Фетальный гемоглобин большее сродство к кислороду
Текущая версия страницы пока не проверялась опытными участниками и может значительно отличаться от версии, проверенной 20 декабря 2016; проверки требует 1 правка.
Гемоглоби́н F (HbF) — фетальный, плодный тип гемоглобина человека.
Впервые описан в России в 1866 году Эрнстом Фридрихом Эдуардом Кёрбером — младшим братом профессора Дерптского университета Бернгарда Августовича Кёрбера[1], которому нередко приписывается это открытие, в диссертации на звание доктора медицины «Ueber Differenzen des Blutfarbstoffes» («О различиях в пигменте крови»)[2].
Строение[править | править код]
Гемоглобин F — это белок-гетеротетрамер из двух α-цепей и двух γ-цепей глобина, или гемоглобин α2γ2. Этот вариант гемоглобина есть и в крови взрослого человека, но в норме он составляет менее 1 % от общего количества гемоглобина крови взрослого и определяется в 1-7 % от общего числа эритроцитов крови. Однако у плода эта форма гемоглобина является доминирующей, основной.
Гемоглобин F обладает повышенным сродством к кислороду и позволяет сравнительно малому объёму крови плода выполнять кислородоснабжающие функции более эффективно. Однако гемоглобин F обладает меньшей стойкостью к разрушению и меньшей стабильностью в физиологически широком интервале pH и температур. В течение последнего триместра беременности и вскоре после рождения ребёнка гемоглобин F постепенно — в течение первых нескольких недель или месяцев жизни, параллельно увеличению объёма крови — замещается «взрослым» гемоглобином А (HbA), менее активным транспортёром кислорода, но более стойким к разрушению и более стабильным при различных значениях pH крови и температуры тела. Такое замещение происходит вследствие постепенного снижения продукции γ-цепей глобина и постепенного увеличения синтеза β-цепей созревающими эритроцитами.
Повышенное сродство к кислороду HbF определяется его первичной структурой: в γ-цепях вместо гистидина-143 (β-143 гистидин у HbA) находится серин-143, вносящий дополнительный отрицательный заряд. В связи с этим молекула HbF менее положительно заряжена и основной конкурент за связь гемоглобина с кислородом − 2,3ДФГ (2,3-дифосфоглицерат) — в меньшей степени связывается с гемоглобином, в этих условиях кислород получает приоритет и связывается с гемоглобином в большей степени.
Синтез в организме человека[править | править код]
Начинает вырабатываться с 6-7 недели развития плода (с начала формирования плаценты), начиная с 10-12 недели становится основным вариантом, замещая эмбриональный гемоглобин. Его первичная структура отличается от первичной структуры гемоглобина А в тридцати девяти позициях (последовательность β-цепей по сравнению с таковой у γ-цепей). Эти отличия лежат в основе отличий физико-химических свойств гемоглобина А от гемоглобина F. Фетальный гемоглобин является устойчивым к денатурирующему воздействию щёлочи. Это отличительное свойство легло в основу метода количественного определения фетального гемоглобина. Кроме того, фетальный гемоглобин в большей степени способен превращаться в метгемоглобин, имеет специфический спектр поглощения в ультрафиолетовой части спектра. К моменту рождения на долю фетального гемоглобина приходится 80-85 % от общего количества. Синтез фетального гемоглобина в течение первого года жизни замедляется, заменяясь гемоглобином взрослого типа. К трём годам его количество соответствует содержанию HbF у взрослого человека и составляет 1-1,5 %.
Диагностика[править | править код]
Определение фетального гемоглобина имеет большое диагностическое значение для ряда заболеваний и состояний. Так, по уровню фетального гемоглобина можно судить о «степени созревания» недоношенного ребёнка.
Определение уровня фетального гемоглобина важно для проведения лечебных мероприятий при гемолитической анемии новорождённых, касающихся заменных переливаний крови. Заменные переливания крови проводятся донорской кровью, в которой практически отсутствует фетальный гемоглобин. В связи с этим о полноте заменных переливаний можно судить по уровню фетального гемоглобина у новорождённого ребёнка.
С помощью определения фетального гемоглобина диагностируется анемия в случае фето-материнской и фето-фетальной гемотрансфузий. Если ребёнок рождается с анемией, то при определении HbF у матери он будет повышен. Следовательно, имеет место фето-материнская гемотранфузия, при которой эритроциты плода через плаценту проникают в организм матери. При рождении близнецов возможно обнаружение анемии у одного из новорождённых. В этом случае определение уровня фетального гемоглобина может подтвердить фето-фетальную гемотрансфузию, при которой у одного из близнецов уровень HbF повышен, а у другого он снижен.
Также определение фетального гемоглобина важно для диагностики лейкозов. Повышение фетального гемоглобина является показателем возврата к эмбриональному типу кроветворения, то есть свидетельствует о появлении молодых, незрелых клеток крови. На ранних стадиях заболевания это может быть одним из важных показателей. Уровень фетального гемоглобина может свидетельствовать также и о полноте ремиссии после проведённых курсов лечения, а также о новом обострении.
Содержание фетального гемоглобина повышается при гипоксии тканей и гипоксемии. Это происходит в результате компенсаторного повышения синтеза гемоглобина, обладающего повышенным сродством к кислороду. Гипоксия и гипоксемия являются следствием недостаточного снабжения тканей кислородом, что может быть при анемиях, заболеваниях легких.
См. также[править | править код]
- Гемоглобин E
- Гемоглобин А
Примечания[править | править код]
Оглавление темы “Вентиляция легких. Перфузия легких кровью.”: Сродство гемоглобина к кислороду. Изменение сродства гемоглобина к кислороду. Эффект Бора.Молекула гемоглобина может находиться в двух формах — напряженной и расслабленной. Расслабленная форма гемоглобина имеет свойство насыщаться кислородом в 70 раз быстрее, чем напряженная. Изменение фракций напряженной и расслабленной формы в общем количестве гемоглобина в крови обусловливает S-образный вид кривой диссоциации оксигемоглобина, а следовательно, так называемое сродство гемоглобина к кислороду. Если вероятность перехода от напряженной формы гемоглобина к расслабленной больше, то возрастает сродство гемоглобина к кислороду, и наоборот. Вероятность образования указанных фракций гемоглобина изменяется в большую или меньшую сторону под влиянием нескольких факторов. Основной фактор — это связывание кислорода с геминовой фуппой молекулы гемоглобина. При этом чем больше геминовых фупп гемоглобина связывают кислород в эритроцитах, тем более легким становится переход молекулы гемоглобина к расслабленной форме и тем выше их сродство к кислороду. Поэтому при низком Р02, что имеет место в метаболически активных тканях, сродство гемоглобина к кислороду ниже, а при высоком Р02 — выше. Как только гемоглобин захватывает кислород, повышается его сродство к кислороду и молекула гемоглобина становится насыщенной при связывании с четырьмя молекулами кислорода.
Когда эритроциты, содержащие гемоглобин, достигают тканей, то кислород из эритроцитов диффундирует в клетки. В мышцах он поступает в своеобразного депо кислорода — в молекулы миоглобина, из которого кислород используется в биологическом окислении мышц. Диффузия кислорода из гемоглобина эритроцитов в ткани обусловлена низким Р02 в тканях — 35 мм рт. ст. Внутри клеток тканей напряжение кислорода, необходимое для поддержания нормального метаболизма, составляет еще меньшую величину — не более 1 кПа. Поэтому кислород путем диффузии из капилляров достигает метаболически активных клеток. Некоторые ткани приспособлены к низкому содержанию Р02 в капиллярах крови, что компенсируется высокой плотностью капилляров на единицу объема тканей. Например, в скелетной и сердечной мышцах Р02 в капиллярах может снизиться чрезвычайно быстро во время сокращения. В мышечных клетках содержится белок миоглобин, который имеет более высокое сродство к кислороду, чем гемоглобин. Миоглобин интенсивно насыщается кислородом и способствует его диффузии из крови в скелетную и сердечную мышцы, где он обусловливает процессы биологического окисления. Эти ткани способны экстрагировать до 70 % кислорода из крови, проходящей через них, что обусловлено снижением сродства гемоглобина к кислороду под влиянием температуры тканей и рН. Эффект рН и температуры на сродство гемоглобина к кислороду. Молекулы гемоглобина способны реагировать с ионами водорода, в результате этой реакции происходит снижение сродства гемоглобина к кислороду. При насыщении гемоглобина менее 100 % низкое рН понижает связывание кислорода с гемоглобином — кривая диссоциации оксигемоглобина смещается вправо по оси х. Это изменение свойства гемоглобина под влиянием ионов водорода называется эффектом Бора. Метаболически активные ткани продуцируют кислоты, такую как молочная, и С02. Если рН плазмы крови снижается от 7,4 в норме до 7,2, что имеет место при сокращении мыщц, то концентрация кислорода в ней будет возрастать вследствие эффекта Бора. Например, при постоянном рН 7,4 кровь отдавала бы порядка 45 % кислорода, т. е. насыщение гемоглобина кислородом снижалось до 55 %. Однако когда рН снижается до 7,2, кривая диссоциации смещается по оси х вправо. В результате насыщение гемоглобина кислородом падает до 40 %, т. е. кровь может отдавать в тканях до 60 % кислорода, что на 1/з больше, чем при постоянном рН.
Метаболически активные ткани повышают продукцию тепла. Повышение температуры тканей при физической работе изменяет соотношение фракций гемоглобина в эритроцитах и вызывает смещение кривой диссоциации оксигемоглобина вправо вдоль оси х. В результате большее количество кислорода будет освобождаться из гемоглобина эритроцитов и поступать в ткани. Эффект 2,3-дифосфоглицерата (2,3-ДФГ) на сродство гемоглобина к кислороду. При некоторых физиологических состояниях, например при понижении Р02 в крови ниже нормы (гипоксия) в результате пребывания человека на большой высоте над уровнем моря, снабжение тканей кислородом становится недостаточным. При гипоксии может понижаться сродство гемоглобина к кислороду вследствие увеличения содержания в эритроцитах 2,3-ДФГ. В отличие от эффекта Бора, уменьшение сродства гемоглобина к кислороду под влиянием 2,3-ДФГ не является обратимым в капиллярах легких. Однако при движении крови через капилляры легких эффект 2,3-ДФГ на снижение образования оксигемоглобина в эритроцитах (плоская часть кривой диссоциации оксигемоглобина) выражен в меньшей степени, чем отдача кислорода под влиянием 2,3-ДФГ в тканях (наклонная часть кривой), что обусловливает нормальное кислородное снабжение тканей. – Также рекомендуем “Углекислый газ. Транспорт углекислого газа.” |
Фетальный гемоглобин – это плодный подвид гемоглобина человека. В медицинском мире он обозначается аббревиатурой hbf. Важность этого элемента для человека невозможно переоценить. Хотя в большом количестве он присутствует в нашем организме сравнительно недолго, это соединение задействовано практически во всех жизненно важных процессах. Именно поэтому для диагностирования некоторых заболеваний у пациента проверяют его уровень.
Расшифровка понятия фетальный гемоглобин
Фетальным гемоглобином называется соединение гемоглобинового белка, который способствует правильному насыщению нашего организма кислородом. Это вещество образуется в эритроцитах эмбриона, поэтому часто его определяют как плодный гемоглобин.
Гемоглобин f характеризуется конкретной схемой развития в теле:
- Возникает у эмбриона на 9-10 неделе беременности.
- К первому триместру считается главным видом гемоглобина у будущего ребенка.
- Сохраняет приоритетность у новорожденного.
- Резко снижается с 25 дня рождения малыша.
- За временной промежуток с 25 по 105 день жизни грудничка гемоглобин f снижается к норме, допустимой для взрослого человека.
Важно! Безопасный показатель фетального гемоглобина для взрослого должен составлять только один процент от всех гемоглобиновых образований, главным среди которых теперь становится гемоглобин-А. Он заменяет фетальный и обеспечивает человеческому организму требуемое количество кислорода.
Ребенок в утробе матери
Важность фетального гемоглобина для новорожденного
Для данного белкового соединения характерно высокое химическое сродство с кислородом, поэтому оно эффективно работает при «извлечении» кислорода из гемоглобина беременной женщины и передаче к ребенку через плаценту. После рождения малыша это сродство уже не требуется, поскольку hbf гемоглобин хуже делится кислородом с тканями. В итоге это может стать решающим фактором при сердечной или легочной гипоксемии. Во избежание подобных патологий, фетальный гемоглобин начинает заменяться более функциональным гемоглобином-А еще до появления ребенка на свет.
Резкий скачок парциального давления кислорода в артериальной крови (раО2) с 25-32 мм ртутного столба у плода до 87-98 мм у новорожденного провоцирует недостаточный синтез эритроцитов в первые 6-9 недель жизни малыша. Данное негативное влияние на костномозговое кроветворение нередко вызывает физиологическую анемию. В зону риска попадают недоношенные дети, поскольку у них после рождения быстро увеличивается масса тела и литраж крови.
В конечном счете уменьшение количества гемоглобина снижает парциальное давление кислорода на ткани, что провоцирует увеличение уровня эритрпоэтина и продуцирование эритроцитов.
Польза эмбрионального гемоглобина
Это белковое соединение важно не только для плода и новорожденного, но и для специалистов при проведении диагностики различных недугов. Чаще всего он применяется в таких структурных анализах:
- Для проверки степени созревания ребенка при недоношенности.
- Для подтверждения/опровержения гемолитической анемии у грудничков. При такой патологии проводятся переливания крови, об их эффективности тоже судят по количеству этого соединения.
- Для обнаружения лейкоза, для которого характерен повышенный уровень фетального гемоглобина.
- Для выявления предрасположенности к гипоксии и гипоксемии. Если патология присутствует, уровень этого белкового соединения значительно выше нормы.
Гипоксия
Нередки случаи, когда при проблемах с кислородным насыщением организма гемоглобин-А замещается белком типа f, поскольку первый при таких условиях не может стать надежным источником кислорода для органов.
Отличия между белковыми соединениями А и F
Главное, что разделяет эти два типа белка – способность насыщать тело кислородом. Белок типа F выполняет данное задание лучше белка типа А. Обусловлено это несколькими факторами:
- Различиями полипептидной цепи в структуре.
- Необходимостью развивающегося плода получать кислород из внутриутробной водной среды, где его количество значительно ниже, чем в воздушной, в которую попадает малыш после рождения.
- В несколько раз меньшим литражом крови, которой надо перенести кислород по всем органам и системам организма.
К недостаткам белка типа F относят:
- Не способен выдержать перемену температурного режима.
- Сложно и длительно адаптируется к кислотности новой окружающей среды.
У ребенка, имеющего предрасположенность к легочным патологиям, усиленная отдача гемоглобином f кислорода организму может спровоцировать развитие гипоксии.
Диагностирование заболеваний по результату анализа на белок F
Информация о количестве фетального и гликированного (а1с) белка, которое может содержать наше тело, помогает при диагностике многих болезней и патологий. К примеру, при беременности количество этих соединений показывает врачу стадию созревания будущего малыша.
Если у рожденного малыша диагностировали гемолитическую анемию, инструкция предполагает использование данных анализа на количество фетального гемоглобина.
Кровь донора
По количеству присутствующего в организме фетального гемоглобина специалисты могут определить лейкемию у пациента. Если общий анализ и биохимия крови показали превышение нормы, это расценивается как признак возврата организма к эмбриональной стадии образования крови и появлению большого количества незрелых сформировавшихся клеток.
Еще завышенные показатели данного белкового соединения свидетельствуют о наличие в организме острого дефицита кислорода.
14. Каково процентное соотношение фетального гемоглобина и гемоглобина взрослого у новорожденного ребенка? В каком периоде постнатального развития наблюдается наиболее интенсивный процесс замены фетального гемоглобина гемоглобином взрослого? Когда практически завершается этот процесс?
60 – 80% HbF и 40 – 20% НbА. В период новорожденности; заканчивается к 5 – 6 месяцам жизни.
15. Какое количество гемоглобина содержится в крови новорожденного ребенка, как меняется этот показатель к концу 1-го года жизни? (Укажите цифры).
Новорожденные – до 220 г/л, к году – снижение до 120 г/л.
Занятие 2-е.
ТРАНСПОРТ ГАЗОВ КРОВЬЮ. РЕГУЛЯЦИЯ ДЫХАНИЯ
1. В каких состояниях находятся газы в крови? От чего зависит количество растворенного О2 и СО2 в артериальной и венозной крови?
В состоянии физического растворения и в виде химических соединений. От напряжения О2 и СО2 в артериальной и венозной крови и коэффициента их растворимости в данной жидкости.
2. Как называется соединение кислорода с гемоглобином? Что такое диссоциация оксигемоглобина, в каких условиях она происходит? Что называют восстановленным гемоглобином?
Оксигемоглобин. Отдача оксигемоглобином кислорода при понижении его парциального давления. Гемоглобин без связанного с ним О2.
3. Нарисуйте кривую образования и диссоциации оксигемоглобина при напряжении Рсо2 40 мм рт. ст. Верхняя или нижняя часть кривой отражает процессы образования оксигемоглобина в легких и диссоциацию его в тканях?
Оба процесса отражает верхняя часть кривой, но они идут в противоположных направлениях: в тканях – диссоциация оксигемоглобина, в легких – образование его.
4. Какие факторы способствуют насыщению гемоглобина кислородом в легких?
Увеличение напряжения О2 в крови, падение напряжения СО2, увеличение рН, понижение температуры.
5. Какие факторы способствуют диссоциации оксигемоглобина при протекании крови через ткани? В чем биологический смысл большой скорости диссоциации оксигемоглобина при низких напряжениях О2?
Падение напряжения О2 в крови, увеличение напряжения СО2, снижение рН, повышение температуры. В более быстрой отдаче О2 тканям.
6. В чем биологический смысл малой зависимости насыщения гемоглобина кислородом при уменьшении напряжения кислорода в крови от 100 до 60 мм рт. ст.? Какова связь этого факта с изменениями внешней среды?
В том, что насыщение гемоглобина кислородом в легком будет достаточным для организма даже при значительном (до 60 мм рт. ст.) падении парциального давления О2 во внешней среде, а значит – в альвеолярном воздухе.
7. Каким методом можно определить степень насыщения гемоглобина кислородом? Каков максимальный процент насыщения гемоглобина кислородом? Что называют кислородной емкостью крови?
Оксигемометрией. 96 – 98%. Максимальное количество кислорода (в мл), которое могут связать 100 мл крови в условиях 100% насыщения гемоглобина кислородом.
8. Сколько кислорода (в об% и мл/л) содержится в артериальной и венозной крови? Рассчитайте артериовенозную разницу содержания кислорода в покое.
В артериальной – 19 – 20 об% (190 – 200 мл/л), в венозной – 14,5 – 15,5 об% (145 – 155 мл/л). Разница 4,5 об % (45 мл/л).
9. Сколько физически растворенного и химически связанного кислорода содержится в артериальной крови при общем содержании его 20 об% (200 мл/л)?
Физически растворенного 0, 3 об% (3 мл/л), химически связанного – 19, 7 об% (197 мл/л).
10. Что называют коэффициентом утилизации кислорода? Чему он равен в покое и при мышечной работе?
Процент кислорода, поглощаемого тканями из артериальной крови. В покое – 22 – 25%, при работе – до 50 – 60% кислорода, содержащегося в артериальной крови.
11. Сколько кислорода потребляет человек за 1 мин в покое, при быстрой ходьбе и при тяжелой мышечной работе?
В покое – около 250 мл/мин, при быстрой ходьбе 2, 5 л/мин, при тяжелой мышечной работе – до 4 л/мин.
12. Как называется соединение гемоглобина с угарным газом? В чем его особенность?
Карбоксигемоглобин. Это стойкое, медленно диссоциирующее соединение, в 150 – 300 раз более прочное, чем соединение гемоглобина с О2.
13. В виде каких химических соединений транспортируется кровью СО2?
В виде бикарбоната натрия и калия, угольной кислоты и ее ионов, в виде соединений с гемоглобином (карбогемоглобин) и белками плазмы крови (карбаминовые соединения).
14. Как называют соединение гемоглобина с СО2? Какими особенностями оно характеризуется?
Карбогемоглобин. Легко диссоциирует при понижении напряжения СО2 в крови и вновь образуется при повышении напряжения СО2 в крови.
15. Назовите последовательность процессов превращения СО2 в бикарбонат в крови капилляров тканей. Укажите, в эритроцитах или плазме они осуществляются.
В эритроцитах: 1) гидратация СО2, т.е. образование угольной кислоты; 2) диссоциация угольной кислоты на ионы Н+ и НСО3–; 3) образование бикарбоната КНСО3. В плазме: образование NaНСО3 после диффузии НСО3 из эритроцита.
16. В венозной или артериальной крови объем эритроцитов больше? Чем это объясняется?
В венозной. Это объясняется поступлением воды в эритроциты вследствие накопления ионов внутри эритроцитов и повышения в них осмотического давления.
17. С помощью какого фермента, в плазме крови или эритроцитах, происходит гидратация СО2и дегидратация угольной кислоты? Какой микроэлемент входит в состав этого фермента?
С помощью карбоангидразы, в эритроцитах. Цинк.
18. С какими катионами связываются анионы НСО3- в эритроцитах и в плазме крови? Как называются эти соединения?
С катионом К+ в эритроцитах, с катионом Na+ в плазме. Бикарбонаты.
19. Какими методами можно извлечь газы из крови? Назовите авторов, предложивших эти методы.
Метод физического извлечения газов с помощью создания торичеллевой пустоты, т. е. вакуума (метод Сеченова), вытеснение газов из крови химическим путем (метод Баркрофта), комбинацией этих методов (метод Ван-Слайка).
20. Сколько СО2 содержится в смешанной венозной крови физически растворенного и химически связанного?
Физически растворено около 4,5 об% (45 мл/л), химически связанного – примерно 53,5 об% (535 мл/л).
21. Нарисуйте схему функциональной системы, поддерживающей оптимальную для метаболизма активную реакцию крови (рН).
(По К. В. Судакову с изменениями)
22. В каких отделах ствола мозга находятся группы нейронов дыхательного центра? Где расположена главная часть дыхательного центра?
В мосту и продолговатом мозгу. В продолговатом мозгу.
23. К каким нейронам спинного мозга посылает импульсы дыхательный центр, в каких отделах они расположены?
К мотонейронам дыхательных мышц, расположенным в передних рогах спинного мозга (шейный и грудной отделы).
24. Что произойдет с дыханием после перерезки спинного мозга в эксперименте непосредственно под продолговатым мозгом, после разрушения продолговатого мозга?
Дыхание прекратится в обоих слу-
чаях.
25. Как изменится дыхание после перерезки спинного мозга между шейными и грудными сегментами и после отделения моста от продолговатого мозга?
В первом случае дыхание будет продолжаться только за счет сокращения диафрагмы; во втором нарушится ритм и частота дыхания: удлиненный вдох и короткий выдох.
26. По какому электрофизиологическому признаку нейроны дыхательного центра делят на инспираторные и экспираторные?
По совпадающей импульсной активности дыхательных нейронов с соответствующими фазами дыхательного цикла.
27. Перечислите факторы, обеспечивающие и поддерживающие автоматию дыхательного центра?
Спонтанная активность нейронов дыхательного центра, гуморальные влияния на центр, афферентная импульсация от хемо- и механорецепторов, взаимодействие между возбуждающими и тормозными нейронами дыхательного центра.
28. Куда посылают импульсы ранние и поздние инспираторные нейроны, каков результат их взаимодействия?
Ранние инспираторные нейроны посылают импульсы к мотонейронам спинного мозга, иннервирующим мышцы вдоха, и к поздним инспираторным нейронам. Последние посылают импульсы к ранним инспираторным нейронам и тормозят их, обеспечивая тем самым смену вдоха на выдох.
29. Какие факторы вызывают возбуждение инспираторных нейронов?
Увеличение Рсо2, снижение рН (через возбуждение периферических артериальных и центральных хеморецепторов), снижение Ро2 (только через возбуждение артериальных хеморецепторов), нисходящие влияния нейронов моста.
30. Импульсы от каких источников вызывают торможение инспираторных нейронов? Какие принципы структурно-функциональной связи лежат в основе реализации тормозных влияний?
Афферентные импульсы от рецепторов растяжения легких по принципу обратной связи, а также – от поздних инспираторных нейронов по принципу реципрокной связи, нисходящие влияния нейронов моста по принципу прямой связи.
31. От каких нервных элементов поступают импульсы к нейронам дыхательного центра, прерывающих вдох? С помощью каких принципов связи это осуществляется?
От нейронов моста – прямая связь; от рецепторов растяжения легких – обратная связь; от инспираторных нейронов – реципрокная связь.
32. Какую функцию в регуляции дыхания выполняют дыхательные нейроны моста?
Оказывают тоническое возбуждающее влияние на полные, ранние и поздние инспираторные нейроны продолговатого мозга.
33. Какую роль играет гипоталамус в регуляции дыхания? Приведите примеры.
Обеспечивает усиление дыхания при различных видах деятельности и состояниях организма, требующих увеличения метаболической активности (например, при общей защитной реакции, во время физической работы, при эмоциональном возбуждении, при повышении температуры тела).
34. Какова роль больших полушарий в регуляции дыхания?
Приспособление дыхания к изменяющимся условиям внешней среды; произвольное управлением дыханием.
35. Как и почему изменится дыхание после перерезки: 1) задних корешков спинного мозга в грудном отделе или 2) блуждающих нервов?
1) Дыхание станет поверхностным (неглубоким) или 2) редким и глубоким. Из-за отсутствия афферентных импульсов от механорецепторов дыхательных мышц или от проприорецепторов легких, соответственно.
36. Нарисуйте схему, отражающую основные процессы саморегуляции вдоха и выдоха при спокойном дыхании.
И – совокупность инспираторных нейронов, обеспечивающих вдох;
Ип – поздние инспираторные нейроны, прерывающие вдох;
– -мотонейроны спинного мозга;
37. Что называют рефлексами Геринга – Брейера, каково их значение в саморегуляции дыхания?
Рефлексы, возникающие с механорецепторов легких во время вдоха и выдоха, и осуществляемые через афферентные волокна блуждающих нервов; способствуют ритмической смене вдоха и выдоха.
38. Назовите основные периферические и центральные хеморецептивные зоны, какова их роль в регуляции дыхания?
Периферические: дуга аорты, каротидный синус; центральные – основание продолговатого мозга. Воспринимают изменения рН, напряжения СО2 и О2 в крови и путем регуляции активности дыхательного центра приспосабливают интенсивность дыхания к потребностям организма.
39. Какое влияние на центральные и периферические (артериальные) хеморецепторы оказывают снижение рН, уменьшение напряжения О2 и увеличение напряжения СО2 в крови?
Снижение рН и увеличение Рсо2 возбуждают и те и другие рецепторы; уменьшение Ро2 возбуждает только артериальные рецепторы.
40. Где располагаются ирритантные рецепторы, каковы их функциональные особенности?
В эпителии и субэпителиальном слое всех дыхательных путей; обладают свойствами механо- и хеморецепоров.
41. Какие раздражители возбуждают ирритантные рецепторы дыхательных путей и легких? Какие реакции возникают при этом?
Пылевые частицы, пары едких веществ (эфир, аммиак), резкое ускорение потока воздуха через дыхательные пути, патологические процессы в дыхательных путях и легких. Кашель, першение, жжение, одышка.
42. Опишите кратко опыт Фредерика (подготовительную его часть – операцию), доказывающий значение газового состава крови в регуляции деятельности дыхательного центра.
Опыт выполнен на двух собаках с “перекрестным” кровообращением: голова каждой собаки снабжается кровью от туловища другой (“перекрест” сонных артерий и яремных вен, соответственно).
43. Как и почему изменится активность дыхательного центра собаки с пережатой трахеей в опыте Фредерика?
Затормозится вследствие поступления в ее голову обедненной углекислым газом крови от собаки с непережатой трахеей.
44. Как и почему изменится активность дыхательного центра собаки, у которой не пережата трахея в опыте Фредерика?
Резко усиливается вследствие поступления в ее голову крови, обогащенной углекислым газом и обедненной кислородом от собаки с пережатой трахеей.
45. Что доказывает опыт Фредерика с перекрестным кровообращением?
Наличие гуморальной регуляции дыхания, осуществляемой при действии на дыхательный центр крови с измененным газовым составом (Рсо2, Ро2, рН).
46. Опишите опыт Холдена, доказывающий, что главным стимулятором дыхания является углекислый газ.
При дыхании воздухом в замкнутом пространстве (содержание О2 падает, а СО2 возрастает) наблюдается усиление дыхания – гиперпноэ; при таком же дыхании, но в условиях низкого содержания СО2, гиперпноэ не развивается.
47. Что произойдет с дыханием после интенсивной гипервентиляции легких? Почему?
Кратковременная остановка дыхания (апноэ) в связи с резким уменьшением напряжения СО2 крови.
48. Что произойдет с насыщением гемоглобина кислородом после гипервентиляции легких? Почему?
Не изменится, т. к. гемоглобин максимально насыщен кислородом у здорового человека и при спокойном дыхании.
49. Что произойдет с дыханием после произвольной задержки дыхания, почему?
Гиперпноэ, т. е. учащение и увеличение глубины дыхания в результате накопления СО2 в крови.
50. Почему произвольная задержка дыхания не может быть продолжительной? Как ее можно удлинить?
Накапливающийся в крови СО2 возбуждает инспираторные нейроны дыхательного центра, в результате чего возникает непреодолимое желание вдохнуть. Предварительной гипервентиляцией или специальной тренировкой.
51. В чем заключается принцип отрицательной обратной связи в регуляции дыхания при изменении напряжения СО2 в крови? К чему это ведет?
Гиперкапния вызывает усиление активности дыхательного центра, увеличение вентиляции легких и, как следствие, уменьшение содержания СО2 в крови. Гипокапния вызывает противоположные эффекты. В результате напряжение СО2 в крови поддерживается на постоянном уровне.
52. Что раздражает хеморецепторы каротидного синуса: уменьшение общего количества кислорода или падение его напряжения?
Только уменьшение напряжения О2 (т. е. количество физически растворенного в крови кислорода)
53. Какое влияние на дыхание оказывают артериальные барорецепторы, реагирующие на изменения артериального давления?
При повышении артериального давления усиление активности барорецепторов сопровождается уменьшением вентиляции легких, при снижении артериального давления вентиляция легких увеличивается.
54. Подъем человека на какую высоту может привести к возникновению горной болезни? Каковы проявления этой болезни?
На высоту 3 – 4 км над уровнем моря и выше. Слабость, головная боль, цианоз (синюшная окраска кожи), уменьшение глубины дыхания, снижение частоты сердечных сокращений и артериального давления.
55. Перечислите приспособительные изменения, отмечаемые в крови при акклиматизации к кислородному голоданию.
1) Увеличение количества эритроцитов в крови; 2) увеличение содержания гемоглобина в эритроцитах; 3) ускорение диссоциации оксигемоглобина в тканевых капиллярах за счет увеличения содержания 2,3-дифосфоглицерата в эритроцитах.
56. Какие изменения наблюдаются в организме (помимо изменений в крови) при акклиматизации к кислородному голоданию?
1) Увеличение вентиляции легких; 2) повышение плотности кровеносных капилляров в тканях; 3) повышение устойчивости клеток, особенно нервных, к гипоксии.
57. При каких условиях возникает кессонная болезнь? В чем ее сущность и опасность?
При быстром переходе из условий высокого давления (в барокамере, под водой) к нормальному. В крови появляются пузырьки газа (азота), которые могут вызвать газовую эмболию (закупорку мелких сосудов).
58. С какой целью используют гипербарическую оксигенацию? Каков механизм этого явления?
Для повышения доставки кислорода к тканям. В крови возрастает количество физически растворенного кислорода, что существенно улучшает снабжение организма кислородом.
59. Какие силы необходимо преодолеть при спокойном вдохе? Какая сила (без непосредственной затраты энергии АТФ) способствует расширению грудной клетки при вдохе?
Эластическую тягу легкого и стенки живота. Сила упругости грудной клетки (при глубине вдоха до 60% жизненной емкости легких).
60. Каков механизм передачи эластической тяги легких на грудную клетку, обеспечивающий уменьшение ее объема при выдохе?
Градиент атмосферного давления – на грудную клетку снаружи оно больше, чем изнутри (действующее через воздухоносные пути) на величину эластической тяги легких, т.е. на величину отрицательного да?