом тканевого дыхания, он также:
- поддерживает равновесие между кислотами и щелочами;
- выводит из клеток кислоту, предупреждая их закисление, снижающее иммунную реакцию;
- тормозит защелачивание крови в легких;
- связывает токсические соединения (нитраты, углекислый газ, сероводород, цианиды), но при их высокой концентрации возникает кислородное голодание или даже смерть.
Гемоглобин: клиническое значение
При снижении нормальных форм гемоглобина в крови ставят диагноз анемии, клиническое значение имеют показатели ниже 100 г/л при норме 120-140 г/л для женщин и 135-160 г/л для мужчин. Для детей результат рассматривают в зависимости от возраста – нижняя граница может быть от 90 единиц для грудничков и 105-115 для ребенка в 7-12 лет.
Симптоматика сниженного гемоглобина в крови включает признаки дефицита кислорода: общая и мышечная слабость, одышка, частый пульс, быстрая утомляемость, головная боль, головокружение, обморочные состояния. Анализ крови на эритроциты и гемоглобин покажет их нехватку, но не дает возможности определить причину. Поэтому требуется обследование: тесты на ферритин, трансферрин, железо и способность к его связыванию.
Реже обнаруживают гемоглобин выше нормы, это состояние называется полиглобулией и бывает при опухолевом процессе, длительной дыхательной и сердечной недостаточности. Для высоких показателей типично покраснение кожи, синева в носогубном треугольнике, головные боли, снижение зрения, тяжесть в правом подреберье.
Миоглобин и гемоглобин – отличия
Миоглобин и гемоглобин похожи, но первый находится в мышечной ткани, в отличие от гемоглобина, циркулирующего в крови. Он способен присоединять и временно удерживать кислород, перемещать его внутри клеток. При недостаточном поступлении кислорода миоглобин временно устраняет его дефицит.
Молекула гемоглобина имеет сложную структуру, состоит из нескольких белковых цепей, а миоглобин имеет только одну цепочку. В норме миоглобина в крови нет, он появляется только при разрушении мышечной ткани. Этим признаком пользуются при постановке диагноза инфаркта миокарда, так как в сердечной мышце содержится особый вид этого белкового комплекса.
Частые вопросы по структуре гемоглобина
Какая валентность железа в гемоглобине? В норме железо двухвалентное, при окислении переходит в трехвалентное, что ухудшает перенос кислорода.
В чем особенность химического строения гемоглобина? Гемоглобин имеет четвертичную структуру, то есть белковые цепи и пигмент вначале соединены в комплексы (первичная структура), а потом эти четыре субъединицы скрепляются между собой.
Что такое нативный гемоглобин и какую он имеет структуру? Нативный гемоглобин – это нормальный, не поврежденный, в его структуре есть гем и глобин, соединенные в 4 комплекса.
Сколько атомов железа в молекуле гемоглобина? В составе гемоглобина 4 гема с железом, поэтому в одной молекуле содержится 4 атома этого микроэлемента.
Строение гемоглобина позволяет ему присоединить кислород, переносить его к клеткам, забирать углекислый газ. При снижении возникает анемия с симптомами кислородного голодания.